蛋白质信号肽

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蛋白质合成的信号肽学说

氨基酸在核糖体上的聚合作用,是合成的主要内容,可分为三个步骤: (1)多肽链的起始:mRNA从核到胞质,在起始因子和Mg 的作用下,小亚基与mRNA的起始部位结合,甲硫氨酰(蛋氨酸)—tRNA的反密码子,识别mRNA上的起始密码AuG(mRNA)互补结合,接着大亚基也结合上去,核糖体上一次可容纳二个密码子。 (2)多肽链的延长:第二个密码对应的氨酰基—tRNA进入核糖体的A位,也称受位,密码与反密码的氢键,互补结合。在大亚基上的多肽链转移酶(转肽酶)作用下,供位(P位)的tRNA携带的氨基酸转移到A位的氨基酸后并与之形成肽键(—CO- NH—),tRNA脱离P位并离开P位,重新进入胞质,同时,核糖体沿mRNA往前移动,新的密码又处于核糖体的A位,与之对应的新氨基酰-tRNA又入 A位,转肽键把二肽挂于此氨基酸后形成三肽,ribosome又往前移动,由此渐进渐进,如此反复循环,就使mRNA上的核苷酸顺序转变为氨基酸的排列顺序。注意: P位(供位):供tRNA;供肽链 A位(受位):受氨基酸-tRNA;受肽链核苷酸与氨基酸相连系的桥梁是tRNA。 (3)多肽链的终止与释放:肽链的延长不是无限止的,当mRNA上出现终止密码时(UGA,U 氨基酸和UGA),就无对应的氨基酸运入核糖体,肽链的合成停止,而被终止因子识别,进入A位,抑制转肽酶作用,使多肽链与tRNA之间水解脱下,顺着大亚基中央管全部释放出,离开核糖体,同时大小亚基与mRNA分离,可再与mRNA起始密码处结合,也可游离于胞质中或被降解,mRNA也可被降解。这是在一个核糖体上氨基酸聚合成肽链,每一个核糖体一秒钟可翻译40个密码子形成40个氨基酸肽键,其合成肽链效率极高。可见,核糖体是肽链的装配机。合成的若是结构蛋白,则这些多肽便经过某些修饰、剪接后形成四级结构,投入使用,若是输出蛋白呢？我们知道分泌蛋白质是先存在于内质网腔中,后经高尔基体排出,胞吐外排,那么,合成的输出蛋白是怎样进入内质网腔的呢? 3.信号学说:Signal hypothesis 与膜结合的核糖体和游离核糖体在性质上是一样的,那这种核糖体为什么会结合到粗面内质网膜上呢?新肽链又是怎样进入RER囊腔的呢?信号学说阐明了固着核糖体上合成蛋白质的特殊性,该学说的基本要点。 (1)分泌蛋白质多肽的合成一开始也在游离多聚核糖体上,但其mRNA在AUG之后有一段 45-90bp的信号顺序(密码),由此能翻译出15-30个氨基酸的多肽(信号肽)Signal Peptide。这种能合成信号肽的核糖体将成为附着核糖体与内质网结合,不能合成信号肽的为游离核糖体,仍散布于胞质中。 (2)近几年的研究发现,胞质中存在着信号识别颗粒(Signal RecoynitionParticle,SRP),它既能识别露出核糖体之外的信号肽,又能识别RER膜上的SRP受体,只有当核糖体出现信号肽时

信号肽

蛋白质的运转信号肽假说蛋白质的运转机制蛋白性质运转机制主要类型分泌蛋白质在结合核糖体上合成并以翻译运转同步机制运输免疫球蛋白卵蛋白水解酶激素等细胞器发蛋白质在游离核糖体上合成以翻译后运转机制运输核叶绿体线粒体乙醛酸循环体过氧化物酶体等细胞器中的蛋白质膜的形成两种机制兼有质膜内质网类囊体中的蛋白质翻译运转同步机制信号肽假说信号肽
●信号序列特点：
（1）一般带有10-15个疏水氨基酸；
Baidu Nhomakorabea
（2）在靠近该序列N-端常常有1个或数个带正电
荷的氨基酸；
（3）在其C-末端靠近蛋白酶切割位点处常常带有
数个极性氨基酸，离切割位点最近的那个氨基
酸往往带有很短的侧链（丙氨酸或甘氨酸）。
分泌性蛋白信号假说
分泌性蛋白信号假说，即分泌性蛋白N端序列作为信号肽，指导分泌性蛋白到内质网膜上合成在蛋白质合成结束之前信号肽被切除。指导分泌性蛋白在rER上合成的决定因素是蛋白质 N 端的信号肽，信号识别颗粒和E R 膜上的信号识别颗粒受体（又称停泊蛋白），等因子协助完成这一过程。
膜的形成
翻译-运转同步机制
信号肽假说
●信号肽：常指新合成多肽链中用于指导蛋白质跨膜转移的N-末端氨基酸序列（有时不一定在N端）。
信号肽假说
信号肽假说是1971年由布洛贝尔Blobel和萨巴蒂尼 Sabatini提出的布洛伯尔，1999年度诺贝尔医学奖得主。出生于德国沃尔特斯奥尔夫市，60年代前往美国，在美国威斯康星· 麦迪逊大学从事癌症研究并获博士学位，毕业后在纽约市洛克菲勒大学细胞生物学实验室从事生物研究。

信号肽假说1

信号肽在蛋白质运输中的作用
（1）完整的信号多肽是保证蛋白质运转的）必要条件。必要条件。信号序列中疏水性氨基酸突变成亲水性氨基酸后，亲水性氨基酸后，会阻止蛋白质运转而使新生蛋白质以前体形式积累在胞质中。生蛋白质以前体形式积累在胞质中。（2）仅有信号肽还不足以保证蛋白质运转）的发生。要使蛋白质顺利跨膜，的发生。要使蛋白质顺利跨膜，还要求运转蛋白质在信号序列以外的部分有相应的结构变化。变化。
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ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
（3）信号序列的切除并不是运转所必需的。如果把细菌外）信号序列的切除并不是运转所必需的。膜脂蛋白信号序列中的甘氨酸残基突变成天冬氨酸残基，膜脂蛋白信号序列中的甘氨酸残基突变成天冬氨酸残基，能抑制该蛋白信号肽的水解，但不能抑制其跨膜运转。抑制该蛋白信号肽的水解，但不能抑制其跨膜运转。
（4）并非所有的运转蛋白质都有可降解的信号肽。卵清蛋）并非所有的运转蛋白质都有可降解的信号肽。白是以翻译运转同步机制进入微粒体中的，白是以翻译运转同步机制进入微粒体中的，但它并没有可降解的信号序列。有人认为，解的信号序列。有人认为，在卵清蛋白分子的中心区域有相当于信号肽功能的肽段存在。据此，信号肽”应当定义为：当于信号肽功能的肽段存在。据此，“信号肽”应当定义为：能启动蛋白质运转的任何一段多肽。能启动蛋白质运转的任何一段多肽。
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信号肽假说的主要内容

1、信号肽假说的主要内容？

【答案】答：信号肽假说是1975年由布洛贝尔和萨巴蒂尼提出的。

具体内容：分泌蛋白的N端携带有短的信号序列，用于指导分泌性蛋白到内质网膜上合成，该信号序列称为信号肽，在蛋白合成结束之前信号肽被切除。指导分泌蛋白在粗面内质网合成的决定因素有蛋白质N端的信号肽、信号识别颗粒（SRP）、内质网膜上信号识别颗粒的受体（又称为停泊蛋白，DP）。

结构：信号肽位于蛋白质N端，一般由16-26个氨基酸残基组成，其中包括疏水核心区、信号肽的N端、信号肽的C端等三部分。信号识别颗粒SRP是一种核糖核蛋白复合体，通常位于细胞质基质，由6种不同的蛋白质和一个7S RNA组成。SRP 受体是内质网膜上的整合蛋白，由α和β亚基组成。

分泌蛋白在内质网上的合成过程：

①蛋白质在细胞质中游离的核糖体上起始合成，当肽链延伸至约80个氨基酸残基时，N端信号序列暴露并与SRP结合，延伸停止。

②SRP与DP结合，引导核糖体-新生肽复合物附着在内质网膜上。

③核糖体–新生肽与内质网膜上的移位子结合，SRP脱离相应受体，返回细胞质基质重新利用，肽链开始延伸。

④信号肽穿入内质网膜引导肽链进入内质网腔，该过程由GTP供能，腔面上的信号肽酶切除信号肽并使之快速降解。

⑤新生肽链继续延伸直至合成结束，最终被分泌到胞外。

蛋白质的分泌与定位

蛋白质是细胞内最重要的功能分子之一，它们在细胞内扮演着各种不同的角色。为了发挥其功能，蛋白质需要被正确地分泌到细胞内或细胞外，并在细胞内定位到正确的亚细胞位置。分泌和定位是蛋白质生物学中非常重要的过程，对于维持细胞的正常功能和生理状态至关重要。

一、蛋白质的分泌途径

细胞内蛋白质的分泌可以通过多种途径实现，主要包括内质网（Endoplasmic Reticulum，简称ER）相关途径和非ER相关途径。在ER相关途径中，蛋白质通过高度专门化的机制从ER被包装成囊泡，随后被运输到高尔基体（Golgi），再经由囊泡运输到细胞膜，最终被释放到细胞外。而在非ER相关途径中，蛋白质则通过囊泡或溶酶体直接从细胞膜表面释放。

二、蛋白质的定位机制

细胞内蛋白质的定位机制主要包括信号肽介导的定位和客体排序机制。信号肽介导的定位是最常见和最重要的定位机制，通过蛋白质N 末端的信号肽与细胞定位相关蛋白的相互作用，实现蛋白质的定位。信号肽通常包括信号肽识别序列和信号肽扩大序列两部分，前者是用于与细胞定位相关蛋白的结合，后者用于移动整个蛋白质到正确的位置。客体排序机制则是通过与其他蛋白质的相互作用来决定蛋白质的定位，通常与特定的膜受体相互作用，使蛋白质定位到细胞膜、内质网或线粒体等特定亚细胞位置。

三、蛋白质分泌与定位的调控机制

蛋白质的分泌和定位受到多种调控机制的控制。其中，内质网相关

途径的调控机制非常重要，包括识别折叠状态不正确的蛋白质、修复

折叠状态不正确的蛋白质、调节分泌速率等。此外，细胞的分泌与定

信号肽假说

多肽链合成起始后随核糖体一起附着于糙面内质网上，不断延伸的多肽链穿过内质网膜直至肽链完成合成

1972年stein发现从骨髓瘤细胞中提取的免疫球蛋白分子N端要比分泌到细胞外的N 端多出一段。G.Blobel和D.Sabatini等进一步实验，提出了信号肽假说，认为蛋白质N端上存在一段的信号肽，指导分泌蛋白质转至内质网上合成，并转位到ER腔内，然后信号肽在蛋白质合成完成前被ER腔内的信号肽酶水解。

信号肽假说名词解释

信号肽假说是生物学中的一种假说，它解释了在细胞内蛋白质合成过程中如何将新合成的蛋白质定向运送到正确的细胞位置。根据这个假说，信号肽是一种短链多肽，它们通过靶向信号肽和受体之间的相互作用来指引新合成蛋白质到正确的细胞位置。

信号肽假说的基本原理是，新合成的蛋白质在翻译时通过核糖体合成，同时，它的一个端部（N端）被一个信号肽标记。这个信号肽标记将新合成的蛋白质定向运送到内质网（ER）的膜上，信号肽与相应的受体（SRP）结合，使其和核糖体暂时停滞在ER膜上。之后，这个复合物与膜上的接受体相互作用，从而使核糖体与新合成的蛋白质进入ER腔室。在ER中，信号肽被特定的酶切除，蛋白质继续向其最终目的地运输（如高尔基体或细胞膜等）。

信号肽假说已被广泛研究和证实，并在细胞生物学和分子生物学中发挥了重要的作用。尤其是在药物研发中，针对信号肽和相关受体的药物已被开发出来，这些药物可以干扰蛋白质合成过程，从而对细胞产生影响。

信号肽

1.信号肽：分泌蛋白肽链氨基端，由18-30个疏水氨基酸组成的一段序列，可指导蛋白质多肽链在粗面内质网上合成。@@@

2.信号识别颗粒，SRP：由6个多肽亚单位和1个沉降值为7S的小分子RNA构成的复合体其一端与被翻译后的信号肽结合，另一端结合在核糖体上。@@@

3.O-连接糖基化：发生在高尔基体上的糖基化，其寡糖连接部位是蛋白质多肽链中丝氨酸等氨基酸残基侧链的OH集团。@@@

4.转位接触点：内，外膜之间形成的接触点。是蛋白质出入线粒体的通道。@@@5电子传递链：内膜上有序排列的酶体系，接受和释放H+和e-。@@@6基质导入序列，MTS：前体蛋白的N-末端存在的一段20-80个氨基酸组成的序列，可指导前体蛋白进入线粒体。@@@7.微管组织中心，MTOC：微管聚合的特异性的核心形成位点，微管装配的发生处。@@@8.收缩环：有丝分裂末期，两个即将分离的子细胞之间质膜下产生的由微丝与肌球蛋白丝组成的腰带状束。@@@9中间纤维：是一种直径约10nm的纤维状蛋白，因其直径介于微丝和微管以及粗肌丝和细肌丝之间而得名。@@@10.核孔复合体，NPC：由多个蛋白质颗粒以特定的方式排列而成的蛋白分子复合物，是核质间物质交换的双向选择性亲水通道。@@@11.核仁组织区，NOR：是含有rRNA 基因的染色体区域。@@@12.核纤层：附着于内核摸下的纤维蛋白网。@@@13.有丝分裂器：由染色体，星体，中心粒以及纺锤体组成的结构。@@@14.细胞周期蛋白：是真核细胞中的一类蛋白质，随细胞周期进程周期性地出现及消失。@@@1

信号肽假说的六个成分

信号肽假说的六个成分是指：信号肽、受体、信息传递、细胞水平响应、整体水平响应和适应性调节。本文将逐步回答与这些成分相关的问题，并进一步探讨信号肽假说在生物体内调节和维持平衡方面的重要性。

第一部分：信号肽

信号肽是一类由氨基酸组成且具有特定生物活性的短链肽分子。它们在生物体内发挥着信号传递的关键作用。请问：

1. 信号肽是如何被合成的？

2. 信号肽的合成在生物体内的哪些条件下进行？

3. 信号肽的合成与何种生物过程相关？

第二部分：受体

受体是位于细胞膜上的蛋白质，其结构能与特定的信号肽结合，并传递信号给细胞内部。请回答以下问题：

1. 受体是如何识别并结合特定的信号肽的？

2. 受体与信号肽的结合会引发哪些生物学反应？

3. 受体的种类有哪些？

第三部分：信息传递

信号肽与受体结合后，会触发细胞内的信号传递网络，进而引发一系列生物学反应。请回答以下问题：

1. 信号传递网络中的主要组成部分是什么？

2. 信号传递的机制是怎样的？

3. 信号传递机制的调节对生物体的正常功能有何重要性？

第四部分：细胞水平响应

当信号肽的信息传递到细胞内部后，细胞会做出特定的响应。请回答以下问题：

1. 细胞是如何感知信号肽的信息的？

2. 细胞内的响应有哪些类型？

3. 信号肽的细胞水平响应是如何实现的？

第五部分：整体水平响应

细胞水平的响应能够影响到整体生物体的功能和行为。请回答以下问题：1. 细胞水平的响应如何通过组织和器官之间的调节而实现整体水平的响应？

2. 整体水平响应的例子有哪些？

3. 整体水平响应在生物体中的功能和意义是什么？

无信号肽和跨膜结构域的蛋白

无信号肽和跨膜结构域的蛋白是指缺少信号肽和跨膜结构的蛋白质。这些蛋白质通常是疏水性和酸性的，属于非分泌蛋白。它们可能具有UspA结构域和ATPS结合位点，属于USP 蛋白UspFG亚家族。

无信号肽和跨膜结构域的蛋白在不同的物种间具有较高的保守性，例如，山羊的Hoxa5基因在肾脏中表达量最高，且主要定位于细胞核中。这些蛋白质的二级结构通常是混合型的，没有信号肽和跨膜结构，通常是可溶性蛋白。

无信号肽和跨膜结构域的蛋白在细胞生物学和分子生物学领域中具有重要的作用，对于深入了解细胞的功能和机制具有重要意义。

信号肽与核定位信号的异同点

信号肽和核定位信号都是蛋白质中的特殊序列，它们在蛋白质的转运和定位过程中起着重要作用。以下是它们之间的异

同点：

相同点：

1. 两者都是蛋白质中的特殊序列，具有指导蛋白质转运和定位的功能。

2. 两者都可以被细胞内的转运蛋白识别，引导蛋白质的转运和定位。

不同点：

1. 功能不同：信号肽的主要功能是引导蛋白质进入内质网或高尔基体，而核定位信号的主要功能是帮助蛋白质进入细胞核。

2. 序列长度不同：信号肽通常由15-30个氨基酸组成，而核定位信号通常由4-8个氨基酸组成。

3. 作用方式不同：信号肽被切除后，蛋白质仍能保持其功能和定位，而核定位信号被切除后，蛋白质将无法进入细胞核。

4. 识别方式不同：信号肽被细胞内的转运蛋白识别，而核定位信号被细胞核内的核孔蛋白识别。

信号肽、信号序列假说及其提出过程

问题：何谓信号序列（肽）假说？简述其提出过程。

信号序列假说认为蛋白质首先在细胞质基质游离的核糖体上起始合成，当多肽链延伸至80个氨基酸酸左右时，N端的信号序列与信号识别颗粒结合，使肽链延伸暂停，防止新生肽N端损伤和成熟前折叠，直至信号识别颗粒与内质网上的停泊蛋白结合，使移位子孔道打开后，信号识别颗粒返回重复使用，肽链又开始延伸，信号肽穿入内质网膜并引导肽链进入内质网腔，内质网腔面信号肽酶切除信号肽并快速使之降解，肽链延续至完全合成，腔内折叠，核糖体释放，移位子关闭。

提出过程：

（1）George Palade发现细胞质游离核糖体产生非分泌性蛋白而内质网上核糖体能产生分泌蛋白

（2）Palade的学生布洛波尔 Blobel在1975年提出了信号假说，指出分泌蛋白可能携带N端短信号序列，一旦该序列从核糖体上翻译合成，指导其转移到内质网

膜，后续的翻译过程将在内质网膜上进行。

（3）布洛伯尔等人通过蛋白质体外翻译转运系统获得了一系列信号假说的证据，布洛伯尔于1999年因蛋白质信号转移基制研究获诺贝尔P/M奖。

附名词解释信号肽：

信号肽（signal peptide）：位于蛋白质的N端，一般由16-26个氨基酸组成，包括核心疏水区、信号肽C端、信号肽N端，可与内质网膜结合，指引分泌型蛋白质进入内质网腔合成。

无信号肽和跨膜结构域的蛋白

无信号肽和跨膜结构域的蛋白在细胞内起着重要的功能和调控作用。信号肽通

常是蛋白质合成后被剪切除去的一段序列，其作用是将蛋白质导向到目标位置。然而，某些蛋白质并不需要信号肽来定位，它们会通过其他机制来实现定位。这些被称为“无信号肽的蛋白质”。

无信号肽的蛋白质通常具有特定的跨膜结构域，它们能够插入到细胞膜中，起

着构建细胞膜结构以及介导细胞信号传递的重要角色。

跨膜结构域是蛋白质分子中穿过细胞膜的一段序列，由氨基酸的特定排列组成。根据其结构和功能，跨膜结构域可以分为三个主要类型：α-螺旋、β-折叠和组合型。

α-螺旋是一种蛋白质中常见的跨膜结构域类型。在细胞膜中，α-螺旋结构域由

氨基酸残基以环形方式排列，并通过氢键和疏水作用力稳定。这种结构域的特点是较长且细长，能够穿透细胞膜并与其相互作用。

β-折叠结构域则是由具有折叠形状的β-折叠片段组成的。这些片段通常在蛋白

质中以多个排列方式存在，并通过氢键和范德华力与细胞膜相互作用。与α-螺旋

相比，β-折叠结构域在细胞膜中通常较短且比较宽。

组合型结构域则是由α-螺旋和β-折叠元素的组合构成。这种结构域通常由不同的氨基酸序列相互交错排列，在细胞膜中起着复杂的功能和调控作用。

无信号肽和跨膜结构域的蛋白质在细胞中扮演着重要的角色。一些蛋白质通过

跨膜结构域能够与其他细胞膜蛋白发生相互作用，从而调控细胞内的信号传递。例如，许多受体蛋白就是通过其跨膜结构域与信号分子相互作用，并将其信号传递到细胞内部。

此外，无信号肽的蛋白质还可以作为细胞膜的一部分，构建细胞膜的结构，并参与细胞内外物质的运输和交换。例如，离子通道蛋白就是一类通过跨膜结构域将离子传输到细胞内外的蛋白质。

蛋白质分子中的信号肽

布洛贝尔等早年提出的信号肽是与分泌蛋白相关的，然而许多细胞内蛋白质的新生肽链在合成后，和分泌蛋白一样，也进入内质网内，但是并没有被分泌到细胞外，而是定位在细胞质膜上，或是定位在内质网、高尔基体的腔内或其细胞器的膜上；还有许多蛋白质的新生肽链在合成后，被转运到细胞核、线粒体和其他细胞器内。在“信号假说”的启示和有关蛋白质氦基酸序列的比较研究基础上，一系列和N末端信号肽不同的新的信号肽也先后被发现。这些信号肽负责不同类型蛋白质的新生肽链的定位。信号肽的功能，已经突破了研究初期的局限，它不仅决定一个蛋白质是否为分泌蛋白，而且和蛋白质或其新生肽链在细胞内的全方位的定位有关。

新生肽链或蛋白质中，一些残基的化学修饰也是转译后加工的一个重要内容。发生修饰的残基决不是任意的，也和肽链中的氨基酸序列密切相关。从这个意义而言，这些和残基修饰有关的肽段，也可认为是残基修饰的信号肽。例如，在肽链中连接有N－糖链的天冬酰胺残基（N），一定是位于Nx（S／T）这种特定三肽序列中的天冬酰胺。又如，一些蛋白质的C末端附近可以为萜类所修饰，能接上萜类的半胱氨酸酸残基，同样是具有特定序列的C末端四肽中的半胱氨酸酸残基，而且其中某些残基还决定了所接上的萜类的长度。为此，可认为在肽链中尚存在着与残基修饰相关的信号肽。

还有一些肽段的存在与含该肽段肽链的降解有关，这类肽段可以视为肽链降解的信号肽。例如，细胞质中某些常有KFERQ/RIDKQ序列的蛋白质易于进入溶酶体，然后在那里被降解。又如，细胞质内快速被降解的蛋白质通常含有PEST四肽序列。

信号肽

1.前导肽

前体蛋白N端有一段信号序列称为导肽、前导肽或转运肽（leader sequence、presequence或transit-peptide），完成转运后被信号肽酶（signal peptidase）切除，就成为成熟蛋白，

拥有前导肽的线粒体蛋白质前体能够跨膜运转进入线粒体，在这一过程中前导肽被水解，前体转变为成熟蛋白，失去继续跨膜能力。

前导肽一般具有如下特性：带正电荷的碱性氨基酸（特别是精氨酸）含量较为丰富，它们分散于不带电荷的氨基酸序列之间；缺少带负电荷的酸性氨基酸；羟基氨基酸（特别是丝氨酸）含量较高；有形成两亲（既有亲水又有疏水部分）α-螺旋结构的能力。

同时要注意的是前导肽不用于信号肽。后者是指引蛋白穿膜时的一段信号序列，可在蛋白质中间，也可以在开始，如果是前导肽就可以被剪切，如果在中间就不会被剪切。

前导肽是信号肽的一种，在蛋白质的N端，引导蛋白穿膜，并且在后来被剪切掉。

信号肽

●信号序列特点：
（1）一般带有10-15个疏水氨基酸；
（2）在靠近该序列N-端常常有1个或数个带正电
荷的氨基酸；
（3）在其C-末端靠近蛋白酶切割位点处常常带有
数个极性氨基酸，离切割位点最近的那个氨基
酸往往带有很短的侧链ຫໍສະໝຸດ Baidu丙氨酸或甘氨酸）。
分泌性蛋白信号假说
分泌性蛋白信号假说，即分泌性蛋白N端序列作为信号肽，指导分泌性蛋白到内质网膜上合成在蛋白质合成结束之前信号肽被切除。指导分泌性蛋白在rER上合成的决定因素是蛋白质 N 端的信号肽，信号识别颗粒和E R 膜上的信号识别颗粒受体（又称停泊蛋白），等因子协助完成这一过程。
布洛伯尔首次提出了信号假说，假定细胞分泌出的蛋白质内含有引导细胞穿越膜的信号。
他对这一过程的各个阶段做了描述，阐明信号是由类似于“条
码”的特殊排列的氨基酸组成，蛋白质通过一个通路穿越细胞器。他还详细研究出这个过程中各个阶段的分子机理，证明信号假
说不仅正确，而且是适用于酵母菌、植物和动物细胞的普遍规律。
膜的形成
翻译-运转同步机制
信号肽假说
●信号肽：常指新合成多肽链中用于指导蛋白质跨膜转移的N-末端氨基酸序列（有时不一定在N端）。
信号肽假说
信号肽假说是1971年由布洛贝尔Blobel和萨巴蒂尼 Sabatini提出的布洛伯尔，1999年度诺贝尔医学奖得主。出生于德国沃尔特斯奥尔夫市，60年代前往美国，在美国威斯康星· 麦迪逊大学从事癌症研究并获博士学位，毕业后在纽约市洛克菲勒大学细胞生物学实验室从事生物研究。