蛋白质的结构和功能
蛋白质结构和功能
蛋白质结构和功能蛋白质是生命体中最为重要的基本物质之一，它在生命体内扮演着十分重要的角色，包括参与代谢、传递信息、免疫保护、传递遗传信息等一系列功能。
蛋白质的功能多种多样，这主要源于蛋白质的结构具有高度的多样性。
本文将重点介绍蛋白质的结构和功能以及如何通过结构来解析其功能。
蛋白质的结构层次。
蛋白质的结构层次从一维、二维到三维逐步升高，具体包括以下四个层次：1. 一级结构。
蛋白质的一级结构是指由氨基酸序列构成的线性多肽链。
氨基酸是蛋白质的基本组成部分，一共有20种氨基酸。
每个氨基酸都有一个羧基和一个氨基，羧基与氨基可以通过肽键（C-N）形成共价键连接在一起，形成多肽链。
2. 二级结构。
蛋白质的二级结构是指由多肽链中的氨基酸残基之间的氢键以及主链原子之间的相对位置关系所构成的结构。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋结构是由氢键稳定的一种右旋螺旋，其中每个氨基酸的羧基和氨基通过氢键与前后两个氨基酸的氨基和羧基相互作用，形成螺旋结构。
β-折叠结构是由氢键稳定的β片层，其中β片层由多个反向排列的β转角所组成。
3. 三级结构。
蛋白质的三级结构是由多肽链中的氨基酸残余与相互作用的侧链交相作用，形成了更加复杂的空间结构。
这些侧链之间的相互作用包括氢键、离子键、范德华力、疏水作用等。
4. 四级结构。
四级结构是由两个或多个多肽链之间相对位置的关系所构成的结构。
成为寡聚体或聚合物。
具体包括二聚体（有两个相同的多肽链）、三聚体（有三个相同的多肽链）和四聚体（有四个相同的多肽链）等。
蛋白质的结构与功能的关系。
蛋白质的结构是决定其功能的重要因素之一。
不同的结构类型与不同的功能相互关联。
比如，结构酶的活性中心的氨基酸残基特征性质就是相互配对或与底物形成氢键、共价键或离子键；抗体的结构差异体现在其免疫活性上；肌动蛋白的特殊结构赋予它在肌肉等组织中的独特作用。
如何通过结构解析蛋白质的功能。
解析蛋白质的结构和功能是研究蛋白质科学的重要领域之一。
高一生物必修知识点：2.2.2蛋白质的结构和功能
高一生物必修知识点：2.2.2蛋白质的结构和功能【必修一】高中生物必备知识点：2.2.2蛋白质的结构和功能1、组成及特点：(1) 蛋白质是由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)组成，一般蛋白质可能还会含有P(磷)、S(硫)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、B(硼)、Mn(锰)、I(碘)、Mo(钼)等。
这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0~3% 其他微量。
(2) 一切蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
(3) 氨基酸分子相互结合的方式是：一个氨基酸分子的羧基(-COOH)和另一个氨基酸分子的氨基(—NH 2 )相连接，同时脱去一分子水，这种结合方式叫做脱水缩合。
连接两个氨基酸分子的化学键(-NH-CO-)叫做肽键。
有两个氨基酸分子缩合而成的化合物，叫做二肽。
肽链能盘曲、折叠、形成有一定空间结构的蛋白质分子。
2、蛋白质的性质：(1) 两性：蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。
(2) 水解反应：蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。
(3) 胶体性质：有些蛋白质能够溶解在水里(例如鸡蛋白能溶解在水里)形成溶液。
蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小(10-9～10-7m)时，所以蛋白质具有胶体的性质。
(4) 盐析：少量的盐(如硫酸铵、硫酸钠等)能促进蛋白质的溶解。
如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出。
这样盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质，因此盐析是个可逆过程.利用这个性质，采用分段盐析方法可以分离提纯蛋白质。
(5) 变性：在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来.这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复成原来的蛋白质.蛋白质的这种变化叫做变性。
蛋白质的结构 和 功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内一类重要的生物大分子，它在细胞的结构和功能中发挥着重要的作用。
蛋白质的结构和功能紧密联系，其结构决定了其功能。
本文将从蛋白质的结构和功能两个方面进行探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构是由氨基酸残基通过肽键连接而成的多肽链。
氨基酸是蛋白质的基本组成单元，它由一种氨基基团、一种羧基和一个侧链组成。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。
氨基酸的不同顺序决定了蛋白质的种类和特性。
例如，胰岛素由51个氨基酸组成，胰岛素的一级结构决定了它具有调节血糖的功能。
2. 二级结构：二级结构是指蛋白质中氨基酸残基的局部空间排列方式。
常见的二级结构有α螺旋和β折叠。
α螺旋是由氨基酸的肽键形成的螺旋结构，形状类似于螺旋状的弹簧。
β折叠是由氨基酸的肽键形成的折叠结构，形状类似于折叠的纸扇。
二级结构的形成对于蛋白质的稳定性和功能至关重要。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整个分子的空间排列方式。
蛋白质的三级结构由多个二级结构单元相互作用而形成。
这些相互作用包括氢键、离子键、范德华力以及疏水效应等。
三级结构的稳定性和形状决定了蛋白质的功能。
4. 四级结构：四级结构是指由多个蛋白质分子通过非共价键结合而形成的复合物。
多个蛋白质分子通过相互作用形成稳定的功能单位。
例如，血红蛋白由四个亚基组成，每个亚基都与其他亚基相互作用，形成一个稳定的四聚体。
二、蛋白质的功能蛋白质作为生物体内的重要分子，在细胞的结构和功能中发挥着多种作用。
1. 结构功能：许多蛋白质在细胞中起到构建细胞结构的作用。
例如，胶原蛋白是皮肤、骨骼和血管等结缔组织的重要组成部分，维持了细胞的结构稳定性。
肌动蛋白和微丝蛋白是细胞骨架的主要成分，参与了细胞的形态维持和运动。
2. 酶功能：许多蛋白质具有酶活性，可以催化生物体内的化学反应。
酶是生物体内调控代谢的关键分子。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内重要的有机物质，其在细胞功能和生物体机体过程中发挥着关键作用。
蛋白质的结构和功能密不可分，下面将从蛋白质的结构以及其所承担的功能两个方面进行探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构可分为四个层次，分别是一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构蛋白质的一级结构指由氨基酸残基的线性排列方式所决定的序列。
氨基酸的种类和顺序决定了蛋白质的特定功能和结构。
在水溶液中，氨基酸残基以离子形式存在，通过胺基和羧基之间的肽键连接起来形成多肽链。
2. 二级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部区域的空间构象，主要包括α-螺旋和β-折叠两种常见的结构。
α-螺旋是由多肽链的螺旋形状而成，通过氢键的形成保持稳定。
β-折叠则是由多个β折叠片段组合而成，也是通过氢键的形成维持稳定。
3. 三级结构蛋白质的三级结构是指蛋白质中整个多肽链的立体构象。
多肽链在二级结构的基础上进一步折叠和组装，形成复杂的三维结构。
这个结构的形成主要由各个氨基酸残基之间的相互作用所决定，包括疏水相互作用、氢键、电离相互作用、范德华力和二硫键等。
4. 四级结构蛋白质的四级结构是指由多个多肽链通过相互作用而形成的功能完整的蛋白质分子。
这些多肽链可以是相同的或不同的，它们之间通过各种各样的键连接在一起，形成复杂的结构。
二、蛋白质的功能蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质在生物体内扮演着多种重要的角色，包括酶、结构蛋白、运输蛋白和抗体等。
1. 酶酶是一类催化生物化学反应的蛋白质，可以加速化学反应发生的速率。
酶的活性与其结构密切相关，酶的活性位点具有与底物相互作用的特定结构。
2. 结构蛋白结构蛋白是细胞中的主要组成部分，为细胞提供了稳定的支持和形状。
它们形成了细胞的骨架，维持细胞的稳定性和形态。
3. 运输蛋白运输蛋白可以将物质从细胞内部输送到细胞外部，或者从细胞外部运输到细胞内部。
例如，血红蛋白可以运输氧气到全身各个组织和器官。
蛋白质功能和例子
蛋白质功能和例子
蛋白质是生命体内广泛存在的一类有机化合物，担负着许多重要生物学功能。
以下是蛋白质的功能及其例子：
1. 结构功能：蛋白质可以构建细胞骨架，维持细胞的形态和稳定性。
例如，肌肉中的肌动蛋白和微管蛋白。
2. 酶功能：蛋白质可以作为酶，催化生物体内的生化反应。
例如，消化酶如胃蛋白酶和脂肪酶。
3. 运输功能：蛋白质可以运输物质，例如携带氧气的血红蛋白、运输脂类的载脂蛋白等。
4. 免疫功能：蛋白质参与免疫反应，例如抗体能识别并中和病原体进而保护机体健康。
5. 调节功能：蛋白质可以调节细胞内外的生理过程，例如激素（如胰岛素）、细胞因子等。
6. 适应性功能：一些特定蛋白质可以帮助生物适应环境变化，例如植物的抗寒蛋白和抗旱蛋白等。
总之，蛋白质在生物体内扮演着多种多样的重要角色，对生命的维持和正常功能至关重要。
蛋白质的结构及其功能
蛋白质的结构及其功能蛋白质为生物高分子物质之一，具有三维空间结构，因而执行复杂的生物学功能。
蛋白质结构与功能之间的关系非常密切。
在研究中，一般将蛋白质分子的结构分为一级结构与空间结构两类。
一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构（primary structure）就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白质最基本的结构。
它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。
各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。
迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定，如胰岛素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。
蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构，成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点，首先在于其肽链的氨基酸序列，由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关系组合时，就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。
二、蛋白质的空间结构蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。
蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构的完整，因此仅仅测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质。
例如球状蛋白质（多见于血浆中的白蛋白、球蛋白、血红蛋白和酶等）和纤维状蛋白质（角蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白、纤维蛋白等），前者溶于水，后者不溶于水，显而易见，此种性质不能仅用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释。
蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。
（一）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构（secondary structure）是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
1.肽键平面（或称酰胺平面，amide plane）。
Pauling等人对一些简单的肽及氨基酸的酰胺等进行了X 线衍射分析，得出图1-2所示结构，从一个肽键的周围来看，得知：（1）中的C-N键长0.132nm，比相邻的N-C单键（0.147nm）短，而较一般C=N双键（0.128nm）长，可见，肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间，具有部分双键的性质，因而不能旋转，这就将固定在一个平面之内。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能1、一级结构（primary structure）定义：蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
理解：一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
例子：牛胰岛素是第一个被测定一级结构的蛋白质分子，由英国化学家Frederick Sanger于1953年完成。
2、二级结构（secondary structure）定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象，但侧链会影响二级结构的形成。
所谓肽链主链骨架原子即N（氨基氮）、Cα（α-碳原子）和Co（羰基碳）3个原子依次重复排列。
重要概念：参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，C1和C2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元(peptide unit) 。
肽键具有一定的双键性质，不能自由旋转。
常见的蛋白质二级结构：-螺旋( -helix)：为右手螺旋，每圈螺旋3.6个氨基酸，螺距5.44埃；侧链伸向螺旋外侧。
每个氨基酸残基的N—H与其氨基侧相间三个氨基酸残基的C＝O形成氢键。
氢键方向与中心轴平行，螺旋结构被规则排布的氢键所稳定。
-螺旋常具有两性的特点。
-折叠(-pleated sheet)：多肽链充分伸展，每个肽单元以为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方。
两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，走向可相同或相反。
β-转角和Ω环存在于球状蛋白质中。
二级结构可组成结构模体（structural motif）：定义：在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，被称为超二级结构（supersecondary structure）。
（结构模体=折叠=超二级结构）目前已知的组合有：αα，βαβ，ββ。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质的基本概念蛋白质是生物体中最重要的分子之一，由氨基酸组成。
在生物体内，蛋白质发挥着多种重要的生物功能，是身体内许多生命活动的基础。
蛋白质的结构和功能受多种因素的影响，包括氨基酸序列、结构和环境等。
蛋白质的结构蛋白质的结构通常分为四个层次，包括原生结构、二级结构、三级结构和四级结构。
- 原生结构：原生结构指的是蛋白质完全折叠成稳定的状态，具有生物活性的状态。
- 二级结构：二级结构是蛋白质中氨基酸的局部有序结构，常见的二级结构包括α螺旋和β折叠。
- 三级结构：三级结构是整个蛋白质分子的空间结构，由多个二级结构元素组成。
- 四级结构：四级结构是由两个或多个蛋白质分子组合而成的复合物，具有特定的功能。
蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，包括酶、激素、抗体、载体等。
- 酶：蛋白质作为酶参与许多生物体内的生化反应，加速化学反应的进行。
- 激素：蛋白质可以作为激素在细胞间传递信号，调节生物体内的生理过程。
- 抗体：蛋白质作为抗体参与免疫反应，识别并结合外来抗原，保护机体免受细菌和病毒的侵害。
- 载体：蛋白质可以作为载体分子，运输物质在细胞内和细胞间。
蛋白质的合成和调控蛋白质的合成由DNA转录为mRNA，再由mRNA翻译为蛋白质，整个过程受到多种调控机制的影响。
- 转录调控：转录因子可以在DNA上结合，调控基因的转录活性，影响蛋白质合成的速率。
- 翻译调控：在翻译过程中，mRNA的稳定性、翻译起始子、tRNA的可用性等都可以影响蛋白质的合成过程。
蛋白质的变性与重折叠蛋白质的结构和功能受环境条件的影响，一些极端条件可能导致蛋白质的变性或重折叠。
- 变性：蛋白质的变性指的是其结构在极端条件下失去稳定性和生物活性，包括热变性、酸性变性等。
- 重折叠：在适当的条件下，有些变性的蛋白质可以重新折叠成活性的结构，这被称为重折叠。
结语综上所述，蛋白质作为生物体内最重要的分子之一，在维持生命活动中扮演着不可或缺的角色。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内最重要的分子之一。
它们在细胞结构、传递信息、代谢调节等方面都起着重要作用。
蛋白质由一系列氨基酸残基链构成，它们的空间结构和序列决定了它们的功能。
本文将介绍蛋白质的结构和功能。
一、蛋白质的结构蛋白质结构可以从四个层次来描述：1. 一级结构：蛋白质的一级结构是由多肽链上的氨基酸排列顺序决定的。
一级结构由肽键连接氨基酸，形成肽链，其三维结构确定蛋白质的稳定性和活性。
2. 二级结构：二级结构指一级结构中短距离的主链的空间排列方式。
主要由α-螺旋和β-折叠两种排列方式组成。
3. 三级结构：三级结构是蛋白质的立体结构，由氨基酸排列和相互作用所形成的空间结构。
其主要形式有：α-螺旋外的环折叠、β-折叠内的环折叠、未定型区、多肽链拱形折叠等。
4. 四级结构：四级结构又称为超分子结构，是由多个蛋白质分子或其他小分子构成的复合物。
此外，还有底物识别结构等。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，下面介绍几种分类：1. 结构蛋白：结构蛋白的主要作用是维持细胞和组织结构，保持生物体物理结构的稳定性。
同时，还有储存、传递信息等功能。
2. 酶：酶在生物催化过程中扮演着重要角色。
大多数化学反应需要在标准条件下进行，而酶可以在生物体内提供适宜的催化条件。
生物体中几乎所有的催化都是由酶完成的。
3. 抗体：抗体是一种由B细胞产生的蛋白质，具有识别和抵抗抗原的能力。
它们通过特定的结构来识别抗原，达到抵抗和清除抗原的作用。
4. 载体：载体是一种分子，能够绑定其他小分子或离子，并将其运输到细胞内或细胞外。
例子包括血红蛋白、肌红蛋白等。
三、结构与功能关系蛋白质结构决定了它的功能，改变结构通常也会影响到它的功能。
类似地，蛋白质的功能也可以通过调节结构来实现。
其方法包括改变氨基酸序列、改变外界条件以及调节与其他分子之间的相互作用等。
总之，蛋白质的结构和功能非常复杂，并且是相互关联的。
因此，对蛋白质进行深入的研究有助于更好地了解生命起源和生命体系的机制，也对制药、医学等领域的发展有重要意义。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生命体中一类重要的生物大分子，它不仅在细胞中发挥着结构支持的作用，在身体健康、免疫系统、酶催化等方面也扮演着重要的角色。
蛋白质的结构非常复杂，由由氨基酸组成的多肽链所构成。
氨基酸是蛋白质的基本构建单元，每个氨基酸分子由一个中心碳原子与一个氨基基团、一个羧基基团和一个侧链基团组成。
侧链基团的特性决定了氨基酸的属性，如极性、疏水性等。
一般而言，蛋白质的主要级别包括了四个层次，即一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质中氨基酸的线性顺序，即多肽链的序列。
二级结构是指具有规则重复模式的局部折叠，其中最常见的是α-螺旋和β-折叠。
三级结构则是指多肽链在空间上的折叠方式，由氨基酸之间的相互作用所决定。
最后，四级结构是指由多个多肽链相互作用而形成的复合体。
蛋白质的结构对其功能起到了至关重要的作用。
首先，蛋白质的结构决定了其拥有多种功能。
例如，一些蛋白质具有酶活性，可以催化化学反应。
这是由于蛋白质的结构所提供的理想的活性中心，使其与底物结合形成复合物，从而降低反应能垒，加速化学反应的进行。
此外，蛋白质的结构也决定了它们的能力来与其他分子相互作用，如激素和受体之间的相互作用，或抗体与抗原之间的特异性结合。
其次，蛋白质的结构对其稳定性和折叠性起到了重要作用。
蛋白质的折叠状态是由其氨基酸序列和相互作用所决定的。
在正常情况下，蛋白质的结构是稳定的，但当蛋白质结构发生改变时，如突变，可能导致蛋白质失去原有的功能，甚至突变蛋白质可能会引起一些疾病。
此外，蛋白质的折叠性也影响着其在细胞中的定位和定向输送，因为只有正确折叠的蛋白质才能被正确地定位到细胞中的特定位置。
最后，蛋白质的结构还决定了其与其他分子的相互作用，并影响其在细胞内外的生理功能。
蛋白质通过与其他分子的结合来实现这些功能。
例如，血红蛋白是一种运输氧气的蛋白质，其结构使其能够与氧气结合，并在肺和组织之间进行运输。
另一个例子是抗体，它是一种免疫系统中的蛋白质，能够与抗原结合以中和病原体，从而保护机体免受疾病的侵害。
蛋白质的结构与功能
Cys Tyr Phe S Gln S Asn Cys Pro Arg Gly NH2
牛加压素
多肽的表示方法
• N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 • C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
一种生物活性肽
• 谷胱甘肽（GSH）
谷胱甘肽
• 参与细胞的氧化还原作用 • 保护某些Pro.的活性巯基
高级 结构
高级结构涵盖了分子中每一个原子在空间中 的相对位置
一、蛋白质的一级结构
定义 蛋白质的一级结构指蛋白质分子中氨基酸的
排列顺序。
主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学 功能的基础。
二、蛋白质的二级结构
定义 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空 间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
这样的检测方法有什么弊端?
• 三聚氰胺事件
二、蛋白质的基本组成单位
蛋白质是高分子化合物，水解可以生成 小分子化合物。
彻底水解后发现其基本组成单位是氨基 酸（animo acid， AA，aa）。
（一）氨基酸的命名
（二）氨基酸的结构特点
Ala
蛋白质水解所得的都是α-氨基酸
L-α-氨基酸组成天然蛋白质
• 变性的蛋白易于沉淀 • 沉淀的蛋白不一定变性,e.g.盐析
• 蛋白质的凝固作用(protein coagulation)
蛋白质变性后的絮状物加热可变成比 较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和 强碱中。
四、蛋白质的紫外吸收性质
由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪 氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特 征性吸收峰。蛋白质的OD280与其浓度呈 正比关系，因此可作蛋白质定量测定。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生物体中最重要的物质，它们是实现生命活动的机械基础，负责细胞内所有各种化学反应。
蛋白质可以按其结构和功能分为两类：结构性蛋白质和功能性蛋白质。
结构性蛋白质是构成细胞器，参与细胞代谢反应和信号传递，进行细胞间作用的蛋白质。
结构性蛋白质的主要功能是形成细胞的结构，它们的重要性在于控制细胞的功能和运作。
例如，细胞膜上的载脂蛋白家族蛋白可以提供必要的细胞膜结构，从而支持细胞活动和保持细胞完整性。
功能性蛋白质是细胞内产生的有机物，由氨基酸残基组成，用于参与特定生理功能。
功能蛋白质可以分为酶，转录因子，调节因子，抗原和受体等多种类别。
酶是功能性蛋白质中最重要的一类，它们起着催化作用，参与细胞中的许多生理反应，如代谢，合成，分解，抑制等。
同时，酶还能够监控细胞中物质的浓度，保持其稳定性。
转录因子是细胞遗传活动的主要调节因子，可以通过识别DNA序列并激活和抑制基因表达，将遗传信息转换为细胞复杂的生物功能。
它们可以参与细胞分化，发育，表观遗传学的调节，以及对环境变化的响应。
受体蛋白是生物体内最重要的一类蛋白，它能够识别外源信号分子，并刺激细胞进行相应的生理反应。
受体的作用是非常复杂的，它们可以作为药物的靶点介导药物的作用，又可以参与植物抗病虫的过程，激活植物免疫系统。
蛋白质是生物世界中最重要的物质，其结构和功能构成了生物体的主要机制，并为它们提供了各种活动可能。
蛋白质的结构包括了大分子结构，细胞器结构，以及与蛋白质相互作用的分子结构。
它们的功能包括维持外部环境的稳定，承载信息，参与激素的分泌，控制细胞器的构建和功能，参与细胞的新陈代谢和信号转导，促进细胞特界的建立，维护细胞完整性和水平的划分等。
经过几个世纪的研究，对蛋白质的结构及其基本功能取得了显著进展。
研究人员已经开发出一系列可以检测活细胞内蛋白质形成的技术，从而更好地理解蛋白质如何实现其功能。
未来，研究人员将深入研究蛋白质的特殊功能，并开发新的抗病毒药物，以改善人类的健康。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生命体中最基本的分子，是细胞构成和生命活动的重要组成部分。
它们不仅在细胞中扮演了重要的结构和催化角色，也是免疫应答、传递信号、运输分子以及存储和使用能量的重要分子。
因此，深入了解蛋白质的结构和功能对于生物学的发展和应用有着至关重要的意义。
蛋白质是由一条或多条聚合而成的多肽链形成的，每个多肽链都是由20种氨基酸中的一种或多种按照一定顺序组成的，这种顺序称为氨基酸序列。
氨基酸是构成蛋白质的最基本单位，它们包含一个氨基基团（NH2）和一个羧基（COOH），以及一个侧链（R-group）。
这些侧链的不同结构使得氨基酸在蛋白质折叠和功能上起着不同的作用。
蛋白质在生物体中的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，即多肽链的线性排列。
二级结构是指随着氨基酸序列的排列，多肽链中氨基酸之间的部分形成的空间折叠方式，其中最常见的二级结构是α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指多肽链中不同的二级结构之间的堆积和紧密排列，从而形成整个蛋白质分子的空间立体结构。
最后，四级结构是指多个蛋白质分子相互作用形成的更复杂的亚结构。
蛋白质的结构与功能密切相关。
它们的功能往往因其复杂的三维结构而得以实现。
不同的蛋白质结构在环境不同的条件下可能表现不同的稳定性和活性，例如，水果和蔬菜的蛋白质在处理、存储和食用过程中可能发生变化，从而导致它们的营养价值降低。
在生物学中，蛋白质在医药、食品工业和自然保护上有着广泛的应用。
诸如生物突变、疾病、代谢异常等现象都与蛋白质的结构或功能有关，通过深入研究蛋白质的结构和功能，我们可以推断它们所起的作用，帮助探索新药和治疗方案。
另外，可以使用蛋白质结构来研究生物的进化和分类，进一步理解生物的演化和适应性。
对于保护自然资源和生态平衡的维护，蛋白质结构研究可以为植物保育和物种保护做出贡献。
总之，蛋白质是生命体中最重要的分子之一，对于生命的维持和发展有着非常重要的作用。
蛋白质的结构及其生物功能
蛋白质的结构及其生物功能蛋白质被认为是生命的基本单位之一，它们构成细胞内的网络并执行各种生物学功能。
这种生物分子由氨基酸单元组成。
氨基酸是有机分子，它们包含着大量的可变组分，从而衍生出成千上万不同的蛋白质。
进一步了解蛋白质的结构及其生物功能可以帮助我们深入研究生命的奥秘。
一、蛋白质的结构蛋白质分子可以被描述为一种多级结构。
它们通常由单一或多个多肽链组成，这些多肽链由氨基酸单元序列构成。
在这个序列中，氨基酸被按照特定的顺序排列。
这种排列决定了最终的蛋白质结构和功能。
蛋白质分子的结构有三个级别可以描述。
第一级别是氨基酸序列，它决定了蛋白质分子的所有二级、三级和四级结构。
第二级别是二级结构，它是由氢键相互作用形成的。
目前已知的二级结构形式有α-螺旋和β-折叠。
第三级别是由氢键，离子相互作用，范・德・华力相互作用，疏水相互作用等相互作用形成的三维结构。
第四级别是由多个多肽链相互作用形成的超级分子。
二、蛋白质的生物功能蛋白质分子在生物学中扮演着许多重要角色。
它们在细胞内完成的许多任务包括调节代谢过程，储存和传递信息，催化化学反应，维持细胞形态，运输生物分子，免疫反应和许多其他任务。
这些生物功能取决于它们的结构以及它们与其他分子之间的相互作用。
蛋白质分子的结构影响其生物功能。
比方说，两个单独的蛋白质可以通过它们表面上的氨基酸残基相互作用。
这种相互作用有助于调节蛋白质的活性，而这种活性很可能影响最终生物功能。
因此，相互作用力和蛋白质结构的研究非常重要。
三、基于蛋白质结构的生物医学研究目前，研究人员可以利用X射线衍射，核磁共振等技术对蛋白质的结构进行研究。
这种研究有助于鉴定治疗疾病所需的化合物，并加以改进。
通过模拟不同组分之间的相互作用，可以进一步了解蛋白质分子的生物医学特性。
除了对新药研究的支持以及新材料的开发，研究蛋白质分子的结构和功能也对姐妹领域产生了一些影响。
比方说，它影响着分子制造，化学生物学，计算生物学和天然产物发现等方面。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能
蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。
蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。
一个氨基酸分子的氨基和另一个氨基酸分子的羧基，脱去一分子水而连接起来，这种结合方式叫做脱水缩合。
通过缩合反应，在羧基和氨基之间形成的连接两个氨基酸分子的那个键叫做肽键。
由肽键连接形成的化合物称为肽。
蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。
蛋白质的`生理功能
1、蛋白质是建造和修复身体的重要原料，人体的发育以及受损细胞的修复和更新，都离不开蛋白质。
2、蛋白质也能够被水解为人体的生命活动提供更多能量。
通常说道，蛋白质约占到人体全部质量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。
蛋白质的水解
蛋白质在酸、碱或酶的促进作用下出现水解反应，经过多肽，最后获得多种α-氨基酸。
蛋白质水解时，应当选准结构中键的“断裂点”，水解时肽键部分或全部脱落。
蛋白质的结构与功能
第一章蛋白质的结构与功能一名词解释别构效应别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
蛋白质变性由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏，导致其天然构象部分或完全破坏，理化性质改变，活性丧失。
等电点在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度和趋势相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
氨基酸残基：肽键中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全被称为氨基酸残基。
亚基在体内有许多蛋白质含有2条或2条以上多肽链,才能全面地执行功能.没一条多肽链都有其完完整的三级结构,称为亚基（subunit）。
二蛋白质平均含氮量是多少？有何意义？蛋白质的元素组成为C,H,O,N,S等含氮量为16% 其意义是蛋白质含量=含氮量/16%=含氮量*6.25三如何对氨基酸进行分类？氨基酸根据理化性质分为非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸碱性侧链氨基酸（精氨酸，赖氨酸，组氨酸）酸性侧链氨基酸（天冬氨酸，谷氨酸）芳香族氨基酸（苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸）四何谓蛋白质一至四级结构？维持其稳定的化学键分别是什么？蛋白质分子的一级结构：蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序氢键和二硫键蛋白质分子的二级结构：指蛋白质分子中某一肽链的局部主链空间结构。
氢键上下两册一个氨基酸残基的C=O与第四个残基的N-H之间形成氢键，从而使结构稳定蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
疏水键，离子键，氢键，van der waals力蛋白质的四级结构：亚基与亚基之间呈特定的三维空间分布,并以非共价键相链接,这种蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。
在体内有许多蛋白质含有2条或2条以上多肽链,才能全面地执行功能.没一条多肽链都有其完完整的三级结构,称为亚基（subunit）。
氢键盐键五举例论证蛋白质结构和功能之间有何关系？蛋白质的一级结构是高级结构与功能的基础1一级结构是空间构象的基础蛋白质以及结构决定蛋白质的空间结构或构象，蛋白质的空间结构或构想决定蛋白质的功能由于血红蛋白分子的构象可以发生一定程度的变化，从而影响了血红蛋白与氧的结合能力。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是组成生物体最重要组成部分之一，是生命中最基本的分子之一，也是所有生命机制的基础。
蛋白质是由氨基酸单元组成的大分子，具有复杂的三维结构和多种生物功能。
本文将围绕蛋白质的结构和功能展开探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构非常复杂，主要包括四个级别：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，也被称为多肽链。
二级结构是指蛋白质在空间中的部分有规律的排列方式，可以分为α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指蛋白质的立体结构，在细胞内是具有生物学功能的。
四级结构是指两个或者多个多肽链合成的复合物或者聚集体。
这四个级别的结构是建立在氨基酸单元之间的分子相互作用力的基础上的。
二、蛋白质的功能蛋白质有多种生物学功能，比如酶的催化反应、结构蛋白的细胞骨架的构建和细胞膜通道的创造等。
蛋白质通过其结构的多种形式和氨基酸侧链的特定化学性质来实现这些功能。
下面将逐一探讨蛋白质的各项功能。
1. 酶的催化反应蛋白质中的酶催化细胞内化学反应的速率，可以使化学反应在体内以可控的速率进行。
酶的高效性主要归功于其特定的结构，可以与底物特异性结合，从而降低局部反应能量的活化能。
例如，胰蛋白酶的构象改变会导致其主要消化的底物蛋白质无法正常消化。
2. 细胞骨架的构建细胞骨架是由蛋白质构成的复杂结构。
蛋白质在细胞中起着结构支撑和细胞形态维持的重要作用。
细胞骨架包括三种蛋白质，分别是微丝、中间丝和微管。
微丝是细胞外形变化的基础，中间丝是吸收力和细胞形态的基础，微管则是细胞分裂的基础。
这些不同的骨架蛋白质通过不同的化学反应将不同的蛋白质链聚合在一起，形成高阶结构形成。
3. 细胞膜通道的创造许多蛋白质在细胞膜上具有通道功能，能够允许特定分子和离子的跨膜转运。
跨膜蛋白是细胞内外的信号转导和细胞间通信的重要基础。
膜蛋白在细胞生物学过程中起着关键的作用，比如能够将物质通过细胞膜进行导出或者导入。
总之，蛋白质是组成生物体最重要组成部分之一，具有复杂的三维结构和多种生物功能。
蛋白质的结构与功能图文版
O2的结合导致Mb构象改变
• 血红素未与O2结合时，Fe 原子高于卟啉环0.06nm， 呈圆顶状。
• O2的结合使Fe原子被拉向 相反的方向，Fe只高于卟 啉环0.02nm。His F8也跟 随移动，导致肽链构象改 变。
• 这个变化对于Mb的功能没 有什么特别意义，但对于 血红蛋白则意义非常。
骼肌和心肌中含量丰富，是肌肉呈红色的原因。 • 血红蛋白存在于血液的红细胞中，每个红细胞中约
含3亿个血红蛋白分子，主要功能是在血液中转运氧 气。
8
肌红蛋白myoglobin和血红蛋白hemoglobin
• 肌红蛋白只含一条多肽链，
血红蛋白则有4个亚基，
每个亚基都类似一个肌红
蛋白分子。
• 肌红蛋白和血红蛋白都含
有一个叫血红素的辅基。
9
血红素heme
• 血红素是原卟啉IX与Fe(II)的络合 物。原卟啉IX由4个吡咯环组成。
• 卟啉类化合物有很强的着色力， 血红蛋白中的铁卟啉使血液呈红 色，叶绿素中的镁卟啉使植物呈 绿色。
吡咯pyrrole
1 0
肌红蛋白Mb，myoglobin
• 肌红蛋白是单体蛋白质， 只含一条多肽链，长 153aa。
接收O2。
• 动脉血中Hb的氧饱和度约 为96%，回到心脏的静脉血
• 血液循环中红细胞从 中Hb 64%氧饱和，1/3的 肺带走O2，在组织中 氧被释放到组织中。
Mb接收Hb释放出的
O2。
• Mb可以把O2分配给耗氧的 细胞器线粒体。
2
1
Hb氧合的别构效应allosteric effect
• 别构效应：多亚基的蛋白质，其中一个亚基结合其 它分子而发生构象改变，进而引起其余亚基以至整 个分子的构象、性质和功能的变化。
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三，蛋白质家族与超家族
蛋白质家族（family）
>50%aa相似，空间结构和功能相似
蛋白质亚家族(subfamily)
同家族中>８０%aa相似
蛋白质超家族（superfamily）
属俩个以上的家族
来源:
(2) 升降β-筒 特点： 由相邻的反平行β-链以 发夹连接形成升降式的筒 形结构
3, 全α-型
(1) 升降螺旋束
特点： 相邻的反向排列的αα基序 首尾相连，形成左手扭曲的 筒形螺旋束
(1) 左手扭曲的升降筒形螺旋束
(2) 希腊花边螺旋束 特点： 连续的αα基序相互垂 直地折叠起来，形成回 形花边
a. 由6~16（常为6~8）个氨基酸残基 组成，外形象“Ω”。 b. 常见残基有Gly、Pro和Tyr，和亲 水性的Asp、Asn和Ser c. 常位于蛋白质分子表面，是识别配体 和分子进化突变的位点
5, 无序结构
对一种确定的蛋白质而言，无序结构的长 度和方向是一定的 含有Lys、Arg等氨基酸残基, 常与蛋白质 的结合功能和催化功能有关
第四节 蛋白质的超二级结构和结构域
超二级结构（supersecondary structure ）
定义：几个二级结构组合而成，又称基序or模体（motif）
类型： αα(EF hand;Leucine zipper) ββ βαβ
αα组合
EF 手型（EF hand）
细胞色素C的αα结构
αα是一种α 螺旋束,经常是 由两股平行或 反平行排列的 右手螺旋段相 互缠绕而成的 卷曲螺旋或称 超螺旋
α
氨基酸的分类
非极性疏水氨基酸：侧链为非极性疏水基团，
如脂肪烃或芳香烃
不解离的极性氨基酸：侧链中含不解离的极性
基团，如巯基、羟基和酰胺基团
解离的极性氨基酸： a. 酸性氨基酸：侧链中有羧基
b. 碱性氨基酸：侧链中有碱性基团
α-氨基酸的两种构型
COO H3N+ C R H H COO C R NH3+
结构域（domain)
1, 平行α/β型
特点：
a.由α-螺旋和β-折叠交替连接成多层结构，平行β折叠片层在内，α-螺旋覆盖在外 b.平行β-片层的疏水侧链分布于片层的两侧 两种基本型 (1) 单绕平行β-筒 (2) 双绕平行β-片层
结构域（domain）
(1) 单绕平行β-筒
（singly wound parallel β-barrel）
肽键 / 肽 / 二肽 / 多肽
肽链 / 氨基酸残基 / 主链与侧链
H NH2 Cα R N-末端 O C N H H O N H H O OH
Cα C R
Cα C R
氨基酸残基
C-末端
一级结构 ：指多肽链中氨基酸的排列顺序，
稳定因素：肽键
蛋白质的空间结构
构象／高级(2;3;4)结构 构象(conformation) 指构成分子的原子和基团因为化学键 的旋转而形成在三维空间上不同的排布、 走向。 构象的改变不涉及共价键的破裂 ， 仅涉及氢键、疏水键等次级键的变化。
血红蛋白的别构效应（allosteric effect）
定义：指蛋白质与配基结合后能改变蛋白质的构 象，进而改变蛋白质的生物活性的现象。
机理： 正协同效应：当第一个亚基与配体结合后，可
细胞核抗原的βαβ结构
最常见的βαβ组合是 由三段平行的β股和 两段α螺旋构成,相 当于两个βαβ单元 组合在一起,称 Rossman折叠 (βαβαβ)。由于 L-氨基酸的伸展多肽 链(β股)倾向于采取 右手扭曲结构产生几 乎所有连接链都是右 手交叉,
锌指结构 (螺旋-折迭-折迭模序)
转录因子MyoD的螺旋-环-螺旋模序
如： 帕金森氏病，Alzheimer’s病, Mad cow diseases.
第一章 蛋白质的结构与功能
蛋白质的一至四级结构
生物大分子 (分子量从104~1012 道尔顿不等)
蛋白质 主要的结构和功能分子 核酸 遗传信息的载体 多糖 提供能量
第一节 组成蛋白质的氨基酸
氨基酸的结构特点 1.与羧基相邻的α-碳原子 上都有氨基(Pro除外) 2.除Gly外，所有α-氨基酸 的α-碳原子均为不对称性 碳原子(asymmetric)或手 性碳原子（chiral）
a. 通常由4个氨基酸残基,三个肽单元构成, 甘氨酸转角,脯氨酸转角 b. 第1个氨基酸残基的C=O与第4个氨 基酸残基的NH形成氢键 c. 多数位于球状蛋白质分子的表面 d.常为磷酸化或N-糖基化的位点 e. 分型：I型(反式)和II型(顺式)
Ⅱ型(顺式)
Ⅰ型(反式)
Ω环（Ω loop）
结构特征：
Ⅱ型(顺式)
Ⅰ型(反式)
2, α-螺旋（α-helix）
结构特征：以3.613螺旋为例
3.613螺旋
a. 3.6 指每圈螺旋含3.6个残基
b. 13表示氢键封闭的环内含13个原子
(氢键在第一个肽键的亚氨基-NH的H原子与其 前方第四个肽键的羰基C=O的O原子之间形成 )
O C N H
H Cα R
Cα C O Cα C
-O
H N Cα H N+ Cα
肽键具有部分双键的性质
二面角(构象角)
（dihedral angle）连结两 个相邻肽平面的Cα产生的 角 a. 单键的旋转角度 Cα-C:Ψ（psi） Cα-N:Φ（phi） b.二面角决定了两个相邻肽 平面的空间相对位置
肽平面,二面角(构象角)
蛋白质分子中的非共价键
a.氢键：分子两极一端具有正电性，另一端具有负电性，由于这一
特点两个分子间有静电引力，此类引力称为氢键
b.非极性疏水键：疏水基团在水中聚集成簇的凝聚力 c.离子键：异性电荷间的静电引力所形成的键 d.范德华力：分子中原子与原子之间的相互作用力（吸引力）
稳定蛋白质三维结构的作用力
涉及一级结构的改变
举例：
牛胰核糖核酸酶的可逆变性实验
２，蛋白质前体的激活
定义： 举例：胰蛋白酶原的激活 生理意义： a.避免自身消化 b.具有级联反应性质，可使信号放大
胰蛋白酶原的激活过程
二，同源蛋白质的进化
同源蛋白质（homologus protein） 不变残基 可变残基 举例: 细胞色素c
L-α-氨基酸
D-α-氨基酸
构型：指在立体异构体中取代原子或基 团在空间的取向。构型的改变涉及共价 键的破裂和重建。
两种结构特殊的氨基酸
COOH CH2 CH2 CH2 NH CH H C NH2 COOH
H
脯氨酸(Pro）
甘氨酸(Gly)
第二节 蛋白质的一级结构
基本概念 （primary structure）
O C
H N
n=3
பைடு நூலகம்
其它局部螺旋
α-左手螺旋 310 -螺旋 4.4 16-螺旋 (π螺旋)
左手超螺旋（left-handed superhelix）
影响α-helix结构的因素 a. 甘氨酸,脯氨酸 b. 侧链R基的大小：
过大，产生空间位阻 过小，空间占位太小
c. 带同种电荷的R基临近：
产生静电排斥，不能形成氢键
特点：中心部分由平行的β-链组成内筒，周围由α-螺
旋以右手交叉的连接方式沿同一个方向逐个连接β链形成外筒
举例：磷酸丙糖异构酶
单绕平行β-筒---磷酸丙糖异构酶
(2) 双绕平行β-片层
（doubly wound parallel β-sheet）
特点：多个平行的β-链右手扭曲成马鞍形， α-螺旋分别沿两个不同的方向连接相邻的 β-链而分布在β-片层的两侧 举例：乳酸脱氢酶
第三节 蛋白质的二级结构
（secondary structure）
定义 稳定因素：氢键 基本类型： α-螺旋和β-折叠（有规则） β-转角和Ω环（部分有规则） 无序结构
蛋白质的二级结构
氢键
1,
肽平面（peptide plane）与二面角
肽单元 (peptide unit)／酰胺平面(amide planes)
二级结构与一级结构的关系
各种氨基酸残基并非均匀地分布在所有类 型的二级结构中
P 9 图案1--5
各种氨基酸残基在不同的二级结构中出现的频 率不同
a. 形成α-螺旋能力强的氨基酸有：Glu、 Met、Ala、Leu b. 形成β-折叠能力强的氨基酸有：Val、 Ile、Tyr c. 形成β-转角能力强的氨基酸有：Pro、 Gly、Asn、Asp、Ser
血红蛋白的四级结构
血红蛋白不同亚基间的盐键（离子键）
血红蛋白的四级结构
松弛型（R） 紧密型（T）
蛋白质的四级结构亚基的立体排布
第五节 蛋白质的结构和功能的关系
一,1,蛋白质变性（denaturation）与复性 (renaturation) 定义：物理化学因素使理化性质变化,生物学 功能降低或改变 实质： 破坏维系蛋白质空间构象的次级键，但不
亮氨酸拉链（leucine zipper）
ββ组合
纤溶酶原的ββ结构
反平行β折叠片在 球状蛋白质中由一 条多肽链的若干段 β折叠股反平行组 合而成,两个β股 之间通过一个短回 环(发夹)连接起 来。
βαβ组合
特点:
由两股平行的β-链通过一 条α-螺旋和两个环连接而 成。整个结构呈松散的右 手螺旋。
第一篇
任课教师
1.
蛋白质
张祖辉
2007,12
蛋白质的结构和功能
2.
脂蛋白
3. 4. 5.
糖蛋白与蛋白聚糖
细胞外基质蛋白质(自学)