酪蛋白双酶水解物ACE抑制肽的分离纯化

酪蛋白双酶水解物ACE抑制肽的分离纯化
杨铭;胡志和
【期刊名称】《食品科学》
【年(卷),期】2012(033)009
【摘要】采用胃蛋白酶和胰蛋白酶依次对酪蛋白进行双酶水解,制备ACE抑制肽。

水解物经截留分子质量6ku的超滤膜初步分离,再通过Sephadex G-15进一步纯化,体外测定各分离产物ACE活性的半数抑制质量浓度（IC50值）。

纯化得到的各组分经毛细管电泳分析肽谱、Q-TOF LC/MS检测分子质量范围。

结果显示：双酶水解产物IC50值为560μg/mL,超滤流出物IC50值为250μg/mL;Sephadex G-15分离得到3个组分,组分Ⅰ的IC50值为123.41μg/mL,含有19个肽段;组分Ⅱ的IC50值为66.67μg/mL,含有14个肽段;组分Ⅲ的IC50值为64.29μg/mL,含有5个肽段。

Q-TOF LC/MS测得纯化组分的分子质量范围为400～800u。

【总页数】4页(P50-53)
【作者】杨铭;胡志和
【作者单位】天津市食品生物技术重点实验室,天津商业大学生物技术与食品科学学院,天津300134;天津市食品生物技术重点实验室,天津商业大学生物技术与食品科学学院,天津300134
【正文语种】中文
【中图分类】TS252.42
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