酶(生物化学)
生物化学第三章 酶
（四）酶的比活力（比活性） • 酶的比活力是指每单位质量样品中的酶 活力，即每毫克酶蛋白中所含的活力单 位数或每千克酶蛋白中所含的Kat数。
比活力=
酶活力单位数 酶蛋白质量（mg）
• 比活力是表示酶制剂纯度的一个重要指 标，对同一种酶而言，酶的比活力越高， 纯度越高。
七、酶促反应动力学
• 酶促反应动力学主要研究酶催化的反 应速度及影响反应速度的各种因素。 • 在探讨各种因素对酶促反应速度的影 响时，通常测定其初始速度来代表酶
单纯酶 酶→ 结合酶（全酶）→ 辅助因子→ 酶蛋白 辅酶 辅基 金属离子
●
●酶蛋白与辅助因子单独存在时均无催化活性，二 者只有结合成完整的分子时，才具有催化活性。 ●一种酶蛋白只与一种辅酶结合，组成一种全酶， 催化一种或一类底物进行某种化学反应。 ●一种辅酶可以和多种酶蛋白结合，组成多种全酶， 分别催化不同底物进行同一类反应。
（三） 诱导契合学说-关于酶作用专一性的假说 ●1890年，Emil Fischer提出“锁钥学说” ：底 物的结构和酶活性部位的结构非常吻合，就象 锁和钥匙一样，这样它们就能紧密结合形成中 间产物。
底物
+
酶
酶 –底物复合物
●1958年，Koshland提出“诱导契合学说”： 酶活性部位的结构与底物的结构并不特别 吻合，但活性部位具有一定的柔性，当底 物与酶接近时，可以诱导酶活性中心的构 象发生改 变，使之 成为能与 底物分子 密切结合 的构象 。
促反应速度，即底物转化量 <5% 时的
反应速度。
（一）酶浓度对反应速度的影响 • 当反应系统中底物的浓度足够大时， 酶促反应速度与酶浓度成正比，即 ν =k[E]。
(二) 底物浓度对反应速度的影响
生物化学 第四章 酶
生物化学 第四章 酶1、什么是酶?(酶的定义是什么)?酶的化学本质是什么?(1)酶是由活细胞产生的对特异底物具有高效催化作用的蛋白质和核酸(2) 化学本质：蛋白质2、什么是单体酶?寡聚酶?多酶复合体?多功能酶?单体酶：由一条多肽链构成的酶，溶菌酶；寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶，磷酸化酶a ；多聚复合体：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。
可一次催化连锁反应的复合体，丙酮酸脱氢酶系；多功能酶：一条多肽链上同时具有多种不同催化活性的酶，生物进化中基因融合的产物，DNA 聚合酶3、简述酶的分类?单纯酶、结合酶的定义是什么?酶蛋白、辅助因子的作用? 酶的分类：单体酶、寡聚酶、多酶复合体及多功能酶单纯酶：仅由多肽链组成，如淀粉、脲酶、核糖核酸酶等结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，其催化作用依赖于两部分的共同参与，如氨基转移酶、碳酸酐酶、乳酸脱氢酶等。
酶蛋白的作用：决定反应专一性辅助因子的作用：决定反应的种类与性质4、辅助因子的分类及分类依据是什么?各自(辅酶、辅基)的作用分别由哪些? 辅助因子的分类：辅酶和辅基。
分类依据：按照其与酶蛋白结合的紧密程度及作用特点不同辅酶的作用：与酶蛋白共价键结合紧密，不可用透析、超滤方法除去 辅基的作用：与酶蛋白非共价键结合不牢固，可用透析、超滤方法除去5、什么是酶的活性中心?酶的活性中心包括哪些基团?这些基团的功能是什么? 酶的活性中心：酶分子中必需基团相对集中，形成一个与底物特异性结合并催化其反应生成产物的具有特定三维结构的区域。
活性中心的基团 (1)结合基团：可与底物结合(2)催化基团：催化底物发生化学反应6、什么是酶原?什么是酶原激活?酶原激活的机制是什么?简述酶原激活的生理意义?酶原：是细胞内合成或初分泌时处于无活性状态的酶的前体 酶原激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
酶原激活的生理意义：(1)酶原是酶的安全转运形式，避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。
生物化学03 酶
1、酶的别构（变构）效应 •概念：有些酶分子表面除了具有活性中心外，还存在被称为调节位
点（或变构位点）的调节物特异结合位点，调节物结合到调 节位点上引起酶的构象发生变化，导致酶的活性提高或下降， 这种现象称为别构效应，具有上述特点的酶称别构酶。
效应剂
别
构 中
活性 中心
心
2、酶的多种分子形式——同工酶
最适 温度
温度
4、pH对酶促反应速度的影响
v
•过酸过碱导致酶蛋白变性
•酶的最适pH不是一个固定 不变的常数
最
pH
适
pH
5、激活剂对酶作用的影响
凡是能提高酶活力的物质，称为酶的激活剂。
类别
金属离子：K+、Na+、 Mg2+、Cu2+、Mn2+、Zn2+、Se3+ 、 Co2+、Fe2+ 阴离子： Cl-、Br有机分子 抗坏血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽
v
Vm axS K m S
PE
（2）米氏常数Km的意义
① 当v=Vmax/2时，Km=[S]（ Km的单位为浓度单位） ②是酶在一定条件下的特征物理常数，通过测定Km的数值，可
鉴别酶。 ③可近似表示酶和底物亲合力，Km愈小，E对S的亲合力愈大，
Km愈大，E对S的亲合力愈小。 ④在已知Km的情况下，应用米氏方程可计算任意[s]时的v，或
相对专一性：要求底物具有一定的化学键，且对键的某 一端所连的基团也有一定的要求，如胰蛋白酶。
键专一性：只作用于一定的键，而对键两端的基团并无 严格要求，如二肽酶。
2、 立体异构专一性 只能催化一种立体异构体，对另一种立体异构体无
作用，如乳酸脱氢酶能催化L-乳酸，而不能催化D-乳酸。
生物化学课件第六章 酶(化学)
相对专一性
酶的专一性
结构专一性
（表6-3）
绝对专一性
立体异构专一性
7
相对专一性（relative specificity）
①族专一性（基团专一性） A — B 作用于一类或一些结构很相似的底物。
②键专一性 CAH2—OHB
α-葡萄糖
5
OH
苷酶
OHO
O
1
O
R
+H2O
OH
酯酶：R—C—O—R′ + H2O
脂肪（：水）水解酶
16
（二）酶的命名
2、惯用名： 通常只取一个较重要的底物名称和作用方式。
乳酸：NAD+氧化还原酶
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类 型。如水解蛋白的酶称蛋白酶，水解淀粉的酶叫？？
有时为了区分同一类酶还在前面加上来源。 如胃 蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等
17
氧转水 裂异合
12
（一）酶的分类：
1. 氧化还原酶：催化氧化还原反应的酶。
AH2 + B
A + BH2
（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应。
（2）氧化酶类 ①催化底物脱氢，氧化生成H2O2： ②催化底物脱氢，氧化生成H2O：
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
13
（一）酶的分类
1个 Fe3+ 每秒能催化6×10-4个 H2O2的分解
同一反应，酶催化反应的速度比一般催化剂的反应
速度要大106～1013倍(表6-1）。
6
2．酶的特性：——生物催化剂
（1）催化效率极高
（2）高度的专一性：
酶对底物具有严格的选择性称为酶的专一（特异）性。 如：蛋白酶只能催化蛋白质的水解，酯酶？？ 淀粉酶？？
生物化学 第3章 酶
生物化学第3章酶生物化学第3章酶第3章酶自学建议1.掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。
2.熟识酶的分子共同组成与酶的调节。
3.了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。
基本知识点酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。
单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质，融合酶除所含蛋白质部分外，还所含非蛋白质辅助因子。
辅助因子就是金属离子或小分子有机化合物，后者称作辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。
酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
同工酶就是指催化剂相同化学反应，酶蛋白的分子结构、化学性质乃至免疫学性质相同的一组酶，就是由相同基因编码的多肽链，或同一基因mRNA分解成的相同mrna所译者的相同多肽链共同组成的蛋白质。
酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。
酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。
酶通过多元催化发挥高效催化作用。
酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、ph、抑制剂和激活剂等。
底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。
v?vmax[s]km?[s]其中，km为米氏常数，其值等同于反应速率为最小反应速率一半时的底物浓度，具备关键意义。
vmax和km需用米氏方程的双倒数作图去求得。
酶在拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度时催化活性最低，但拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度不是酶的特征性常数，受到许多因素的影响。
酶的抑制作用包含不可逆遏制与对称遏制两种。
对称遏制中，竞争抑制作用的表观km值减小，vmax维持不变；非竞争抑制作用的km值维持不变，vmax增大，反竞争抑制作用的km值与vmax均增大。
在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。
酶(生物化学)PPT课件
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
生物化学03第三章 酶
三、 酶的命名与分类
(一)酶的命名
1.习惯命名法——推荐名称
通常以酶催化的底物、反应的性质以及酶的来源命名。 (1) 依据酶所催化的底物命名，如淀粉酶等。 (2) 依据催化反应类型命名，如脱氢酶、转氨酶等。 (3) 综合上述两项原则命名，如乳酸脱氢酶等。 2. 系统命名法——系统名称 规定各种酶名称要明确标示酶的底物与反应类型，如 果一种酶催化两个底物，应在酶系统名称中同时写入 两种底物的名称，用“：”把它们分开，如果底物之 一是水，则水可省略不写。
底物
反应总能量改变
产物 应 过 程
酶促反应活化能的改变
反
一、酶的活性中心(active center)
(一)什么是活性中心（活性部位）
指在整个酶分子中，只有一小部分区域 的aa残基参与对底物的结合和催化作用，这
些特异的aa残基比较集中的区域称为酶的活
性中心或称活性部位。
(二)酶活性中心的组成
结合部位：酶分子中与结合底物有关的部位。
1. 结合酶的酶蛋白与辅助因子协同作用才能发挥 催化作用。
酶蛋白
(无催化活性)
+ 辅助因子
(无催化活性)
全酶
(有催化活性)
2.全酶各部分在催化反应中的作用
(1)酶蛋白决定反应的特异性。 (2)辅助因子决定反应的种类与性质。
3.辅酶：属于有机分子类型的辅因子；辅酶又可
分为一般的辅酶和辅基两类（按其与酶蛋白结合
酶的调节部位可以与某些化合物可逆地非共价结 合，使酶发生结构的改变，进而改变酶的催化活性， 这种酶活性的调节方式称~。
别构酶：多为寡聚酶
正效应物（别构激活剂） 负效应物（别构抑制剂）
效应物（别构效应剂） （多为小分子化合物）
生物化学酶
活化能阈:低能分子转变 为高能分子所需要的 最低能量。
酶
活化能阈
活化分子相对数量 反应速度
2.高度的特异性（专一性）
酶的特异性
酶对底物的选择性。
酶对底物具有严格的选择性。即一种酶只能作用于一
种或一类底物，或一定的化学键，催化一定的反应，得到
一定的产物。
（1）绝对特异性
指某些酶只能作用于一种
特定的底物，进行一种反应，生成特定的产物的
碳酸酐酶、羧肽酶
Mg2+
激酶类、磷氨酸酶
Mn2+
精氨酸酶、超氧化物歧化酶
Na+
质膜 ATP 酶 (也需K+和Mg2+)
K+
丙酮酸激酶 (也需Mg2+和Mn2+ )
维生素(vitamin) ---------机体维持正常生理功能所必需，但在人体 内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一 组低分子有机物质。
酶所具有的催化能力
。酶失活
酶失去了催化能力
。
二、酶作用的特点 （一）共同点
1.只能进行热力学上允许进行的反应； 2.缩短化学反应到达平衡的时间，而不 改变反应的平衡点； 3.反应前后没有质和量的改变。
（二）酶作用的特点
1.高度的催化效率
通常要高出非生物催化剂催化活性的 106~1020倍
酶与一般催化剂催化效率的比较
维生素的分类与命名：
脂溶性维生素 维生素A、D、E、K 按溶解性
分为
水溶性维生素
B族维生素：B1、B2、PP、 泛酸、B6、叶酸、生物素、B12 、
B族维生素的主要作用：维构生成素酶C、的硫辅辛酶酸 或辅基参与体内物质代谢。
特点：
生物化学第五章酶
第二节 酶的命名和分类
1、习惯命名 2、国际系统命名法 3、国际系统分类法及酶的编号
1、习惯命名：
根据酶的底物命名：如：淀粉酶、蛋白酶； 根据酶所催化的反应性质命名：如：转氨酶； 综合上述两原则命名：如：乳酸脱氢酶； 上述命名加酶来源或酶的其它特点：胃蛋白酶、胰蛋白酶。
2、国际系统命名法
以酶所催化的整体反应为基础，规定每种酶的名称应当明 确标明酶的底物及催化反应的性质。如果一种酶催化两个底物 起反应，应在他们的系统名称中包括两种底物的名称，并以 “:”将他们隔开，若底物中有水可以略去不写。
（3）X-衍射直接探明活性中心。
1、活性中心的实质
活性中心即酶分子中在三维结构上相互靠近的 几个aa残基或其上的某些基团。 实例：胰凝乳蛋白酶
实验：酶蛋白经水解切去部分肽链后，残留部分仍有活性。 说明：参与催化反应的只是其中一小部分，即活性中心。
胰 凝 乳 蛋 白 酶 的 活 性 中 心
Ser
His 活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
第五章 酶 (Enzyme)
主要内容：介绍酶的概念、作用特点 和分类、命名，讨论酶的结构特征和催化
功能以及酶专一性及高效催化的策略，进
而讨论影响酶作用的主要因素 。 对酶工程 和酶的应用作一般介绍。
思考题？
目
录
第一节 酶的概念及作用特点 第二节 酶的命名和分类 第三节 酶活力测定和分离纯化 第四节 酶催化作用的结构基础和高效催化的策略 第五节 酶促反应的动力学 第六节 重要的酶类及酶活性的调控 第七节 酶工程简介
习惯单位（U）:一定时间内将一定量的底物转化为产物所需 的酶量
国际单位（IU）：最适反应条件下（25℃），在1分钟内把
生物化学第6章 酶
三、酶高效作用的机制
E+S ES 诱导契合 E + P
趋近效应 定向效应 张力作用 酸碱催化 共价催化 ①各酶经历途径不同。 ②一种酶不止一种途径。
1、趋近和定向效应
当 A、B 两底物分子结合于酶分子表面的某 一区域，其反应基团互相靠近，降低了活化能， 称为趋近效应。
酶可以使反应物在其表面对着特定的基团 几何地定向，即具有定向效应。
CH2 COOH CH(OH)COOH
L（+）苹果酸
2、非立体化学专一性
（1）键专一性：作用于一类化学键
各种水解酶类：磷酸酶 酯酶 蛋白酶 R—O—P R1—CO—OR2 肽键
（2）基团专一性：作用于一种基团
如胰蛋白酶作用于赖或精氨酸的羧基形成的肽键
（3）绝对专一性：作用一种底物
3、酶作用专一性的机理
• 多酶体系：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复 合物。 • 多功能酶或串联酶：一些多酶体系在进化过程中由于基 因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中。
二、酶蛋白的结构
必需基团(essential group)
酶分子中氨基酸残 基侧链的化学基团中， 一些与酶活性密切相关 的化学基团。
酶的活性中心(active center)
与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的
方法除去。（反应中辅基不能离开酶蛋白）
酶活性中心的催化基团
（二）小分子有机化合物
水溶性维生素:
在反应中起运载体的作用， 传递电子、质子或其它基团。
（三）蛋白质类辅酶
分子较小，有更高的热稳定性。
金属离子、铁硫复合体和血红素是 存在于蛋白质类辅酶中的反应中心。
四、酶的结构与功能
趋近和定向效应
生物化学-酶
酶一级结构的差别也决定了催化性质的不同， 如胰蛋白酶、 胰糜蛋白酶和弹性蛋白酶三种蛋白 酶的活性中心Ser残基附近都有一个在立体结构上 的“口袋”状结构。由于三种蛋白酶的口袋”状结 构不同，决定其与不同底物结合即有不同特异性。
酶的特异的三维空间结构是酶催化功能的基础。 酶的二、三级结构是维持酶的活性中心空间构象的 必需结构。
酶的命名包括习惯命名和系统命名，酶可分为六类。 酶与疾病发生、诊断、治疗等密切相关。
➢一、酶的概念 酶是由生物活细胞产生的具有高效催化功能
和高度专一性的一类特殊蛋白质，又叫生物催化 剂•．绝大多数的酶都是蛋白质。
酶的化学本 质是什麽？
酶的概念
• 一、相关概念 • 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应。 • 被酶的催化的物质称为底物(S) • 反应的生成物为产物（P） • 酶所具有的催化能力称酶的活性． • 酶失去催化能力称酶的失活．
第四章 酶 (Enzymes)
内容简介
酶是具有高度催化效率及高度特异性的蛋白质。 酶通过多种机制降低反应活化能使反应速率增加。 酶分子一级结构及空间结构是催化功能的基础。 酶促反应速率受到[S]、[E]、pH、T、抑制剂及激活
剂的影响
酶活性可受到别构调节、共价修饰、酶原激活、关键 酶、多酶体系、同工酶等调节
H N C O
COOH CH
R6
氨基酸
氨基酸
消化道中各种蛋白酶的专一性
3．立体异构特异性：一些酶仅能催化一种立体异
构体进行反应，或其催化的结果只产生一种立体异
构体，酶对立体异构物的选择性称为立体异构特异
性（stereospecificity）。
L-乳酸
D-乳酸
H
H
C
OH
生物化学(酶)
二、酶的化学本质
※ 1926年美国生物化学家萨姆纳（J.B.Sumner） 等首次从刀豆的种子中分离、纯化得到了脲酶结 晶，证明其为蛋白质，并提出酶的化学本质就是 蛋白质的基本观点。
绝大多数酶是具有催化能力蛋白质的依据
1、和所有蛋白质一样，酶经酸、碱水解的产物是氨基酸。 2、凡是能够使蛋白质变性的因素也能使酶变性失活。 3、和蛋白质一样，酶同样存在等电点和两性解离的性质。 4、和蛋白质一样，酶也不能透过半透性膜。 5、具有和蛋白质相同的颜色反应。
三、酶的概念
酶是生活细胞产生的一类具有催化功能的蛋 白质，亦称为生物催化剂（Biocatalysts）绝大
多数的酶都是蛋白质。 。（狭义）
酶是生活细胞产生的一类具有催化功能的生
物大分子（包括蛋白质、核酸）。（广义）
酶所催化的生物化学反应，称为酶促反应 （Enzymatic reaction）。
在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底 物（substrate）。
金属离子:一般不与酶蛋白直接结合，但为酶 催化活性所必需。常见酶含有的金属离子有K+、Na+、 Cu2+、Zn2+、Fe2+、和Mo2+等。
羧肽酶 （黄色 圆球是 Zn2+）
双成分酶 羧基肽酶以 二价锌离子 （Zn2+）为 辅助因子
辅助因子与酶蛋白的关系:
通常一种酶蛋白必须与某一种特定的辅 助因子结合形成复合物（全酶），才能表 现出催化活性。
全酶 = 酶蛋白 + 辅因子
酶蛋白质
双成分酶
辅酶
辅助因子
↓
辅基
金属离子 小分子金属有机物 小分子有机化合物
辅酶：与酶蛋白结合较疏松（非共价键相连）， 可用透析或超滤方法除去。多为一些小分子有机物, 如维生素、核苷酸等。
酶名词解释生物化学
酶名词解释生物化学酶是生物体内的一类特殊蛋白质，它在维持生命活动过程中起着重要的催化作用。
生物化学研究的目标之一就是揭示酶催化的机理及其在生命体内的功能。
本文将从酶的起源、结构、功能和调控等方面对酶进行详细解释。
酶的起源可以追溯到较古老的生命形式，最早的酶可能是蛋白质的特殊结构具备了催化功能。
随着生命的进化，酶不断发展演化，形成了各种不同的催化机制和功能类型。
如今，酶的催化机理主要有两种类型：锁定键合理论和过渡态理论。
锁定键合理论认为酶通过与底物特异性结合形成氢键、电荷相互作用等稳定的键合关系，从而改变反应物的构象，降低反应的活化能，推动化学反应的进行。
过渡态理论则认为酶使底物在催化中生成的过渡态更加稳定，从而加速反应的进行。
不同的酶具有不同的催化机制，通过这些机制，酶能够催化各种生物反应，例如水解、合成、氧化还原等。
酶的结构是其催化功能的基础。
酶与其他蛋白质一样，由氨基酸残基组成，并通过肽键连接形成多肽链。
酶的氨基酸序列决定了其三维结构，而三维结构则决定了酶的功能。
酶的三维结构通常具有特定的空间构型，其中包括活性中心和底物结合位点。
活性中心是酶催化功能的核心部位，通常由几个氨基酸残基组成，能够与底物形成特定的键合关系。
底物结合位点则是酶与底物结合的地方，通过与底物特异性的相互作用增加反应发生的几率。
酶的催化效率受其结构稳定性的影响，一些辅因子如金属离子、辅酶等也能够影响酶的催化活性。
酶在生物体内扮演着十分重要的角色。
生物体内的化学反应通常需要较高的温度和较长的时间才能进行，但酶可以在相对温和的条件下加速反应速率。
这使得生物体内的代谢能够在体温下进行，避免了过高的能量损耗。
酶介导的反应也具有高效、高选择性和高专一性的特点，能够避免无效和副反应的发生。
另外，酶还能够通过调控其活性来适应生物体内的不同环境和需求。
这包括转录水平上的调控，如基因表达的调控，以及翻译后修饰的调控，如磷酸化、乙酰化等。
酶的活性调控能够使生物体对外界环境变化做出快速适应，并在不同的生理条件下维持正常的生命活动。
酶名词解释生物化学
酶名词解释生物化学
酶是一类特殊的蛋白质，它们能够促进生物体内的生物化学反应，大多数酶都是由氨基酸构成的，它们是一种非常重要的活性物质，主
要起到催化反应的作用。
酶在细胞代谢中具有重要作用，它们可以促
进物质的合成，也可以代谢物质或物质类别，使其变成另一种物质或
物质类别。
在生物体内，酶活动受到许多因素的影响，如pH、温度、酸碱度等，因此，当环境条件发生变化时，这些条件就会影响酶活性的变化。
人体的各种酶的活性，受到多种因素的影响，这些因素是酶的活性的
主要影响因素之一。
合适的pH值是释放酶活性最重要的条件之一，
酶在pH值变化不大，生物体正常温度范围内，才能发挥最大活性，如
果受到外界环境影响，会出现活性降低或丧失的情况。
酶特性稳定性也是其发挥功能的重要因素，生物体的酶的活性一
定的条件下会稳定，活性的变化不大。
常见的酶是热稳定的，水溶性的，能够耐受较高的温度，而冷稳定的酶则受冷的影响，它的活性会
随着温度的降低而降低。
酶可以将一种物质转化成另一种物质，这种物质通常是激素和药物，它们可以促进生物体内物质的消化和吸收，也可以促进有机物质
的形成，例如胆汁酸、胰液酶等，它们可以帮助人体正常的新陈代谢，而且与免疫反应和胃肠道有关的酶也起着重要作用。
以上就是对酶名词解释生物化学的大概介绍，酶是生物体内重要
的反应物质，它们可以催化和促进物质的合成、代谢，并受到外界环
境条件影响，代谢过程中发挥重要作用，是生物体新陈代谢过程中不
可或缺的一环。
生物化学——第三章酶
2）高度专一性
• 酶的专一性 （Specificity）(特异性)
指酶在催化生化反应时对底物的选择性。
3）反应条件温和,对环境变化敏感
• 酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范
围为20-40C。 • 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。
4) 酶的催化活力受调控
如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活 及激素控制等。
结构专一性 键专一
基团专一
1）绝对专一性
（结构专一性）
• 酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特定的 底物。这种专一性称为绝对专一性（Absolute specificity)。
• 例：脲酶、
O
2HN-C-NH2
• 精氨酸酶
2)相对专一性(Relative Specificity)
• 酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或
+ E
酶 与 中 间 产 物
3、决定酶专一性的机制
（a）锁钥学说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚
性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如
同一把钥匙对一把锁一样
（b）诱导契合学说：
酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，但酶的活性 中心具有一定的柔性，两者相遇底物诱导酶构象发生变 化，才形成了互补形状。
(2)酸碱性基团：
CH2 H2N CH2 C
• Asp和Glu的羧基
• Lys的氨基
OH H2N
• Tyr的酚羟基
• His的咪唑基 • Cys的巯基等
活性中心的结构特点
• 只占酶分子总体积的很小一部分 • 具有三维空间结构
• 酶的活性部位和底物的辨认和结合过程，称
为诱导契合（induced-fit）
生物化学第四章酶
⽣物化学第四章酶第四章酶酶是⼀类具有⾼效率、⾼度专⼀性、活性可调节的⾼分⼦⽣物催化剂。
1957巴斯德提出酒精发酵是酵母细胞活动的结果。
1 分⼦Glc→2分⼦⼄醇+2分⼦CO2 从Glc开始，经过12种酶催化，12步反应，⽣成⼄醇。
1897 Buchner兄弟证明发酵与细胞的活动⽆关，不含细胞的酵母汁也能进⾏⼄醇发酵。
1913 Michaelis和Menten提出⽶⽒学说—酶促动⼒学原理。
1926 Sumner⾸次从⼑⾖中提出脲酶结晶，并证明具有蛋⽩质性质。
1969 化学合成核糖核酸酶。
1967-1970 从E.coli中发现第I、第II类限制性核酸内切酶。
1986 Cech发现四膜⾍细胞⼤核期间26S rRNA前体具有⾃我剪接功能。
ribozyme ，deoxyribozymeE.coRI5’——GAA TTC——3’3’——CTTAAG——5’限制作⽤修饰作⽤5’——GAATTC——3’5’——GAATTC——3’3’——CTTAAG——5’ 3’——CTTAAG——5’第⼀节酶学概论⼀、酶的⽣物学意义⼤肠杆菌⽣命周期20分钟，⽣物体内化学反应变得容易和迅速进⾏的根本原因是体内普通存在⽣物催化剂—酶。
没有酶，⽣长、发育、运动等等⽣命活动就⽆法继续。
限制性核酸内切酶（限制-修饰）⼆、酶的概念及其作⽤特点1、酶是⼀种⽣物催化剂酶是⼀类具有⾼效率、⾼度专⼀性、活性可调节的⾼分⼦⽣物催化剂。
⽣物催化剂：酶(enzyme)，核（糖）酶(ribozyme)，脱氧核（糖）酶(deoxyribozyme)2、酶催化反应的特点（1）、催化效率⾼酶催化反应速度是相应的⽆催化反应的108-1020倍，并且⾄少⾼出⾮酶催化反应速度⼏个数量级。
（2）、专⼀性⾼酶对反应的底物和产物都有极⾼的专⼀性，⼏乎没有副反应发⽣。
（3）、反应条件温和（4）、活性可调节根据据⽣物体的需要，许多酶的活性可受多种调节机制的灵活调节，包括：别构调节、酶的共价修饰、酶的合成、活化与降解等。
生物化学第五章 酶
第五章酶第一节概述一、酶的概念酶是由活性细胞产生的、具有高效催化能力和催化专一性的蛋白质，又叫生物催化剂。
酶(enzyme) 是由生物细胞合成的,以蛋白质为主要成分的生物催化剂。
不同生物体所含的酶在种类和数量上各有不同，这种差异决定了生物的代谢类型。
二、酶催化作用的特点1、酶与非生物催化剂的共性：1) 用量少、催化效率高。
2) 都能降低反应的活化能。
3) 能加快反应的速度，但不改变反应的平衡点。
4) 反应前后不发生质与量的变化。
2、酶作为生物催化剂的特性1) 催化效率极高（immense catalytic power ）可用分子比（molecular ratio)来表示，即每摩尔的酶催化底物的摩尔数。
酶反应的速度比无催化剂高108－1020倍，比其他催化剂高107－1013倍酶作为催化剂比一般催化剂更显著地降低活化能，催化效率更高。
通常用酶的转换数(turnover number,TN，或催化常数K cat)来表示酶的催化效率。
它们是指在一定条件下，每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。
Kcat:103～1062) 高度的专一性(highly specific ）∶所谓酶的专一性是酶对反应物(底物)的选择性绝对专一性：一种酶只能作用于特定的底物。
发生特定的反应，对其他任何物质都没有作用。
相对专一性：有些酶的专一性较低，对具有相同化学键或成键基团的底物都具有催化性能。
立体异构专一性（光学专一性）：几乎所有酶对立体异构物的作用都具有高度专一性。
内肽酶胃蛋白酶R1，R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（NH2端及COOH端胰凝乳蛋白酶R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（COOH端）弹性蛋白酶R2：丙氨酸，甘氨酸，丝氨酸等短脂肪链的氨基酸（COOH端胰蛋白酶R3：碱性氨基酸（COOH端)外肽酶羧肽酶A R m：芳香族氨基酸羧肽末端的肽键羧肽酶B Rm：碱性氨基酸羧肽末端的肽键氨肽酶氨肽末端的肽键二肽酶要求相邻两个氨基酸上的α-氨基和α-羧基同时存在3) 反应条件温和4) 酶的催化活性是受调节控制的5) 酶不稳定，容易失活2. 酶的分类(1) 氧化-还原酶Oxidoreductase氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
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酶一、填空题1．酶是产生的，具有催化活性的。
2．T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的，称之为，这是对酶概念的重要发展。
3．结合酶是由和两部分组成，其中任何一部分都催化活性，只有才有催化活性。
4．有一种化合物为Ａ－Ｂ，某一酶对化合物的Ａ，Ｂ基团及其连接的键都有严格的要求，称为，若对Ａ基团和键有要求称为，若对Ａ，Ｂ之间的键合方式有要求则称为。
5．酶发生催化作用过程可表示为Ｅ＋Ｓ→ＥＳ→Ｅ＋Ｐ，当底物浓度足够大时，酶都转变为此时酶促反应速成度为。
6．竞争性抑制剂使酶促反应的km ，而Vmax 。
7．磺胺类药物能抑制细菌生长，因为它是结构类似物，能性地抑制酶活性。
8．当底物浓度远远大于Km，酶促反应速度与酶浓度。
9．PH对酶活力的影响，主要是由于它和。
10．温度对酶作用的影响是双重的：①②。
11．同工酶是一类酶，乳酸脱氢酶是由种亚基组成的四聚体，有种同工酶。
12.与酶高催化效率有关的因素有、、、和活性中心的。
13．对于某些调节酶来说，、Ｖ对［Ｓ］作图是Ｓ形曲线是因为底物结合到酶分子上产生的一种效应而引起的。
14．测定酶活力时要求在特定的和条件下，而且酶浓度必须底物浓度。
15．解释别构酶变构机理，主要有和两种。
16．能催化多种底物进行化学反应的酶有个Km值，该酶最适底物的Km值。
17.与化学催化剂相比，酶具有、、和等催化特性。
18．在某一酶溶液中加入Ｇ-ＳＨ能提出高此酶活力，那么可以推测基可能是酶活性中心的必需基团。
19.影响酶促反应速度的因素有、、、、、。
20．从酶蛋白结构看，仅具有三级结构的酶为，具有四级结构的酶，而在系列反应中催化一系列反应的一组酶为。
二、选择题1．有四种辅因子(1) NAD，(2)FAD，（3）磷酸吡哆醛，（4）生物素，属于转移基团的辅酶因子为：A、(1)(3)B、(2)(4)C、(3)(4)D、(1)(4)2．哪一种维生素具有可逆的氧化还原特性：A、硫胺素B、核黄素C、生物素D、泛酸3．含B族维生素的辅酶在酶促反应中的作用是：A、传递电子、质子和化学基团B、稳定酶蛋白的构象C、提高酶的催化性质D、决定酶的专一性4．有机磷农药作为酶的抑制剂是作用于酶活性中心的：A、巯基B、羟基C、羧基D、咪唑基5．从组织中提取酶时，最理想的结果是：A、蛋白产量最高B、转换系数最高C、酶活力单位数值很大D、比活力最高6．同工酶鉴定最常用的电泳方法是：A、纸电泳B、SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳C、醋酸纤维薄膜电泳D、聚丙烯酰胺凝胶电泳7．酶催化底物时将产生哪种效应A、提高产物能量水平B、降低反应的活化能C、提高反应所需活化能D、降低反应物的能量水平8．下列不属于酶催化高效率的因素为：A、对环境变化敏感B、共价催化C、靠近及定向D、微环境影响9．米氏常数：A、随酶浓度的增加而增加B、随酶浓度的增加而减小C、随底物浓度的增加而增大D、是酶的特征常数10．下列哪种辅酶结构中不含腺苷酸残基：A、FADB、NADP+C、辅酶QD、辅酶A 11．下列那一项符合“诱导契合”学说：A、酶与底物的关系如锁钥关系B、酶活性中心有可变性，在底物的影响下其空间构象发生一定的改变，才能与底物进行反应。
C、底物的结构朝着适应活性中心方向改变而酶的构象不发生改变。
D、底物类似物不能诱导酶分子构象的改变12.下列各图属于非竞争性抑制动力学曲线是:A B C13．关于米氏常数Km的说法，哪个是正确的？A、饱和底物浓度时的速度B、在一定酶浓度下，最大速度的一半C、饱和底物浓度的一半D、速度达最大速度一半时的底物浓度14．酶的竞争性抑制剂具有下列哪种动力学效应：A、Vm不变，Km增大B、Vm不变，Km减小C、Vm增大，Km不变D、Vm减小，K m不变15．下面关于酶的描述，哪一项不正确：A、所有的酶都是蛋白质B、酶是生物催化剂C、酶具有专一性D、酶是在细胞内合成的，但也可以在细胞外发挥催化功能16．催化下列反应的酶属于哪一大类：1，6—二磷酸果糖→3-磷酸甘油醛+磷酸二羟丙酮A、水解酶B、裂合酶C、氧化还原酶D、转移酶17．下列哪一项不是辅酶的功能：A、传递氢B、转移基团C、决定酶的专一性D、某些物质分解代谢时的载体18．下列关于酶活性中心的描述，哪一项是错误的：A、活性中心是酶分子中直接与底物结合，并发挥催化功能的部位B、活性中心的基团按功能可分为两类，一类是结合基团，一类是催化基团C、酶活性中心的基团可以是同一条肽链但在一级结构上相距很远的基团D、不同肽链上的有关基团不能构成该酶的活性中心19．下列哪一种抑制剂不是瑚珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂：A、乙二酸B、丙二酸C、丁二酸D、碘乙酸20．酶原激活的实质是：A、激活剂与酶结合使酶激活B、酶蛋白的别构效应C、酶原分子一级结构发生改变从而形成或暴露出活性中心D、酶原分子空间构象发生了变化而一级结构不变21．酶原激活的生理意义是：A、加速代谢B、恢复酶活性C、生物自我保护的方式D、保护酶的方式22．一个简单的米氏酶催化反应，当[S]<<Km时：A、反应速度最大B、底物浓度与反应速度成正比C、增加酶浓度，反应速度显著变大D、[S]浓度增加，Km值也随之变大23．下列哪一项不能加速酶促反应速度：A、底物浓集在酶活性中心B、使底物的化学键有适当方向C、升高反应的活化能D、提供酸性或碱性侧链基团作为质子供体或受体24．关于酶的抑制剂的叙述正确的是：A、酶的抑制剂中一部分是酶的变性剂B、酶的抑制剂只与活性中心上的基团结合C、酶的抑制剂均能使酶促反应速度下降D、酶的抑制剂一般是大分子物质25．胰蛋白酶原经肠激酶作用后切下六肽，使其形成有活性的酶，这一步骤是:A、诱导契合B、酶原激活C、反馈调节D、同促效应26．酶的比活力是指：A、任何纯酶的活力与其粗酶的活力比B、每毫克蛋白的酶活力单位数C、每毫升反应混合液的活力单位D、以某种酶的活力作为1来表示其他酶的相对活力27．泛酸是下列哪一过程的辅酶组成成分：A、脱羧作用B、乙酰化作用C、脱氢作用D、氧化作用28．下列哪一种维生素是辅酶A的前体：A、核黄素B、泛酸C、钴胺素D、吡哆胺29．下列那种维生素衍生出了TPP:A、维生素B1B、维生素B2C、维生素B5D、生物素30．某一酶的动力学资料如下图，它的Km为：A、2B、3C、0.33D、0.5三、是非题（）1．测定酶活力时，底物的浓度不必大于酶的浓度。
（）2．酶促反应的初速度与底物浓度无关。
（）3．当底物处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。
（）4．酶有几种底物时，其Km值也不相同。
（）5．某些调节酶的V---S的S形曲线表明，酶与少量底物的结合增加了酶对后续底物的亲和力。
（）6．在非竟争性抑制剂存在下，加入足够量的底物，酶促反应能够达到正常的Vm.。
（）7．如果有一个合适的酶存在，达到过渡态所需的活化能就减少。
（）8．T.Cech从自我剪切的RNA中发现了有催化活性的RNA，称之为核酶。
（）9．同工酶指功能相同、结构相同的一类酶。
（）10．最适温度是酶特征的物理常数，它与作用时间长短有关。
（）11．酶促反应中，酶饱和现象是普遍存在的。
（）12．转氨酶的辅酶是吡哆醛。
（）13．酶之所以有高的催化效率是因为它可提高反应活化能。
（）14．对于多酶体系，正调节物一般是别构酶的底物，负调节物一般是别构酶的直接产物或代谢序列的最终产物。
（）15．对共价调节酶进行共价修饰是由非酶蛋白进行的。
（）16．反竞争性抑制作用的特点是Km值变小，Vm也变小。
（）17．别构酶调节机制中的齐变模型更能解释负协同效应。
四、计算题1．某底物在溶液中的浓度为0.001mmol，而其活性中心的浓度的为100mmol,求活性中心的浓度比溶液中的的浓度高多少倍？2．酶作用于某底物的米氏常数为0.005mol/L，其反应速度分别为最大反应速度90%、50%、10%时，底物浓度应为多少？3．催化焦磷酸水解的酶的分子量为120000，由六个相同的亚基组成，纯酶的比活力为3600U/mg酶，它的一个活力单位（U）规定为：15分钟内在37℃标准条件下水解10微摩尔焦磷酸的酶量。
求：（1）每mg酶在每秒钟内水解多少摩尔底物。
（2）每mg酶中有多少摩尔的活性中心？（假设每个亚基上有一个活性中心）。
（3）酶的转换系数4．称取25mg的蛋白酶粉配制成25ml酶液，从中取出0.1ml，以酪蛋白为底物用Folin-酚比色法测定酶活力，结果表明每小时产生1500μg酪氨酸。
另取2ml酶液，用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2mg。
若以每分钟产生1μg酪氨酸的量为1个活力单位计算，根据以上数据，求：A、1ml酶液中蛋白的含量及活力单位。
B、1g酶制剂的总蛋白含量及总活力。
C、酶比活力5．某酶的Km=4.7×10-5mol/L；Vmax=22μmol/min。
当[S]=2×10-4mol/L，[I]=5×10-4mol/L，Ki=3×10-4mol/L时，求：I为竞争性抑制和非竞争性抑制时，V分别是多少？五、名词解释1.酶的活性中心2.酶的专一性3.竞争性抑制作用4.非竞争性抑制作用5.别构酶6.别构效应7.同工酶8.酶的比活力9.酶原激活10.寡聚酶11.酶的转换数12.辅酶和辅基13.诱导契合14.全酶15.别构酶的序变模型及齐变模型16.固化酶17.多酶体系18.RNA酶19.过渡态六、问答题1．为什么处于低介电环境中的基团之间的反应会得到加强？2．影响酶高催化效率的因素及其机理是什么？为什么说咪唑基是酸碱催化中的重要基团?3．什么是别构效应？简述别构酶的结构和动力学特点及其在调节酶促反应中的作用。
4．某酶在溶液中会丧失活性，但若此溶液中同时存在巯基乙醇可以避免酶失活，该酶应该是一种什么酶，为什么？5．测定酶活力时为什么以初速度为准？6．为什么酶的最适pH不是一个物理常数？7．羧肽酶A催化甘氨酰酪氨酸水解时，其催化机制的几个效应是什么？8．同工酶作为一个重要生化指标，主要用于哪些研究领域？答案：一、填空题1.活细胞；蛋白质2.RNA；（Ribozyme）核酶3.酶蛋白；辅因子；无；全酶4.绝对专一性；基团专一性；键专一性5.ES；最大6.变大；不变7.对氨基苯甲酸；竞争；二氢叶酸合成酶8.成正比；9.影响酶和底物的基团解离；酶分子的稳定性10.温度增加，速度加快；温度增加，变性加快。
11.催化作用相同但分子组成和理化性质不同的一类酶；两；五12.诱导契合与底物变形；靠近和定向效应；酸碱催化；共价催化；疏水微环境13.正协同14.pH；温度；远远小于15.序变模型；齐变模型16.多；最小17.高效性；温和性；专一性；调节性18.巯基（-SH）19.[S]；[E]；pH，温度；激活剂；抑制剂20.单体酶；寡聚酶；多酶体系二、选择填空1.C2.B3.A4.B5.D6.D7.B8.A9.D 10.C11.B 12.B 13.D 14.A 15.A16.B 17.C 18.D 19.D 20.C21.C 22.B 23.C 24.C 25.B26.B 27.B 28.B 29.A 30.C三、是非题1.×2.×3.√4.√5.√6.×7.√8.√9.×10.×11.√12.×13.×14.√15.×16.√17.×四、计算题1. 1×1052. 0.45mol/L, 0.05mol/L, 0.006mol/L3.(1)4×10-5mol／sec (2)5×10-8mol (3)8×102／sec(即摩尔焦磷酸•秒-1／摩尔酶4. A、0.625mg 蛋白质, 250单位，B、0.625g, 2.5×105单位C、400单位/毫克蛋白5.竞争性：V=13.5(mol/L)/min；抑制程度为：24.1%非竞争性：V=6.67(μmol/L)min；抑制程度为：62.5%五、名词解释（略）六、问答题（要点）1.水减弱极性基团之间的相互作用。