生化名词解释
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生化名词解释第一章1.等电点：当蛋白质溶液处于某一pH值时，其分子解离成正负离子的趋势相等，成为兼性离子，此时该溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
2.蛋白质的变性：在某些理化因素作用下，使蛋白质严格的空间结构受到破坏，从而引起蛋白质理化性质的改变和生物学功能丧失，称为蛋白质的变性。
第二章1.核酸的变性：在某些理化因素的作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变，失去原有的生物学活性即称为核酸的变性。
第三章1.核酶：具有催化活性的RNA。
2.酶原的激活：酶原在一定条件下，可转化成有活性的酶，此过程称为酶原的激活。
3.竞争性抑制作用：抑制剂的结构与底物的结构极其相似，可以与底物竞争酶的活性中心，从而抑制酶促反应速度，此种抑制作用称为竞争性抑制作用。
4.同工酶：指能催化相同的化学反应，但其分子组成、理化性质以及免疫学性质等均不相同的一组酶。
5.酶的活性中心：必需基因在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构，能与底物特异结合并将底物转化为产物，此区域称为酶的活性中心。
第四章1.糖酵解：在缺氧情况下，葡萄糖分解成乳酸的过程称为糖酵解。
2.乳酸循环：肝脏将乳酸异生成葡萄糖，葡萄糖释入血液后又被肌肉摄取，再经糖酵解途径生成乳酸，这种代谢循环途径称为乳酸循环。
3.三羧酸循环：由乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始，经反复脱氢、脱羧再生成草酰乙酸的循环反应过程称为三羧酸循环。
4.糖异生：由非糖化合物转变成葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
第五章1.呼吸链：由多种酶和辅酶组成的递氢体和递电子体按一定顺序排列在线粒体内膜上，构成一条递氢的连锁反应体系，此反应体系与细胞摄取氧的呼吸过程相关，故称为呼吸链。
2.氧化磷酸化：代谢物脱氢经呼吸链传递交给氧生成水时所释放的能量使ADP磷酸化生物氧化生成ATP的过程称为氧化磷酸化。
3.P/O比值：P/O比值是指每消耗一克原子氧所需消耗的无机磷的克原子数。
4.底物水平磷酸化：高能化合物中的能量直接转移到ADP(或GDP)生成ATP(或GTP)的过程。
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生化名词解释11．氨基酸的等电点：当溶液在某一特定的pH值时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷数与负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，用pI表示。
2．肽键：是指键，是一个氨基酸的α–COOH基和另一个氨基酸的α–NH2基所形成的酰胺键。
3．多肽链：由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽，称为多肽链。
4．肽平面：肽链主链的肽键具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。
5．蛋白质的一级结构：多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。
6．肽单位：多肽链上的重复结构，如Cα–CO–NH–Cα称为肽单位，每一个肽单位实际上就是一个肽平面。
7．多肽：含有三个以上的氨基酸的肽统称为多肽。
8．氨基酸残基：多肽链上的每个氨基酸，由于形成肽键而失去了一分子水，成为不完整的分子形式，这种不完整的氨基酸被称为氨基酸残基。
9．蛋白质二级结构：多肽链主链骨架中，某些肽段可以借助氢键形成有规律的构象，如α–螺旋、β–折叠和β–转角；另一些肽段则形成不规则的构象，如无规卷曲。
这些多肽链主链骨架中局部的构象，就是二级结构。
10．超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近，彼此作用，从而形成有规则的二级结构的聚合体，就是超二级结构。
11．结构域：在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体，即是结构域。
它是球蛋白分子三级结构的折叠单位。
12．蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构（超二级结构及结构域）的基础上，进一步的盘绕、折叠，从而产生特定的空间结构。
或者说三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。
维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电引力）。
另外二硫键在某些蛋白质中也起着非常重要的作用。
13．蛋白质四级结构：由相同或不同的亚基（或分子）按照一定的排布方式聚合而成的聚合体结构。
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名词解释：1、结构域：分子量较大的蛋白质在形成三级结构时，肽链中一些肽段可形成结构较为紧密、功能相对独立的特定区域称为结构域常包含多个超二级结构。
2、氨基酸的等电点：在某一PH值溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，成为兼性离子，呈电中性，此溶液的pH值称该氨基酸的等电点。
3、蛋白质的等电点：在某一PH值溶液中，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势相同，成为兼性离子，呈电中性，此溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
4、蛋白质的变性：在某些物理因素或化学因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而引起理化性质改变，生物活性丧失，这种现象称为蛋白质变性。
5、酶的活性中心：酶分子中能和底物特意地结合并催化底物转化为产物的具有特定三维结构的区域称为活性中心。
辅酶或辅基参与组成酶的活性中心。
6、同工酶：同工酶是指在同种生物体内，催化同一种化学反应，但酶蛋白的分子结构和理化性质、免疫学特性都有所不同的一组酶。
7、酶的变构调节：某些特异的代谢物分子作用于酶时，以共价键的形式可逆地结合至活性中心以外的部位，使其构象改变，活性也随之改变，这种调节称为酶的变构调节。
8、共价修饰：酶蛋白多肽链上的某些残疾侧链在另一种酶的催化作用发生可逆的共价变化，从而引起酶空间结构及催化活性的改变，这种调节称为酶的化学修饰，也称共价修饰。
9、酶的竞争性抑制：竞争性抑制剂的化学结构与底物的化学结构相似，两者能够共同竞争同一种酶的活性中心，结果影响了酶与底物的结合，使有活性的酶分子数减少，导致酶促反应速度下降，这种作用称为竞争性抑制作用。
竞争性抑制作用的强弱取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例。
10、底物水平磷酸化：代谢物脱氢、脱水时，引起分子内能量重新分布，形成高能化学键，将底物分子中的高能键的能量直接转移给ADP生成ATP的过程，称之为底物水平磷酸化。
11、脂肪动员：储存在脂肪库中的脂肪，在脂肪酶的作用下逐步水解为甘油和脂肪酸并释放入血以供其它组织细胞摄取利用的过程叫脂肪动员。
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第一章1、等电点（isoelectric point）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2、肽（peptide）：是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
3、肽键(peptide bond)：是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基脱水缩合而形成的化学键。
4、氨基酸的理化性质：氨基酸具有两性解离的性质；含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收的性质。
5、蛋白质（protein）：是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物,是生命的物质基础。
6、蛋白质的理化性质：两性解离性质；胶体的性质；蛋白质空间结构破坏而引起变形；蛋白质的紫外线吸收的性质；蛋白质的呈色反应（茚三酮反应，双缩脲反应）7、肽单元：参与肽键的6个原子Cα1,C、O、N、H、Cα2位于同一平面，此同一平面上的6个原子构成肽单元。
8、模体：是蛋白子分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。
一个模体有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。
9、结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能。
结构域是在三级结构层次上的独立功能区。
10、蛋白质的一级结构：蛋白质分子从N-端至C-端所有氨基酸的排列顺序，并且包括二硫键的位置。
11、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。
12、蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
三级结构是在二级结构的基础上形成的进一步卷曲或折叠的状态。
13、蛋白质的四级结构：是指蛋白质分子中各个亚基之间的空间排布及亚基亚基接触部位的布局和相互作用。
14、蛋白质变性：在一些理化因素的作用下，蛋白质的特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失。
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名词解释1、血糖：血液中的单糖，主要是葡萄糖2、糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成；糖原分解成葡萄糖的过程称糖原分解。
3、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程4、有氧氧化：在供氧充足时，葡萄糖在胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化生成CO2和H2O，并释放大量能量5、三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA和草酰乙酸缩合成生成柠檬酸, 柠檬酸经一系列酶促反应之后又生成成草酰乙酸，形成一个循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环6、糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳酸，称为糖酵解途径。
7、血脂：血浆中脂类的总称。
主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。
8、血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
包括脂类和载脂蛋白。
9、.脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程。
10、酮体：包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物。
11、必需脂肪酸：人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸，在人体内不能合成，必需由食物来供给。
有亚油酸、亚麻酸及花生四烯酸三种。
12、必需氨基酸：体内需要而自身又不能合成、必需由食物供给的氨基酸。
包括异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸和缬氨酸。
13、蛋白质的互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用。
14、转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的α- 氨基转移到一个α- 酮酸的羰基位置上，生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。
该过程只发生氨基转移，不产生游离的NH3。
15、一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称为一碳单位。
16、密码子：从mRNA编码区5’端向3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组，每组碱基构成一个遗传密码，称为密码子或三联体密码。
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1．糖是一类多羟基醛或多羟基酮及其缩合物和衍生物的总称；分为单糖、寡糖、多糖和复合糖。
2.必需脂肪酸：维持人体生长所需的，体内又不能合成的脂肪酸。
3.皂化价：完全皂化1克油或脂所消耗的氢氧化钾的毫克数。
4.蛋白质变性：蛋白质受到某些物理和化学因素作用时，引起生物活性的丧失，溶解度的降低，以及其他的理化性质的改变，这种变化称为蛋白质的变性作用。
5.DNA变性：指维持核酸双螺旋结构的氢键断裂从而使核酸变成单链结构的过程。
6.肽平面：形成肽键的4个原子和与之相连的2个C原子共处于一个平面上，形成肽平面。
7.米氏常数：是反应速度为最大值的一半时的底物浓度8.竞争性抑制作用：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低的作用。
9.三羧酸循环：以乙酰CoA 为起点，多种生物大分子（糖，脂，氨基酸）的共同最终代谢途径。
10.糖异生：非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生作用。
糖异生的意义：11.糖酵解：葡萄糖在胞液中经一系列酶促反应分解为丙酮酸的过程，称为糖酵解12.脂肪酸的β-氧化、ω-氧化肝和肌肉是进行脂肪酸氧化最活跃的组织,其最主要的氧化形式是β-氧化。
ω-氧化：在酶的催化下，脂肪酸的烷基端碳先氧化成羟基，再氧化成羧基，最后生成α，ω-二羧酸，然后在两端进行β-氧化。
13.转氨基作用：在转氨酶的催化下，某一氨基酸的a（阿尔法）-氨基转移到另一种a-氨基转移到另一种a-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成a-酮酸。
14.呼吸链：又称电子传递链，指代谢物上脱下的氢经一系列传递体,最后传递给分子氧而生成水的体系。
15.冈崎片段：随从链上不连续复制的DNA片段称为冈崎片段。
16.分子伴侣：一类在序列上没有相关性但有共同功能的蛋白质，它们在细胞内帮助其他含多肽的结构完成正确的组装，而且在组装完毕后与之分离，不构成这些蛋白质结构执行功能时的组份。
17.酮体：在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。
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名词解释1、酶的比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数。
2、蛋白质的三级结构：多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状结构。
3、别构效应：某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性的改变。
4、寡糖：由2～20个单糖分子通过糖苷键构成的糖类物质。
5、第二信使：细胞表面受体接受细胞外信号后转换而来的细胞内信号称为第二信使，而将细胞外信号称为第一信使。
6、分子杂交：用一个DNA单链或一个RNA单链与另一待测DNA单链形成双链，以测定某特异序列的存在。
7、蛋白质的可逆变性：用适当的方法消除变性因素，可使蛋白质恢复活性。
8、全酶：具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基、辅基和其它辅助因子。
9、米氏常数Km：Km的数值等于酶促反应达到其最大速率一半时的底物浓度，它的大小只与酶的性质有关，而与酶浓度无关。
10、波尔效应：pH值或和CO2分压的变化对血红蛋白结合氧能力具有影响，血液pH值降低或CO2分压升高，使血红蛋白对O2的亲和力降低，在任意O2分压下血红蛋白氧饱和度均降低，氧分数饱和曲线右移；反之亦然。
这种pH对Hb氧亲和力的影响称为波尔效应。
11、肽聚糖：N-乙酰葡萄糖胺（NAG）和N-乙酰胞壁酸（NAMA）交替连接的杂多糖与不同组成的肽交叉连接形成的大分子。
肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。
12、乳化作用：由于表面活性剂的作用，使本来不能混合到一起的两种液体能够混到一起的现象称为乳化现象，具有乳化作用的表面活性剂称为乳化剂。
13、酸败现象：食物和其他产品中的不饱和脂肪酸被氧化或水解而产生的一种具有异臭的状态，酸败后的油脂密度减小，碘值降低，酸值增高。
14、碘值：不饱和脂肪酸中的不饱和度越高，用以与之加成的卤素量也越多，通常以“碘值”表示。
在一定条件下，每100g脂肪所吸收碘的克数称为该脂肪的“碘值”。
15、自由基:：凡是具有不成对电子的原子或基团，称为自由基或游离基。
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第一章1,氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
2，必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。
4，等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。
5，茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
8，蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10，离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱11，透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
13，亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
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5.转录因子:反式作用因子中，直接或间接结合RNA聚合酶的，则称为转录因子
6.拼板理论：少数几个反式作用因子（主要是可诱导因子和上游因子）之间互相作用，再与基本转录因子、RNA聚合酶搭配而有针对性地结合、转录相应的基因。可诱导因子和上游因子常常通过辅激活因子或中介子与基本转录因子、RNA聚合酶结合，但有时也可直接与基本转录因子、RNA聚合酶结合。
18.共价修饰:在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。
19.酶原:有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
20.酶原的激活:在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
2.辅基:辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶又称为辅基.(辅基和酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤等方法将其除去，在反应中不能离开酶蛋白，如FAD、FMN、生物素等。)
3.必需基团:酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。
4.酶的活性中心:指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
3.氧化磷酸化:是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化。
1.营养必需氨基酸:指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Trp。(其余12种氨基酸体内可以合成，称为营养非必需 氨基酸。)
2.脂肪动员:是指储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
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名词解释1.肽键：由一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基酸脱水缩合形成的化学键。
2.氨基酸残基：肽键中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全被称为氨基酸残基。
3.蛋白质一级结构：在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。
4.蛋白质二级结构：蛋白质分子中某一段肽键的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架碳原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
5.模体：在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。
6.蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
7.结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。
8.分子伴侣：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构想或形成四级结构的一类蛋白质。
9.蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的局部和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
10.蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性丧失。
11.蛋白质的复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有构象的功能，称为蛋白质的复性。
12.核酸的一级结构：核酸中核苷酸的排列顺序。
13.DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程，称为DNA变性。
14.增色效应：DNA变性时其溶液OD260增高的现象。
15.解链温度：DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大值的一半时所对应的温度。
16.DNA复性：当变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构。
17.减色效应：DNA复性时，其溶液OD260降低。
18.核酸分子杂交：不同种类的DNA单链分子或RNA分子放在同一溶液中，只要两种单链分子之间存在一定程度的碱基配对关系，在适宜的条件可以在不同的分子间形成杂化双链。
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1.肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的基脱去一分子的水，所形成的酰胺键称为肽键。
2.蛋白质变性：在某些理化因素的作用下，使蛋白质的空间构象破坏，进而改变蛋白质的理化性质和生物活性，称为蛋白质变性。
3.蛋白质的等电点：在某一PH溶液中，蛋白质分子解离成正电荷和负电荷的趋势相等，其净电荷为零，此时溶液的PH为该蛋白质的等电点。
4.α-螺旋：α-螺旋为蛋白质二级结构。
在α-螺旋中，多肽链主链围绕中心轴作有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时针方向，即所谓的右手螺旋。
氨基酸侧链伸向螺旋外侧。
每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈。
α-螺旋的稳定依靠上下肽键之间所形成的氢键维系。
5.蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间排布，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键，包括氢键、离子键、疏水作用、范德华力。
6.核酸的一级结构：是指从5'-末端到3'-末端核酸或脱氧核苷酸的排列顺序。
7.DNA的变性：当DNA受到某些理化因素作用时，DNA双链互补碱基对之间的氢键和相邻碱基之间的堆积力受到破坏，DNA双链被解开成单链，逐步形成无规则线团构象的过程。
DNA 变性的本质是破坏互补碱基间的氢键，并未破坏磷酸二酯键，因此DNA的变性仅破坏DNA的空间结构，一级结构不受影响。
8.T m值：是指DNA分子达到50%解链时所需的温度。
T m值的大小与DNA分子中的GC含量有关，GC含量越高T m值则越大。
10.维生素：维生素是维持机体正常代谢和健康所必需的，但体内不能合成或合成很少，必须由食物供给的一类小分子有机化合物。
11.脂溶性维生素：脂溶性维生素属于疏水性化合物，不溶于水，而溶于脂类及有机溶剂，在食物中与脂类共存，随脂类物质一同被吸收。
当脂类吸收障碍时易导致其缺乏。
12.视紫红质：视紫红质是视网膜杆状细胞内能感受弱光或暗光的一种由11-顺视黄醛和不同的视蛋白组成的色素结合蛋白质。
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生化名词解释大全1. DNA：脱氧核糖核酸，生物体的遗传物质，由四种碱基（腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤）组成的双链螺旋结构。
2. RNA：核糖核酸，参与蛋白质的合成和转运，可以分为信使RNA（mRNA）、核糖体RNA（rRNA）和转移RNA （tRNA）。
3. 蛋白质：多肽链或多种肽链编织而成，具有广泛的功能，如结构支持、酶催化和信号传递。
4. 酶：催化化学反应的蛋白质，通过降低反应活化能来加速反应速率。
5. 细胞膜：包围和保护细胞的薄膜，由脂质双层和蛋白质构成。
6. 生物催化：生物体利用酶促进化学反应发生的过程。
7. 代谢：生物体所进行的化学反应，包括合成物质和分解物质两个方面。
8. 基因：DNA上的功能区段，确定了特定蛋白质的合成。
9. 氨基酸：蛋白质的构成单位，共有20种不同的氨基酸。
10. 异源重组：将来自不同生物体的DNA片段重新组合，形成新的基因组合。
11. 基因工程：利用基因工具和技术对生物体的基因进行改造，实现特定目标。
12. 克隆：复制生物个体或基因的过程。
13. 基因表达：基因的信息从DNA转录为mRNA，再由mRNA翻译为蛋白质的过程。
14. 遗传：生物体通过基因的传递将遗传信息传递给下一代。
15. 内质网：细胞内一种网状结构，参与蛋白质合成和修饰。
16. 线粒体：细胞内的双层膜结构，参与细胞呼吸和能量产生。
17. 基因突变：DNA序列发生改变，导致基因功能或表达出现不同。
18. 病原体：引起疾病的微生物或病毒。
19. 感染：病原体侵入和繁殖在宿主体内，导致宿主出现病症。
20. 免疫系统：人体防御病原体和异物入侵的生物系统。
21. 抗生素：一类能抑制或杀死细菌生长的化学物质。
22. 肥料：提供植物所需养分的物质，促进植物生长。
23. 基因组：一个生物体的所有基因的集合。
24. 表型：生物体可观察到的形态特征，由基因和环境共同决定。
25. DNA修复：维护DNA完整性的一系列修复机制。
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名词解释1、糖酵解：在机体缺氧的情况下，葡萄糖经过一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解2、底物水平磷酸化：ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应过程称为底物水平磷酸化3、糖异生：由非糖物质（乳酸，甘油，生糖氨基酸）转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生4、必需脂肪酸：某些多不饱和脂肪酸（如亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸）机体自身不能合成，必须从食物中摄取，是动物不可缺少的营养物质，称为必需脂肪酸。
5、脂肪动员：储存在支付脂肪细胞中脂肪在脂肪酶的作用下逐步水解，释放出游离脂肪酸和甘油，供其他组织细胞氧化利用的过程6、酮体：脂肪酸在肝细胞中经有氧氧化分解而产生的中间产物，包括了乙酰乙酸，羟丁酸，丙酮，三者统称酮体7、生物氧化：营养物质在生物体内氧化生成水和二氧化碳并释放能量的过程称为生物8、电子传递链：线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原反应将代谢物脱下来的电子传递给氧生成水。
这一系列的酶和辅酶称为呼吸链或者电子传递链。
9、氧化磷酸化：代谢物脱下的2H，经电子传递链氧化为水时释放的能量用于ADP的磷酸化，生成ATP的过程，称为氧化磷酸化。
10、必需氨基酸;体内不能自身合成，必须由食物共给的氨基酸。
11、一碳单位某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。
氨基酸联合脱氨作用：有两种脱氨作用的联合作用，使氨基酸的a-氨基脱下产生游离氨的过程。
12、嘌呤核苷酸的从头合成途径；利用磷酸核糖，氨基酸，一碳单位，以及CO2等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成飘零核苷酸，称为从头合成途径13、嘌呤核苷酸的补救合成途径：利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经过简单的反应过程合成嘌呤核苷酸。
称为补救合成途径。
14、酶的化学修饰：酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下可发生可逆的共价修饰，从而引起酶的活性改变，这种调节称为酶的化学修饰。
生化名词解释
生化名词解释1多羟基醛或酮及其缩聚物和衍生物的总称。
2构型：原子或基团在空间的相对分布或排列。
涉及共价键的断裂。
3构象：当单键旋转时，取代基团可能形成不同的立体结构。
不涉及共价键的断裂。
4差向异构体：仅一个手性碳原子构型不同的非对映异构体5必需脂肪酸：人体不能合成，必需由膳食提供的对人体功能必不可少的多不饱和脂肪酸。
6自由基：分子/原子/基团中有未配对电子的一类物质。
7抗氧化剂：具有还原性、能抑制靶分子自动氧化的物质。
8等电点：当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目相等，净电荷为0。
这一pH值即为AA的等电点。
9均一蛋白质：对任一种给定的蛋白质，其所有分子在AA组成和顺序以及肽链的长度方面都应是相同的，即所谓均一的蛋白质。
10一级结构：肽链中的氨基酸排列顺序。
11二级结构：指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。
12超二级结构：若干相邻的二级结构单元按照一定规律有规则组合在一起，相互作用，形成在空间构象上可彼此区别的二级结构组合单位。
13结构域：存在于球状蛋白质分子中的两个或多个相对独立的、在空间上能辨认的三维实体。
14三级结构：已由二级结构元件构建成的总三维结构，包括一级结构中相距较远的肽段间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。
15四级结构：指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式。
15亚基：四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质。
具有独立三级结构的肽链。
亚基有时也称单体。
15单体蛋白质：仅由一个亚基组成并因此无四级结构的蛋白质。
15原聚体、聚体：对称的寡聚蛋白质分子中的两个或多个不对称的相同结构。
16氨基酸残基：肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已经不是原来完整的分子，因此称为氨基酸残基。
16肽基、肽单位：肽链中的酰胺基（-CO-NH-）。
16：肽：氨基酸的线性聚合物，因此也常称肽链。
16：共价主链：由-N-Cα-C-序列重复排列而成的肽链骨干。
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生物化学名词解释生物化学：生物化学是用化学的原理和方法，从分子水平来研究生物体的化学组成，及其在体内的代谢转变规律从而阐明生命现象本质的一门科学。
糖类化合物：多羟基醛或多羟基酮或其衍生物。
差向异构体：仅一个手性碳原子构型不同的非对映异构体。
旋光异构体：由于不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏振面发生不同影响所产生的异构体。
αβ异头物：异头碳的羟基与最末的羟甲基是反式的异构体称α-异头物，具有相同取向的称β-异头物。
单糖：简单的多羟基醛或酮的化合物。
成脎反应：单糖的醛基或酮基与苯肼作用生成糖脎。
寡糖：由少数几个单糖通过糖苷键连接起来的缩醛衍生物。
多糖：由10个以上单糖单位构成的糖类物质。
血糖：是血液中的糖份，绝大多数为葡萄糖。
糖原：动物体内的储存多糖，相当于植物体内的淀粉。
脂质：脂肪酸与醇脱水反应形成的酯及其衍生物。
反式脂肪酸：不饱和的有机羧酸存在顺式和反式。
皂化值：完全皂化1g油脂所需KOH的毫克数。
碘值：100g油脂卤化时所能吸收的碘的克数，表示油脂的不饱和程度。
抗氧化剂：具有还原性、能抑制靶分子自动氧化的物质。
兼性离子：同时带有正电荷和负电荷的离子。
等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH。
层析：基于不同物质在流动相和固定相之间的分配系数不同而将混合组分分离的技术。
蒽酮反应：蒽酮可以与游离的已糖或多糖中的已糖基、戊糖基及已糖醛酸起反应，反应后溶液呈蓝绿色，在620nm处有最大吸收。
谷胱甘肽：由L-谷氨酸、L-半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。
简单蛋白：仅由氨基酸组成。
结（缀）合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。
蛋白质一级结构：以肽键连接而成的肽链中氨基酸的排列顺序。
蛋白质二级结构：肽链主链骨架原子的相对空间位置。
蛋白质超二级结构：若干相邻的二级结构单元按照一定规律有规则地组合在一起，彼此相互作用，形成在空间构象上可彼此区别的二级结构组合单位。
结构域：二级、超二级结构基础上形成的介于超二级结构和三级结构之间的局部折叠区，是一个特定区域。
Edman降解：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。
氢键：氢原子与两个电负性强的原子相结合而形成的弱键。
α-螺旋：多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象。
β-折叠：由两、多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成。
肽链主链呈锯齿状折叠构象。
β-转角：是多肽链180°回折部分所形成的一种二级结构。
β凸起：β折叠股中额外插人的一个残基。
蛋白质的变性：在某些物理化学因素影响下，可使蛋白质分子的空间结构解体，从而使其活性丧失。
盐溶：低浓度的中性盐可以增加蛋白质的溶解度。
盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，使蛋白质沉淀析出。
蛋白质复性：在可逆的蛋白质变性中，若除去变性因素后，蛋白质分子的空间结构又得以恢复，可完全或部分恢复其生物活性。
凝胶过滤法：根据分子大小分离蛋白质混合物的方法。
酶：由活细胞产生的、有高度专一性和高效催化作用的生物大分子。
活化能：指在一定温度下，1mol底物全部进入活化态所需要的自由能。
全酶：酶蛋白与辅因子结合成的完整分子。
结合酶：有结构蛋白质构成的酶。
单体酶：一般是由一条多肽链组成的酶。
寡聚酶：由2个或多个相同或不相同亚基组成的酶。
多酶复合体：几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。
酶活力：酶催化反应的能力。
酶活力单位：（U）在一定条件下、一定时间内、将一定量的底物转化为产物所需的酶量。
比活力：每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数。
转换数：每秒内每一催化中心所能转换的底物分子数。
核酶：作用于RNA，是催化RNA分子中一定部位的磷酸二酯键断裂的生物催化剂。
中间络合物学说：米氏方程:Km：Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。
Vmax：最大反应速率。
酶的抑制作用：酶的必需基团（包括辅因子）的性质受到某种化学物质的影响而发生改变，导致酶活性的降低或丧失。
酶蛋白一般并未变性。
不可逆抑制：抑制剂与酶活性中心必需基团以共价结合，引起酶活性丧失。
可逆抑制：抑制剂与酶蛋白以非共价键结合，具有可逆性，可用透析、超滤、凝胶过滤等方法将抑制剂除去。
竞争性抑制：抑制剂和底物共同竞争与酶的活性中心结合，阻碍底物与酶形成中间产物，抑制酶的活性。
非竞争性抑制：抑制剂与酶活性中心结合基团以外的部位结合，抑制剂与底物无竞争关系。
反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合生成抑制剂-酶-底物死端复合物，从而抑制酶的活性。
激活剂：使酶原激活的物质。
同工酶：能催化相同的化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成不同的一组酶。
核酸：遗传物质变异的物质基础。
核苷酸：由碱基、戊糖和磷酸组成的化合物。
ATP：由1分子腺嘌呤，1分子核糖和3分子磷酸组成的高能化合物。
DNA双螺旋结构：两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴缠绕，为右手螺旋。
Chargaff规则：A=T,G=C,A+G=C+T,A+C=G+T。
负超螺旋：通过放松双螺旋而形成的欠旋DNA会形成额外右手螺旋。
B型DNA：平滑旋转的梯形螺旋结构。
Z型DNA：糖磷酸酯骨架呈现Z字形走向。
增色效应：由于核酸变性而引起对紫外线吸收增加的现象。
减色效应:复性时紫外线吸收减少的现象。
核酸的变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。
复性：变性DNA在适当的条件下，两条彼此分开单链重新缔合成双链。
杂交：在复性时，两种来源不同而具有互补碱基序列的多核苷酸片段可形成双螺旋。
T m值：DNA变性时，OD260达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度或熔解温度。
琼脂糖凝胶电泳：溴乙锭能插入DNA分子的碱基对间形成复合物，在紫外线照射下溴乙锭发橘红色荧光，荧光强度与DNA含量成正比。
PAGE：聚丙烯酰胺凝胶电泳。
PCR：DNA聚合酶链式反应。
新陈代谢：生物与周围环境进行物质与能量交换的过程。
分解代谢：将从外界摄取或机体原有的物质通过一系列的反应步骤变为较小的、较简单的物质的过程。
合成代谢：生物利用小分子或大分子结构元件构建自身大分子的过程。
能量代谢：在物质代谢过程中，总伴随着能量的变化。
高能化合物：随水解反应或基团转移反应放出大量自由能的化合物。
生物氧化：又称呼吸作用，有机物质（糖、脂肪和蛋白质）在生物细胞内进行氧化分解而生成CO2和H2O并释放出能量的过程。
呼吸链（电子传递链）：代谢物上氢原子被脱氢酶激活脱落后，经一系列电子传递体，最后传递给被激活的氧分子而生成水的过程。
氧化磷酸化：代谢物的氧化（脱氢）作用与ADP的磷酸化反应偶联生成ATP的过程。
底物水平磷酸化：没有氧参加，只需要代谢物脱氢及其分子内部所含能量重新分布，即可生成高能磷酸键的作用。
电子传递抑制剂：呼吸毒物，阻断电子传递。
化学渗透学说：当线粒体内膜上的呼吸链进行电子传递时，电子能量逐步降低，脱下的H+质子便穿过膜从线粒体的基质进入到内膜外的腔中，造成跨膜的质子梯度（浓度差），导致化学渗透发生。
苹果酸穿梭系统：（生物化学P205）异柠檬酸穿梭作用：（生物化学P205）-磷酸甘油穿梭作用：（生物化学P205）糖酵解：无氧条件下，1葡萄糖分解产生2丙酮酸，并伴随ATP生成的过程。
（生物化学P263）TCA循环：在好氧真核生物线粒体基质或好氧原核生物细胞质中，酵解产物丙酮酸脱羧、脱氢，彻底氧化为CO2、H2O并产生ATP的过程。
（生物化学P270）乙醛酸循环：（生物化学P278）糖异生作用：从非糖物质合成葡萄糖或糖原的过程。
Cori循环：又称乳酸循环，剧烈运动时产生的大量乳酸会迅速扩散到血液，随血流流至肝脏，先氧化成丙酮酸，再经过糖异生作用转变为葡萄糖，进而补充血糖，也可重新合成肌糖原被贮存起来。
糖原：是由多个葡萄糖组成的带分支的大分子多糖血脂：血浆中所含的脂质。
脂肪肝：由于各种原因引起的肝细胞内脂肪堆积过多的病变。
脂动员：脂肪在脂肪酶催化下水解为甘油和脂肪酸并释放入血液供其他组织利用的过程。
脂肪酸的 -氧化：脂肪酸分解时，α与β碳原子之间断裂，β-碳原子被氧化成羧基。
酮体：脂肪酸在肝脏中经β-氧化而产生乙酰CoA后缩合生成的中间产物，包括丙酮、乙酰乙酸、β-羟丁酸等。
酮症：肝内产生大量酮体并超过肝外组织氧化利用的酮体，造成血中酮体增高，尿中出现酮体。
氮平衡：一个人每日摄入氮量与排出氮量之间的关系。
必需氨基酸：凡人体需要但自身又不能合成的氨基酸。
非必需氨基酸：人体能合成的氨基酸。
半必需氨基酸：组氨酸和精氨酸。
（对幼儿来说体内可以合成，但合成速度不快不能满足需要，但成年后可满足要求。
）胰蛋白酶：水解Lys、Arg的α羧基形成的肽键。
胰凝乳蛋白酶：水解Phe、Trp、Tyr等疏水性氨基酸的α羧基形成的肽键。
氨肽酶：水解肽链N-末端氨基酸的外切酶。
羧肽酶：水解肽链C-末端氨基酸的外切酶。
氨基酸代谢库：由外源性氨基酸和内源性氨基酸共同构成。
氧化脱氨：氨基酸在酶的催化下氧化脱氢，同时释放出氨基的过程。
转氨基作用：在转氨酶的催化下，α-氨基酸的α-氨基转移到α-酮酸的酮基上，使酮酸生产相应的α-氨基酸，而原来的氨基酸失去氨基变成相应的α-酮酸。
联合脱氨：氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合。
鸟氨酸循环：又称尿素循环，首先鸟氨酸与氨及CO2结合生成瓜氨酸；瓜氨酸再接受1分子氨生成精氨酸；精氨酸水解产生尿素，同时生成鸟氨酸。
生糖氨基酸：通过代谢转变成葡萄糖的氨基酸。
生酮氨基酸：经过代谢能产生酮体的氨基酸。
（PS：虚线为百度百科资料）。