华中农业大学微生物考研资料生物化学考试大纲.doc

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01 第一章蛋白质化学华中农业大学微生物考研生物化学

第一章蛋白质化学蛋白质是最重要的生物大分子，同时蛋白质化学在生物化学中也是第一重要的部分。

要学好生物化学就一定要首先学好蛋白质化学。

蛋白质化学这一章内容很多，重点是蛋白质的结构和功能，其难点是掌握蛋白质或氨基酸的两性解离。

为使读者更好地掌握两性解离，本章以氨基酸的两性解离为例进行较详细的解释。

当可解离基团HA 或A-发生解离时：其中Ka 与Kb 分别为酸式解离常与碱式解离常数：Ka=[H +]×[A -]/[HA]Kb=[HA]×[OH -]/([A -]×[H 2O])由于[H 2O]可近似看作为1，而[OH -)×[H +]=10-14；[OH -]=10-14/[H +]Kb=[HA]×[OH-]/[A -]=([HA]/[A -]×（10-14/[H +]）=[[HA]/([A -]×[H +])]10-14=10-14 × 1/KaKa ×Kb=10-14为了使用上的方便，我们把X 的负对数用pX 表示，把上式两边取负对数：pKa+pKb=14这样我们就可以清楚地看到对于同一对解离基团的pKa 与pKb 之间的关系。

一般情况下我们都使用pKa ，而pKb 使用则较少。

在处理pH 值与某一可解离基团解离程度之间的关系时，我们就要使用Henderson-Hasselbalch 方程，此方程是怎样来的呢，请看：各成分的摩尔浓度为[HA] [H +][A -]Ka=（[H +]×[A -]/[HA]=[H +]×（[A -]/[HA]）两边取负对数：pKa=pH-Ig （[A -]/[HA]）Ph=pKa+1g （[A -]/[HA]）=pKa+1g （[碱]/[碱]）上式即为Hendreson-Hasselbalch 方程。

在这里，可以接受H +的A -被看作是广义碱，而能释放H +的HA 被看作是广义的酸。

05 第五章生物氧化华中农业大学微生物考研生物化学

第五章生物氧化一、习题(一)选择题1．按公式AG'=-2.3RT lgK，确定下列反应的自由能：A +B ←→C10mol/L 10mol/L 10mol/La．-9.2RTb．-4.6RTc．-2.3RTd．+2.3RTe．+4.6RT2．在生物化学反应中，总能量变化符合下列哪一项?a．受反应的能障影响b．因辅助因子而改变c．和反应物的浓度成正比d．在反应平衡时最明显e．与反应机制无关3．在下列的氧化还原系统中，哪个氧化还原电位最高?a．延胡羧酸/琥珀酸b．氧化型泛醌／还原型泛醌c．Fe3+—细胞色素a/Fe2+-细胞色素ad．Fe3+—细胞色素b/Fe2+-细胞色素be．NAD+/NADH4．热力学第二定律规定：a．从理论上说，在0°K时可以达到永恒的运动b．能量和质量是可以保守和交换的c．在能量封闭系统内，任何过程都能自发地从最低能级到最高能级d．在能量封闭系统内，任何过程都具有自发地使熵增加的趋向e．任何系统都自发地使自由能降低5. 植物毒苍术苷(atractyloside)对下列哪项具有特异的抑制作用?a．抑制细胞色素a3和分子氧之间的相互作用b．抑制A TP和AIF通过线粒体内膜的易化扩散c．使氧化磷酸化解偶联d．阻断NADH脱氢酶和辅酶Q之间的相互作用e．阻断细胞色素c和细胞色素aa3复合体之间的相互作用6. 二硝基苯酚能抑制下列哪种细胞功能?a．糖酵解b．肝糖异生c．氧化磷酸化d．柠檬酸循环e．以上都不是7. 氰化物引起的缺氧是由于：a．中枢性肺换气不良b．干扰氧的运输c．微循环障碍d．细胞呼吸受抑制e．上述的机制都不是8. 活细胞不能利用下列哪些能源来维持它们的代谢?a．ATP b．脂肪c．糖d．周围的热能e．阳光9. 肌肉中能量的主要贮存形式是下列哪一种?a．ADP b．磷酸烯醇式丙酮酸c．cAMP d．ATP e．磷酸肌酸10．正常状态下，下列哪种物质是肌肉最理想的燃料?a．酮体b．葡萄糖c．氨基酸d．游离脂肪酸e．低密度脂蛋白11．如果将琥珀酸(延胡羧酸/琥珀酸氧化还原电位+0.03V)加到硫酸铁和硫酸亚铁(高铁/亚铁氧化还原电位+0.077V)的平衡混合液中，可能发生的变化是：a．硫酸铁的浓度将增加b．硫酸铁的浓度和延胡羧酸的浓度将增加c．高铁和亚铁的比例无变化d．硫酸亚铁和延胡羧酸的浓度将增加e．硫酸亚铁的浓度将降低，延胡羧酸的浓度将增加12．近年来关于氧化磷酸化的机制是通过下列哪个学说被阐明的?a．巴士德效应b．化学渗透学说c．华伯氏(warburg's)学说d．共价催化理论e．协同效应13．下列对线粒体呼吸链中的细胞色素b的描述，哪项是正确的?a．标准氧化还原电位比细胞色素c和细胞色素a高b．容易从线粒体内膜上分开c．低浓度的氰化物或一氧化碳对其活性无影响d．容易和细胞色素a反应e．不是蛋白质14．关于氧化还原电位的论述，下列哪项是正确的?a．规定氢电极的标准电位是零伏特b．pH与氧化还原电位无关c．不能由氧化还原电位计算电化学反应的自由能变化d．测定氧化还原电位需要金属电极e．所有氧化还原电位的测定，都应有一个为氢电极。

华中农业大学研究生考试化学考试大纲

华中农业大学研究生考试化学考试大纲华中农业大学研究生考试化学考试大纲第一部分：无机考试内容：1.分散体系的类型，胶体分散体系的特点和重要性质。

2.热力学第一定律，第二定律的基础内容，热化学及计算，化学反应的△rH mθ、△rS mθ和△rG mθ的计算，G:bbs-Helmhottg公式及其应用。

3.描述电子状态的四个量子数的物理意义、相互关系及合理组合，核外电子排布的基本原理。

，元素周期系与原子结构的关系和元素基本性质的变化规律。

离子键和共价键的特征，杂化轨道理论的简单运用。

分子间力和氢键的特征及对物质性质的影响。

4.反应速率的基本概念及速率方程式，温度对反应速率的影响。

5.标准平衡常数Kθ的意义及表达式，有关化学平衡的计算，浓度、压力、温度等因素对化学平衡的影响。

6.误差的分类、来源和减免方法，滴定分析的基本概念，标准溶液，化学计量点，指示剂，滴定溶点，滴定误差等，标准溶液的配制和标定，浓度表示法计算。

7.酸、碱质子理论，弱酸（碱）的电离平衡及计算，同离子效应对电离平衡的影响，缓冲溶液。

8.难溶电解质的溶度积及其溶解度，溶度积规则，有关沉淀生成和溶解的计算，同离子效应和酸碱平衡对沉淀溶解平衡的影响。

9.配合物的基本概念及命名，有关配位平衡的计算及沉淀溶解平衡、酸碱平衡对配位平衡的影响。

螯合物的结构特点。

10.有关氧化还原反应和电化学的基本概念，电极电势及影响因素，Nernst公式及计算。

电池电动势Eθ与反应的△rG mθ及Kθ的关系，元素电势图及应用。

考试要求：1.掌握胶体溶液特点和主要性质，掌握胶团结构的表示方法；了解影响胶体溶液稳定性的因素。

2.掌握热力学的基本概念；掌握各种热效应的计算方法；掌握化学反应的△rH mθ、△rS mθ和△rG mθ的计算；掌握G:bbs-Helmhottg公式及其应用。

1.了解核外电子运动的特性；掌握四个量子数的物理意义相互关系及合理组合；掌握核外电子排布的基本原理；了解元素周期系于原子结构的关系及元素基本性质的变化规律；掌握离子键核共价键的特征；掌握杂化轨道理论的简单运用；了解分子间力和氢键的特征及其对物质性质的影响。

华中农业大学908动物生物化学考试大纲

华中农业大学908动物生物化学考试大纲一、课程性质生物化学是研究生命的化学组成及其在生命活动中变化规律的一门学科。

其任务主要是从分子水平阐明生物体的化学组成，及其在生命活动中所进行的化学变化与其调控规律等生命现象的本质。

当今生物化学越来越多的成为生命科学的共同语言，尤其是基因信息的传递、基因重组与基因工程、基因组学等知识点已成为生命科学领域的前沿学科。

动物生物化学是动物科学、动物医学等专业的必修主干课程，主要从大分子的结构与功能、中间代谢过程以及遗传的分子机制等阐明生命活动的基本特征，为后期专业课程学习奠定基础。

二、考察目标（一）了解生物化学研究的基本内容级发展简史，理解和掌握身故我化学有关的基本概念、理论级实验原理和方法。

（二）能够运用辩证的观点正确认识生命现象的生物化学本质和规律，具备分析问题和解决问题的能力。

三、课程内容与考试大纲（一）生物化学概述考试内容：1、生物化学研究的基本内容2、生物化学的发展简史考试要求：掌握生物化学研究的基本内容及发展简史（二）蛋白质化学考试内容：1、蛋白质的概念与生物学意义。

2、氨基酸的基本结构和性质，根据R 基团极性对20 种蛋白质氨基酸的分类及三字符缩写。

3、蛋白质的结构与功能（1）肽的概念及理化性质（2）蛋白质的初级结构（3）蛋白质的高级结构(二级结构、超二级结构和结构域、三级结构、四级结构)（4）蛋白质的结构与功能的关系4、蛋白质的理化性质（1）蛋白质的相对分子质量（2）蛋白质的两性电离及等电点（3）蛋白质的胶体性质（4）蛋白质的紫外吸收特征（5）蛋白质的变性及复性5、蛋白质的分离与纯化（1）蛋白质的抽提原理及方法（2）蛋白质分离与纯化的主要方法：电泳、层析和离心（3）蛋白质的定量方法考试要求：掌握蛋白质、氨基酸的概念与结构，蛋白质结构与功能的关系，蛋白质主要理化性质及分离纯化方法。

（三）核酸化学考试内容：1、核酸的种类和组成单位2、核酸的分子结构（1）DNA的分子结构：DNA的一级结构、二级结构、三级结构（2）RNA的分子结构：tRNA的结构、mRNA的结构、rRNA的结构3、核酸的理化性质（1）核酸的一般性质（2）核酸的紫外吸收特征（3）核酸的变性及复性4、核酸的分离纯化考试要求：掌握核酸的组成、结构、理化性质及分离纯化方法。

04 第四章维生素华中农业大学微生物考研生物化学

04 第四章维生素华中农业大学微生物考研生物化学04第四章维生素华中农业大学微生物考研生物化学第四章维生素要学好维生素这一章的内容，就要掌握维生素的化学结构、名称、功能及缺乏症。

对于水溶性维生素来说，最重要的就是把维生素与辅酶联系起来，只有这样才能学好维生素这一章。

一、练习(一)选择题1.以下哪种化合物与给定的维生素名称不匹配？a、α-生育酚-维生素EB-硫胺素-维生素B1C。

抗坏血酸-维生素Cd.氰钴胺素――维生素b12e．吡哆醛――维生素b22.以下哪种辅酶不是来自维生素：a．cdqb．fadc．nad+d．plpe．tpp3．分子中具有醌式结构的是：a、维生素AB、维生素B1和维生素CD、维生素E、维生素K4．具有抗氧化作用的脂溶性维生素是：a．维生素cb．维生素ec.维生素ad．维生素b1e．维生素d5．下列维生素中含有噻唑环的是：a、维生素B2B。

维生素BTC维生素PPD叶酸e维生素B76．成人及儿童因缺乏哪种维生素而导致干眼病?a、维生素b7b。

叶酸C、维生素ad、维生素b3e。

维生素B67．下列哪种维生素可转化为甲基和甲酰基载体的辅酶?a、硫胺素B.叶酸C.维生素D.泛酸E.核黄素8。

关于维生素C的结构和性质，以下哪项陈述是错误的？a、维生素C是一种含有六个碳原子骨架的化合物b．维生素c具有酸性是因为―cooh释放质子c、还原型维生素c为烯醇型，氧化型维生素c为酮型D。

还原型维生素c的元素组成为c:H:o=6:8:6e。

维生素C是一种体内脂质化合物9．下列哪一种维生素或辅酶不含环状结构?a．烟酸b，四氢叶酸c．维生素d3d．泛酸e．生物素10.以下哪种辅酶与焦磷酸硫胺一起，在丙酮酸转化为乙酰辅酶A的过程中起重要作用用?a、维生素B3b。

硫辛酸C、维生素ad、维生素ce。

nadp11。

泛酸是辅酶a的一种成分，在糖、脂肪和蛋白质代谢中起着重要作用：a．脱羧作用b．酰基转移作用c．脱氢作用d．还原作用e．氧化作用12.以下哪项不是丙酮酸脱氢酶系统的辅助因子？a.plpb．tppc．硫辛酸d．fade．coa13.下列哪一个反应需要生物素：a、羟基化B.羧化C.脱羧D.脱水E.脱氨14．转氨酶的辅酶是下列化合物中的哪一个?a．尼克酸b．泛酸c．硫胺素d、磷酸吡哆醛E.核黄素15．下列哪一种化合物由谷氨酸、对氨基苯甲酸和喋呤啶组成：a．维生素b12b．氰钴胺素c．叶酸d．生物素e．coa16.除了辅酶A作为酰基载体外，下列哪种物质也可以转移乙酰基：A.生物素B.叶酸c.tppd。

10 第十章蛋白质的生物合成及基因调控华中农业大学微生物考研生物化学

第十章蛋白质的生物合成及基因调控本章应着重掌握基因表达的概念、蛋白质生物合成体系中mRNA、tRNA及核蛋白体(核糖体)在蛋白生物合成中的作用、遗传密码及其特点、蛋白质生物合成的主要步骤及主要的酶和蛋白质因子的作用、基因表达调控中的操纵子调控系统和真核生物基因表达调控的特点，熟悉癌基因和抑癌基因的概念以及癌基因异常激活的机理，了解蛋白质生物合成与医学的关系。

一、习题(一)选择题1．下列有关mRNA的论述，哪一项是正确的?a．mRNA是基因表达的最终产物b．mRNA遗传密码的方向是3'→5'c. mRNA遗传密码的方向是5'→3'd．mRNA密码子与tRNA反密码子通过A-T，G-C配对结合e．每分子mRNA有3个终止密码子2. 密码子UAC与下列哪个反密码子配对结合?a．AUG b．AUI c．IUA d．IAU e．CUA3. 反密码子UGA能与下列哪个密码子配对结合?a. UCA b．CALU c．A(CU d．ACT e．CUA4. 下列何处是氨酰tRNA的结合部位?a. 核蛋白体小亚基b．核蛋白体的P位c．核蛋白体的D位d．核蛋白体的A位e. 转肽酶所在的部位5. 下列有关原核生物肽链合成的论述，哪一项是正确的?a．只需ATP提供能量b. 只需GTP提供能量c. 同时需ATP和GTP提供能量d．40S亚基与mRNA结合e．最后是60S亚基结合6．下列有关真核生物肽链合成启动的论述，哪一项是正确的?a．只需ATP提供能量b．只需GTP提供能量c. 同时需ATP和GTP提供能量d．30S亚基与mRNA结合e．50S亚基与30S亚基结合7．下列参与原核生物肽链延伸的因子是a．IF—1 b．IF—2 c．IF—3 d. EF—Tu e．RF—1 8．下列参与真核生物肽链延伸的因子是a. eEF—10 b．eRF c．eIF—1 d．EF—Tu e．EF—Ts9. 有关操纵子学说的论述，下列哪一项是正确的?a．操纵子调控系统是真核生物基因调控的主要方式b. 操纵子调控系统是原核生物基因调控的主要方式c．操纵子调控系统由结构基因、启动子和操纵基因组成d．诱导物与操纵基因结合启动转录e．诱导物与启动子结合而启动转录10. 下列有关阻遏物的论述，哪一项是正确的?a．阻遏物是代谢的终产物b. 阻遏物是阻遏基因的产物c．阻遏物与启动子结合而阻碍转录的启动d．阻遏物与RNA聚合酶结合而抑制转录e．阻遏物妨碍RNA聚合酶与启动子结合11. 下列有关乳糖操纵子调控系统的论述，哪一项是错误的?a．乳糖操纵子是第一个发现的操纵子b．乳糖操作子由三个结构基因及基上游的启动子和操纵基因组成c．乳糖操纵子的调控因子有阻遏蛋白、cAMP和诱导物等e. 乳糖操纵子调控系统的诱导物是乳糖12. 下列属于顺式作用元件的是：a. 启动子b．结构基因c．RNA聚合酶d．转录因子Ⅰe．转录因子Ⅱ13. 下列属于反式作用因子的是：a．启动子b．增强子c．终止子d. 转录因子e. RNA聚合酶14. 识别启动子TATA盒的转录因子是：a．TFⅡA b．TFlib C. TFⅡDd．TFⅡE e．TFⅠF15. 促进RNA聚合酶Ⅱ与启动子结合的转录因子是；a．TFⅡA B. TFⅡB c．TFⅡDd．TFⅡE e．TFⅡF16. 下列有关癌基因的论述，哪一项是正确的?a．癌基因只存在病毒中b．细胞癌基因来源于病毒基因c．有癌基因的细胞迟早都会癌变d．癌基因是根据其功能命名的e. 细胞癌基因是正常基因的一部分17. 下列有关癌变的论述，哪一项是正确的?a．有癌基因的细胞便会转变为癌细胞b．一个癌基因的异常激活即可引起癌变c. 多个癌基因的异常激活才能引起癌变d. 癌基因无突变者不会引起癌变e．癌基因不突变、不扩增、不易位便不会癌变18. 下列何者是抑癌基因?a. ras基因b．sis基因， c. P53基因d. src基因e．myc基因(二)填空题1. 基因表达包括和。

《生物化学》考试大纲

701《生物化学》考试大纲一、考试大纲的性质生物化学课程是生物学专业重要的专业基础课，是林学、园林植物学、环境学等专业的选修课，它是报考理科植物学、生化和分子生物学、遗传育种学等专业研究生的考试科目之一。

为帮助考生明确考试复习范围和有关要求，特制定本考试大纲。

本考试大纲主要根据北京林业大学本科生物科学、生物技术专业与林科类各专业《生物化学》教学大纲编制而成，适用于报考北京林业大学硕士学位研究生的考生。

二、考试内容第一章蛋白质1. 蛋白质的化学组成及分类；蛋白质的分子大小与形状；蛋白质生物功能的多样性。

2. 氨基酸的基本结构；氨基酸的分类：20种氨基酸的英文名称、缩写符号及结构式及其分类标准；氨基酸的理化性质；氨基酸的分离和分析鉴定。

3. 肽的化学结构；肽的物理化学性质；天然存在的活性肽；多肽合成；肽链上氨基酸的排列顺序，N端、C端；氨基酸顺序测定的一般步骤。

4. 蛋白质空间构象的研究方法；多肽链折叠的空间限制；蛋白质的二级结构；纤维状蛋白；а-角蛋白和β-角蛋白，胶原蛋白与三股螺旋构象，弹性蛋白、肌纤维。

超二级结构、结构域和三级结构，球状蛋白质构象的基本特征、蛋白质分子中的次级键、次级键在维系蛋白质空间构象中的作用；蛋白质的变性和复性。

5. 寡聚蛋白质的构象和四级结构；蛋白质一级结构决定高级结构；细胞色素c的种属差异与生物进化；蛋白质一级结构的变异与分子病；肌红蛋白与血红蛋白的结构和功能；蛋白质的分离纯化和鉴定。

第二章酶学1. 酶催化作用的特点；酶的化学本质及其分子组成；酶的命名和分类；酶的专一性。

2. 酶活力测定和酶的分离纯化。

3. 酶促反应动力学。

4. 酶的作用机理和酶的调节；酶的活性中心；酶促反应机理；酶活性的调节控制。

5. 核酶和抗体酶；同工酶、诱导酶的定义及生物学意义。

第三章维生素和辅酶脂溶性维生素的结构和功能；水溶性维生素的结构和功能第四章核酸1. 核酸的分类、分布。

2. 核酸的生物学功能：DNA是遗传物质的基础（细菌的转化实验、病毒转导），RNA与蛋白质合成。

农学考研大纲生物化学

生化还设置计算题，而且几乎每年都有，比如计算蛋白质的含量；关于酶的Km值的相关计算；蛋白质、核酸相关参数的计算；TCA循环、脂肪酸和呼吸链彻底氧化时，生成的ATP的计算；GC或AT含量的计算等。
将各种细胞和蛋白的概念分清楚，了解其不同的功能
及联系，能进行区分，记忆时进行对比和联想。
米氏方程以及酶活力的测定方法
糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程;
糖异生作用的概念、场所、原料及主要途径;
糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶;
糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶及其限速酶调控位点;
点；掌握核酸的一般性质、紫外光吸收特
征、核酸的变性与复性；重点掌握核酸的分离纯化步骤及方法。
4. 酶的基本概念和作用特点以及酶的国际分类和命名；理解酶的活性中心、酶的专一行和高效性机制；掌握影响酶促反应速度的主要因素；理解别构酶和共价修饰酶、同工酶、维生素和辅酶的概念；重点掌握酶的分离纯化步骤和常用方法。酶原激活、维生素和辅酶（NAD、FAD等）有无抑制剂存在时酶促反应速度与Km值；会用实验证实酶的本质是蛋白质或核酸。酶的分离纯化（与蛋白质联系起来）, 酶的比活、活性单位（计算）。
酮体也很经常考察的。生成过程中的限速酶。
脂肪酸的合成里要注意此过程在胞液内进行。有哪些反应在线粒体外进行，有哪些反应在胞液里进行，合成的限速酶也要知道。
另外就是合成用的是NADPH。
13.蛋白质的营养作用
掌握要点：必须氨基酸的概念，蛋白质营养价值的概
念。

华中农业大学生物化学考研试题库附答案核酸化学

第5章核酸化学一、学大纲基本要求DNA、RNA的结构和性质以及研究技术。

核酸的化学结构，碱基、核苷、核苷酸，DNA的结构,DNA 的一级结构, DNA的二级结构, DNA结构的不均一性和多形性, 环状DNA, 染色体的结构。

RNA的结构, RNA的类型和结构特点,tRNA的结构和功能, mRNA的结构和功能, rRNA的结构和功能。

核酸的性质, 解离性质, 水解性质, 光吸收性质, 沉降特性,变性、复性及杂交。

核酸研究技术,核酸的分离纯化,限制性核酸内切酶,DNA物理图谱,分子杂交,DNA序列分析,DNA的化学合成，DNA 聚合酶链式反应—PCR。

二、本章知识要点(一) 核酸的化学组成1．元素组成核酸分子主要由碳、氢、氧、氮和磷等元素组成。

与蛋白质相比较，核酸的元素组成中一般不含有硫，而磷的含量较为稳定，占核酸9％～10％。

可通过测定磷含量来估计样品中核酸的含量。

2．物质组成核酸在核酸酶的作用下水解为核苷酸，核苷酸完全水解可释放出等摩尔量的含N碱(碱基Base)、戊糖和磷酸。

因此构成核酸的物质成分有三类：包括磷酸、戊糖和碱基。

戊糖可分为核糖和脱氧核糖，碱基又分为嘌呤碱和嘧啶碱两类，DNA中的戊糖和碱基与RNA有所不同。

DNA分子中的戊糖是β-D-2-脱氧核糖,RNA中的戊糖是β-D-核糖。

DNA分子中存在的碱基主要有腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)、胞嘧啶(C)和胸腺嘧啶(T)。

RNA分子中除含有A，G，C外，还含有尿嘧啶(U)，而不含有T。

因此，DNA和RNA的碱基组成上，嘧啶的组成有所不同。

在DNA和RNA分子中尚含有少量的不常见的其他碱基，称为稀有碱基，它们大多数是常见碱基的甲基化衍生物。

3．核酸的基本单位——核苷酸组成DNA的核苷酸(nucleotide)称为脱氧核糖核苷酸，组成RNA的核苷酸称为核糖核苷酸。

核苷酸则是由磷酸、戊糖、碱基组成。

碱基和核糖或脱氧核糖之间脱水通过糖苷键(glycosidic bond)缩合形成核苷或脱氧核苷，戊糖的第1位碳原子与嘌呤的第9位氮原子相连构成l，9—糖苷键，而与嘧啶的第l位氮原子相连构成1，1-糖苷键。

华中农业大学生物化学考研试题库附答案糖代谢

第9章糖代谢一、教学大纲根本要求糖酵解、三羧酸循环、乙醛酸循环、磷酸戊糖途径、糖原的合成与分解、糖异生作用。

对各条代谢途径的阐述内容主要包括：酶促反响步骤、作用部位、代谢特点、能量转换关系、生理意义、关键酶的调控以及各条代谢途径之间的关系。

二、本章知识要点（一）糖酵解〔葡萄糖→丙酮酸〕1. 酵解与发酵酵解作用是葡萄糖在无氧的条件下分解成丙酮酸并生成少量ATP的过程。

它是动物、植物、微生物细胞中葡萄糖分解产生能量的共同代谢途径。

厌氧有机体〔如酵母等〕把糖酵解生成的NADH中的氢交给丙酮酸脱羧后的产物乙醛，使之生成乙醇的过程称为酒精发酵。

如果将氢交给丙酮酸生成乳酸那么称为乳酸发酵。

酵解作用与发酵作用的终产物不同，但其所经过的中间步骤那么几乎完全一样。

2. 糖酵解途径酵解反响过程可分为两个阶段，十步反响，催化反响所需的10种酶均分布在细胞质中。

酵解途径的第一阶段是消耗能量的过程，一分子葡萄糖〔六碳〕转变成二分子3-磷酸甘油醛〔三碳〕。

即葡萄糖经过两次磷酸化生成1，6-二磷酸果糖，1，6-二磷酸果糖裂解成磷酸二羟丙酮和3-磷酸甘油醛，二者可以酶促互变。

这个阶段由己糖激酶和磷酸果糖激酶催化的反响是耗能的不可逆反响，反响所需的能量和磷酸基由ATP提供。

因此，这个阶段需要消耗2分子A TP。

第二阶段是产能的过程，将3-磷酸甘油醛转变成丙酮酸。

即在3-磷酸甘油醛脱氢酶催化下，3-磷酸甘油醛同时进行脱氢和磷酸化反响，生成高能化合物1，3-二磷酸甘油酸和一分子NADH+H+。

之后，磷酸甘油酸激酶催化1，3-二磷酸甘油酸生成3-磷酸甘油酸，同时通过底物水平磷酸化生成1分子ATP。

3-磷酸甘油酸变位生成2-磷酸甘油酸，再经烯醇化酶催化生成高能化合物磷酸烯醇式丙酮酸，后者在丙酮酸激酶催化下生成丙酮酸〔第三步不可逆反响〕，并再一次进行底物水平磷酸化生成1分子ATP。

在这一阶段，3-磷酸甘油醛脱氢酶是酵解中唯一催化脱氢反响的酶，酶的辅酶为NAD，因碘乙酸可与其活性残基的-SH 作用而成为此酶的强烈抑制剂。

华中农业大学96-2010年硕士研究生微生物专业802生物化学试题

华中农业大学一九九六年硕士研究生入学考试试题纸课程名称：生物化学第页，共页注意：所有答案必须写在答题纸上，不得写在试题纸上。

一、名词解释：（20%）1、能荷2、基因工程3、固相酶4肉碱穿梭5、不对称转录6、反馈抑制7、操纵子8、同义密码子9、核酸内切酶10、底物水平磷酸化二、符号解释（10%）1、ACP2、SOD3、dNTP4、SDS5、PAGE6、poly（A）7、m7G8、PAL9、BCCP 10、Tm三、写出下列化合物的结构式（10%）1、油酸2、脑磷酯3、纤维二糖4、ADP5、谷胱甘肽四、填空题（10%）1、EMP途径中有三个不可逆的酶，分别是、、。

2、丙二酸是酶的性抑制剂。

3、自然界中有三种双糖即、、是以游离态存在。

4、Tm值与DNA分子中含量成正相关，核酸在波长nm处有明显的吸收区。

5、细胞中的RNA主要存在于中，RNA中分子量最小的是，含量最多的是，寿命最短的是。

6、蛋白质生物合成中，起始密码是，终止密码是、、。

7、合成RNA时，RNA聚合酶沿着DNA链的方向移动，而所生成的RNA链沿方向延伸。

五、问答题（50%）1、哪些酶参与淀粉的降解作用？这些酶的特性有何区别？（7分）2、何谓转氨基作用？生物体内有哪些类型？写出其反应式（7分）3、简要说明DNA复制的基本规律？（7分）4、蛋白质生物合成中，氨基酸是怎样被活化的？写出其反应式（7分）5、何谓电子传递链？各成员的排列顺序是怎样的？氧化磷酸化部位在何处？为什么？（7分）6、简述聚丙烯酰胺凝胶电泳测同工酶的原理和主要操作步骤？（7分）7、绘简图表示EMP、TCA、PPP、乙醇、乳酸、GAC等各途径的相互关系（8分）华中农业大学一九九七年硕士研究生入学考试试题纸课程名称：生物化学第页，共页注意：所有答案必须写在答题纸上，不得写在试题纸上。

一、名词解释（20%）1．酶的比活力2．固定化酶3．不对称转录4．蛋白质的盐析作用5．遗传信息6．粘性末端7．解偶联作用8．糖的异生作用9．同义密码子二、符号解释（10%）1．PRPP 2．RNP 3．Bis 4．PAL 5．Trp6．ssDNA 7．hnRNA 8．DHU 8．G-S-S-G 10．UDPG三、填空题（15%）乙醛酸通过转氨基作用可生成，3-羟基丙酮酸通过转氨基作用可生成；色氨酸脱氨基后生成，并可以转变为植物激素中的；磷酯酶C水解卵磷脂生成和；中心法则是由于1958年提出的；酶是限制脂肪酸生物合成速度的酶；操纵子假说由于1961年提出的；含一个以上双键的不饱和脂肪酸的氧化，可按β-氧化途径进行，但还要二种酶，即和；氧化还原反应自由能ΔG0的变化与电量、电势之间的关系式为；在磷酸戊糖途径的氧化阶段，两种脱氢酶是和，它们的辅酶都是。

华中农业大学生物化学考研试题库附答案核酸的降解和核苷酸代谢

第12章核酸的降解和核苷酸代谢一、教学大纲基本要求核酸的酶促降解，水解核酸的有关酶（核酶外切酶、核酶内切酶、限制性内切酶），核苷酸、嘌呤碱、嘧啶碱的分解代谢，嘌呤核苷酸的合成，嘧啶核苷酸的合成，脱氧核糖核苷酸的合成，辅酶核苷酸的合成。

二、本章知识要点(一)核酸的酶促降解核酸酶（nucleases）：是指所有可以水解核酸的酶，在细胞内催化核酸的降解，以维持核酸（尤其是RNA）的水平与细胞功能相适应。

食物中的核酸也需要在核酸酶的作用下被消化。

核酸酶按照作用底物可分为：DNA酶（DNase）、RNA酶（Rnase）。

按照作用的方式可分为：核酸外切酶和核酸内切酶，前者指作用于核酸链的5‘或3’端，有５’末端外切酶和３’末端外切酶两种；后者作用于链的内部，其中一部分具有严格的序列依赖性（4～8 bp），称为限制性内切酶。

核酸酶在DNA重组技术中是不可缺少的重要工具，尤其是限制性核酸内切酶更是所有基因人工改造的基础。

（二）核苷酸代谢1.核苷酸的生物学功能①作为核酸合成的原料，这是核苷酸最主要的功能；②体内能量的利用形式；③参与代谢和生理调节；④组成辅酶。

核苷酸最主要的功能是作为核酸合成的原料，体内核苷酸的合成有两条途径，一条是从头合成途径，一条是补救合成途径。

肝组织进行从头合成途径，脑、骨髓等则只能进行补救合成，前者是合成的主要途径。

核苷酸合成代谢中有一些嘌呤、嘧啶、氨基酸或叶酸等的类似物，可以干扰或阻断核苷酸的合成过程，故可作为核苷酸的抗代谢物。

不同生物嘌呤核苷酸的分解终产物不同，人体内核苷酸的分解代谢类似于食物中核苷酸的消化过程，嘌呤核苷酸的分解终产物是尿酸。

嘧啶核苷酸的分解终产物是β-丙氨酸或β-氨基异丁酸。

核苷酸的合成代谢受多种因素的调节。

(1)嘌呤核苷酸代谢①嘌呤核苷酸的合成代谢：体内嘌呤核苷酸的合成有两条途径，一是从头合成途径，一是补救合成途径，其中从头合成途径是主要途径。

嘌呤核苷酸合成部位在胞液，合成的原料包括磷酸核糖、天冬氨酸、甘氨酸、谷氨酰胺、一碳单位及CO2等。

604《专业基础综合(生物化学和微生物学)》考试大纲.解答

604 《专业基础综合（生物化学和微生物学）》考试大纲《生物化学》部分生物化学研究生入学考试是为招收药学、微生物与生化药学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。

要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握各类生化物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控和基因工程的基本理论；能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。

一、考试内容1. 蛋白质的结构与功能了解氨基酸、肽的分类掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质掌握蛋白质一级结构的测定方法理解氨基酸的通式与结构理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念掌握肽键的特点掌握蛋白质的变性作用掌握蛋白质结构与功能的关系2.核酸的结构与功能了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术3. 糖类的结构与功能掌握糖的概念及其分类掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用理解旋光异构掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质掌握糖的鉴定原理4. 脂质与生物膜了解脂质的类别、功能熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构掌握甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性掌握油脂和甘油磷脂的结构与性质掌握生物膜的化学组成和结构，“流体镶嵌模型”的要点5. 酶学了解酶的概念掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制了解酶的分离提纯基本方法熟悉酶的国际分类（第一、二级分类）了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法了解抗体酶、核酶的基本概念掌握固定化酶的方法和应用6. 维生素和辅酶了解维生素的分类及性质了解各种维生素的结构特点和功能7. 激素了解激素的类型、特点理解激素的化学本质和作用机制了解常见激素的结构和功能（甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素）理解第二信使学说8．生物氧化了解生物氧化的意义与特点了解高能磷酸化合物的概念和种类理解ATP的生物学功能掌握呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序掌握氧化磷酸化偶联机制9.糖代谢了解糖的各种代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和酶的作用理解糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程了解糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶掌握糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的途径及其限速酶调控位点掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点10. 脂类代谢了解脂类物质的生理功能及特点了解脂类的消化、吸收及转运理解脂肪动员的概念、各级脂肪酶的作用、限速酶掌握脂肪酸β－氧化过程及能量生成的计算掌握脂肪的合成代谢理解脂肪酸的生物合成途径了解磷脂和胆固醇的代谢11. 核酸的代谢了解外源核酸的消化和吸收理解碱基的分解代谢理解嘌呤、嘧啶核苷酸的分解和合成途径掌握核苷酸的从头合成途径了解常见辅酶核苷酸的结构和作用了解糖、脂肪、氨基酸、核苷酸代谢之间的相互关系12. DNA的复制与修复理解DNA复制的一般规律掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质和种类（重点是原核生物的DNA聚合酶）掌握DNA复制的特点掌握真核生物与原核生物DNA复制的异同点掌握DNA的损伤与修复基本过程13.RNA的生物合成了解转录的基本概念、参与转录的酶及有关因子掌握转录的一般规律掌握RNA聚合酶的作用机理理解原核生物的转录过程了解真核生物的转录过程理解RNA转录后加工过程及其意义掌握逆转录的过程理解RNA的复制掌握RNA传递加工遗传信息14. 蛋白质的合成和转运了解mRNA在蛋白质生物合成中的作用、原理和密码子的概念、特点理解tRNA、核糖体在蛋白质生物合成中的作用和原理了解参与蛋白质生物合成的主要分子的种类和功能掌握翻译的步骤掌握翻译后加工过程理解真核生物与原核生物蛋白质合成的区别理解蛋白质合成抑制因子的作用机理15. 基因表达调控了解基因表达调控的基本原理掌握原核生物和真核生物基因表达调控的区别掌握操纵子学说的核心理解真核生物基因表达在转录前水平、转录水平和翻译水平上的调节16. 基因重组与基因工程了解DNA重组的相关概念理解重组DNA技术的基本原理和操作步骤了解基因工程在医学方面的应用前景二、考试方法和考试时间硕士研究生入学生物化学考试为笔试，考试时间为3小时。

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第一章糖类一、教学大纲基本要求糖的分类、结构、性质和分析方法，以及部分的生物学功能。

主要内容有：单糖的结构和性质，重要的单糖及其衍生物。

还原性二糖和非还原性二糖的结构和性质；均一多糖和不均一多糖的结构和性质；结合糖（肽聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖）的结构和性质等。

二、本章知识要点（一）糖的概述1、糖类的存在与来源糖类广泛的存在于生物界，特别是植物界。

糖类物质按干重计算占植物的85%~90%，占细菌的10%~30%，动物的小于2%。

动物体内糖的含量虽然不多，但其生命活动所需能量主要来源于糖类。

2、糖类的生物学作用(1) 提供能量。

植物的淀粉和动物的糖原都是能量的储存形式。

(2) 物质代谢的碳骨架，为蛋白质、核酸、脂类的合成提供碳骨架。

(3) 细胞的骨架。

纤维素、半纤维素、木质素是植物细胞壁的主要成分，肽聚糖是细胞壁的主要成分。

(4) 细胞间识别和生物分子间的识别。

细胞膜表面糖蛋白的寡糖链参与细胞间的识别。

一些细胞的细胞膜表面含有糖分子或寡糖链，构成细胞的天线，参与细胞通信。

3、糖类的元素组成和分类糖类物质是多羟基(2个或以上)的醛类或酮类化合物，以及它们的衍生物或聚合物，绝大多数的糖类化合物都可以用通式Cn (H2O)n表示。

据此可分为醛糖和酮糖。

还可根据碳原子数分为丙糖，丁糖，戊糖、己糖等。

最简单的糖类就是丙糖(甘油醛和二羟丙酮)。

糖的通俗名称一般是根据来源进行命名。

4、糖的种类根据糖的结构单元数目多少分为：（1）单糖：不能被水解称更小分子的糖。

（2）寡糖：2-6个单糖分子脱水缩合而成，以双糖最为普遍，意义也较大。

（3）多糖：均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质(壳多糖)。

不均一性多糖：糖胺多糖类(透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等)。

（4）结合糖(复合糖，糖缀合物)：糖脂、糖蛋白(蛋白聚糖)、糖-核苷酸等。

（5）糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷等。

（二）旋光异构1、异构现象同分异构或称异构是指存在两个或多个具有相同数目和种类的原子并因而具有相同相对分子量的化合物的现象。

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生物化学考试大纲(硕士)一、要求掌握的基本内容掌握生物大分子(糖、脂、蛋白质、酶、维生素、核酸、激素)的结构、性质和功能。

掌握生物体内主要的物质代谢和能量转化(糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢、核酸代谢、生物氧化)。

掌握遗传信息传递的化学基础，主要包括DNA的复制、RNA的合成、蛋白质的合成及细胞代谢调控等。

三、复习重点糖、脂、蛋白质和核酸的结构、性质、功能及代谢；遗传信息传递的化学基础。

四、课程复习大纲第1章糖和结合糖本章重点和难点：多糖、结合糖的结构和功能 1．1 单糖1．1． 1单糖的结构1．1． 2单糖的性质1. 1． 3单糖的重要衍生物1．2 结合糖1．2． 1肽聚糖1．2． 2糖蛋白1．2． 3蛋白聚糖第2章脂本章重点和难点：磷脂、糖脂的结构和功能 2．1三脂酰甘油2．1．1脂肪酸2．1．2三脂酰甘油的理化性质第3章蛋白质本章重点和难点：氨基酸的性质，肽键的结构，蛋白质一级结构和测定，二级结构和高级结构及与功能的关系3．1 蛋白质概论3．1．1蛋白质的化学组成及分类3．1．2蛋白质分子的构象3．2 氨基酸3．2．1氨基酸的结构3．2．2氨基酸的构型、旋光性、光吸收性和侧链极性3．2．3氨基酸的酸碱性质3．2．4氨基酸的化学性质3．2．5氨基酸的分离和分析3．3 肽3．3．1肽和肽键的结构3．3．2肽的重要性质3．4 蛋白质一级结构3．4．1蛋白质的结构层次3．4．2蛋白质一级结构3．4．3蛋白质一级结构测定3．4．4蛋白质一级结构与生物功能3．5 蛋白质二级结构和纤维状蛋白质3．5．1肽链的构象3．5．2蛋白质二级结构的基本类型3．5．3超二级结构3．5．4纤维状蛋白质3．6 蛋白质三级结构、四级结构与功能3．6．1蛋白质的一级结构决定高级结构3．6．2维持三级结构的作用力3．6．3球状蛋白质的结构域和三级结构的功能3．6．4蛋白质四级结构与功能3．6．5免疫球蛋白的结构与功能3．7 蛋白质的性质及应用3．7．1蛋白质两性性质及应用3．7．2胶体性质与蛋白质沉淀3．7．3蛋白质的变性3．7．4分离纯化蛋白质的主要方法第4章酶本章重点和难点：酶的催化机理和酶促反应动力学4．1 酶的概念及作用特点4．1．1酶的概念4．1．2酶催化反应的特点4．1．3酶的化学本质4．1．4酶的活性中心4．1．5酶在细胞内的分布4．2酶的分类和命名4．2．1酶的习惯命名4．2．2酶的国际系统命名4．2．3酶的系统分类及编号4．2．4按酶蛋白分子的组成分类4．2．5同工酶、诱导酶 4．3 酶的催化机理4．3．1酶催化反应高效性的机理4．3．2酶催化反应专一性的机理4．3．3酶作用机理举例4．4酶促反应动力学4．4．1酶的量度4．4．2底物浓度对酶促反应速度的影响4．4．3 pH值对酶促反应速度的影响4．4．4温度对酶促反应速度的影响4．4．5酶浓度对酶促反应速度的影响4．4．6激活剂对酶促反应速度的影响4．4．7抑制剂对酶促反应速度的影响4．4．8有机介质中的酶促反应4．5酶活性的调节4．5．1别构效应调节4．5．2共价调节酶4．5．3酶原的激活4．5．4多酶体系调节第5章核酸本章重点和难点：DNA、RNA的结构和性质 5．1 核酸的化学结构5．1．1碱基5．1．2核苷5．1．3核昔酸5．2 DNA的结构5．2．1 DNA的一级结构5．2．2 DNA的二级结构5．2．3 DNA结构的不均一性和多形性5．2．4环状DNA5．2．5染色体的结构5．3 RNA的结构5．3．1 RNA的类型和结构特点5．3．2 tRNA的结构和功能5．3．3 mRNA曲结构和功能5. 3. 4 rRNA的结构和功能5．4 核酸的性质5．4．1解离性质5．4．2水解性质5．4．3光吸收性质5．4．4沉降特性5．4．5变性、复性及杂交5．5核酸研究技术5．5．1核酸的分离纯化5．5．2限制性核酸内切酶5．5．3 DNA物理图谱5．5．4分子杂交5．5．5 DNA序列分析5．5．6 DNA的化学合成第6章维生素与辅酶本章重点和难点：脂溶性维生家的活性形式与功能；水溶性维生素与辅酶的关系6．1脂溶性维生家6．1．1维生素A与胡萝卜素6．1．2维生素D6．1．3维生素E 6．1．4维生素K6．2水溶性维生素与辅酶6．2．1维生素B16．2．2维生素B26．2．3维生意B36．2．4维生素B56．2．5维生素B66．2．6维生素B76．2．7维生素B116．2．8维生素B126．2. 9硫辛酸6．2．10维生素C第7章激素本章重点和难点：激素的作用机理及重要的生理功能7. 1 概论7．1．1激素的概念7．1．2激素的分类7．1．3激素的作用特点7．2激素的分泌与控制7．2．1下丘脑分泌的激素7．2．2垂体分泌的激素7．2．3腺体分泌的激素7．2．4激素的分泌与控制7．3激素的作用机理7．3．1受体及特点7．3．2 cAMP—Ca2+ -钙调蛋白激活蛋白激酶途径7．3．3 IP3、Ca2+-钙调节蛋白激酶途径7．3．4受体一酪氨酸蛋白激酶途径7．3．5细胞内受体途径第8章糖代谢本章重点和难点：糖的分解代谢，各种糖代谢途径的相互关系8．1 糖酵解8．1．1酵解与发酵8．1．2糖酵解途径8．1．3其它单糖进入糖酵解途径8．1．4乳酸的生成8．1．5乙醇的生成8．1．6糖酵解的调节8．2三羧酸循环8．2．1丙酮酸生成乙酰CoA8．2．2三羧酸循环8．2．3三羧酸循环的生物学意义8．2．4三羧酸循环的回补反应8．2．5乙醛酸循环8．3 磷酸已糖支路8．3．1反应途径8．3．2磷酸已糖支路的生物学意义8.4糖的合成代谢8．4．1葡萄糖的生成8．4．2糖异生作用8．4．3糖原的合成第9章脂代谢本章重点和难点：脂肪酸的分解和合成 9．1 脂类的消化、吸收和转运9．1．1脂类的消化和吸收9．1．2脂类的转运9．1．3贮脂的动用9．2 甘油三酯的分解代谢9．2. 1甘油三酯的水解9．2．2甘油代谢9．2．3脂肪酸的(氧化9．2．4不饱和脂肪酸的(氧化9．2．5奇数碳脂肪酸的(氧化9．2．6脂肪酸的其它氧化途径9．2．7酮体代谢途径9．3脂肪的合成代谢9．3．1脂肪酸的从头合成9．3．2脂肪酸碳链的延长反应9．3．3不饱和脂肪酸的合成9．3．4各组织中脂肪代谢的关系9．3．5脂代谢与糖代谢的特点9．3．6脂代谢与糖代谢的关系9．4 磷脂代谢9．4．1甘油磷脂的水解9．4．2磷脂的合成第10章氨基酸代谢本章重点和难点：尿素循环、氨基酸分解与三羧酸循环的关系，氨基酸的合成10．1 蛋白质降解及氮平衡10．1．1蛋白质的消化吸收10．1．2氨基酸代谢库10．1．3氮平衡10．2氨基酸分解代谢10．2．1脱氨基作用10．2．2脱羧基作用10．2．3氨的去向10．2．4氨基酸碳架的去向10．2．5由氨基酸衍生的其它重要物质10．2．6氨基酸代谢缺陷症10．3氨基酸合成代谢10．3．1氨基酸合成中的氮源和碳源10．3．2脂肪族氨基酸合成途径10．3．3芳香族氨基酸合成途径10．3．4氨基酸合成的调节10．3．5几种重要的氨基酸衍生物的合成第11章核酸的降解和核苷酸代谢本章重点和难点：嘌呤环的合成、嘧啶环的合成、脱氧核糖核苦酸的合成11．1 核酸和核苦酸的分解代谢11．1．1核酸的降解11．1．2核苷酸的降解11．1．3嘌呤碱的分解11．1．4嘧啶碱的分解11．2 嘌呤核苷酸的合成11．1．1从头合成11．1．2补救途径11．3 嘧啶核苷酸的合成11．3．1从头合成11．3．2补救途径 11．4脱氧核糖核苷酸的合成11．4．1核糖核苷酸的还原11．4．2胸腺嘧啶核苷酸的合成11．5 辅酶核苷酸的合成11．5．1烟酰胺核苷酸的合成11．5．2黄素核苷酸的合成11．5．3辅酶A的合成第12章生物氧化与氧化磷酸化本章重点和难点：电子传递、ATP的生物合成 12．1 生物能学简介12．1．1化学反应的自由能12．1．2自由能变化与化学反应平衡常数的关系12．1．3标准自由能变化的加和性12．1．4高能磷酸化合物12．1．5生物氧化的概念和特点12．2线粒体电子传递12．2．1电子传递过程12．2．2电子传递链12．2．3电子传递链有关的酶和载体12．2．4电子传递链的抑制剂12．3氧化磷酸化作12．3．1氧化磷酸化的概念12．3．2 P／O比和由ADP形成ATP的部位12．3．3电子传递和ATP形成的偶联及调节机制12．3．4氧化磷酸化的偶联机理12．3．5氧化磷酸化的解偶联第13章 DNA的复制和修复本章重点和难点：DNA复制的特点、参与因子、复制过程、DNA的损伤与修复13．1 DNA的复制13．1．1 DNA的半保留复制13．1．2复制起点和复制单位13．1．3 DNA聚合反应有关的酶13．1．4 DNA的半不连续复制13．1．5 DNA复制的拓扑性质13．1．6 DNA复制体的结构13．1．7 真核生物DNA的复制13．1．8 DNA复制的调控13．2 DNA的损伤及修复13．2．1 光复活13．2．2切除修复13．2．3重组修复13．2．4诱导修复和应急反应13．3 RNA指导nNA的合成13．3．1 反转录酶13．3．2病毒RNA的反转录13．3．3反转录的生物学意义第14章 RNA的生物合成本章重点和难点：RNA的合成过程、参与因子，RNA转录后的加工与修饰14．1 转录14．1．1 RNA聚合酶14．1．2 转录过程14．1．3 启动子和转录因子14．1．4 终止于和终止因子14．1．5转录过程的调节控制 14．2 转录后的加工14．2．1 原核生物RNA加工14．2．2 真核生物RNA的加工14．2．3 RNA的拼接和催化机理14．3 RNA的复制14．3．1噬菌体QB RNA的复制14．3．2 病毒RNA复制的主要方式第15章蛋白质的生物合成本章重点和难点：蛋白质合成过程及各种参与因子的功能、合成后的输送与加工15．1 遗传密码15．1．1 遗传密码的确定15．1．2 遗传密码的特点15．2 蛋白质生物合成中的生物大分子15．2．1 mRNA15．2．2 rRNA15．2．3 核糖体15．2．4辅助因子15．3 蛋白质生物合成的过程15．3．1 原核生物蛋白质的合成过程15．3．2 真核生物蛋白质的合成过程15．3．3 mRNA的结构与翻译15．3．4 蛋白质合成的抑制剂15．4 多肽合成后的定向输送与加工15．4．1 信号肽及信号肽的识别15．4．2 内质网上多肽的糖基化修饰15．4．3 高尔基体中多肽的糖基化修饰及多肽的分类15．4．4 线粒体、叶绿体蛋白质的来源第16章细胞代谢和基因表达的调控本章重点和难点：糖、脂、蛋白质代谢的关系，基因表达的调节16．1 代谢途径的相互关系16．1．1 代谢途径交叉形成网络16．1．2 分解代谢与合成代谢的单向性16．1．3 ATP是通用的能量载体16. 1．4 NADPH以还原力形式携带能量16．2 酶活性的调节16．2．1 酶促反应的前馈和反馈16．2．2 产能反应与需能反应的调节16．2．3 酶的连续激活和共价修饰16. 3 细胞结构对代谢途径的分隔控制16．3．1 细胞结构和酶的空间分布16．3．2 细胞结构对代谢的调节控制作用16．3. 3 蛋白质的定位控制16．4 神经和激素对细胞代谢的调控16．4．1 门控离子通道和神经信号转录系统16．4．2激素和递质受体的信号转录系统16．5 基因表达的调节16．5．1 原核生物基因表达的调节16．5．2 真核生物基因表达的调节资料精品文档。