生物化学复习要点
生物化学期末复习重点总结
一.n解释1.氨基酸的等电点（pI）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
2. .蛋白质的等电点（pI）：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
蛋白质溶液的pH大于等电点时，该蛋白质颗粒带负电荷，反正则带正电荷。
3.蛋白质变性:在某些理化因素的作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
4.核酸的变性:在某些理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变，失去原有的生物学活性。
5解链温度、溶解温度或Tm：在解链过程中，紫外吸光度的变化△A260达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度。
6.Km:等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
6.酶的活性中心或活性部位：这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异的结合并将底物转化为产物。
这一区域称为酶的活性中心或活性部位。
辅酶或辅基参与酶活性中心的组成。
7.同工酶：指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
8.变构酶:变构效应的剂与酶分子活性中心以外的部位可逆的组合，使酶分子发生构象改变，从而改变了催化活性的酶称为变构酶。
9.酶原的激活:酶原向酶的转化过程称为酶原的激活，酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。
10.糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原成乳酸的过程称为糖酵解。
11.糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化。
是体内糖代谢最主要途径。
12.糖异生：从非糖化合物（乳酸，甘油，生糖氨基酸，丙酮酸）转化为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
完整版)生物化学知识点重点整理
完整版)生物化学知识点重点整理生物分子本章节将介绍生物分子的基本概念和特征，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质的结构和功能。
本章节将讨论酶在生化反应中的作用机制和催化过程。
包括酶的分类、酶动力学和酶抑制剂等内容。
本章节将介绍生物体内的代谢途径，包括糖代谢、脂肪代谢和蛋白质代谢等重要过程。
本章节将探讨生物能量转化的过程，包括光合作用和呼吸作用等机制，以及相关的能量产生和消耗。
本章节将介绍生物体内遗传信息的传递过程，包括DNA复制、RNA转录和蛋白质翻译等重要步骤。
DNA复制DNA复制是遗传信息传递的第一步。
在细胞分裂过程中，DNA分子能够准确地复制自身，并将遗传信息传递给下一代细胞。
复制过程中，双链DNA分离，每条链作为模板合成新的互补链，形成两个完全一样的DNA分子。
RNA转录RNA转录是将DNA中的遗传信息转录成RNA的过程。
在细胞核中，RNA聚合酶将DNA作为模板合成RNA分子。
转录的产物是一条与DNA互补的RNA链，它可以是信使RNA（mRNA）、转移RNA（tRNA）或核糖体RNA（rRNA），这些RNA分子携带着遗传信息参与到蛋白质的合成过程中。
蛋白质翻译蛋白质翻译是将RNA中的遗传信息翻译成氨基酸序列，从而合成蛋白质的过程。
蛋白质翻译发生在细胞质的核糖体上，通过配对规则，每个三个核苷酸对应一个特定的氨基酸，从而组成特定的蛋白质。
翻译过程可分为启动、延伸和终止三个阶段。
以上是生物体内遗传信息的传递过程的重要步骤。
深入了解这些过程有助于理解生物体内的遗传机制和生命周期的维持。
本章节将讨论基因调控的机制和影响因素，包括转录因子、表观遗传学和信号转导等内容。
本章节将探讨生物化学与人体健康的关系，包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。
本章节将探讨生物化学与人体健康的关系，包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。
生物化学复习重点
12
6 肽键；蛋白质的等电点;分子病 肽键；蛋白质的等电点; 7 试述蛋白质一级结构和高级结构的概念及维持各 级结构的键和力； 级结构的键和力； 8 什么是蛋白质变性？举例说明蛋白质变性在实际 什么是蛋白质变性？ 工作中的意义
13
1. 组成核酸的基本结构单位是 A．嘌呤碱与嘧啶碱 B．核糖与脱氧核糖 D．核苷酸 E．寡核苷酸
11
4.维系蛋白质一级结构的化学键是 4.维系蛋白质一级结构的化学键是 A.氢键 B.肽键 C.盐键 D.疏水键 A.氢键 B.肽键 C.盐键 D.疏水键 E.范德华力 E.范德华力
5.蛋白质的一级结构及高级结构决定于 5.蛋白质的一级结构及高级结构决定于 A.亚基 B.分子中盐键 C.氨基酸组成和顺序 A.亚基 B.分子中盐键 C.氨基酸组成和顺序 D.分子内部疏水键 E.分子中氢键 D.分子内部疏水键 E.分子中氢键
糖
葡萄糖或糖原 磷酸丙糖
甘油三酯 α-磷酸甘油 脂肪酸
脂肪
氨 基 酸 、 糖 及 脂 肪 代 谢 的 联 系
氨酸 酰 丙氨酸 半胱氨酸 丝氨酸
PEP 丙酮酸
苏氨酸 色氨酸
异亮氨酸
亮氨酸
乙酰CoA 乙酰CoA
乙酰乙酰CoA 乙酰乙酰CoA
酮体
色氨酸
酰乙酸 酸
亮氨酸 赖氨酸
氨酸 色氨酸 丙氨酸
C
A C
酸 酰CoA 酰CoA α- 酮 C
7. 维持蛋白质二级结构的主要化学键是 A.疏水键 B.盐键 C.肽键 D.氢键 A.疏水键 B.盐键 C.肽键 D.氢键 二硫键
E.
8.蛋白质的一级结构及高级结构决定于 8.蛋白质的一级结构及高级结构决定于 A.亚基 B.分子中盐键 C.氨基酸组成和顺序 A.亚基 B.分子中盐键 C.氨基酸组成和顺序 D.分子内部疏水键 E.分子中氢键 D.分子内部疏水键 E.分子中氢键 9.蛋白质的二级结构不包括 9.蛋白质的二级结构不包括 β折叠 A. 无规则卷曲 B. β折叠 β转角 D. β转角 E. 双螺旋
生物化学复习提要
生物化学复习提要糖类提要一、定义糖、单糖、寡糖、多糖、结合糖、呋喃糖、吡喃糖、糖苷、手性二、结构1.链式：Glc、Man、Gal、Fru、Rib、dRib2.环式：顺时针编号，D型末端羟甲基向下，α型半缩醛羟基与末端羟甲基在两侧。
3.构象：椅式稳定，β稳定，因其较大基团均为平键。
三、反应与酸：莫里斯试剂、西里万诺夫试剂。
与碱：弱碱互变，强碱分解。
氧化：三种产物。
还原：葡萄糖生成山梨醇。
酯化成苷：有α和β两种糖苷键。
成沙：可根据其形状与熔点鉴定糖。
四、衍生物氨基糖、糖醛酸、糖苷五、寡糖蔗糖、乳糖、麦芽糖和纤维二糖的结构六、多糖淀粉、糖原、纤维素的结构七、计算比旋计算，注意单位。
脂类提要一、概念脂类、类固醇、萜类、多不饱和脂肪酸、必需脂肪酸、皂化值、碘值、酸价、酸败、油脂的硬化、甘油磷脂、鞘氨醇磷脂、神经节苷脂、脑苷脂、乳糜微粒二、脂类的性质与分类单纯脂、复合脂、非皂化脂、衍生脂、结合脂三、单纯脂1.脂肪酸的俗名、系统名和缩写、双键的定位2.油脂的结构和化学性质(1)水解和皂化值 (2)加成反应碘值 (3)酸败3.蜡是由高级脂肪酸和长链油脂族一元醇或固醇构成的酯。
四、磷脂（复合脂）（一）甘油磷脂类（二）鞘氨醇磷脂五、非皂化脂（一）萜类是异戊二烯的衍生物（二）类固醇都含有环戊烷多氢菲结构固醇类：主要有动物固醇、植物固醇、酵母固醇固醇衍生物类：胆汁酸、强心苷和蟾毒、性激素和维生素D（三）前列腺素六、结合脂1.糖脂：它分为中性和酸性两类，分别以脑苷脂和神经节苷脂为代表。
2.脂蛋白血浆脂蛋白根据其密度由小到大分为五种：蛋白质提要一、概念简单蛋白、结合蛋白、基本氨基酸、等电点、甲醛滴定法、Edman降解、一级结构、肽键、构型与构象、二面角、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构、亚基、别构蛋白、分子病、水化层、双电层、蛋白质的变性与复性、盐析与盐溶二、氨基酸分类、基本氨基酸的结构、分类、名称、符号、化学反应、鉴定、蛋白质的水解三、蛋白质的结构1.一级结构结构特点、测定步骤、常用方法、酶2.二级结构四种结构特点、数据、超二级结构3.三级结构主要靠疏水键维持4.四级结构变构现象5.结构与功能的适应、结构变化对功能的影响、典型蛋白质四、蛋白质的性质五、分子量的测定方法、酸碱性、溶解性、变性、颜色反应酶学一、概念辅因子、全酶、活力、活力单位、比活、转化数、活性中心、同工酶、米氏常数、激活剂、抑制剂、竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制、别构酶、正协同效应、Hill系数、诱导酶、多酶体系二、酶的命名与分类：6大类三、酶的活力：定义、换算四、酶的动力学及影响因素：米氏方程、米氏常数的意义及作图方法、Bi-Bi反应机制、pH、温度、激活剂、抑制剂、三种可逆抑制的特点五、酶的作用机制：酶与底物的结合、降低活化能的因素六、酶的调节：活性调节（变构调节、共价修饰、酶原激活）和数量调节核酸一、概念核苷酸、核苷、超螺旋、发夹结构、帽子结构、DNA的变性、退火、分子杂交、限制性内切酶二、核苷酸：碱基、核苷、核苷酸的结构、命名、核苷酸的功能三、DNA：DNA一级结构与书写、二级结构种类、B-DNA结构要点、超螺旋与其功能四、RNA：与DNA的区别、分类、tRNA的二、三级结构、mRNA的结构、rRNA的种类与核糖体五、性质：紫外吸收用途、变性与杂交、密度大小维生素一、概念维生素、抗坏血酸二、分类、特点三、脂溶性维生素：A、D、E、K，名称、功能、缺乏后果四、水溶性维生素：B族、V-C，名称、功能、与辅酶关系、缺乏后果激素一、概念激素、内分泌、激素受体、细胞内受体、第二信使、级联放大二、分类与特点三、作用机制：四类，第二信使的产生与功能四、重要激素：肾上腺素（五步级联放大）、与血糖有关的四种激素（肾上腺素、胰高血糖素、肾上腺皮质激素、胰岛素）对血糖的调节、其他各类激素的代表抗生素一、概念：抗生素、耐药性、β-内酰胺、半合成抗生素二、作用机制：5种，各种的具体机制及代表三、重要抗生素：β-内酰胺类抗生素机制及用途、其他各类的代表。
生物化学重点复习点
●绪论●生物化学定义研究任务目的●第一章糖第一节单糖一、葡萄糖的分子结构构象：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。
构型：指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。
构型改变要求共价键的断裂和重新形成。
不对称碳原子：连接四个不同原子或基团的碳原子。
镜像对映体：旋光异构现象和旋光度：异头物：二、单糖的分类糖：含多羟基的醛或酮的化合物醛糖：含醛基酮糖：含酮基三、单糖的物理性质和化学性质『一』物理性质『二』化学性质四、重要的单糖第二节寡糖一、双糖1、麦芽糖：两个葡萄糖以α（1－4）糖苷键缩合2、蔗糖：由α－D－葡萄糖和β－D －果糖各一分子以α，β（1－2）糖苷键型缩合。
3、乳糖：由α－D－葡萄糖和β－D －半乳糖各一分子以β（1－4）糖苷键型缩合。
第三节多糖1、淀粉支链淀粉直链淀粉2、糖原3、纤维素●第二章脂类定义生物功能第一节脂酰甘油类定义一、脂肪酸二、甘油三酯的类型三、甘油三酯的理化性质皂化和皂化值酸败和酸值卤化和碘值●第三章蛋白质第一节蛋白质通论一、蛋白质的化学组成：平均含氮量16％，是凯氏定氮法的基础平均分子量110第二节蛋白质的基本结构单位－氨基酸一、氨基酸的分类蛋白质氨基酸：20种α氨基酸：脯氨酸为亚氨基酸，其余都是。
旋光性：除甘氨酸外，都有旋光性各类氨基酸：二、氨基酸的酸碱性质广义酸碱：酸，质子供体。
碱，质子受体。
等电点：PI＝1/2（PK1+PK2）在等电点以上的任何PH，氨基酸带净负电荷，并由此在电场中将向正级移动，在低于等电点的任一PH，氨基酸将带净正电荷，在电场中将向负极移动。
三、氨基酸的化学反应：Sanger反应Edman降解印三酮反应四、氨基酸的分析分离离子交换层析第三节蛋白质的共价结构（一级结构）一、肽和肽键的结构肽单位肽键共价主链肽平面同源蛋白质二、N末端和C末端氨基酸残基的测定Sanger反应DNS（丹蟥酰氯法）Edman降解第四节蛋白质的二级结构和纤维状蛋白质二级结构：多肽链中有规则重复的构象。
生物化学复习重点
⽣物化学复习重点⽣物化学复习重点第⼀章蛋⽩质1.蛋⽩质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，蛋⽩质含氮量：16%公式：每克样品含氮量×6.25×100=100克样品蛋⽩质含量（克%）2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有⽢氨酸没有⼿性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：⼀氨基⼆羧基氨基酸，有天冬氨酸、⾕氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：⼆氨基⼀羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：⼀氨基⼀羧基氨基酸，有⽢氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、⾕氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
不带电荷。
（4）含S氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸（5）含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸（6）芳⾹族氨基酸：苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸（7）含酰胺基氨基酸：天冬酰胺、⾕氨酰胺4.氨基酸的等电点PI：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。
pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋⽩质的⼀级结构（Primary structure）：它是指蛋⽩质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
肽键：⼀个氨基酸的a-COOH 和相邻的另⼀个氨基酸的a-NH2脱⽔形成共价键。
7.蛋⽩质⼆级结构的概念：多肽链在⼀级结构的基础上，按照⼀定的⽅式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列⽅式蛋⽩质⼆级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转⾓维持⼆级结构的作⽤⼒：氢键a-螺旋（a-Helix）⼜称为3.613螺旋，Φ= -57。
，Ψ= -47。
结构要点：(1)、多个肽键平⾯通过α－碳原⼦旋转，主链绕⼀条固定轴形成右⼿螺旋。
(2)、每3.6个氨基酸残基上升⼀圈，相当于0.54nm。
（3）、相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和N-H形成许多链内氢健，即每⼀个氨基酸残基中的NH和前⾯相隔三个残基的C＝O 之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。
生物化学考试复习要点总结
一、蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.一级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH<pl时蛋白质带正电。
9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。
二、核酸的结构和功能1. RNA和DNA水解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。
4. DNA的二级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T, c 与G.5. Tm为熔点，与碱基组成有关6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7.ATP是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。
三酶1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念:必须基因集中存在，并构成一定的空间结构，直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中心3.B族维生素与辅酶对应关系。
4. Km含义;Km值一般由一个数乘以测量单位所表示的特定量的大小. 对于不能由一个数乘以测量单位所表示的量，可参照约定参考标尺，或参照测量程序，或两者都参照的方式表示。
5.竞争性抑制特点。
某些与酶作用底物相识的物质，能与底物分子共同竞争酶的活性中心。
酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作用称酶的竞争性抑制作用。
抑制是可逆的，抑制作用的大小与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。
四糖代谢1.糖酵解限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成ATP：2分子ATP；产物：乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
生物化学重点知识
生物化学是研究生物体内生物分子的结构、功能和代谢过程的学科。
以下是一些生物化学中的重点知识：
1. 生物大分子：生物化学研究的主要对象包括碳水化合物、脂类、蛋白质和核酸等生物大分子。
它们在生物体内发挥着重要的结构和功能作用。
2. 酶：酶是生物体内催化反应的蛋白质，可以降低活化能，加速生物化学反应的进行。
酶在生物体内参与代谢、信号传导、免疫等多个生理过程。
3. 代谢途径：生物体内的代谢途径包括糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化、脂肪酸代谢等。
这些途径将营养物质转化为能量和生物体内所需的物质。
4. DNA和RNA：DNA是遗传信息的载体，RNA参与基因表达调控。
DNA复制、转录和翻译是细胞内重要的生物化学过程。
5. 蛋白质结构与功能：蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质通过折叠成特定的空间结构来实现其生物学功能，如酶活性、结构支持等。
6. 细胞膜结构与运输：细胞膜是细胞的重要组成部分，具有选择性
通透性。
细胞膜上的载体蛋白质参与物质的跨膜运输。
7. 信号转导：细胞内外的信号转导是生物体内重要的调控机制，包括激素信号、神经递质信号等的传递与响应。
以上是生物化学中的一些重点知识，深入了解这些知识可以帮助理解生物体内生命活动的分子基础和机制。
生物化学在解释疾病发生机制、药物作用以及生物技术等领域有着重要的应用。
生物化学必看知识点总结优秀
引言概述:生物化学是研究生物体内化学成分的组成、结构、功能以及各种生物化学过程的机理的学科。
掌握生物化学的基本知识是理解生物体内各种生命现象的基础，也是进一步研究生物医学、生物工程等领域的必备知识。
本文将从分子生物学、酶学、代谢、蛋白质和核酸等五个方面，总结生物化学中必看的知识点。
正文内容:1.分子生物学1.1DNA的结构和功能1.1.1DNA的碱基组成1.1.2DNA的双螺旋结构1.1.3DNA的复制和转录过程1.2RNA的结构和功能1.2.1RNA的种类和功能区别1.2.2RNA的结构和特点1.2.3RNA的转录和翻译过程1.3蛋白质的结构和功能1.3.1氨基酸的结构和分类1.3.2蛋白质的三级结构和四级结构1.3.3蛋白质的功能和种类1.4基因调控1.4.1转录调控和翻译调控1.4.2基因的启动子和转录因子1.4.3RNA的剪接和编辑1.5遗传密码1.5.1遗传密码的组成和特点1.5.2密码子的解读和起始密码子1.5.3用户密码监测2.酶学2.1酶的分类和特点2.1.1酶的命名规则和酶的活性2.1.2酶的结构和功能2.1.3酶的催化机制2.2酶促反应动力学2.2.1酶反应速率和反应速率常数2.2.2酶的最适温度和最适pH值2.2.3酶的抑制和激活调节2.3酶的应用2.3.1酶工程和酶的改造2.3.2酶在医学和工业上的应用2.3.3酶和药物相互作用3.代谢3.1糖代谢3.1.1糖的分类和代谢路径3.1.2糖酵解和糖异生3.1.3糖的调节和糖尿病3.2脂代谢3.2.1脂的分类和代谢途径3.2.2脂肪酸的合成和分解3.2.3脂的调节和脂代谢疾病3.3氮代谢3.3.1氨基酸的合成和降解3.3.2尿素循环和氨的排出3.3.3蛋白质的降解和合成3.4核酸代谢3.4.1核酸的合成和降解途径3.4.2核酸的功能和结构特点3.4.3DNA修复和基因突变3.5能量代谢调节3.5.1ATP的合成和利用3.5.2代谢途径的调节和平衡3.5.3能量代谢和细胞呼吸4.蛋白质4.1蛋白质的结构和维持4.1.1蛋白质结构的层次和稳定性4.1.2蛋白质质量控制和折叠4.2蛋白质表达和合成4.2.1蛋白质的翻译和翻译后修饰4.2.2蛋白质的定位和运输4.2.3蛋白质合成的调节和失调4.3蛋白质与疾病4.3.1蛋白质异常与疾病的关系4.3.2蛋白质药物和治疗策略4.3.3蛋白质组学在疾病研究中的应用5.核酸5.1DNA的复制和修复5.1.1DNA复制的机制和控制5.1.2DNA损伤修复和维持稳定性5.1.3DNA重组和基因转座5.2RNA的合成和调控5.2.1RNA转录的调节和翻译5.2.2RNA剪接和编辑5.2.3RNA和疾病的关系5.3RNA干扰和基因沉默5.3.1RNA干扰机制和调控5.3.2RNA干扰在基因治疗中的应用5.3.3RNA沉默和抗病毒防御总结:生物化学是研究生物体内化学成分和生物化学过程的重要学科，掌握其中的关键知识点对于理解生命的本质和生物体的正常功能至关重要。
生物化学考试重点概要
生物化学考试重点概要
一、概述
生物化学是研究生物体内的化学成分及其相互关系的学科，涉及生物大分子、代谢途径、酶的功能等领域。
本文档将重点概括生物化学考试中的重要内容。
二、生物大分子
1. 蛋白质：结构、功能、合成与降解
2. 核酸：DNA和RNA的结构、功能和复制过程
3. 碳水化合物：单糖、多糖的组成和功能
4. 脂类：脂肪酸、甘油与脂质的分类和代谢
三、代谢途径
1. 高级碳水化合物代谢：糖原合成与分解、糖酵解、柠檬酸循环
2. 氨基酸代谢：氨基酸合成与降解、尿素循环
3. 脂类代谢：脂肪酸合成与降解
4. 核酸代谢：核苷酸合成与降解
四、酶的功能
1. 酶的分类与特性：氧化还原酶、转移酶、水解酶等
2. 酶促反应：酶的动力学参数、酶反应速率与底物浓度的关系
3. 酶的调控机制：酶的诱导与抑制、酶活性调节因子
五、其他重要知识点
1. 酶联免疫吸附测定(ELISA)原理与应用
2. PCR技术的原理与应用
3. 蛋白质电泳的原理与应用
六、复建议
1. 重点记忆各个代谢途径的关键酶与反应物
2. 针对酶的功能和调控机制进行重点理解与实例分析
3. 多做题和模拟考试，加强对知识点的掌握和应用能力
以上是生物化学考试重点概要的完整版。
希望本文档能帮助你全面复生物化学知识，取得优异的考试成绩。
生物化学复习
生物化学期中复习一、名词解释1、必需氨基酸：有一些氨基酸在人和非反刍动物中不能够合成，必须从食品中吸收，以保证正常的生命活动的需要，这种氨基酸叫做必需氨基酸。
成人有8种，为苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、赖氨酸和蛋氨酸，对于婴幼儿来说，组氨酸也为必需氨基酸。
2、两性解离：既能解离阳离子，又能解离阴离子，如氨基酸在水中的偶极离子。
3、氨基酸等电点：在一个特定的pH条件下，氨基酸分子在溶液中解离成阳离子和阴离子的数目的趋势是相等的，即氨基酸分子所带的静电荷等于0（也就是说它在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动），此时氨基酸所处的溶液的pH 称为等电点，也可用PI表示。
4、氨基酸残基：肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已经不是原来完整的分子。
5、蛋白质一级结构：氨基酸的排列顺序。
6、构型：指手性碳原子所连接的4个不同的原子或基团在空间的两种不同的排列。
7、构象：指一个由几个碳原子构成的分子因一些单键的旋转而形成的不同的碳原子上各个取代基团或原子的空间排列。
8、酰胺平面：肽键是一个共振杂化体，共振的后果是肽键具有部分双键性质，不能绕键自由旋转；主链肽基成为刚性平面，称酰胺平面，平面内C=O与N—H呈反式排列，各原子间有固定的键角和键长。
9、二面角：在A—B—C—D四原子依次连接的系统中，含A、B、C的平面和含B、C、D的平面之间的夹角。
10、肽单元：肽键相连的四个原子和两个α—碳原子组成的结构称为肽单元。
11、蛋白质的二级结构：具有一定程序规则的氢键结构的多肽链的主链的空间排布。
12、α—螺旋结构：①多肽链主链环绕着螺旋中心轴螺旋式上升，每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺旋原中心轴每上升一圈向上平移0.54nm；②每个残基绕轴旋转100°，沿轴上升0.15nm；③每个氨基酸残基上的亚氨基（N—H）和位于其前的第四个氨基酸残基上的羰基（C=O）形成氢键；④螺旋体上氨基酸的R基团伸向外侧，在螺旋体上呈现出辐射状排列；甘氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、天冬氨酸对α—螺旋的形成有不利影响，脯氨酸是α—螺旋的破坏者；⑤天然蛋白质中的α—螺旋绝大部分呈右手螺旋；⑥二面角中ψ角度：-45°—（-50°）；φ角度：-60°13、β—折叠结构：指一条多肽链的若干个肽段之间依靠羰基上的O和亚氨基上的H形成氢键，这种结构称为β—折叠结构。
生化复习重点
一、名词解释生物化学复习材料1. 血糖：通过各种途径进入血液的葡萄糖称为血糖。
2. 糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成，糖原分解是指糖原分解成葡萄糖的过程。
3. 糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程。
4. 糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳酸（同时释放少量能量合成ATP）的过程。
5. 三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，柠檬酸在经过一系列酶促反应之后又生成草酰乙酸，形成一个反应循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环。
6. 有氧氧化：在供养充足时，葡萄糖在细胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化成CO2和H2O，并释放大量能量，称为有氧氧化途径。
7. 血脂：血浆中脂类的总称。
主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。
8. 血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
（一类由脂肪、磷脂、胆固醇及其酯与不同载脂蛋白按不同比例组成的，便于通过血液运输的复合体，包括CM、VLDL、LDL 和HDL。
）9. 脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程。
10. 酮体：包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物。
11. 必需脂肪酸：亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是多不饱和脂肪酸，是维持人和动物正常生命活动所必需的脂肪酸，但哺乳动物体内不能合成或合成量不足，必须从食物中摄取，所以称为必需脂肪酸。
12. 必需氨基酸：8种体内需要而自身又不能合成、必须由食物供给的氨基酸称为必需氨基酸。
13. 食物蛋白质的互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用。
14. 转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的α-氨基转移到一个α-酮酸的羧基位置上，生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。
生物化学期末复习重点
生物化学期末复习重点一.名词解释1.脱氧核苷酸:是脱氧核糖核酸(DNA)的基本单位。
2.增色效应:当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm处的吸收便增加,这叫增色效应。
3.DNA一级结构:是指将脱氧核苷酸按照有序的顺序排列起来而形成的原始脱氧核苷酸链。
4.DNA复性：在适宜的温度下.分散开的两条DMA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA螺旋的重组过程称为复性。
5.B-DNA:DNA钠盐在较高温度下的纤维结构,是B型双螺旋,称为B-DNA结构。
6.核酸分子杂交:按照互补碱基配对而使不完全互朴的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。
7.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
8.蛋白质等电点:存在一个PH使蛋白质的表面净电荷为零即等电点。
9.蛋白质三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
10.变构效应:是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质构象,导致蛋白质生物活性改变的现象。
11.蛋白质变性:在某些物理和化学因素作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,称为蛋白质的变性。
12.酶:是由活细胞产生的在体内外都具有催化作用的一类生物催化剂。
13.酶活性中心:酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的部位,称为酶的活性中心。
14.酶原激活:使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。
15.酶活力单位:是指在特定条件(25c其它为最适条件)下,在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量,或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。
16.别构酶:具有别构效应的酶称为别构酶。
17.同工酶:是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。
18.固定化酶:是指在一定的空间范围内起催化作用,并能反复和连续使用的酶。
19.EMP:指糖酵解,是细胞将葡萄糖转化为丙酮酸的代谢过程。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内功能最为多样的大分子化合物，其分子量从几千到上百万不等。
蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的，其结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶、结构蛋白、免疫蛋白等。
在生物体内，蛋白质不断地受到合成和降解的调控。
2.核酸核酸也是生物体内非常重要的大分子，主要包括DNA和RNA。
DNA是生物遗传信息的分子载体，其双螺旋结构具有很高的稳定性，基因组里的信息以DNA的形式存在，RNA则是DNA的复制和表达过程中的关键参与者。
核酸的功能包括遗传信息的传递、蛋白质的合成控制等。
3.多糖多糖是由多个单糖分子经由糖苷键链接而成的高分子化合物。
生物体内包括多种多糖类物质，如纤维素、淀粉、糖原、聚合葡萄糖和壳多糖等。
在生物体中，多糖具有贮存能量、提供结构支持以及信号识别等生理功能。
4.脂质脂质是一类疏水性的生物大分子，其结构包括脂类、脂肪酸、甘油和磷脂等。
脂质在细胞膜的形成和维护、能量的储存和释放以及信号转导等生理过程中扮演着重要的角色。
二、酶和酶动力学1. 酶的结构和功能酶是生物体内催化生物化学反应的分子，在酶的作用下，生物体内的化学反应可以以更快的速度进行。
酶的结构包括活性位、辅基和蛋白质结构。
酶的功能包括催化特定的反应、特异性和高效性等。
2. 酶动力学酶动力学研究的是酶催化反应的速率和反应机理。
酶动力学参数包括最大反应速率（Vmax）、米氏常数（Km）、酶的抑制和激活等。
酶动力学研究为理解生物化学反应提供了重要的信息。
三、生物体内代谢途径糖代谢包括糖异生途径、糖酵解途径、糖原代谢和半乳糖代谢等，主要在细胞内进行，产生能量和代谢产物。
2. 脂质代谢脂质代谢包括脂质合成、脂质分解、脂蛋白代谢和胆固醇代谢等，涉及到脂肪酸、三酰甘油、磷脂和胆固醇等的合成和降解过程。
3. 氨基酸代谢氨基酸代谢包括氨基酸合成、氨基酸降解、氨基酸转运等，对于蛋白质的降解和合成具有重要的作用，同时参与许多代谢途径。
生物化学期末复习重点
第1章绪论1、生物化学：主要是从分子水平研究生物体的化学组成及其在生命活动过程中化学变化的一门科学，又称生命的化学2、生物化学主要的研究对象：①生物体的化学组成；②物质与能量代谢及其调节第2章糖类化学1、糖：糖是一类多羟基醛或多羟基酮，或通过水解可以产生多羟基醛或酮的物质2、糖的分类：1）单糖：单糖是最简单的糖，只含一个多羟基醛或多羟基酮单位，分为醛糖和酮糖2）寡糖：又称低聚糖，是由几个(一般为2～10个)3）多糖：多糖由10个以上糖单位组成3、手性碳原子（不对称碳原子）：连接有四个原子或原子团的碳原子，在空间呈不对称排布4、对于含有多个手性碳原子的糖分子，其相对构型是根据其分子结构中离羟基最远的手性碳原子连接的-OH来确定的5、葡萄糖分子的特点：1）四个手性碳原子（2、3、4、5）；2）距羰基最远的手性碳原子C5上的-OH 在右侧，为D-葡萄糖3）天然葡萄糖为D-(+)-葡萄糖6、单糖的主要化学性质：①成苷反应；②成脂反应；③氧化反应；④还原反应认识糖苷键的位置7、糖苷结构中没有半缩醛羟基，不能转变为开链结构，所以糖苷没有还原性8、氧化反应：托伦试剂银镜班氏试剂砖红色9、凡是能被碱性弱氧化剂氧化的糖，都称为还原糖。
单糖都是还原糖10、二糖：1）麦芽糖：由2分子D-葡萄糖，具有还原性2）蔗糖：由1分子D-葡萄糖和1分子D-果糖以α-1,2-β-糖苷键相连而成，无还原性3）乳糖：由1分子D-半乳糖和1分子D-葡糖糖以β-1,4-糖苷键相连而成，具有还原性11、多糖：（一）同多糖1）淀粉—淀粉是直链淀粉和支链淀粉的混合物，由-D-葡萄糖组成①直链淀粉由D-葡萄糖以α-1,4-糖苷键相连而成线性分子，支链淀粉由D-葡萄糖以α-1,4-糖苷键接成短链，α-1,6-糖苷键相连形成分支②淀粉的主要性质：A.淀粉遇碘呈蓝色B.淀粉在酸或酶的作用下，形成糊精（紫～、红～、无色～2）糖原—由-D-葡萄糖组成，结构与支链淀粉相似，分支比支链淀粉更短、更密，遇碘呈紫红色或红褐色含有α-1,4-糖苷键和α-1,6-糖苷键3）其他多糖：①纤维素：含有β-1,4-糖苷键（二）杂多糖第3章脂质化学1、脂肪是由甘油与脂肪酸形成的三酰甘油（TAG），又称甘油三酯脂类包括：类脂：磷脂、糖脂、类固醇甘油三酯2、脂肪酸的结构：1）大多数天然脂肪酸是含偶数碳原子的直链一元酸2）碳原子数目一般在4～26之间，尤以C16和C18为最多3）结构通式：R-COOH3、根据是否含有碳-碳双键可分为饱和与不饱和脂肪酸4、必需脂肪酸：维持人和动物正常生命活动所必需的，但哺乳动物体内不能合成或合成量不足，需由食物提供的脂肪酸，包括亚油酸，亚麻酸和花生四烯酸5、皂化值：水解1g脂肪所消耗氢氧化钾的毫克数称为皂化值，皂化值越大表示脂肪中的脂肪酸的平均分子量越小6、碘值（或碘价）：通常将100g脂肪通过加成反应所消耗碘的克数称为碘值（或碘价），碘值越大表示脂肪中的脂肪酸的不饱和程度越高7、酸败：脂肪长期暴露在空气中，分子中的碳碳双键和酯键发生氧化水解等反应，产生难闻的气味，这种现象称为酸败8、磷脂：1）甘油磷脂—磷脂酸及其衍生物；既含有亲水基又含有疏水基①磷脂酰胆碱：俗称卵磷脂（PC），是各种膜性结构的主要成分，具有协助脂类运输的作用，可用于防治脂肪肝②磷脂酰乙醇胺：俗称脑磷脂（PE），构成生物膜，参与凝血③磷脂酰肌醇（PI）2）鞘磷脂（略）9、类固醇：类固醇是胆固醇及其衍生物体内重要的类固醇：胆固醇、胆固醇酯、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等1）胆固醇及其酯：既是其它类固醇化合物的合成原料，又是细胞膜的重要成分两种存在形式：胆固醇和胆固醇酯2）胆汁酸：是人和动物胆汁的主要成分，分为游离型胆汁酸、结合型胆汁酸3）类固醇激素：①肾上腺皮质激素：是由肾上腺皮质分泌的一类激素；皮质醇和皮质酮具有很强的调节糖代谢的作用，故称为糖皮质激素；醛固酮对盐和水的平衡具有较强的调节作用，被称为盐皮质激素②性激素：分为雄激素、雌激素和孕激素。
生物化学复习要点
生物化学复习要点第二篇新陈代谢1.EMP, TCA发生部位？关键调控点，调控酶？底物磷酸化的部位？产氢的部位？脱羧部位？EMP：（1）反应部位：胞液（2）关键酶：己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶在糖酵解过程发生了两次底物水平磷酸化反应，一次是1，3-二磷酸甘油酸生成3-磷酸甘油酸的反应，另外是磷酸烯醇式丙酮酸生成丙酮酸的反应。
TCA：（1）进行部位：线粒体（2）关键酶：柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶， -酮戊二酸脱氢酶复合体三羧酸循环中只有一步底物水平磷酸化，就是琥珀酰CoA生成琥珀酸的反应。
果酸穿梭机制，38mol；骨骼肌、神经系统，磷酸甘油穿梭机制36mol）。
3.糖异生的关键步骤？丙酮酸生成草酰乙酸的反应4.糖原合成与分解的关键酶、步骤？合成过程：关键酶：糖原合酶。
代谢过程：关键酶：糖原磷酸化酶。
●合成过程：●分解过程：5.HMP途径的生理意义？1)磷酸戊糖途径是体内利用葡萄糖生成5-磷酸核糖的唯一途径。
为体内核酸的合成提供了原料。
2)NADPH的生成及其功用：磷酸戊糖途径的另一主要生理意义是提供细胞合成代谢所需的NADPH。
NADPH的功用：在脂肪酸及胆固醇等物质的生物合成中提供氢，作为供氢体。
NADPH作为谷胱甘肽还原酶的辅酶，对于维持细胞中还原型谷胱甘肽（G-SH）的正常含量，从而对维持细胞特别是红细胞的完整性有重要作用。
●NADPH参与肝脏内的生理转化反应。
3)通过磷酸戊糖途径中的转酮醇基及转醛醇基反应，使丙糖，丁糖，戊糖，己糖，庚糖在体内得以互相转变。
6.丙酮酸脱氢酶系包括哪几种？丙酮酸脱氢酶（E1），二氢硫辛酰胺转乙酰酶（E2），二氢硫辛酰胺脱氢酶（E3）7.呼吸链？呼吸链的组分（哪些是传氢体？哪些是传电子体？），由递氢体或递电子体在线粒体内膜上按一定顺序排列组成的连锁反应体系称为电子传递链。
它与细胞摄取氧的呼吸过程相关，故又称呼吸链电子传递体：细胞色素、铁硫蛋白、CoQ传氢体：黄素蛋白，NADH8.底物磷酸化？氧化磷酸化？P/O?●底物水平磷酸化（substrate level phoaphorylation）：高能化合物在进行反应的过程中，将能量转给ADP生成ATP。
生物化学复习重点
生物化学复习重点第二章糖类化学一、名词解释糖：糖俗称碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。
补充知识：糖主要可分为以下四大类：① 单糖：葡萄糖、果糖② 寡糖：二糖、三糖等③ 多糖：淀粉、糖原、纤维素④ 结合糖：糖与非糖物质的结合物糖脂：是糖与脂类的结合物。
糖蛋白：是寡糖链与蛋白质的结合物,以蛋白质为主,其性质更接近蛋白质。
蛋白聚糖：又称为粘蛋白、粘多糖, 是由糖胺聚糖与多肽链共价相连构成的分子，其性质与多糖更为接近。
第三章蛋白质一、名词解释蛋白质一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：肽键★ ；二硫键也属于一级结构的研究范畴。
肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键称为肽键，新生成的物质称为肽。
亚基：具有四级结构的蛋白质中，每一条具有独立三级结构的多肽链为亚基。
亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。
必需氨基酸：不能在体内合成，必需由食物提供的氨基酸称为必需氨基酸，包括赖、色、苯丙、甲硫（蛋）、苏、亮、异亮和缬氨酸等8 种。
（记忆口诀：假设来写一本书）氨基酸的等电点：在一定pH 值的溶液中，氨基酸分子所带正、负电荷相等，此时溶液的pH值称为氨基酸的等电点（pI）。
通过改变溶液的pH 可使氨基酸分子中弱碱性或弱酸性基团的解离状态发生改变（这种改变是可逆的）。
蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失的现象。
*变性的本质：非共价键和二硫键被破坏，蛋白质的一级结构不发生改变。
*变性的理化因素---如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。
*蛋白质变性后的性质改变：溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
*应用举例：1、应用变性因素进行消毒与灭菌。
2、预防蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。
蛋白质的复性---蛋白质变性的可逆性*蛋白质变性后，绝大多数情况下是不能复性的；*如变性程度浅，蛋白质分子的构象未被严重破坏；或者蛋白质具有特殊的分子结构，并经特殊处理去除变性因素后，则可以复性。
生物化学复习资料(全)
生物化学复习资料第一章蛋白质化学第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25氨基酸结构通式：蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。
氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。
蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。
这就是氨基酸的两性性质。
氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。
蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。
镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。
第二节肽肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。
肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。
少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。
谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。
参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。
化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应第三节蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。
蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。
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生物化学复习要点本要点来自于中药药理班最后一节生物化学课，还是和以前一样的，不想好心办坏事，仅供参考。
第二章蛋白质化学1.编码氨基酸/标准氨基酸：用于合成蛋白质的20种氨基酸，它们具有一定的遗传密码。
2.20种氨基酸的中文名称：中性非极性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯丙、脯中性极性氨基酸：色、丝、苏、酪、谷氨酰胺、天门冬酰胺※酸性氨基酸：天门冬、谷※碱性氨基酸：赖、精、组3.色氨酸和酪氨酸对280nm波长，苯丙氨酸对260nm波长的光吸收最强。
因大多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸，故用测定280nm波长光来快速测定溶液中蛋白质含量。
4.氨基酸的两性电离：氨基酸氨基和羧基均可电离，所以为两性电解质。
5.氨基酸的等电点：在某一pH值的溶液，氨基酸的NH2接受H+形成—NH3的数量，等于带负电荷的—COO-，使整个氨基酸分子呈电中性，此时溶液的pH值称为氨基酸的等电点。
6.蛋白质二级结构肽平面：19页7.蛋白质三级结构系指每条多肽链内所有原子的空间排布。
8.蛋白质的两性电离：蛋白质R侧链含有—COO-、—NH2等，在一定条件下可解离成带正电荷或带负电荷的基团，因此蛋白质也具有两性电离的性质。
9.存在于体液中的蛋白质大多数能溶解于水或稀盐溶液中，主要靠其表面形成的水化膜和所带电荷。
10.变性作用：某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键，使其构象发生变化，引起蛋白质的理化性质和生物学功能的改变。
变形后，理化性质改变，使其溶解度降低，粘度增加，并更易被蛋白酶消化水解。
第三章核酸化学1.天然存在的核酸分为两类：核糖核酸和脱氧核糖核酸2.核酸在酸或酶的作用下水解为基本的组成单位单核苷酸。
3.DNA的二级结构空间特点：39页4.mRNA、tRNA、rRNA详见42-44页。
5.真核细胞成熟mRNA的结构特点：（1）5'端帽子结构（2）3'端多聚腺苷酸尾6.tRNA已发现的有60余种，各种tRNA分子的二级结构相似，形状如三叶草，称为三叶草结构。
7.rRNA与多种蛋白质构成核蛋白体，后者是蛋白质生物合成的场所。
8.DNA的变性：DNA分子在加热、酸、碱、尿素等理化因素作用下，由规律的双螺旋转变为无序缠绕的单链状态称为变性。
DNA变性后，因埋藏在分子内部的碱基暴露，A260可增加37%左右，这种现象称为增色效应。
加热引起DNA变性是实验是最常用的方法。
使50%的DNA变性的温度称为变性温度、融解温度或者解链温度。
9.46页本章要点看核酸、DNA双螺旋、RNA及其茎-环结构、mRNA、tRNA、rRNA和核蛋白体、变性与复性。
第四章维生素与微量元素1.维生素通常根据其溶解性质的不同分为脂溶性维生素和水溶性维生素。
2.维生素A缺乏症——夜盲症（雀目）。
3.缺乏维生素D：儿童由于成骨作用障碍可出现佝偻病，成人为骨软化症。
4.（TPP是维生素B1在体内的活性形式）TPP是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶。
也是转酮醇酶的辅酶，参与磷酸戊糖代谢。
5.FMN和FAD是维生素B2的活性形式，6.NAD+和NADP+是维生素PP的活性形式，是脱氢酶的辅酶，在生物氧化过程中发挥递氢作用。
7.维生素PP临床用于防止癞皮病。
8.维生素B6包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺。
三者在胞浆中利用ATP可被磷酸化为磷酸吡哆醇、磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺。
其中后二者是维生素B6的活性形式。
9.辅酶A(CoA)是泛酸的活性形式。
10.四氢叶酸是叶酸的活性形式，是一碳单位转移酶系的辅酶。
※第五章酶1.酶：是一类由生物活细胞合成并分泌的、具有催化作用的蛋白质2.※（必考）酶促反应的特点：71-72页3.酶与非生物催化剂的共同点：（1）只能翠花热力学允许的化学反应；（2）能缩短化学平衡的时间，而不改变反应的平衡点；（3）其本身在化学反应的前后没有质和量的改变；（4）只需微量就能达到催化的目的；（5）催化的机理都是降低活化能4.酶促反应比非生物催化剂更具有的特点：（1）高度的催化效率（2）高度专一性：①绝对专一性，②相对专一性，③立体异构专一性（3）酶活性的可调节性（4）酶的不稳定性。
5.有机辅因子多含有B族维生素。
6.酶的活性中心：74页7.必需基团：酶的催化活性仅与其分子的一部分肽段有关，这部分肽段含有与酶活性有关的基团称为叫必需基团。
8.活性中心/活性部位：必需基团在空间结构上相互靠近，集中在一起形成具有一定空间构象的区域，该区域能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一特定区域称为活性中心或活性部位。
9.酶的活性中心按功能不同分为两类：结合基团和催化基团。
前者与底物结合，后者催化底物发生化学变化。
10.酶原：有些酶在细胞内刚合成或初分泌时，只是没有催化活性的酶的前身物。
11.酶原的激活：酶原在一定条件下可以转变为有活性的酶，这一转变过程叫酶原的激活。
12.酶原激活的实质：是酶的活性中心的形成或暴露的过程13.酶原激活的生理意义：在于对机体的一种自我保护作用，使酶在特定的部位和环境中发挥作用。
14.酶促反应动力学：是研究酶促反应速度及其影响因素的科学。
15.米氏常数的意义：79页（1）K m值等于酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
它的单位是摩尔/升。
（2）K m值近似代表酶与底物亲和力大小。
K m值越大，酶与底物亲和力越小；K m值越小，酶与底物亲和力越大。
16.温度对酶促反应速度的影响：当温度升高超过一定范围时，酶蛋白受热和变性；在温度较低时，反应速度随温度升高而加快。
17.最适温度：只有在某个温度条件下，酶促反应速度最大，酶的变性程度最小，该温度称为酶促反应的最适温度。
18.低温可使酶的活性降低，但并不破坏酶的结构。
19.（※重中之重）抑制剂对酶促反应速度的影响：81-83页20.不可逆性抑制作用：这类抑制剂通常以共价键与酶的必须基团进行不可逆结合而使酶丧失活性。
重点看专一性不可抑制作用和非专一性不可抑制作用21.可逆性抑制作用特点：（1）抑制剂与底物结构类似（2）控制酶的同一活性中心（3）抑制作用强弱取决于抑制剂与底物的相对浓度（4）增加底物浓度，可使抑制作用减弱。
（5）酶与底物的亲和力降低，即K m值增大，但最大反应速度V max不变22.※可逆性抑制作用典型例子：83页磺胺药的抑菌机理。
23.同工酶：是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
第六章糖类化学和糖代谢1.糖酵解反应过程大致四个阶段：106-109页2.在丙酮酸激酶催化下，磷酸烯醇丙酮酸再次通过底物水平磷酸化将分子上的高能磷酸键转移到ADP分子上，生成ATP和丙酮酸。
3.糖酵解是产能的途径。
4.糖酵解过程：109页下方图示5.糖有氧氧化的反应过程：110-113页，其中丙酮酸脱氢酶（辅酶是TPP），GDP磷酸化生成GTP，113页上方的图示6.三羧酸循环，此反应过程从草酰乙酸参与生成柠檬酸（三羧酸）开始。
7.114页表格合计中38指的是心肌组织，36是脑组织。
8.蚕豆病：红细胞内缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶。
9.葡萄糖合成包括四步反应：（1）6-磷酸葡萄糖的生成；（2）1-磷酸葡萄糖的生成；（3）尿苷二磷酸葡萄糖（UDPG）的生成；（3）糖原的生成。
（详见：116页）10.糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。
非糖物质主要有：甘油、有机酸和生糖氨基酸。
在生理条件下，肝脏是糖异生的主要器官，饥饿和酸中毒时，肾脏也可以进行糖异生作用。
11.丙酮酸酸羧化支路：120页。
※血糖是这章重中之重12.正常人空腹（8-10小时）血糖浓度相当恒定的，为3.89-6.11mmol/L。
13.血糖的来源：（1）食物中的糖；（2）肝糖原分解；（3）肝糖原异生作用14.血糖的去路：（1）氧化分解供能；（2）合成糖原；（3）转变为非糖物质和其他糖类；（4）血糖过高时随尿排出。
15.血糖调节的方式：（1）肝脏调节；（2）血糖自身调节；（3）神经和激素的调节16.血糖浓度肝脏调节，通过糖原的合成与分解及糖异生作用来实现的。
17.（名词解释）生物氧化：糖、脂质、蛋白质等有机物在体内经过一系列得氧化分解，最终生成二氧化碳和水，并释放出能量，这一过程成为生物氧化。
18.132页递氢体和递电子体。
19.体内重要的呼吸链两条：NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链。
20.136页电子传递路线21.α-磷酸甘油穿梭作用主要发生在脑和骨骼肌中。
22.体内ATP的生成，概括起来的两种方式：（1）底物水平磷酸化；（2）氧化磷酸化。
23.底物水平磷酸化：在分解代谢过程中，底物因脱氢作用使能量在分子内部重新分布，形成高能磷酸键或高能硫酯键，然后再将底物分子中的能量直接转移给ADP（或GDP）使之成为ATP （或GTP）。
24.氧化磷酸化：生物氧化时，代谢物脱下氢经呼吸链氧化生成水的电子传递过程中，释放出能量驱动ADP磷酸化生成ATP。
此过程在真核生物线粒体内进行。
以下不懂的话看书141页25.P/O值的测定：测定氧和无机磷的消耗量即可求出。
26.NADH氧化呼吸链中一对电子由NADH传递到O2的过程中有三个过程产生ATP：142页27.影响氧化磷酸化的因素：（1）ADP和ATP之间的调节作用；（2）甲状腺素的调节作用；（3）抑制剂的作用；（4）线粒体DNA突变；（5）中药对氧化磷酸化的影响。
28.CO和氰化物由于抑制了呼吸链最后一环节的酶而使生物氧化作用中断，氧化磷酸化无法进行，不能形成ATP。
29.ATP除了供给生理活动所需能量之外，还有一部分能量通过高能键的方式转给肌酸以生成磷酸肌酸，后者为肌肉及脑组织中能量的贮存形式。
第八章脂类代谢1.脂肪的动员：贮存的脂肪被阻止细胞内的脂肪酶逐步水解，释放出游离脂肪酸和甘油，供给其他组织氧化利用的过程。
2.β-氧化包括四个不连续反应：（详见116页）（1）脱氢（2）加水（3）再脱氢（4）硫解3.以16碳的软脂酸为例……和7分子的...（116页）4.乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮这三种物质统称为酮体。
5.酮体的最大特点：肝内生成，肝外利用。
肝脏是生成酮体的器官，但是它不能利用酮体；肝外组织虽不生成酮体，但是可以氧化利用酮体。
6.酮体的生成：（三点见167页）7.脂肪酸的合成原料：用乙酰CoA作为碳源，NADPH作为供氢体，ATP提供合成所需的能量。
8.脂肪酸的合成过程：（1）丙二酰CoA的生成（乙酰CoA羧化酶是脂肪酸合成的限速酶）；（2）脂肪酸合成酶系。
9.软脂酸的合成过程：（1）脱羧缩合；（2）加氢；（3）脱水；（4）再加氢。
10.※（必考重点）胆固醇代谢详见175页-176页：重点看胆固醇合成11.胆固醇的转化与排泄：（1）转变为胆汁酸；（2）转变成类固醇激素；（3）转变为7-脱氢胆固醇。
第九章蛋白质代谢1.（名词解释）氮平衡：是一种测定摄入氮量和排出氮量，来间接反映体内蛋白质代谢状况的实验。