5.1_5.2酶和ATP——知识点

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5.1 降低化学反应活化能的酶

一．酶的本质

酶的本质：酶是活细胞产生的具有催化作用的有机物，其中绝大多数是蛋白质，少数是RNA 。

2.酶化学本质的实验验证

(1)证明某种酶是蛋白质

对照组：已知蛋白液＋双缩脲试剂→出现紫色反应。实验组：待测酶液＋双缩脲试剂→是否出现紫色反应。 (2)证明某种酶是RNA

对照组：已知RNA 溶液＋吡罗红染液―→出现红色。实验组：待测酶液＋吡罗红染液―→是否呈现红色。 酶与激素的比较

二 .酶催化作用的特点与相关曲线 1．酶与无机催化剂相比的共性与特性 (1)酶与无机催化剂的共性

①可降低分子的活化能，使化学反应更易进行。②改变化学反应速度，本身不被消耗。 ③加快化学反应速度，缩短达到平衡时间，但不改变平衡点(不影响产物的量)。 (2)酶的作用特性

①高效性：催化效率很高，使反应速度明显加快。

②专一性：任何一种酶只作用于一种或几种相关的化合物。

③反应条件的温和性：酶促反应在常温、常压、生理pH 条件下进行。 2．表示酶高效性的曲线

(1)催化剂可加快化学反应速率，与无机催化剂相比，酶的催化效率更高。 (2)酶只能缩短达到化学平衡所需时间，不改变化学反应的平衡点。 3．表示酶专一性的曲线

(1)在A 反应物中加入酶A ，反应速率较未加

2

酶时明显加快，说明酶A 催化底物A 参加反应。

(2)在A 反应物中加入酶B ，反应速率和未加酶时相同，说明酶B 不催化底物A 参加反应。

4．影响酶活性的曲线

(1)甲、乙曲线表明：

①在一定温度(pH)范围内，随温度(pH)的升高，酶的催化作用增强，超过这一范围，酶的催化作用逐渐减弱。

②在最适温度(pH)时，酶的催化作用最强，高于或低于最适温度(pH)酶的催化作用都将减弱。

③过酸、过碱、高温都会使酶失活，而低温只是抑制酶的活性，酶分子结构未被破坏，温度升高可恢复活性。

(2)从丙图可以看出：反应溶液pH 的变化不影响酶作用的最适温度。

5．底物浓度和酶浓度对酶促反应的影响

(1)甲图：在其他条件适宜、酶量一定的情况下，酶促反应速率随底物浓度增加而加快，但当底物达到一定浓度后，受酶数量和酶活性限制，酶促反应速率不再增加。

(2)乙图：在底物充足，其他条件适宜的情况下，酶促反应速率与酶浓度成正比。 酶相关实验

Ⅰ.酶的作用原理与高效性实验 1．实验原理

(1)2H 2O 2

――→

过氧化氢酶

或Fe 3

＋

2H 2O ＋O 2↑。

(2)比较H 2O 2在常温、高温、过氧化氢酶、Fe 3＋

等条件下气泡产生的数量多少或卫生香燃烧的剧烈程度，了解过氧化氢酶的作用和意义。

实验结论酶具有催化作用，同无机催化剂一样都可加快化学反应速率。

酶具有高效性，同无机催化剂相比，酶的催化效率更高。 应用指南

(1)实验时，必须用新鲜的肝脏做实验材料。因为酶是蛋白质，如果取材过早，肝细胞内的过氧化氢酶等有机物就会在腐生细菌的作用下分解，使组织中酶的数量减少且活性降低。

(2)实验使用肝脏的研磨液，可使过氧化氢酶与过氧化氢充分接触，从而加速过氧化氢的分解。 (3)滴加氯化铁溶液和肝脏研磨液不能合用一支滴管。 Ⅱ.证明酶的专一性实验 1．实验原理

(1) ⎩⎪⎨

⎪⎧⎭

⎪⎬⎪

⎫淀粉(非还原性糖)――→酶麦芽糖蔗糖(非还原性糖)――→酶葡萄糖＋果糖 还原性糖＋斐林试剂―→砖红色Cu 2O↓。

(2)用淀粉酶分别催化淀粉和蔗糖后，再用斐林试剂鉴定，根据是否有砖红色沉淀来判定淀粉酶是否对二者

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都有催化作用，从而探索酶的专一性。

证明酶的专一性实验中，既可以用不同的底物作自变量，也可以用不同的酶作自变量(底物相同)：

底物1→

底物2→酶→结果1→结果2或酶1→酶2→底物→结果1→结果2

注意：实验中所用酶的来源不同，则所需最适温度也不同。若淀粉酶为市售的α－淀粉酶，其最适温度为50～75℃；若淀粉酶来自人体或生物组织，则最适温度为37℃左右。 Ⅲ.探究影响酶活性的条件 1．实验原理

【特别提醒】(1)本实验不宜选用过氧化氢酶催化H2O2分解，因为过氧化氢酶催化的底物是过氧化氢。在加热的条件下分解也会加快。(2)本实验不宜选用斐林试剂鉴定，温度是干扰条件。

(3)本实验中第②、③步一定不能颠倒顺序，否则会使实验失败，即先控制条件再混合。 (2)pH 对酶活性的影响

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【特别提醒】(1)实验程序中2、3步一定不能颠倒，否则实验失败。

(2)注意实验步骤的顺序：必须先将酶置于不同环境条件下(不同pH 或不同温度)，然后再加入反应物。

5.2细胞的能量通货—ATP

一、ATP 的结构和功能 1．ATP 的分子组成及特点

2. 1)组成特点：一分子ATP 含一个腺苷和三个磷酸基团。

(2)高能磷酸键：一分子ATP 中含有两个高能磷酸键，其中远离腺苷的高能磷酸键易水解和重新形成。

3．ATP 的生理功能 :TP 是细胞代谢所需能量的直接来源。 二、ATP 与ADP 之间的相互转化 1.ATP 水解释放能量

(1)反应式：ATP →ADP+Pi+能量（ATP 水解酶）。 (2)能量来源：ATP 中远离腺苷的高能磷酸键的断裂。 (3)能量去路：用于各种需能的生命活动。

(4)反应场所：活细胞内的多种场所(如细胞膜、细胞质基质和细胞核等)。 2．ATP 合成贮存能量

(1)反应式：ADP+Pi+能量→ATP （ATP 合成酶）。

(2)能量来源①绿色植物、动物、人、真菌和大多数细菌呼吸作用分解有机物释放的能量。 ②绿色植物光合作用吸收转化的光能。

(3)能量去路：ATP 中高能磷酸键的形成。 (4)反应场所：叶绿体、线粒体和细胞质基质。 3．ATP 和ADP 相互转化的意义

ATP 在细胞内含量很少，由于ATP 和ADP 之间在细胞内相互转化十分迅速，使细胞内ATP 含量总是处于动态平衡之中。ATP 与ADP 的相互转化关系不是一种可逆反应，其中“物质可逆，能量不可逆”，另外所需酶和反应场所也不同。

三、ATP 中能量的利用与转化

细胞中绝大多数需要能量的生命活动都是由ATP 直接供能的。ATP 中的化学能可以直接转化成其他各种形式的能，用于各项生命活动。这些能量的形式主要有以下6种。

(1)渗透能(2)机械能(3)电能(4)化学能:胞内物质的合成需要化学能，如小分子物质合成大分子物质时，必须有直接或间接的能量供应。 (5)光能 (6)热能