生物化学
生物化学专业的详细介绍
生物化学专业的详细介绍生物化学是一门综合性学科，它结合了生物学和化学两个学科的理论与实践，研究生物体内的化学成分、化学反应以及与生命活动相关的分子机制。
生物化学专业培养具备扎实的化学基础和深入了解生物学原理的专业人才，他们在生物医药、生物工程、生物技术等领域具有广泛的应用前景。
一、专业简介生物化学专业主要研究生物体内的化学成分、化学反应以及与生命活动相关的分子机制。
通过研究生物大分子的结构、功能和代谢途径，生物化学揭示了生命的基本规律和生物体内的化学过程。
生物化学专业涉及的领域包括蛋白质化学、核酸化学、酶学、代谢途径等。
二、专业课程1. 生物化学基础课程：包括有机化学、无机化学、生物化学、分子生物学等基础课程，为学生打下坚实的化学和生物学基础。
2. 高级生物化学课程：包括蛋白质化学、核酸化学、酶学、代谢途径等高级课程，深入研究生物体内的化学反应和分子机制。
3. 实验课程：生物化学专业的实验课程非常重要，学生通过实验掌握实验操作技巧和科学研究方法，培养实验设计和数据分析的能力。
三、就业方向1. 生物医药领域：生物化学专业的毕业生可以从事药物研发、生物制药、临床检验等工作，为药物研发和临床诊断提供技术支持。
2. 生物工程领域：生物化学专业的毕业生可以从事基因工程、蛋白质工程、酶工程等工作，参与新药研发和生物工艺的优化。
3. 生物技术领域：生物化学专业的毕业生可以从事基因测序、基因编辑、生物传感器等工作，为生物技术的发展做出贡献。
四、就业前景生物化学专业毕业生具备扎实的化学和生物学知识，熟练掌握实验技术和科学研究方法，具有较强的分析和解决问题的能力。
随着生物医药、生物工程、生物技术等领域的快速发展，生物化学专业的毕业生在科研机构、医药企业、生物工程公司等单位都有很好的就业前景。
总结：生物化学专业是一门综合性学科，结合了生物学和化学的理论与实践，研究生物体内的化学成分和分子机制。
生物化学专业的毕业生在生物医药、生物工程、生物技术等领域具有广泛的应用前景。
生物化学知识点
生物化学知识点生物化学是关于生物体内各种化学反应和物质组成的研究领域。
本文将探讨生物化学的几个重要知识点，包括生物大分子、酶的功能和调控、代谢途径及其调节以及核酸的结构和功能。
一、生物大分子生物大分子是生物体内重要的有机分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂类。
这些分子是组成细胞和生命活动的基本单位。
1. 蛋白质蛋白质是生物体内功能最为多样和复杂的生物大分子之一。
它们由氨基酸组成，通过肽键连接成长链。
蛋白质扮演着酶、结构蛋白、激素和抗体等重要角色。
2. 核酸核酸是生物体内负责储存和传递遗传信息的分子。
DNA和RNA是两种常见的核酸。
DNA以双螺旋结构存储遗传信息，RNA则参与蛋白质的合成过程。
3. 多糖多糖是由单糖分子通过糖苷键连接而成的聚合物。
多糖包括淀粉、糖原和纤维素等，它们在生物体内具有能量储存和结构支持的功能。
4. 脂类脂类是由甘油和脂肪酸组成的生物大分子。
它们在细胞膜的构建、能量储存和信号传导中起到重要作用。
二、酶的功能和调控酶是生物体内调节化学反应速率的生物催化剂。
酶可以加速反应速率、选择性催化和在温和条件下进行反应。
1. 酶的催化机制酶通过降低反应的活化能，使反应更容易发生。
酶与底物结合形成酶底物复合物，进而发生化学反应。
最终生成产物和释放酶。
2. 酶的调控酶的活性可以通过多种机制进行调控。
常见的调控方式包括底物浓度、温度、酸碱度以及激活剂和抑制剂的作用。
三、代谢途径及其调节代谢是生物体内物质和能量的转化过程。
生物体通过代谢途径来满足对营养物质的需求，并产生能量和代谢产物。
1. 糖代谢糖代谢是生物体内获得能量的重要途径。
它包括糖原的分解和糖酵解产生乳酸或乙醇，以及细胞呼吸中糖的氧化生成ATP。
2. 脂肪代谢脂肪代谢是能量储存的主要方式。
脂肪通过脂肪酸的β氧化产生ATP，而合成脂肪酸需要NADPH和ATP的供应。
3. 蛋白质代谢蛋白质代谢包括蛋白质的降解和合成。
降解过程中，蛋白质被降解为氨基酸，供给细胞合成新的蛋白质。
生物化学名词解释
绪论1.生物化学（biochemistry）：从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物和微生物内基本物质的化学组成、结构，以及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢（metabolism）：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。
3.分子生物学（molecular biology）：分子生物学是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础（分子遗传学），生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
4.药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床中应用的基础学科。
第一章糖的化学1．糖基化工程：通过人为的操作（包括增加、删除或调整）蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2．单糖（monosaccharide）：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
单糖是糖类中最简单的一种,是组成糖类物质的基本结构单位。
3．多糖（polysaccharide）：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的不溶于水,均无甜味,也无还原性。
4．寡糖（oligosaccharide）：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
5．结合糖（glycoconjugate）：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6．同聚多糖（homopolysaccharide）：也称为均一多糖,由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。
7．杂多糖（heteropolysaccharide）：也称为不均一多糖，由不同类型的单糖缩合而成,如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖、当归多糖、茶叶多糖等。
生物化学概述
– 研究对象: 生物体
– 研究内容:
• 生命的物质组成和功能 • 物质代谢和能量代谢 • 遗传信息的传递与表达 • 细胞信号转导 • 分子生物学
– 研究对象：生物大分子(蛋白质、酶、核酸、多糖等）
– 研究内容：
• 生物大分子的结构与功能 • 遗传信息传递与表达 • 生物工程 • 生物化学和分子生物学是现代生物学的带头学科
二硫键是巯基的氧化形式，二硫键可加氢再还原为巯基 谷胱甘肽、巯基蛋白及巯基酶的活性基团是巯基，通过巯
基参与反应。
生物分子的常见基团
磷酸基
体内含磷酸基的化合物非常广泛 2分子磷酸可以脱水缩合为焦磷酸酐（亦称焦磷酸酯），如
ATP分子含有三个磷酸基，其中3个磷酸基之间含有2个磷酸酯 （酐）键，此键断开时可释放大量能量，因此称为高能键。 在细胞的很多代谢反应中，往往第一阶段的反应是使底物分 子活化，活化的常见反应是由ATP提供一个高能磷酸基团给被 活化的分子，如葡萄糖由ATP供能活化为葡萄糖-6-磷酸。
而特称为苷（旧称甙），淀粉、糖原等分子中的-C-O-C-称为糖苷键 苯环上连接羟基的化合物称为酚
生物分子的常见基团
醛基 酮基 羧基
羰基
>C=O称为羰基 羰基（酮基）在碳链中间的化合
物称为酮； 羰基在碳链末段，含-CHO的分子
称为醛 羰基在碳链末段，含-COOH的称
为羧酸 如果同时有2个羰基存在于苯环上
生物分子的常见基团
72
酯、Байду номын сангаас、酐
含氧酸与醇的脱水缩合产物称为酯。羧酸与-SH形成的硫酯（-SH与-OH 性质类似
含氧酸与含氧酸的脱水缩合产物称为酐
氨基中的氮原子电负性较强，可以 结合氢离子而成-NH3+、=NH2+， 因此，氨基和亚氨基是碱性基团
生物化学
名词解释：1蛋白质的一级结构2蛋白质的三级结构3结构域4蛋白质的四级结构5蛋白质的等电点6蛋白质的变性7肽单元8肽键9模体10亚基11蛋白质组12Tm值13DNA变性14核酸分子杂交15核酸酶16基因组17核小体18全酶19米氏常数Km 20酶原激活21酶的特异性22多酶体系23酶的活性中心24同工酶25必需基团26酶的化学修饰27酶的变构调节28糖酵解29糖异生30三羧酸循环31乳酸循环32糖的有氧氧化33必要脂肪酸34脂肪动员35HSL 36酮体37脂酸β-氧化38呼吸链39P/O比值40底物水平磷酸化41ATP合酶42氮平衡43腐败作用44生糖兼生酮氨基酸45必需氨基酸46一碳单位47氨基酸代谢库48联合脱氨基作用49从头合成途径50补救合成途径51物质代谢52物质代谢调节53整体水平调节54细胞水平调节55激素水平调节56酶的区域性分布57酶活性调节58酶含量调节59关键酶（调节酶）60长期饥饿61应激62基因63半保留复制64复制叉65前导链66后随连67中心法则68反转录69冈崎片段70端粒71点突变72框移突变73CDNA 74转录75结构基因76内含子77外显子78断裂基因79转录基因80Rho因子81模板链82编码连83剪接84不对称转录85翻译86遗传密码87多核糖体88摆动配对89分子伴侣90核糖体循环91框移（移码）突变92操纵子93增强子94顺式作用元件95管家基因96反式作用因子97基因表达98结构基因99CDNA文库100基因载体101回文结构102限制性核酸内切酶103基因组文库104质粒105转化106转导107PCR 108克隆109DNA重组110受体111G蛋白112第二信使113蛋白激酶114自身磷酸化115小G蛋白问答:1什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？2简述α-螺旋结构特征3简述常用的蛋白质分离纯化方法4简述谷胱甘肽的结构特点和功能5哪些因素影响蛋白质α—螺旋结构的形成或稳定6简述细胞内主要的RNA及主要功能7简述真核生物mRNA 的结构特点8简述B-DNA的结构要点9简述Chargff规则10什么是单纯酶？什么是结合酶？酶辅助因子有几类？11何为酶的特异性（专一性），举例说明酶的特异性有几种？12何为酶的活性中心，酶的必需基团？13何谓酶促反应动力学？影响酶促反应速率的因素有哪些？14什么是同工酶及同工酶的生物学意义？15试说明酶变构调节的机制及生物学意义? 16什么是酶的化学修饰调节？有何特点？17什么是酶的可逆抑制，不可逆抑制？可逆抑制有几种？各有何特点？18简述糖酵解的关键酶反应19简述磷酸戊糖途径的生理意义？20简述三羧酸循环的要点21简述三羧酸循环的生理意义22写出三羧酸循环中的脱氢酶促反应23简述糖异生的关键酶反应24简述乳酸循环形成的原因及其生理意义25简述6-磷酸葡萄糖的代谢途径及其在糖代谢中的作用26比较糖的有氧氧化与无氧氧化的特点27 6-磷酸葡糖糖在肝脏的代谢去路有哪些？28简述酮体的生成过程29简述血浆脂蛋白的分类，来源及主要功能30简述磷脂酶的种类及其作用特点31 1分子软脂酸彻底氧化分解净生成多少分子ATP？请写出计算依据32乙酰CoA在脂类代谢中的来源与去路33简述呼吸链的组成及各复合体的主要作用34氧化磷酸化的抑制剂分哪几类？请举例分别说明其作用特点35简述NADH氧化呼吸链，如果鱼藤酮错在时其结果如何？36影响氧化磷酸化的因素有哪些，请简述其主要作用37胞浆中NADH是通过何种机制转运而进入线粒体的？以肝细胞为例，说明其转运过程38说明谷氨酸在体内转变成尿素，二氧化碳与水的主要代谢途径39说明高氨血症导致昏迷的生化基础40简述鸟氨酸循环41简述丙氨酸—葡糖糖循环的过程及生理意义42简述甲硫氨酸（蛋氨酸）循环43简述体内氨的来源和去路44核苷酸在体内有哪些生理的功能45简述PRPP在核苷酸合成中的重要作用46比较氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ、Ⅱ的异同47比较嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成的异同48体内嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的合成有哪两条途径？各以什么为原料？49生物体内物质代谢调节分为几级水平？50为什么说三羧酸循环是三大物质代谢相互联系的枢纽？有何生理意义？51机体细胞水平的物质代谢有哪些主要方式？52何谓酶变构调节的主要特征、特点和生理意义是什么？53简述酶变构调节与化学修饰调节的异同点54简述短期、长期饥饿后的物质代谢改变55简述糖尿病时主要物质代谢调节紊乱56简述生物体物质代谢的特点57DNA半保留复制的方式是通过什么实验证明的？请写出实验的详细过程58原核生物DNA复制过程中都需要哪些酶的蛋白因子？并简述他们在复制过程总的功能59什么是端粒？什么是端粒酶？他们在复制过程中主要发挥什么作用60请举例说明DNA损伤突变的主要形式61DNA损伤修复的方式有哪些？人体内最主要的方式是那个？并叙述其过程62试比较复制和转录的相同点和不同点63真核生物中三种RNA聚合酶的转录产物各是什么64试比较原核生物与真核生物RNA聚合酶的特点65试比较原核生物与真核生物RNA的转录过程66试述参与RNA转录的成分及其在转录中的作用67为什么说RNA转录为不对称转录68简述RNA聚合酶、DNA聚合酶、反转录酶所催化反应的共同点69为什么说真核生物的基因是断裂基因70试述原核生物的两种终止转录方式71核酸酶与核酶有何不同72简述遗传密码的主要特点73试述参与蛋白质生物合成的物质及其作用74mRNA分子上遗传密码排列顺序翻译成多肽链的氨基酸排列顺序，保证准确翻译的关键是什么？75参与蛋白质生物合成的核酸有哪几类？它们分别起着什么作用？76蛋白质合成的翻译后加工有哪些方式？77简述基因转录激活的基本要素78试述原核生物基因表达调控的特点79简述lac的调节机制80简述顺式作用元件的结构和作用特点81简述反式作用因子的结构和作用特点82简述真核生物基因组的结构特点83基因重组与基因工程所用载体应具备哪些条件84试述重组DNA技术的基本步骤85简述DNA克隆的基本过程86请比较常用的工具酶及其功能87在真核表达体系中，常用于细胞转染的方法有哪些？88目前获取目的基因的主要途径有哪些？89简述外源性基因与载体的主要连接方式90一种可靠的DNA诊断学方法应符合哪些条件91简述基因位点特异性重组与同源重组的差别92什么是质粒？为什么质粒可作用基因载体93简述原核表达体系和真核表达体系的优缺点94已知有一mRNA分子，怎样能使它翻译出相应的蛋白质？简述其过程。
生物化学的概念
二、研究内容
1、生物体的化学成份和组成 大量元素：C、H、O、N四种，
根据元素分析 微量元素：Fe、Zn、Cu、Mg等。
生物体的化合物组成有：糖类、脂类、蛋白质、 核酸、维生素、激素、 水、无机盐等8类，。
2、结构和功能的关系 DNA
3、研究生物体内的代谢过程即新陈代谢 分解代谢
物质代谢： 合成代谢
汉斯·克雷勃斯（Hans A. Krebs）
1949 Pauling（美）指出 镰刀形红细胞性贫血是一 种分子病，并于1951年提 出蛋白质存在二级结构。 1954年获诺贝尔奖
李纳斯·鲍林（Linus Pauling）
1953年 Watson（美）与 Crick（英）提出DNA分子的双 螺旋结构模型，1962年共获诺贝尔奖。
1972 Berg（美）在基因工 程基础研究方面作出了杰出 成果，获1980年诺贝尔奖。 1973 Cohen等（美）用核 Paul Berg 酸限制性内切酶EcoR1，首 次基因重组成功。
Herbert Boyer Stanley Cohen
2001 Venter（美）等报道完成了人类基因组草图测序。
生物化学的概念微生物的概念及分类与生物化学有关的专业生活中的生物化学生物化学的应用有关生物化学的论文我对生物化学的认识对生物化学的认识组成生物体的化学元素生物的概念
第一章 绪 论
第一节
概述
一、生物化学的概念：
简单地讲：就是生命的化学。 即它是以生物体为研究对象，用化学的方法和理论， 从分子水平来研究生物体的化学组成和生命过程中的 化学规律的一门学科。
我国生物化学的开拓者——吴宪教授
蛋白质研究领域内国际上最具有权威性的综 述性丛书《Advances in Protein Chemistry》第47卷（1995年）发表了美国 哈佛大学教授、蛋白质研究的老前辈J. T. Eddsall的文章“吴宪与第一个蛋白质变性 理论（1931）Hsien Wu and the first Theory of Protein Denaturation(1931)”， 对吴宪教授的学术成就给予了极高的评价。 该卷还重新刊登了吴宪教授六十四年前关于 蛋白质变性的论文。一篇在1931年发表的论 文居然在1995年仍然值得在第一流的丛书上 重新全文刊登，不能不说是国际科学界的一 件极为罕见的大事。
生物化学
遗传信息的贮存、传 遗传信息的贮存、 代、表达 遗传的物质基础） （遗传的物质基础） 260nm 粘度↓ 粘度↓ Tm
α-螺旋和β-折叠结构比较 螺旋和β
区别点 形 氢 状 键 α-螺旋 螺旋状 链内，与长轴平行 链内， 较大 较大 0 .15nm 毛发角蛋白 β-折叠 锯齿状 链间，与长轴垂直 链间， 较小 较小 0.36nm 蚕丝蛋白
＞ 1056
个不同的氨基酸、 （* 由3个不同的氨基酸、核苷酸和已糖分别通过肽键、磷酸二酯键所组成的寡聚体数目） 个不同的氨基酸 核苷酸和已糖分别通过肽键、磷酸二酯键所组成的寡聚体数目）
生物信息大分子的特点： 生物信息大分子的特点：
• • 质量一般在10 之间或以上。 质量一般在 4~106之间或以上。 由特殊的亚单位（ 由特殊的亚单位（subunit）按一定的顺序、首 亚单位 ）按一定的顺序、 尾连接形成的多聚物（ 尾连接形成的多聚物（polymer）。 ）。 亚单位在多聚物中的排列是有一定顺序（称为序 亚单位在多聚物中的排列是有一定顺序（称为序 ）。序列决定着生物大分子的空 列，sequence）。序列决定着生物大分子的空 ）。 立体）结构形式和功能， 间（立体）结构形式和功能，决定着生物大分子 的信息内容。 的信息内容。
3、重要性质：两性解离及带电状态判定；紫外吸收；沉淀；变性 、重要性质：两性解离及带电状态判定；紫外吸收；沉淀； 4、分离纯化：超滤；盐析；电泳；亲和层析；离子交换层析；分子筛 、分离纯化：超滤；盐析；电泳；亲和层析；离子交换层析； 5、结构与功能关系（举例） 、结构与功能关系（举例）
复习思考题
1.为什么说： 蛋白质是生命的物质基础” 1.为什么说：“蛋白质是生命的物质基础”？ 为什么说 2.简述蛋白质α螺旋和β折叠的结构特点。 2.简述蛋白质α螺旋和β折叠的结构特点。 简述蛋白质 3.什么是Pr的一、二、三和四级结构，分别指出 3.什么是Pr的一、 什么是Pr的一 三和四级结构， 维持它们结构的化学键。 维持它们结构的化学键。 4.举例说明Pr结构与功能的关系。 4.举例说明Pr结构与功能的关系。 举例说明Pr结构与功能的关系 5.简述Pr变性、沉淀和凝固的定义及彼此之间的关系。 5.简述Pr变性、沉淀和凝固的定义及彼此之间的关系。 简述Pr变性 6.Pr定量测定的方法主要有哪些？ 6.Pr定量测定的方法主要有哪些？ 定量测定的方法主要有哪些
生物化学
什么是生物化学生物学的分支学科。
它是研究生命物质的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化的科学。
生物化学若以不同的生物为对象，可分为动物生化、植物生化、微生物生化、昆虫生化等。
若以生物体的不同组织或过程为研究对象，则可分为肌肉生化、神经生化、免疫生化、生物力能学等。
因研究的物质不同，又可分为蛋白质化学、核酸化学、酶学等分支。
研究各种天然物质的化学称为生物有机化学。
研究各种无机物的生物功能的学科则称为生物无机化学或无机生物化学。
60年代以来，生物化学与其他学科融合产生了一些边缘学科如生化药理学、古生物化学、化学生态学等；或按应用领域不同，分为医学生化、农业生化、工业生化、营养生化等。
生物化学发展简史生物化学这一名词的出现大约在19世纪末、20世纪初，但它的起源可追溯得更远，其早期的历史是生理学和化学的早期历史的一部分。
例如18世纪80年代，A.-L.拉瓦锡证明呼吸与燃烧一样是氧化作用，几乎同时科学家又发现光合作用本质上是动物呼吸的逆过程。
又如1828年F.沃勒首次在实验室中合成了一种有机物──尿素，打破了有机物只能靠生物产生的观点，给“生机论”以重大打击。
1860年L.巴斯德证明发酵是由微生物引起的，但他认为必需有活的酵母才能引起发酵。
1897年毕希纳兄弟发现酵母的无细胞抽提液可进行发酵，证明没有活细胞也可进行如发酵这样复杂的生命活动，终于推翻了“生机论”。
生物化学的发展大体可分为3个阶段。
第一阶段从19世纪末到20世纪30年代，主要是静态的描述性阶段，对生物体各种组成成分进行分离、纯化、结构测定、合成及理化性质的研究。
其中E.菲舍尔测定了很多糖和氨基酸的结构，确定了糖的构型，并指出蛋白质是肽键连接的。
1926年J.B.萨姆纳制得了脲酶结晶，并证明它是蛋白质。
此后四、五年间J.H.诺思罗普等人连续结晶了几种水解蛋白质的酶，指出它们都无例外地是蛋白质，确立了酶是蛋白质这一概念。
通过食物的分析和营养的研究发现了一系列维生素，并阐明了它们的结构。
生物化学(PDF)版
生物化学(PDF)版
生物化学是研究生物体内化学过程和物质转化的分支学科。
它涉及了生物学和化学两个领域，主要关注生物体内的分子结构、生物体内化学反应的动力学和机制，以及生物体内的代谢过程。
以下是生物化学的主要内容：
1.生物分子结构：生物化学研究生物体内多种生物分子的结构、组成和性质，包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂质等。
2.酶和酶动力学：酶是生物体内的催化剂，生物化学研究酶的结构和功能，以及酶对生物化学反应速率的影响。
3.代谢途径：生物体内的代谢途径是生物化学的重要研究内容，包括碳水化合物的糖酵解、脂肪酸的氧化和合成、蛋白质的合成和降解等。
4.能量代谢：生物体内的能量转化是生命活动的重要过程，生物化学研究生物体内能量产生和转化的机制，如细胞呼吸和光合作用等。
5.信号转导：生物体内的信号分子参与了各种生物过程的调控，生物化学研究信号分子的合成、传递和识别机制。
6.生物化学技术：生物化学也涉及了多种实验和技术方法，包括蛋白质纯化、基因克隆、核酸测序和基因组学等。
总之，生物化学研究了生物体内的化学反应、分子结构和代谢过程，对于理解生物体的功能和调控机制是至关重要的。
什么是生物化学
什么是生物化学
生物化学是一门研究生物体内化学反应、物质代谢、分子结构与功能的学科。
它在很大程度上依赖于化学、生物学和物理学的原理和方法，旨在揭示生物体生命过程中的化学本质。
生物化学在生物医药、农业、食品科学等领域具有重要意义。
生物化学的研究对象包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等生物大分子，以及小分子代谢物和信号分子。
研究者通过分析这些分子的结构、性质、合成与降解途径，探讨它们在生物体生长、发育、繁殖、适应环境等方面的作用。
此外，生物化学家还关注生物体内的酶促反应、膜转运、信号传导等过程，以揭示生命现象背后的化学机制。
生物化学的发展推动了生物科学的研究进展，为人类认识生命本质提供了重要线索。
随着技术的不断创新，生物化学在基因编辑、生物制药、生物能源等领域发挥着越来越重要的作用。
在我国，生物化学研究得到了高度重视，成为国家科技创新和国际竞争力的重要组成部分。
生物化学的研究成果不仅丰富了自然科学的知识体系，还为人类社会带来了实实在在的利益。
例如，通过研究生物化学，科学家们开发出了许多新型药物，有效治疗了许多疾病；生物化学技术在农业领域的应用，提高了作物产量和品质，有助于解决全球粮食安全问题；在环境保护方面，生物化学方法为治理污染提供了新途径。
总之，生物化学在促进人类文明发展和提高人民生活质量方面发挥着不可替
代的作用。
生物化学概述
生物化学概述
生物化学是研究生物体的化学成分、化学结构、化学反应和化学过程的科学。
它是化学和生物学的交叉学科，通过研究生物体中的化学反应和分子机制来探索生命的本质。
生物化学的研究内容包括以下几个方面：
生物分子的组成
生物体主要由四种生物大分子构成，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
蛋白质是由氨基酸组成的长链状分子，核酸则是由核苷酸组成的双链分子。
多糖主要有淀粉和纤维素等，而脂质则是生物体内重要的疏水性分子。
生物分子的结构和功能
不同的生物分子具有不同的结构和功能。
例如，蛋白质通过其特定的氨基酸序列和三维结构来实现其特定的功能，如酶的催化作
用和细胞信号传导等。
核酸则通过遗传密码和基因表达来控制生物
体的遗传信息传递。
代谢反应和能量转化
生物体通过代谢反应获取能量并实现物质的合成和降解。
例如，光合作用是植物利用光能合成有机物的重要反应，而细胞呼吸则是
生物体利用有机物氧化释放能量的过程。
信号传导和调控
生物体内的化学信号传递和调控是生命活动的重要组成部分。
细胞表面受体和信号转导通路参与了细胞对外界刺激的感知和响应，从而调控生物体的生理功能。
生物技术和药物研发
生物化学在生物技术和药物研发领域具有广泛的应用。
通过理
解生物分子的结构和功能，可以设计新的药物分子和开发生物技术
产品，以满足医药和工业上的需求。
生物化学是解析和理解生命现象的强有力的工具，它在许多领域都有重要的应用价值。
它不仅有助于推动基础研究的进展，也为科学家们探索新的解决方案和创新提供了支持。
生物化学_精品文档
第一章．生物化学绪论1.生命的生物化学定义：生命系统包含储藏遗传信息的核酸和调节代谢的酶蛋白。
但是已知某种病毒生物却无核酸(朊病毒)。
2.生命（生物体）的基本特征：（1）细胞是生物的基本组成单位（病毒除外）。
( 2 ) 新陈代谢、生长和运动是生命的基本功能。
( 3 )生命通过繁殖而延续，DNA是生物遗传的基本物质。
（4）生物具有个体发育和系统进化的历史。
( 5 )生物对外界可产生应激反应和自我调节，对环境有适应性。
3.化学是在原子、分子水平上，研究物质的组成，结构、性质和变化规律的一门基础自然科学。
生物化学就是生命的化学。
4.生物化学：运用化学的原理和方法，研究生物体的物质组成和生命过程中的化学变化，进而深入揭示生命活动的化学本质的一门科学。
5.生命体的元素组成：在地球上存在的92种天然元素中，只有28种元素在生物体内被发现。
第一类元素：包括C、H、O和N四种元素，是组成生命体最基本的元素。
这四种元素约占了生物体总质量的99%以上。
第二类元素：包括S、P、Cl、Ca、K、Na和Mg。
这类元素也是组成生命体的基本元素。
第三类元素：包括Fe、Cu、Co、Mn和Zn。
是生物体内存在的主要少量元素。
第四类元素：包括Al、As、B、Br、Cr、F、Ga、I、Mo、Se、Si等。
偶然存在的元素。
6.生命分子是碳的化合物：生命有机体的化学是围绕着碳骨架组织起来的。
生物分子中共价连接的碳原子可以形成线状的、分支的或环状的结构。
7.生物（生命）分子是生物体和生命现象的结构基础和功能基础，是生物化学研究的基本对象。
生物分子的主要类型包括：多糖、聚脂、核酸和蛋白质等生物大分子。
维生素、辅酶、激素、核苷酸和氨基酸等小分子。
8 .生物大分子的结构与功能：研究生物分子的结构和功能之间的关系，代表了现代生物化学与分子生物学发展的方向。
9.生物化学的内容：静态生物化学：研究生物有机体的化学组成、结构、性质和功能。
动态生物化学：研究生命现象的物质代谢、能量代谢与代谢调节。
生物化学ppt课件
核酸的调节与疾病
核酸代谢异常可能引起疾病，如癌症 等，因此核酸代谢的调节对于维持身 体健康至关重要。
CHAPTER 04
生物化学与医学
疾病的发生与生物化学
疾病的发生
生物化学是许多疾病发生的基础，如糖尿病、心 血管疾病、癌症等。这些疾病的形成与生物化学 过程有关，如糖代谢、脂质代谢、蛋白质代谢等 。
生物化学的历史与发展
• 生物化学作为一门独立的学科，起源于20世纪初。早期的生物化学研究主要集中在蛋白质、糖类、脂肪、核酸等生物大分 子的结构和功能方面。随着技术的进步，生物化学逐渐深入到分子水平，对基因表达、蛋白质合成、代谢调控等生命过程 的研究取得了重大突破。近年来，随着生物信息学和系统生物学的发展，对生物化学的研究和应用也进一步扩大和深化。
要支持。
代谢组学技术
通过对生物体内代谢产 物的全面分析，代谢组 学技术能够揭示生物过 程和疾病发生的潜在机
制。
生物化学在医学领域的应用前景
总结词
应用广泛、潜力巨大
药物研发
生物化学对药物研发过程中的靶点筛选、 药效评估等方面具有决定性作用。
疾病诊断
生物治疗
基于生物化学原理的检测方法能够快速、 准确地诊断多种疾病。
营养与健康
生物化学研究营养与健康的关系，如营养不足或过剩对健 康的影响。这些研究为营养学提供理论依据，从而为预防 和治疗营养相关疾病提供帮助。
营养与疾病
生物化学研究营养与疾病的关系，如某些营养素缺乏可能 导致某些疾病的发生。这些研究为预防和治疗这些疾病提 供理论依据。
CHAPTER 05
生物化学的未来与发展
新兴的生物化学技术
第一季度
第二季度
第三季度
第四季度
生物化学
1.一碳单位：指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基等。
2.泛素化标记：是一种依赖ATP参与在胞浆中进行的蛋白质标记过程，标记多个泛素化分子后由蛋白酶体将其标记蛋白分解成多肽小分子物质。
3.必需脂肪酸：机体必需但自身又不能合成或合成量不足，必需靠食物提供的脂肪酸。
4.呼吸链：在线粒体生物氧化过程中，代谢物脱下的氢，经过多种酶和辅酶催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水。
由于此过程与细胞呼吸有关，所以将此传递链称为呼吸链。
5.结合酶：酶分子中除含有氨基酸残基组成的多肽链外，还含有非蛋白部分。
这类结合蛋白质的酶称为结合酶。
其蛋白部分称为酶蛋白，非蛋白部分称为辅助因子，有的辅助因子是小分子有机化合物，有的是金属离子。
酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化活性。
6.核小体：核小体由DNA和组蛋白共同构成。
组蛋白分子共有5种，分别称为H1，H2A，H2B，H3和H4。
各2分子的H2A，H2B，H3和H4共同构成了核小体的核心，DNA双螺旋分子缠绕在这一核心上构成了核小体。
7.核酶：具有自我催化能力的RNA分子自身可以进行分子的剪接，这种具有催化作用的RNA被称为核酶。
8.氧化磷酸化：代谢物脱下的H，经线粒体氧化呼吸链电子传递释放能量，偶联ADP磷酸化生产ATP的过程。
9．从头合成途径：利用磷酸核酸、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成核苷酸。
10．基因治疗：向有功能缺陷的细胞补充相应功能的基因，以纠正或补偿其基因的缺陷，从而达到治疗的目的。
1．什么是血浆脂蛋白，它们的来源及主要功能是什么？血浆脂蛋白主要包括CM、VLDL、LDL和HDL四类。
CM的功能是运输外源性甘油三酯和胆固醇；VLDL运输内源性甘油三酯和胆固醇；LDL 转运内源性胆固醇；HDL逆向转运胆固醇。
2.试叙述原核生物转录终止的机制？转录终止指RNA聚合酶在DNA模板上停顿下来不再前进，转录产物RNA链从转录复合物上脱落下来。
生物化学简介
生物化学简介生物化学是研究生物体内分子组成、结构与功能之间关系的学科，它致力于揭示生命现象的化学基础以及生物分子的相互作用。
通过对生物分子的研究，生物化学为我们解开了许多生命奥秘，为生物医学、农业科学和环境保护等领域的发展做出了重要贡献。
一、生物分子的组成和结构生物分子是构成生命体的基本单位。
它们包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂质等多种类别。
蛋白质是生物体内最为重要的有机分子之一，它们由氨基酸组成，通过肽键相连形成多肽链或蛋白质。
核酸则是存储和传递遗传信息的分子，包括DNA和RNA。
碳水化合物是生物体内能量的主要来源，同时也具有结构性作用。
脂质是构成细胞膜的主要成分，同时还参与了许多生物过程。
二、生物分子的功能生物分子在生命过程中具有多种复杂的功能。
蛋白质能够参与到生命体的几乎所有生物过程中，如酶催化反应、结构支持、传递信号等。
核酸则通过DNA复制和转录过程，参与到遗传信息的传递和表达中。
碳水化合物作为能量储存和供应的分子，在细胞呼吸和光合作用等过程中发挥重要作用。
脂质不仅构成了细胞膜的基本骨架，还参与到细胞信号传导和物质转运等过程中。
三、生物化学与生命现象的关联生物化学研究揭示了生命现象的化学基础和分子机制。
通过研究生物分子的结构和功能，我们可以深入了解生命体的生长、发展和繁殖过程。
例如，生物化学研究发现了DNA的双螺旋结构，揭示了DNA复制和遗传信息传递的分子机制，为遗传学的发展奠定了基础。
此外，生物化学还揭示了许多疾病的发生发展机制，为药物设计和治疗提供了理论依据。
四、生物化学的应用领域生物化学的研究成果为许多领域提供了理论和技术支持。
在生物医学领域，生物化学为疾病诊断和治疗提供了重要依据，如药物研发、基因工程和诊断试剂的制备等。
在农业科学领域，生物化学的进展促进了作物良种的选育和育种技术的改进，提高了农作物产量和质量。
另外，生物化学的研究也使得环境科学得以发展，为环境污染治理和新能源的开发做出贡献。
生物化学王镜岩第三版
生物化学的发展历程
01
02
03
早期探索
自古以来，人类就对生物 体内的物质变化产生了兴 趣，如酿酒、制药等。
学科形成
19世纪末，随着生物学和 化学的独立发展，生物化 学逐渐形成一门交叉学科。
现代发展
随着科学技术的发展，生 物化学在分子生物学、遗 传学等领域取得了重要突 破。
生物化学的应用领域
医学研究
酶的活性中心
酶分子中与底物结合并催化反应的区域。
酶的活性调节
酶的活性受到多种因素的调节，如抑制剂、 激活剂等。
03 生物代谢途径与调控
糖代谢途径与调控
糖酵解
葡萄糖在无氧条件下被分解为丙酮酸， 产生少量ATP。
糖异生
由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过 程。
磷酸戊糖途径
葡萄糖氧化分解的一种方式，主要产 生NADPH和戊糖。
蛋白质的二级结构
指蛋白质中局部主链的折叠方式， 如α-螺旋、β-折叠等。
蛋白质的三级结构
指整条肽链中全部氨基酸残基 的相对空间位置，由二级结构 单元的排列顺序和连接方式决 定。
蛋白质的性质
蛋白质具有两性解离、沉淀、 变性、结晶等性质。
核酸的结构与性质
01
02
03
04
DNA的结构
DNA由两条反向平行的多核 苷酸链组成，通过碱基配对形
成双螺旋结构。
DNA的理化性质
DNA具有紫外吸收、热变性 、酸碱稳定性等。
RNA的结构
RNA由单链核糖核酸组成， 分为mRNA、tRNA和rRNA
等类型。
RNA的理化性质
RNA具有碱基配对、热不稳 定性和水解性质等。
酶的结构与性质
酶的化学本质
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一、选择题（20分）1.脂肪动员的关键酶是：（C ）A、甘油一脂脂肪酶B、甘油二脂脂肪酶C、激素敏感性三脂脂肪酶D、胰脂酶E、磷脂酶2、生物体内氨基酸脱氨基的主要方式为：（E ）A、氧化脱氨基B、还原脱氨基C、直接脱氨基D、转氨基E、联合脱氨基3、某人摄取60克蛋白质，经过24小时后从粪尿中排出85克氮，他处于什么状态：（A）A、氮的负平衡B、氮的总平衡C、氮的正平衡D、与年龄有关E、无法判断4、GPT（ALT）活性最高的组织是：（D ）A、心肌B、脑C、骨骼肌D、肝E、肾5、氨中毒的根本原因是：（D ）A、肠道吸收氨过量B、氨基酸在体内分解增加C、肾功能衰竭排出障碍D、肝功能损伤，不能合成尿素E、合成谷氨酸胺减少6、嘌呤碱基在体内代谢的终产物是：（B ）A、二氧化碳B、尿酸C、尿素D、胆红素7、酮体生成的限速酶是（ C ）A、HMG-CoA还原酶B、HMG-CoA裂解酶C、HMG-CoA合成酶D、磷解酶E、β-羟丁酸脱氢酶8、有关G-蛋白的概念错误的是（C ）A、能结合GDP和GTPB、由α、β、γ三亚及组成C、亚基聚合是具有活性D、可被激素受体复合物激活E、有潜在的GTP活性9、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氮原子来自（C ）A、氨基甲酰磷酸B、NH3C、天冬氨酸D、天冬酰胺E、谷氨酰胺10、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症（B ）A、多巴---黑色素B、苯丙氨酸---酪氨酸C、苯丙氨酸---苯丙酮D、色氨酸---5羟色胺E、酪氨酸---尿黑酸11、胆固醇合成限速酶是：（B ）A、HMG-CoA合成酶B、HMG-CoA还原酶C、HMG-CoA裂解酶D、甲基戊烯激酶E、鲨烯环氧酶12、关于糖、脂肪、蛋白质互变错误是：（D ）A 、葡萄糖可转变为脂肪B、蛋白质可转变为糖C、脂肪中的甘油可转变为糖D、脂肪可转变为蛋白质E、葡萄糖可转变为非必需氨基酸的碳架部分13、竞争性抑制作用的强弱取决于：（E ）A、抑制剂与酶的结合部分B、抑制剂与酶结合的牢固程度C、抑制剂与酶结构的相似部分D、酶的结合基团E、底物与抑制剂浓度的相对比例14、红细胞中还原型谷胱甘肽不足，易引起溶血是缺乏（B ）A、果糖激酶B、6—磷酸葡萄糖脱氢酶C、葡萄糖激酶D、葡萄糖6—磷酸酶E、已糖二磷酸酶15、三酰甘油的碘价愈高表示下列何情况（A ）A、其分子中所含脂肪酸的不饱和程度愈高B、其分子中所含脂肪酸的不饱和程度愈低C、其分子中所含脂肪酸的碳链愈长D、其分子中所含脂肪酸的碳链愈短E、三酰甘油的分子量愈大16、真核基因调控中最重要的环节是（B ）A、基因重排B、基因转录C、DNA的甲基化与去甲基化D、mRNA的衰减E、翻译速度17、关于酶原激活方式正确是：（D ）A、分子内肽键一处或多处断裂构象改变，形成活性中心B、通过变构调节C、通过化学修饰D、分子内部次级键断裂所引起的构象改变E、酶蛋白与辅助因子结合18、呼吸链中氰化物抑制的部位是：（A ）A、Cytaa3---O2B、NADH---O2C、CoQ---CytbD、Cyt---CytC1E、Cytc---Cytaa319.DNA合成时，新键的延长方向是（A）A、5——3B、5——2C、3——5D、3——2E、2——520.细菌RNA合成时，负责辨认起始位点是（A）A、σ因子21.紫外线最容易引起的DNA损伤类型（D）B、胸腺嘧啶二聚体22、蛋白质一级结构的主要化学键是（E）A、氢键B、疏水键C、盐碱D、二硫键E、肽键23、蛋白质变性后可出现下列哪种变化（D ）A、一级结构发生改变B、构型发生改变C、分子量变小D、构象发生改变E 、溶解度变大24、下列没有高能键的化合物是（B ）A、磷酸肌酸Ｂ、谷氨酰胺C、ADP D、1,3—二磷酸甘油酸E、磷酸烯醇式丙酮酸25、嘌呤核苷酸从头合成中，首先合成的是（A ）A、ＩＭＰB、AMPC、GMPD、XMPE、ATP26、脂肪酸氧化过程中，将脂酰~SCOA载入线粒体的是（B ）A、ACPB、肉碱C、柠檬酸D、乙酰肉碱E、乙酰辅酶二、填空题（15分）1.胞液中产生的ＮＡＤＨ经α-磷酸甘油酸和苹果酸天冬氨酸穿梭作用进入线粒体。
2.维生素根据其性质可以分为脂溶性和水溶性两大类。
3.DNA分子中的嘌呤碱是鸟嘌呤和腺嘌呤，嘧啶碱是胸腺嘧啶和尿嘧啶。
4.同工酶是指催化化学反应相同而酶蛋白的分子结构和理化性质不同的一组酶。
5.蛋白质是由氨基酸组成的生物大分子，是生命的物质基础。
6.胆固醇在体内可转变成几种重要的类固醇，即脂肪酸、类固醇类激素、维生素D3。
7.重组DNA分子是由目的基因和载体拼接而成，参与DNA复制的酶有连接酶、解链酶、DNA聚合酶、拓朴酶一分子硬脂酰LOA 在线粒体氧化分解要经历8 次。
8.β氧化生成9 分子乙酰LOA并经过三羧酶循环彻底氧化分解净生成148 分子ＡＴＰ。
9.酮体是由乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮组成。
10.核苷酸是由含氮碱基、磷酸和戊糖三种成分组成。
11.DNA的三级结构是超螺旋结构，核小体是由DNA 和组蛋白构成。
三.判断题（15分）四.名词解释（20分）1.超二级结构：在蛋白质中，由于若干相邻的二级结构单元（即螺旋，折叠和转角等），组合在一起。
彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级机构组合体来充当三级结构的构件，这些组合体称为超二级结构。
2.酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，催化底物发生化学反应的部位，包括结合部位和催化部位。
3.P/O：生物氧化过程中，伴随ADP磷酸化所消耗的无机磷的磷原子数与消耗的分子氧的氧原子数之比，即每传递一对电子偶联产生几分子ATP。
4.必需氨基酸：人体内不能合成或合成量很少，不能满足需要。
必需从食物当摄取的氨基酸。
5.底物专一性：酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性，通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应。
不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为三种类型，绝对专一性、相对专一性、立体专一性。
6.多酶体系：由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系，多酶复合体有利于细胞中一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控。
多酶复合体的分子量都在几百万以上。
7.底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键（或高能硫酯键），由此高能键提供能量使ADP（或GDP）磷酸化生成ATP（或GTP）的过程称为底物水平磷酸化。
如在糖酵解（EMP）的过程中，3-磷酸甘油酯脱氢后产生的1,3-二磷酸甘油酸。
8.乳酸循环：乳酸循环是指肌肉缺氧时产生大量乳酸，大部分经血液运到肝脏，通过糖异生作用肝糖原或葡萄糖补充血糖，血糖可再被肌肉利用，称为乳酸循环。
9.必需脂肪酸：为人体生长所必需，但不能自身合成。
必须从食物中摄取的脂肪酸，在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。
10.别构效应：调节物与酶分子的别构中心结构后，引起酶蛋白构象的变化，从而使酶活性中心对底物结合与催化作用受到影响，进一步调节酶促反应的速度及代谢过程。
此种现象称为酶的“别构效应”。
11.一碳单位：仅含一个碳原子的基因，如甲基（-CH3），亚甲基（=CH2），次甲基（CH≡），甲酰基（O=CH-），亚氨甲基（HN=CH-）等，一碳单位可来源于甘氨酸、苏氨酸、丝氨酸、组氨酸等，一碳单位的载体主要是四氢叶酸，功能是参与生物分子的修饰。
12.尿素循环：也称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程，有解除氨毒害的作用。
13.冈崎片段：一组短的DNA片段是在DNA复制的起始阶段产生的，随后又被连接酶链接形成较长的片段，在大肠杆菌生长期间，将细胞短时间的暴露在氚标记的胸腺嘧啶中，就可证明冈崎片段的存在。
14.半保留复制：双链DNA的复制方式，其中亲代链分离，每一子代DNA分子由一条亲代链和一条新合成的链组成。
15.反密码子：tRNA链上的三个特定碱基组成一个反密码子，反密码子能与mRNA上的密码子互补，且彼此反向平行配对。
16.氨基酸的等电点：在某一特定PH的溶液中，氨基酸以两性离子形成存在，所带的正负电荷总数相等，静电荷为零，在电场中它即不向正极移动也不向负极移动。
此时氨基酸溶液的PH值。
以PI表示。
五.简答题（30分）1.蛋白质一、二、三、四级结构及维持各级结构的键或力是什么？答：蛋白质的一级结构是指不同种类及不同数量的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键链接而成的多肽链连接一级结构的键是肽键和二硫键二级结构是指多肽链的主链骨架中的若干个肽单位盘绕、折叠，并以氢键为主要次级键形成有规则的构象。
氢键是维系二级结构最主要的键。
三级结构是指在二级结构的基础上多肽链进一步折叠盘绕成更加复杂而又有规律的结构。
次级键维持其稳定, 最主要的键是疏水键。
四级结构是指当蛋白质是由多条肽链组成时，每一条多肽链分别形成一个三级结构，这些三级结构之间再通过次级键链接而成的结构。
维持其稳定的是亚基2.试述DNA双螺旋结构模式的要点及其与DNA生物学功能的关系答：要点：1.主干链反向平行 2.侧链碱基互补配对 3.双螺旋立体结构维持DNA双螺旋结构稳定性的因素主要是上下层碱基对之间堆砌力和链间互补碱基之间的氢键。
在双螺旋结构中碱基堆砌构成疏水性核心，而亲水性带负电荷的糖-磷酸基团处于外部，使双螺旋更加稳固；而氢键不仅是一种稳定双螺旋的力量，同时也为选择正确碱基配对提供了分辨能力3.试述酶作用的机理及影响酶促反应的因素以及米氏常数的意义答:酶作用机理:降低活化能因素：1.酶和底物的浓度以及他们之间的相对浓度2.温度3.pH4.激活剂5.抑制剂意义:1.是当酶反应速率达到其最大反应速率一半时的底物浓度2.是酶和底物亲和力的量度，也是酶-底物复合物稳定性的量度3.是酶的特征性常数之一4.试述不可逆性抑制的定义以及比较三种可逆性作用的特点答:定义：有些抑制剂能以比较牢固的共价键与酶蛋白活性中心上的必需基团结合，而使酶失活特点:1.竞争性抑制作用：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km值增大，Vm值不变。
2.非竞争性抑制作用：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.动力学参数：Km值不变，Vm值降低。
3.反竞争性抑制作用：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km减小，Vm降低。
5.嘌呤核苷酸分子中各原子的来源、从头合成原料和合成特点是什么？答:各原子的来源：N1来自天冬氨酸;C2和C8来自甲酸盐;N7、C4和C5来自甘氨酸;C6来自CO2;N3和N9来自谷氨酰胺;核糖来自磷酸戊糖途径的5′磷酸核糖原料：磷酸核糖、天冬氨酸、甘氨酸、谷氨酰胺、一碳单位及CO2等。