第一章 均相酶催化反应动力学
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均相酶催化反应动力学
二、Briggs－Haldane 对上述第3点假设进行了修正， 提出了“拟稳态”假设。
由于反应体系中底物浓度要比酶的浓度高得多，中间 复合物分解时所得到的酶又立即与底物相结合，从而使反应 体系中复合物浓度维持不变，即中间复合物的浓度不再随时 间而变化，这就是“拟稳态”假设。这是从反应机理推导动 力学方程又一重要假设。
3. 当Cs与Km的数量关系处于上述两者之间的范围时，则符 合M- M方程所表示的关系式。
参数求解：
(1) Lineweaver—Burk法(简称L—B法)。将M—M方程取其倒数得到下 式:
（2）Hanes—Woolf法(简称H—W法)。两边均乘以Cs，得 到
（3）Eadie—Hofstee法(简称E—H法)。将M—M方程重排 为
2020/4/3
2020/4/3
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第二节 简单的酶催化反应动力学
一、Michaelis-Menten 方程
方程推导三点假设：
①与底物浓度CS相比，酶的浓度CI是很小的，因而可忽略由于 生成中间复合物[ES]而消耗的底物。
②在反应过程中，酶浓度保持恒定。CE0＝CE＋CES ③产物的浓度很低，因而产物的抑制作用可以忽略。生成产物 一步的速率要慢于底物与酶生成复合物的可逆反应的速率，因此， 生成产物一步的速率决定整个酶的催化反应速率，而生成复合物 的可逆反应达到平衡状态。
如果抑制剂与酶的基因成共价结合，则此时不能用物理方法去掉抑制 剂。此类抑制可使酶永久性地失活。例如重金属离子Hg2+”、Pb2+”等对 木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶的抑制都是不可逆抑制。
一、竞争性抑制动力学
若在反应体系中存在有与底物结构相类似的物质，该物质 也能在酶的活性部位上结合，从而阻碍了酶与底物的结合，使 酶催化底物的反应速率下降。这种抑制称为竞争性抑制，该物 质称为竞争性抑制剂。其主要特点是，抑制剂与底物竞争酶的 活性部位，当抑制剂与酶的活性部位结合之后，底物就不能再 与酶结合，反之亦然。在琥珀酸脱氢酶催化琥珀酸为延胡索酸 时，丙二酸是其竞争性抑制剂。
均相反应动力学初步_图文
反 分子数：
应 工
对于基元反应：aA+bB=rR+sS
程
第
(rA ) k AcA cB
二
章 • 分子数：基元反应中反应物分子或离子的个数。
均 相
对于基元反应来讲α,β必须是正整数，α+β是基
反 应
元反应的分子数，不能大于3（根据碰撞理论，
动
α+β的取值不能大于3，必须是一个小于等于3
力 学
通过实验测出不同温度下的 速率常数k，作图根据截距 就可以求出指前因子k0，再 根据直线的斜率求出活化能 E
对给定的反应，反应速率与 温度的关系在低温时比高温 时更加敏感
反 应 注意：
工 • 实验的温度范围不能太窄，否则根本做不出一条直线； 程
• 用什么温度范围求得的活化能，只能用其计算实验范围内的温度，
均相反应动力学初步
反
应 工 程
• 2.1 概述 • 2.2 等温恒容过程
第 二
化学计量方程 化学反应方程如：N2+3H2=2NH3 化学计量方程为：2NH3-2N2-3H2=0
章
一般式：aA+bB+cC+…=0
均 相 反
a,b,c…称为计量系数，对产物为正，反应物为负。 化学计量方程仅仅表示了参与反应的各物质间的量的
二
章
均 相
rA
1 V
dnA dt
由于反应而消耗的 A物质的量 （单位体积）（单位时 间)
反
应
我们选中哪个组分求反应速率，就称做是着眼组分
动
力 学 基 础
rA
1 V
dnA dt
,rB
催化反应动力学
2.当[S]<<KM时 r =k2[E]0[S]/KM 对[S]呈一级
3.当[S]→∞时， r = rm=k2[E]0
d S
dt 3
rm
2
1.5
rm
2
1
KM1 2 3 4 5 S
酶催化的反应速率曲线
d S
dt 3
rm
2
1.5
rm
2
1
KM 1
2
3
4
5 S
典型的酶催化反应速率曲线
下面的数学处理可以求出 KM 和 rm
他们认为酶(E)与底物(S)先形成中间化合物
ES，中间化合物再进一步分解为产物(P)，并释放
出酶(E)，整个反应的速决步是第二步。
d[P] dt
k2[ES]
[ES] k1[S][E] [S][E]
k1 k2
KM
令酶的原始浓度为[E]0，反应达稳态后，一 部分变为中间化合物[ES]，余下的浓度为[E]
E3 Ea
AK+B
反应途径
AB K
催化剂与催化作用
A…B
能量
Ea E1 E3 E2
E0
A…B…K
A…K
E1 E2 A+BK
E3 Ea
AK+B
反应途径
AB K
催化剂与催化作用
也有某些催化反应，活化能降低得不多，而反 应速率却改变很大。有时也发现同一反应在不同的 催化剂上反应，其活化能相差不大，而反应速率相 差很大，这种情况可由活化熵的改变来解释。
催化剂与催化作用 什么是催化剂毒物?
固体催化剂的活性中心被反应物中的杂质占 领而失去活性，这种杂质称为毒物。
毒物通常是具有孤对电子元素(如S，N，P等) 的化合物，如 H2S, HCN, PH3 等.
均相酶催化反应动力学
例题：P24 例2.1,例2.2。 思考题：试推导上面两个
k cat
。
动力学特征和参数求取 M-M方程所表示的动力学关系为反应速率与 底物浓度之间的关系，即 r ~ CS关系。其图如右 所示。
r max
该曲线表示了三个不同动力学特点的区域： rS 1 rmax CS << K S 时，即底物浓度比值小得多时，该曲 2 •当 线近似为一直线。这表示反应速率与底物浓度 近似成正比关系，此时的酶反应可以看为一级 0 Km 反应。此时，大部分酶为游离酶，与底物结合 CS 的酶很少，要提高反应速率，只有增加底物的 浓度，才能增加中间复合物的浓度，反应速率 图：CS一定时，rS与CS的关系曲线 主要取决于底物浓度。 •当CS >> K S 时，该曲线近似为一水平线，表示当底物浓度继续增加时反应速率并 C << K 不增加，此时的酶反应可看为零级反应。此时绝大多数酶呈复合物状态，反应 体系内的游离酶很少，即使是提高底物浓度也不能提高酶反应速率。
dC[ ES ]dt
dC P = kC [ ES ] dt dC S − = k +1C E C S − k −1C [ ES ] dt dC [ ES ] = k +1C E C S − k −1C [ ES ] − kC [ ES ] ≈ 0 dt Q C E 0 = C E + C [ ES ] ∴ C [ ES ] = − ∴ C [ ES ] = ( k −1 + k ) C [ ES ] + C E 0 k + 1C S
(d) 有了动力学方程形式和参数，就可以根据动力学方程计算反应一定时间后底 物的浓度、产物的浓度等，就可以把握反应进程，预测在某一反应器中进行某 一反应的结果。
第一章 均相反应动力学
2）优化反应器（对已有的或已设计好的）
①
②
依据经验、新技术，对反应的新认知，改进反应器的结构、结构尺寸、 操作方式、操作条件等。 在理论上建立反应器的优化总则、优化路线和计算方法。
3）设计反应器（对准备建设的工厂）
2013-8-3
Chemical Reaction Engineering of Hao
2013-8-3 Chemical Reaction Engineering of Hao 2
ECRE
绪论
第 一 • 化学反应工程理论的研究目的（干什么？） 章 均 • 化学反应工程理论的研究范畴（是什么？） 相 反 • 化学反应工程理论的研究方法（怎么做？） 应 动 力 • 化学反应工程理论的结构框架（怎么学？） 学
2013-8-3
Chemical Reaction Engineering of Hao
23
ECRE
第 一 •10.收率（Yield） 生成目的产物P的量 章 Y=
反应掉的关键组分A的物质的量 均 相 反 •11.得率 应 生成目的产物P的量 动 S= 力 反应开始时关键组分A的物质的量 学
nP nP 0 yA nA 0 nA
设计任务 建立数学模型 求解模型 检验数模 实际应用
模型修改
2013-8-3
Chemical Reaction Engineering of Hao
9
ECRE
绪论
第 一 • 化学反应工程理论的结构框架（怎么学？） 章 先简单，后复杂；先低级，后高级；先低分子，后高分，再超高分子，生 均 相 反 应 动 力 学
① 经验法：
依据长期的实践经验，或实验数据获得的规律，然后进行类比、 外推、或内插。
第一章均向酶反应动力学
动力学方程
rP
k2CE0 CS K S CS
rP ,max CS K S CS
Ks：解离常数，表示酶与底物相互作用 的特性 rp,max：表示全部酶都呈复合状态时的反 应速率
二、“拟稳态”假设★
活性中间复合物的浓度不随时间变化 酶的总量保持不变
k 2 C E0 C S rp ,max CS rp k 1 k 2 K m CS CS k 1
第一节 酶反应的基本特征
酶和一般催化剂的共性
能够改变化学反应的速度，但是不改变化学反 应平衡。 酶本身在反应前后不发生变化。 降低反应的活化能，加速反应的进行。
酶作为生物催化剂的特性
高效性：大部分酶分子活力103；最高达106 专一性 易变性失活：强酸、强碱、高温等 反应条件温和：一般在pH5～8水溶液中进行， 反应温度范围为20～40C。
作业
1.一分批进行的均相酶反应，底物的初始浓度 为3*10-5mol/l， Km值为1*10-3mol/l，经过2min后
，底物转化了5%。假定该反应符合M-M方程，试问 当该反应经过10min、30min、60min时，底物转化了 多少？ 2.某酶的Km值为4.7*10-5mol/l，如果rmax值为2.2*105mol/(l.min), 在底物浓度为2*10-4mol/l和抑制剂的浓 度均为5*10-4mol/l，KI值均为3*10-4mol/l，则上述抑 制情况下的竞争、非竞争、反竞争抑制反应速率和抑 制程度为多大？
非竞争性抑制
CI i K I CI
CI i Km K I (1 ) CI CS
酶催化反应动力学(共49张PPT)
❖ 中间络合物学说最早是由 Henri和Wurtz两位科学家 提出的。
❖ 在1903年，Henri在用蔗 糖酶水解蔗糖实验研究化 学反响中底物浓度与反响 速度的关系时发现，当酶 浓度不变时，可以测出一 系列不同底物浓度下的化 学反响速度，以该反响速 度对底物浓度作图，可得 到如图3-2所示的曲线。
酶底物中间络合物学说
本质上来说就是酶的修饰抑制
竞争性抑制剂。 ⑴ Vm值降低，Km值不变；
3酶活力测定时需注意：
测定酶活力常用的方法：
❖ 有某些重金属离子如Ag 、Cu 、Hg 、Pb 等 K+、Na+、Ca2+、Mg2+、Zn2+及Fe2+
图3-1 酶促反响的速度曲线 测定酶活力常用的方法：
+
2+
2+
2+
对酶的抑制作用也属于这一类。 3激活剂对酶促反响速度的影响
1 竞争性抑制 2 非竞争性抑制 3 反竞争性抑制
①竞争性抑制(competitive inhibition) ：
❖ 是最常见的一种可逆抑制作用。
❖ 大多数竞争性抑制剂与底物的结构相似，能与底
物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形 成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑 制作用。 ❖ 其抑制程度取决于底物和抑制剂的相对浓度，可以 通过增加底物浓度的方法来解除这种抑制作用。
竞争性抑制反响模式
❖ 在竞争性抑制中，底物(S)或抑制剂(I)与酶(E)的结合
都是可逆的，因此存在着如下的化学平衡式：
[S]>>[I]：高浓度的底物可解除抑制
图3-5 竞争性抑制曲线
特点：
⑴ Vm值不变，(表观）Km值增大； ⑵ Km随抑制剂浓度[I]的增加而增加； ⑶双倒数作图所得直线相交于纵轴； ⑷抑制作用可以被高浓度的底物减低以致消除。
2__第一章__化学反应动力学--均相反应动力学_97-2003
对于任一不可逆反应 aA + bB→pP + sS • 反应物 A 的消耗速率：
dnA 反应消耗A的物质量 −rA = − = Vdt 单位反应时间× 单位混合物体积
• 产物 P 的生成速率
dnP 产物P的生成量 rP = = Vdt 单位反应时间× 单位混合物体积
(1) 反应速率 ri 始终为正值； • 对于反应物，dnA＜０，速率为消耗速率， 取负号，如(-rA) 或 - (rA) ； • 对于产物，dnP＞０，速率为生成速率，取 正号，如 rP。 (2) 各组分速率与其计量系数成正比：
解：由题中数据可知醋酸转化率较低，且丁 醇又大量过剩，可以忽略逆反应的影响， 同时可以不考虑丁醇浓度对反应速率的影 响。所以，设正反应的速率方程为：
dC A α β α ′C A rA = − = kC A CB = k dt
(a)
以0级、1级、2级反应对上式进行积分式得: • 当n = 0时，
• 根据实验测得的浓度 C 与时间 t 的关系，先假 设一个动力学方程，积分得到直线方程：
ϕ (C A ) = k ⋅ t
• 图解法： 将实验数据标绘出，若能得到与上
述直线相拟合的直线，表明假设的动力学方程 正确。否则，重新假设另一个动力学方程，再 检验，直到满意结果为止。
• 图解法求动力学方程的步骤
• 浓度与时间的关系
t Ci φ(Ci) 0 Ci0 ··· ··· ··· ··· ··· ··· ··· ··· ··· ··· ··· ··· ··· ··· ··· ··· ··· ··· ··· ··· ··· ···
φ(Ci0) ··· ··· ··· ··· ··· ··· ··· ··· ··· ··· ···
酶催化反应动力学概况课件
非竞争性抑制剂
与酶的活性中心以外的位点结合，影响酶与底物的结合。
反竞争性抑制剂
既不与底物也不与酶直接结合，而是通过改变酶的构象来影响其 催化活性。
酶促反应的激活剂
01
02
有机小分子
金属离子
03 蛋白质
抑制剂与激活剂的应用
药物研发 生物工程 化学工业
05
酶催化反应的动力学应 用
CHAPTER
酶催化反应在生物工程中的应用
影响因素
速率常数受到多种因素的影响， 包括温度、pH值、离子强度、底 物浓度、酶浓度等。
酶的活性单位与测定方法
活性单位定义
1
常用活性单位
2
测定方法
3
酶促反应的速率常数与底物浓度关系
米氏方程
Km值的意义
04
酶促反应的抑制剂与激 活剂
CHAPTER
酶促反应的抑制剂
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，从而降低酶的催化效率。
02
酶催化反应的速率方程
CHAPTER
米氏方程
米氏方程是描述酶催化反应速率与底物浓度关系的方程，其形式为v=Vmax[S]/ （Km+[S]），其中v代表反应速率，Vmax代表最大反应速率，[S]代表底物浓度， Km代表米氏常数。
米氏方程是酶动力学中的基本方程之一，通过它可以研究酶催化反应的特性，如 最大反应速率、底物浓度等对反应速率的影响。
初始速率法
初始速率法可以避免产物抑制和底物 抑制等效应对实验结果的影响，因此 被广泛应用于酶促反应的动力学研究。
酶促反应的速率曲线
03
酶促反应的速率常数与 酶活性
CHAPTER
酶促反应的速率常数
定义
与酶的活性中心以外的位点结合，影响酶与底物的结合。
反竞争性抑制剂
既不与底物也不与酶直接结合，而是通过改变酶的构象来影响其 催化活性。
酶促反应的激活剂
01
02
有机小分子
金属离子
03 蛋白质
抑制剂与激活剂的应用
药物研发 生物工程 化学工业
05
酶催化反应的动力学应 用
CHAPTER
酶催化反应在生物工程中的应用
影响因素
速率常数受到多种因素的影响， 包括温度、pH值、离子强度、底 物浓度、酶浓度等。
酶的活性单位与测定方法
活性单位定义
1
常用活性单位
2
测定方法
3
酶促反应的速率常数与底物浓度关系
米氏方程
Km值的意义
04
酶促反应的抑制剂与激 活剂
CHAPTER
酶促反应的抑制剂
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，从而降低酶的催化效率。
02
酶催化反应的速率方程
CHAPTER
米氏方程
米氏方程是描述酶催化反应速率与底物浓度关系的方程，其形式为v=Vmax[S]/ （Km+[S]），其中v代表反应速率，Vmax代表最大反应速率，[S]代表底物浓度， Km代表米氏常数。
米氏方程是酶动力学中的基本方程之一，通过它可以研究酶催化反应的特性，如 最大反应速率、底物浓度等对反应速率的影响。
初始速率法
初始速率法可以避免产物抑制和底物 抑制等效应对实验结果的影响，因此 被广泛应用于酶促反应的动力学研究。
酶促反应的速率曲线
03
酶促反应的速率常数与 酶活性
CHAPTER
酶促反应的速率常数
定义
第一章酶促反应动力学
反应时间
time (h)
反应时间
A
35
动力学参数rmax和Km
VPmaxk2[E0]
全部酶呈复合物状态时的反应速率，即最大初
始反应速率。
催化活性中心速率常数kcat:酶的活性中心在单位时
间内能转化底物分子为产物的最大数量，即酶的最大转换
速率。
单底物酶催化： kcat=k+2
A
36
米氏常数Km的意义
反应速率与酶浓度成正比(底物过量) 底物浓度对反应速率的影响：
非线性。底物浓度较低，反应速率随底物浓度 提高而增加；底物浓度较高，反应速率随底物浓度 的提高而趋于稳定。
A
33
底物浓度与反应速率的关系
0.24
反应速率 v (mmol/L/h)
S
0.18
0.12
12vVS,mm 0.06
0.00
0.0
3. 忽略产物的抑制作用，不考虑P+E→ES这个可逆反应的 存在。
4. [ES]在反应开始后与E及S迅速达到动态平衡, ES分解
生成产物的速度不足以破A 坏这个平衡。
23
E ＋S
k+1
k-1
ES k+2 E ＋ P
➢ 对于单底物的酶促反应:
dP
dS
dtt0 dtt0
由假设4可得到： k1[E]S []k1[E]S (1)
A
40
M-M方程动力学参数的确定
作图法(通过方程变换，将方程线性化)
✓L-B法 ✓H-W法 ✓E-H法 ✓积分法
非线性最小二乘法回归处理
✓信赖域法(Matlab的优化工具箱) ✓遗传算法(不依赖于初值，可并行计算)
A
41
time (h)
反应时间
A
35
动力学参数rmax和Km
VPmaxk2[E0]
全部酶呈复合物状态时的反应速率，即最大初
始反应速率。
催化活性中心速率常数kcat:酶的活性中心在单位时
间内能转化底物分子为产物的最大数量，即酶的最大转换
速率。
单底物酶催化： kcat=k+2
A
36
米氏常数Km的意义
反应速率与酶浓度成正比(底物过量) 底物浓度对反应速率的影响：
非线性。底物浓度较低，反应速率随底物浓度 提高而增加；底物浓度较高，反应速率随底物浓度 的提高而趋于稳定。
A
33
底物浓度与反应速率的关系
0.24
反应速率 v (mmol/L/h)
S
0.18
0.12
12vVS,mm 0.06
0.00
0.0
3. 忽略产物的抑制作用，不考虑P+E→ES这个可逆反应的 存在。
4. [ES]在反应开始后与E及S迅速达到动态平衡, ES分解
生成产物的速度不足以破A 坏这个平衡。
23
E ＋S
k+1
k-1
ES k+2 E ＋ P
➢ 对于单底物的酶促反应:
dP
dS
dtt0 dtt0
由假设4可得到： k1[E]S []k1[E]S (1)
A
40
M-M方程动力学参数的确定
作图法(通过方程变换，将方程线性化)
✓L-B法 ✓H-W法 ✓E-H法 ✓积分法
非线性最小二乘法回归处理
✓信赖域法(Matlab的优化工具箱) ✓遗传算法(不依赖于初值，可并行计算)
A
41
化学反应动力学-均相反应动力学
均相反应动力学的研究对象和意义
均相反应动力学主要研究均相体系中的化学反应速率以及影响反应速率的各种因素。这些均相体系包括气相、液相和固相中 的化学反应。
研究均相反应动力学的意义在于：首先，它可以帮助我们深入了解化学反应的本质和过程，从而更好地控制和优化化学反应 ；其次，它有助于我们预测新物质或新材料的性能，为材料科学和工程领域的发展提供理论支持；最后，它还可以为化学工 程和制药等领域提供重要的应用价值，例如优化化学合成路线、提高药物合成的效率等。
化学反应动力学-均相反 应动力学
目 录
• 引言 • 均相反应动力学基础 • 均相反应的动力学模型 • 均相反应的动力学实验方法 • 均相反应动力学的应用实例 • 均相反应动力学的未来发展与挑战
引言
01
化学反应动力学的定义
化学反应动力学是研究化学反应速率以及影响反 应速率的各种因素的科学。它涉及到反应速率常 数、反应机理、活化能等概念，是化学学科中的 重要分支之一。
更准确地描述反应过程。
实验技术的创新与改进
开发高精度实验设备
通过改进实验设备，提高实验数据的精度和可靠性。
利用实时监测技术
利用先进的实时监测技术，如光谱学、质谱学等，获取更准确的反 应中间产物和产物信息。
发展微观反应观测技术
通过发展原子力显微镜、光子晶体等微观反应观测技术，直接观察 化学反应过程中的分子动态行为。
酶促反应动力学
酶促反应是生物体内的重要生化过程，通过均相反应动力学研究酶促反 应的速率和机理，有助于理解生物体内代谢过程的调控机制。
03
生物分子相互作用
均相反应动力学可用于研究生物分子之间的相互作用，如蛋白质与配体
之间的结合和解离过程，为生物分子结构和功能的研究提供支持。
化学反应动力学中的均相催化
化学反应动力学中的均相催化化学反应动力学是研究反应物转化为产物的速度和反应条件对反应速度的影响的学科。
化学反应的速率决定了许多化学过程的效果和实际应用，例如生产化学物品和控制环境污染等。
其中一个重要的问题是如何提高反应速率，以提高产量和改善反应的效率。
均相催化是一种常见的方法，用于提高反应速率和选择性。
本文将探讨均相催化在化学反应动力学中的应用。
均相催化的基本概念均相催化是指在反应物和催化剂都在相同的物理状态下进行反应的过程。
这意味着，如果反应是在气相中发生的，均相催化剂也必须是气体。
同样地，如果反应物是在液相或固相中，均相催化剂也必须是相同的相态。
这种催化剂通常是低分子量的化合物，如氧化剂、还原剂、酸或碱、过渡金属离子等。
均相催化的本质是通过与反应组分形成复合物或中间体，降低反应活化能，提高反应速率和选择性。
均相催化的条件使用均相催化的条件取决于反应物和催化剂的物理状态。
在气相反应中，均相催化剂必须是气体或与气体相溶的液体。
在液相反应中，均相催化剂必须是液体或溶解于反应性溶剂中的低分子量化合物。
在固相反应中，均相催化剂通常是溶解于反应物所在的溶液中的离子催化剂。
均相催化的机理均相催化的机理通过形成反应物与催化剂形成复合物或中间体来实现。
催化剂提供活性位点吸附反应物，使得反应物间距变小，使反应物之间形成新的化学键。
单个催化周期包括特定的反应物和催化剂的摩尔比和步骤数，这些步骤共同形成一系列中间体和过渡态。
均相催化的应用对于许多不带催化剂的反应，在均相催化剂的存在下，反应速率和选择性明显提高。
以下是一些均相催化反应的例子：氢化反应氢化反应是一种常见的化学反应，可以将不饱和化合物转变为饱和化合物。
例如，苯可以通过催化剂的存在而被还原为环己烷，丙烯可以被转化为丙烷。
催化剂通常是铂、钯或镍等过渡金属离子。
氧化反应氧化反应是将化合物的一部分氧化为更高氧化态的化学反应。
例如，氧化亚氮可以被转化为氮气，亚硝酸可以被转化为硝酸。
四 均相酶催化反应动力学
a b kC A C B
总反应级数：各浓度项上方的指数a和b分别是反 应组分A和B的反应级数；这些指数的代数和称为总 反应级数。 ①反应级数表明反应速率对各组分浓度的敏感程 度,不能表示反应速率的大小。 ②反应级数的值是由实验获得的，与反应机理无 直接的关系，也不一定等于计量系数。 ③反应级数可以是整数、分数和负数，但总反应 级数在数值上不可能大于3。
Ala + α -酮戊二酸 转氨酶 丙酮酸 + Glu
25
Ala + α -酮戊二酸
转氨酶 丙酮酸 + Glu
26
酶的分子结构与功能
The Molecular Structure and Function of Enzyme
27
酶的不同形式
• 单体酶(monic enzyme)
辅基 (prosthetic group):
与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法除去。
32
二、酶的活性中心 必需基团(essential group) 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中， 一些与酶活性密切相关的基团。 酶的活性中心(active center) 或称活性部位(active site)，指必需基团在 空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的 区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
只能加速可逆反应的进程，而不改变
反应的平衡点。
39
一、 酶促反应的特点
（一）酶促反应具有极高的效率
酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍， 比一般催化剂高107～1013倍。 酶加速反应的机理是降低反应的活化能 (activation energy)。
40
活化能E： 底物分子从初态转变到活化态所需的能量。
化学反应工程-1-第一章-均相反应动力学
1.1.4化学反应动力学方程 1.1.4化学反应动力学方程 实验表明：均相化学反应速率是反应物系组成和温度的函数。 反应速率方程的两种型式：幂函数型；双曲函数型。 一、幂函数型
α 对不可逆反应： A A + α B B → α S S + α R R
反应速率： − rA 1、反应级数m、n 反应级数m ①物理意义：m、n表示反应速率对各反应组份浓度的敏感程度的。m、 n越大表示浓度对反应速率的影响也越大。 ②反应为基元反应时m、n和计量系数相等。一般情况下，m、n的获得 依赖于实验。 ③m、n可以是整数、分数或负数，但不可能大于3。
aA + bB + ⋯ → rR + sS + ⋯
(1)
化学计量方程： 化学计量方程：
α1 A1 +α2 A2 +⋯+αi Ai +⋯+αK AK +⋯+αS AS = 0⋯⋯(2)
以生成物为正值，反应物为负值。 以生成物为正值，反应物为负值。
1.1.2反应转化率和反应程度 1.1.2反应转化率和反应程度
《化学反应工程》 化学反应工程》
教
材
《化学反应工程》郭锴，化学工业出版社 化学反应工程》郭锴，
参 考 书
1、《化学反应工程》陈甘棠，化学工业出版社 、 化学反应工程》陈甘棠， 2、《化学反应工程》朱炳辰，化学工业出版社 、 化学反应工程》朱炳辰， 3、《反应工程》李绍芬，化学工业出版社 、 反应工程》李绍芬， 4、Chemical Reaction Engineering. Levenspiel. 化学工业出版社 、
推导出的方程和由实验获得的方程形式一致，假设的机理可能是 正确的。
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2016/2/10
第2章 >>第2节 简单酶催化反应动力学
七、动力学参数的求取
（2）Hanes-Woolf法(简称H-W法)
◆ Catalytic characters of Enzyme
1) Highly specific ; 2) High efficiency ;（催化效率表示）
3) Reaction in normal atmosphere and room temperature ; 4) Enzyme denatured and catalytic activity lowered.
(1)Cs<<Km
rS rP rP,max C S K m CS rmax C S KC S Km
.
B
C
.A
O
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() Cs与
Km数量关 系介于两者 (2-17) 之间
一级反应.Km很大时,大多 数E游离,[ES]少,欲提反应 速度,提高Cs
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2016/2/10
k2CE 0CS rP,maxCS rP KS CS KS CS
（2-5）
Miechaelis-Menten方程
上一内容
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2016/2/10
第2章 >>第2节 简单酶催化反应动力学
（3） Miechaelis-Menten方程的讨论
k2CE 0CS rP,maxCS rP KS CS KS CS
∝ ??
rS——底物S的消耗速率mol/(L.s)
产物生成速率可表示为：
rP=k2C[ES]
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C[ES]如何求？
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第2章 >>第2节 简单酶催化反应动力学
四、 Miechaelis-Menten方程 （1）Michaelis平衡态假设
k2 E S ES EP k -1 k1
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2016/2/10
第2章 >>第2节 简单酶催化反应动力学
六、M-M方程动力学特征
rmaxCS rP 或rS K m CS K m CS rP,maxCS
(2)Cs>>Km
rS rmax
曲线?
曲线点Cs=Km 时r=??
零级反应.因为Km很小,大多 数E复合,游离E少,因而提高 Cs,也不能提高反应速度
是标量 ，无方向性，都是正值。
上一内容
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2016/2/10
第2章 均相酶催化应动力学>>回顾
R P
◆反应速率表示式
R P
d[R ] rR R dt P
d[R ] rR dt
d [R ] d [ P ] r rR p dt dt d[ P] eEr p fF gG hH dt
k1CECS k1CES
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（2-2）
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第2章 >>第2节 简单酶催化反应动力学
（2） Miechaelis-Menten方程的推导
即 ： CE
k1C[ ES ] k1CS
KS
C[ ES ] CS
（2-3）
k 1 KS k1
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2016/2/10
第2章 >>第2节 简单酶催化反应动力学
五、 Briggs-Haldance方程
Miechaelis-Menten方程的适应条件:复合物ES生成产物的速 率远小于分解成酶与底物的速率。若这一条件不能满足,则M-M的 平衡假设不适用。
1、拟稳态假设
1925年， Briggs 和 Haldance 提出了拟稳态假设：认为在酶促 反应过程中，反应的中间体ES（酶-底物复合物）的浓度不随反应 时间而变化，即在酶促反应过程中，反应的中间体ES的浓度处于 稳定的状态，称“稳定态理论”。
2016/2/10
第2章 >>第2节 简单酶催化反应动力学
五、 Briggs-Haldance方程 3、B-H方程的讨论 ◆米氏常数与解离常数
k 1 KS k 1
k1 k 2 k 2 Km KS k1 k1
若k2<<k-1，km=kS，说明什么？？ 生成产物的速率大大慢于酶-底物复合物的分解速率。说明复 合物结合力很弱。
反应进度
d 1 dnB ( ) dt B dt
通常定容反应，反应速率为：
1 d 1 dcB 1 dnB / V r V dt B dt B dt
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2016/2/10
第2章
均相酶催化应动力学>>回顾
◆反应速率如何求？（实验图解法）
如何绘制动力学曲线???
ln
cA,0 cA
k1t
或
x
0
dx (a x)
t
0
k1dt
a ln k1t ax
令
y x/a
1 ln k1t 1 y
当
上一内容
y =1 时 2
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t1/ 2 = ln2/k1
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下一内容
第2章 均相酶催化应动力学>>回顾
◆反应机理 假定反应进行一段时间后，体系基本处于稳态，这时，
上一内容 下一内容 回主目录
用各种物理性质测定方法(旋光、折 射率、电导率、电动势、粘度等)
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2016/2/10
第2章 均相酶催化应动力学>>回顾
◆速率方程
反应速率只与反应物浓度的一次方成正比的反应称 为一级反应。 一级反应的微分速率方程 反应： A P
t 0 cA,0 a
将（2-6）代入下式：
C ES C E 0CS K m CS
（2-6）
rP k2C[ ES ]
得：
k2CE 0CS rP , maxCS rP K m CS K m CS
式中
k1 k 2 Km ——米氏常数；mol/L k1
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第2章 >>第2节 简单酶催化反应动力学
三、动力学方程
上述机理下的动力学方程??
k2 E S ES EP k -1 k1
dC s 1 dn s rs V dt dt ∝ ??
1 dn P dC P rP V dt dt
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第2章 >>第2节 简单酶催化反应动力学
五、 Briggs-Haldance方程 2、B-H方程的推导
由拟稳态假设：
dC[ ES ] dt k1CE CS k 1C[ ES ] k 2C[ ES ] 0
k2 E S ES EP k -1 k1
式中：Ks ——酶与底物复合物的解离常数
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第2章 >>第2节 简单酶催化反应动力学
（2） Miechaelis-Menten方程的推导 根据假设（3），有：总酶量：
CE 0 CE C[ ES ]
（2-4）
联立（2-1）、（2-2）、（2-3）有
两个动力学参数，Ｋs和rP,max ◆ Ks ——酶与底物复合物的解离常数
KS k1 Cs CE k1 C[ ES ]
当rP=rP,max/2 有Ｋs＝Ｃs Ks表示酶与底物作用的特性．
◆ rP,max最大的酶促反应速率
rP,max k2CE 0
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表示全部的酶都呈复合物状态时的 反应速率．k2含义？？
生化工程电子教案
化学与生命科学学院
第2章
均相酶催化应动力学
酶反应的基本特征 单底物酶反应动力学 有抑制的酶催化反应动力学
复杂酶反应动力学
影响催化反应速率的因素
酶失活反应动力学
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第2章
均相酶催化应动力学>>回顾
1、化学动力学的有关内容？
化学动力学的研究对象、反应速度和速率区别、反应 速率表示式、反应速率如何求？（微分式和图解法）、 速率方程、反应机理。
2) Enzyme doesn’t change the direction and balance.
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2016/2/10
第2章 >>第2节 简单酶催化反应动力学
一、什么是简单的酶催化反应
一种底物参与的不可逆反应
如：酶的催化水解反应； 异构化反应
二、活性中间复合物学说
各中间产物的浓度可认为保持不变，这种近似处理的方法
称为稳态近似，一般活泼的中间产物可以采用稳态近似。
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2016/2/10
第2章 >>第1节 酶催化反应的基本特征
◆酶 具有催化活性的大分子生物物质，其物质组成是蛋白质。
在多数酶促反应中，酶以游离状态参与催化反应。——均相的酶 促反应，且多数是在液相中进行反应。
◆在反应过程中，限制反应速度的反应是ES到E+P这一 步反应；(1) ◆E+S到ES的反应在整个过程中始终处于动态平衡；(2)
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第2章 >>第2节 简单酶催化反应动力学
七、动力学参数的求取
（2）Hanes-Woolf法(简称H-W法)
◆ Catalytic characters of Enzyme
1) Highly specific ; 2) High efficiency ;（催化效率表示）
3) Reaction in normal atmosphere and room temperature ; 4) Enzyme denatured and catalytic activity lowered.
(1)Cs<<Km
rS rP rP,max C S K m CS rmax C S KC S Km
.
B
C
.A
O
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() Cs与
Km数量关 系介于两者 (2-17) 之间
一级反应.Km很大时,大多 数E游离,[ES]少,欲提反应 速度,提高Cs
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Miechaelis-Menten方程
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（3） Miechaelis-Menten方程的讨论
k2CE 0CS rP,maxCS rP KS CS KS CS
∝ ??
rS——底物S的消耗速率mol/(L.s)
产物生成速率可表示为：
rP=k2C[ES]
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四、 Miechaelis-Menten方程 （1）Michaelis平衡态假设
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六、M-M方程动力学特征
rmaxCS rP 或rS K m CS K m CS rP,maxCS
(2)Cs>>Km
rS rmax
曲线?
曲线点Cs=Km 时r=??
零级反应.因为Km很小,大多 数E复合,游离E少,因而提高 Cs,也不能提高反应速度
是标量 ，无方向性，都是正值。
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第2章 均相酶催化应动力学>>回顾
R P
◆反应速率表示式
R P
d[R ] rR R dt P
d[R ] rR dt
d [R ] d [ P ] r rR p dt dt d[ P] eEr p fF gG hH dt
k1CECS k1CES
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（2） Miechaelis-Menten方程的推导
即 ： CE
k1C[ ES ] k1CS
KS
C[ ES ] CS
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五、 Briggs-Haldance方程
Miechaelis-Menten方程的适应条件:复合物ES生成产物的速 率远小于分解成酶与底物的速率。若这一条件不能满足,则M-M的 平衡假设不适用。
1、拟稳态假设
1925年， Briggs 和 Haldance 提出了拟稳态假设：认为在酶促 反应过程中，反应的中间体ES（酶-底物复合物）的浓度不随反应 时间而变化，即在酶促反应过程中，反应的中间体ES的浓度处于 稳定的状态，称“稳定态理论”。
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五、 Briggs-Haldance方程 3、B-H方程的讨论 ◆米氏常数与解离常数
k 1 KS k 1
k1 k 2 k 2 Km KS k1 k1
若k2<<k-1，km=kS，说明什么？？ 生成产物的速率大大慢于酶-底物复合物的分解速率。说明复 合物结合力很弱。
反应进度
d 1 dnB ( ) dt B dt
通常定容反应，反应速率为：
1 d 1 dcB 1 dnB / V r V dt B dt B dt
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均相酶催化应动力学>>回顾
◆反应速率如何求？（实验图解法）
如何绘制动力学曲线???
ln
cA,0 cA
k1t
或
x
0
dx (a x)
t
0
k1dt
a ln k1t ax
令
y x/a
1 ln k1t 1 y
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◆反应机理 假定反应进行一段时间后，体系基本处于稳态，这时，
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第2章 均相酶催化应动力学>>回顾
◆速率方程
反应速率只与反应物浓度的一次方成正比的反应称 为一级反应。 一级反应的微分速率方程 反应： A P
t 0 cA,0 a
将（2-6）代入下式：
C ES C E 0CS K m CS
（2-6）
rP k2C[ ES ]
得：
k2CE 0CS rP , maxCS rP K m CS K m CS
式中
k1 k 2 Km ——米氏常数；mol/L k1
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三、动力学方程
上述机理下的动力学方程??
k2 E S ES EP k -1 k1
dC s 1 dn s rs V dt dt ∝ ??
1 dn P dC P rP V dt dt
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五、 Briggs-Haldance方程 2、B-H方程的推导
由拟稳态假设：
dC[ ES ] dt k1CE CS k 1C[ ES ] k 2C[ ES ] 0
k2 E S ES EP k -1 k1
式中：Ks ——酶与底物复合物的解离常数
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第2章 >>第2节 简单酶催化反应动力学
（2） Miechaelis-Menten方程的推导 根据假设（3），有：总酶量：
CE 0 CE C[ ES ]
（2-4）
联立（2-1）、（2-2）、（2-3）有
两个动力学参数，Ｋs和rP,max ◆ Ks ——酶与底物复合物的解离常数
KS k1 Cs CE k1 C[ ES ]
当rP=rP,max/2 有Ｋs＝Ｃs Ks表示酶与底物作用的特性．
◆ rP,max最大的酶促反应速率
rP,max k2CE 0
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表示全部的酶都呈复合物状态时的 反应速率．k2含义？？
生化工程电子教案
化学与生命科学学院
第2章
均相酶催化应动力学
酶反应的基本特征 单底物酶反应动力学 有抑制的酶催化反应动力学
复杂酶反应动力学
影响催化反应速率的因素
酶失活反应动力学
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均相酶催化应动力学>>回顾
1、化学动力学的有关内容？
化学动力学的研究对象、反应速度和速率区别、反应 速率表示式、反应速率如何求？（微分式和图解法）、 速率方程、反应机理。
2) Enzyme doesn’t change the direction and balance.
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第2章 >>第2节 简单酶催化反应动力学
一、什么是简单的酶催化反应
一种底物参与的不可逆反应
如：酶的催化水解反应； 异构化反应
二、活性中间复合物学说
各中间产物的浓度可认为保持不变，这种近似处理的方法
称为稳态近似，一般活泼的中间产物可以采用稳态近似。
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第2章 >>第1节 酶催化反应的基本特征
◆酶 具有催化活性的大分子生物物质，其物质组成是蛋白质。
在多数酶促反应中，酶以游离状态参与催化反应。——均相的酶 促反应，且多数是在液相中进行反应。
◆在反应过程中，限制反应速度的反应是ES到E+P这一 步反应；(1) ◆E+S到ES的反应在整个过程中始终处于动态平衡；(2)