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(2024年)生物化学全套课件

(2024年)生物化学全套课件

糖无氧氧化的生理意义
02
在无氧或缺氧条件下,为机体迅速提供能量,维持生命活动。
糖无氧氧化与疾病的关系
03
过度糖无氧氧化可能导致乳酸堆积,引起肌肉酸痛和疲劳等症
状。
19
糖有氧氧化过程及意义
2024/3/26
糖有氧氧化途径
糖在有氧条件下,通过糖的有氧氧化途径分解为二氧化碳和水, 并释放大量能量。
糖有氧氧化的生理意义
药物研发
生物化学可以帮助人们了解药物在体内 的代谢途径和作用机制,为药物研发提 供理论支持。
营养与健康
生物化学可以研究食物中的营养成分如 何被人体吸收和利用,以及如何通过饮 食调节来预防和治疗疾病。
遗传性疾病研究
生物化学可以研究遗传性疾病的分子基 础,为遗传性疾病的预防和治疗提供理 论支持。
6
02
2024/3/26
11
03
酶学基础及催化机制
2024/3/26
12
酶概述及分类
03
酶的定义与特性
酶的化学本质
酶的分类方法
酶是一类具有催化功能的生物大分子,具 有高效性、专一性和温和性等特点。
根据酶的化学组成,可分为单纯酶和缀合 酶两类。单纯酶仅由蛋白质构成,而缀合 酶则是由蛋白质和非蛋白质部分共同组成 。
甘油三酯转运
血液中的甘油三酯主要以 极低密度脂蛋白(VLDL )的形式运输至全身各组 织。

生物化学完整版课件全套ppt教学教程汇总最新最全

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第一节 核酸的分子组成 第二节 核酸的分子结构 第三节 核酸的理化性质
第一节 核酸的分子组成 一、核酸的元素组成
组成核酸的元素主要有C、H、O、N、P等,其中磷的 含量较恒定,大约占9%-10%因此,可利用这一元素组成 特点,通过测定生物样品中P的含量来推算核酸的含量。
第一节 核酸的分子组成 二、核酸的基本组成单位—核苷酸
第一节 核酸的分子组成
第一节 核酸的分子组成
•(一)戊糖
第一节 核酸的分子组成
•(二)碱基
第一节 核酸的分子组成
第一节 核酸的分子组成
➢(三)核苷
第一节 核酸的分子组成
•(四)核苷酸
第一节 核酸的分子组成
第一节 核酸的分子组成 三、体内某些重要的游离核苷酸
•(一)多磷酸核苷酸
第一节 核酸的分子组成
第二节 核酸的分子结构 二、DNA分子的空间结构与功能
•(一)DNA的二级结构
第二节 核酸的分子结构
第二节 核酸的分子结构
•(二)DNA的超螺旋结构
第二节 核酸的分子结构
第二节 核酸的分子结构
•(三)DNA的功能
DNA作为遗传信息的携带者,是遗传信息进行传递和表 达时复制和转录的模板,是生命活动与繁殖、遗传、变异等 的物质基础。基因是有功能的DNA序列片段,指导生物体功 能分子(包括蛋白质、RNA等)的合成。

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酶是生物体中重要的生物催化剂,具有多种结构和催化机制。
详细描述
酶由蛋白质组成,具有一级、二级和三级结构。酶的催化机制包括降低反应活化能、选 择性地结合底物和促进反应进行。酶的活性受温度、pH值和抑制剂的影响。
细胞膜的结构与物质运
总结词
细胞膜是细胞的重要组成部分,具有 多种结构和物质运输功能。
详细描述
分子间作用力
分子间作用力包括范德华力、氢键和疏水作用力等,影响分子的聚集状态和稳 定性。
化学反应与能量转化
化学反应
化学反应是原子或分子重新组合的过程,遵循质量守恒和能 量守恒定律。
能量转化
化学反应中伴随着能量的吸收或释放,可用于解释反应的动 力学和热力学性质。
酸碱反应与缓冲溶液
酸碱反应
酸和碱通过质子转移反应生成水和盐,酸碱反应是化学反应中的重要类型之一。
核酸的结构与功能
总结词
核酸是生物体中重要的遗传物质,具有多种结构和功能。
详细描述
核酸包括DNA和RNA,它们由核苷酸组成,具有一级、二级和三级结构。一级结构决定了核酸的序列 ,二级结构决定了核酸的双螺旋结构,三级结构决定了核酸的空间构象。核酸的功能是携带和传递遗 传信息。
酶的结构与催化机制
总结词
生物氧化与能量代谢
要点一
生物氧化
生物氧化是指生物体内有机物氧化分解产生能量的过程。 这个过程需要氧气的参与,并产生水和二氧化碳等产物。

生物化学课件完整版(极其详细)

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第二章蛋白质

第一节蛋白质的概念及其生物学意义

一、什么是蛋白质?

α—AA 借肽键相连形成的高分子化合物(短杆菌肽含D-苯丙氨酸)

O

[肽键:—C—NH—也叫酰胺键]

二、蛋白质的生物学作用(或称功能分类)

物质吸收与运输、运动,调节代谢、储存养分、催化各种生化反应、分子间的识别(支架蛋白)、信息传递(受体复制酶)、记忆、疾病防御—抗体。

应用:固体酶的工业应用(联于水不溶性树脂上)、脱(纺织品)浆(淀粉酶)、生化制药,蛋白酶用于皮革的脱毛及软化等,都是利用蛋白质的催化作用,蛋白质生物芯片(贮存信息量大,将多种蛋白质抗体固定、排列到玻璃板上,能检测各种疾病蛋白及其他基因表达蛋白),进行病原体与疾病诊断等。

第二节蛋白质的组成

一、蛋白质的元素组成:

C(50-55%)、H(6-8)、O(20-30%)、N(15-18)、S(半胱aa)(0-4%)

有的还含有P(酪蛋白)、Fe、Zn、Mo(钼Fe蛋白)、Cu、I,特别是含N量都很接近,平均为16% 。所以,测出含N量×6.25(100/16 蛋白质系数)即可推测出蛋白质的含量——凯氏定氮。

二、蛋白质的aa组成

通常只有20种,除Pro外均为α—aa ,除甘氨酸外,都有D、L两种异构体(α

(Leu : L 支链aa)

—碳原子为不对称碳原子)所以有旋光性。投影式如下:

COOH

COOH H 2N — C —H H —C —NH 2

R L —α D —α

aa 的分类方法: (一)氨基酸的种类

分类一 根据侧链基团R 的化学结构分为四类: 第一类 脂肪族aa :侧链是脂肪烃链

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脂肪酸在肝脏和肌肉 中被氧化分解为乙酰 CoA,产生大量ATP 。
脂质代谢定义
主要途径
脂肪酸合成
脂肪酸氧化
甘油磷脂代谢
脂质代谢是指生物体 内脂类物质的合成、 分解和转化过程。
由乙酰CoA和丙二酸 单酰CoA合成脂肪酸 ,需要NADPH供能 。
甘油磷脂的合成和分 解,参与细胞膜的构 成和信号转导。
蛋白质代谢
核酸代谢
核酸代谢定义
核酸代谢是指生物体内核酸的合成、分解 和转化过程。
DNA修复
DNA损伤后进行修复的过程,保持基因组 的稳定性。
主要途径
DNA复制、转录和修复,以及RNA的合 成与降解。
转录
DNA上的基因转录为mRNA的过程,是 蛋白质合成的模板。
DNA复制
DNA双链在细胞分裂时复制,确保遗传信 息的传递。
合成生物学
合成生物学
合成生物学是一门新兴的交叉学科,旨在设 计和构建人工生物系统,通过改变或优化生 物体的基因组、蛋白质组等来创造具有特定 功能的生物体或生物系统。
人工细胞
合成生物学的一个重要研究方向是人工细胞 的构建,通过人工设计和构建细胞,实现细 胞内代谢、信号转导等过程的精确调控,有 望在药物研发、生物能源等领域发挥重要作
分子性质
分子的性质由其组成原子的性质 和分子结构决定,包括极性、溶 解度、挥发性等。

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如糖原累积病、半乳糖血症等,由基因突变 导致糖代谢异常。
低血糖症
血糖浓度低于正常范围,可能由胰岛素瘤、 肝功能障碍等引起。
其他疾病
肥胖、心血管疾病、代谢综合征等,与糖代 谢异常密切相关。
05
脂质代谢与疾病关系
脂质概述及分类方法
脂质定义
脂质是一类不溶于水而易 溶于非极性溶剂的生物有 机分子。
脂质分类
通过血液转运至全身各组织器官, 满足能量需求和细胞结构需要。
脂质代谢异常引发疾病
肥胖症
由于脂肪摄入过多或代 谢障碍导致体内脂肪堆
积过多。
高脂血症
血液中脂质水平过高, 易引发动脉粥样硬化等
心血管疾病。
脂肪肝
肝脏内脂肪堆积过多, 影响肝脏正常功能。
其他疾病
如糖尿病、高血压、冠 心病等也与脂质代谢异
常密切相关。
生物化学方法可用于分析基因突变与遗传 性疾病之间的关系,为遗传性疾病的预防 和治疗提供理论支持。
02
蛋白质结构与功能
氨基酸种类与性质
常见氨基酸种类
甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸等20种常见 氨基酸。
氨基酸性质
氨基酸在生物体内的作用
合成蛋白质、多肽、激素等生物活性 物质。
包括酸碱性质、极性、亲疏水性等。
蛋白质一级结构
生物大分子(蛋白质、核酸、多糖等 )及其相互作用;生物小分子(氨基 酸、脂肪酸、糖类等)的代谢和调控 ;生物体内的能量转化与传递等。

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生物化学的概念及研究内容
生物化学的发展历史
生物化学与相关学科的关系
生物分子概述
绪论完
教学安排(72学时)
1.理论部分(48学时)
第一章 第二章 第三章 第四章 第五章 第六章 第七章 第八章 第九章 第十章 第十一章 第十二章
绪 论(1学时) 蛋白质(6学时) 静态生化-生物分 核酸(4学时) 子的结构、性质、功 酶(6学时) 能,很少涉及它们的 大分子复合物--生物膜(2学时) 变化,包括糖、脂、 糖类与糖类代谢(6学时) 蛋白质、核酸、酶、 生物氧化与氧化磷酸化(4学时) 维生素等。 脂类与脂类代谢(4学时) 动态生化:这些生 含氮化合物代谢(4学时) 物分子的来龙去脉, 核酸的生物合成与降解(4学时) 即合成与分解。 蛋白质的生物合成与降解(4学时) 代谢调节(3学时)
顺 反 异 构
由C=C引起的
各自具有不同的化学性 质和生物学作用
Much input of energy Is needed for their interconversion (via breakage/formation of covalent bonds.
(顺丁烯二酸,马来酸)
(反丁烯二酸,富马酸)
二、生物化学的发展历史
• 最早的自然科学就是数、理、化、天、地、生。生就 是生物学,研究的是一些力所能及的形态观察、分类 等。 • 随着各学科的发展,学科间在理论知识和技术上相互 渗透,尤其是化学、物理学的渗透,到18世纪一些从 事化学研究的科学家如拉瓦锡、舍勒等人和一些药剂 师转向生物领域,生物学逐渐分离成生理化学(生物 化学的萌芽)、遗传学、细胞学。 • 1877年,德国医生霍佩-赛勒Ernst Felix Hoppe-Seyler 首次提出“Biochemistry”一词,并使之成为一门独立 的学科。 • 生物化学的发展概括起来经历了3个阶段:

大学生物化学最全课件(共83张PPT)

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(4)作为运输工具,它能在细胞内或者透过细胞
膜传递小分子或离子。
(5)作为抗体,它起着保护有机体,防御外物入
侵的作用。
二 核酸的结构和生物学功能
核酸是生物体内极其重要的生物大分子,是生命的最 基本的物质之一。最早是瑞士的化学家米歇尔于1870年从 脓细胞的核中分离出来的,由于它们是酸性的,并且最先 是从核中分离的,故称为核酸。核酸的发现比蛋白质晚得 多。核酸分为脱氧核糖核酸(简称DNA)和核糖核酸(简 称RNA)两大类,基本结构单位都是核苷酸
❖ 变性后的蛋白质称为变性蛋白。
❖ 导致蛋白质变性的因素:热、紫外光、激烈的搅拌以及强 酸和强碱等。
❖ 类型:不可逆变性、可逆变性(可复性)
(六)蛋白质的生物学功能
(1)作为酶,蛋白质具有催化功能。
(2)作为结构成分,它规定和维持细胞的构造。
(3)作为代谢的调节者(激素或阻遏物),它能
协调和指导细胞内的化学过程。
一 蛋白质的结构和生物学功能
(一)蛋白质的概述
❖ 蛋白质(protein)是最基本的生命物质之一。 ❖ 1、元素组成:平均含N量约=16%(特征代表) ❖ 2、基本结构单位:氨基酸
❖ 3、大小:蛋白质是大分子化合物
❖ 4、空间结构:一级结构、二级结构、三级结构、四级结 构……
❖ 5、重要性:数量多、种类多、功能多 ❖ 6、蛋白质的合成:AA顺序的遗传编码

《生物化学》 PPT课件

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Section 2

在生物化学中,水存在的意义是显而易见的:①几乎 所有生物分子随环境中水的物理和化学性质而呈现它们的 形态。②大多数生物化学反应的介质是水,代谢反应的反应 物和产物在细胞范围内和细胞间运输都依赖于水。③水本 身活跃地参与支撑许多化学反应,水的离子化组分(H+和 OH-)往往作为真正的反应物参与反应。事实上,生物分子 的许多功能基团的反应性取决于环境介质中的H+和OH-的 相对浓度。④水的氧化产生的分子氧(O2)是通过光合作用完 成的。⑤水的离子化产物(H+和OH-)是蛋白质、核酸以及 膜的结构与功能的关键决定者。⑥在膜的内外两侧的氢离 子浓度的差异代表了能量转化的生物学机制所必需的能化 状态。
一、生命系统的独特性质 ●生物最显著的性质是它们具有复杂的结构和高度的组织形 式。 ●生命系统能活跃地进行能量转换,生物高度组织化的结构 和生命活动的维持依赖于从环境捕获能量的能力。被生物利 用的能量形式是特殊的生物分子。ATP和NADPH是其中最 重要的富含能量的生物分子,代表着生物在化学上可利用的 能量的贮存形式。 ●生命系统具有显著的自我复制能力。生物能一代一代地繁 衍与它们自身相同的后代。 二、生命分子 生命物质的元素组成明显不同于地球外壳元素的元素组 成。H、O、C和N构成了人体原子总量的99%以上,其中大 多数H和O以H2O形式出现。
生物化学
Chapter 1

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详细

Revised by BLUE on the afternoon of December 12,2020.

第二章蛋白质

第一节蛋白质的概念及其生物学意义

一、什么是蛋白质

α—AA 借肽键相连形成的高分子化合物(短杆菌肽含D-苯丙氨酸)

[肽键:—C—NH—也叫酰胺键]

二、蛋白质的生物学作用(或称功能分类)

物质吸收与运输、运动,调节代谢、储存养分、催化各种生化反应、分子间的识别(支架蛋白)、信息传递(受体复制酶)、记忆、疾病防御—抗体。

应用:固体酶的工业应用(联于水不溶性树脂上)、脱(纺织品)浆(淀粉酶)、生化制药,蛋白酶用于皮革的脱毛及软化等,都是利用蛋白质的催化作用,蛋白质生物芯片(贮存信息量大,将多种蛋白质抗体固定、排列到玻璃板上,能检测各种疾病蛋白及其他基因表达蛋白),进行病原体与疾病诊断等。

第二节蛋白质的组成

一、蛋白质的元素组成:

C(50-55%)、H(6-8)、O(20-30%)、N(15-18)、S(半胱aa)(0-4%)

有的还含有P(酪蛋白)、Fe、Zn、Mo(钼Fe蛋白)、Cu、I,特别是含N量都很接近,平均为16% 。所以,测出含N量×(100/16 蛋白质系数)即可推测出蛋白质的含量——凯氏定氮。

二、蛋白质的aa组成

通常只有20种,除Pro外均为α—aa ,除甘氨酸外,都有D、L两种异构体(α—碳原子为不对称碳原子)所以有旋光性。投影式如下:

COOH COOH

H

2N — C —H H —C —NH

2

R R L—α D —α

aa的分类方法:

(一)氨基酸的种类

生物化学基础PPT课件

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中性脂肪、磷脂、胆固醇类三类
第46页/共53页
脂肪:中性脂肪是由甘油和脂肪酸结合
而成的脂类,对动物称脂肪,对植物称油。
脂 肪 酸1

脂 肪 酸2
油 脂 肪 酸3
脂肪也称甘油三酯, 是生物体内重要的能量 贮藏物质。
第47页/共53页
第48页/共53页
第49页/共53页
磷脂:由甘油、脂肪酸、磷酸和含氮有机碱构
第27页/共53页
4、核 酸
核酸是生物体内最重要的生物大分子,任何生物体,甚至无细胞结构的病毒和 噬菌体都无一例外地含有核酸。核酸在生物的个体发育、生长繁殖、遗传变异 等生命过程中起着极为重要的作用。
第28页/共53页
根据核酸的化学组成和生物学功能,将核酸分为两类: 核糖核酸(ribonucleic acid RNA) 脱氧核糖核酸(deoxyribonucleic acid DNA)
氨基酸的组成、连键、数量和排列顺序。
第21页/共53页
第22页/共53页
蛋白质的二级结构:
α
螺 旋 结 构
第23页/共53页
β折叠结构
第24页/共53页
蛋白质的三、四级结构:
亚基
第25页/共53页
蛋白质的各级结构示意图
第26页/共53页
蛋白质结构与功能的关系
➢ 蛋白质的三维空间结构(构象)和形态对于蛋白 质的功能起决定性的作用。蛋白质变性(构象发生 变化)使得其特定的功能便立即丧失。

《生物化学》全套PPT课件

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药物研发
通过对生物体内代谢途径和药物作用机制 的研究,有助于设计和开发新的药物,提 高治疗效果和降低副作用。
B
C
营养与健康
生物化学在营养学领域的应用有助于了解食 物中营养成分的代谢和利用,为合理膳食和 营养补充提供科学依据。
遗传性疾病研究
生物化学方法可用于研究遗传性疾病的发病 机制和治疗方法,如基因疗法和干细胞疗法 等。
胆固醇的生理功能
胆固醇在体内具有多种生理功能,如参与胆汁酸的合成、 构成细胞膜、合成类固醇激素和维生素D等。
胆固醇代谢异常与疾病
胆固醇代谢异常可导致多种疾病的发生,如高胆固醇血症 、动脉粥样硬化等。因此,维持胆固醇代谢平衡对于预防 和治疗相关疾病具有重要意义。
26
06 基因表达调控与疾病关系
2024/1/26
类。
13
酶活性调节机制探讨
酶活性调节的意义
酶活性调节的实例
适应生物体内不同生理状态和环境变 化。
如糖酵解途径中关键酶的调节,以及 激素对酶活性的调节等。
酶活性调节的方式
包括共价修饰、变构调节、酶原激活 和抑制剂作用等。
2024/1/26
14
酶在医学领域应用实例分析
2024/1/26
酶与疾病的关系
糖无氧氧化过程
葡萄糖磷酸化;异构化;裂解;还原。
糖无氧氧化生理意义

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氨基酸 + tRNA + ATP → 氨基酰-tRNA + AMP + PPi
编辑ppt
13
R1CH CO O H NH2
O
O
O
+ HO P O P O P O 腺苷 E 1 OH OH OH
R 1 CH CO NH2
O O P O 腺苷
OH
O
O
E 1 + HO P O P OH
OH OH
C CA
Ala 的反密码子TGC,可以识别丙氨酸的同义密码子 GCU、GCC、GCA。
编辑ppt
16
12.2 蛋白质生物合成的过程
12.2.1 翻译的起始 12.2.2 肽链的延伸 12.2.3 肽链的终止 12.2.6 肽链的折叠、加工与转运
编辑ppt
17
12.2.1 翻译的起始(原核)
(一)fMet - tRNA fMet 的形成:
氨基酰- tRNA 合成酶催化大肠杆菌蛋白质合 成的第一个氨基酸都是甲酰化的甲硫氨酸,即 N-甲酰甲硫氨酸(f Met)。
Met 的甲酰化是在 Met - tRNA fMet 合成后, 由 转甲酰基酶 催化,但转甲酰酶不会催化组成 肽链中的甲硫氨酸甲酰化。
起始的 tRNA fMet,能特异地识别起始密码子 AUG。
多个核糖体同时翻译一个
mRNA 分子,这显著提高了 mRNA

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利用,这些能源具有可再生、低污染等优点,对于能源结构的优化和环
境保护具有重要意义。
05
生物化学前沿研究
基因编辑与基因治疗
基因编辑技术
基因编辑技术如CRISPR-Cas9系统,允许科学家精确地修改生物体的基因组, 为遗传性疾病的治疗和农作物改良提供了革命性的手段。
基因治疗
基因治疗是一种新兴的治疗方法,通过修改人体细胞的基因来治疗遗传性疾病 和某些癌症。目前,基因治疗已经在一些临床试验中取得了显著成果。
04
05
探讨细胞结构和功能异常与 疾病的关系
生物代谢
总结词:介绍生物代谢的 基本过程和调控机制
阐述糖代谢、脂代谢、蛋白质 代谢等基本代谢过程和相互关 系
详细描述
分析代谢调控的机制和影 响因素
酶与生物催化
总结词:介绍酶的结构、功 能和催化机制
04
探讨酶的调节和抑制作用及 其生理意义
01 03
详细描述
生物化学的发展历程
早期探索
古代人类对生物和化学的观察和实验,如发酵、酿 酒等。
科学革命
17-19世纪,生物化学逐渐从哲学和经验观察中分离 出来,成为一门科学。
现代发展
20世纪以来,生物化学与其他学科的交叉融合,推 动了生命科学领域的发展。
生物化学的应用领域
80%
医学
生物化学在医学领域的应用广泛 ,如药物研发、疾病诊断和治疗 等。

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(Leu : L 支链aa)

第二章 蛋白质(一)

第一节 蛋白质的概念及其生物学意义

一、什么是蛋白质?

α—AA 借肽键相连形成的高分子化合物(短杆菌肽含D-苯丙氨酸)

[肽键:—C —NH — 也叫酰胺键]

二、蛋白质的生物学作用(或称功能分类)

物质吸收与运输、运动,调节代谢、储存养分、催化各种生化反应、分子间的识别(支架蛋白)、信息传递(受体 复制酶)、记忆、疾病防御 — 抗体。

应用:固体酶的工业应用(联于水不溶性树脂上)、脱(纺织品)浆(淀粉酶)、生化制药,蛋白酶用于皮革的脱毛及软化等,都是利用蛋白质的催化作用,蛋白质生物芯片(贮存信息量大,将多种蛋白质抗体固定、排列到玻璃板上,能检测各种疾病蛋白及其他基因表达蛋白),进行病原体与疾病诊断等。

第二节 蛋白质的组成

一、蛋白质的元素组成:

C (50-55%)、H (6-8)、O (20-30%)、N (15-18)、S (半胱aa )(0-4%)

有的还含有P (酪蛋白)、Fe 、Zn 、Mo (钼Fe 蛋白)、Cu 、I ,特别是含N 量都很接近,平均为16% 。所以,测出含N 量 × 6.25(100/16 蛋白质系数)即可推测出蛋白质的含量——凯氏定氮。

二、蛋白质的aa 组成

通常只有20种,除Pro 外均为 α—aa ,除甘氨酸外,都有D 、L 两种异构体(α—碳原子为不对称碳原子)所以有旋光性。投影式如下:

COOH COOH H 2N — C —H H —C —NH 2 R R L —α D —α

aa 的分类方法: (一)氨基酸的种类

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二 核酸的结构和生物学功能
核酸是生物体内极其重要的生物大分子,是生命 的最基本的物质之一。最早是瑞士的化学家米歇尔于 1870年从脓细胞的核中分离出来的,由于它们是酸性 的,并且最先是从核中分离的,故称为核酸。核酸的 发现比蛋白质晚得多。核酸分为脱氧核糖核酸(简称 DNA)和核糖核酸(简称RNA)两大类,基本结构 单位都是核苷酸
(3)核酸的紫外吸收
在核酸分子中,由于 嘌呤碱和嘧啶碱具有 共轭双键体系,因而 具有独特的紫外线吸 收光谱,一般在 260nm左右有最大吸 收峰,可以作为核酸 及其组份定性和定量 测定的依据
(4)核酸的变性与复性
A. 核酸的变性
核酸的变性是指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的 氢键断裂,变成单链结构的过程。变性核酸将失去 其部分或全部的生物活性。核酸的变性并不涉及磷 酸二酯键的断裂,所以它的一级结构(碱基顺序)保 持不变。 能够引起核酸变性的因素很多。温度升高、酸碱度 改变、甲醛和尿素等的存在均可引起核酸的变性。 RNA本身只有局部的双螺旋区,所以变性行为所引起 的性质变化没有DNA那样明显。
3.蛋白质三级结构
蛋白质的三级结构(Tertiary Structure)是指在 二级结构基础上,肽链的不同区段的侧链基团 相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括 主链和侧链构象在内的特征三维结构。 维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、 离子键和范德华力等。尤其是疏水键,在蛋白 质三级结构中起着重要作用。
法二:按R基极性分两类: 极性AA:11种 非极性AA:9种 法三: 1、中性AA(有极性与非极性15种) 2、酸性AA(2种):天冬氨酸、谷氨酸 3、碱性AA(3种):组、赖、精
4.理化性质
(1)、物理性质:无色晶体、有味(甜、鲜、苦) 或无味,不同强度溶于水、稀酸、稀碱,但不溶于 任何有机溶剂,酒精可使AA发生沉淀。 (2)、光学性质:具旋光性,有紫外吸收现象, 波长为280nm,但仅有酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸 有此性质。 除甘氨酸外,氨基酸均含有一个手性-碳原子, 因此都具有旋光性。比旋光度是氨基酸的重要物理 常数之一,是鉴别各种氨基酸的重要依据。
(2)DNA的二级结构 概念:DNA的二级结构是指DNA的双螺旋结构。
• DNA双螺旋结构
DNA分子由两条DNA单
链组成。
DNA的双螺旋结构是分
子中两条DNA单链之间基 团相互识别和作用的结 果。
双螺旋结构是DNA二级
结构的最基本形式。
.DNA双螺旋结构的特点
a.DNA分子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链(简称DNA 单链)组成。两条链沿着同一根轴平行盘绕,形成 右手双螺旋结构。螺旋中的两条链方向相反,即其 中一条链的方向为5′→3′,而另一条链的方向为 3′→5′。
(四)蛋白质的分子结构
1.蛋白质一级结构
蛋白质的一级结构(Primary structure)包括组 成蛋白质的多肽链数目. 多肽链的氨基酸数目、种类和顺序。 以及多肽链内或链间二硫键的数目和位臵。 其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序,它是蛋 白质生物功能的基础。
2.蛋白质二级结构
蛋白质的二级(Secondary)结构是指多肽链的主链 在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。 它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。 主要有-螺旋、-折叠、-转角。
2.这是蛋白质特有的性质-------胶体。
由于蛋白质的分子量很大,它在水中能够形成 胶体溶液。蛋白质溶液具有胶体溶液的典型性 质,如丁达尔现象、布郎运动等。 由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜,因 此可以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除去 3.蛋白质的沉淀作用 蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分子量大小、所 带的电荷和水化作用有关。 改变溶液的条件,将影响蛋白质的溶解性质 在适当的条件下,蛋白质能够从溶液中沉淀出来。 蛋白质的沉淀分为可逆沉淀和不可逆沉淀。
4.蛋白质的变性作用 天然蛋白质因受物理或化学因素的影响,分子构 象发生变化,致使蛋白质的理化性质和生物学功 能随之发生变化,但一级结构未遭破坏,这种现 象称为变性作用。 变性后的蛋白质称为变性蛋白。 导致蛋白质变性的因素:热、紫外光、激烈的搅 拌以及强酸和强碱等。 类型:不可逆变性、可逆变性(可复性)
生物化学
一 蛋白质的结构和生物学功能
(一)蛋白质的概述
蛋白质(protein)是最基本的生命物质之一。 1、元素组成:平均含N量约=16%(特征代表) 2、基本结构单位:氨基酸 3、大小:蛋白质是大分子化合物 4、空间结构:一级结构、二级结构、三级结构、 四级结构…… 5、重要性:数量多、种类多、功能多 6、蛋白质的合成:AA顺序的遗传编码
糖与碱基之间的C-N键,称为C-N糖苷键
NH2 N N HOCH2 H H OH O H H OH 腺嘌呤核苷 N N N H2N N N HOCH2 O H H H OH H OH OH N HO HOCH2 H H OH O H H OH 胞嘧啶核苷 H OH N N HOCH2 H HO O H H OH 尿嘧啶核苷 NH2 N N OH
(二) 氨基酸
• 1.结构通式
COOH
• -氨基酸
不变部分 可变部分
H2N
C R
H
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。20种基本 氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、极性性氨 基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸
2.氨基酸的性质
(1)、天然蛋白质仅有20种AA、均为- AA (2)、旋光性:+、-(除甘氨酸没有旋光性) (3)、构型:D-、L-(除甘氨酸,天然蛋白 质的AA均为L-AA)。
4.蛋白质四级结构
蛋白质的四级结构(Quaternary Structure)是指由多 条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键 连接起来的结构形式;各个亚基在这些蛋白质中的 空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。 这种蛋白质分子中,最小的单位通常称为亚基或亚 单位Subunit,它一般由一条肽链构成,无生理活 性; 维持亚基之间的化学键主要是疏水力。 由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白;
3.肽的颜色反应
多肽可与多种化合物作用,产生不同的颜色反应。这些显色 反应,可用于多肽的定性或定量鉴定。 如黄色反应,是由硝酸与氨基酸的苯基(酪氨酸和苯丙氨酸) 反应生成二硝基苯衍生物而显黄色。 多肽的双缩脲反应是多肽特有的颜色反应;双缩脲是两分子 的尿素经加热失去一分子NH3而得到的产物。 双缩脲能够与碱性硫酸铜作用,产生兰色的铜-双缩脲络合 物,称为双缩脲反应。含有两个以上肽键的多肽,具有与双 缩脲相似的结构特点,也能发生双缩脲反应,生成紫红色或 蓝紫色络合物。这是多肽定量测定的重要反应。
N-端
CH2 C-端 CH2 CONH2
CH3 CH3 肽键 OH
CO2H
在多肽链中,氨基酸残基按一定的顺序排列,这种排列顺序 称为氨基酸顺序。 通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基,称为氨基端或 N-端;在另一端含有一个游离的-羧基,称为羧基端或C-端。 氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始,以C端氨基酸残基 为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为: Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
(五)蛋白质的性质
1.蛋白质的两性解离和等电点
蛋白质与多肽一样,能够发生两性离解,也有等电 点。在等电点时,蛋白质的溶解度最小,在电场中 不移动。 在电场中,如果蛋白质分子所带正电荷多于负电荷, 净电荷为正,则向负电极移动,反之,净电荷为负, 向正极移动,这种泳动现象称电泳。 蛋白质在等电点PH条件下,不发生电泳现象,利 用蛋白质的电泳现象,可以将蛋白质的电泳现,可 以将蛋白质进行分离纯化。
(一) 核甘酸
核苷酸是核苷的磷酸酯。作为DNA或RNA结构单
元的核苷酸分别是5′-磷酸-脱氧核糖核苷和 5′-磷酸-核糖核苷。
O HO P OH OH OH 核糖核苷酸 OH2C O B HO O P OH OH 脱氧核糖核苷酸 OH2C O B
B=腺嘌呤,鸟嘌呤,胞嘧啶,尿嘧啶或胸腺密啶
1.核甘
• 肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有

明显的共轭作用。 组成肽键的原子处于同一平面。
2.肽链中AA的排列顺序和命名
Ser H H3N
+
O C N H
Val H C CH
O C N H
T yr H C CH2
O C N H
Asp H C CH2
O C N H
Gln H C COO
-
C CH2 OH
(1)、-螺旋
(1)螺旋走向,稳定以氢键连 接,氢键与轴平行。 (2)侧基R伸向螺旋外侧。 (3)棒状结构,高度压缩,紧 密排列。 (4)规律排列 (5)由1条充分伸展的肽链的肽 键平面折叠成的右手螺旋。 (6)每隔3.6个氨基酸残基螺旋 上升一圈,螺距0.54nm。 (7)1个螺圈内有13个原子。
(三)肽与肽键
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间 失水形成的酰胺键称为肽键,所形成的化合物 称为肽。 由两个氨基酸组成的肽称为二肽,由多个氨基酸 组成的肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称 为氨基酸残基。
1.肽键(peptide bond):
0.127nm 键长=0.132nm 0.148nm
(六)蛋白质的生物学功能
(1)作为酶,蛋白质具有催化功能。 (2)作为结构成分,它规定和维持细胞的构造。 (3)作为代谢的调节者(激素或阻遏物),它能 协调和指导细胞内的化学过程。 (4)作为运输工具,它能在细胞内或者透过细胞 膜传递小分子或离子。 (5)作为抗体,它起着保护有机体,防御外物入 侵的作用。
(4)、构象
人类8种必需AA:(人体体内不能自身合成,必须 从食物中获得) 赖、色、甲硫、苯丙、苏、缬、亮、异亮
3.氨基酸的分类
法一:按R基化学结构特点分为四大类: 1、脂肪AA(15种) 2、芳得族AA(2种):苯丙氨酸、酪氨酸 3、杂环族AA(2种):组氨酸、色氨酸 4、杂环亚AA(1种):脯氨酸
O
鸟嘌呤guanine
O
NH2
NH
NH
N
N H O
N H
O
N H
O
尿嘧啶uracil
胞嘧啶cytosine 胸腺嘧啶thymine
(二) 核酸的分子结构
1.DNA的分子结构
(1)DNA的一级结构
概念:DNA的一级结构是指DNA分子中脱氧核苷酸的排列顺序。 不同的DNA分子(或片段)其一级结构不同,即脱氧核苷酸排 列顺序不同,也就是碱基排列顺序不同。 意义:遗传信息 基本结构单位:脱氧核糖核苷酸 连接键:3’,5’-磷酸二酯键 书写及阅读方向:从5端到3端
鸟嘌呤核苷
2.组成核甘的戊糖

组成核酸的戊糖有两种。DNA所含的糖为β-D2-脱氧核糖;RNA所含的糖则为β-D-核糖。
HOCH2 H H
O H
OH H
HOCH2 H H
O H
OH H
OH
OH
OH
H
D-核糖
D-2-脱氧核糖
3.组成核甘的碱基
NH2 N
O
N
N
NH
N H
N
N H
N
NH2
腺嘌呤Adenine
(3)、两性解离:等电点PI-AA分子所带的 净电荷为零(即分子内正电=负电)时溶液的 PH值。
COOH H3N
+
C H R
-H pK1 ' +H
+
Fra Baidu bibliotek
+
COO H3N
+
-
C H R
-H pK2 ' +H
+
+
COO R
-
H2N C H
PH 1 净电荷 +1 正离子
7 0 两性离子 等电点PI
10 -1 负离子
b.嘌呤碱和嘧啶碱基位于螺旋的内侧,磷酸和脱氧核糖基位 于螺旋外侧。碱基环平面与螺旋轴垂直,糖基环平面与碱基 环平面成90°角 C.螺旋横截面的直径约为2 nm,每条链相邻两个碱基平面之 间的距离为3.4 nm,每10个核苷酸形成一个螺旋,其螺矩 (即螺旋旋转一圈)高度为34 nm。 d.两条DNA链相互结合以及形成双螺旋的力是链间的碱基对所 形成的氢键。碱基的相互结合具有严格的配对规律,即腺嘌 呤(A)与胸腺嘧啶(T)结合,鸟嘌呤(G)与胞嘧啶(C) 结合,这种配对关系,称为碱基互补。A和T之间形成两个氢 键,G与C之间形成三个氢键。 在DNA分子中,嘌呤碱基的总数与嘧啶碱基的总数相等。
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