34学时生化复习提纲
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（3）组氨酸的脱羧作用产生组胺。
12、酶的竞争性抑制剂，非竞争性抑制剂对酶的Km和Vmax有什么影响？
①竞争性抑制剂存在时，Km增大，且Km随[I]的增加而增加，Vmax的数值不变；
②非竞争性抑制剂的动力学特点为：a:当有I存在时，Km不变而Vmax减小，Km/Vmax增大；b：Vappmax随[I]的加大而减小；c:抑制程度只与[I]成正比，而与[S]无关。
12、第二信使：水溶性激素不能自由的通过细胞膜，当他们与靶细胞表面膜上相应的受体结合后形成激素和受体复合物，通过某种手段激活定位在细胞膜内侧特定的酶导致某些小分子物质的合成，被合成的小分子物质可以看成是第二信使。
第二信使有：cAMP、cGMP、IP3、二酰甘油、神经酰胺、花生四烯酸、NO等
13、级联放大：在体内的不同部位，通过一系列酶的酶促反应来传递一个信息，并且初始信息在传递到系列反应的最后时，信号得到放大，这样的一个系列叫做级联放大。
4、必需氨基酸：机体需要但机体不能合成或合成量少，不能满足要求，必须由食物供给的氨基酸
5、酮体：肝脏中一些脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸，ß-羟丁酸及丙酮的统称。
蛋白质一级结构：构成蛋白质的氨基酸的种类、数量和排列顺序，又称共价结构或基本结构。
6、酶的活性中心：酶与底物结合并发挥其催化作用的部位。
是糖、脂肪、氨基酸三大营养素的最终代谢通路
是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽，在提供生物合成的前提中其重要作用。
16、简述调节血糖水平的几种激素的作用机理
胰岛素：体内唯一降低血糖的激素，唯一同时促进糖原、脂肪、蛋白质合成的激素。血糖升高—>胰岛素分泌。
促进肌肉、脂肪组织等的细胞膜葡萄糖载体将葡萄糖转运入细胞
生化考试大纲
考试内容
1、蛋白质化学：氨基酸、蛋白质的共价结构、蛋白质的三维结构、蛋白质结构与功能的关系、氨基酸及蛋白质的分离纯化和表征
2、酶化学：酶通论、酶促反应动力学、酶的作用机制和酶的调节、维生素和辅酶
3、核酸化学：重要核苷酸的结构和性质、核酸的一级、二级和高级结构及特征、核酸的理化性质及常见研究方法和原理
4、代谢总论：基本概念、代谢的特点、新陈代谢研究方法
5、糖类及糖代谢：糖类化学、糖酵解作用、柠檬酸循环、生物氧化、糖的其他代谢途径
6、脂类与脂代谢：脂类化学、脂肪酸的分解代谢、脂类的生物合成
7、蛋白质降解和氨基酸的分解代谢：蛋白质的降解过程；氨基酸的脱氨基途径、尿素循环。
8、核酸的降解和核苷酸代谢：核酸降解过程；嘌呤碱和嘧啶碱基降解过程；核苷酸、脱氧核糖核苷酸合成与调节。
9、DNA的复制和修复：DNA的半保留复制、DNA复制的起点和方式、DNA的半不连续复制、DNA复制有关的酶和蛋白质、大肠杆菌DNA复制过程
10、RNA的生物合成和加工：DNA指导下RNA合成、RNA的转录后加工、RNA指导下的RNA和DNA的合成
11、蛋白质合成及转运：蛋白质合成的分子基础、蛋白质合成过程、蛋白质合成后修饰、加工和转运
12、细胞代谢及基因表达调控：物质代谢途径的相互联系、物质代谢的特点、代谢调节。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲文件排版存档编号：[UYTR-OUPT28-KBNTL98-UYNN208]生物化学复习提纲第一章蛋白质化学1. 简述蛋白质的功能：①催化功能-酶②调控功能-激素、基因调控因子③贮存功能-乳、蛋、谷蛋白④转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白⑤运动功能-鞭毛、肌肉蛋白⑥结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架⑦支架作用-接头蛋白⑧防御功能-免疫球蛋白2. 蛋白质含氮量16%，凯氏定氮法；蛋白质含量 = 每克样品中含氮的克数×凯氏定氮法蛋白质与硫酸和催化剂一同加热消化，分解氨与硫酸结合。
然后碱化蒸馏使氨游离，用硼酸吸收后再以酸滴定，根据酸的消耗量乘以换算系数，即为蛋白质含量3. 酸性氨基酸，碱性氨基酸，芳香族氨基酸，亚氨基酸，含硫氨基酸，含羟基氨基酸酸性氨基酸： Asp、 Glu碱性氨基酸：Arg、Lys、His，另外还有：羟赖氨酸（Hyl）、羟脯氨酸（Hyp）、胱氨酸芳香族氨基酸：Phe、Try、Tyr亚氨基酸：Pro含硫氨基酸：Cys、Met含羟基氨基酸：Ser、Thr4. 必需氨基酸，非必需氨基酸；必需氨基酸：异亮氨酸（Iso）、亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）、蛋氨酸（Meth）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thre）、色氨酸（Try）和缬氨酸（Viline）非必需氨基酸：5. 手性和比旋光度的偏转方向是否有一致性；AA的手性D，L与比旋光度的偏转方向并没有一致性。
6. 具有近紫外光吸收的氨基酸；Tyr/Trp/Phe7. 氨基酸的等电点；①当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为AA的等电点（pI）。
②在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于两性离子状态。
8；蛋白质的一级结构；蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序——蛋白质的一级结构9、肽键中C-N键的性质及肽平面；肽键中C-N键有部分双键性质——不能由旋转组成肽键原处于同平（肽平）10.什么是蛋白质的二级结构，常见的二级结构有哪些，它们有什么特点；⑴①指肽链的主链在空间的排列,或规则的何向、旋转及折叠。
生物化学复习纲要
生物化学复习纲要生物化学复习纲要第一章绪论一、生物化学的概念及其研究内容二、生物化学领域的研究成果和进展（如遗传物质和遗传密码的确定、人类基因组计划、蛋白质组学等）第二章蛋白质化学一、20种常见氨基酸的结构、符号、分类二、氨基酸等电点的概念及其计算三、氨基酸的化学反应（主要是α－氨基参加的反应及与茚三酮反应）四、氨基酸混合物的分析分离（主要是纸层析和离子交换层析的原理）五、蛋白质各级结构的概念及其作用力。
包括肽平面的概念以及α－螺旋结构的要点、结构域的概念。
六、蛋白质一级结构序列分析（主要是N－端、C－端氨基酸残基鉴定方法、几种蛋白水解酶的作用位点）七、蛋白质性质（胶体性质、沉淀作用、变性作用和别构效应）第三章酶化学一、酶的概念及其作用特点二、酶的化学本质及其组成（全酶的作用特点）三、酶的国际系统分类四、酶活力及比活力的概念及有关计算五、酶的专一性六、米氏方程及其计算，米氏常数（Km）的概念七、可逆抑制作用的类型及其动力学曲线八、影响酶促反应速度的因素九、酶活性中心的概念十、影响酶高催化效率的有关因素十一、酶活性的调节（别构酶及其动力学曲线、共价调节酶及酶原激活的本质）第四章核酸化学一、碱基、核苷及核苷酸的结构二、DNA一级、二级结构的特点、作用力（主要是双螺旋结构）三、tRNA一级、二级、三级结构的特点四、真核生物mRNA与原核生物mRNA在结构上的区别（主要是两端）五、核酸的性质（主要是紫外吸收、变性、复性有关内容）六、DNA和RNA的区分方法第五章维生素和辅酶一、各种维生素的生理功能及其缺乏病二、B族维生素的主要辅酶形式第六章糖代谢一、糖酵解定义及反应历程和能量计算二、TCA循环的反应途径及能量计算三、磷酸戊糖途径的特点及生物学意义四、糖异生作用的概念及其关键步骤五、糖原合成及分解代谢及其关键酶第七章生物氧化一、生物氧化的定义、特点二、呼吸链的概念及其组成、产能部位三、氧化磷酸化、底物水平磷酸化、P/O比的概念四、氧化磷酸化的解偶联作用以及化学渗透假说的主要要点五、自由能变化（△G o’）的计算第八章脂代谢一、脂肪酸β－氧化的过程及能量计算二、酮体的组成三、脂肪酸的合成（原料、还原力）四、甘油磷脂的分解与合成五、胆固醇合成的原料第九章氨基酸代谢一、氨基酸脱氨基作用的方式二、以谷氨酸脱氢酶为主的联合脱氨基作用的概念及反应过程三、氨的排泄方式（主要是尿素循环途径）四、必需氨基酸的种类五、一碳单位的概念、种类及来源（哪5种氨基酸可提供一碳单位）第十章核酸代谢一、嘌呤分解代谢及其终产物二、嘌呤、嘧啶核苷酸从头合成的原料及主要路线三、脱氧核糖核苷酸的合成四、DNA半保留复制、半不连续复制的概念及过程五、DNA聚合酶的特点（大肠杆菌DNA聚合酶I、III）六、DNA连接酶催化的反应及能量来源七、DNA损伤修复的方式（主要是切除修复）八、原核生物RNA聚合酶的组成及其催化的转录过程九、启动子和终止子的概念十、真核生物RNA转录后的加工（主要是tRNA和mRNA）十一、逆转录的概念及逆转录酶的活性第十一章蛋白质的生物合成一、遗传密码及其基本特点（包括移码突变、密码子简并性等概念）二、三种核糖核酸在蛋白质生物合成中的作用三、氨基酸活化及氨酰－tRNA合成酶四、蛋白质生物合成的过程（原核生物）五、SD序列和信号肽的概念六、蛋白质生物合成中保证翻译正确性的机制七、蛋白质合成中能量消耗的计算八、蛋白质合成后的加工方式第十二章代谢调控一、代谢调控的三个水平二、代谢途径三个最关键的代谢中间物及其与有关代谢途径联系三、操纵子的概念，熟悉酶诱导和阻遏的操纵子模型作业：一、名词解释1、等电点2、肽平面3、蛋白质的二级结构4、结构域5、别构效应6、Km7、竞争性抑制作用8、酶活性中心9、同工酶10、Tm 11、Cot1/2 12、核酸杂交13、糖酵解14、糖异生作用15、生物氧化16、呼吸链17、氧化磷酸化18、P/O比19、β－氧化20、酮体21、转氨基作用22、联合脱氨基作用23、半不连续复制24、启动子25、密码子26、信号肽27、操纵子28、PCR技术P674：是指通过模拟体内DNA复制方式在体外选择性扩增DNA某个特定区域的技术，包括变性、退火、延伸三个周而复始的步骤。
生物化学复习提纲
H
H
H OH
H OH
N
NH 2
鸟苷 （G）
N
N
HOCH2
O
H
H OH
H
H H
尿苷 （U）
NH2 N
N
O
HN
CH3
O
N
CH2OH
O
H
H OH
H
H H
胞苷（C）
5、几种常见的核苷酸
NH 2 N
N
N
N
HOH2C 5'
O
4' H
H 1'
H O 3'
2'
H OH
O P O-
O-
3’-磷酸腺苷
3’-AMP
N
O
HN
CH3
NH2 N
CH3
O
N H
O
N H
NH2
N N
N
N H
O
N HN
H2N
N
N H
腺嘌呤
O N
HN
O
N
H
N H
黄嘌呤
O HN
N
鸟嘌呤
O
N
HN
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
N H
O
N
H
H N
O
N H
次黄嘌呤
尿酸
4、几种常见的核苷名称、结构
N
N
HOCH2
O
H
H OH
H
H OH
NH2 N
N
腺苷 （A）
O
N NH
N
HOH2C
O
13、糖有氧分解中能量的产生及能量的计算？ 14、糖有氧分解代谢的重要意义？
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲一、蛋白质化学（一）蛋白质的组成和结构1、氨基酸的结构和分类20 种常见氨基酸的结构通式和特点氨基酸的分类方法（根据侧链性质）2、肽键和多肽链肽键的形成和结构特点多肽链的方向性（N 端和 C 端）3、蛋白质的一级结构定义和测定方法（如 Edman 降解法）一级结构与生物功能的关系4、蛋白质的二级结构α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲的结构特点和形成条件维系二级结构的化学键（氢键）5、蛋白质的三级结构定义和结构特点维系三级结构的化学键（疏水作用、离子键、氢键、范德华力等）6、蛋白质的四级结构概念和多亚基蛋白质的结构特点四级结构与功能的关系（二）蛋白质的性质1、两性解离和等电点蛋白质的两性解离性质等电点的定义和测定方法2、胶体性质蛋白质胶体稳定的原因破坏胶体稳定性的方法（如盐析）3、变性和复性变性的概念和因素（物理因素、化学因素）复性的条件和意义4、沉淀反应盐析、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀等方法的原理和应用5、颜色反应双缩脲反应、茚三酮反应等的原理和应用二、核酸化学（一）核酸的组成和结构1、核苷酸的组成碱基、戊糖和磷酸的结构和种类核苷酸的命名和缩写2、 DNA 的结构DNA 的双螺旋结构模型（Watson 和 Crick 模型）双螺旋结构的特点（碱基互补配对、大沟和小沟等） DNA 的三级结构（超螺旋结构）3、 RNA 的结构mRNA、tRNA、rRNA 的结构特点和功能各种 RNA 在蛋白质合成中的作用（二）核酸的性质1、紫外吸收DNA 和 RNA 的紫外吸收峰值紫外吸收在核酸定量分析中的应用2、变性和复性DNA 变性的概念和特点（增色效应）复性的条件和杂交技术的原理3、核酸的水解酸水解、碱水解和酶水解的特点和产物三、酶学（一）酶的概念和特点1、酶的定义和催化作用酶作为生物催化剂的作用原理酶与一般催化剂的异同点2、酶的特点高效性、专一性、可调节性、不稳定性等3、酶的命名和分类酶的命名方法（系统命名法和习惯命名法）酶的分类（氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、合成酶）（二）酶的结构与功能1、酶的活性中心活性中心的概念和组成活性中心与催化作用的关系2、酶原与酶原激活酶原的概念和生理意义酶原激活的机制和实例3、同工酶同工酶的概念和生理意义同工酶在临床上的应用（三）酶的作用机制1、降低反应的活化能活化能的概念酶降低活化能的方式2、酶的催化机制邻近效应和定向效应诱导契合学说酸碱催化、共价催化等（四）影响酶促反应速率的因素1、底物浓度米氏方程和米氏常数的意义底物浓度对反应速率的影响曲线（双曲线）2、酶浓度酶浓度与反应速率的关系3、温度温度对酶促反应速率的影响（最适温度）低温和高温对酶活性的影响4、 pHpH 对酶促反应速率的影响（最适 pH）酶的酸碱稳定性5、抑制剂不可逆抑制剂和可逆抑制剂的作用机制竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制的特点和动力学特征6、激活剂激活剂的种类和作用机制四、生物氧化（一）生物氧化的概念和特点1、生物氧化的定义和意义生物氧化与体外氧化的异同点2、呼吸链呼吸链的组成成分（NADHQ 还原酶、泛醌、细胞色素还原酶、细胞色素 c、细胞色素氧化酶）呼吸链的电子传递顺序和偶联机制3、 ATP 的生成氧化磷酸化的概念和机制（化学渗透学说）ATP 合酶的结构和作用机制底物水平磷酸化的概念和实例（二）生物氧化过程中能量的产生和转移1、自由能的变化和氧化还原电位自由能变化与反应方向的关系氧化还原电位的概念和测定2、高能化合物高能磷酸化合物（如 ATP、GTP 等）其他高能化合物（如硫酯键、甲硫键等）五、糖代谢（一）糖的消化和吸收1、食物中糖的种类单糖、双糖和多糖的常见类型2、糖的消化参与消化的酶（如淀粉酶、麦芽糖酶等）消化的部位和产物3、糖的吸收吸收的部位和机制（主动运输、被动扩散）（二）糖的无氧氧化1、糖酵解的过程十步反应的具体过程和酶的作用能量的产生和消耗2、糖酵解的生理意义在缺氧条件下为机体提供能量是某些组织和细胞的主要供能方式（三）糖的有氧氧化1、有氧氧化的过程三个阶段（糖酵解、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环）的反应过程和酶的作用能量的产生和计算2、三羧酸循环反应过程和特点三羧酸循环的生理意义3、有氧氧化的生理意义（四）磷酸戊糖途径1、反应过程氧化阶段和非氧化阶段的反应2、生理意义生成 NADPH 和磷酸核糖（五）糖原的合成与分解1、糖原的合成合成的途径和关键酶2、糖原的分解分解的途径和关键酶3、糖原合成与分解的生理意义（六）糖异生1、糖异生的途径从丙酮酸等非糖物质合成葡萄糖的过程2、糖异生的生理意义维持血糖浓度的相对稳定补充肝糖原储备六、脂代谢（一）脂类的消化和吸收1、脂肪的消化参与消化的酶（如胰脂肪酶等）消化的产物（甘油一酯、脂肪酸等）2、脂类的吸收吸收的部位和方式（二）甘油三酯的代谢1、甘油三酯的合成合成的部位和原料合成的途径（甘油二酯途径、甘油一酯途径）2、甘油三酯的分解脂肪动员的概念和关键酶脂肪酸的β氧化过程（活化、转运、β氧化、能量产生）（三）磷脂的代谢1、磷脂的合成合成的部位和原料常见磷脂（如卵磷脂、脑磷脂等）的合成途径2、磷脂的分解参与分解的酶和产物（四）胆固醇的代谢1、胆固醇的合成合成的部位和原料合成的过程和关键酶2、胆固醇的转化转化为胆汁酸、类固醇激素等的途径七、氨基酸代谢（一）蛋白质的营养作用1、必需氨基酸和非必需氨基酸必需氨基酸的种类食物蛋白质的营养价值评价2、蛋白质的互补作用概念和意义（二）氨基酸的一般代谢1、氨基酸的脱氨基作用转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用的机制和特点体内主要的转氨酶和 L谷氨酸脱氢酶2、氨的代谢氨的来源和去路鸟氨酸循环的过程和生理意义3、α酮酸的代谢生成非必需氨基酸、转变为糖或脂肪（三）个别氨基酸的代谢1、一碳单位的代谢一碳单位的概念和种类一碳单位的载体和来源一碳单位的生理功能2、含硫氨基酸的代谢甲硫氨酸的代谢（SAM、同型半胱氨酸等）半胱氨酸的代谢（牛磺酸、谷胱甘肽等）3、芳香族氨基酸的代谢苯丙氨酸和酪氨酸的代谢（多巴胺、黑色素等）色氨酸的代谢（5-羟色胺等）八、核苷酸代谢（一）嘌呤核苷酸的代谢1、嘌呤核苷酸的合成从头合成的途径和关键酶补救合成的途径和酶2、嘌呤核苷酸的分解代谢最终产物（尿酸）痛风症的发病机制（二）嘧啶核苷酸的代谢1、嘧啶核苷酸的合成从头合成的途径和关键酶补救合成的途径和酶2、嘧啶核苷酸的分解代谢最终产物九、物质代谢的联系与调节（一）物质代谢的相互联系1、糖、脂、蛋白质代谢之间的相互联系糖可以转变为脂肪和蛋白质脂肪不能大量转变为糖和蛋白质蛋白质可以转变为糖和脂肪2、核酸与物质代谢的相互联系核酸的合成需要糖、脂、蛋白质代谢提供原料核酸的代谢产物可以参与物质代谢的调节（二）代谢调节1、细胞水平的调节酶活性的调节（变构调节、共价修饰调节）酶含量的调节（基因表达调控）2、激素水平的调节激素的分类和作用机制激素对物质代谢的调节作用3、整体水平的调节神经系统对物质代谢的调节饥饿和应激状态下物质代谢的变化。
生化重点 提纲
第一章氨基酸和核苷酸掌握氨基酸的通式与结构特点；氨基酸三字母英文缩写。
掌握核苷酸的分子组成。
Amino acid;Carboxyl group;Amino group;Dipolar ion and PI;Nucleotide;Ribose or deoxyribose;Purine and pyrimidine.第二章多肽与蛋白质掌握蛋白质的元素组成、基本组成单位。
GSH由哪三个氨基酸残基组成？有何生理功能？蛋白质一、二、三、四级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键？蛋白质二级结构的基本形式？并试述α-螺旋的结构特点。
何谓蛋白质的变性？蛋白质在溶液中稳定的因素、盐析、等电点及定量方法举例说明蛋白质结构与功能的关系。
第三章多聚核苷酸与核酸掌握DNA双螺旋结构模式的要点。
掌握mRNA、tRNA、rRNA的组成、结构特点和生物学功能。
DNA变性、DNA复性、解链温度(Tm)增色效应、核酸杂交的概念。
掌握核酶、核酸酶的概念第四章糖与复合糖单糖、二糖与多糖糖蛋白糖链的N-连接型与O-连接型蛋白聚糖由糖胺聚糖共价连接于核心蛋白所组成第七章酶与催化反应掌握酶的概念及酶作用的特点。
掌握酶的活性中心、必需基团的概念。
掌握单纯酶、结合酶的概念。
掌握B族维生素及其参与形成的辅酶。
掌握影响酶促反应的因素，米氏方程，米氏常数的概念及意义；酶的活性单位定义。
掌握酶原、酶原的激活、酶原激活的机理、生理意义。
同工酶、酶的化学修饰及酶的变构调节的概念。
掌握三种可逆性抑制及其酶促反应的动力学特点。
掌握酶与疾病的关系。
第八章生物氧化与氧化磷酸化掌握底物水平磷酸化和氧化磷酸化的概念。
呼吸链的概念、种类、排列顺序及ATP生成部位。
掌握P/O比值的概念，生物氧化概念。
掌握两种穿梭方式。
熟悉抑制剂对呼吸链抑制作用的部位。
ATP的生成、贮存。
了解化学渗透学说的内容。
第九章糖代谢酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖原合成与分解、糖异生：定义/概念场所起始物/终产物重要中间物代谢关键步骤调节酶能量利用与产生生理意义1分子G、3-磷酸甘油醛、丙酮酸、乳酸彻底氧化分解产生的ATP数？从糖原开始产生的G 彻底氧化分解产生的ATP数？掌握血糖的概念、正常值；血糖来源去路、参与血糖调节的因素。
生化复习提纲(统一打印)
第一章蛋白质化学名词解释氨基酸的等电点肽键结构域四级结构蛋白质等电点蛋白质变性作用蛋白质的复性二．思考题1.氨基酸的分类2.常见氨基酸种类、英文简写、一般结构特点3.蛋白质二级结构种类及特点4.维持蛋白质二级结构及三级结构的作用力5.蛋白质的紫外吸收特点第二章核酸的化学一．名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应Tm DNA变性复性退火二．思考题1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？假尿嘧啶核苷与尿嘧啶核苷的区别？2．核酸的种类及分布，核酸的组成3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？5．RNA的种类及作用？6．原核与真核细胞的mRNA在结构上的差异（一级结构）？7．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？三级结构？第三章酶学一．名词解释酶全酶多酶体系（多酶复合体）活性中心必需基团 Km 别构酶酶活力比活力同工酶二思考题1．酶作用的专一性可分为哪几类？2．酶的化学本质是什么？近年来对酶的化学本质有何新的看法（补充）？3．影响酶促反应速度的因素有哪些？4．辅助因子按其化学本质分哪两类？在酶促反应中起什么作用？5．举例说明竞争性、非竞争性、反竞争性抑制剂的动力学作用特点。
（如丙二酸，磺胺类药物等）6．诱导锲合学说的内容是什么？其解决了什么问题？7．Km有什么意义？怎样求法？影响Km值变化因素有哪些？8．国际生化协会酶学委员会将酶分为哪几类？醛缩酶、葡萄糖异构酶、谷丙转氨酶各属于第几类酶类？9．别构酶（变构酶）是否属于米氏酶？在调整细胞内各个酶促反应中有何生理学意义？维生素一．名词解释Tpp NAD+ NADP+ NADPH+H+ coASH FH4 FAD FADH2二．思考题1．FAD，FMN，NAD+，NADP+，Tpp是何种维生素的衍生物，在催化反应中起什么作用？2．泛酸、磷酸吡哆醛、生物素、四氢叶酸是哪种辅酶组成成分，这些辅酶有何作用？3．糖酵解过程中需要哪些维生素参与？4．为什么说维生素，尤其是B族维生素对机体新陈代谢很重要？5．脱羧酶、羧化酶、转氨酶的辅酶是什么？熟记书中所列的B族维生素的名称，辅酶形式及生理作用第五章糖代谢1．简述蔗糖的合成与降解途径2．简述淀粉的合成与降解途径3．糖酵解过程定义？是否需要O2，是否发生氧化还原反应？其关键酶是什么？写出关键酶催化的反应结构式。
生化复习提纲
1.酶的结构（催化反应机制）及活性表征；
2.酶促反应动力学（米氏方程、酶的可逆抑制和不可逆抑制及其原理）。
第七章维生素和辅酶
1.维生素的定义及其生理功能；
2.水溶性维生素（VB1、VB2、VPP、泛酸、VB6、VB12、生物素、叶酸分别对应何种辅酶，
有何功能？）；
3.重要的脂溶性维生素（VA、VD、VE、VK）。
第八章新陈代谢和氧化
1.新陈代谢的概念（分阶段含义）机研究方法；
2.高能化合物（自由能、ATP的定义及生理学功能）；
3.生物氧化（概念、电子传递链、氧化还原酶复合物）；
4.氧化磷酸化（电子传递与氧化磷酸化的偶联、质子泵）。
第九章糖代谢
1.多糖及寡糖降解的简单步骤；
2.糖的酵解途径（C6 C3详细过程、能耗、生物学意义）；
3.TCA循环（过程详解、生物学意义）；
4.简单了解HMP途径、乙醛酸回补途径、糖异生途径；
5.糖代谢和发酵工业（简单了解）。
第十章脂类代谢
1.脂肪的降解、吸收和转运过程；
2.甘油代谢的降解途径；
3.脂肪酸的分解代谢（β-氧化）详细过程；
4.脂肪酸的合成代谢的过程（侧重分解代谢和合成代谢的异同）。
第十一章核酸代谢
1.核酸的酶促降解过程；
2.嘌呤、嘧啶的分解与合成过程（从头合成，补救合成）；
3.DNA、RNA的合成过程；
4.DNA的复制过程。
第十二章蛋白质代谢
1.蛋白质的消化和吸收；
2.氨基酸代谢方式及其过程（脱氨、脱羧）；
3.苯丙氨酸的代谢过程（生理学意义）。
生化++复习提纲(答案)
复习提纲一、蛋白质化学名词：１.蛋白质一级结构：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的种类、数量和排列顺序。
２.蛋白质等电点：使蛋白质所带正负电荷相等，净电荷为零时溶液的ＰＨ，称为蛋白质的等电点。
３.蛋白质变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失的现象。
1.构成蛋白质的氨基酸的结构特点，碱性氨基酸和酸性氨基酸的种类答：结构特点：组成人体蛋白质的氨基酸有20种，除甘氨酸外，均属L-α-氨基酸。
不同氨基酸R基团不同。
脯氨酸是α-亚氨基酸。
带负电荷的R基氨基酸（酸性氨基酸）：谷氨酸、天冬氨酸带正电荷的R基氨基酸（碱性氨基酸）：赖氨酸、精氨酸、组氨酸2.蛋白质各级结构的维系键答：一级结构：肽键，此外，蛋白质分子中所有二硫键的位置也属于一级结构范畴。
二级结构：氢键。
三级结构：主要靠次级键疏水作用，离子键，氢键和范德华力等。
四级结构：非共价键，主要是氢键和离子键，其次是疏水作用。
3.蛋白质变性的本质和特点答：本质：是破坏维系空间结构的键（非共价键、二硫键），不改变蛋白质的一级结构。
（不破坏肽键）构象破坏是蛋白质变性的结构基础。
特点：理化性质改变（溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、容易消化），生物活性丧失，易被蛋白酶水解等。
4.蛋白质280nm紫外吸收的原因答：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。
蛋白质的OD280与其浓度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定。
5.蛋白质亲水胶体的稳定因素答：蛋白质属于生物大分子，其分子的直径可达1-100nm，为胶粒范围之内。
蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，水化膜和蛋白质胶粒表面电荷，是稳定胶粒的重要因素。
若除去蛋白质胶体颗粒表面电荷和水化膜两个稳定因素，蛋白质极易从溶液中析出。
6.常见的不编码的氨基酸答：P64在蛋白质组成中，除了20种常见的氨基酸外，某些氨基酸，如二碘酪氨酸、羟脯氨酸、羟赖氨酸，胱氨酸等，在遗传密码字典中没有其对应的三联体密码子，所以被称为非编码氨基酸。
生化提纲
P8酸性、碱性、含羟基的氨基酸。
P10氨基酸的等电点，肽键。
P13蛋白质的一、二、三、四级结构。
二级结构的类型。
（α—螺旋等）P30蛋白质的等电点。
P32蛋白质分离、纯化的常用方法。
（透析，盐析的概念）P40核酸的基本组成和连接方式。
P43核酸的一级结构。
P45双螺旋结构模型要点。
P52三种RNA及其功能。
P62分子杂交。
P67同工酶。
P68酶反应的特点。
P76可逆性抑制的种类及其特点。
P79酶的变构调节。
P80酶原，酶原激活。
P88糖的无氧氧化。
P93糖的有氧氧化。
P103磷酸戊糖途径的生理意义。
P109糖异生的途径、概念、原料。
P115血糖的来源和去路。
P125脂肪动员P127脂酸的β氧化。
P129酮体的生成、利用及生理意义。
P167底物水平磷酸化，氧化磷酸化。
P160氧化呼吸链。
P180营养必需氨基酸，非必需氨基酸的概念。
八种必需氨基酸。
P197一碳单位种类、功能。
P208核苷酸的从头合成和补救合成。
嘌呤、嘧啶分解代谢产物。
P238半保留复制。
P241半不连续复制。
P242DNA复制的酶、蛋白质的种类作用。
P256逆转录P266转录与复制的异同。
P291三种RNA在蛋白质合成中的作用。
P322基因表达的时间、空间特异性并举例说明。
P329乳糖操纵子的结构及调控机制。
P345同源重组P352DNA克隆P356重组DNA的基本操作步骤。
P352限制性内切酶P370第二信使及种类。
P383G蛋白PKA、PKC的传导途径。
P4022，3—二磷酸甘油酸旁路。
P413两相反应P420初级、次级胆汁酸P423胆汁酸的肠肝循环及生理意义。
P423胆红素的生成及排泄。
P430黄疸P454N—连接糖蛋白、O—连接糖蛋白及相连氨基酸。
P469原癌基因，癌基因，抑癌基因。
P483PCR的基本组成和反应步骤。
P486DNA链末端合成终止法。
P496基因诊断和基因治疗。
生化学习要点(全册)概要
3、氨基酸和多肽的酸性和碱性基团的离
子状态取决于pH 两性离子：同一个氨基酸分子上带有能放出质子 的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子。 pI ：溶液中 AA 分子所含的 -NH3 ＋ 和 -COO- 数目 正好相等，净电荷为0时的pH值即为氨基酸的等
电点，。
中性氨基酸：pI = (pK`-COO + pK`-NH2 )/2
丙酮酸
磷酸二羟丙酮 EMP 糖异生 G
-氧化
乙酰CoA
乙酰CoA
TCA
甘油 -ATP 3-磷酸甘油
甘油彻底氧化的总能量
16.5或18.5ATP
NADH&#;H+
2ATP 1GTP
丙酮酸 TCA 4NADH+H+ FADH2 CO2
脂肪酸
-ATP（AMP）
16C的软脂酰CoA β-氧化 次数和产物?
还 原
乙酰-S-ACP
进入下一轮循环 乙酰乙酰ACP
还 原 脱水
-NADPH+H+ 巴豆酰ACP
-NADPH+H+
D--羟丁酰ACP 软脂酸的合成
软脂酸分解与合成代谢的区别p264
区 1、部位 2、酰基载体 3、参与的二碳单位 4、电子供体或受体 5、羟脂酰中间体立体异构 6、转运机制 7、酶系 8、方向 9、循环 别 细胞质 ACP 丙二酸单酰ACP NADPH D型 三羧酸（柠檬酸） 7种酶蛋白组成复合体 甲基端羧基 合 成 线粒体 CoA 乙酰CoA FAD，NAD L型 肉碱载体 4种酶 羧基甲基端 氧 化
Vm S [I ] (1 ) KI v ( K m [ S ])
减小
不变
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲一、名词解释1、辅酶：与酶分子以共价键松散结合，可用透析法除去而使酶丧失活性2、别构酶：某些调节物质与酶融合，可以影响酶与底物或者与调节物的融合，发生改变酶的活性，称作别构调节，能够展开别构调节的酶叫作别构酶3、减色效应：变性后的dna单键重新形成双螺旋结构时，碱基又处于双螺旋结构内部此时dna溶液紫外吸收降低的现象称为减色效应。
4、增色效应：天然dna双螺旋结构中，碱基密切墩砌，其π电子云0之间相互弱化了对紫外线的稀释。
dna变性时，双链找出变为单链，并使碱基充份曝露，并使其紫外线稀释明显增加，约减少40%，这种现象叫作增色效应、5、氧化磷酸化作用：氧化磷酸化作用是指在生物氧化中伴随着atp生成的作用。
有代谢物连接的磷酸化和呼吸链连接的磷酸化两种类型。
6、底物水平磷酸化作用：是指由酶催化进行的atp等高能磷酸化合物的形成，是产生与氧化磷酸化或光合磷酸化不同的atp的体系。
7、转氨基作用：指的是一种α-氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。
转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。
其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。
8、联手退氨基促进作用：转回氨基促进作用和谷氨酸脱氢酶催化剂的水解退氨基促进作用两种方式联手出来展开退氨基9.构型：所指的就是一个有机分子中各个原子特有的紧固的空间排序。
比如说：正异zers这种排序不经过共价键的脱落和再次构成就是不能发生改变的。
构型的发生改变往往并使分子的光学活性发生变化。
10.构象：有机化学的一个重要概念。
最简单的构象分析建立在乙烷分子上。
最重要的构象分析则是建立在环己烷上的构象分析。
11.同工酶：就是指催化剂同一生化反应，但酶蛋白结构共同组成有所不同的一组酶。
12.别构酶：调节物的结构与第一个酶的底物和直接产物的结构完全不同，以这种方法调节的酶叫别构酶。
13.变构效应：蛋白质空间结构的发生改变充斥着其功能的变化。
14.等电点：当溶液处在某一个特定的ph值时，氨基酸要以极化离子形式存有，分子所带透亮电荷为0，将此时的溶液ph值称作该氨基酸的等电点。
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生物化学复习提纲蛋白质1.蛋白质的元素组成，蛋白质的基本结构单位？答：蛋白质的元素组成主要含碳（C）、氢（H）、氧（O）、氮（N）等；蛋白质的基本结构单位：氨基酸。
2.氨基酸按R基团的不同分为那几类？记住酸性和碱性氨基酸。
1.答：氨基酸按R基团的不同分为非极性中性氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸！记住酸性氨基酸：天冬氨酸（天冬）HOOC-CH2-CH(NH2)-COOH 谷氨酸HOOC-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH；和碱性氨基酸：赖氨酸(赖）H2N-(CH2)3-CH2-CH(NH2)-COOH精氨酸（精）H2N-C(NH)-NH-(CH2)2-CH2-CH(NH2)-COOH 组氨酸（组）。
3.氨基酸的两性电离和等电点？答：氨基酸的两性电离是指氨基酸含有呈酸式电离的羧基和呈碱性电离的氨基，因此氨基酸是两性电解质，在一定ｐＨ的溶液中都可电离成带正电荷或负电荷的基团；在某一ｐＨ溶液中，氨基酸（蛋白质）解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时该溶液的ｐＨ称为该氨基酸（蛋白质）的等电点，用ｐＩ表示。
4.蛋白质的二级结构有几类？答：α-螺旋、Β-折叠、Β-转角、无规卷曲。
5.维持蛋白质各级结构的化学键？答：a 一级结构：肽键（主键）b 二级结构：肽键平面之间的氢键 c 三级结构：侧链之间的次级键 d 四级结构：亚基之间的次级键（除二硫键外）e 高级结构中的次级键：氢键、疏水键、离子键、范德华力、二硫键等。
6.蛋白质的两性电离和等电点？答：氨基酸的两性电离是指氨基酸含有呈酸式电离的羧基和呈碱性电离的氨基，因此氨基酸是两性电解质，在一定ｐＨ的溶液中都可电离成带正电荷或负电荷的基团；在某一ｐＨ溶液中，氨基酸（蛋白质）解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时该溶液的ｐＨ称为该氨基酸（蛋白质）的等电点，用ｐＩ表示。
7.蛋白质胶体的稳定因素答：水化膜、同种电荷。
8.蛋白质变性？答：天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，进而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称之为蛋白质的变性。
核酸的结构与功能1.核酸的分类，各类核酸的功能？答：DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）；DNA：遗传的物质基础、携带遗传信息、决定细胞和个体的基因型；RNA：参与细胞内DNA遗传信息的的表达（转录及翻译）、对于RNA病毒，RNA是遗传信息的载体。
2.核酸的基本组成单位是核苷酸，核苷酸由碱基、戊糖和磷酸组成？答：核酸的基本组成单位是核苷酸，核苷酸由碱基、戊糖和磷酸组成。
3.DNA的一级结构的定义、书写方式答：蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸组成与排列顺序；书写方式：N→C。
4.DNA二级结构的特点答：反向平行的两条链，右手螺旋。
碱基在螺旋内侧，磷酸核糖的骨架在外侧。
两条链的碱基对出现（A=T，C=G），配对碱基处于一个平面，垂直于中心轴。
直径2nm，螺距3~4nm，10碱基与6个pi。
双螺旋的稳定：氢键（横向），碱基堆砌力（纵向）。
5.真核生物mRNA的结构特点，帽子、多聚A尾的作用？答：5’m7GppN--------------AAAA...AAA（几十个至两百个A）3’（1）5’-端“戴帽”：大多数mRNA5’端存在m7GpppN的帽子结构，作用是①促进核蛋白质与mRNA结合，加速翻译的开始；②增强mRNA的稳定性。
（2）3’-末端为“polyA尾”：为数十个至两百个腺嘌呤核苷酸，为转录后加上的。
作用是促进mRNA从核内向胞质转移及与mRNA的稳定性有关；帽子的作用：防止mRNA被降解，蛋白质生物合成时被起始识别的标志；多聚A尾的作用：引导mRNA由胞核转移到胞质，延长mRNA的半衰期。
6.tRNA的二级结构？答：4个局部双链区和4个环，氨基酸接受臂，3'末端为-CCA-OH。
7.DNA变性和复性的概念，核酸分子杂交的概念？答：核酸在某些理化因素（如加热、酸、碱、辐射等）作用下双链DNA解开，氢键断裂，双螺旋松散成为无规则线团结构；缓慢降温，逐渐恢复至生理温度，DNA又会自发互补结合，重新形成双链结构，称此为复性，也称退火；不同来源的核酸链如果存在互补碱基序列则易形成互补杂交双链，这一过程称为核酸分子杂交。
酶学1.酶促反应的特点？答：高度不稳定性，高度催化效率，高度特异性，酶活性的可调性。
2.酶对底物的特异性分三类？答：绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性。
3.酶的活性中心的概念？答：必需基团在酶蛋白一级结构上可能相距甚远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
4.酶原激活的概念和生理意义？答：酶原在一定条件下被水解掉部分肽段，并使剩余肽链构象改变而转变成有活性的酶，称为酶原的激活；生理意义：可以避免活性酶对细胞自身进行消化、并使之在特定部位发挥作用、酶原还可以视为酶的储存形式。
5.同功酶的概念？答：同工酶是指能催化相同化学反应，但酶分子的组成、结构、理化性质乃至免疫学性质或电泳行为均不同的一组酶。
6.温度对酶促反应的影响？答：温度对酶促反应速度具有双重影响。
一方面随温度升高可以增加活化分子数目，加快酶促反应速度；另一方面当温度超过一定范围时，又会使酶蛋白变性，反应速度反而降低。
7.抑制剂对酶的可逆抑制分几类，各类的特点？答：竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂的特点：抑制剂与底物的结构相似；抑制剂与底物相互竞争与酶活性中心结合；抑制程度取决于[I]/[S]相对比例；增加底物浓度，可以减少甚至解除抑制作用；Km值增大，V max值不变；非竞争性抑制剂的特点：抑制剂与底物结构不相似；两者可以互不干扰同时与酶的不同部位相结合；抑制程度只取决于[I]；增加[S]不能去除抑制作用；Km值不变，Vmax值降低；反竞争性抑制剂的特点：反竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似；抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；抑制程度随底物浓度的增加而增加；Km减小，Vm降低。
8.机体对酶的调节方式？答：别构调节和化学修饰调节。
糖代谢1.画图表示体内糖代谢的概况2.糖的分解代谢的三条途径？答：无氧分解、有氧氧化、戊糖磷酸途径和糖原分解。
3.糖的无氧分解（糖酵解途径）的产物、三个关键酶是什么？答：乳酸；己糖激酶或葡糖激酶、磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。
4.糖的无氧分解的生理意义，一个葡萄糖分子经无氧分解产多少A TP？答：糖酵解是机体相对缺氧时补充能量的一种有效方式、某些组织在有氧时也通过糖酵解供能；一个葡萄糖分子经无氧分解产2分子A TP。
5.糖有氧氧化的关键酶？答：已糖激酶、磷酸果糖激酶Ⅰ、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体。
6.三羧酸循环反应特点的总结，在线粒体中进行，1次底物水平磷酸化、2次脱羧、4次脱氢？答：三羧酸循环反应特点的总结，在线粒体中进行，1次底物水平磷酸化、2次脱羧、4次脱氢。
7.一个葡萄糖分子经有氧氧化产多少A TP？答：一个葡萄糖分子经有氧氧化产多少A TP：30或32。
8.糖的有氧氧化的生理意义？答：糖的有氧氧化是机体获得能量的主要方式；三羧酸循环是体内糖、脂肪和蛋白质三大营养物质分解代谢的最终代谢通路；三羧酸循环又是糖、脂肪和氨基酸代谢联系的枢纽。
9.糖的无氧分解和有氧氧化的对比（表）10.磷酸戊糖途径的生理意义？17.答：提供磷酸戊糖、提供NADPH+H+ （参与体内脂肪酸、胆固醇和类固醇激素等化合物的合成；NADPH+H+是谷胱甘肽还原酶的辅酶；NADPH作为供氢体）。
11.糖原合成和分解的关键酶、生理意义？答：糖原合成的关键酶是糖原合酶；糖原分解的关键酶是糖原磷酸化酶；糖原合成和分解的生理意义：动物体内肝糖原的合成与分解可参与维持血糖浓度的相对恒定。
当体内糖来源丰富和细胞中能量充足时，即合成糖原将糖储存起来。
当糖的供应不足或能量需求增加时，储存的糖原即可分解为葡萄糖进入血液。
12.糖异生的主要器官、生理意义？答：糖异生的主要器官在肝脏；生理意义：保证饥饿情况下血糖浓度的相对恒定、糖异生作用有利于乳酸的回收利用、协助氨基酸代谢、有助于维持酸碱平衡。
13.人体血糖的正常值，血糖的来路和去路，调节血糖的主要激素？答：人体血糖的正常值：3.89~6.11mmol/L；血糖的来路：（1）食物糖类物质的消化吸收；（2）肝糖原的分解；（3）非糖物质异生而成；血糖的去路：（1）氧化分解供能；（2）合成糖原；（3）合成其它糖类物质；（4）合成脂肪或氨基酸等。
（糖的非正常去路：随尿排出）；调节血糖的主要激素：胰岛素、肾上腺素、胰高血糖素、糖皮质激素、生长素、甲状腺激素。
生物氧化1.呼吸链的概念？答：呼吸链是定位于线粒体内膜上的一组排列有序的递氢体和递电子体（酶与辅酶）构成的链状传递体系，也称电子传递链。
2.体内两条呼吸链的名称，各产多少A TP？答：NADH氧化呼吸链和FADH2氧化呼吸链（或称琥珀酸氧化呼吸链）；NADH氧化呼吸链生成约2.5分子ATP，FADH2氧化呼吸链（或称琥珀酸氧化呼吸链）生成约1.5分子A TP。
3.细胞质的NAD携带的H进入线粒体的两条途径是什么，各产多少A TP？答：细胞质的NAD携带的H进入线粒体的两条途径是甘油-3-磷酸穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭；甘油-3-磷酸穿梭生成约1.5分子A TP，苹果酸-天冬氨酸穿梭生成约2.5分子A TP。
脂类代谢1.脂肪动员的概念？答：储存在脂库中的三酰甘油，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸及甘油并释放入血供给全身各组织氧化利用的过程，称为脂肪动员。
2.脂肪酸β-氧化的大致过程分几步、产物是什么？答：脱氢、加水、再脱氢、硫解；脱氢的产物是脂酰CoA，加水的产物是α，β-烯脂酰CoA，再脱氢的产物是β-羟脂酰CoA，硫解的产物是β-酮脂酰CoA。
3.酮体的概念、种类、生理意义？答：酮体是在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物；种类有乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮；酮体是肝脏输出脂肪酸的类能源的一种形式，长期饥饿或糖供应不足时，酮体可代替葡萄糖成为脑组织及肌肉组织的主要能源。
4.脂肪酸合成的原料、大致过程分几步？答：脂肪酸合成的原料：乙酰CoA、NADPH和A TP；大致分为2步：乙酰CoA的羧化、软脂酸的合成。
5.胆固醇合成的原料、生理意义（代谢去路）？答：胆固醇合成的原料是乙酰CoA、NADPH+H+和ATP；生理意义是转变成胆汁酸、转变成类固醇激素、转变成维生素D。
6.脂蛋白的分类（按密度大小），各种脂蛋白的作用？答：脂蛋白的分类（按密度大小）：CM（乳糜微粒）、极低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）和高密度脂蛋白（HDL）；CM（乳糜微粒）的作用是运输外源性三酰甘油；极低密度脂蛋白（VLDL）的作用是运输内源性三酰甘油；低密度脂蛋白（LDL）的作用是转运肝脏合成的内源性胆固醇至各组织（肝外）和高密度脂蛋白（HDL）的作用是将肝外胆固醇逆向转运至肝内代谢。