生化名词解释及简答题

生化简答题
一、蛋白质
1、蛋白的结构的层次性怎么理解？
(1)蛋白质的一级结构是氨基酸序列;
(2)二级结构是肽链结构,包括α-螺旋,β-折叠等;
(3)超二级结构是二级结构单元相互聚集形成更高一级有规律的结构;
(4)结构域是相对独立的紧密球状实体;
(5)三级结构是二级结构组合成的多肽链;
(6)四级结构是两条或两条以上有独立三级结构的多肽链的四聚体.
2、常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种？各自的作用原理是什么？
(1)盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。

凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。

(2)电泳法：蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中可以移动。

电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。

(3)透析法：利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。

(4)层析法：利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离。

(5)凝胶过滤法:蛋白质溶液加于柱之顶部，任其往下渗漏，小分子蛋白质进入孔内，因而在柱中滞留时间较长，大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出，因此不同大小的蛋白质得以分离。

(6)超速离心：利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离。

3、蛋白质的两性解离与等电点
(1)两性解离:蛋白质分子中带有可解离的氨基和羧基，这些基团在不同的pH溶液中可解离成正离子或负离子，因此蛋白质分子即可带有正电荷又可带有负电荷，这种性质称为蛋白质的两性解离。

根据蛋白质的两性解离性质，可采取电泳法和离子交换层析法分离纯化蛋白质。

(2)等电点:氨基酸分子所带净电荷为零时,溶液的PH值即为氨基酸的等电点.
4、为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量？实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的？
因为蛋白质中氮的含量一般比较恒定,平均为16%,这是蛋白质元素组成的一个特点,也是凯氏定氮测定蛋白质含量的计算基础.蛋白质含量的计算为:每克样品中含氮克数 *6.25*100即为100克样品中蛋白质含量.
5、氨基酸的分类
非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种
丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）
极性氨基酸（亲水氨基酸）：
1）极性不带电荷：7种
甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）
2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His） 3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）
二、酶
1、酶的必需基团有哪几种,各有什么作用?
酶的必需基团有活性中心的必需基团和非活性中心的必需基团,活性中心的必需基团有催化基团和结合基团,催化基团改变底物中某些化学键的稳定性,使底物发生反应生成产物,结合基团与底物相结合,使底物和一定构象的酶形成中间产物.非活性中心的必需基团为维持酶活性中心的空间构象所必需.
2、酶蛋白与辅助因子的相互关系如何？
（1）酶蛋白与辅助因子组成全酶，单独哪一种都没有催化活性；
（2）一种酶蛋白只能结合一种辅助因子形成全酶，催化一定的化学反应；
（3）一种辅助因子可与不同酶蛋白结合成不同的全酶，催化不同的化学反应；
（4）酶蛋白决定反应的特异性，而辅助因子具体参加化学反应，决定酶促反应的性质。

3、比较三种可逆性抑制作用的特点。

酶的可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制作用
(1)竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。

抑制作用大小与
抑制剂和底物的浓度一级酶对它们的亲和力有关。

Km增大，Vmax不变
(2)非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶活性中心以外的必须基团
结合。

不影响酶在结合抑制剂后于底物的结合，形成的酶-底物-抑制剂三元复合物不能生成产物。

该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。

Km不变，Vmax下降。

(3)反性竞争抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。

Km和Vmax均下降
4、说明酶原与酶原激活的意义。

（1）绝大多数蛋白酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些无活性的酶的前身物称为酶原。

酶原激活是指酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程。

酶原激活的机制：酶原分子内肽链一处或多处断裂，弃去多余的肽段，构象变化，活性中心形成，从而使酶原激活。

(2)酶原激活的意义：
①消化道内蛋白酶以酶原形式分泌，保护消化器官自身不受酶的水解（如胰蛋白酶），保证酶在特定部位或环境发挥催化作用；
①酶原可以视为酶的贮存形式（如凝血酶和纤维蛋白溶解酶），一旦需要转化为有活性的
酶，发挥其对机体的保护作用。

5、影响酶促反应的因素
(1).温度：酶促反应在一定温度范围内反应速度随温度的升高而加快；但当温度升高到一定限度时，酶促反应速度不仅不再加快反而随着温度的升高而下降。

在一定条件下，每一种酶在某一定温度时活力最大，这个温度称为这种酶的最适温度。

(2)PH：每一种酶只能在一定限度的pH范围内才表现活性，超过这个范围酶就会失去活性。

(3)酶浓度：在底物足够，其它条件固定的条件下，反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其它不利于酶发挥作用的因素时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。

(4)底物浓度：在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度增加而加快，反应速度与底物浓度近乎：成正比，在底物浓度较高时，底物浓度增加，反应速度也随之加快，但不显著；当底物浓度很大且达到一定限度时，反应速度就达到一个最大值，此时即使再增加底物浓度，反应也几乎不再改变。

(5)抑制剂：能特异性的抑制酶活性,从而抑制酶促反应的物质称为抑制剂。

(6)激活剂：能使酶从无活性到有活性或使酶活性提高的物质称为酶的激活剂.
6、举例说明酶的三种特异性。

(1)绝对特异性。

如脲酶只能催化尿素水解成NH3和CO2。

(2)相对特异性。

如脂肪酶不仅能催化脂肪水解，也可水解简单的酯类化合物。

(3)立体异构特异性如a-淀粉酶只能水解淀粉中的a-1.4糖苷键，而不能水解纤维素中的B-1，4糖苷键
7、简述酶的催化特点
①具有极高的催化效率；
②具有高度特异性：即酶对其所催化的底物具有严格的选择性，包括：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性；
②酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和
生命活动的需要。

8、简述Km与Vm的意义。

⑴Km等于当V=Vm/2时的[S]。

⑵Km的意义：①Km值是酶的特征性常数——代表酶对底物的催化效率。

当[S]相同时,Km小——V大；②Km值可近似表示酶与底物的亲和力：1/Km大，亲和力大；1/Km小，亲和力小；
③可用以判断酶的天然底物：Km最小者为该酶的天然底物。

⑶Vm的意义:Vm是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶浓度成正比。

三、糖代谢
1、糖的有氧氧化包括哪几个阶段？
糖的有氧氧化包括三个阶段:
(1)第一阶段为糖酵解途径：在胞浆内葡萄糖分解为丙酮酸。

(2)第二阶段为丙酮酸进入线粒体氧化脱羧成乙酸 CoA.
(3)第三阶段为乙酰 CoA 进入三羧酸循环和氧化磷酸化阶段, 彻底氧化生成CO2和H2O,
并释放出能量。

2、试述乳酸氧化供能的主要反应及其酶。

(1) 乳酸经LDH 催化生成丙酮酸和 NADH ＋ H+
(2) 丙酮酸进入线粒体经丙酮酸脱氢酶系催化生成乙酰 COA 、 NADH ＋ H+ 和 CO 2 。

(3)乙酰COA进入三羧酸循环经4次脱氢生成 NADH＋H+ 和 FADH2、2次脱羧生成 CO2。

上述脱下的氢经呼吸链生成ATP和H2O。

3.简述三羧酸循环的要点及生理意义。

三羧酸循环的要点：
（ 1 ） TAC 中有 4 次脱氢、 2 次脱羧及 1 次底物水平磷酸化,消耗2分子水。

（ 2 ） TAC 中有 3 个不可逆反应、3个关键酶（异柠檬酸脱氢酶、α - 酮戊二酸脱氢酶系、柠檬酸合酶）。

（ 3 ） TAC 的中间产物包括草酸乙酸在内起着催化剂的作用。

草酰乙酸的回补反应是丙酮酸的直接羧化或者经苹果酸生成。

三羧酸循环的生理意义：
（ 1 ） TCA 是三大营养素彻底氧化的共同途径。

（ 2 ） TCA 是三大营养素分解代谢和合成代谢途径的枢纽。

（ 3 ） TCA 为其他合成代谢提供小分子前体。

（ 4 ） TCA 是需氧生物获得能量的主要途径。

( 5 ) TCA脱羧产生的CO2,其中一部分排出体外,其余部分供机体生物合成需要.
4.试述磷酸戊糖途径的生理意义。

(1) 提供 5- 磷酸核糖，是合成核苷酸的原料。

(2) 提供 NADPH ,参与合成代谢（作为供氢体）、生物转化反应以及维持谷眈甘肽的
还原性等.
5.在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入哪些代谢途径?
(1) 在供氧不足时，丙酮酸在LDH催化下，接受NADH+H的氢还原生成乳酸。

(2)在供氧充足时,丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶系的催化下，氧化脱羧生成乙酰CoA，再经三羧酸循环和氧化磷酸化，彻底氧化生成CO2 、H2O和ATP。

(3)丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化生成磷酸烯醇式丙酮酸，再异生成糖。

（4）丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA缩合生成柠檬酸，可促进乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化。

（5）丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA缩合生成柠檬酸，柠檬酸出线粒体在细胞液中经柠檬酸裂解催化生成乙酰CoA，后者可作为脂肪酸、胆固醇等的合成原料。

（6）丙酮酸可经还原性氨基化生成丙氨酸等非必需氨基酸。

决定丙酮酸代谢的方向是各条代谢途径中关键酶的活性，这些酶受到别构效应剂与激素的调节。

6. 简述血糖的来源和去路
血糖的来源：（1）食物糖类物质的消化吸收；（2）肝糖原的分解；（3）非糖物质异生而成。

血糖的去路：（1）氧化分解功能；（2）合成糖原；（3）合成其它糖类物质；（4）合成脂肪或氨基酸等。

7.试列表比较糖酵解与有氧氧化.进行的部位.反应条件.关键酶.产物.能量生成及生理意义。

8.体内糖代谢有几次底物水平磷酸化反应?分别在哪个代谢反应中出现?
体内糖代谢有三次底物水平磷酸化.糖酵解中有两次,三羧酸循环中有1次.
(1)在糖酵解中,1,3-二磷酸甘油酸在磷酸甘油酸激酶的作用下生成3-磷酸甘油酸的过程发
生一次底物水平磷酸化.
(2)在糖酵解中,磷酸烯醇式丙酮酸在丙酮酸激酶的作用下生成丙酮酸的过程发生一次底物
水平磷酸化.
(3)在三羧酸循环中,琥珀酰-COA在琥珀酰-COA合成酶的作用下生成琥珀酸的过程发生一次
底物水平磷酸化.
9.简述草酰乙酸在糖代谢中的重要作用。

草酰乙酸在葡萄糖的氧化分解及糖异生代谢中起着十分重要的作用。

(1)草酰乙酸是三羧酸循环中的起始物，糖氧化产生的乙酸,乙酰-CoA必须首先与草酰乙酸
缩合成柠檬酸，才能彻底氧化。

(2)草酰乙酸可作为糖异生的原料，经糖异生途径异生为糖。

(3)草酰乙酸是丙酮酸、乳酸及生糖氨基酸等异生为糖时的中间产物，这些物质必须转变成
草酰乙酸后再异生为糖。

10.简述糖酵解的生理意义。

(1)产生能量ATP(缺氧时合成ATP的主要途径或某些细胞唯一途径)
(2)中间物质作为其他物质合成的原料;
(3)是有氧和无氧代谢的共同途径.
11.丙酮酸脱氢酶系的组成
有三种酶和六种辅助因子参于这一反应。

三种酶:丙酮酸脱氢酶,二氢硫辛酰转乙酰基酶,二氢硫辛酰脱氢酶
六种辅助因子:焦磷酸硫胺素(TPP),FAD,NAD+,辅酶A,硫辛酸,Mg+.
12.糖代谢中的限速酶
(1)糖酵解(无氧氧化)
限速酶:己糖激酶,磷酸果糖激酶,丙酮酸激酶.(最关键的是磷酸果糖激酶)
(2)三羧酸循环
限速酶: 柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体.
(3)糖原合成的限速酶:糖原合成酶糖原分解的限速酶:磷酸化酶
(4)糖异生
限速酶:葡萄糖－6－磷酸酶,果糖－1，6－二磷酸酶(关键酶),丙酮酸羧化酶,磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶
(5) 有氧氧化：丙酮酸脱氢酶复合体,己糖激酶,磷酸果糖激酶,丙酮酸激酶.
13.丙酮酸异生为葡萄糖如何绕过几个能障,需要什么酶的参与?
(1)丙酮酸转化为磷酸烯醇式丙酮酸,由丙酮酸激酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化.
(2)1,6-二磷酸果糖转变成6-磷酸果糖,由磷酸己糖异构酶催化.
(3)6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖,由葡萄糖-6-磷酸酶催化.
14.试述肝脏在糖代谢中的重要作用。

(1)肝脏有较强的糖原合成与分解的能力。

在血糖升高时，肝脏可以大量合成糖原储存；而在血糖降低时，肝糖原可迅速分解为葡萄糖以补充血糖。

(2)肝脏是糖异生的主要器官，可将乳酸、甘油、生糖氨基酸异生成糖。

(3)肝脏可将果糖、半乳糖等转变成葡萄糖。

因此，肝脏是维持血糖相对恒定的重要器官。

因为糖能为脂肪的合成提供原料，即糖能转变成脂肪。

四、脂类代谢
1.酮体的生成与作用
(1)酮体的生成:以乙酰CoA为原料，在肝线粒体经酶催化先缩合，后再裂解而生成酮体，除肝之外，肾也含有生成酮体的酮体系。

(2)作用:A,酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物，是甘输出能源的一种形式；
B,酮体是肌肉尤其是脑的重要能源。

酮体分子小，易溶于水，容易透过血脑屏障。

C,体内糖供应不足（血糖降低）时，大脑不能氧化脂肪酸，这时酮体是脑的主要能源物质。

2.何谓脂肪酸β－氧化？包括哪几步反应？每次β－氧化断下的二碳化合物是什么？
脂肪酸经过活化变成乙酰辅酶A后进入线粒体，在靠近羧基端的β-碳原子上进行的氧化。

β-氧化包括四步反应：脱氢，加水，再脱氢，硫解。

每次β-氧化断下的二氧化合物是乙酰辅酶A
3.脂肪酸氧化的四个大阶段都是什么？
(1)脂肪酸活化生成脂酰辅酶A (线粒体外膜)
(2)脂酰基被肉毒碱携带进入线粒体
(3)脂酰基在线粒体中β-氧化(包括脱氢,加水,再脱氢,硫解)生成乙酰辅酶A
(4)乙酰辅酶A进入三羧酸循环和呼吸链彻底氧化(线粒体)
4.试述人体胆固醇的来源与去路？
人体胆固醇的来源：①从食物中摄取。

②机体细胞自身合成。

去路：①用于构成细胞膜。

②在肝脏可转化成胆汁酸。

③在性腺、肾上腺皮质可转化成性激素、肾上腺皮质激素。

④在皮肤可转化成维生素D3。

⑤还可酯化成胆固醇酯，储存在胞液中。

5.14碳的肉豆蔻酸在β－氧化及以后的彻底分解过程中，净生成多少ATP？写出简要过程。

肉豆蔻酸为含14个碳原子的饱和脂肪酸，所以经彻底的β氧化可生成6分子NADH，6分子FADH2，7分子乙酰CoA，共计生成ATP为2.5×6+1.5×6+10×7=94，而1分子肉豆蔻酸活化为肉豆蔻酰CoA需消耗2分子ATP，所以1分子肉豆蔻酸彻底氧化共生成94-2=92分子ATP，因此1mol肉豆蔻酸彻底氧化分解共净生成92molATP.
6.软脂酸的从头合成与β-氧化比较
7.脂肪酸的生物合成
(1)合成部位:肝脏,脂肪组织,小肠粘膜
(2)脂肪酸合成的起始原料是乙酰CoA，它主要来自糖酵解产物丙酮酸，脂肪酸的合成是在胞液中。

(3)限速酶: 乙酰CoA羧化酶
(4)饱和脂肪酸的合成过程: 乙酰辅酶A的转运; 丙二酸单酰CoA的合成; 乙酰ACP和丙二酸单酰-ACP的合成; 每延长2个C原子，需经缩合、还原、脱水、还原四部反应;脂肪酸的延长
五、氨基酸代谢
1.氨基酸的脱氨基方式
氧化脱氨基;非氧化脱氨基;脱酰胺作用;转氨基作用;联合脱氨基
2.说明尿素(鸟氨酸)循环的主要过程及生理意义？
主要过程：
①在氨基甲酰磷酸合成酶作用下，氨及二氧化碳首先在肝脏细胞内合成氨基甲先磷酸，反
应需要消耗ATP
②在鸟氨酸基甲酰转移酶催化下，以生物素为辅助因子，由ATP供能，将氨基甲先磷酸转
移给鸟氨酸生成瓜氨酸
③在精氨酸琥珀酸合成酶催化下，同样需要ATP供能，精氨酸琥珀酸经裂解酶催化转变为
精氨酸和琥珀酸
④精氨酸在精氨酸酶的作用下水解生成鸟氨酸和尿素
生理意义：肝脏通过鸟氨酸循环可将有毒的氨转变成无毒的尿素, 尿素可经肾脏排出体外，是解氨毒的主要方式。

3.一碳单位代谢有何重要生理意义？
(1)一碳单位是联系氨基酸代谢与核苷酸代谢的枢纽
(2)一碳单位为嘌呤及嘧啶合成提供原料
(3)一碳单位代谢障碍可造成某些疾病，如巨幼红细胞性贫血等
4.概述体内氨基酸的来源和主要代谢去路。

来源:(1)食物蛋白质的消化吸收;
(2)组织蛋白的分解;
(3)体内合成氨基酸
去路:(1)脱氨基作用生成尿素和氧化供能
(2)脱羧基作用生成胺类
(3)代谢转变为其他含氮化合物(嘌呤,嘧啶等)
六、生物氧化
1.呼吸链的组成和种类
由NADH到O2的电子传递链主要包括:
(1)NADH脱氢酶; (2)黄素酶（FMN、FAD）; (3)辅酶Q(CoQ);
(4)细胞色素b、c1、c、a、a3; (5)铁硫蛋白
2.简述呼吸链抑制剂的种类及作用原理
(1)阻断呼吸链中某些部位电子传递的抑制剂:此类抑制剂使细胞内呼吸停止，引起机体迅速死亡。

如抗霉素,二巯基丙醇
(2)解偶联剂(uncoupler)：使氧化与磷酸化偶联过程脱离。

二硝基苯酚、解偶联蛋白。

(3)氧化磷酸化抑制剂：对电子传递及ADP磷酸化均有抑制作用。

如：寡霉素。

此外，ADP、甲状腺激素（解偶联作用）、线粒体DNA突变均影响能量代谢。

3. 简述ATP在机体内的生理作用
体内能量来自物质的氧化分解，能量以高能磷酸键形式储存于ATP中，ATP生成的方式有底物水平磷酸化和氧化磷酸化。

作为能源和能量直接供给的ATP生成过多时可将高能磷酸键转移给肌酸生成磷酸肌酸储存，当ATP不足时磷酸肌酸再将高能磷酸键转移给ADP生成ATP。

ATP水解将能量转化成各种生理活动所需的能量。

4. 高能化合物：磷酸肌酸、1,3-二磷酸甘油酸、乙酰coA、磷酸烯醇式丙酮酸、磷酸二羟丙酮、ATP等等。

P/O比值：物质氧化时每消耗1molO2所消耗的无机磷的物质的量，即生成ATP的物质的量。

脱下氢通过NADH呼吸链，P/O比值接近3；经琥珀酸呼吸链氧化，测得P/O比值为2。

5.体内CO2及H2O产生的方式
CO2：生物氧化中的CO2不是直接由C、O化合生成而是由糖，脂，蛋白质等有机物质转变为含羧基化合物进行脱羧反应产生。

H2O：由代谢物脱下H经呼吸链中多种酶与辅酶逐步传递最终与O2结合生成。

6.试写出呼吸链的排列顺序，并指出ATP偶联部位
(1)NADH氧化呼吸链：
NADH+H＋→IFMN(Fe-S)→CoQ→IIICytb562,b566,c1→Cytc→IVCytaa3→O2
复合体I，III，IV均可产生ATP
(2)琥珀酸氧化呼吸链：
FADH2→IIFAD (Fe-S)→Cytb560→CoQ→IIICytb562,b566,c1→Cytc→IVCytaa3→O2
复合体II不产生ATP，琥珀酸氧化呼吸链在CoQ以后与NADH氧化呼吸链相同
七、DNA与RNA的生物合成
1. DNA损伤的修复的方式有哪些？
(1)错配修复
(2)直接修复:光修复,烷基化碱基的直接修复
(3)切除修复:核苷酸切除修复,碱基切除修复
(4)重组修复(复制后修复)
(5)SOS修复(跨越合成)
2.简述参与原核细胞DNA复制有关的酶及蛋白质的种类和功能。

(1)DNA解螺旋酶功能:解开DNA双链
(2)引物酶功能:合成引物
(3)DNA聚合酶I 功能:切除引物
(4)DNA连接酶功能:缝合切口和片段
(5)拓扑异构酶功能:理顺DNA链
(5)单链结合蛋白(SSB) 功能:合成RNA引物DNA
(6)DnaA蛋白,DnaC蛋白
3.复制的起始过程如何解链？引发体是怎样生成的？
E.coli oriC位点上有规律的结构可被DnaA四聚体蛋白结合而使双链打开，DnaB,C蛋白的进一步结合使双链更为展开，DnaB蛋白就是解螺旋酶。

在此基础上，引物酶及其辅助蛋白结合在开链DNA上，形成引发体。

4.DNA复制的过程
复制的过程包括起始、延长和终止三个阶段。

起始：DnaA蛋白识别起始位点，在引发体的作用下，DNA的双螺旋结构被解开，并以复制起点的一段单链DNA为模板，合成一小段RNA引物，复制正式开始。

延伸：在RNA引物的3’-OH端，DNA聚合酶催化四种三磷酸脱氧核糖核苷，分别以DNA的两条链为模板，同时合成两条新的DNA子链。

终止：RNA酶水解引物，DNA聚合酶I填补空缺，DNA连接酶连接冈崎片段。

5. DNA复制过程为什么会有领头链和随从链之分？
新和成的链中有一条链合成方向于复制叉前进方向时一致的，合成能顺利地连续进行，此链成为领头链，而另一条链合成方向于复制叉前进方向相反，形成不连续的冈崎片段，成为随从链。

6.复制和转录过程有什么相似之处？又各有什么特点？
主要区别：DNA复制 RNA转录
底物 dATP，dGTP，dCTP，dTTP ATP，GTP，CTP，TTP
模板全部的DNA双链部分DNA单链
聚合酶 DNA聚合酶 RNA聚合酶
产物子代的DNA双链 RNA单链
碱基配对 A-T G-C
引物需要不要
相似处：(1)都是酶促的核苷酸聚合过程；(2)都以DNA为模板;(3)都需要DNA的聚合酶；
(4)聚合过程都是核苷酸之间生成磷酸二酯键;(5)都从5-3方向延长聚合核苷酸链;
(5)都遵循碱基配对原则。

7.原核生物和其核生物的RNA聚合酶有何不同？
(1)原核生物的RNA聚合酶只有一种,特点是:只有5’→3’聚合酶活性,而无外切酶活性;可催化从头合成,不需要引物;启动转录需识别启动子.
(2)真核生物的RNA聚合酶有三种,真核生物中没有细菌δ因子的对应物,必须借助各种转录因子才能选择和结合到启动子上.
8.讨论原核生物的两种终止转录的方式。

(1)依赖ρ因子：ρ因子与RNA转录产物结合后RNA-pol和ρ因子构象变化，使RNA-pol 停顿，解螺旋酶活化使DNA/RNA杂化双链拆离利于产物从转录复合物中释放。

(2)非依赖ρ因子：DNA模板上靠近终止处有特殊碱基序列，转录出RNA后RNA3′端[形成茎环（发夹）结构，其后又有一段寡聚U]形成特殊结构来终止转录。

八、核酸
1.简述DNA双螺旋结构模式的要点及其与DNA生物学功能的关系。

要点: (1)两条反向平行的多核苷酸链右手螺旋;
(2)碱基均在主链内侧,A与T通过氢键配对,G与C配对形成碱基平面与螺旋轴垂直,
糖环和磷酸形成的主链在外侧.
(3)螺旋表面有大沟和小沟:大沟宽1.2nm,深0.85nm;小沟宽0.6nm,深0.75nm
(4)双螺旋的平均直径为2nm,每转一周有10个碱基对,螺距为3.4nm.
(5)碱基在一条链上的排列顺序不受任何限制.
与DNA生物学功能的关系:DNA双螺旋的稳定由互补碱基对之间的氢键和碱基对层间的堆积力维系。

DNA双螺旋中两股链中碱基互补的特点，逻辑地预示了DNA复制过程是先将DNA分子中的两股链分离开，然后以每一股链为模板(亲本)，通过碱基互补原则合成相应的互补链，形成两个完全相同的DNA分子。

因为复制得到的每对链中只有一条是亲链，即保留了一半亲链，将这种复制方式称为DNA的半保留复制。

后来证明，半保留复制是生物体遗传信息传递的最基本方式。

维持DNA双螺旋结构稳定性的因素主要是上下层碱基对之间堆砌力和链间互补碱基之间的氢键。

在双螺旋结构中碱基堆砌构成疏水性核心，而亲水性带负电荷的糖-磷酸基团处于外部，使双螺旋更加稳固；而氢键不仅是一种稳定双螺旋的力量，同时也为选择正确碱基配对提供了分辨能力.。