蛋白质结构与功能091217
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是构成生命体的重要有机物之一。
不仅在细胞内承担着结构、代谢和传递信息等重要功能，也是生物体外形态、机能和复杂性的重要基础。
蛋白质的结构与功能密不可分，下面就让我们探讨一下蛋白质的结构与功能。
一、蛋白质的结构蛋白质主要由氨基酸构成，共有20种氨基酸，可以通过不同的排列组合形成不同的蛋白质。
蛋白质的三级结构可以分为原生态、二级和三级结构。
原生态结构指的是蛋白质最初的线性结构。
蛋白质的二级结构是指在原生态结构的基础上，一段蛋白质链上氢键的形成以及立体的构造所形成的结构，如α-螺旋、β-折叠片等结构。
最后，蛋白质的三级结构就是由二级结构之上的空间构造而形成的，可以形成其他种类的空间形态，如球形、管形、片状等。
通过一系列的化学反应和调整，蛋白质在相应的化学环境下自行形成三维结构，从而产生相应的生物学功能。
此外，蛋白质的结构还会受到一些其他因素的影响，比如高温、酸、盐等。
在这些条件下，蛋白质会发生结构变性，从而产生功能失调。
无论是正常的生长和发育，还是健康生活的维持，蛋白质的合理结构是至关重要的。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能主要与其结构密切相关。
首先，蛋白质是构成生命体的基本物质之一，内含有大量重要的生命活动所需的功能性蛋白质，如酶和激素等，从而掌控和维持生物体的正常运转。
另外，蛋白质也是细胞内膜和细胞质骨架构建的主要物质之一，同时也是细胞内的信号转导、应激响应等基础操作的重要组成部分，包括有信号媒介转运和传导等功能。
此外，蛋白质还可以与其他生物体的分子相互作用，从而发挥进一步的作用。
比如，它们可以与DNA和RNA结合，控制某一基因表达的转录调节作用，完成细胞功能的稳定和调节。
此外，蛋白质还可以与病原体、微生物等非自身物质相互作用，发挥抗病毒、抗细菌等作用。
三、蛋白质的应用蛋白质的三级结构和功能对其应用有着重要的意义。
首先，蛋白质是生物医药、食品安全、环境检测等领域中的重要研究对象。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生物体中最为重要的有机分子之一，它在维持生命活动中起到关键作用。
蛋白质的结构多样且复杂，这种结构的多样性与其功能密切相关。
本文将介绍蛋白质的结构特点以及与其功能之间的联系。
一、蛋白质的结构层次蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指由氨基酸组成的线性多肽链，通过肽键连接在一起。
二级结构是指由氢键形成的稳定的结构片段，常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
三级结构则是指蛋白质在空间上的折叠和疏水性相互作用形成的三维结构。
最后，四级结构是指多个多肽链通过非共价键结合在一起形成功能完整的蛋白质复合物。
二、蛋白质的功能1. 结构功能：蛋白质可以组成细胞的骨架结构，维持细胞的形态和稳定性。
例如，肌纤维中的肌动蛋白和微管中的微管蛋白可以赋予细胞运动和形态维持的能力。
2. 酶功能：蛋白质中的酶可以促进生物反应的发生，例如在代谢途径中催化化学反应，如葡萄糖酶催化葡萄糖的分解。
3. 运输功能：许多蛋白质可以在细胞和器官之间进行物质的运输。
血红蛋白是一种负责将氧气从肺部输送到组织的蛋白质。
4. 免疫功能：免疫球蛋白可以识别和结合病原体，从而触发免疫反应，并协助淋巴细胞杀伤病原体。
5. 调节功能：一些蛋白质可以调节细胞内物质的合成和代谢，包括细胞凋亡、基因表达和信号转导等过程。
6. 结合功能：许多蛋白质具有结合小分子的能力，如激素与其相应的受体的结合。
三、蛋白质结构与功能的关系蛋白质的结构决定其功能，不同的结构使得蛋白质能够在特定的环境中担任特定的功能。
例如，蛋白质的二级结构决定了其折叠形态和稳定性，从而影响其功能的发挥。
另外，蛋白质的胺基酸序列决定了其结构的折叠方式和功能区域的位置。
蛋白质的功能也会受到环境因素的影响。
例如，温度、PH值和离子浓度等环境因素都可以改变蛋白质的结构和功能。
当蛋白质受到变性剂的作用时，其结构会发生破坏，功能也会丧失。
总结起来，蛋白质的结构与功能之间存在密切的关系。
蛋白质结构和功能
蛋白质结构和功能蛋白质是生命体中最为重要的基本物质之一，它在生命体内扮演着十分重要的角色，包括参与代谢、传递信息、免疫保护、传递遗传信息等一系列功能。
蛋白质的功能多种多样，这主要源于蛋白质的结构具有高度的多样性。
本文将重点介绍蛋白质的结构和功能以及如何通过结构来解析其功能。
蛋白质的结构层次。
蛋白质的结构层次从一维、二维到三维逐步升高，具体包括以下四个层次：1. 一级结构。
蛋白质的一级结构是指由氨基酸序列构成的线性多肽链。
氨基酸是蛋白质的基本组成部分，一共有20种氨基酸。
每个氨基酸都有一个羧基和一个氨基，羧基与氨基可以通过肽键（C-N）形成共价键连接在一起，形成多肽链。
2. 二级结构。
蛋白质的二级结构是指由多肽链中的氨基酸残基之间的氢键以及主链原子之间的相对位置关系所构成的结构。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋结构是由氢键稳定的一种右旋螺旋，其中每个氨基酸的羧基和氨基通过氢键与前后两个氨基酸的氨基和羧基相互作用，形成螺旋结构。
β-折叠结构是由氢键稳定的β片层，其中β片层由多个反向排列的β转角所组成。
3. 三级结构。
蛋白质的三级结构是由多肽链中的氨基酸残余与相互作用的侧链交相作用，形成了更加复杂的空间结构。
这些侧链之间的相互作用包括氢键、离子键、范德华力、疏水作用等。
4. 四级结构。
四级结构是由两个或多个多肽链之间相对位置的关系所构成的结构。
成为寡聚体或聚合物。
具体包括二聚体（有两个相同的多肽链）、三聚体（有三个相同的多肽链）和四聚体（有四个相同的多肽链）等。
蛋白质的结构与功能的关系。
蛋白质的结构是决定其功能的重要因素之一。
不同的结构类型与不同的功能相互关联。
比如，结构酶的活性中心的氨基酸残基特征性质就是相互配对或与底物形成氢键、共价键或离子键；抗体的结构差异体现在其免疫活性上；肌动蛋白的特殊结构赋予它在肌肉等组织中的独特作用。
如何通过结构解析蛋白质的功能。
解析蛋白质的结构和功能是研究蛋白质科学的重要领域之一。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的一级结构，也称为一级结构，是指肽键中氨基酸的序列和二硫键的位置。
肽键是肽链中氨基酸之间的连接键。
蛋白质的一级结构是最基本的结构，它决定了蛋白质的二级结构和三级结构。
三维结构所需的所有信息均按氨基酸顺序存储。
二级结构是指在多肽链中彼此接近的氨基酸残基之间通过氢键形成的空间结构。
三级结构是指通过在二级结构的基础上进一步折叠和扭曲多肽链而形成的特定球形分子结构。
四级结构是具有特定三维结构的蛋白质概念，它由两个或多个具有三级结构的多肽链组成。
不同的蛋白质由于其不同的结构而具有不同的生物学功能。
蛋白质的生物学功能是蛋白质分子天然构象的本质，其功能与其结构密切相关。
1.基本结构与功能之间的关系蛋白质的一级结构与蛋白质功能兼容，这可以从以下几个方面进行解释（1）一级结构和分子疾病的变化蛋白质的氨基酸序列与其生物学功能密切相关。
一级结构的改变通常导致蛋白质生物学功能的改变。
例如，镰状细胞性贫血是由血红蛋白基因中的核苷酸突变引起的，导致缬氨酸取代了β-链第6位的谷氨酸。
一级结构的这种细微差别使患者的血红蛋白分子易于团聚，导致镰刀形的红细胞易于破裂并引起贫血，即血红蛋白的功能发生了变化。
（2）初级结构与生物演化已经发现，同源蛋白质中的许多氨基酸是相同的，而其他氨基酸则完全不同。
如果我们比较不同生物体中细胞色素C的一级结构，我们发现它与人的关系很近。
氨基酸组成的差异越小，差异越大。
（3）蛋白质的活化在生物体中，某些蛋白质通常以前体的形式合成，并且只有在通过某种方式裂解（例如激活蛋白酶）将部分肽链除去后，它们才具有生物学活性。
2.蛋白质空间结构与功能的关系蛋白质的空间结构与功能之间有着密切的关系，其特定的空间结构是生物学功能的基础。
以下两个方面可以说明这种相关性。
（1）核糖核酸酶的变性和复性及其功能丧失和恢复核糖核酸酶是由124个氨基酸组成的多肽链。
它包含四对二硫键，其空间构型为球形。
当在8 mol / L尿素中用β-巯基乙醇处理天然核糖核酸酶时，分子中的四对二硫键断裂，分子变成了一条松散的肽链。
蛋白质的结构 和 功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内一类重要的生物大分子，它在细胞的结构和功能中发挥着重要的作用。
蛋白质的结构和功能紧密联系，其结构决定了其功能。
本文将从蛋白质的结构和功能两个方面进行探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构是由氨基酸残基通过肽键连接而成的多肽链。
氨基酸是蛋白质的基本组成单元，它由一种氨基基团、一种羧基和一个侧链组成。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。
氨基酸的不同顺序决定了蛋白质的种类和特性。
例如，胰岛素由51个氨基酸组成，胰岛素的一级结构决定了它具有调节血糖的功能。
2. 二级结构：二级结构是指蛋白质中氨基酸残基的局部空间排列方式。
常见的二级结构有α螺旋和β折叠。
α螺旋是由氨基酸的肽键形成的螺旋结构，形状类似于螺旋状的弹簧。
β折叠是由氨基酸的肽键形成的折叠结构，形状类似于折叠的纸扇。
二级结构的形成对于蛋白质的稳定性和功能至关重要。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整个分子的空间排列方式。
蛋白质的三级结构由多个二级结构单元相互作用而形成。
这些相互作用包括氢键、离子键、范德华力以及疏水效应等。
三级结构的稳定性和形状决定了蛋白质的功能。
4. 四级结构：四级结构是指由多个蛋白质分子通过非共价键结合而形成的复合物。
多个蛋白质分子通过相互作用形成稳定的功能单位。
例如，血红蛋白由四个亚基组成，每个亚基都与其他亚基相互作用，形成一个稳定的四聚体。
二、蛋白质的功能蛋白质作为生物体内的重要分子，在细胞的结构和功能中发挥着多种作用。
1. 结构功能：许多蛋白质在细胞中起到构建细胞结构的作用。
例如，胶原蛋白是皮肤、骨骼和血管等结缔组织的重要组成部分，维持了细胞的结构稳定性。
肌动蛋白和微丝蛋白是细胞骨架的主要成分，参与了细胞的形态维持和运动。
2. 酶功能：许多蛋白质具有酶活性，可以催化生物体内的化学反应。
酶是生物体内调控代谢的关键分子。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内重要的有机物质，其在细胞功能和生物体机体过程中发挥着关键作用。
蛋白质的结构和功能密不可分，下面将从蛋白质的结构以及其所承担的功能两个方面进行探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构可分为四个层次，分别是一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构蛋白质的一级结构指由氨基酸残基的线性排列方式所决定的序列。
氨基酸的种类和顺序决定了蛋白质的特定功能和结构。
在水溶液中，氨基酸残基以离子形式存在，通过胺基和羧基之间的肽键连接起来形成多肽链。
2. 二级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部区域的空间构象，主要包括α-螺旋和β-折叠两种常见的结构。
α-螺旋是由多肽链的螺旋形状而成，通过氢键的形成保持稳定。
β-折叠则是由多个β折叠片段组合而成，也是通过氢键的形成维持稳定。
3. 三级结构蛋白质的三级结构是指蛋白质中整个多肽链的立体构象。
多肽链在二级结构的基础上进一步折叠和组装，形成复杂的三维结构。
这个结构的形成主要由各个氨基酸残基之间的相互作用所决定，包括疏水相互作用、氢键、电离相互作用、范德华力和二硫键等。
4. 四级结构蛋白质的四级结构是指由多个多肽链通过相互作用而形成的功能完整的蛋白质分子。
这些多肽链可以是相同的或不同的，它们之间通过各种各样的键连接在一起，形成复杂的结构。
二、蛋白质的功能蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质在生物体内扮演着多种重要的角色，包括酶、结构蛋白、运输蛋白和抗体等。
1. 酶酶是一类催化生物化学反应的蛋白质，可以加速化学反应发生的速率。
酶的活性与其结构密切相关，酶的活性位点具有与底物相互作用的特定结构。
2. 结构蛋白结构蛋白是细胞中的主要组成部分，为细胞提供了稳定的支持和形状。
它们形成了细胞的骨架，维持细胞的稳定性和形态。
3. 运输蛋白运输蛋白可以将物质从细胞内部输送到细胞外部，或者从细胞外部运输到细胞内部。
例如，血红蛋白可以运输氧气到全身各个组织和器官。
细胞生物学中的蛋白质结构与功能
细胞生物学中的蛋白质结构与功能细胞生物学是一门研究生命的基本单元——细胞的结构和功能的科学，而在细胞的结构和功能当中，一个非常重要的组分就是蛋白质。
蛋白质是由氨基酸构成的生物大分子，它们是细胞内最为重要的分子之一，可以担任不同的生物学角色，比如酶、结构蛋白质、信号蛋白质等等。
本文将重点介绍细胞生物学中的蛋白质结构与功能。
一、蛋白质结构蛋白质的三级结构是指蛋白质由一系列的氨基酸按照特定的顺序排列所组成的长链，在水溶液中通常呈现出卷曲和螺旋状的结构。
然而，这种结构并不是蛋白质最终的形态，它会经历一个非常复杂的折叠和组装过程，最终形成能够发挥生物功能的结构。
蛋白质的一级结构是由不同的氨基酸残基组成，这些残基之间通过肽键连接起来形成线性的多肽链。
每个氨基酸肯定有自己的一组特性，包括大小、电荷和亲水性等等。
这些特性也决定了这些氨基酸在蛋白质的折叠和组装过程中的地位和作用。
蛋白质的二级结构是由氢键连接起来的肽链所组成，通常呈现出α-螺旋和β-跨链结构。
α-螺旋是由一组氨基酸残基组成，沿着特定方向扭曲而成的具有稳定结构的螺旋形态；β-跨链结构是由不同氨基酸残基之间的氢键相互作用形成的结构，通常形成平面形状。
蛋白质的三级结构是由二级结构通过疏水相互作用、静息电荷相互作用、氢键等非共价作用连接而形成的立体构象。
这种构象是蛋白质能够发挥特定的生物学功能、识别特定分子和与其他生物大分子相互作用的基础。
二、蛋白质功能蛋白质的结构和功能密不可分，同一个蛋白质结构的不同部位可以担任不同的生物学作用。
1.酶酶是一种可以促进生化反应发生的蛋白质，它们会通过降低活化能来促进反应的发生。
酶对于细胞的生命活动至关重要，它们能够帮助细胞合成物质、调节代谢途径，并保持细胞内的体液平衡。
酶的活性和底物结合的选择性，通常与酶的结构、亲水性和氢键有关。
2.结构蛋白质结构蛋白质是由纤维岩脸元素和角蛋白组成的细胞骨架，它们能够为细胞提供机械支撑和稳定，同时还能保护细胞及其内部的器官。
生物化学蛋白质结构与功能
生物化学蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中必不可少的一类有机分子，它们在生命活动中担当着关键的角色。
蛋白质的结构与功能密不可分，只有了解其结构，才能深入理解其功能。
本文将介绍蛋白质的结构层次和功能，并探讨二者之间的关系。
一、一级结构——氨基酸序列蛋白质的结构层次可以从氨基酸序列开始。
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，通过肽键连接在一起。
不同的氨基酸组合而成的序列决定了蛋白质的结构和功能。
在蛋白质家族中，氨基酸序列可以有很大的变化，导致不同结构和功能的蛋白质的形成。
二、二级结构——α-螺旋和β-折叠在氨基酸序列中存在着两种常见的二级结构：α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由氢键相互作用形成的螺旋形结构，具有稳定性和韧性。
β-折叠是由氢键相互作用形成的平行或反平行的链状结构，具有稳定性和刚性。
不同氨基酸序列所形成的二级结构会决定蛋白质在空间立体结构中的排列方式。
三、三级结构——立体构象蛋白质的三级结构是指氨基酸序列在空间中的立体构象。
它的形成受到氢键、离子键、范德华力等多种相互作用力的调控。
蛋白质的三级结构决定了其最终的立体构象，从而影响其功能的表现。
不同的蛋白质通过三级结构的差异来实现其特定的功能，如酶的催化作用、抗体的识别能力等。
四、四级结构——多肽链聚合体在某些情况下，多个蛋白质可以相互结合形成一个更大的功能单位，这种现象被称为四级结构。
例如，红血球中的血红蛋白就是由四个亚单位组成的。
四级结构的形成使得蛋白质的功能更加多样化和复杂化。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系。
蛋白质的特定结构决定了其特定的功能，而功能的表现也要依赖于蛋白质的特定结构。
举例来说，酶作为一类具有催化作用的蛋白质，其特定的结构使得它可以与底物结合，并通过催化反应来转化底物。
同样，抗体作为一种免疫分子，其特定的结构允许它与抗原结合，并发挥识别和中和作用。
总结起来，蛋白质的结构与功能密不可分。
深入了解蛋白质的结构层次，有助于我们更好地理解其功能的表现。
蛋白质结构和功能
蛋白质结构和功能蛋白质是生命体中最为重要的分子之一，具有广泛的结构和功能。
在生物学上，蛋白质结构和功能研究是蛋白质科学的基础。
本文旨在探讨蛋白质的结构、功能以及蛋白质与生命体的关系。
一、蛋白质的结构蛋白质具有复杂的结构，通常由多个氨基酸残基构成。
氨基酸残基是构成蛋白质的基本单元，有20种不同的氨基酸残基。
这些氨基酸残基之间通过肽键连接在一起，形成了多肽链。
多肽链的结构可以分为四层：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是多肽链的线性序列，由氨基酸残基以一定顺序组成，称为氨基酸序列。
二级结构是指多肽链的局部立体构象，一般有α-螺旋和β-折叠两种形式。
三级结构是多肽链的三维空间结构，由多个二级结构单元组成。
四级结构是指两个或多个多肽链的空间排列形式，分为同源亚基和异源亚基。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，包括酶促作用、结构作用、传递信息、储存和运输物质、免疫作用等。
其中，酶是蛋白质中最为重要的一种。
酶是一种具有催化作用的蛋白质，能够提高化学反应的速率和效率。
除此之外，结构蛋白质具有支撑和维持细胞结构的功能，例如胶原蛋白是皮肤、骨骼及肌肉的主要组成部分。
储存和运输物质的蛋白质有血红蛋白、转铁蛋白等。
细胞膜通道、受体以及激素等分子的功能也与蛋白质有关。
三、蛋白质与生命体的关系生命体中的各种功能都离不开蛋白质。
人体内有估计超过100万种不同的蛋白质，起着各种各样的作用。
在生物体内，蛋白质被制造、分泌、分解和重新利用，其数量、种类和结构变化随着生命体的发育和变化而变化。
蛋白质是矿物、植物和动物体的基础，不仅是生命活动中最为重要的结构成分，也是生命体内最为重要的调节因子。
例如，不同启动子区域上的转录因子能够调控对特定蛋白质基因的表达。
蛋白质的大量积累、缺陷或改变都会影响细胞机能的正常发挥，这与很多疾病的发生和发展密切相关。
总之，蛋白质是生命体中起着关键作用的分子，它们不仅担任着构成生命体的基本单元和组成成分，还能够发挥重要的代谢、调节和生理功能。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内最重要的分子之一。
它们在细胞结构、传递信息、代谢调节等方面都起着重要作用。
蛋白质由一系列氨基酸残基链构成，它们的空间结构和序列决定了它们的功能。
本文将介绍蛋白质的结构和功能。
一、蛋白质的结构蛋白质结构可以从四个层次来描述：1. 一级结构：蛋白质的一级结构是由多肽链上的氨基酸排列顺序决定的。
一级结构由肽键连接氨基酸，形成肽链，其三维结构确定蛋白质的稳定性和活性。
2. 二级结构：二级结构指一级结构中短距离的主链的空间排列方式。
主要由α-螺旋和β-折叠两种排列方式组成。
3. 三级结构：三级结构是蛋白质的立体结构，由氨基酸排列和相互作用所形成的空间结构。
其主要形式有：α-螺旋外的环折叠、β-折叠内的环折叠、未定型区、多肽链拱形折叠等。
4. 四级结构：四级结构又称为超分子结构，是由多个蛋白质分子或其他小分子构成的复合物。
此外，还有底物识别结构等。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，下面介绍几种分类：1. 结构蛋白：结构蛋白的主要作用是维持细胞和组织结构，保持生物体物理结构的稳定性。
同时，还有储存、传递信息等功能。
2. 酶：酶在生物催化过程中扮演着重要角色。
大多数化学反应需要在标准条件下进行，而酶可以在生物体内提供适宜的催化条件。
生物体中几乎所有的催化都是由酶完成的。
3. 抗体：抗体是一种由B细胞产生的蛋白质，具有识别和抵抗抗原的能力。
它们通过特定的结构来识别抗原，达到抵抗和清除抗原的作用。
4. 载体：载体是一种分子，能够绑定其他小分子或离子，并将其运输到细胞内或细胞外。
例子包括血红蛋白、肌红蛋白等。
三、结构与功能关系蛋白质结构决定了它的功能，改变结构通常也会影响到它的功能。
类似地，蛋白质的功能也可以通过调节结构来实现。
其方法包括改变氨基酸序列、改变外界条件以及调节与其他分子之间的相互作用等。
总之，蛋白质的结构和功能非常复杂，并且是相互关联的。
因此，对蛋白质进行深入的研究有助于更好地了解生命起源和生命体系的机制，也对制药、医学等领域的发展有重要意义。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能
1、蛋白质的基本机构为氨基酸，氨基酸多为L-α-氨基酸（“拉氨酸”）。
不具有不对称碳原子——甘氨酸
含有巯基的氨基酸——半胱氨酸
2、氨基酸的分类
（1）非极性、疏水性氨基酸：“携带一本书、两饼干、补点水”（缬
氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、丙氨酸、甘氨酸、脯氨酸）
（2）极性、中性氨基酸：“古天乐是陪苏三的”（谷氨酸、天冬氨酸、色氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、丝氨酸、蛋氨酸）
（3）酸性氨基酸：“天上的谷子是酸的”（天冬氨酸、谷氨酸）
（4）碱性氨基酸：“地上的麦乳精是咸的”（组氨酸、赖氨酸、精氨酸）
3、氨基酸结合键为肽键，肽键由-CO-OH-组成。
4、蛋白质结构：“一级排序肽键连，二级结构是一段，右手螺旋靠氢键，三级结构是亚基，亚基聚合是四级”。
（1）二级结构一圈有3.6个氨基酸，右手螺旋方向为外侧。
（2）维持三级结构的化学键是疏水键。
5、蛋白质结构与功能：一级结构是基础，二三四级是表现功能的形式。
6、蛋白质构象病：疯牛病、致死性家族性失眠症。
7、蛋白质变性：空间构象破坏，一级结构不变，因素很多。
（1）蛋白质变性特点：溶解度降低、黏度增加、易被水解。
（2）凝固是蛋白质变性后进一步发展的一种结果。
（3）蛋白质变性有可复性和不可复性两种。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生物体中最重要的宏观分子之一，是维持生命活动的基础。
它们在细胞结构、代谢调节、免疫和信号传递等方面发挥着重要作用。
蛋白质的结构与功能是相互关联的，不同的蛋白质结构决定了它们的功能。
一级结构是指蛋白质中氨基酸的线性排列方式。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链，组成了蛋白质的一级结构。
一级结构对蛋白质的性质和功能起着决定性作用。
二级结构是指多肽链上相邻的氨基酸通过氢键形成的局部空间排列方式。
常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种右旋的螺旋结构，其中氢键固定螺旋的形成。
β-折叠是由平行或反平行的β链排列而成，通过氢键连接起来形成稳定的结构。
三级结构是指蛋白质中氨基酸侧链的相互作用所形成的立体结构。
它由非共价键和共价键相互作用而形成。
非共价键主要包括氢键、疏水作用、电荷作用等。
这些相互作用使蛋白质折叠成特定的立体结构。
四级结构是指多个多肽链相互作用而形成的复合物。
蛋白质可以由单个多肽链组成，也可以由多个多肽链组成。
四级结构对于蛋白质的功能起着重要作用，它决定了多肽链之间的相互作用和空间结构。
蛋白质的功能与其结构密切相关。
蛋白质的结构决定了它们的功能。
不同的蛋白质具有不同的功能，包括催化反应、传输物质、结构支持、免疫调节等。
催化反应是蛋白质最常见的功能之一、酶是一类具有催化反应的蛋白质，它们能够加速生物体内化学反应的速率。
酶通过与底物结合形成酶底物复合物，使底物分子转变为产物，然后释放产物，完成催化反应。
传输物质是蛋白质的另一个重要功能。
例如，血红蛋白是一种负责将氧气从肺部运输到全身组织的蛋白质。
血红蛋白通过与氧气结合形成氧合血红蛋白，然后将氧气释放给组织细胞。
蛋白质还担负着结构支持的功能。
例如，胶原蛋白是一种主要存在于结缔组织中的蛋白质，它能够提供组织的结构框架，并增加组织的强度和柔韧性。
免疫调节是蛋白质的另一个重要功能。
抗体是一类能够与抗原特异性结合的蛋白质，它们能够识别并结合入侵病原体或异常细胞，并协助免疫系统清除它们。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构和功能
氨基酸是蛋白质的基本单位。
蛋白质是由氨基酸为基本单位的生物聚合物。
氨基酸序列和所得的三维结构构成了蛋白质结构的多样性。
蛋白质有一级，二级和三级。
蛋白质分子的结构决定其功能。
●一级结构：蛋白质肽链中氨基酸残基的顺序称为蛋白质的一级结
构，每种蛋白质都是唯一的以及确切的氨基酸序列。
●二级结构：蛋白质分子中的肽链不是线性的，而是按照某些规则
卷曲或折叠（例如α-螺旋结构）（例如β折叠结构）形成特定的空间结构，这是蛋白质的二级结构。
蛋白质的二级结构主要取决于氨基酸残基亚氨基（-NH-）上的氢原子与肽链上羰基上的氧原子之间形成氢键。
●三级结构：在二级结构的基础上，肽链根据一定的空间结构进一
步形成更复杂的三级结构。
通过这种结构，血红蛋白，血红蛋白等表面上的空腔仅容纳血红素分子。
●四级结构：由多肽链与三级结构按一定空间排列组合而形成的聚
集结构称为蛋白质四级结构。
例如，血红蛋白由具有三级结构的四个多肽链组成，其中两个是α-链，另外两个是β-链，并且其四级结构近似椭圆形。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生命体中最基本的大分子，它们在维持细胞结构、催化化学反应、传递信号以及执行其他生物学功能方面起着至关重要的作用。
蛋白质的结构决定了其功能，因此了解蛋白质的结构特征对于理解其功能非常重要。
本文将探讨蛋白质的结构与功能之间的关系。
蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的长链分子，每个氨基酸残基由一个氨基和一个羧基组成，以及一个与其它氨基酸不同的侧链。
蛋白质的结构可以从四个层次进行描述：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是蛋白质的氨基酸序列，即链上氨基酸的排列顺序。
这种线性序列决定了蛋白质的整体形状和功能。
每种氨基酸都有不同的物理化学性质，可以使蛋白质在化学环境下表现出不同的活性和特异性。
二级结构是蛋白质中局部区域的折叠形式。
最常见的二级结构是α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由氢键将蛋白质的多个氨基酸残基串联在一起，在空间上形成螺旋形状。
β-折叠是由氢键将蛋白质的不同段落折叠在一起形成片状结构。
这些局部结构通过氢键和范德华力相互作用稳定起来。
三级结构描述了蛋白质整体的三维立体结构。
它是由二级结构通过不同的相互作用力（如氢键、离子键、疏水相互作用和范德华力）而形成的。
蛋白质的三级结构决定了其整体的形状和功能。
四级结构描述了由两个或更多的蛋白质链相互组装而成的蛋白质复合物的结构。
四级结构通常由非共价的相互作用力（如范德华力和疏水性作用）维持。
蛋白质的结构与其功能之间存在着密切的关系。
一方面，蛋白质的结构决定了其功能。
例如，酶是一类能够催化生化反应的蛋白质，其具有特定的结构域和活性位点，用于与底物结合并促进反应的发生。
另一方面，蛋白质的结构可以受到其功能的调控。
例如，某些蛋白质可以通过与其他分子的相互作用来调控其结构和功能的改变，从而实现细胞信号传递和调节。
此外，蛋白质的结构和功能还受到其他因素的影响，如温度、pH值、离子强度等。
这些因素可以改变蛋白质的结构，进而影响其功能。
介绍蛋白质的结构和功能
介绍蛋白质的结构和功能蛋白质是生命体内最重要的基本物质之一，是构成生命体的基石。
蛋白质的结构和功能多种多样，是生命现象的物质基础，也是生命过程的重要媒介和调节因素。
蛋白质分子的结构和功能在生命科学领域中一直是一个重要的研究方向，其深入研究不仅有助于我们更好地理解生命现象，也有助于我们开发新的药物和疫苗。
一、蛋白质的基本结构蛋白质分子是由氨基酸分子经过肽键相互连接而成的。
氨基酸是蛋白质分子的组成单元，共有20种不同的氨基酸。
这些氨基酸可以按照它们侧链的不同性质分为极性氨基酸、非极性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸等不同类型。
蛋白质分子的结构一般可以分为四个层次。
其中，一级结构是指氨基酸序列的线性排列方式。
二级结构是指由氢键相互作用所形成的局部立体构象，包括了α-螺旋、β-折叠和无规卷曲等多种形态。
三级结构是指蛋白质分子整体的立体构象，也就是由氨基酸侧链间的相互作用所形成的三维结构。
四级结构则是指由两个或多个多肽链组成的蛋白质分子之间的空间结构。
二、蛋白质的功能蛋白质分子具有多种不同的功能，包括酶催化、结构支持、运输调节、抗体缺陷等。
其中，酶催化是蛋白质分子最重要的功能之一。
在生物体内，大部分的生化反应都是由酶所催化的。
不同种类的酶可以催化不同类型的基本生化反应，例如肝脏内就有许多不同功能的酶，帮助人体完成内部细胞代谢、毒物分解、蛋白质合成等多种生理过程。
除了酶催化外，蛋白质分子还可作为生命体内的骨架和条框，维护着细胞和组织的结构完整；此外，它还可以参与到物质的运输、代谢及细胞的信号转导中，起到重要的调节作用。
例如细胞膜表面的受体、载体和信号转导蛋白，都是由蛋白质分子所构成的。
另外，蛋白质分子也可以用于生命体内的抵抗机制，例如抗体缺陷中的免疫球蛋白就是由多种不同的氨基酸分子所构成的。
这种抗体缺陷的形成，能有效地保护人体免受疾病的侵袭。
三、蛋白质的研究进展近年来，随着分子生物学、生物信息学和生物化学等多学科的快速发展，蛋白质分子的结构和功能也得到了越来越深入的研究。
蛋白质结构与功能
蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的大分子有机物之一，它在细胞的构成、代谢、传递等各种生理过程中发挥着关键作用。
蛋白质的结构与功能密切相关，它的三维结构决定了其特定的功能和相互作用方式。
本文将探讨蛋白质的结构以及不同结构对其功能的影响，帮助我们更好地理解生命的奥秘。
一、蛋白质的基本结构蛋白质由氨基酸残基通过肽键相互连接而成，这些氨基酸残基可以通过不同的排列顺序和连接方式构成各种不同的蛋白质。
蛋白质的结构可以分为四个层次：初级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 初级结构初级结构是指蛋白质中氨基酸残基的线性排列顺序。
常见的氨基酸有20种，它们根据侧链的性质可以分为两类：疏水性氨基酸和亲水性氨基酸。
氨基酸的不同排列顺序决定了蛋白质的不同序列和性质。
2. 二级结构二级结构是指蛋白质中氨基酸残基之间的相互作用形成的空间结构。
最常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋由氨基酸的多肽链形成螺旋状结构，β-折叠则由多肽链形成折叠状结构。
3. 三级结构三级结构是指蛋白质中α-螺旋和β-折叠之间的相互作用形成的整体空间结构。
这些相互作用包括氢键、疏水作用、离子键等。
三级结构的形成使得蛋白质具有特定的形状和功能。
4. 四级结构四级结构是由多个多肽链或亚基相互作用形成的复合物结构。
这些多肽链或亚基之间通过非共价键或共价键相连，形成功能更加复杂的蛋白质结构。
经典的四级结构包括寡聚蛋白质和季聚蛋白质。
二、蛋白质结构与功能之间的关系蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关联。
蛋白质的结构决定了其特定的功能和相互作用方式，不同结构的蛋白质具有不同的功能。
1. 结构决定功能蛋白质的特定结构决定了其特定的功能。
例如，抗体蛋白质的结构使其能够识别和结合病原体，从而参与免疫反应。
酶蛋白质的结构使其能够催化生物体内各种代谢反应。
结构域是蛋白质结构的重要组成部分，具有特定的功能和结构。
2. 结构特征与功能关系蛋白质的结构特征决定了其特定的功能。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生命中最重要的分子之一，它们的结构和功能都很复杂。
蛋白质是由氨基酸组成的大分子，在细胞中扮演着许多角色。
它们不仅是细胞的工人，还参与了免疫系统、调节细胞生长、运输物质和甚至是能量储备等方面，是细胞创造、维持和修复的基本砖块。
在这篇文章中，我们将讨论蛋白质的结构和功能。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构可以分为四个层次：原位序列、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 原位序列原位序列是蛋白质的基本组成单元，也是蛋白质分子的最小单位。
它是由20种氨基酸构成的，每个氨基酸都有不同的功能和特性，它们按照一定顺序排列，形成了蛋白质的原位序列。
不同的原位序列决定了不同的氨基酸组合，进而决定了蛋白质的特殊性质。
2. 二级结构二级结构是蛋白质的一个重要特征。
它是由氨基酸间的氢键组成的，可以进一步分为α 螺旋、β 折叠和无规卷曲。
α 螺旋是由一个长链蛋白质自旋而成的，氢键是在螺旋的共面中发生的。
这种结构在具有大量丙氨酸和谷氨酰胺的蛋白质中较为普遍。
β 折叠是由一条或几条分支链组成的，它们在共同的平面上排列，由氢键连接在一起。
这种结构在具有大量丝氨酸和β-转移酶的蛋白质中较为普遍。
无规卷曲的结构没有规则的结构，不稳定，通常作为蛋白质的可变区域。
3. 三级结构三级结构是由二级结构之间的氢键组成的，这些氢键在空间上形成了复杂的交织网络。
这种结构决定了蛋白质的终极形态和功能。
4. 四级结构四级结构是由多个蛋白质分子组成的复合物组成的，它们可以是通过共价键连接在一起，也可以是通过非共价键连接在一起。
这种结构决定了蛋白质在细胞内的组织和转运。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能非常多样，可以用于许多生命系统中。
它们可以作为酶、荷尔蒙、抗原、细胞骨架等。
1. 酶酶是最重要的蛋白质之一，它们调节生化反应并使其加速。
人类身体中有成千上万的酶，尤其是消化酶和代谢酶。
它们将食物和其他物质分解为能量和其他基本单元，并将它们输送到不同的细胞中。
蛋白质的结构与功能
第一章蛋白质的结构与功能一名词解释别构效应别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
蛋白质变性由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏，导致其天然构象部分或完全破坏，理化性质改变，活性丧失。
等电点在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度和趋势相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
氨基酸残基：肽键中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全被称为氨基酸残基。
亚基在体内有许多蛋白质含有2条或2条以上多肽链,才能全面地执行功能.没一条多肽链都有其完完整的三级结构,称为亚基（subunit）。
二蛋白质平均含氮量是多少？有何意义？蛋白质的元素组成为C,H,O,N,S等含氮量为16% 其意义是蛋白质含量=含氮量/16%=含氮量*6.25三如何对氨基酸进行分类？氨基酸根据理化性质分为非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸碱性侧链氨基酸（精氨酸，赖氨酸，组氨酸）酸性侧链氨基酸（天冬氨酸，谷氨酸）芳香族氨基酸（苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸）四何谓蛋白质一至四级结构？维持其稳定的化学键分别是什么？蛋白质分子的一级结构：蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序氢键和二硫键蛋白质分子的二级结构：指蛋白质分子中某一肽链的局部主链空间结构。
氢键上下两册一个氨基酸残基的C=O与第四个残基的N-H之间形成氢键，从而使结构稳定蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
疏水键，离子键，氢键，van der waals力蛋白质的四级结构：亚基与亚基之间呈特定的三维空间分布,并以非共价键相链接,这种蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。
在体内有许多蛋白质含有2条或2条以上多肽链,才能全面地执行功能.没一条多肽链都有其完完整的三级结构,称为亚基（subunit）。
氢键盐键五举例论证蛋白质结构和功能之间有何关系？蛋白质的一级结构是高级结构与功能的基础1一级结构是空间构象的基础蛋白质以及结构决定蛋白质的空间结构或构象，蛋白质的空间结构或构想决定蛋白质的功能由于血红蛋白分子的构象可以发生一定程度的变化，从而影响了血红蛋白与氧的结合能力。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生物体内一类至关重要的大分子，它在细胞的组成和功能中起着关键作用。
蛋白质的结构与功能紧密相连，不同的结构决定了不同的功能。
本文将探讨蛋白质的结构和功能，并讨论它们之间的关系。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。
蛋白质由多个氨基酸通过肽键连接而成，不同的氨基酸序列决定了蛋白质的种类和特点。
2. 二级结构：二级结构是指蛋白质中氨基酸链的局部折叠形式，主要有α-螺旋和β-折叠两种形式。
α-螺旋是一种右旋螺旋状结构，由氢键稳定。
β-折叠则是由氢键相互作用形成的折叠片段。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整体折叠形成的结构，包括了各种局部折叠的空间排列方式。
这种折叠方式是由氢键、离子键、范德华力等非共价键相互作用所决定的。
4. 四级结构：四级结构是指由多个蛋白质亚基通过非共价键相互作用而形成的复合物。
例如，血红蛋白由四个亚基组成，它们通过非共价键相互作用而形成一个稳定的四级结构。
二、蛋白质的功能蛋白质作为生物体内的工程师，具有多种重要功能。
1. 结构支持：蛋白质在细胞和组织的结构中起着支持的作用。
例如，胶原蛋白是皮肤、骨骼和血管等组织的重要组成部分，它给予这些组织形态和强度。
2. 酶催化：蛋白质可以作为酶，在生物化学反应中充当催化剂，加速反应速率。
例如，消化酶在消化系统中分解食物，酶催化使得这些反应在生物体内快速进行。
3. 运输传递：某些蛋白质可以作为搬运工，运输分子和离子到细胞内或细胞间。
例如，血红蛋白在红细胞中运送氧气到各个组织和细胞。
4. 免疫防御：抗体是一类特殊的蛋白质，具有识别和中和外来抗原的能力，参与免疫反应，保护机体免受感染。
5. 调节信号：许多蛋白质可以作为信号分子，参与细胞内的信号传导，调节基因表达和细胞功能。
例如，激素通过与细胞内的蛋白质结合，触发一系列信号传递路径。
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(一) 肌红蛋白的结构
肌红蛋白( 肌红蛋白(myoglobin, Mb)是哺乳动物细胞(主要是 )是哺乳动物细胞( 肌细胞)贮存和分配氧的蛋白质。 肌细胞)贮存和分配氧的蛋白质。 肌红蛋白的三级结 八个a 构是由一簇八个 构是由一簇八个a-螺 组成的。 旋组成的。螺旋之间 通过一些片段连接。 通过一些片段连接。
Y=
………… ………… …………⑷
Y=
p(O2) p(O2)＋K ＋
p(O2)值可以进行调节和测量, 氧分压常用 值可以进行调节和测量, 作单位。 值可以进行调节和测量 氧分压常用torr* 作单位。 （1 torr = 133.3Pa） ） Y值可用分光光度计法测定,因为肌红蛋白氧合时卟啉环中电子 值可用分光光度计法测定, 值可用分光光度计法测定 位移引起吸收光谱改变。 位移引起吸收光谱改变。 Y 对p(O2)作图所得的曲线称为氧结合曲线或解离曲线。 作图所得的曲线称为氧结合曲线或解离曲线 作图所得的曲线称为氧结合曲线或解离曲线。
二、血红蛋白的结构与功能
血红蛋白( 血红蛋白(hemoglobin, Hb)的主要功能是在血液中 ) 结合并转运氧气。 结合并转运氧气。
血红蛋白存在于血液的红细胞 (erythrocytes,双凹圆盘状,直径 ,双凹圆盘状, 6∼9μm)中。血红蛋白以高浓度(约为 9μm)中 血红蛋白以高浓度( 质量的34%)溶解于红细胞溶胶中。 )溶解于红细胞溶胶中。 质量的
…………⑴;
[O2] [ MbO2] 或： = [Mb] K
Y为给定的氧压下肌红蛋白的氧分数饱和度： 为给定的氧压下肌红蛋白的氧分数饱和度： [O2] [MbO2] …(2); Y= Y= [O2]＋K ＋ [MbO2]＋ [Mb] ＋ p(O2) p(O2)＋K ＋
……⑶;
根据Henry定律，溶于液体的任一气体的浓度与液体上面的该气体分压成正比： 根据Henry定律，溶于液体的任一气体的浓度与液体上面的该气体分压成正比： Henry定律
4 6 3
1 5 2
血红素heme
1
与Fe络合 络合
4 2
6
5
3
原卟啉IX 原卟啉IX
6
5
血红素heme 血红素
(三) 血红素与肌红蛋白的结合
作为辅基的血红素非共价的结合于肌红蛋白分子的疏水空穴中
氧结合配位
6
环境中缺乏氧气时 环境中缺乏氧气时， 缺乏氧气 配位6是空着 是空着的 配位 是空着的。
实验上用双曲线作图求K不方便： 实验上用双曲线作图求K不方便： p(O2) Y p(O2) = 改写为: Y= 改写为: (1-Y) K p(O2)＋K ＋ Log[Y/(1-Y)] = log p(O2) – log K
Log[Y/(1-Y)] = log p(O2) – log K
作图, 称为Hill图 (Hill plot) 将log[Y/(1-Y)] 对log p(O2) 作图 称为 图
氧气与肌红 蛋白结合了
O2通过血红素与肌红蛋 白的结合
远侧组氨酸
近侧组氨酸
(五) O2的结合改变了肌红蛋白的构象
去氧肌红蛋白血红素 去氧肌红蛋白血红素Fe2+被HisF8（X）拉出卟啉环平面（圆顶状） 血红素 （ ）拉出卟啉环平面（圆顶状） 与氧结合形成氧合肌红蛋白（MbO2）后Fe2+被拉回（平面状）。 与氧结合形成氧合肌红蛋白（ 被拉回（平面状）。 形成氧合肌红蛋白 ） 卟啉环呈平面状
卟啉环呈圆顶状
(六)肌红蛋白结合氧的定量分析(氧结合曲线) 肌红蛋白结合氧的定量分析(氧结合曲线)
MbO2 K为MbO2的解离常数： 的解离常数： [Mb].[O2] K= [MbO2] Mb + O2 注: MbO2代表氧合肌红蛋白, 代表氧合肌红蛋白, Mb代表去氧肌红蛋白 代表去氧肌红蛋白. Mb代表去氧肌红蛋白.
Hb + 4O2
解离常数 K：
Hb（O2）4
[Hb][O2]4 [Hb（O2）4]
K=
氧饱和度 Y :
P4（O2） ） Y= 4 P （O2）+K ）
作图，所得曲线为S 据此方程 Y对p（O2）作图，所得曲线为S形曲线
氧 饱 和 分 数 （ ）
100
肌肉毛细血 管内的pO 管内的 2
Hb与Mb氧合曲线比较 与 氧合曲线比较 肺泡中的pO 肺泡中的 2 Mb Hb
5 HisF8 近侧组氨酸） （近侧组氨酸）
环境中富含氧气时 环境中富含氧气时， 富含氧气 血红素如何协助肌红 血红素如何协助肌红 蛋白结合氧气 结合氧气？ 蛋白结合氧气？
(四) O2与肌红蛋白的结合
氧结合配位 HisE7 远侧组氨酸） （远侧组氨酸）
6
血红素与肌红 蛋白的结合部位
5 HisF8 近侧组氨酸） （近侧组氨酸）
Y 20
半饱和时 P50=26torr 100
pO2/torr
（四）H+,CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响 对血红蛋白结合氧的影响
血红蛋白与O 的结合受环境中其它分子的调节， 质子、 血红蛋白与 2的结合受环境中其它分子的调节，如质子、 CO2和代谢物 2,3-二磷酸甘油酸。 二磷酸甘油酸。 二磷酸甘油酸 虽然它们在蛋白质分子上的结合部位离血红素辅基很远， 虽然它们在蛋白质分子上的结合部位离血红素辅基很远，但 这些分子极大影响Hb氧合性质， 这些分子极大影响 氧合性质，这种在空间上相隔的部位之间 氧合性质 的相互作用在很多寡聚蛋白质中存在，即别构效应。 的相互作用在很多寡聚蛋白质中存在， 别构效应。
血红素辅基
（氧结合部位） 氧结合部位）
(二) 氧结合引起的血红蛋白构象变化
的四级结构。 1. 氧合作用显著改变 Hb 的四级结构。 氧合血红蛋白和去氧血红蛋白在四级结构上有显著不同， 氧合血红蛋白和去氧血红蛋白在四级结构上有显著不同， 特别是αβ亚基的相互作用发生变化。 αβ亚基的相互作用发生变化 特别是αβ亚基的相互作用发生变化。 血红素铁的微小移动导致血红蛋白构象的转换。 2. 血红素铁的微小移动导致血红蛋白构象的转换。 氧合血红蛋白和去氧血红蛋白代表不同的构象态。 3. 氧合血红蛋白和去氧血红蛋白代表不同的构象态。 T态：即紧张态(tense state)。 即紧张态 。 R态：即松弛态(relaxed state。 即松弛态 。
Bohr效应: 效应: 效应
CO2浓度的增加以及相应的 降低使得血红蛋白的氧结合能 浓度的增加以及相应的pH降低使得血红蛋白的氧结合能 浓度的增加以及相应的 力下降的现象称为波耳效应（ 力下降的现象称为波耳效应（Bohr effect）. ）
(一) 血红蛋白的结构
脊椎动物的血红蛋白由4 脊椎动物的血红蛋白由4个多肽 亚基组成 两个是一种亚基(α 组成, (α链 亚基组成,两个是一种亚基(α链） 另两个是另一种亚基（ ,另两个是另一种亚基（β链）。 每个亚基都有一个血红素辅基 和一个氧结合部位。 和一个氧结合部位。
成人血红蛋白主要是 其亚基组成为α 。 成人血红蛋白主要是HbA(HbA1),其亚基组成为 2β2。 主要是 其亚基组成为 胎儿血红蛋白主要是 亚基组成为α 胎儿血红蛋白主要是HbF,亚基组成为 2γ2 。 主要是 亚基组成为
Y
Y为给定的氧压下肌红蛋白的氧饱和度
肌红蛋白的氧结合曲线（双曲线） 肌红蛋白的氧结合曲线（双曲线）
Y
Y=1时 当 Y=1时, 所有肌红蛋白分子 的氧结合部位均被O 所占据, 的氧结合部位均被O2所占据,即肌 红蛋白被氧完全饱和。 红蛋白被氧完全饱和。 Y=0.5时 当 Y=0.5时, p(O2)=K=P50, P50 定义为肌红蛋白被氧半饱和时的 定义为肌红蛋白被氧半饱和时的 氧分压。 氧分压。
(二) 辅基血红素
蛋白质不能直接 与氧发生可逆结合
辅助
蛋白质如何参与氧气在 生物体内的携带和运输？ 生物体内的携带和运输？
过渡金属的低价态具有很强的 过渡金属的低价态具有很强的 结合氧倾向(特别是Fe 结合氧倾向(特别是 2+ 和Cu+)
蛋白质固定 Fe2+的方式
蛋白质固定Fe 的方式有多种， 蛋白质固定 2+的方式有多种，在肌红蛋白和血红 蛋白家族中， 是由原卟啉（IX）分子固定。 蛋白家族中， Fe2+是由原卟啉（IX）分子固定。
蛋 白蛋白质的构象在生物体中不是刚性、静止的； 很多蛋白质的构象在生物体中不是刚性、静止的；而 是柔性的、动态的。 是柔性的、动态的。 蛋白质分子与其它蛋白质、其它分子相互作用， 蛋白质分子与其它蛋白质、其它分子相互作用，使相 相互作用 互作用中的蛋白质构象发生些微变化，甚至剧烈变化， 互作用中的蛋白质构象发生些微变化，甚至剧烈变化， 从而使其生物功能（氧的转运、免疫应答和肌肉收缩、 从而使其生物功能（氧的转运、免疫应答和肌肉收缩、 催化功能等 发生变化。 催化功能等）发生变化。 蛋白质与其它分子（配体） 蛋白质与其它分子（配体）相互作用的瞬间性质对生 命至关重要，因为它允许生物体在内外环境发生变化时， 命至关重要，因为它允许生物体在内外环境发生变化时， 能快速、可逆地作出反应。 能快速、可逆地作出反应。
食物、 食物、水、氧气 呼吸作用 肌红蛋白
氧气在生物体内的 代谢需要蛋白质的参与 蛋白质的参与。 代谢需要蛋白质的参与。
（myoglobin,Mb） ）
血红蛋白
（hemoglobin,Hb） ）
一、 肌红蛋白的结构与功能 二、 血红蛋白的结构与功能 三、 血红蛋白分子病
一、肌红蛋白的结构与功能
Log[Y/(1-Y)]
斜率 = 1.0
Log P50
log p(O2)
如图所示,肌红蛋白的 图是一条直线 如图所示,肌红蛋白的Hill图是一条直线。 图是一条直线。 当log[Y/(1-Y)] = 0时, p(O2)=K=P50。 时 这一点的斜率称为Hill系数,以nH表示. 肌红 系数, 表示. 在log(Y/(1-Y)) = 0这一点的斜率称为 这一点的斜率称为 系数 蛋白的n 蛋白的 H为1.0, 表示 2 分子彼此独立地与肌红蛋白结合。 , 表示O 分子彼此独立地与肌红蛋白结合。