酶催化作用综述

工业催化原理论文

论文题目：浅谈酶催化作用

课程名称：工业催化原理

学院：化学与化工学院

专业：化学工程与工艺

年级：化工122

学号：********** 学生姓名：***

浅论酶催化作用

摘要

酶作为催化剂使用已经有几个世纪的历史，但那时人们对酶的本性和功能并不了解。直到20世纪初，才证明所有的发酵过程均是由所用的酶促成的，故而酶也常被叫做酵素。现已证明，酶是由长链氨基酸构成的蛋白质。许多酶的初级结构已得到确定，而且影响酶催化功能的三维空间结构已被证明。尽管获得了不少信息，关于酶催化作用机理的一些基本细节仍不甚明朗，如今酶催化技术作为工业生物技术的核心，被誉为工业可持续发展最有希望的技术。

Abstracts

Enzymes have been used for centuries, but it is not known to the nature and function of the enzyme. It was not until early twentieth Century that all of the fermentation processes were promoted by the enzymes that were used, and the enzyme was often called an enzyme. It has been proved that the enzyme is a protein composed of long chain amino acids. The primary structure of many enzymes has been determined, and the three-dimensional structure of the enzyme catalytic function has been demonstrated. In spite of a lot of information, some basic details about the mechanism of enzyme catalysis are still not very clear, and now the catalytic technology as the core of industrial biotechnology, known as the most promising technology for the sustainable development of industry.

关键词：酶，酶催化作用，

一、酶及酶催化简介

酶，又称为酵素，是具有生物催化功能的生物大分子，即生物催化剂。绝大多数的酶都是蛋白质，也有极少部分的酶由RNA类的核酸构成。

酶催化可以看作是介于均相与非均相催化反应之间的一种催化反应。既可以看成是反应物与酶形成了中间化合物，也可以看成是在酶的表面上首先吸附了反应物，然后再进行反应。

二、酶催化作用的机理

酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同，也是先和反应物（酶的底物）结合成络合物，通过降低反应的能来提高化学反应的速度，在恒定温度下，化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大，但其平均值较低，这是反应的初态。S（底物）→P（产物）这个反应之所以能够进行，是因为有相当部分的S分子已被激活成为活化（过渡态）分子，活化分子越多，反应速度越快。在特定温度时，化学反应的活化能是使1摩尔物质的全部分子成为活化分子所需的能量（千卡）。酶（E）的作用是：与S暂时结合形成一个新化合物ES，ES的活化状态（过渡态）比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多。ES再反应产生P，同时释放E。E可与另外的S分子结合，再重复这个循环。降低整个反应所需的活化能，使在单位时间内有更多的分子进行反应，反应速度得以加快。

2.1：酶催化机理的两种假说

酶催化作用机理在历史上有两种说法，分别为锁钥配合说和诱导契合说。1. 锁钥配合说

关于酶如何对特定结构的底物分子起催化作用，而对立体异构物不能起作用的问题，很早就引起科学家，特别是有机化学家的注意。1894年德国的有机化学大师Fisher曾提出了酶专一性的锁与钥匙学说，其中心思想认为：酶与底物作用，好像是锁与钥匙的关系，酶与底物的相互作用在结构上必须是具有—种严密的互补关系，整个酶分子的天然构象必须是完善的，亦即具有刚性。如果酶分子构象发生微小的变化就会破坏和底物的契合关系，即“一把特定的钥匙只能开一把特定的锁"。随着对酶的机理的进一步研究，表明锁与钥匙学说存在着很多缺点，与许多实验事实不相符，不能解释催化反应前后的分子行为差异。

2.诱导契合说

1958年Koshland提出了诱导契合学说，即：酶与底物之间在结构上有严格的互补外，酶分子本身不是固定的、一成不变的刚性。酶分子活性部位的氨基酸残基侧链的空间排布具有一定的柔曲性。底物分予可诱导酶分子构象发生相应的改变(如同一只手诱导手套的形状

起变化一样)，从而引起催化部位的有关基因在空间排布位置的调整。由于这调整，酶的催化基团与底物的敏感键便能正确地对准方位，二者互相契合，形成酶底物络合物。这是另一种形象的学说，比旧说有较大的推进，赋予酶基团的能动性和底物与酶相依互作的因素。

Koshland的学说，可以说明类似物对催化剂的抑制作用，特别便利于说明竞争性抑制现象，例如丙二酸对丁二酸脱氢酶的竞争性抑制。这一学说也得到了一些预期的支持，尤其是用X．光衍射方法研究了溶茵酶、弹性蛋白酶、羧基脲酶等与底物结合的结构改变得来的信息，与契合学说预期相当一致。

2.2：具体机理的描述

1. 底物与酶的“靠近”及“定向”

由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若在反应系统的某一局部区域，底物浓度增高，则反应速度也随之增高。提高酶反应速度的最主要方法是使底物分子进入酶的活性中心区域，亦即大大提高活性中心区域的底物有效浓度。曾测到过某底物在溶液中的浓度为0.001mol/L，而在其酶活性中心的浓度竟达100mol/L，比溶液中的浓度高十万倍！因此，可以想象在酶的活性中心区域反应速度必定是极高的。“靠近效应”对提高反应速度的作用可以用一个著名的有机化学实验来说明，双羧酸的单苯基酯在分子内催化的过程中，自由的羧基作为催化剂起作用，而连有R的酯键则作为底物，受—COO-的催化，破裂成环而形成酸酐，催化基团—COO-愈靠近底物酯键则反应速度愈快，在最靠近的情况下速度可增加53000倍。

但是仅仅“靠近”还不够，还需要使反应的基团在反应中彼此相互严格地“定向”。只有既“靠近”又“定向”，反应物分子才被作用，迅速形成过渡态。

当底物未与酶结合时，活性中心的催化基团还未能与底物十分靠近，但由于酶活性中心的结构有一种可适应性，即当专一性底物与活性中心结合时，酶蛋白会发生一定的构象变化，使反应所需要的酶中的催化基团与结合基团正确地排列并定位，以便能与底物楔合，使底物分子可以“靠近”及“定向”于酶，这也就是前面提到的诱导楔合。这样活性中心局部的底物浓度才能大大提高。酶构象发生的这种改变是反应速度增大的一种很重要的原因。反应后，释放出产物，酶的构象再逆转，回到它的初始状态。对溶菌酶及羧肽酶进行的X-衍射分析的实验结果证实了以上的看法。Jenck等人指出“靠近”及“定向”可能使反应速度增长108倍，这与许多酶催化效率的计算是很相近的。

2. 酶使底物分子中的敏感键发生“变形”

酶使底物分子中的敏感键发生“变形”(域张力)，从而促使底物中的敏感键更易于破裂。

前面曾经提到，当酶遇到它的专一性底物时，发生构象变化以利于催化。事实上，不仅酶构象受底物作用而变化，底物分子常常也受酶作用而变化。酶中的某些基团或离子可以使底物分子内敏感键中的某些基团的电子云密度增高或降低，产生“电子张力”，使敏感键的一端更加敏感，更易于发生反应。有时甚至使底物分子发生变形，这样就使酶-底物复合物易于形成。而且往往是酶构象发生改变的同时，底物分子也发生形变，从而形成一个互相楔合的酶-底物复合物。羧肽酶A的X-衍射分析结果就为这种“电子张力”理论提供了证据。

3.共价催化

还有一些酶以另一种方式来提高催化反应的速度，即共价催化。这种方式是底物与酶形成一个反应活性很高的共价中间物，这个中间物很易变成过渡态，因此反应的活化能大大降低，底物可以越过较低的“能阈”而形成产物。