大豆蛋白质材料汇总
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大豆蛋白质水溶液的热致凝胶——蛋白质的变性、缔合-解 离以及聚集等过程。
分子束凝胶
无规聚集体凝胶
透明
不透明
无相分离
相分离凝胶
形成与蛋白质分子 形成取决于蛋白质 的变性行为相关 聚集体形成的因素
两种形式： (a)分子束凝胶——缔合蛋白质分子束形成的有序程度较高的凝胶 (b)无规聚集体凝胶
四、大豆蛋白质的物理和化学改性
第6章 大豆蛋白质材料
Chapter 6 Soy Protein Materials
一、蛋白质的存在和组成
1、存在
主要存在于生物体内，肌肉、发、皮肤、酶、激素、抗体、 病毒；
在植物中也很丰富，比如大豆，花生，谷物。
蛋白质是生命体的组成部分，存在形式多种多样。
2、蛋白质组成元素
C—50~55 % H—6~8 % O—20~23 % N—15~18 % S —0~4 %等
多肽链侧基即氨基酸残基(R)相互作用形成的次级键
（4）四级结构——几条多肽键在三级结构的基础上缔合 在一起形成的结构。
维持蛋白质四级结构的力：疏水作用和范德华力。
外界物化条件：pH值、温度、剪切力等 大豆蛋白质的二级、三级、四级结构发生不同程度的变
化，使原本包藏在球形结构内部的作用基团，即亲水基团、 疏水基团等暴露出来，从而改变蛋白质的性质，有利于材料 的加工、成型和性能的改善。
[变性实验］操作：两支装有鸡蛋清的试管，一支加热，另一 支加入乙酸铅溶液；分别把凝结的蛋白质倒入到蒸馏水中。 现象：均凝结了；但是不再溶解。
4 吸水和保水性
对水的亲合性——键合水和非键合水 测定方法：平衡水蒸气吸收法和液体水吸收法 测定参数：水活性、水吸收容量和露点
5 凝胶行为
蛋白质凝胶的形成条件——蛋白质分子、分子束或者聚集 体之间和蛋白质和水分子之间的相互作用使体系形成三维网 络结构—伴随着蛋白质的变性。
目的：提高耐水性、内聚力、刚性等 如双醛淀粉交联蛋白质塑料；
（4）接枝共聚改性
乙烯基单体
SPI + 过硫酸铵
接枝共聚物
3 酶法改性
——通过酶部分降解蛋白质，或增加其分子内或分子间交联， 或连接特殊功能基团，改变蛋白质的性能。
优点：反应条件温和、反应速率高和专一性
如胰蛋白酶改性SPI → 黏结剂
2 聚集和解聚
影响因素：酸碱度、离子强度、温度、加热时间、共存物 及超声波处理
制备改性蛋白质材料——不希望其聚集 解聚剂：含巯基乙醇、半胱氨酸、亚硫酸钠、盐酸胍、尿
素、十二烷基磺酸钠
[盐析实验]操作：取鸡蛋清加入(NH4)2SO4 溶液或者Na2SO4 溶液，观察沉淀的析出。把液体倒入盛有蒸馏水的试管，观 察沉淀是否溶解。 现象：蛋白质凝集，后又溶解了。 用途：分离，提纯蛋白质。
3 变性
蛋白质的变性——蛋白质所处的微环境发生变化时，其分 子原有的特殊构象发生转变，导致蛋白质的物理、化学和生物 学特性发生变化。
物理因素：加热、冷冻、高压、辐射、搅拌、超声 化学因素：酸、碱、尿素、硫脲、酒精、丙酮、表面活性 剂和重金属盐 主要研究：热变性、冷冻变性、化学因素变性 变 化：一级结构不变，二、三、四级结构发生变化
蛋白质的含量：SPI > SPC > SF > SD
二、大豆蛋白质的基本性质和结构
1、基本性质
（1）两性性离子：
甘氨酸
pH值变化：
2、结构
（1）一级结构——多肽键 ——蛋白质由氨基酸以共价键结合
两个氨基酸结合失去一个H2O 分子，得到一个肽键（ -CO-NH），成为一个二肽分子。
这样由于可以结合无数氨基酸 分子，所以蛋白质分子很大。
蛋白质的普通特征：至少一个氨基酸长链是由多肽键结合
蛋白质分子既可能含有一种多肽键，也可能含其他多种键。 这些键可能是结合两个分开的链，或是在同一链的两个部分被 这些键合着。
如，最简单的共价交联结合的胱氨酸中的二硫桥。
（2）二级结构——蛋白质的大分子和分子中多肽键主链骨架 的空间构象
氢键
大豆蛋白质二级结构—两种分子构象
1 物理改性
——加热、冷冻、高压、剪切、辐射、搅拌、超声波处 理、共混
质构化——即将大豆蛋白质经水等溶剂溶胀、膨化后在 一定温度下经过强剪切作用（挤压、螺杆挤出）改性的过 程。 作用：降低蛋白质的密度、提高其吸水率和保水率 应用：食品的加工等。
共混改性
如纤维素+NaOH/硫脲→纤维素浓溶液
流延制膜
膜蛋白质
胰岛素蛋白
Dwk.baidu.comA
3、蛋白质结构单元
分子质量大，一万到几千万。是一种天然的高分子。 结构单元—氨基酸
氨基酸的结构特点： 一个氨基（碱性） 一个羧基（酸性） 一个氢原子 一个其他的基团结合
4、大豆成分和大豆蛋白质的提取
大豆主要组分：油脂、蛋白质、碳水化合物、粗纤维、水分 大豆油脂—豆油 碳水化合物—多糖（蔗糖、阿拉伯半乳糖） 蛋白质—主要组分 根据生理功能：储藏蛋白和生物活性蛋白 根据加工过程和蛋白质组分含量：大豆粉（SF）、大豆浓缩 蛋白（SPC）、大豆分离蛋白（SPI）、大豆渣（SD）
α-螺旋
β-折叠
大豆蛋白质二级结构—相对较稳定，但容易受热、酸、碱 作用而发生变化；
（3）三级结构——蛋白质分子或构成蛋白质分子的亚甲基内 所有原子之间相互作用使得蛋白质中多肽键折叠、盘曲成内有 袋形的空穴的空间结构。
大豆蛋白质三级结构起稳定作用的 次级键： 疏水基相互作用—主要 二硫键 离子型相互作用 氢键 偶极-偶极相互作用
10 %大豆分离蛋白
再 5 %H2SO4 生
共混膜
2 化学改性
——化学基团：氨基、羧基的化学反应 （1）酰化
如蛋白质+琥珀酸酐或乙酸酐——蛋白质塑料
（2）磷酸酯化 环状磷酸三钠、三聚磷酸钠和三氯氧磷 作用：改善水溶性、乳化性、发泡性、流变性
（3）交联 —NH2、—SH、—COOH
交联剂：甲醛、乙醛、戊二醛、甘油醛——醛亚胺 可溶性铜盐、铬盐、锌盐或脂肪族环氧化合物
三、大豆蛋白质的物化性能
1、溶解性
大豆蛋白质溶解度——指在特定环境下100 g大豆蛋白质中 能溶解于特定溶剂中的最大克数。 氮溶解度指数NSI=水溶氮/总氮 分散度指数PDI=水分散蛋白质/总蛋白质
溶解度与其加工工艺、溶液酸碱性、离子强度、共存物等有关。 如对SPI：
pH>9，NSI≈100 %； pH=4.64， NSI≈10 %；
分子束凝胶
无规聚集体凝胶
透明
不透明
无相分离
相分离凝胶
形成与蛋白质分子 形成取决于蛋白质 的变性行为相关 聚集体形成的因素
两种形式： (a)分子束凝胶——缔合蛋白质分子束形成的有序程度较高的凝胶 (b)无规聚集体凝胶
四、大豆蛋白质的物理和化学改性
第6章 大豆蛋白质材料
Chapter 6 Soy Protein Materials
一、蛋白质的存在和组成
1、存在
主要存在于生物体内，肌肉、发、皮肤、酶、激素、抗体、 病毒；
在植物中也很丰富，比如大豆，花生，谷物。
蛋白质是生命体的组成部分，存在形式多种多样。
2、蛋白质组成元素
C—50~55 % H—6~8 % O—20~23 % N—15~18 % S —0~4 %等
多肽链侧基即氨基酸残基(R)相互作用形成的次级键
（4）四级结构——几条多肽键在三级结构的基础上缔合 在一起形成的结构。
维持蛋白质四级结构的力：疏水作用和范德华力。
外界物化条件：pH值、温度、剪切力等 大豆蛋白质的二级、三级、四级结构发生不同程度的变
化，使原本包藏在球形结构内部的作用基团，即亲水基团、 疏水基团等暴露出来，从而改变蛋白质的性质，有利于材料 的加工、成型和性能的改善。
[变性实验］操作：两支装有鸡蛋清的试管，一支加热，另一 支加入乙酸铅溶液；分别把凝结的蛋白质倒入到蒸馏水中。 现象：均凝结了；但是不再溶解。
4 吸水和保水性
对水的亲合性——键合水和非键合水 测定方法：平衡水蒸气吸收法和液体水吸收法 测定参数：水活性、水吸收容量和露点
5 凝胶行为
蛋白质凝胶的形成条件——蛋白质分子、分子束或者聚集 体之间和蛋白质和水分子之间的相互作用使体系形成三维网 络结构—伴随着蛋白质的变性。
目的：提高耐水性、内聚力、刚性等 如双醛淀粉交联蛋白质塑料；
（4）接枝共聚改性
乙烯基单体
SPI + 过硫酸铵
接枝共聚物
3 酶法改性
——通过酶部分降解蛋白质，或增加其分子内或分子间交联， 或连接特殊功能基团，改变蛋白质的性能。
优点：反应条件温和、反应速率高和专一性
如胰蛋白酶改性SPI → 黏结剂
2 聚集和解聚
影响因素：酸碱度、离子强度、温度、加热时间、共存物 及超声波处理
制备改性蛋白质材料——不希望其聚集 解聚剂：含巯基乙醇、半胱氨酸、亚硫酸钠、盐酸胍、尿
素、十二烷基磺酸钠
[盐析实验]操作：取鸡蛋清加入(NH4)2SO4 溶液或者Na2SO4 溶液，观察沉淀的析出。把液体倒入盛有蒸馏水的试管，观 察沉淀是否溶解。 现象：蛋白质凝集，后又溶解了。 用途：分离，提纯蛋白质。
3 变性
蛋白质的变性——蛋白质所处的微环境发生变化时，其分 子原有的特殊构象发生转变，导致蛋白质的物理、化学和生物 学特性发生变化。
物理因素：加热、冷冻、高压、辐射、搅拌、超声 化学因素：酸、碱、尿素、硫脲、酒精、丙酮、表面活性 剂和重金属盐 主要研究：热变性、冷冻变性、化学因素变性 变 化：一级结构不变，二、三、四级结构发生变化
蛋白质的含量：SPI > SPC > SF > SD
二、大豆蛋白质的基本性质和结构
1、基本性质
（1）两性性离子：
甘氨酸
pH值变化：
2、结构
（1）一级结构——多肽键 ——蛋白质由氨基酸以共价键结合
两个氨基酸结合失去一个H2O 分子，得到一个肽键（ -CO-NH），成为一个二肽分子。
这样由于可以结合无数氨基酸 分子，所以蛋白质分子很大。
蛋白质的普通特征：至少一个氨基酸长链是由多肽键结合
蛋白质分子既可能含有一种多肽键，也可能含其他多种键。 这些键可能是结合两个分开的链，或是在同一链的两个部分被 这些键合着。
如，最简单的共价交联结合的胱氨酸中的二硫桥。
（2）二级结构——蛋白质的大分子和分子中多肽键主链骨架 的空间构象
氢键
大豆蛋白质二级结构—两种分子构象
1 物理改性
——加热、冷冻、高压、剪切、辐射、搅拌、超声波处 理、共混
质构化——即将大豆蛋白质经水等溶剂溶胀、膨化后在 一定温度下经过强剪切作用（挤压、螺杆挤出）改性的过 程。 作用：降低蛋白质的密度、提高其吸水率和保水率 应用：食品的加工等。
共混改性
如纤维素+NaOH/硫脲→纤维素浓溶液
流延制膜
膜蛋白质
胰岛素蛋白
Dwk.baidu.comA
3、蛋白质结构单元
分子质量大，一万到几千万。是一种天然的高分子。 结构单元—氨基酸
氨基酸的结构特点： 一个氨基（碱性） 一个羧基（酸性） 一个氢原子 一个其他的基团结合
4、大豆成分和大豆蛋白质的提取
大豆主要组分：油脂、蛋白质、碳水化合物、粗纤维、水分 大豆油脂—豆油 碳水化合物—多糖（蔗糖、阿拉伯半乳糖） 蛋白质—主要组分 根据生理功能：储藏蛋白和生物活性蛋白 根据加工过程和蛋白质组分含量：大豆粉（SF）、大豆浓缩 蛋白（SPC）、大豆分离蛋白（SPI）、大豆渣（SD）
α-螺旋
β-折叠
大豆蛋白质二级结构—相对较稳定，但容易受热、酸、碱 作用而发生变化；
（3）三级结构——蛋白质分子或构成蛋白质分子的亚甲基内 所有原子之间相互作用使得蛋白质中多肽键折叠、盘曲成内有 袋形的空穴的空间结构。
大豆蛋白质三级结构起稳定作用的 次级键： 疏水基相互作用—主要 二硫键 离子型相互作用 氢键 偶极-偶极相互作用
10 %大豆分离蛋白
再 5 %H2SO4 生
共混膜
2 化学改性
——化学基团：氨基、羧基的化学反应 （1）酰化
如蛋白质+琥珀酸酐或乙酸酐——蛋白质塑料
（2）磷酸酯化 环状磷酸三钠、三聚磷酸钠和三氯氧磷 作用：改善水溶性、乳化性、发泡性、流变性
（3）交联 —NH2、—SH、—COOH
交联剂：甲醛、乙醛、戊二醛、甘油醛——醛亚胺 可溶性铜盐、铬盐、锌盐或脂肪族环氧化合物
三、大豆蛋白质的物化性能
1、溶解性
大豆蛋白质溶解度——指在特定环境下100 g大豆蛋白质中 能溶解于特定溶剂中的最大克数。 氮溶解度指数NSI=水溶氮/总氮 分散度指数PDI=水分散蛋白质/总蛋白质
溶解度与其加工工艺、溶液酸碱性、离子强度、共存物等有关。 如对SPI：
pH>9，NSI≈100 %； pH=4.64， NSI≈10 %；