3酶化学

1、单纯酶和结合酶
单纯酶（只由氨基酸组成）
酶按化学组成可分 结合酶：除了蛋白质组分外， 含非蛋白成分 蛋白质—— 酶蛋白
结合酶
非蛋白部分——辅因子
全酶
酶蛋白和辅因子单独存在时均无活性，二者结 合在一起才具活性。
2、酶的辅因子：
辅酶：透析法除去。
2、寡聚酶：由2个或2个以上亚基组成的酶。 含相同或不同亚基的寡聚酶。 3、多酶体系：在某一代谢过程中，由几个酶形 成的反应体系。 4、多酶复合体：由几个酶结合成的复合物。
多酶复合体是几个功能相关的酶 组合在一起，有利于一系列反应 连续进行。
多酶复合体示意图
例：丙酮酸脱氢酶系（E.coli）：
①丙酮酸脱氢酶（E1） ②硫辛酰转乙酰基酶（E2） ③二氢硫辛酰脱氢酶（E3）。
三、同工酶
1、定义：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分 子组成、结构、理化性质不同的一组酶叫同工酶。 2、不同分子形式: ①一级结构不同 ②三级结构不同 ③亚基的组合不同
活性部位相同或相似：催化同一化学反应。 分子结构不同：理化性质和免疫学性质不同。
基因不同
基因相同,mRNA不同,pr加工不同
例：乳酸脱氢酶（LDH）
每一种酶在酶表中的位置可用统一的编 号表示，编号由4个数字组成，前面冠上 EC 符号。
例：乳酸脱氢酶 （EC 1.1.1.27)
大 亚 亚 顺 类 类 亚 序 类 号
（2）酶的命名：
习惯用名：短、方便、但易造成混乱。 酶的名称 系统名：长、不方便、但准确严格。
A.习惯命名法
命名的一般原则:
1)根据催化底物命名。例：蛋白酶、淀粉酶。
1、酶是蛋白质经历了长期争论
酶溶液是胶体溶液。 两性电解质。 对热不稳定。 易变性失活。 蛋白酶可催化酶水解。 制备酶结晶，分析酶的氨基酸顺序。
依 据
∴ 绝大多数酶的化学本质是蛋白质。
1981～1982年，Thomas
2、核酶（有催化活性的核酸）：
R.Cech在研究动物 四膜虫rRNA前体加工为成熟rRNA时，发现其有 催化活性，取名“核酶(Ribozyme)”。
酶分子中少数基团接触。即使底物是大分子物质，
但由于酶和底物各自具有特定的三维构象，相互接
触只能是酶分子中的一个小区域。
与酶催化作用直接相关的只是大分子内的一个小区域， 这一区域叫活性部位。
一、活性部位和必需基团
1、活性部位（活性中心）：
定义：酶分子中直接和底物结合并与酶催化 作用直接有关的部位。
1）活性部位很小，一般占酶总体积的1-2%。
RNase
P由RNA(77%)和Pr (23%)两组分组成，催化E. coli tRNA前体5’端成熟。单 独的RNA组分也具有酶活性, 但单独的Pr组分无活性,只起 维持构象作用。说明该酶起 催化作用的仅仅是RNA组分。
Thomas Cech University of Colorado at Boulder, USA
第三章
酶(Enzyme)
酶是生物催化剂
本 章 讲 授 提 纲
酶的化学本质 酶的结构和功能
酶的作用机制 酶促反应速度及其影响因素
酶活力的测定
第一节
一、酶的概念：
酶是生物催化剂
生活细胞产生的具有催化功能的蛋白质。 酶是一种生物催化剂。
二、酶与普通催化剂的异同：
1、相同点： a、少量催化剂催化大量反应；参加反应， 但不消耗（理论上）。 b、不能引发热力学上不可进行的反应。 （△G<0） c、能加快化学反应的速度，不改变化学反应 的平衡点。 d、降低活化能。
辅因子 无机离子：Zn2+ 、 Mg2+、Cu2+ 、Cl-1 、I-1 … 小分子有机物：维生素、作为电子、原子、 基团的载体参与反应。 酶蛋白对辅酶或辅基的要求严格。 酶蛋白与辅 因子的关系
辅酶或辅基对酶蛋白的要求不很严格。
三、单体酶、寡聚酶、多酶体系和多酶复合体：
1、单体酶：单亚基酶，一条肽链的酶（只有单 一的三级结构）。多为水解酶。
在酶促反应中，酶蛋白决定反应的专一性；辅 助因子决定反应类型。
2、种类：酶的种类繁多，专一性程度 也不同，可分为：
(1)结构专一性：
1）相对专一性
①键专一性：专一性程度低，催化一类物 质反应。 A—B 只对底物分子中键有选择性，而对键两端的基 团没有要求。例：酯酶、二肽酶、淀粉酶。 ②基团专一性(族专一性)：专一性也较低， 催化一类物质反应。 A—B 不仅要求具有一定的化学键，且对键一侧基 团有要求，而对另一侧基团没有要求。 例：胰蛋白酶、 α-D-葡萄糖苷酶等。
调节物(效应物、配基)：底物、产物或其它物质。
②类型:变构效应
变构激活：酶活力升高
变构抑制：酶活力降低
正效应物：使酶的活性提高的。
③效应物
负效应物：使酶的活性降低的。
4、动力学特征：
①正协同效应 当E与一个S(或效应物)结合 后，通过E分子的构象改变， 增强了与后续S的结合，这种 效应为～,曲线呈S形。 ②负协同效应 当E与一个S(或效应物)结合 后，通过E分子的构象改变， 减弱了与后续S的结合，这种 效应为～,曲线呈表观双曲线。
NH2
O
O
NH2
3、水解酶类：催化水解反应的酶。 A-B + H2O A-H +B-OH
R COOCH2CH3
H2O
RCOOH
CH3CH2OH
4、 裂解酶类：催化非水解地除去分子中的基团， 一分为二或二合为一的反应。 A-B
HOOC-CH ＋H2O CH -COOH
A+ B
延胡索酸酶
COOH
HO-C-H H-C-H
酶活性部位的基团
2、必需基团：
酶分子中虽然有很多基团，但并非所有基团都 和酶活性有关。 定义：酶分子中某些基团经化学修饰后，酶活 性则丧失，这些基团称为必需基团。
结合基团
活性部位 必需基团 催化基团
活性部位外，维持酶构象所必需的。
酶的必需基团
二、酶原的激活
1、酶原的定义：没有生物活性的酶的前体。 2、酶原激活的定义：酶原在一定条件下经适当 的物质作用可转变成有活性的酶的过程称酶原 的激活。 本质：实质上是酶活性部位形成或暴露的过程。 有些酶合成后，即可自行形成特定的高级结构， 也就表现出全部的酶活性。但有些酶最初合成 的是无活性的前体。 3、生物学意义：保护组织细胞；调节代谢。
结构 特点
2）由少数几个氨基酸残基组成，它们在一级 结构可能相距很远，但空间结构上是靠近的。
3）含有辅因子的，辅因子也位于活性部位。
活性部位
结合基团:与底物结合、固定 按功能将活 底物。 性部位分为 催化基团:参与催化反应， 参与电子、原子和基团接受。 二者的关系： 1、有的基团同时具有两种功能。 2、二者是紧密联系的整体。结合基团不仅仅是 固定底物而且要使底物处于被催化的最优位置。 酶活性部位的基团和酶功能直接有关，是必不 可缺的。
L-苹果酸
延胡索酸 (反式)
COOH
5、异构酶类：催化分子异构化的酶，即同分异构 体间的转化。 A B
6、合成酶类（又称为连接酶）：催化两种物质合成 一种物质，并伴有ATP的消耗。 ATP + H2O ADP + Pi （AMP + PPi） A + B A-B
在每一大类中，又根据不同的原则分成 几个亚类，每个亚类再分成亚亚类。然后把 属于这一亚亚类的酶按顺序排列，这样就把 已知酶分门别类排成 —— 酶表。
寡聚酶（多亚基组成，MW大，结构复杂）
这两个部位可位于不同的亚基上：催化亚基或
调节亚基; 也可以位于同一亚基的不同部位。
3、别构效应（变构效应）：
①定义：调节物（效应物）与酶分子中别构部位结合 后（非共价），酶分子构象发生改变，使酶活性部位 与底物的结合和催化作用受到影响，导致酶活性升高 或降低，从而调节代谢过程，这种效应叫别构效应。
NH2 -
缬 天
天
天
天
赖
异
缬
甘 丝 S S
组 S S
-COOH
肠激酶
胰蛋白酶原 活性中心
缬 甘 异 S 组 丝 S S S
Ca2++
6肽
缬 天 天 天 天 赖
胰蛋白酶
胰蛋白酶原激活示意图
胃蛋白酶原在酶原激活时，自N-端切下几 个多肽碎片。其中一个大的多肽碎片在PH高的 条件下，它与胃蛋白酶以非共价键方式结合， 所以胃蛋白酶原没有活性。而在PH1-2时，它 很容易由胃蛋白酶原上解离下来，所以胃蛋白 酶原在H+作用下能转化为胃蛋白酶。
2）绝对专一性：
对底物要求高，只能催化一种底物，进行特 定的反应。特异性程度高。
A—B
例：脲酶只催化尿素水解，尿素的任何衍生 物如：甲基尿素等都不起作用。
(2)立体异构专一性：
酶对立体异构体具有高度专一性。即酶只能催化 立体异构体中的一种发生一定的化学反应。 类型：1）旋光异构专一性 2）几何异构专一性
HOOC-CH
例：延胡索酸酶
＋H2O CH -COOH
COOH HO-C-H
H-C-H
COOH
L-苹果酸
延胡索酸 (反式)
相对专一性
键专一性
酶 绝对专一性 的 专 一 旋光异构专一性 性 立体异构专一性
几何异构专一性
结构专一性
基团专一性 （族专一性）
第二节
酶的化学本质
一、绝大多数酶的化学本质是蛋白质
多酶体系（multienzyme system）
许多酶常常是在一个连续的 反应链中起作用，即前一个 反应的产物是后一个反应的 底物。
多酶体系与多酶复合体
？
多酶体系与中间物 示意图
第三节
酶的结构和功能