第4章 酶

5.异构酶 Isomerase

异构酶催化各种同分异构体的相互转 化，即底物分子内基团或原子的重排 过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反 应。
CH2OH O OH OH OH OH OH OH CH2OH O CH2OH OH
6.合成酶 Ligase or Synthetase
合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、 C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类 反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应 丙酮酸 + CO2 草酰乙酸

转移酶催化功能基团的交换和转移，即将一 个底物分子的基团或原子转移到另一个底物 的分子上。 例如谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH NH2 CH3CCOOH O O HOOCCH2CH2CHCOOH NH2
3.水解酶 H物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶 等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反 应

(三）酶的活性可调节





酶具有的催化能力称为酶活性 酶失去催化能力称为酶的失活 易变敏感性：易受各种因素的影响，在活 细胞内受到精密严格的调节控制。 调节方式：反馈调节、变构调节、共价修 饰调节等 酶的活性可调节是酶区别与化学催化剂的 一个重要特征
二、酶的分类与命名 （一）酶的分类
根据国际酶学委员会（Enzyme Committee, IEC）按 酶催化反应的类型和机理分成6大类：
酶蛋白分子并不是所有基团都与酶的活性有 关，只有少数特定AA残基的侧链基团和酶 的催化活性有直接关系，这些功能基团称 为酶的必需基团（essential group)。


酶的活性中心（Active sites )
酶分子中直接和底物结合并起催化反应的 空间局限（部位），称为酶的活性部位或 酶的活性中心。
酶
酶蛋白 （apoenzyme）
结合酶 辅酶（coenzyme) （结合蛋白质） 辅助因子 （cofacter)辅基(prosthetic group)
全酶(holoenzyme）= 酶蛋白 + 辅因子
直接对电子、原子或某些 化学基团起传递作用
决定酶反应的专一性
二、酶的辅助因子
辅基(prosthetic group)
类 亚类 亚亚类 亚亚类中 的排号
ATP：葡萄糖磷酸转移酶
E、C
国际酶学委员会
酶催化的反应: 乳酸 + NAD+ 丙酮酸 + NADH + H+ 系统名称:乳酸：NAD+氧化还原酶 该酶分类数字是E.C 1.1.1.27 习惯名：乳酸脱氢酶。
第二节 酶的分子结构与作用机制

根据酶蛋白的特点和分子大小分子分为：


２、小分子有机化合物 如维生素及其衍生物，铁卟啉等

其主要作用是作为电子、原子或某些基团的载体 参与反应并促进整个催化过程。
维生素（vitamin）：是机体维持正常生命活动所必 不可少的一类小分子有机物质。 食物必需营养素---自身不能合成 生理活性物质-----机体必须 机体缺乏维生素时，物质代谢发生障碍，引起维 生素缺乏症。
１、单体酶：一条多肽链组成的酶，分子量在 13000-35000之间 如溶菌酶、胰蛋白酶； 2、寡聚酶：由两个或两个以上的亚基组成的 酶，分子量从35000到几百万， 如磷酸化酶a 、3-磷酸甘油醛脱氢酶;
3、多酶复合体：
由几个功能相关的酶嵌合而成 的复合体。具有特定空间结构，分子 量大，一般在几百万以上。
1. 氧化还原酶类（Oxido-reductases） ：主要是催化氧化还原反 应。
2. 转移酶类（Transferases）：催化化合物中某些基团的转移。
3. 水解酶类（hydrolases）：催化水解的反应。 4. 裂合酶类（Lyase）：催化一种化合物分解为两种或两种以上的 化合物的反应及其逆反应。 5. 异构酶类（Isomerase）：催化各种类型的异构作用 6. 合成酶类（Ligase）：催化消耗ATP的成键反应。 next
1. 氧化-还原酶 （Oxidoreductase）

氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(Dehydrogenase)和氧 化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的 脱氢反应。
CH3CHCOOH NAD OH
+
CH3CCOOH NADH O
H
+
2. 转移酶 Transferase


核酸酶（催化核酸） Ribozyme
核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特 殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯 键的水解及其逆反应。
B
3'
B
3'
B
3'
B
3'
B
3'
P
5'
P
5'
P
5'
P
5'
P
5'
P B
B
3'
B
3'
B
3'
B
3'
P
5'
P
5'
P
5'
OH
+ P
3'
P
5' 5'
P
（二）酶的命名
(1)习惯命名法:
The Nobel Prize in Chemistry 1907
"for his biochemical researches and his discovery
of cell-free fermentation"
Eduard Buchner
Germany
Landwirtschaftliche Hochschule (Agricultural College) Berlin, Germany
R COOCH2CH3 H2O RCOOH CH3CH2OH
4. 裂合酶 Lyase

裂合酶催化一种化合物分解为两种或两 种以上的化合物的反应及其逆反应 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。
HOOCCH2CHCOOH OH
HOOCCH=CHCOOH H2O
b. 1860 d. 1917
第一节

概述
概念： 酶是一类由活性细胞产生的 对其特异底物具有高效催化作 用的生物催化剂。
Enzymes are the reaction catalysts of biological systems.

一切生命活动都离不开酶的作用，而且 酶与我们生活密切相关。
一、酶的催化作用特点

酶蛋白与辅助因子的关系 结合酶种类多，而辅助因子种类少， 通常一种酶蛋白只能与一种辅助因子 结合成特异酶；但一种辅助因子能与 不同的酶蛋白结合构成多种特异性酶。
金属离子
辅酶
辅酶
金属离子
酶蛋白
三、酶的活性中心和必需基团

酶催化的高效率、高度专一性和酶活 性可调节性都是由酶分子结构的特殊性 决定的。
辅助因子
辅酶（coenzyme)
酶的辅助因子是酶的对热稳定的非蛋白小分子物 质部分，辅基及辅酶从化学本质可分为三类： １、无机金属元素 ２、小分子有机物 蛋白质辅酶
１、金属离子常见： K+、Na+、Mg2 、Cu2+、 Zn2+、Fe2+ 等+、


无机离子在酶分子中的作用：
稳定酶蛋白分子构象，参与酶活性中心的组成 部分 通过本身的氧化还原传递电子 底物和酶分子的桥梁 利用离子的电荷影响酶的活性
五、同工酶（isoenzyme）

能催化相同化学反应，但酶的分子结构不 同的一类酶。它不仅存在于同一机体的不 同组织中，也存在于同一细胞的不同亚细 胞结构中，它们在生理上、免疫上、理化 性质上都存在很多差异。
活性中心相似或相同：催化同一化学反应。




1926年 Sumner从刀豆中 得到脲酶的结晶，首次提 出酶的化学本质是蛋白质。 1930年Northrop等得到了 胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰 凝乳蛋白酶的结晶，并进 一步证明了酶是蛋白质。 绝大多数酶的本质是蛋白 质或蛋白质与辅酶的复合 体． 核糖酶：化学本质为核酸
J.B.Sumner
J.H.Northrop
此区域与底物结合并催化底物转变为产物 酶的活性中心有两个功能部位：结合部位和催 化部位。


结合部位(Binding site)：酶分子中与 底物结合的部位或区域一般称为结合部 位。

催化部位(Catalytic site): 酶分子中促使 底物发生化学变化的部 位称为催化部位。
通常将酶的结合部位和 催化部位总称为酶的活 性部位或活性中心。


酶和一般催化剂的共性： 加快反应速度； 不改变平衡常数； 自身不参与反应

酶的催化作用特性：
（一）高度催化效率（immense catalytic power ）

反应速度与不加催化剂相比可提高108 ～ 1020，与加普通催化剂相比可提高107～ 1013 。
（二）酶的高度专一性（highly specific ）
活性中心外
结合部位（结合位） 酶活性中心
催化部位（催化位）
活性中心以外 的必需基团
底物
催化基团
结合基团