蛋白质二级结构
蛋白质二级结构
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二 硫 键
牛核糖核酸酶的 一级结构
去除尿素、 β-巯基乙醇
天然状态， 有催化活性
尿素、 β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
当用透析的方法除去变性剂和巯基乙醇后，发现酶 大部分活性恢复，所有的二硫键准确无误地恢复原 来状态。若用其他的方法改变分子中二硫键的配对 方式，酶完全丧失活性。这个实验表明，蛋白质的 一级结构决定它的空间结构，而特定的空间结构是 蛋白质具有生物活性的保证。
影响α-螺旋形成的因素
• R基团的电荷性质 多聚赖氨酸在pH7的水溶液中不能形成α-螺 旋，而是以无规则卷曲形式存在。
• R基团的大小 多聚亮氨酸由于R基团的空间阻碍不能形成 α-螺旋。 多聚脯氨酸也不能形成α-螺旋。
（二）-折叠
两种-折叠方式
反平行： 肽链的N 端不处于 同一端， 氢键与肽 链走向垂 直。如： 丝心蛋白。
镰刀状细胞贫血病是血红蛋白分子突变引起的
由于伸出Hb S分子表面 的缬氨酸侧链创造了一个 “粘性”的突起，因而一个 Hb S分子的“粘性”突起 可以与另一个Hb S分子的 互补口袋通过疏水作用结合， 最终导致Hb S分子的聚集 沉淀。（脱氧HB S）
蛋白质的超二级结构
在蛋白质分子中，特别是球状蛋白质中，由若干 相邻的二级结构单元（即α—螺旋、β—折叠片和β—转 角等）彼此相互作用组合在一起，，形成有规则、在 空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构 件单元，称超二级结构。
结构域
多肽链在超二级结构基础上进一步 绕曲折叠而成的相对独立的三维实 体称结构三级结构示意图
N
His119
Lys41 His12
蛋白质的一二三四级结构概念
蛋白质的一级结构是指多肽链中的氨基酸序列（及二硫键的位置）。
蛋白质的二级结构主要包括α-螺旋、β-折叠、β-转角，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠，它通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持，氢键是稳定二级结构的主要作用力。
蛋白质的三级结构是由一级结构决定的，每种蛋白质都有自己特定的氨基酸排列顺序，从而构成其固有的独特的三级结构。
有一条多肽链构成的蛋白质，具有三级结构才具有生物学活性，三级结构一旦破坏，生物学活性便会消失。
蛋白质的四级结构是多亚基之间相互作用，交联形成更复杂的构象。
蛋白质的四级结构是指蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
蛋白质分子中各个亚基有的彼此结合，有的互不接触；有的呈共价结合，有的呈离子结合。
通过这种构象的调整，蛋白质可以行使它的功能。
因此，蛋白质的四级结构是蛋白质功能的基础。
在四级结构中，各个亚基的结合方式可以有多种，包括共价结合、离子结合、氢键结合等。
共价结合是最常见的亚基结合方式之一，它通常是通过二硫键、二氢键、酯键等化学键将亚基连接在一起。
离子结合也是常见的亚基结合方式之一，它通常是通过阳离子和阴离子之间的相互作用将亚基连接在一起。
氢键结合也是四级结构中常见的结合方式之一，它通常是通过氢原子和电负性原子之间的相互作用将亚基连接在一起。
除了以上三种结合方式外，四级结构中亚基的排列顺序也是影响其功能的重要因素之一。
例如，有些蛋白质的亚基排列顺序是按照特定的顺序排列的，这种排列顺序可以影响蛋白质的活性、稳定性以及与其他分子的相互作用等。
总之，蛋白质的四级结构是蛋白质功能的基础，它不仅影响蛋白质的活性、稳定性等特性，还影响蛋白质与其他分子的相互作用。
因此，研究蛋白质的四级结构对于理解蛋白质的功能和设计新的蛋白质药物具有重要意义。
蛋白质的二级结构
蛋白质空间结构与功能的关系
变构效应
一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合 后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能 力的现象，称为变构效应。 像血红蛋白这种具有变构效应的蛋白质称为
变构蛋白。
T态向R态转变因素
当亚铁离子移动时，它同时拖动His F8残
基，进一步导致蛋白质的构象发生改变。
氧结合曲线
甘油醛3Hale Waihona Puke P脱氢酶结构域蛋白质的三级结构
整条肽链中全部氨基酸残基的相对 空间位置。即肽链中所有原子在三维 空间的排布位置。
抹香鲸肌红蛋白（Myoglobin）的三级结构
分子中多肽主链由 长短不等的8段直 的α螺旋组成 最大的螺旋含23个 残基 最短的7个残基， 分子中几乎80%的 氨基酸残基都处于 α螺旋区中。 拐弯是由1—8个残 基组成的无规则卷 曲。
有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链， 每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白 质的亚基 (subunit)。 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接
触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级 结构。 亚基之间的结合力主要是疏水相互作用。
血 红 蛋 白
的 四 级 结 构
总结
从一级结构到四级结构
血红蛋白
这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病， 称为“分子病”。
一个残基的改变为什么会 带来如此大的变化呢？
镰刀状细胞贫血病是血红蛋白分子突变引起的
血红蛋白单个（2个）氨基酸的改变影响功能：
Hb Sβ链第六位谷氨酸突变为缬氨酸。
谷氨酸：亲水、带负电荷；缬氨酸：疏水、不带电
Hb S分子表面 多了一个疏水侧链 Hb S分子三维 结构发生改变
• R基团的电荷性质 多聚赖氨酸在pH7的水溶液中不能形成α-螺 旋，而是以无规则卷曲形式存在。 • R基团的大小 多聚亮氨酸由于R基团的空间阻碍不能形成 α-螺旋。 多聚脯氨酸也不能形成α-螺旋。
蛋白质二级结构比对
蛋白质二级结构比对【实用版】目录1.蛋白质二级结构的定义和重要性2.蛋白质二级结构的分类3.蛋白质二级结构比对的方法4.蛋白质二级结构比对的应用5.蛋白质二级结构比对的发展趋势正文蛋白质二级结构比对是生物信息学和结构生物学领域的一个重要研究方向。
蛋白质二级结构是指蛋白质中多个氨基酸残基之间的局部空间结构，它对蛋白质的功能和稳定性具有重要影响。
蛋白质二级结构比对是指将一个蛋白质的二级结构与已知的蛋白质二级结构进行比较，从而了解它们之间的相似性和差异性。
蛋白质二级结构可以分为四大类：α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。
其中，α-螺旋和β-折叠是最常见的二级结构，它们分别占蛋白质二级结构的 30% 和 40%。
蛋白质二级结构比对的方法主要包括基于几何形状的比对方法、基于距离测量的比对方法和基于概率模型的比对方法。
基于几何形状的比对方法主要通过比较蛋白质二级结构的几何形状来判断它们之间的相似性，这种方法简单易行，但准确性较低。
基于距离测量的比对方法主要通过计算蛋白质二级结构中各个氨基酸残基之间的距离来判断它们之间的相似性，这种方法准确性较高，但计算量较大。
基于概率模型的比对方法是在基于几何形状的比对方法的基础上，引入了概率模型，从而提高了比对的准确性和可靠性。
蛋白质二级结构比对在生物信息学和结构生物学领域具有广泛的应用。
首先，蛋白质二级结构比对可以为蛋白质结构预测提供重要依据。
其次，蛋白质二级结构比对可以辅助蛋白质功能预测和药物设计。
此外，蛋白质二级结构比对还可以用于研究蛋白质的进化关系和功能保守性。
随着计算机技术和生物信息学技术的发展，蛋白质二级结构比对算法不断优化和改进，准确性和效率得到了很大提高。
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蛋白质的二级结构主要有哪些类型
1.蛋白质的二级结构主要有哪些类型，其特点如何？答：α-右手螺旋，β-折叠，无规卷曲，U型回折（β-转角）<1>α-右手螺旋α-螺旋为右手螺旋，每一圈含有3.6个aa残基（或肽平面），每一圈高5.4Å，即每一个aa 残基上升1.5Å，旋转了100度，直径为5 Å，2个二面角（ф,ψ）＝（-570，-480）。
维持α-右手螺旋的力量是螺旋内氢键，它产生于一个肽平面的C=O与相邻一圈的在空间上邻近的另一个肽平面的N-H之间，它的方向平行于螺旋轴，每个氢键串起的长度为3.6个肽平面或3.6个aa残基，被氢键串起来的这个环上含有13个原子，故α-右手螺旋也被称为3.613螺旋。
Pro破坏α-螺旋。
<2>β-折叠肽链在空间的走向为锯齿折叠状，二面角（ф,ψ）＝（-119℃，+113℃）。
维持β-折叠的力量是折叠间的氢键，它产生于一个肽平面的C=O与相邻肽链的在空间上邻近的另一个肽平面的N-H之间，两条肽链上的肽平面互相平行，有平行式和反平行式两种，<3>U型回折：也叫β-转角，肽链在某处回折1800所形成的结构。
这个结构包括的长度为4个aa残基，其中的第三个为Gly，稳定该结构的力量是第一和第四个aa残基之间形成的氢键。
<4>无规卷曲：无固定的走向，但也不是任意变动的，它的2个二面角（ф,ψ）有个变化范围。
论述04蛋白质简述蛋白质一级结构的分析方法。
第一步：前期准备，第二步：肽链的端点测定，第三步：每条肽链aa顺序的测定，第四步：二硫键位置的确定。
<1>第一步：前期准备分离纯化蛋白质：纯度要达到97％以上。
蛋白质分子量的测定：用于判断分子的大小，估计肽链的数目，有渗透压法、凝胶电泳法（聚丙烯酰胺、SDS）、凝胶过滤法、超离心法等aa组成的测定：用于最后核对，氨基酸自动分析仪。
肽链拆分：非共价键的如氢键、离子键、疏水键、范德华力4种，可用尿素或盐酸胍等有机溶液来拆分。
蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构蛋白质是生物体中重要的生物大分子，扮演着多种生物学功能。
其功能与其二级结构密切相关。
蛋白质分子以多肽链的形式存在，具有线性的氨基酸序列，同时这些多肽链会按照特定的方式折叠成具有稳定三维结构的蛋白质分子。
蛋白质的二级结构是指由氢键相互作用所形成的局部折叠结构，主要包括α-螺旋和β-折叠。
这些二级结构元素是蛋白质在空间中的结构模块，具有重要的结构和功能稳定性。
下面将分别介绍α-螺旋和β-折叠的特点和结构。
1.α-螺旋：α-螺旋是最常见的蛋白质二级结构之一，具有较高的稳定性和折叠性。
在α-螺旋中，多肽链形成了环形的右旋螺旋结构，其中螺旋轴沿着多肽链的纵轴方向延伸，并且每个氨基酸残基的旋转角度相对于前一个氨基酸残基保持不变。
螺旋结构中的氢键形成了螺旋结构的支撑骨架，同时还使螺旋稳定。
α-螺旋的稳定性主要取决于氨基酸的序列和侧链的特性。
例如，脯氨酸（Pro）和甘氨酸（Gly）在α-螺旋中较为少见，因为它们的侧链与螺旋结构的稳定性不匹配。
而亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）和丙氨酸（Ala）等氨基酸在螺旋中较为常见。
2.β-折叠：β-折叠是蛋白质中另一个重要的二级结构，也是蛋白质结构的关键组成部分。
β-折叠是由多肽链在平面上形成的延伸链段相互连接而成。
在β-折叠中，多肽链的成尺寸平面之间形成了氢键，从而形成平行或反平行的折叠结构。
β-折叠的稳定性主要取决于延伸链段之间氢键的配对。
平行β-折叠的氢键配对是连续的，而反平行β-折叠的氢键配对是交替的。
另外，β-折叠中存在较多的氨基酸侧链外露，这些侧链的相对位置和组成也会影响结构的稳定性。
除了α-螺旋和β-折叠外，还存在一些其他的二级结构元素，如β-转角（β-turn）、三级结构和四级结构等。
β-转角是一个短的连接结构，通常连接两个β-折叠之间的序列。
三级结构是指整个蛋白质分子的立体构型，是多个二级结构元素的组合。
而四级结构是由多个独立的多肽链之间的相互作用所形成的蛋白质复合物。
简述蛋白质二级结构的含义及其主要类型
简述蛋白质二级结构的含义及其主要类型蛋白质是生物体中最基本的生物分子之一，也是构成细胞的重要组成部分。
蛋白质的二级结构是指蛋白质分子在空间中的形态结构。
了解蛋白质二级结构的含义及其主要类型，对于深入理解蛋白质的功能和性质具有重要意义。
一、蛋白质二级结构的含义蛋白质的二级结构指的是蛋白质分子内部由肽键连接的多肽链所呈现出的空间构型。
蛋白质的二级结构是由蛋白质的主链上的氢键相互作用形成的稳定结构。
在这种结构中，α-螺旋和β-折叠是最常见且重要的二级结构类型。
二、蛋白质二级结构的主要类型1. α-螺旋α-螺旋是蛋白质中最常见的二级结构类型之一。
在α-螺旋中，多肽链呈右旋螺旋形状，并且螺旋中的每个氨基酸残基与其前后两个氨基酸残基间存在氢键。
这种氢键的形成赋予了α-螺旋结构稳定性和特殊性质。
α-螺旋的形成需要具有一定的螺旋内稳定的氨基酸，如甘氨酸和丙氨酸等，而丙氨酸的共旋角度为-60度，有利于α-螺旋的形成。
2. β-折叠β-折叠是蛋白质中另一种常见的二级结构类型。
在β-折叠中，多肽链呈平面构象，并通过氢键相互作用形成折叠的β片段。
β-折叠可以形成平行和反平行两种排列方式，这取决于多肽链上氨基酸残基的排列方式。
β-折叠中的氢键形成了一种特殊的螺旋形状，对于蛋白质的空间结构和功能具有关键作用。
3. 无规卷曲除了α-螺旋和β-折叠外，蛋白质的二级结构还包括一些无规卷曲的结构。
无规卷曲指的是蛋白质中无法归类为α-螺旋或β-折叠的其他结构。
无规卷曲结构通常位于蛋白质的表面，并且在蛋白质的功能和相互作用中起着重要的作用。
三、个人观点和理解蛋白质的二级结构对于蛋白质的功能和性质具有重要影响。
不同的蛋白质二级结构类型决定了蛋白质的空间构型和化学性质，进而决定了蛋白质的功能和相互作用。
α-螺旋和β-折叠是蛋白质中最常见和稳定的二级结构类型，对于蛋白质的稳定性和功能起着重要作用。
而无规卷曲结构在蛋白质的表面位置，可以提供一定的柔性和适应性，对于蛋白质的识别和结合具有重要意义。
蛋白质二级结构及其英文缩写
蛋白质二级结构及其英文缩写
蛋白质是生命体内最基本的组成部分之一，其二级结构是指由蛋白质
分子内部氢键作用形成的空间结构，通常包括α-螺旋，β-折叠和β-转角。
这三种结构对于蛋白质分子的稳定性和功能具有重要作用。
其中，α-螺旋是一种紧密卷曲成直线的结构，具有很高的稳定性和可延展性；β-折叠是由相邻蛋白质链残基之间的氢键形成的平面折叠结构，形状
如多边形；β-转角是一种连接两个β-折叠的结构，常常出现在蛋白质
结构中较为多样的部分。
α-螺旋的英文缩写为α-helix；β-折叠的英文缩写为β-sheet；β-转角的英文缩写为β-turn。
总的来说，蛋白质二级结构对于蛋白质分子的结构和功能具有很大的
影响，因此研究蛋白质的二级结构是生物学和生物化学研究领域中的
一个重要方向。
随着技术的不断进步和研究的深入，对蛋白质二级结
构的认识也会日益深入，为生命科学的发展和生物技术的应用提供更
加扎实的基础。
3.3 蛋白质的二级结构
常见超 二级结 构类型
发卡
超二级结构的主要类型 （1）αα 是 一种α螺旋束，如由两股 平行或反平行排列的右手 螺旋段互相缠绕而成的左 手卷曲螺旋（coiled coil） 或称超螺旋； 是α-角蛋白（纤维蛋白 原）、肌球蛋白、原肌球 蛋白的主要结构构件
（2）β αβ 最简单的βαβ组合 又称βαβ 单元
(4)影响α螺旋稳定的因素: ① Pro由于-亚氨基上的H参与肽键形成后,再 无H参与链内氢键形成而使螺旋中断; Gly由于无侧链的约束,也不利于-螺旋形成。 ②R基团较大(如Phe、Trp)，特别是β-碳原子 上具有分支（如Ile、Leu、Val、Thr ）不利于形 成-螺旋。 ③连续存在带相同电荷基团的残基时，同性电 荷相斥，如Glu和Asp、Lys和Arg。
♦ Gly 和 Pro 往往出现在β转角部位;
（－－Gly残基侧链为H原子，能很好地调整其他残基的 空间位阻，适于充当多肽链大幅度转向的成员；Pro残 基的环状侧链的固定取向有利于转角的形成）
♦ β转角有利于反平行β折叠的形成。
(2)3种类型：以Ⅰ型转角更为常见
Ⅰ型
Ⅱ型
5. 无规卷曲(random coil)—又称自由回转
变性的实质:蛋白质分子中的次级键被破坏, 引起天然构象解体。 *蛋白质变性学说，我国生物化学家吴宪在1931 年提出。 天然蛋白质分子因环境的种种关系，从有序而 紧密的结构，变为无序而松散的结构，这就是 变性。
他认为天然蛋白质的紧密结构以及晶体结构是 由分子中的次级键维系的，所以容易被物理的 和化学的因素所破坏。
B. -碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基 团交替分布在片层的两侧。C-C 键（即侧链） 几乎垂直于折叠片平面。
不属于蛋白质二级结构的是
不属于蛋白质二级结构的是
A.β-折叠
B.右手双螺旋
C.β-转角
D.α-螺旋
E.无规卷曲
答案解析：B
本题考查的是二级结构。
右手双螺旋是DNA的二级结构。
蛋白质二级结构（secondary structure of protein）是指多肽主链骨架原子沿一定的轴盘旋或折叠而形成的特定的构象，即肽链主链骨架原子的空间位置排布，不涉及氨基酸残基侧链。
蛋白质二级结构的主要形式包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、Ω环和无规卷曲。
由于蛋白质的分子量较大，因此，一个蛋白质分子的不同肽段可含有不同形式的二级结构。
维持二级结构的主要作用力为氢键。
一种蛋白质的二级结构并非单纯的α螺旋或β折叠结构,而是这些不同类型构象的组合,只是不同蛋白质各占多少不同而已。
蛋白二级结构和
蛋白二级结构和
蛋白二级结构是指蛋白质分子中的局部结构，通常由α-螺旋和β-折叠构成。
这些结构是由氢键和其他非共价相互作用所稳定的。
蛋白质的二级结构对于其功能和稳定性至关重要。
α-螺旋是一种由蛋白质链中的氨基酸残基形成的螺旋结构。
在α-螺旋中，氨基酸残基的侧链向外延伸，而螺旋轴沿着蛋白质链的方向延伸。
氢键是维持α-螺旋稳定性的关键因素。
氢键是一种弱的相互作用力，但是由于α-螺旋中氢键的数量很多，因此它们可以共同作用，使螺旋结构变得非常稳定。
β-折叠是一种由蛋白质链中的氨基酸残基形成的折叠结构。
在β-折叠中，氨基酸残基的侧链向外延伸，而折叠的方向沿着蛋白质链的方向延伸。
β-折叠中的氢键也是维持其稳定性的关键因素。
β-折叠中的氢键数量比α-螺旋中的氢键少，但是它们仍然可以共同作用，使折叠结构变得非常稳定。
蛋白质的二级结构对于其功能和稳定性至关重要。
许多蛋白质的功能都与其二级结构有关。
例如，许多酶的活性取决于其二级结构中的特定氨基酸残基的位置和方向。
此外，蛋白质的二级结构还可以影响其稳定性。
如果蛋白质的二级结构发生变化，可能会导致其失去功能或变得不稳定。
蛋白质的二级结构是其功能和稳定性的关键因素。
α-螺旋和β-折叠
是蛋白质中最常见的二级结构，它们由氢键和其他非共价相互作用所稳定。
对于理解蛋白质的结构和功能，以及设计新的蛋白质，了解蛋白质的二级结构是非常重要的。
蛋白质常见的二级结构-概述说明以及解释
蛋白质常见的二级结构-概述说明以及解释1.引言1.1 概述蛋白质是生物体内最重要的有机大分子之一，它们是构成细胞的基本组成部分，并在体内执行各种重要的生物学功能。
为了实现这些功能，蛋白质需要具备特定的空间结构。
蛋白质的结构可以分为四个级别，即一级、二级、三级和四级结构。
其中，二级结构是指蛋白质链上局部区域内氢键的形成导致的局部结构，常见的二级结构包括α-螺旋、β-折叠和β-转角。
α-螺旋是最常见的蛋白质二级结构之一。
在α-螺旋中，多肽链以螺旋形式延伸，其中每个氨基酸残基占据螺旋的一个角度位置。
螺旋的形成主要依赖于氢键的作用，其中螺旋中的氢键使得多肽链呈螺旋形状稳定存在。
α-螺旋的结构紧密，稳定性较高，常见于蛋白质中的内部区域，起到支撑和稳定蛋白质结构的作用。
β-折叠是另一种常见的蛋白质二级结构。
在β-折叠中，多肽链以折叠的形式延伸，形成多个折叠片段。
相邻折叠片段之间通过氢键连接，使得整个结构稳定存在。
β-折叠的结构松散，常见于蛋白质的表面区域，具有较高的灵活性。
β-折叠可以形成平行或反平行的排列方式，其中平行排列中折叠片段的N-末端和C-末端位于同一侧，而反平行排列则位于相对侧面。
β-转角是连接α-螺旋和β-折叠的区域，通常由3个残基组成。
β-转角的结构较为灵活，可以使蛋白质具有更多的构象自由度。
它在蛋白质中起到链接不同区域的作用，使得蛋白质形成完整的三维结构。
总而言之，蛋白质的二级结构对于其空间结构和功能具有重要影响。
通过对蛋白质二级结构的进一步研究，我们可以更好地理解蛋白质的结构与功能之间的关系，为药物设计和生物技术的发展提供基础。
在接下来的章节中，我们将详细介绍常见的蛋白质二级结构及其特点。
1.2 文章结构文章结构部分介绍了整篇文章的组织和安排。
本文将按照以下结构进行展开：第一部分为引言。
在引言中，对蛋白质的二级结构进行概述，包括其重要性和研究意义。
同时，引言还介绍了本文的结构和目的。
第二部分是正文。
蛋白质二级结构比对
蛋白质二级结构比对
蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中的局部空间构型，通常包括α-螺旋、β-折叠、无规卷曲和β-转角等。
蛋白质的二级结构比对是指将两个或多个蛋白质的二级结构进行比较和分析。
这种比对可以通过多种方法来实现，包括结构比对软件、序列比对软件和手工比对等。
在进行蛋白质二级结构比对时，通常会考虑以下几个方面：
1. 结构相似性，比对蛋白质的二级结构，看是否存在相似的结构单元或空间构型。
2. 序列一致性，比对蛋白质的氨基酸序列，看是否存在相同或相似的序列片段。
3. 功能相关性，比对蛋白质的二级结构，分析其与功能相关的结构域和保守位点。
通过蛋白质二级结构比对，可以揭示蛋白质之间的结构和功能
关系，有助于理解蛋白质的结构与功能的演化和多样性。
这对于药物设计、蛋白质工程和生物信息学研究都具有重要的意义。
蛋白质的二三级结构.
蛋白质的三级结构
• 蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘 曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋 白质的三级结构(tertiary structure)。蛋白质三级 结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键 以及范德华力(van der wasls力)等(图1-8)。这些次 级键可存在于一级结构序号相隔很远的氨基酸残基的r 基团之间，因此蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基 的侧链间的结合。次级键都是非共价键，易受环境中 ph、温度、离子强度等的影响，有变动的可能性。二 硫键不属于次级键，但在某些肽链中能使远隔的二个 肽段联系在一起，这对于蛋白质三级结构的稳定上起 着重要作用。
• ④平行的β－片层结构中，两个残基的间距 为0.65nm；反平行的β－片层结构，则间 距为0.7nm
β－转角
• 蛋白质分子中，肽链经常会出现180° 的回折，在这种回折角处的构象就是β－ 转角(β－turn或β－bend)。β－转角中， 第一个氨基酸残基的c＝o与第四个残基 的n桯形成氢子中的β－片层结构 左：顺向平行 右：逆向平行
β－片层结构特点
• ①是肽链相当伸展的结构，肽链平面之 间折叠成锯齿状，相邻肽键平面间呈 110°角。氨基酸残基的r侧链伸出在锯 齿的上方或下方。 • ②依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽 链间的c＝o与h梄形成氢键，使构象稳定。
• ③两段肽链可以是平行的，也可以是反平 行的。即前者两条链从“n端”到“c端” 是同方向的，后者是反方向的。β －片层 结构的形式十分多样，正、反平行能相互
• 具备三级结构的蛋白质从其外形上看，有的细长 (长轴比短轴大10倍以上)，属于纤维状蛋白质 (fibrous protein)，如丝心蛋白；有的长短轴相 差不多基本上呈球形，属于球状蛋白质(globular protein)，如血浆清蛋白、球蛋白、肌红蛋白， 球状蛋白的疏水基多聚集在分子的内部，而亲水 基则多分布在分子表面，因而球状蛋白质是亲水 的，更重要的是，多肽链经过如此盘曲后，可形 成某些发挥生物学功能的特定区域，例如酶的活 性中心等。
蛋白质二级结构及其英文缩写
蛋白质二级结构及其英文缩写二级结构的概念蛋白质是生物体内非常重要的一类有机分子，它由氨基酸残基组成，具有多种生物功能。
在蛋白质的结构中，存在着许多具有规律性的折叠形式，这种折叠形式被称为蛋白质的二级结构。
蛋白质的二级结构是指蛋白质中多个氨基酸残基的局部折叠模式。
目前被广泛研究的二级结构有α-螺旋（alpha-helix）、β-折叠（beta-sheet）等。
α-螺旋（Alpha-helix）α-螺旋是指蛋白质中多个氨基酸残基在空间上环绕成螺旋状的结构。
在α-螺旋中，螺旋轴沿着螺旋轴线延伸，每周约有3.6个残基，每个残基之间的螺旋连接通过一个氢键连接。
α-螺旋结构通常比较稳定，主要由氨基酸的局部序列决定。
β-折叠（Beta-sheet）β-折叠是指蛋白质中多个氨基酸残基通过氢键形成“纸片”状的折叠结构。
在β-折叠中，残基沿着折叠链延伸，形成平行或反平行的链状结构，并通过氢键相互连接。
β-折叠结构也比较稳定，常常存在于蛋白质的内部。
蛋白质二级结构的英文缩写蛋白质的二级结构在科学研究中常常被用到，因此有一些常见的缩写用于表示不同的二级结构类型。
1.α-螺旋：α-Helix2.β-折叠：β-Sheet这些缩写的英文名称通常与对应二级结构的英文名称相似，方便了科学家们在交流和文献中的使用。
二级结构的判定方法研究蛋白质二级结构的方法很多，常用的方法有核磁共振（Nuclear Magnetic Resonance，NMR）、X射线晶体学（X-ray crystallography）和红外光谱（infrared spectroscopy）等。
1.NMR：核磁共振是一种通过测量原子核受到磁场改变的方法来解析物质结构的技术。
通过测量蛋白质中氢、碳等原子核的共振频率，可以确定蛋白质的二级结构类型。
2.X射线晶体学：X射线晶体学是一种通过测量晶体中X射线的散射模式来解析物质结构的方法。
蛋白质结晶后，通过测量X射线的衍射图案，可以确定蛋白质的二级结构及整体结构。
蛋白质的二级结构解释名词
蛋白质的二级结构解释名词蛋白质的二级结构是生物学中非常重要的概念，这个概念也有很多专业术语。
蛋白质结构可以分为三类：一级结构，二级结构和三级结构。
这些结构之间是相互关联的，从而形成蛋白质的三维结构。
二级结构可以被定义为蛋白质的细胞内构型，指的是蛋白质的大分子结构中的乙烯基-乙烯基相互作用，它决定了蛋白质的最终形状。
本文将讨论蛋白质二级结构中非常重要的术语和概念，以及它们之间的关系。
首先，让我们来了解一下α螺旋。
α螺旋是蛋白质结构中最常见的二级结构，它是由每三个氨基酸胺基酸残基组成的线状循环卷曲形状。
蛋白质中的α-螺旋有两种类型：传统α螺旋和反转α螺旋。
另一种重要的二级结构是β-折叠。
β-折叠也由氨基酸胺基酸残基组成，它们之间形成类似于“碳梁”的形状。
另一个有关蛋白质二级结构的术语是β-螺旋。
它们是由谷氨酸残基组成的折叠结构，它们的形状有点像螺旋卷。
此外，还有Φ-折叠和Ψ-折叠。
Φ-折叠和Ψ-折叠是由陆氨基酸残基组成的反弯结构。
它们是蛋白质结构中最重要的结构之一，它们能够稳定蛋白质的总体构型。
蛋白质不仅由螺旋和折叠结构组成，还有多种其它类型的结构。
比如，另一种重要的二级结构是折叠-结构。
折叠-结构是指氨基酸残基之间的几何形状，它们可能形成折叠，环状，弯曲，螺旋和其它复杂的结构。
另一个重要的术语是角质结构。
角质结构是由蛋白质内小微粒组成的，它们可以形成类似于球体的结构。
这种结构对蛋白质的稳定性非常重要，它为蛋白质提供了保护和功能。
蛋白质的二级结构是蛋白质结构中一个非常关键的环节，它主要是由α螺旋，β-折叠，β-螺旋，Φ-折叠和Ψ-折叠等组成的。
同时，蛋白质还有折叠-结构和角质结构等其它类型的结构，它们也是对蛋白质构象的稳定性非常重要的因素。
理解这些术语，有助于我们更好地理解蛋白质是如何构建的，以及它们为什么具有特定的形状和功能。
简述蛋白质的超二级结构。
简述蛋白质的超二级结构。
蛋白质是生物体内一类重要的生物大分子，它们是由氨基酸单体通过肽键连接而成的长链状分子。
蛋白质的结构层次可以分为四个级别，分别是一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
本文将重点介绍蛋白质的二级结构。
蛋白质的二级结构是指在蛋白质链上相邻的氨基酸之间形成的局部空间结构。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是指蛋白质链在空间中呈螺旋状折叠，氨基酸侧链向外延伸。
α-螺旋的形成主要依赖于氨基酸之间的氢键作用，通常每三个氨基酸之间形成一个氢键。
α-螺旋结构稳定性较高，能够保持链的紧密结合，常见于许多蛋白质中。
β-折叠是指蛋白质链在空间中呈折叠状，氨基酸侧链交替向两侧延伸。
β-折叠的形成主要依赖于氨基酸之间的氢键作用，通常相邻的两个氨基酸之间形成一个氢键。
β-折叠结构相对稳定，常见于许多蛋白质中。
蛋白质的二级结构是由氢键的形成和稳定所决定的。
氢键是水分子中氧原子和氢原子之间的弱相互作用力，它们在蛋白质的二级结构中起到了关键的作用。
氢键的形成使得蛋白质链在空间中呈现出特定的结构，从而使蛋白质能够发挥其特定的功能。
在蛋白质的二级结构中，还存在一种特殊的结构，即转角。
转角是指蛋白质链上两段α-螺旋或β-折叠之间的连接部分。
转角的结构比较柔性，可以使蛋白质链在不同的方向上延伸。
转角的存在使得蛋白质链能够更加灵活地变化其结构，从而适应不同的功能需求。
蛋白质的二级结构对于蛋白质的功能具有重要的影响。
不同的二级结构可以使蛋白质具有不同的功能和性质。
例如，α-螺旋结构通常存在于蛋白质的结构域中，能够提供稳定的结构基础，并且能够与其他蛋白质或分子发生特定的相互作用。
β-折叠结构具有较大的表面积，能够提供更多的结合位点，从而使蛋白质能够与其他分子发生更多样化的相互作用。
蛋白质的二级结构是由氢键的形成和稳定所决定的。
不同的二级结构可以使蛋白质具有不同的功能和性质。
通过对蛋白质的二级结构的研究，可以更好地理解蛋白质的结构和功能，为进一步研究蛋白质的三级结构和四级结构提供基础。
蛋白质的二级结构
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二 硫 键
牛核糖核酸酶的 一级结构
去除尿素、 β-巯基乙醇
天然状态， 有催化活性
尿素、 β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
当用透析的方法除去变性剂和巯基乙醇后，发现酶 大部分活性恢复，所有的二硫键准确无误地恢复原 来状态。若用其他的方法改变分子中二硫键的配对 方式，酶完全丧失活性。这个实验表明，蛋白质的 一级结构决定它的空间结构，而特定的空间结构是 蛋白质具有生物活性的保证。
平行：所有肽 链的N端处于 同一端，氢键 不与肽链走向 垂直。如： β角蛋白。
（三） -转角
（四）无规则卷曲
蛋白质的折叠
• 蛋白质中氨基酸序列决定蛋白质的空间结 构。
• 有些蛋白质的折叠需要其它蛋白质如分子 伴侣的帮助。
• 折叠过程中存在中间产物。 • 疏水相互作用是蛋白质折叠的主要驱动力。
蛋白质的超二级结构
在蛋白质分子中，特别是球状蛋白质中，由若干 相邻的二级结构单元（即α—螺旋、β—折叠片和β—转 角等）彼此相互作用组合在一起，，形成有规则、在 空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构 件单元，称超二级结构。
结构域
多肽链在超二级结构基础上进一步 绕曲折叠而成的相对独立的三维实 体称结构域。
1、蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素 的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化 学性质的改变，但并未导致其一级结构的变化，这种作 用称为蛋白质的变性。
2、使蛋白质变性的因素 （1）物理因素：高温、高压、射线等 （2）化学因素：强酸、强碱、重金属盐等
3、变性的本质： 分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有
肌肉
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t肽平面的相叠形成α螺旋
肽平面的相叠形成α螺旋
复旦大学生物化学系
α螺旋的特性
α- 螺 旋 的 特 性
右旋，3.6个氨 第n个AA(NH)与第n-4 氢键取向与主 基酸一个周期， 个 AA(CO)形成氢键， 轴基本平行 螺距0.54 nm 环内原子数13。
复旦大学生物化学系
Pauling的生涯
Linus Carl Pauling (1901-1994)
1926年，留学Sommerfeld实验室（1年7个月） 1928年，发明杂化轨道， 创立量子化学 1930年，去Laurence Bragg实验室学X-ray衍射 1936年，与Mirsky一起发表蛋白质变性的理论---氢键 1937年，开始搭α-helix的模型，发现5.4A的周期，与
蛋白质的结构层次
蛋白质结构的层次
一级结构：氨基酸序列 二级结构：α螺旋，β折叠
超二级结构 Module 结构域（domain） 三级结构：所有原子空间位置 四级结构：蛋白质多聚体
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肽键的特征
复旦大学生物化学系
肽键平面
肽键平面
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肽链中的肽平面
肽链中的肽平面
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角蛋白keratin的结构特征
复旦大学生物化学系
Collagen的结构特征
胶原蛋白Collagen的特殊性
复旦大学生物化学系
Collagen的结构特征2
左旋的 肽链
复旦大学生物化学系
截面图
组织中的胶原蛋白
结缔组织中的胶原蛋白
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反平行β折叠
反平行β折叠
复旦大学生物化学系
平行β折叠
复旦大学生物化学系
左旋和右旋的判断
左旋和右旋的判断
复旦大学生物化学系
Pauling预测的三种螺旋
Pauling预测的三种螺旋结构
3.010 helix
α helix
π16 helix
环内原子数 N＝3n+1
第 复X旦个大学氨生物基化学酸系的氨基与（X－n）个氨基酸的羧基之间形成氢键
Keratin的结构特征
平行β折叠
复旦大学生物化学系
β折叠的侧链位置
复旦大学生物化学系
Β转角
β转角相当于半圈3.010 螺旋
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20种氨基酸在二级结构中出现的频率
复旦大学生物化学系
二级结构的基本参数
复旦大学生物化学系
两面角
两个肽平面以一个Cα为中心发生旋转
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Ramachandran Plot
Ramachandran Plot复旦大学生来自化学系蛋白质二级结构类型
• α-helix keratin triple helices collagen triple helices
• β-sheet • β-turn