抗肿瘤药物替加氟与牛血清白蛋白相互作用的热化学研究

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光谱法研究吡嗪酰胺与牛血清白蛋白的相互作用

光谱法研究吡嗪酰胺与牛血清白蛋白的相互作用张霞;倪永年【期刊名称】《化学研究与应用》【年(卷),期】2007(019)011【摘要】用光谱法研究了抗结核药吡嗪酰胺(Pyrazinamide, PZA)与牛血清白蛋白(bovine serum albumin, BSA)的相互作用,初步探讨了PZA对BSA的猝灭机理为静态猝灭,并用荧光猝灭法测定了作用的位点数n和结合常数K.根据不同温度下的热力学常数确定了PZA与BSA之间的作用力主要是氢键和范德华力作用.根据Forster非辐射能量转移原理,测定了实验条件下PZA与BSA相互结合时,能量授体-受体的结合距离.并用同步荧光和紫外光谱法研究了PZA对BSA构象的影响.【总页数】4页(P1211-1214)【作者】张霞;倪永年【作者单位】南昌大学化学系,江西,南昌,330047;南昌大学化学系,江西,南昌,330047;南昌大学食品科学教育部重点实验室,江西,南昌,330047【正文语种】中文【中图分类】O657.3【相关文献】1.多光谱法和分子对接模拟法研究美满霉素与牛血清白蛋白的相互作用 [J], 王晓霞; 聂智华; 马力通; 崔金龙; 赛华征; 赵文渊2.光谱法研究高效氯氰菊酯与牛血清白蛋白的相互作用 [J], 孙丽莉;张朝;陈刚;彭晓萌;谢映松;胡立中;葛少林3.光谱法与计算机模拟法研究六溴环十二烷与牛血清白蛋白的相互作用 [J], 庹浔;宋继敏;付豪;吕小兰4.多光谱法和分子对接模拟法研究黄腐植酸和牛血清白蛋白的相互作用 [J], 王晓霞;吴昊;聂智华;马力通;崔金龙;赛华征;成建国5.光谱法研究甲苯达唑与牛血清白蛋白的相互作用 [J], 顾佳丽;王思宇;杨丹;黄曦瑶;何茜;秦洪伟因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。

光谱法研究头孢替唑钠与牛血清白蛋白相互作用

光谱法研究头孢替唑钠与牛血清白蛋白相互作用刘里;成飞翔【摘要】Under the optimal conditions,the interaction of ceftezole sodium( CS)with bovine serum albumin( BSA) was investigated by fluorescence spectrometry and ultraviolet-visible light absorption spectrometry. The experiments demonstrated that the CS quenched the intrinsic fluorescence of BSA by forming CS-BSA complex. The mechanism of the fluorescence quench was static quenching. The binding constants and the numbers of binding site at different temperatures were calculated. The main binding forces were concluded as electrostatic forces from the calculated values of the thermodynamic parameter. The process of binding was spontaneous because that Gibbs free energy change was negative. The primary binding site for CS was located at sub-domain ⅡA of BSA. The values of Hillˊs coefficients were more than 1,which indicated that there was some positive cooperative effect. The effect of CS on the conformation of BSA was also studied by using synchronous fluorescence spectroscopy. Studies utilizing synchro-nous spectra showed that the conjugation reaction between CS and BSA would not affect the conformation of BSA. Synchronous fluorescence indicated that the binding site of CS and BSA was near by tyrosine residue.%在优化的实验条件下，运用荧光光谱和紫外-可见光谱法研究了头孢替唑钠（ CS）与牛血清白蛋白（ BSA）之间的相互作用。

替加氟与牛血清白蛋白相互作用的研究

替加氟与牛血清白蛋白相互作用的研究谢郢;李永成;杨立云;张业中【摘要】在模拟人体生理条件下,利用荧光光谱法、圆二色谱法和三维荧光光谱法研究替加氟(TGF)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,替加氟使牛血清白蛋白的荧光强度发生了静态猝灭.根据修正的Stern-Volmer方程,在292 K、298 K、304 K、310 K下,替加氟与牛血清白蛋白的有效猝灭常数分别为2.279×104 L·mol-1、1.405×104 L·mol-1、7.244×103 L·mol-1和6.348×103L·mol-1.猝灭过程的ΔH和ΔS分别为-55.00 kJ·mol-1和-105.17 J·mol-1·K-1,表明范德华力和氢键是维持复合物TGF-BSA稳定的主要作用力.圆二色谱和三维荧光光谱分析发现,替加氟使牛血清白蛋白的α-螺旋结构含量减少,导致部分蛋白质肽链发生解旋,牛血清白蛋白分子的构象和所处的微环境发生了一定程度的变化.【期刊名称】《化学与生物工程》【年(卷),期】2010(027)009【总页数】5页(P48-52)【关键词】替加氟;牛血清白蛋白;荧光猝灭;圆二色谱;三维荧光光谱【作者】谢郢;李永成;杨立云;张业中【作者单位】长江大学化学与环境工程学院,湖北,荆州,434023;长江大学化学与环境工程学院,湖北,荆州,434023;长江大学化学与环境工程学院,湖北,荆州,434023;长江大学化学与环境工程学院,湖北,荆州,434023【正文语种】中文【中图分类】O657.3替加氟(Tegafur，TGF)是一种能阻止肿瘤细胞嘧啶类核苷酸形成的抗代谢药物，为抗肿瘤药物5-氟尿嘧啶的衍生物，通过在体内活化为氟尿嘧啶而起作用，是目前临床广泛使用并对多种肿瘤具有较好疗效的抗肿瘤药物[1]，其结构见图 1。

抗肿瘤药物替加氟与牛血清白蛋白相互作用的热化学研究

抗肿瘤药物替加氟与牛血清白蛋白相互作用的热化学研究李林尉;王冬冬;孙德志;魏新庭;刘敏;赵强【期刊名称】《高等学校化学学报》【年(卷),期】2008(029)006【摘要】在298.15 K下,以等温滴定微量热(ITC)实验数据为依据,根据合理假设和Langmuir结合理论,应用非线性最小方差拟合方法测定了抗肿瘤药物替加氟(Tegafur)与牛血清白蛋白(BSA)结合过程热力学性质的改变.研究结果表明,牛血清白蛋白与替加氟相互作用存在两类结合位点:(1)N=52.00±0.12,K=(9.83±0.13)×104L/mol,△H=(30.10±0.17)kJ/mol>0,△S =(196.00±0.65)J/(mol·K)>0,△G=(-28.50±0.66)kJ/mol<0,表现为熵驱动过程,疏水相互作用为过程的主要推动力;(2)N=86.00±0.14,K=(9.35±0.13)×104L/mol,△H=(-19.80±0.17)kJ/mol<0,△S=(28.30±0.50)J/(mol·K)>0,△G=(-28.40±0.43)kJ/mol<0,表现为焓-熵协同过程,氢键和静电相互作用为过程的主要推动力.圆二色谱(CD)分析结果表明,抗肿瘤药物替加氟诱导蛋白质(BSA)二级结构单元的相对含量发生了一定程度的变化.【总页数】5页(P1211-1215)【作者】李林尉;王冬冬;孙德志;魏新庭;刘敏;赵强【作者单位】聊城大学化学化工学院,聊城,252059;聊城大学化学化工学院,聊城,252059;聊城大学化学化工学院,聊城,252059;聊城大学化学化工学院,聊城,252059;聊城大学化学化工学院,聊城,252059;聊城大学化学化工学院,聊城,252059【正文语种】中文【中图分类】O642【相关文献】1.替加氟与牛血清白蛋白相互作用的研究 [J], 谢郢;李永成;杨立云;张业中2.牛血清白蛋白与Cu2+,Ca2+相互作用的热化学研究 [J], 胡军成;张瑞;詹正坤;许名飞;万洪文3.番泻苷A与牛血清白蛋白相互作用的研究 [J], 王健;陈圣典;王甜叶;陈俭娇;黄小权;韩茹霞;符玲4.光谱法与计算机模拟法研究六溴环十二烷与牛血清白蛋白的相互作用 [J], 庹浔;宋继敏;付豪;吕小兰5.萘酰亚胺类抗肿瘤药物与牛血清白蛋白相互作用的研究 [J], 汪颖;周春苗;魏来;张业中;吴爱斌;戴捷因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。

5-氟脲嘧啶与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究

5-氟脲嘧啶与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究
贾华丽;李艳霞;橄笑娜
【期刊名称】《周口师范学院学报》
【年(卷),期】2010(027)002
【摘要】利用紫外-可见吸收光谱和荧光光谱,研究了5-氟尿嘧啶(5-Fu)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.发现在pH为7.4三羟甲基胺基甲烷-盐酸缓冲溶液(Tris-HCl)中,随着5-Fu浓度的增加,BSA的特征紫外吸收峰逐渐增强,特征荧光峰的荧光强度逐渐减弱,说明它们之间存在相互作用.计算得到25℃时5-Fu与BSA的表观结合常数KA为7.1×104L·mol-1,结合位点数为1.18.5-Fu与BSA的相互结合作用为荧光静态猝灭过程.
【总页数】4页(P67-70)
【作者】贾华丽;李艳霞;橄笑娜
【作者单位】周口师范学院,化学系,河南,周口,466000;周口师范学院,化学系,河南,周口,466000;周口师范学院,化学系,河南,周口,466000
【正文语种】中文
【中图分类】O657
【相关文献】
1.紫外吸收光谱和荧光光谱法研究大黄酚与牛血清白蛋白相互作用机制 [J], 孟丽艳;屈凌波;杨冉;陈晓岚;李建军
2.荧光光谱法研究5-氟脲嘧啶与牛血清白蛋白的相互作用 [J], 贾华丽;王春杰;王
小光
3.维生素B5与牛血清白蛋白相互作用的同步荧光光谱和紫外差光谱研究 [J], 王志军;梁瑞瑞;王慧慧;雷海英
4.分子光谱法研究5-氟尿嘧啶与牛血清白蛋白的相互作用 [J], 梁彦秋;张宇
5.光谱法研究5-羟基喜树碱与牛血清白蛋白的相互作用 [J], 唐金艳;周娟;孙婷荃;刘学仁;吕鉴泉
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替加氟与牛血清白蛋白相互作用的研究

ｃ的比色杯）美国Ｐｍ，Ｅ公司；一１Ｊ８０型圆二色谱仪，日本Ｊｓｏ公司；－２Ｍ型电子分析天平，ａｃＡＹ１０日本岛津
常被作为模型物质研究生物大分子与药物小分子之间
基金项目：北省教育厅重点项目（２１ｌ０）湖ＤＯ０３２
合常数、结合力类型等，并考察了替加氟与牛血清白蛋白结合后ＢＡ构象的变化。Ｓ
ｌ实验
１１主要试剂及仪器．
图ｌ瞀加氟的结构式
替加氟（溶液浓度１０×１ｍｏ・－）中国药．０ｌＬ１，
ｆｒｌｌ
嘧啶的衍生物，通过在体内活化为氟尿嘧啶而起作用，是目前临床广泛使用并对多种肿瘤具有较好疗效的抗肿瘤药物，其结构见图１。
ｏＦ
光光谱法、圆二色谱法和三维荧光光谱法研究替加氟
与牛血清白蛋白的相互作用，获得其相互作用机理、结
的相互作用。药物与血清白蛋白相互作用效应及其结
合模式的研究，能从分子水平上获取药物在生命体系
演变过程中结构和能量转化的信息，在药物代谢动力学、最佳用药量、用药周期和联合用药配比的确定等方面，也具有一定的理论和应用价值［］３。作者利用荧 “
验用水为二次蒸馏水，检测均无荧光杂质。经
运作用，生物体内重要的药物小分子结合蛋白［是引。

光谱法研究氟虫腈与牛血清白蛋白的相互作用

２结果与讨论
２１Ｆｐｏｉ对ＢＡ的荧光猝灭光谱．ｉｒｎｌＳ在本实验中，Ｓ是荧光物质，Ｆｐｏｉ是荧光ＢＡｉｒｎｌ
力学参数等，讨了荧光猝灭作用性质和结合反应机探
理，阐明氟虫腈在人体内抑制能量代谢、为破坏细胞结
用。结果表明，虫腈对牛血清白蛋白的内源荧光有一定的猝灭作用，ＳｅｎＶｏｍｒ程和Ｌｎｗｅｖｒｕｋ方程分氟由ｔｒ－ｌｅ方ｉｅａｅ－ｒＢ
析处理实验数据，到了结合作用的平衡常数、合反应的热力学参数、合位置、得结结结合作用力类型等。关键词：虫腈；血清白蛋白；氟牛荧光光谱法；力学参数热
维普资讯
亿亏与生物Ｚ程２０，ｏ２Ｎ２０ＶＩ４ｏ１７．
Ｃｈｍｉｔｙ＆Ｂｉｅｇｎｅｒｇｅｓｒｏｎｉｅｉｎ
田
光谱法研究氟虫腈与牛血清白蛋白的相互作用
童金强张华新。梅。，平
１００ｍｏ・ＬＢＡ溶液，海生物化学试． ×１ｌＳ上
ＣＳ２× １一ｍｏＢＡ：０ｌ・Ｌ一ｆ；Ｆｉ（× １ｍｏｌ０ｌ・Ｌ），Ｃ０５ｍｏａ１溶液；Ｈ值为７４ｐ．０的ＴｉＨＣ缓冲溶液；ｉｒｎｌ湖北省沙隆达化工有限ｒ－１ｓＦｐｏｉ，公司。所用试剂均为分析纯，验用水为二次去离子实水，检测均无荧光杂质。经

5-氟尿嘧啶与牛血清白蛋白的相互作用

5鄄氟尿嘧啶(5鄄FU)在水环境中具有抗肿瘤活性的双酮式结构和易引起基因突变的烯醇式结构 [6], 在体内能干扰、阻断 DNA、RNA 和蛋白质合成而发挥抗肿瘤作用, 是目前临床广泛使用并对多种肿瘤具有较好疗效的抗肿瘤药物[7]. 作为哺乳动物血浆中含量最丰富的蛋白质, 血清白蛋白能够储存和转运许多内源性和外源性物质, 对于体内药物分子的储
(College of Chemistry and Chemical Engineering, Liaocheng University, Liaocheng 252059, Shandong Province, P. R. China)
Abstract: From reasonable suppositions on binding process and Langmuir忆 s binding theory, the interactions between 5鄄fluorouracil (5鄄FU) and bovine serum albumin (BSA) were investigated by the isothermal titration calorimetry (ITC) and the circular dichroism (CD) spectrometry at 298.15 K. The results showed that there were two classes of binding sites on a protein (BSA) molecule for the 5鄄fluorouracil. For the first class of binding, N=(54.0依0.3), 驻H0= (30.0依0.4) kJ·mol-1 (endothermal), 驻S0=(196.0依2.6) J·mol-1·K-1 (entropy increasing), 驻G0=(-28.4依0.3) kJ·mol-1; for the second class of binding, N=(77.0依0.4), 驻H0=(-20.0依0.4) kJ·mol-1 (exothermal), 驻S0=(28.6依0.3) J·mol-1·K-1 (entropy increasing), 驻G0 =(-28.5 依0.2) kJ·mol -1. The interactions between 5鄄fluorouracil and BSA induced the relative contents of secondary structure units of protein (BSA) to change in two classes of binding processes.

光谱法研究替硝唑与牛血清白蛋白的相互作用

光谱法研究替硝唑与牛血清白蛋白的相互作用刘里;成飞翔;王开燕【摘要】The interactions of Tinidazole ( TNZ) with bovine serum albumin ( BSA) were investigated by vari-ous spectroscopic methods in this work. The rate constant ( Kq ) , quenching constant ( Ksv ) , static fluorescence quenching association constant (KLB),binding constant (Kb) and binding site number (n) were calculated using Stern-Volmer, Lineweaver-Burk and double logarithm equations. The results from this study show that TNZ is able to bind with BSA. The probable quenching mechanism of BSA by TNZ is mainly the static quenching due to the for-mation of a TNZ-BSA complex. Our results of thermodynamic parameters indicate that the electrostatic force plays the main role in the binding process, which appears to be spontaneous. The obtained data for binding sites of n ap-proximately equal to 1 indicates that there is a single class of binding site for the BSA with TNZ. The primary bind-ing site of TNZ is located at the sub-domain ⅢA of BSA close to the tyrosine residue. There exists some weakly negative cooperative effect. The conjugation reaction would hardly affect the conformation of BSA. Mg2+, Co2+, Fe3+, Ni2+, Mn2+and Cr3+ promote the interaction of TNZ with BSA and prolong the drug effect time. This study provides a theoretical basis for the revelation of its pharmacokinetics as well as starting point for the further develop-ment of new nitroimidazoles drugs.%通过各种光谱方法研究替硝唑( TNZ)与牛血清白蛋白( BSA)的相互作用.用Stern-Volmer, Lineweav-er-Burk和双对数方程计算了速率常数( Kq ),猝灭常数( Ksv ),静态荧光猝灭缔合常数( KLB ),结合常数( Kb )和结合位点数( n).结果表明：TNZ能结合BSA.由于生成TNZ-BSA复合物,TNZ对BSA 的猝灭是静态猝灭机理.热力学参数表明是一个自发过程,其作用力类型主要为疏水作用力.有一个结合位点. BSA 的亚螺旋域ⅢA是主要结合位置,离酪氨酸残基更近.有弱的负协同作用. TNZ对BSA构象几乎不产生影响,Mg2+,Co2+,Fe3+,Ni2+,Mn2+和Cr3+对TNZ与BSA结合产生促进作用,延长药效时间.该实验对揭示药物动力学问题及后续硝基咪唑类药物的研发提供了理论依据.【期刊名称】《湖南师范大学自然科学学报》【年(卷),期】2016(039)006【总页数】6页(P55-60)【关键词】替硝唑;牛血清白蛋白;相互作用;金属离子;光谱法【作者】刘里;成飞翔;王开燕【作者单位】曲靖师范学院化学与环境科学学院，中国曲靖 655011;曲靖师范学院化学与环境科学学院，中国曲靖 655011;曲靖师范学院化学与环境科学学院，中国曲靖 655011【正文语种】中文【中图分类】O657.31;R285人类生活离不开药物.人体内的血浆蛋白(主要是血清白蛋白)不同程度地与进入血液的药物分子结合后，随着血液循环分布于全身.所以，药物在生物体内的吸收、代谢等受血清白蛋白与药物的结合程度的直接影响.替硝唑(TNZ)是新一代硝基咪唑类抗厌氧菌药，疗效高、疗程短、副作用小，具有吸收迅速、完全和生物利用度高的优点[1]，是一种非处方的常用抗生素.牛血清白蛋白(BSA)是血液中最丰富的运载蛋白之一.近年来，由于BSA的价格低廉，易于获得和非常好的的配体结合性质，BSA常被选作目标蛋白分子模型[2-4].而且由于在氨基酸序列及结构方面与人血清白蛋白(HSA)极其相似，BSA在药物研究中应用十分广泛[3-5].到目前为止，替硝唑与BSA的相互作用还未见报道.本文通过使用荧光光谱和紫外光谱，在不同温度下详细研究了两者的相互作用.用同步荧光光谱研究了替硝唑与BSA的相互作用强度和结合模式.计算了3个温度下替硝唑与BSA相互作用的热力学常数、猝灭常数、速率常数、结合位点数等参数，探讨了替硝唑与BSA结合对蛋白质构象的影响、药物的协同作用、作用类型、金属离子对相互作用的影响以及结合位置等.这些研究旨在为探讨硝基咪唑类药物的药用机理提供信息，对该类药物的临床医学研究有一定意义.1.1 仪器与试剂F-4600型荧光光谱仪(日本日立公司)， Cary 50型紫外-可见光谱仪(美国瓦里安技术中国有限公司)， HWS12型超级恒温水浴(上海一恒科技有限公司) ，pHS-3C型精密酸度计(上海虹益仪器仪表有限公司).牛血清白蛋白(北京奥博星生物技术公司) ，替硝唑 (98%，森贝伽(南京)生物有限公司)，放入冰箱4 ℃保存，现用现配.其它试剂为分析纯，用水为超纯水.1.2 实验方法依次加入0.50 mol·L-1NaCl溶液2.0 mL，0.10 mol·L-1，pH=7.40的Tris-HCl缓冲溶液1.0 mL，1.0×10-5 mol/L的BSA 1.0 mL，不同体积1.617 6×10-3mol·L-1替硝唑溶液，于10 mL比色管中定容.分别在299，309，319 K温度下，以最大激发和发射波长(λex/λem)，扫描荧光光谱和同步荧光光谱，记录加入替硝唑前后的荧光强度F0和F.按照上述条件，扫描体系的吸收光谱.在TNZ-BSA体系中加入金属离子(终浓度1×10-5 mol·L-1)，测其荧光光谱.2.1 猝灭光谱图1为TNZ-BSA体系的荧光发射光谱图，当以280 nm激发时，TNZ本身在300～450 nm范围内无发射峰. BSA的λex/λem为280 nm/345 nm.当替硝唑加入BSA溶液后，λem红移到373 nm.随着替硝唑浓度的增加，F逐渐减小，表明替硝唑对BSA的荧光有猝灭，发生了相互作用.2.2 猝灭机理分析药物与蛋白的结合主要用两种猝灭类型描述：静态猝灭和动态猝灭[6].动态猝灭与扩散有关，温度升高时溶液的黏度下降，同时分子的运动加速，其结果使分子的扩散系数增大，从而增大双分子猝灭常数Ksv.静态猝灭是指荧光分子与猝灭剂之间形成不发光的基态配合物.温度升高可能引起药物-蛋白质缔合物的稳定度下降，从而减小静态猝灭的程度[7].替硝唑对BSA的猝灭过程遵循Stern-Volmer方程[7]：F0/F=1+Kqτ0[TNZ]=1+Ksv [TNZ]，式中τ0为荧光寿命(10-8 s数量级左右[6-8])，[TNZ]为替硝唑浓度，Kq为速率常数.在299，309，319 K温度下绘制Stern-Volmer曲线(图2)，并计算相关参数列于表1中.最大动态猝灭速率常数为2.0×1010 L·mol-1·s-1 [7]，比TNZ-BSA的Kq小两个数量级，推测替硝唑对BSA的猝灭非动态猝灭.温度越高， Ksv 越小，表明TNZ对BSA荧光的猝灭过程遵循静态猝灭机理.动态猝灭只影响到荧光分子的激发态，因而并不改变荧光物质吸收光谱[8].相反，静态猝灭过程中基态配合物的生成往往引起荧光物质吸收光谱的改变[8].因此，研究TNZ-BSA体系的紫外光谱也可以判定猝灭机理.对比图3中曲线1(TNZ)、曲线2(BSA)和曲线(3～10)(TNZ-BSA)可知，随着替硝唑不断加入BSA溶液后，吸收强度和峰形与峰位(320 nm移到315 nm)都发生了改变，表明推断TNZ对BSA静态猝灭过程是合理的.静态荧光猝灭缔合常数KLB常用Lineweaver-Burk方程[9]来计算： (F0-F)-1=F0-1+(KLBF0[TNZ])-1.以(F0-F)-1为纵坐标，以[TNZ]-1为横坐标，绘制曲线，并计算KLB值(表2). 3个温度下KLB值都为104数量级，表明替硝唑与BSA形成的缔合物稳定性好.温度越高，TNZ-BSA缔合物稳定性下降，KLB越小，与静态猝灭机理相符.2.3 结合位点n及结合常数药物小分子与BSA大分子的结合位点n和表观结合常数Kb，常用双对数方程lg[(F0-F)/F]=lg Kb+nlg[TNZ] [8-10]计算而得.以lg(F0-F)/F为纵坐标，以lg[TNZ]为横坐标，作图4，并计算相关参数列于表3.由表3可知，当温度低于309 K时，Kb 和n随温度的增加而增加，n约等于1，可形成一个结合位点；当温度高于309 K时，Kb 和n随温度的增加而减小，n约等于1，可形成一个结合位点；在309 K时Kb 和n达到最大值，n约等于2，可形成两个结合位点.总之，BSA对TNZ的结合易受温度控制，高温不利于TNZ被BSA转运和储存.2.4 作用力类型根据热力学方程[8-10]算出反应体系的熵变ΔS、焓变ΔH和吉布斯自由能变ΔG，见表4.由表4可知，ΔG<0，ΔH>0，ΔS>0表明TNZ与BSA结合为自发进行的放热反应，疏水作用力起主要作用.2.5 结合部位的确定由二硫键连接起来的几个螺旋状区域构成了BSA分子的一级结构.BSA 分子的二级结构包括3个ɑ-螺旋域(Ⅰ～Ⅲ)，其中每个ɑ-螺旋域又分A和 B 两个亚结构域.BSA与药物的结合具有特异性.药物在BSA 上的结合部位主要在 3个位点(Ⅰ，Ⅱ和Ⅲ).其中位点Ⅰ和位点Ⅱ分别位于亚螺旋域ⅡA和ⅢA 的疏水腔中，而位点Ⅲ位于亚域ⅢA[13].按照Sulkowska A小组的研究方法[14-16]，以F/F0对[TNZ]/[BSA]做图5，λex=280 nm/295 nm 的BSA-TNZ光谱曲线没有重叠或交叉在一起.而且λex=295 nm的F/F0明显比λex=280 nm的小，表明替硝唑与BSA的结合位置主要在亚螺旋域ⅢA中.2.6 药物协同性药物的协同作用常用Hill方程[13-15]进行分析：lgS(Sm-S) =lgK+nHlg[TNZ]，式中nH为Hill系数，K为结合常数，S为饱和分数，S=(F0-F)/F0，1/Sm为截距.1/S对1/[TNZ]作图.由表4可知，3个温度下nH值都略小于1，表明TNZ有微弱的负协同性.先结合到BSA位点上的药物分子，会阻碍后继药物分子与蛋白质的结合；nH值随温度增大而增加，表明温度越高，结合到位点上越困难.这种负协同作用可能是由药物的分子结构决定的，TNZ浓度加大导致后续TNZ对 BSA 的亲和性降低.2.7 同步荧光研究TNZ对BSA构象的影响同步荧光光谱被用来研究蛋白质构象的改变.对于蛋白质的同步荧光光谱，当Δλ=15 nm/60 nm时，表征酪氨酸/色氨酸残基的特征信息.由图6可见，增大替硝唑的浓度，酪氨酸残基的λem红移了4 nm，而色氨酸残基的λem没有改变.表明加入替硝唑后，蛋白质的构象没有发生改变.图6(A)中，替硝唑猝灭络氨酸残基荧光强度的程度大于图6(B)中色氨酸残基的，表明替硝唑与蛋白质结合位点偏向于酪氨酸残基.2.8 金属离子的影响生命活动中体内金属离子的存在会直接影响药物与蛋白质的结合[10-12].研究MgSO4,CoCl2, Ni(NO3)2,FeCl3,CrCl3和MnCl2对BSA与替硝唑的结合作用的影响，实验结果见表5.由表5可知，加入6种金属离子后，结合常数n和结合常数Kb′都有不同程度的增加，其中Ni2+的加入对体系影响最大，表明这5种金属离子对药物与白蛋白的结合产生了促进作用，有利于延长药物的释放时间，延长了药效时间.原因可能是金属离子先与替硝唑结合，然后与BSA结合，金属离子促进了TNZ与BSA的结合；或是金属离子通过架桥作用或形成“离子架桥”[10-12]方式参与其中，所以有助于TNZ对BSA的荧光猝灭.替硝唑与BSA的相互作用是静态猝灭过程.通过氢键和范德华力相结合，形成1个结合位点.结合位置在BSA的亚螺旋域ⅢA中，靠近酪氨酸残基.有微弱的药物负协同作用.替硝唑的加入几乎不影响BSA的构象改变.金属离子的加入对TNZ与BSA 结合产生促进作用，延长药效时间.这些重要信息为后续硝基咪唑类药物的研发和进一步探讨替硝唑在生物体内与蛋白质的作用机制和生物学效应提供了理论依据.【相关文献】[1] 许颖,居敏俐,沈雁,等.替硝唑原位固化缓释注射剂制备及稳定性研究[J].中国药学杂志, 2014,49(7): 567.[2] MOLINA-BOLVAR J A, GALISTEO-GONZLEZ F, CARNERO R C, et al. Interaction between the anti-cancer drug diacetyl maslinic acid and bovine serum albumin: A biophysical study[J]. J Mol Liq, 2015,208:304-313.[3] NAHID S, SABA H. Molecular modeling and spectroscopic studies on the interaction[J]. Spectrochim Acta A, 2014,122:100.[4] DAI C M, JI C W, LAN H X, et al. Study of the interaction between mercury (Ⅱ) and bovine serum albumin by spectroscopic methods[J]. Environ Toxicol Pha, 2014,37(2):870-877.[5] CHEN D D, WU Q, WANG J, et al.Spectroscopic analyses and studies on respective interaction of cyanuric acid and uric acid with bovine serum albumin and melamine [J].Spectrochim Acta A, 2015,135C(4):511-520.[6] LAKOWICZ J R. Principles of fluorescence spectroscopy 3rd ed.[M].New York: Springer Press, 2006.[7] 许金钩,王尊本.荧光分析法[M].3版.北京:科学出版社, 2006.[8] 谭平,张友玉,文艳清,等.荧光猝灭法研究溶菌酶与白藜芦醇苷的相互作用[J].湖南师范大学自然科学学报, 2009,32(1):92-96.[9] 谭亮,谢青季,姚守拙.荧光法研究抗甲亢药物硫脲嘧啶与蛋白质的相互结合作用[J].湖南师范大学自然科学学报, 2003,26(1):59-63.[10] BOJKO B, SUKOWSKA A, MACIZEK-JURCZYK M, et al. The influence of dietary habits and pathological conditions on the binding of theophylline to bovine serum albumin[J].JPharmaceut Biomed, 2009,52(3):384-390.[11] CYRIL L, EARL J K, SPERRY W M. Biochemists Handbook[M]. London: Epon Led Press, 1961.[12] ROSS P D, SUBRAMANIAN S. Thermodynamics of protein association reactions : forces contributing to stability [J]. Biochemstry, 1981,20(20):3096-3102.[13] 刘保生,闫潇娜,曹世娜,等.头孢匹胺钠与牛血清白蛋白相互作用机理及共存金属离子的影响[J].发光学报, 2012,33(9):1018-1024.[14] SULKOWSKA A, MACIAZEK-JURCZYK M, BOJKO B, et al. Competitive binding of phenylbutazone and colchicine to serum albumin in multidrug therapy[J].J Mol Struct, 2008,881(1-3):97-106.[15] MACIAZEK-JURCZYK M, SULKOWSKA A, BOJKO B, et al. Fluorescence analysis of competition of phenylbutazone and methotrexate in binding to serum albumin in combination treatment in rheumatology [J].J Mol Struct，2009,924-926:378-382. [16] RAJENDIRAN N, THULASIDHASAN J. Interaction of sulfanilamide and sulfamethoxazole with bovine serum albumin and adenine: Spectroscopic and molecular docking investigations[J]. Spectrochim Acta Part A Mol Biomol Spectrosc, 2015,144:183-191.。

呋喃唑酮与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱

呋喃唑酮与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱李蔚博;张国文;潘军辉;赵楠【摘要】运用荧光光谱法和紫外-可见分光光度法研究了生理pH条件下呋喃唑酮与牛血清白蛋白(BSA)的结合作用.结果表明,呋喃唑酮对BSA的荧光有较强的猝灭作用,该猝灭机理属于形成复合物的静态猝灭.求得了不同温度下(25 ℃、31 ℃和37 ℃)呋喃唑酮与BSA作用的结合常数和结合位点数.由van't Hoff方程式计算呋喃唑酮与BSA反应的热力学参数:焓变(ΔH)和熵变(ΔS)值分别为-30.70 kJ·mol-1和-15.43 J·mol-1·K-1,表明氢键和范德华力是两者间作用的主要作用力.根据F(o)rster非辐射能量转移理论,求得呋喃唑酮在BSA中的结合位置与色氨酸残基间的距离为3.51 nm.竞争标记药物如华法林、布洛芬和洋地黄毒苷(分别为site Ⅰ、site Ⅱ和site Ⅲ探针)实验表明,呋喃唑酮主要结合在BSA上 site I位点.同步荧光光谱表明呋喃唑酮的加入使BSA的构象发生了一定的变化.【期刊名称】《南昌大学学报（理科版）》【年(卷),期】2010(034)006【总页数】5页(P566-570)【关键词】呋喃唑酮;牛血清白蛋白;荧光猝灭;热力学参数【作者】李蔚博;张国文;潘军辉;赵楠【作者单位】南昌大学,食品科学与技术国家重点实验室,江西,南昌,330047;南昌大学,食品科学与技术国家重点实验室,江西,南昌,330047;南昌大学,食品科学与技术国家重点实验室,江西,南昌,330047;南昌大学,食品科学与技术国家重点实验室,江西,南昌,330047【正文语种】中文【中图分类】O657.3牛血清白蛋白 (BSA)是血浆中含量最丰富的载体蛋白,它能与许多内源、外源性化合物相结合,当药物分子进入人体后,通过血浆的贮存和运输,到达受体部位进而发生药理作用[1-2]。

呋喃唑酮 (furazolidone,缩写为 FZD,结构式如图1)属硝基呋喃类药物,是一种人工合成的广谱抗生素,有较好的抗菌作用,作为兽药使用时,常用来预防和控制霍乱、球虫病、猪肠炎和火鸡黑头病等因细菌和原生物引起的感染[3]。

氟喹诺酮类药物与牛血清白蛋白结合的理论研究

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ｌＬｖｆｘｃｎＸ＝－ｅｏｏａｉ０：－ｆｏａｉＳ；－ｎｘｃｎ：－ｌｆｘｃｎ：－ｒｏａｉ＝ＣＨ３ｌ２ＲｕｘｃｎＸ＝３Ｅｏａｉ４Ｂａｏｏａｉ５ＮｏｆｘｃｎＲ１ｌｌｌＣＨ２Ｒ２Ｈ，＝Ｈ，４Ｈ，Ｒ５Ｈ，＝，＝Ｒ３Ｒ＝＝Ｒ６Ｈ；－ｆｘｃｎＲ１６Ｐｅｏａｉ＝ＣＨ３ｌＣＨ２
Ｒ２Ｈ，Ｒ３Ｈ，Ｒ４＝＝＝ＣＨ３Ｒ５Ｈ，Ｒ６Ｈ；７Ｌｅｏａｉ１ＣＨ３２Ｒ＝，＝＝－ｏｆｘｃｎＲ＝ｍｌＣＨ，２Ｆ，Ｒ３ＣＨ３Ｒ４Ｈ，Ｒ５Ｈ，Ｒ６：８Ｆｅｏａｉ＝ＣＨ３＝，＝＝＝Ｈ－ｌｒｘｃｎＲ１ＣＨ２Ｒ２，＝Ｆ，Ｒｆ，Ｈ
［金项目］台州市教科规划重点课题（基ＧＺ１０８１０）
学性质上起到重要的作用。因此，电荷描述符被广‘ 用作化学反泛应或分子间弱相互作用的指标ｌＱ代表芳香环Ａ和Ｂ上的非氢】。原子总的Ｍｕｉｅｌｎ净电荷，它反映环上取代基总体的电性。ｋ、
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第３卷总第２２８２期
氟喹诺酮类药物与牛血清白蛋白结合的理论研究
（、学院医药化２学院，浙江临海３７０１台』ＩＩ，１２１００

加替沙星与牛血清白蛋白相互作用的研究(英文)

加替沙星与牛血清白蛋白相互作用的研究(英文)
严拯宇;邵秀芬;严琳;胡育筑
【期刊名称】《中国药学：英文版》
【年(卷),期】2005(14)1
【摘要】目的研究不同酸度条件下 ,加替沙星与牛血清白蛋白之间的相互作用。

方法采用荧光光谱和紫外光谱法进行研究。

结果运用荧光猝灭双倒数图计算了在不同条件下二者的结合常数K ,根据Foster非辐射理论计算在正常生理条件下二者的结合距离r,并通过热力学参数确定了二者的作用力类型。

结论加替沙星与牛血清白蛋白之间有较强的相互作用 ,以电荷作用力为主。

【总页数】5页(P33-37)
【关键词】荧光猝灭;牛血清;血清白蛋白;加替沙星;紫外光谱法
【作者】严拯宇;邵秀芬;严琳;胡育筑
【作者单位】中国药科大学分析化学教研室;河南大学药学院
【正文语种】中文
【中图分类】R978.19;R917
【相关文献】
1.荧光光谱法研究共存碳纳米管对牛血清白蛋白与加替沙星相互作用的影响 [J], 查隽;何华;刘铁兵;李杉杉;焦庆才
2.苦参碱与人血清白蛋白和牛血清白蛋白相互作用的光谱学研究 [J], 杨美玲;崔东亚;王丽雪;张杰
3.光谱法研究加替沙星与牛血清白蛋白的相互作用 [J], 彭毛;陈娟;李成芳;吴辉;宋功武
4.光谱法研究Fe^(3+)/Fe^(2+)离子对CS-Fe_3O_4@ZnS:Mn/ZnS磁性荧光复合纳米粒子与牛血清白蛋白相互作用的影响（英文） [J], 彭茂民;夏虹;刘丽
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替加氟衍生物M1的合成及其体内外抗肿瘤活性研究

替加氟衍生物M1的合成及其体内外抗肿瘤活性研究秦三海;刘爱芹;于胜海;王风玲【期刊名称】《中国药理学通报》【年(卷),期】2013(29)1【摘要】化疗是治疗癌症的重要手段之一，替加氟为常用的一线化疗药物，但其不良反应严重，如何使其在发挥抗肿瘤作用的同时，减少毒副作用成为众多学者关注的焦点。

本研究以替加氟为母体，分子中引入1，3，4-噻二唑类杂环和酰氨基团，设计合成新型化合物M1，使其抗肿瘤活性叠加，毒性降低，并对其体内外抗肿瘤活性进行了研究，以期为合成高效低毒的抗肿瘤药物提供实验依据。

【总页数】2页(P145-146)【作者】秦三海;刘爱芹;于胜海;王风玲【作者单位】山东省医学科学院药物研究所,山东省罕少见病重点实验室,山东,济南,250062;山东省医学科学院药物研究所,山东省罕少见病重点实验室,山东,济南,250062;山东省医学科学院药物研究所,山东省罕少见病重点实验室,山东,济南,250062;山东省医学科学院药物研究所,山东省罕少见病重点实验室,山东,济南,250062【正文语种】中文【中图分类】R-332;R730.5;R916.4;R979.1【相关文献】1.鬼臼毒素类的化学与抗肿瘤活性研究Ⅸ.4-(芳甲亚胺基)及4-烷胺基-4-脱氧-4'去甲表鬼臼毒素衍生物的合成和抗肿瘤活性 [J], 王志光2.含酰亚胺结构的替加氟衍生物的合成及其抗肿瘤活性 [J], 田智勇;谢松强;赵瑾;高文远;王超杰3.含亚胺结构片段的喹唑啉酮衍生物的合成与抗肿瘤活性研究 [J], 鄢龙家;王琴;刘力;乐意4.新型氨基酸类衍生物的设计、合成及抗肿瘤活性研究 [J], 郭易华;黄志勇;王福东;李龙;李荣东5.齐墩果酸-川芎嗪衍生物的合成及抗肿瘤活性研究 [J], 王璇;姜晓晔;黎七雄因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。

诺氟沙星与牛血清白蛋白相互作用的研究

诺氟沙星与牛血清白蛋白相互作用的研究
侯玉娟;张敏;彭长德
【期刊名称】《江苏师范大学学报（自然科学版）》
【年(卷),期】2010(028)002
【摘要】用荧光光谱法研究了诺氟沙星(Norfloxacin)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.确定了诺氟沙星与牛血清白蛋白的荧光猝灭机制为静态猝灭.通过测定和计算不同温度下该结合反应的结合常数和结合位点数,并根据热力学方程求得了结合反应的热力学参数,讨论了两者间的主要作用力类型是范德华力和氢键.同时采用同步荧光技术考察了诺氟沙星对BSA构象的影响.
【总页数】4页(P48-51)
【作者】侯玉娟;张敏;彭长德
【作者单位】徐州师范大学,物理与电子工程学院,江苏,徐州,221116;淮海工学院,理学院,江苏,连云港,222005;徐州师范大学,物理与电子工程学院,江苏,徐州,221116;徐州师范大学,物理与电子工程学院,江苏,徐州,221116
【正文语种】中文
【中图分类】O614.3
【相关文献】
1.Al(Ⅲ)存在下诺氟沙星与牛血清白蛋白相互作用 [J], 尹爱萍;刘秋文;孔向宇;刘成琪
2.离子液体双水相中诺氟沙星与牛血清白蛋白作用研究 [J], 郭文静;王玉锋;邓凡政
3.诺氟沙星与牛血清白蛋白相互作用的研究 [J], 侯玉娟;朴红光
4.诺氟沙星与牛血清白蛋白相互作用的拉曼光谱研究 [J], 陶清;韩莉;徐金光;吕鉴泉
5.诺氟沙星-Tb^(3+)-牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究 [J], 王家恒;胡忠阳;张江义;帅琴;赵中一
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光谱法研究全氟癸酸与牛血清白蛋白的相互作用

司，三羟甲基氨基甲烷（ｒ）自＂ｓ购北京舒伯伟化工仪器有限责任公司．Ｉｉ其它试剂均为分析纯。实验用
水为二次蒸馏水。
１２光谱测定．
收稿日期：ｏＯ６３２１ —ｏ —１基金项目：湖北省自然科学基金重点项目、湖北省教育厅创新团队项目和重点项目（２０２０５资助Ｄ０９２０）
作者简介：姜
・
欣（９３１８一
）男，，江苏泰州人，硕士生．
３・２
【Ｊ谱测定：Ｖ光室温下用１０ｃ的石英比色皿测定ＰＤＢＡ及其混合物。荧光测定：１０ｘ１一．ｍＦＡ、Ｓ取．０
ｍｌＬＳｏ・ＢＡ和一定量的ＰＤＦＡ于１０ｍ石英比色皿中，．ｃ固定激发波长２５ｍ，９ｎ激发狭缝和发射狭缝２５ｍ，．ｎ扫描速度２０ｍ・ｎ记录３０～５ｎ４ｎｍｉ一，０４０ｍ的发射强度。ＣＤ光谱测定：分别取１０Ｘ０ｏ・ＢＡ和ＰＤ．～ｍｌＬＳ１ＦＡ与ＢＡ摩尔比分别为０１１１３１Ｓ：、：和：的
所示。由图１可见，ＳＢＡ在紫外光谱区显示了蛋白质的两个特征吸谱法研究全氟癸酸与牛血清白蛋白的相互作用
姜欣，王娟，唐金艳，吕诗言，晶晶，王魏国芬，周娟，孙婷荃，吕鉴泉
（北师范学院污染物分析与资源化技术重点实验室，湖湖北黄石４５０）３０２
摘要：采用光谱法研究了生理条件下全氟癸酸（ＦＡ）ＰＤ与牛血清白蛋白（Ｓ的相互作用。结果表明，ＦＢＡ）Ｐ— ＤＡ借氢键和范德华力与ＢＡ发生作用，Ｓ并以静态方式猝灭ＢＡ的荧光，Ｓ其结合常数和结合位点数分别为

药物分子与血清白蛋白结合反应的荧光法研究进展

药物分子与血清白蛋白结合反应的荧光法研究进展
李娜;魏永巨
【期刊名称】《河北师范大学学报：自然科学版》
【年(卷),期】2003(27)2
【摘要】综述了荧光法对药物分子与血清白蛋白相互作用的研究进展 .介绍了测定药物分子在蛋白质上的结合部位、结合数、结合常数和结合力类型的基本理论和实验方法 ,讨论了药物对蛋白质构象的影响以及共存金属离子对结合反应的影响 ,列表总结了某些药物与血清白蛋白结合反应的实验结果 ,简要讨论了研究中存在的问题以及本领域的发展方向 .
【总页数】5页(P176-180)
【关键词】药物分子;荧光法;研究进展;血清白蛋白;结合反应;结合部位;结合数;结合力
【作者】李娜;魏永巨
【作者单位】河北师范大学化学学院
【正文语种】中文
【中图分类】R962
【相关文献】
1.环丙沙星与牛血清白蛋白的结合反应环丙沙星与牛血清白蛋白的结合反应[J], 商志才;易平贵;俞庆森;林瑞森
2.荧光法研究血清白蛋白与药物的结合作用 [J], 马贵斌;杨频
3.荧光法研究药物分子与人血清白蛋白的结合作用 [J], 马贵斌;高飞
4.荧光法研究钍与牛血清白蛋白的结合反应 [J], 秦身钧;王冬云;魏永巨
5.药物小分子白杨素与人血清白蛋白结合作用的光谱法研究 [J], 张国文;赵楠;陈秀霞
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氟喹诺酮类药物与牛血清白蛋白结合的理论研究

氟喹诺酮类药物与牛血清白蛋白结合的理论研究何嫦;黄蓉;盛柳钦;闫华【期刊名称】《广东化工》【年(卷),期】2011(038)010【摘要】在HF/6-31G水平对12种氟喹诺酮类药物分子进行量子化学计算,用ALOGPS 2.1程序计算了它们的正辛醇/水分配系数logP。

相关性分析表明,氟喹诺酮与牛血清白蛋（BSA）主要靠静电作用相结合。

通过多元线性回归建立了氟喹诺酮与BSA结合作用的定量构效关系（QSAR）模型。

%The quantum chemistry method was employed to calculate the molecular geometries and electronic structures of 12 fluoroquinolones at the HF/6-31G level,and ALOGPS 2.1 software was used to calculate n-octanol/water partition coefficient（logP） of them.Correlation analysis showed that electrostatic forces played a major role in the interaction between fluoroquinolones and bovine serum albumin（BSA）.Multiple linear regression analysis was adopted to establish the QSAR model of fluorequinolones-BSA interaction.【总页数】3页(P226-227,231)【作者】何嫦;黄蓉;盛柳钦;闫华【作者单位】台州学院医药化工学院,浙江临海317000;台州学院医药化工学院,浙江临海317000;台州学院医药化工学院,浙江临海317000;台州学院医药化工学院,浙江临海317000【正文语种】中文【中图分类】O64【相关文献】1.亲和毛细管电泳法和荧光法研究氟喹诺酮类药物与牛血清白蛋白的相互作用 [J], 张黎伟;张新祥2.流动注射在线氧化荧光法结合透析采样研究盐酸硫利达嗪与牛血清白蛋白的结合作用 [J], 马建;张志琪3.环丙沙星与牛血清白蛋白的结合反应环丙沙星与牛血清白蛋白的结合反应[J], 商志才;易平贵;俞庆森;林瑞森4.Cu(Ⅱ)与牛血清白蛋白结合位点数和结合平衡常数的研究 [J], 陈得军;闫长领;王公轲;杨海燕;卢雁5.氟喹诺酮类药物与牛血清白蛋白作用的研究 [J], 金瑞祥;张贵珠;冯喜增;何锡文;史慧明因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。

改进荧光法研究氟洛芬与牛血清白蛋白的相互作用

改进荧光法研究氟洛芬与牛血清白蛋白的相互作用种宝红;刘保生;李志云;曹世娜【期刊名称】《发光学报》【年(卷),期】2013(034)010【摘要】为解决经典荧光光谱法在研究药物与蛋白结合机理中存在的缺陷,以蛋白与兽用药氟洛芬(FF)的结合为例,在生理条件(pH =7.40的Tris-HCl缓冲溶液)下,以氟洛芬为荧光检测对象、牛血清白蛋白(BSA)为猝灭剂,通过改进荧光研究方法研究了药物与蛋白结合机理.结果表明,FF与BSA之间发生了静态猝灭,主要通过静电引力结合,其结合位点数约为1,Hill系数nH略大于1,表现为弱的正协同作用.同时运用紫外吸收光谱法对该方法进行了验证,表明改进荧光法能更准确和全面地表征蛋白和药物的相互作用.【总页数】6页(P1380-1385)【作者】种宝红;刘保生;李志云;曹世娜【作者单位】河北大学化学与环境科学学院,河北保定071002;河北大学化学与环境科学学院,河北保定071002;河北大学化学与环境科学学院,河北保定071002;河北大学化学与环境科学学院,河北保定071002【正文语种】中文【中图分类】O657.3【相关文献】1.荧光各向异性结合同步荧光法研究1-羟基芘与牛血清白蛋白的相互作用 [J], 张静;陈薇晓;张唯;段滢;朱玉秀;朱亚先;张勇2.荧光法研究琥珀酸曲格列汀与牛血清白蛋白的相互作用及分析应用 [J], 龚爱琴;金党琴;朱霞石3.牛血清白蛋白与二苯酮-4相互作用的荧光法研究 [J], 陈开意;何文妮;邵波4.牛血清白蛋白与二苯酮-4相互作用的荧光法研究进展 [J], 陈开意;何文妮;邵波5.荧光法研究阿托伐他汀钙与牛血清白蛋白的相互作用 [J], 吕艳阳;张亚茹因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。

荧光光谱法研究左氧氟沙星、拉米夫定同时与牛血清白蛋白的相互作用

荧光光谱法研究左氧氟沙星、拉米夫定同时与牛血清白蛋白的
相互作用
胡威;付彩霞;黄玉玲
【期刊名称】《化学与生物工程》
【年(卷),期】2014(31)4
【摘要】在模拟生理条件(pH值为7.40的Tris-HCl缓冲溶液)下,应用荧光光谱法研究了左氧氟沙星和拉米夫定对牛血清白蛋白(BSA)的荧光猝灭过程.结果表明:BSA 与2种药物发生强烈猝灭,主要是静态猝灭;2种药物之间存在着相互作用,一种药物的存在提高了另一种药物与BSA之间结合的稳定性,减少了游离药物含量,药效降低.左氧氟沙星和拉米夫定之间的相互作用为临床合理用药提供了帮助.
【总页数】3页(P29-31)
【作者】胡威;付彩霞;黄玉玲
【作者单位】滨州医学院化学教研室,山东烟台264000;滨州医学院化学教研室,山东烟台264000;滨州医学院化学教研室,山东烟台264000
【正文语种】中文
【中图分类】O657.34
【相关文献】
1.左氧氟沙星与牛血清白蛋白相互作用的液滴荧光法研究 [J], 陈泽忠;冯锋;杨文娟;梁文娟;李仁军;王诚
2.荧光光谱法和分子对接研究拉米夫定、依非韦伦、替诺福韦与牛血清白蛋白的相
互作用及机制 [J], 刘荣
3.牛血清白蛋白与荧光增白剂相互作用的荧光光谱法研究 [J], 潘可亮;李树伟
4.光谱法研究Fe^(3+)/Fe^(2+)离子对CS-Fe_3O_4@ZnS:Mn/ZnS磁性荧光复合纳米粒子与牛血清白蛋白相互作用的影响（英文） [J], 彭茂民;夏虹;刘丽
5.荧光光谱法研究荧光桃红与牛血清白蛋白的相互作用 [J], 郭彦青;李建晴;卫艳丽;董川
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