CAMSAPs结构和功能的研究进展

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【关键词】微管；靶蛋白；ＣＡＭＳＡＰｓ
ＲｅｓｅａｒｃｈｐｒｏｇｒｅｓｓＯＮｓｔｒｕｃｔｕｒｅａｎｄｆｕｎｃｔｉｏｎｏｆＣＡＭＳＡＰｓＺｈａｏＹｕｊｉｅ，ｅｔ Ⅱ Ｚ．ＪｉａｍｕｓｉＵｎｗｅ￣ｉｔｙ，Ｊｉａｍｕｓｉ
ＣＡＭＳＡＰ１的很多同源物被相继发现和报道，统称为
体，它们以头尾相连的方式聚合形成原丝，这些原丝再通过横
向连接组成一个直径约２５ｎｍ的中空管状结构，即为微管。其中以１３原丝形式的微管在自然界中最为常见，但在哺乳动物和无脊椎动物的一些细胞中也存在１１或１５原丝形式的微管ｌＩ。微管具有极性，Ｂ微管蛋白暴露的一端能较快生长，被称为正极端；ｄ微管蛋白暴露的一端生长速度较慢，被称为负极端【２；同时，微管具有不稳定的特性，它的末端可以自
ａｓｓｏｃｉａｔｅｄｐｒｏｔｅｉｎｓ（ＣＡＭＳＡＰｓ）ｉＳｔｈｅｈｏｔｒｅｓｅａｒｃｈｓｐｏｔｉｎａｂｏａｒｄ，ｉｔｓｍａｉｎｒｏｌｅｉＳｔｏｉｎｈｉｂｉｔｍｉｅｒｏｔｕｂｕｌｅ
１５４００７，Ｃｈｉｎａ
【Ａｂｓｔｒａｃｔ】Ｍｉｃｒｏｔｕｂｕｌｅｓａｒｅｃｙｔｏｓｋｅｌｅｔａｌｆｉｌａｍｅｎｔｓｔｈａｔａｒｅｉｎｔｒｉｎｓｉｃａｌｌｙｐｏｌａｒｉｚｅｄ，ｗｉｔｈｔｗｏｓｔｒｕｃｔｕｒａｌｌｙ
ａｎｄｆｕｎｃｔｉｏｎａｌｌｙｄｉｓｔｉｎｃｔｅｎｄｓ，ｔｈｅｐｌｕｓｅｎｄａｎｄｔｈｅｍｉｎｕｓｅｎｄ．ＴｈｅｒｅａｒｅｍａｎｙｒｅｓｅａｒｃｈｅｓａｂｏｕｔｔｈｅｐｌｕｓｅｎｄａｎｄｔｈｅｍｅｃｈａｎｉｓｍｏｆｔｈｅｐｌｕｓｅｎｄｉＳｒｅｌａｔｉｖｅｌｙｃｌｅａｒ．ｂｕｔｎｏｔｔｈｅｍｉｎｕｓｅｎｄ．Ｒｅｃｅｎｔｌｙｃａｌｍｏｄｕｌｉｎ — ｒｅｇｕｌａｔｅｄｓｐｅｃｔｒｉｎ —
是胞内物质运输的路轨，参与控制细胞器的定位、维持细胞形
状、极性和分化。微管是由和Ｂ微管蛋白形成的异源二聚
复合体（一ＴＵＲＣ），但并不是所有的微管负极端都被一ＴＵＲＣ
所覆盖；因此，通过观察＾ｙ — ＴＵＲＣ来描述所有微管负极端的分布和行为具有局限性；２００９年Ｂａｉｎｅｓ【１０３发现了钙调蛋白和血影蛋白之间的关系，并命名为ＣＡＭＳＡＰ１。此后几年里，
．
综述・讲座．
ＣＡＭＳＡＰｓ结构和功能的研究进展
赵玉杰邱洪斌牛效清白雪宋娟张宁宁关宝生
【摘要】微管是真核细胞的骨架蛋白，包含两个结构和功能不同的末端，即正极端和负极端。正极
端的研究比较多，机制阐述的也相对比较清晰，而负极端的研究相对较少；钙ห้องสมุดไป่ตู้ 蛋白调节血影相关蛋白
ｄｅｐｏｌｙｍｅｒｊｚａｔｉ０ｎｏｆｔｈｅｍｉｎｕｓｅｎｄ，ｔｏｓｔｒｏｎｇｔｈｅｓｔａｂｉｌｉｔｙｏｆｍｉｃｒｏｔｕｂｕｌｅｍｉｎｕｓｅｎｄａｎｄｒｅｇｕｌａｔｅｔｈｅｄｙｎａｍｉｃｓｏｆｍｉｃｒｏｔｕｂｕｌｅｍｉｎｕｓｅｎｄ．
（ｃａｌｍｏｄｕｌｉｎ — ｒｅｇｕｌａｔｅｄｓｐｅｃｔｒｉｎ，ａｓｓｏｃｉａｔｅｄｐｒｏｔｅｉｎｓ，ＣＡＭＳＡＰｓ）是近年来国外研究比较多的微管负极端的靶蛋白，它主要的作用是抑制微管负极端的解聚．增强负极端的稳定性，此外还可以调节微管负极端的动力学。
【Ｋｅｙｗｏｒｄｓ】Ｍｉｃｒｏｔｕｂｕｌｅ；Ｔａｒｇｅｔｐｒｏｔｅｉｎ；ＣＡＭＳＡＰｓ
微管是存在于所有真核生物细胞中的骨架蛋白，它就像
研究相对较少，已知与微管负极端相连的是微管蛋白环式
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３０７２・
齐齐哈尔医学院学报２０１６年第３７卷第２４期
ＪｏｕｒｎａｌｏｆＱｉｑｉｈａｒＵｎｉｖｅｒｓｉｔｙｏｆＭｅｄｉｃｉｎｅ，２０１６，Ｖｏ１．３７，Ｎ０．２４