氨基酸的性质

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氨基酸的化学性质

氨基酸的化学性质

[H] GS SG [O]
2GSH
问题讨论 14.1
一个三肽的结构如下:
O O
NH2 (CH2)4 CH C NH CH C NH CH COOH NH2 CH3 H2C
(1)写出此三肽名称。 (2)要使其达到等电点,应如何调节其溶液的 pH? (3)完全水解时,能生成哪些氨基酸?
科苑拾贝
采用微生物方法将石油人工转化为成氨基酸
― ―
的碱性行为。在酸性溶液中,偶极离子中的—COO 接受质子生成正离子;在碱性溶液中, 偶极离子中的—N+H3 提供质子而形成负离子。 氨基酸在溶液中的存在形式与溶液的 pH 有关。在低 pH 时,正离子占优势;在高 pH 时,负离子占优势。pH 值在 4—8 时,大部分氨基酸主要以偶极离子形式存在。 就某种氨基酸而言,如果调节其溶液至一定的 pH 值时,使其成为在电场中既不向阳极 移动,也不向阴极移动的偶极离子,此时溶液的 pH 值,称为该氨基酸的等电点(isoelectric point,简写 pI)。 由于各种氨基酸中的羧基和氨基的相对强度和数目不同,所以各种氨基酸的等电点也 不相同(见表 14.1) ,等电点是每一种氨基酸的特定常数。各种氨基酸处于等电点时,主要
谷氨酰半胱氨酰甘氨酸[简称谷胱甘肽(Glutathione-SH,GSH)
NH
CH2 COOH
多肽类物质在自然界存在很多,它们在生物体中起着各种不同的作用。例如,存在于 大部分细胞中的谷胱甘肽, 参加细胞的氧化还原过程。 二分子谷胱甘肽可通过巯基氧化成二 硫键而连结起来,成为氧化型谷胱甘肽(GS—SG) 。
在相应酶的催化下,也有氧化脱氨反应。
R CH COOH NH2 氨基酸 [O] R C NH α-亚氨基酸 COOH H 2O R C H2N COOH OH - NH2 R C O α-酮酸 COOH

有机化学基础知识点氨基酸的结构和性质

有机化学基础知识点氨基酸的结构和性质

有机化学基础知识点氨基酸的结构和性质氨基酸是有机化合物中的一类重要分子,它具有特殊的分子结构和多种性质。

本文将围绕氨基酸的结构和性质展开相关探讨。

一、氨基酸的结构氨基酸的基本结构由一个氨基(NH2)、一个羧基(COOH)、一个带有特定侧链的碳原子组成。

其中,碳原子与氨基和羧基相连,形成一个称为α-碳的中心原子。

氨基酸的侧链(R基团)可以是疏水性的烃基、亲水性的羟基或带电离子的酸基等,这些不同的侧链决定了氨基酸的特性和功能。

二、氨基酸的分类根据氨基酸的侧链特征,可以将其分为以下几类:1. 脂溶性氨基酸:侧链为非极性的疏水性基团,如甲基(Alanine),苯基(Phenylalanine)等;2. 极性氨基酸:侧链含有氢键形成原子,具有一定的亲水性,如羟基(Serine),酸基(Aspartic acid)等;3. 硫氨基酸:侧链含有硫原子,具有特殊的性质,如半胱氨酸(Cysteine);4. 离子型氨基酸:侧链带有正电荷或负电荷,如精氨酸(Arginine),谷氨酸(Glutamic acid)等。

三、氨基酸的性质氨基酸具有以下几种重要的性质:1. 生理性质:氨基酸是构成生物体内蛋白质的基本组成单元,参与细胞代谢和生命活动的调控。

其中人体无法自行合成的氨基酸称为必需氨基酸,必须从外部食物中摄入。

2. 光学性质:氨基酸的α-碳上存在手性中心,可以分为D-型和L-型两种异构体。

天然氨基酸大部分为L-型,而工业合成的氨基酸多为D-型。

3. 缔合性质:氨基酸能够通过脱羧和脱氨反应与其他分子发生缔合,形成肽键和蛋白质。

这个过程称为蛋白质的合成。

4. 缓冲性质:氨基酸中的羧基和氨基可以接受或释放质子,并能维持生物体内pH的稳定。

5. 亲水性和疏水性:由于氨基酸的不同侧链,其溶解度和溶液中的行为也会不同,包括溶解度、水合作用等。

四、应用举例1. 蛋白质合成:氨基酸是构成蛋白质的基本单元,了解氨基酸的结构和性质对研究蛋白质的合成机制和调控具有重要意义。

氨基酸

氨基酸
(8)根据B、C的结构简式和A的分子式 C10H16可推出A的结构简式为: ;A中两个碳碳双键与等物质的量的Br2可分别进行进行加成反应,也可以发生1,4加成,所以产物共有3种。
1.概念
表示参与化学反应的物质的物质的量和反应热的关系的化学方程式。
2.意义
表明了化学反应中的物质变化和能量变化。
如:2H2(g)+O2(g)===2H2O(l) ΔH=-571.6 kJ·mol-1
ΔH<0
ΔH>0
图示
常见反应类型
①可燃物的燃烧;②酸碱中和反应;③大多数化合反应;④金属跟酸的置换反应;⑤物质的缓慢氧化;⑥铝热反应。
①大多数分解反应;②盐的水解和弱电解质的电离;③Ba(OH)2·8H2O与NH4Cl反应;④碳和水蒸气、C和CO2的反应;⑤NH4NO3溶于水。
一、氨基酸
1.氨基酸的概念和物理性质
概念:羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物叫氨基酸。
物理性质:无色晶体,熔点极高,一般在200℃以上。不同的氨基酸其味不同,有的无味,有的味甜,有的味苦,谷氨酸的单钠盐有鲜味,是味精的主要成分。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大,并能溶解于稀酸或稀碱中,但不能溶于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。
1.金属:Al等。
2.两性氢氧化物:Al2O3等。
3.乳酸的铵盐:
4.多元弱酸的酸式盐:
5.具有双官能团的有机物:
②成肽反应
两个氨基酸分子(可以相同,也可以不同),在酸或碱存在的条件下加热,通过一分子的氨基与另一分子的羧基间脱去一分子水,缩合形成肽键的化合物,称为成肽反应。
(1mol二肽含1mol肽键)
己知: + + R''-COOH

氨基酸的结构与性质

氨基酸的结构与性质

氨基酸的结构是由一个氨基、一个羧基、一个氢和一个R基连在同一个中心C 原子上组成。

这样分子式就为C2H4O2R。

性质:氨基酸为无色晶体,熔点超过200℃,比一般有机化合物的熔点高很多。

α一氨基酸有酸、甜、苦、鲜4种不同味感。

谷氨酸单钠盐和甘氨酸是用量最大的鲜味调味料。

氨基酸一般易溶于水、酸溶液和碱溶液中,不溶或微溶于乙醇或乙醚等有机溶剂。

氨基酸在水中的溶解度差别很大,例如酪氨酸的溶解度最小,25℃时,100 g 水中酪氨酸仅溶解0.045 g,但在热水巾酪氨酸的溶解度较大。

赖氨酸和精氨酸常以盐酸盐的形式存在,因为它们极易溶于水,因潮解而难以制得结晶。

氨基酸的性质名词解释

氨基酸的性质名词解释

氨基酸的性质名词解释氨基酸是构成蛋白质的基本组成部分,其中包含了许多重要的性质名词需要进行解释。

本文将详细介绍氨基酸的性质及其相关名词解释,以帮助读者更好地理解这一重要生物分子。

1. 构成氨基酸的元素氨基酸由4种元素组成:碳(C)、氢(H)、氧(O)和氮(N)。

这些元素的排列和数量的不同会导致氨基酸的种类差异。

2. 构成氨基酸的结构氨基酸的结构分为三部分:氨基基团(NH2)、羧基(COOH)和侧链(R基团)。

氨基基团和羧基通过共价键连接在同一个碳原子上,而侧链则与此碳原子连接在一起。

不同氨基酸的侧链具有不同的性质和功能。

3. 构成氨基酸的胺基酸氨基酸中的氨基基团是由一个氮原子和三个氢原子组成的胺基酸。

胺基酸是组成蛋白质的重要成分,也是合成其他重要生物分子的基础。

4. 构成氨基酸的羧基氨基酸中的羧基是一个碳原子与一个氧原子和一个羟基(OH)相连接的羧酸。

羧基通过脱去一个氧和一个氢原子,形成羧酸根离子,从而使氨基酸以阴离子的形式存在。

5. 构成氨基酸的侧链氨基酸的侧链是与氨基基团和羧基连接在一起的部分。

不同氨基酸的侧链具有不同的大小、形状和化学性质,因此决定了氨基酸的性质和功能。

例如,赖氨酸的侧链富含氨基基团,而苏氨酸的侧链则含有羟基。

6. 构成氨基酸的官能团氨基酸的官能团是指氨基基团和羧基的化学活性部分。

氨基基团具有碱性,而羧基则具有酸性。

它们的共存使得氨基酸在生物体内可以发挥重要的生理功能。

7. 构成氨基酸的立体异构体氨基酸可以存在多种立体异构体,具体取决于氨基基团和羧基的空间排布。

其中最常见的是L型和D型氨基酸。

在自然界中,绝大多数氨基酸都是以L型存在,而D型氨基酸主要存在于细菌和某些植物中。

8. 构成氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质主要体现在其官能团的反应性上。

例如,它们可以通过与其他分子发生酯化、酰化、酰胺化等反应形成新的化合物。

此外,氨基酸还可以参与氧化还原、加成和消除等反应。

9. 构成氨基酸的生理功能氨基酸不仅是蛋白质的构成单元,还具有许多重要的生理功能。

氨基酸的性质

氨基酸的性质

C3H7NO3 C4H7NO4
C4H8N2O3 C4H9NO3 C5H9NO2 C5H9NO4 C5H11NO2 C6H9N3O2 C6H13NO2
C6H13NO2 C6H14N2O2 C6H14N4O2 C9H11NO2 C9H11NO3 C11H12N2O2
cr
-732.7
cr
-973.3
cr
-789.4
溶解度——在25℃时100克水中溶解的氨基酸克数,单位为g/100g。
名称
(Name) 丙胺酸 精氨酸 天冬氨酸 天冬酰胺
酸 半胱氨酸
谷氨酸 谷氨酸盐 氨基乙酸
组氨酸 异亮氨酸
亮氨酸 赖氨酸 蛋氨酸 苯基丙氨
酸 脯氨酸 丝氨酸 苏氨酸 色氨酸 酪氨酸 缬氨酸
符号(Symbol)
Ala,A Arg,R Asp,D
Glu
E
2-氨基戊二酸
6.26
Gly
G
氨基乙酸
7.1
His
H
2-氨基-3-(1’-氢-咪唑 基-4’)丙酸
2.23
Ile
I
2-氨基-3-甲基戊酸
5.45
Leu
L
2-氨基-4-甲基戊酸
9.06
Lys
K
2,6-二氨基己酸
5.82
Met
M
2-氨基-4-甲硫基丁酸
2.27
Phe
F
2-氨基-3-苯基丙酸
3.91
CH2(NH2)-COOH
C2H5-CH(CH3)-CH(NH2)-COOH (CH3)2CH-CH2-CH(NH2)-COOH
H2N-[CH2]4-CH(NH2)-COOH CH3-S-[CH2]2-CH(NH2)-COOH

氨基酸的分类特点和理化性质

氨基酸的分类特点和理化性质

氨基酸的分类特点和理化性质氨基酸是构成蛋白质的基本单位,具有多种功能和作用。

根据它们的理化性质和分类特点,氨基酸可以分为非极性氨基酸、极性氨基酸和特殊氨基酸。

1.非极性氨基酸:非极性氨基酸的中心原子由一个氨基基团(NH2)、一个羧基(COOH)、一个氢原子(H)和一个碳原子(C)组成。

这类氨基酸的侧链由多种有机基团组成,不带任何阳离子或阴离子功能性团。

它们通常不溶于水,但溶于有机溶剂。

在生物体内,非极性氨基酸主要负责蛋白质的折叠和稳定。

在非极性氨基酸中,最简单的是甘氨酸、丙氨酸和异亮氨酸等。

这些氨基酸的侧链中带有碳和氢原子,由于不带电荷,属于非极性,因此有亲水性较强。

2.极性氨基酸:这类氨基酸的侧链通常包含含氧或氮等具有强电负性的原子,可以形成氢键、离子键等。

大多数极性氨基酸具有亲水性,能与水进行相互作用,因此溶解度较高。

极性氨基酸可以进一步分为酸性和碱性氨基酸。

-酸性氨基酸:这类氨基酸的侧链含有羟基和羧基,具有负电荷。

代表性的酸性氨基酸有天冬氨酸和谷氨酸等。

这些氨基酸在水溶液中具有酸性,能够释放出负电荷的氢离子,与基性氨基酸发生中和反应。

-碱性氨基酸:这类氨基酸的侧链含有氨基和胺基等功能性团,在水溶液中带正电荷。

代表性的碱性氨基酸有赖氨酸和精氨酸等。

这些氨基酸能够接受负电荷的氢离子,与酸性氨基酸发生中和反应。

3.特殊氨基酸:这是一类在生物体中含量较少,具有特殊功能和结构的氨基酸。

代表性的特殊氨基酸有脯氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸等。

这些氨基酸的结构中具有额外的官能团,能够参与特殊的生化反应和代谢途径。

总的来说,氨基酸的分类特点主要根据其理化性质和功能特点来区分。

非极性氨基酸主要由碳和氢原子组成,溶解度较低,主要负责蛋白质的结构稳定;极性氨基酸具有亲水性,溶解度较高,包括酸性和碱性两种,具有酸碱中和的作用;特殊氨基酸则具有特殊的结构和功能,用于特定的生化反应和代谢途径。

这些特征使得氨基酸能够在生物体内进行多种功能的发挥,并形成复杂的蛋白质结构。

氨基酸的分类特点及理化性质

氨基酸的分类特点及理化性质

氨基酸的光吸收
3、氨基酸的两性性质和等电点
(1)、氨基酸是兼性离子 质子受体和质子供体。 所谓兼性离子是指在同一分子上带有 能释放质子的正离子基团和能接受质子的负 离子基团。兼性离子本身既是酸又是碱。因 此它既可以和酸反应,也可以和碱反应。 实验证明:氨基酸在水溶液中或在晶 体状态时,都以兼性离子形式存在。
四、多肽
氨基酸是蛋白质的基本组成材料
蛋白质用强酸、强碱处理后,可以得到 各种各样的氨基酸。在动植物组织中可以 分离得到26~30种不同的氨基酸。第一个氨 基酸早在两个世纪前就已经被发现,而最 后一个氨基酸在1935年才发现。直到1965 年才搞清楚,只有20种氨基酸才是合成蛋 白质的原材料(称为Primary amino acid )。
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C H OH
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸
Glycine
Alanine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C CH3 OH
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸
Glycine
Alanine Valine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C CH CH3 CH3 OH
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 Phenylalanine
O H2 N CH C CH2 OH
酪氨酸
Tyrosine 色氨酸 Trytophan
HN
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
碱性氨基酸
O H2 N CH C CH2 CH2 CH2 NH C NH2 NH OH
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
(3)、电泳及等电点

氨基酸的化学性质

氨基酸的化学性质

以电中性的偶极离子形式存在,和水的亲和力比正离子或负离子小得多,因此溶解度最小, 最易沉淀。所以可用调节等电点的方法来分离氨基酸的混合物。 对于丙氨酸等一氨基一羧基的中性型氨基酸来说,由于羧基电离度略大于氨基电离度, 所以溶于水时,其负离子数将多于正离子数,因而在纯水中显微酸性。根据化学平衡原理, 就要加入适量的酸,以使-COO 变为-COOH,-NH2 变为-N+H3,氨基酸才能主要以偶极离
R CH NH 2 COOH + 2 HCHO R CH COOH H 2COH N C成,生成 N,N-二羟甲基氨基酸。由于 羟基是吸电子基团,氮原子上的电子云密度降低,削弱了接受质子的能力,使氨基的碱性消 失,这样就可以用碱来滴定氨基酸的羧基,从而测定氨基酸的含量。这称为氨基酸的甲醛滴 定法。 c.氧化脱氨反应。氨基酸分子的氨基被氧化剂(如过氧化氢、高锰酸钾)氧 化后, 首先生成α-亚氨基酸, 然后经过水解、 脱氨生成α-酮酸。 在生物体的蛋白质代谢中,
在醇溶液中α-氨基酸乙酯与氨反应,生成氨基酸酰胺。
O R CH C NH2 OC2 H5 NH3 乙醇 O R CH C NH2 NH2 + C2 H5OH
动植物体内的天冬酰胺和谷氨酰胺就是按此反应方式进行的。 (4)氨基酸中氨基和羧基共同参与的反应。 a.与水合茚三酮的反应。α-氨基酸与水合茚三酮在弱酸性溶液中共热,会发生氧化、 脱氨、脱羧等一系列复杂反应,最后生成蓝紫色物质。此显色反应称为茚三酮反应。这个反 应可用于α-氨基酸的定性和定量分析。其反应过程可能如下:
14.1.3 氨基酸的化学性质
Chemical Properties of Amino Acids
(1)氨基酸的两性性质和等电点。氨基酸既含有碱性基团(—NH2) ,又含有酸性基团 (—COOH) 。它们具有两性,与强酸或强碱作用都能生成盐。

氨基酸的结构与性质

氨基酸的结构与性质

氨基酸的结构与性质氨基酸是生命中的基本分子之一,它是构成生物体内蛋白质的组成单元,同时还在许多代谢反应中发挥重要作用。

氨基酸的结构与性质涉及到它的化学组成、空间结构以及在生物体内的功能。

以下将详细介绍氨基酸的结构与性质。

一、氨基酸的化学结构:氨基酸由中心碳原子(α-C)和与之相连的四个基团组成:氨基(-NH2)、羧基(-COOH)、一个氢原子(-H)和一个侧链基团(R)。

1.氨基:-NH2,和一个氢原子连接,是氨基酸的一个常见特点。

2.羧基:-COOH,和一个氢原子连接,为氨基酸的另一个特点。

3.氢原子:-H,连接在中心碳原子上,可以与侧链基团相互作用。

4.侧链基团:R是氨基酸的特异性标志,不同的R导致了不同的氨基酸种类。

二、氨基酸的分类:氨基酸可以根据其侧链基团的性质被分为极性、非极性、酸性和碱性氨基酸。

1.极性氨基酸:侧链中含有氢键供体或受体,可以与其他极性物质相互作用。

酪氨酸、赖氨酸、组氨酸等就是极性氨基酸的代表。

2.非极性氨基酸:侧链中没有明显的极性基团,通常是脂溶性的。

丙氨酸、丝氨酸、亮氨酸等都属于非极性氨基酸。

3.酸性氨基酸:侧链中含有羧基,可以失去质子。

谷氨酸、门冬氨酸是常见的酸性氨基酸。

4.碱性氨基酸:侧链中含有氨基,在适当的条件下可以接受质子。

赖氨酸、精氨酸等属于碱性氨基酸。

三、氨基酸的空间结构:氨基酸通常以L型存在,这是由于侧链基团的位置而决定的。

在L型氨基酸中,羧基位于左侧,而氨基位于右侧。

D型氨基酸存在于一些细菌细胞壁中,而在自然界中D型氨基酸几乎不见。

氨基酸的侧链基团的位置和性质决定了氨基酸的生物功能和化学反应。

侧链基团的大小、电荷、极性、亲水性等属性对蛋白质的结构和功能起着重要的影响。

四、氨基酸的性质:1.酸碱性:氨基酸可以通过羧基中的羟基(-OH),羟基的质子(H+),以及氨基中的氨基质子(NH3+)与其他分子发生酸碱反应。

2.缔合特性:在生物体内,通过形成酯、肽和烷基缔合等化学反应,氨基酸可以与其他分子形成化学连接。

氨基酸的结构及性质

氨基酸的结构及性质

氨基酸的结构及性质氨基酸是生物体内重要的有机分子,它们包含一个氨基(NH2)基团和一个酸基(COOH)基团。

我们常常会将它们简写为“R-氨基酸”,其中“R”代表一个不同的侧链基团。

氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位,也是生物体内许多重要分子的前体。

氨基酸的性质与其侧链基团的差异有关。

氨基酸可以分为两类:极性和非极性的。

极性氨基酸的侧链含有亲水基团,例如酪氨酸(tyrosine)和丝氨酸(serine)。

非极性氨基酸的侧链则不含有亲水基团,例如丙氨酸(alanine)和异亮氨酸(isoleucine)。

氨基酸还可以根据其侧链的不同特点进一步分类。

以下是几种常见的氨基酸及其性质:1. 酸性氨基酸:这些氨基酸的侧链中含有一个可解离的羧基(COOH),因此它们在溶液中具有酸性。

酸性氨基酸包括谷氨酸(glutamic acid)和天冬氨酸(aspartic acid)。

2. 碱性氨基酸:这些氨基酸的侧链中含有一个或多个可离子化的氨基基团(NH2)。

碱性氨基酸包括赖氨酸(lysine)和精氨酸(arginine)。

这些氨基酸在溶液中具有碱性。

3. 非极性氨基酸:这些氨基酸的侧链基团不带有电荷,因此它们在溶液中是非极性的。

非极性氨基酸包括甲硫氨酸(methionine)和苯丙氨酸(phenylalanine)。

4.极性氨基酸:这些氨基酸的侧链中含有亲水基团,因此它们在溶液中具有亲水性。

极性氨基酸可以进一步分为两类:带有极性非带电侧链的和带有偏极性侧链的。

• 带有极性非带电侧链的氨基酸包括色氨酸(tryptophan)和酪氨酸(tyrosine)。

它们在溶液中与水分子进行氢键形成稳定的结构。

• 带有偏极性侧链的氨基酸包括苏氨酸(threonine)和丝氨酸(serine)。

它们的侧链含有可以与水分子形成氢键的羟基基团。

此外,氨基酸还具有缔合成蛋白质的能力。

在蛋白质合成中,氨基酸通过肽键连接形成多肽链。

肽键是氨基酸之间的共价键,连接氨基酸的α-氨基与α-酸基。

各种氨基酸理化性质-20101202

各种氨基酸理化性质-20101202

化学性质 :含有羧基,所以水溶液呈酸性,可以用PH试纸测出来,与盐酸反应
生成盐酸盐;又能与碱发生中和反应;甘氨酸可以与氧气发生燃烧 ,
生成氮气、二氧化碳、水;其中含有氮,可以从甘氨酸中提取氨气。
各种氨基酸性质
生产工艺:目前工业化和具有工业化前景的生产工艺主要有氯乙酸氨解法、施特
雷克法(cstercker法)、氢氰法合成甘氨酸及生物合成法等。 1、氯乙酸氨解法:该法根据原料不同,又可分以下几种工艺: (1)水相或醇相中以乌洛托品、氯乙酸、氨水(氨气或液氨均可)为原料合成; (2)水相中以碳酸铵或氨基甲酸胺、氯乙酸、氨水为原料合成。 目前国内的生产方法以前者为主,产率在70%左右,后者产率较低(约42%),故 很少用于工业化生产。由于水相合成甘氨酸中乌洛托品消耗较大,且乌洛托品价格 较高,无法回收,故成本较高,而以醇溶液代替水溶液则会大大降低乌洛托品的消 耗量,从而降低生产成本。因此,目前国内普遍采用醇相法合成甘氨酸。 氯乙酸氨解法的优点是原料易得,合成工艺简单,对设备要求不高,易操作,基 本无公害。缺点是反应时间较长,副产氯化铵等无机盐类物质难以除去,产品质量 差,精制成本高,作为催化剂的乌洛托品难以回收循环使用,造成原料的极大浪费 ,使生产成本增加。国内甘氨酸生产厂家及一些科研机构本着优化反应条件降低生 产成本,提高产品质量的原则,对氯乙酸法合成甘氨酸的工艺进行了大量的研究工 作,并取得一定的进展。 2、施特雷克法(cstercker法):是以甲醛、氰化钠、氯化铵为原料反应,在硫酸 存在下醇解,然后与氢氧化钡一起加水分解而得甘氨酸产品。将产物过滤,在硫酸 存在下加乙醇分解,得到氨基乙腈硫酸盐。将上述产物用氢氧化钡分解,得到氨基乙 酸钡,然后加入定量的硫酸,使钡沉淀,过滤液浓缩,放置冷却,析出甘氨酸结晶 。

氨基酸和蛋白质的性质

氨基酸和蛋白质的性质

实验步骤
1、氨基酸的性质
项目 氨基酸的 氨基酸的 茚三酮鉴别反应 茚三酮鉴别反应 鉴别 氨基酸的 氨基酸的 亚硝酸实验 硝酸实验 操作 现象及 现象及解释
实验步骤
2、蛋白质的性质
项目 蛋白质的显色反应 茚三酮反应 黄色反应 缩二脲反应 蛋白质的盐析 蛋白质的沉淀反应 用乙醇沉淀 用有机酸沉淀 用重金属沉淀 加热沉淀 操作 现象及解释
实验十 氨基酸和蛋白质的性质
实验目的
1、掌握氨基酸和蛋白质的化学性质 、 2、掌握氨基酸和蛋白质的鉴别方法
实验原理
氨基酸是一类既含有氨基又含 氨基酸是一类白质的基本单位。 酸是组成蛋白质的基本单位。
H H2N R COOH
α-氨基酸与水合茚三酮溶液共热,可生成蓝紫 氨基酸与水合茚三酮溶液共热, 色化合物(罗曼紫)。 色化合物(罗曼紫)。
O O OH OH O O N O HO
2
+
H2N CH COOH R
氨基酸中含有伯氨基,可与亚硝酸反应生成α 氨基酸中含有伯氨基,可与亚硝酸反应生成α羟基酸并放出氮气。 羟基酸并放出氮气。 H2N CH COOH + HNO HO CH COOH + N + H O
实验仪器与试剂
仪器: 常备性质实验仪器、离心机。 仪器: 常备性质实验仪器、离心机。 试剂: 试剂:
丙氨酸溶液( )、茚三酮溶液 茚三酮溶液( 丙氨酸溶液(2 g·L-1)、茚三酮溶液(2 g·L-1)、 盐酸( )、亚硝酸钠溶液 亚硝酸钠溶液( )、浓 盐酸(100 g·L-1)、亚硝酸钠溶液(50 g·L-1)、浓 硝酸、氢氧化钠溶液( )、硫酸铜溶液 硫酸铜溶液( 硝酸、氢氧化钠溶液(50 g·L-1)、硫酸铜溶液( )、氯化汞溶液 氯化汞溶液( 30 g·L-1)、氯化汞溶液(30 g·L-1) 、醋酸铅溶液 )、硝酸银溶液 硝酸银溶液( )、硫酸铵粉 (30 g·L-1)、硝酸银溶液(30 g·L-1)、硫酸铵粉 饱和硫酸铵溶液、 乙醇、 末、饱和硫酸铵溶液、95%乙醇、三氯乙酸(100 乙醇 三氯乙酸( g·L-1)、苦味酸、蛋白质溶液。 )、苦味酸 蛋白质溶液。 苦味酸、

氨基酸基本的理化性质

氨基酸基本的理化性质

活性类型
抗菌肽 枯草菌素 乳酸链球菌素 Lactocin S 橡胶素 神经肽 脑啡肽 α -内啡肽 强啡肽 韩蛙皮素 激素肽及激素调节肽 催产素 促肾上腺皮质激素 加压素 Amylin 免疫活性肽 α -干扰素 白细胞介素-2 抗癌多肽 肿瘤坏死因子 环己肽
氨基酸数
未知 34 33 43
5 16 17 14
739.0 56.2 27.6
脯氨酸(Pro) 丝氨酸(Ser) 苏氨酸(Thr) 色氨酸(Trp) 酪氨酸(Tyr) 缬氨酸(Val)
1620.0 422.0 13.2 13.6 0.4 58.1
据Owen R. Fennema, Food Chemistry, Marcel Dekker, Inc. 1996, 270
(二)氨基酸的疏水性
氨基酸的疏水性,是影响氨基酸溶解行为的重要因素,也是影响蛋白 质和肽的物理化学性质(如结构、溶解度、结合脂肪的能力等)的重要因 素。
按照物理化学的原理,疏水性可被定义为:在相同的条件下,一种溶 于水中的溶质的自由能与溶于有机溶剂的相同溶质的自由能相比所超过的 数值。估计氨基酸侧链的相对疏水性的最直接、最简单的方法就是实验测 定氨基酸溶于水和溶于一种有机溶剂的自由能变化。
RCH2SCH2COOH
避免巯基氧 同上
苹果酸酐*****
R CH2 S CHCOOH CH2COOH
(250nm)
对汞代苯甲酸
R CH2SHg
COOH
测定巯基含量
官能团及反应
试剂和条件
产物
评价
含量
D.羟基 酯化
E.-SCH3(Met) 1.烷烃化
2.β -丙醇酸
N-乙基马来亚胺 DTNB******

氨基酸的理化性质

氨基酸的理化性质

氨基酸的理化性质
一、两性解离及等电点
➢定义:氨基酸是两性电解质,其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。

➢等电点(pI):在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。

此时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点。

➢等电点计算:
➢备注:pI值等于两性离子两边pK值之和的平均值。

➢溶液的pH偏离pI越远,氨基酸带净电荷越多,在电场中越容易分离。

➢pI时氨基酸溶解度最小,容易聚集沉淀。

二、光学性质
1.旋光性:除甘氨酸外,其他氨基酸有不对称C原子,可以用旋光仪测定其旋光性。

➢左旋:Ser、Leu、Pro、Trp、Phe等。

➢右旋:Ala、Ile、Glu、Asp、Val、Lys、Arg等。

2.光吸收:R基团含有芳香环共轭双键系统的色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸,在近紫外区(220—300nm)有光吸收,其最大光吸收(λmax)分别为279nm,278nm和259nm。

蛋白质由于含有这些氨基酸,一般最大光吸收在280nm波长处,因此能利用紫外分光光度法很方便的测定蛋白质含量。

三、重要化学反应
1.茚三酮反应:在ph5-7和80—100°条件下,氨基酸与茚三酮可生成蓝紫色化合物,其最大吸收峰在570nm处。

常作为氨基酸定量分析方法。

脯氨酸或羟脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物。

此反应经常用于氨基酸的定性和定量分析。

各种氨基酸理化性质-20101202.

各种氨基酸理化性质-20101202.

三、氨基酸的理化性质
氨基酸通式是H2NCHRCOOH。根据氨基连结在羧酸中碳原子的位置,可分 为α、β、γ、δ……的氨基酸( C……C―C―C―C―COOH)。
由于结构相似,具有一些共同的性质。它们都是无色结晶;熔点约在230℃以 上,大多没有确切的熔点,熔融时分解并放出CO2;都能溶于强酸和强碱溶液 中,除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外,均溶于水;除脯氨酸和羟脯氨酸外 ,均难溶于乙醇和乙醚
氨基酸基础知识
极性中性氨基酸:色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸(甲硫氨酸)
、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸
酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸
其中:属于芳香族氨基酸的是:色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是:脯氨酸 含硫氨基酸包括:半胱氨酸、蛋氨酸(甲硫氨酸) 注意:在识记时可以只记第一个字,如碱性氨基酸包括:赖精组
工艺培训 邬斌
2010年12月1日
目 录
氨基酸基础知识
各种氨基酸性质
氨基酸基础知识
一、氨基酸的定义
氨基酸:含有氨基(―NH2 )和羧基(―COOH),并且氨基和羧基都直 接连接在一个-CH-结构上的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质的 基本组成单位,是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。
二、氨基酸的分类
物理性质:本品为白色结晶或结晶性粉末;无臭,味微甜而后苦 ;在水中
溶解,在乙醇中几乎不溶;等电点6.00。
化学性质:具有氨基酸的通性。 生产工艺: 目前,L-缬氨酸的生产方法有提取法、合成ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ、发酵法等。
1.提取法:动物血粉、蚕蛹及毛发水解液中L-缬氨酸的含量较高,从动物血粉 和蚕蛹水解液中,应用离子交换技术从混合氨基酸中分离L-缬氨酸,分离的效率高 ,提取操作简单,生产周期短,但成本高,不适合现代化大工业生产猪血粉中提 取L-缬氨酸的回收率为14.7%;蚕蛹水解液中分离L-缬氨酸,回收率为23.68%
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(1)氨基酸的基本性质
Amino Acid Fundamental Properties
M r(-H2O)——减去1分子水之后的相对分子质量;
p K a——氨基酸的支链解离常数;
p I——在25℃时氨基酸的等电点,即当其在某一pH值时,氨基酸所带正电荷与负电荷相等,此时净电荷为零,此pH值就称为氨基酸的等电点;
溶解度——在25℃时100克水中溶解的氨基酸克数,单位为g/100g。

氨基酸的基本性质
(2)氨基酸的系统名称、出现频率与分子式
Systematic Names、Occurrences and Formulae of Amino Acids
氨基酸的系统名称、出现率与分子式
CH2(NH2)-COOH
(3) 氨基酸的标准热力学数据
Standard Thermodynamic Data of Amino Acids
下表中的标准热力学数据是以温度25.0℃(298.15K)处于标准状态的1摩尔纯物质为基准的。

物质状态表示符号为:g——气态,l——液态,cr——晶体。

△H fΘ——物质的标准生成焓(298.15K),单位为kJ/mol;
△G fΘ——物质的标准生成Gibbs自由能(298.15K),单位为kJ/mol;
SΘ——物质的标准熵(298.15K),单位为J/(mol•K);
C pΘ——物质的常压热容(298.15K),单位为J/(mol•K)。

氨基酸的标准热力学数据。

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