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第一节 核酸的分子组成 第二节 核酸的分子结构 第三节 核酸的理化性质
第一节 核酸的分子组成 一、核酸的元素组成
组成核酸的元素主要有C、H、O、N、P等,其中磷的 含量较恒定,大约占9%-10%因此,可利用这一元素组成 特点,通过测定生物样品中P的含量来推算核酸的含量。
第一节 核酸的分子组成 二、核酸的基本组成单位—核苷酸
第三节 核酸的理化性质 一、紫外吸收性质
核酸分子中的嘌呤和嘧啶碱基含有共轭双键结构,能强烈吸收紫外光,且在 260 nm处有最大吸收峰。根据这一性质可以对核酸进行定性和定量分析。细胞内 核酸常与蛋白质结合存在,蛋白质的最大吸收峰在280 nm处,因此可以利用260 nm和280 nm的吸光度比值来判断核酸样品的纯度,DNA纯品比值为1.8 ,RNA纯品 比值为2.O。
第一节 核酸的分子组成
第一节 核酸的分子组成
•(一)戊糖
第一节 核酸的分子组成
•(二)碱基
第一节 核酸的分子组成
第一节 核酸的分子组成
➢(三)核苷
第一节 核酸的分子组成
•(四)核苷酸
第一节 核酸的分子组成
第一节 核酸的分子组成 三、体内某些重要的游离核苷酸
•(一)多磷酸核苷酸
第一节 核酸的分子组成
第二节 蛋白质的分子结构 三、蛋白质的结构与功能的关系
➢ (一)蛋白质 一级结构与功能 的关系
第二节 蛋白质的分子结构
➢(二)蛋白质空间结构和功能的关系
第三节 蛋白质的理化性质 一、蛋白质的两性解离和等电点
第三节 蛋白质的理化性质
第三节 蛋白质的理化性质 二、蛋白质的胶体性质
ห้องสมุดไป่ตู้
第三节 蛋白质的理化性质
第一节 蛋白质的分子组成 第二节 蛋白质的分子结构 第三节 蛋白质的理化性质 第四节 蛋白质的分类
生物化学教学课件ppt
分子间作用力包括范德华力、氢键和疏水作用力等,影响分子的聚集状态和稳 定性。
化学反应与能量转化
化学反应
化学反应是原子或分子重新组合的过程,遵循质量守恒和能 量守恒定律。
能量转化
化学反应中伴随着能量的吸收或释放,可用于解释反应的动 力学和热力学性质。
酸碱反应与缓冲溶液
酸碱反应
酸和碱通过质子转移反应生成水和盐,酸碱反应是化学反应中的重要类型之一。
生物化学教学课件
目录
• 生物化学概述 • 生物化学基础知识 • 生物大分子与细胞结构 • 生物化学代谢过程 • 生物化学实验技术与方法 • 生物化学前沿研究与发展趋势
01
生物化学概述
生物化学的定义与重要性
定义
生物化学是生物学和化学两门学 科的交叉学科,主要研究生物体 内的化学过程和物质代谢。
重要性
02
生物化学基础知识
分子结构与性质
分子结构
分子由原子组成,通过化学键连接, 具有空间构型和电子分布,决定分子 的物理和化学性质。
分子性质
分子的性质由其结构决定,包括极性 、溶解度、挥发性等,影响分子的物 理状态和化学反应活性。
化学键与分子间作用力
化学键
化学键是原子间通过电子转移或共享形成的相互作用力,分为共价键、离子键 和金属键等。
核酸的结构与功能
总结词
核酸是生物体中重要的遗传物质,具有多种结构和功能。
详细描述
核酸包括DNA和RNA,它们由核苷酸组成,具有一级、二级和三级结构。一级结构决定了核酸的序列 ,二级结构决定了核酸的双螺旋结构,三级结构决定了核酸的空间构象。核酸的功能是携带和传递遗 传信息。
酶的结构与催化机制
总结词
生物化学ppt课件
05
生物化学实验技术
Chapter
分光光度法
总结词
基于物质对光的选择性吸收而建立的方法
详细描述
分光光度法是利用物质对光的吸收特性来测定物质浓度的一种方法。通过测量物质在特定波长下的吸光度值,可 以计算出物质的浓度。该方法具有操作简便、准确度高、适用范围广等优点,是生物化学实验中常用的定量分析 方法之一。
分子性质
分子的性质由其组成原子的性质 和分子结构决定,包括极性、溶 解度、挥发性等。
化学键与分子间作用力
化学键
化学键是原子间力的一种表现,主要有共价键、离子键和金 属键。
分子间作用力
分子间作用力是影响物质物理性质的重要因素,包括范德华 力、氢键等。
化学反应与能量转化
化学反应
化学反应是分子间的转化,遵循质量 守恒和能量守恒定律。
生物化学的应用领域
医学
生物化学在医学领域的应用广泛 ,如疾病诊断、治疗和药物研发
等。
农业
通过研究植物的生理生化过程,改 良作物品种,提高农业生产效率。
工业
生物化学在食品、制药、环保等领 域有广泛应用,如发酵工程、酶工 程等。
02
生物化学基础知识
Chapter
分子结构与性质
分子结构
分子由原子组成,通过共价键连 接,具有固定的空间排列。
蛋白质的结构
蛋白质具有一级、二级、 三级和四级结构,这些结 构决定了蛋白质的功能。
蛋白质的功能
蛋白质在生物体内发挥着 多种功能,如酶、运输、 结构等。
核酸的结构与功能
核酸的组成
核酸的功能
核酸由核苷酸组成,包括脱氧核糖核 酸(DNA)和核糖核酸(RNA)。
DNA携带遗传信息,RNA在转录和翻 译过程中起关键作用。
《生物化学》 PPT课件
2、生物分子是分级的 (1)代谢物和大分子 无机物分子 →(同化)转变成代谢物(氨基酸、糖、核苷 酸、脂肪酸和甘油)→(通过共价)键构成大分子(蛋白质、多 糖、DNA和RNA以及脂类) →(大分子间的相互作用导致)超分 子复合物(酶复合物、核糖体、染色体和细胞骨架系统)(图1 -2) (2)细胞器 细胞器是生物分子等级中较高层次的一级。细胞器仅在真核 生物细胞中发现。 (3)膜 膜是细胞和细胞器的边界(但将膜归为超分子装配体或者归 为细胞器都不太适合,虽然它们具有两者共有的性质)。 (4)细胞是生命的基本单位 细胞是生命的单位,是唯一能展现生命特征(生长、代谢、 刺激应答和复制)的最小实体。细胞可分为两种类型,即真核生 物细胞和原核生物细胞。真核生物细胞具有复杂的内部结构。
一、生命系统的独特性质 ●生物最显著的性质是它们具有复杂的结构和高度的组织形 式。 ●生命系统能活跃地进行能量转换,生物高度组织化的结构 和生命活动的维持依赖于从环境捕获能量的能力。被生物利 用的能量形式是特殊的生物分子。ATP和NADPH是其中最 重要的富含能量的生物分子,代表着生物在化学上可利用的 能量的贮存形式。 ●生命系统具有显著的自我复制能力。生物能一代一代地繁 衍与它们自身相同的后代。 二、生命分子 生命物质的元素组成明显不同于地球外壳元素的元素组 成。H、O、C和N构成了人体原子总量的99%以上,其中大 多数H和O以H2O形式出现。
Section 2
水
在生物化学中,水存在的意义是显而易见的:①几乎 所有生物分子随环境中水的物理和化学性质而呈现它们的 形态。②大多数生物化学反应的介质是水,代谢反应的反应 物和产物在细胞范围内和细胞间运输都依赖于水。③水本 身活跃地参与支撑许多化学反应,水的离子化组分(H+和 OH-)往往作为真正的反应物参与反应。事实上,生物分子 的许多功能基团的反应性取决于环境介质中的H+和OH-的 相对浓度。④水的氧化产生的分子氧(O2)是通过光合作用完 成的。⑤水的离子化产物(H+和OH-)是蛋白质、核酸以及 膜的结构与功能的关键决定者。⑥在膜的内外两侧的氢离 子浓度的差异代表了能量转化的生物学机制所必需的能化 状态。
04688_《生物化学课件绪论》PPT课件
药物研发
通过蛋白质组学和基因组 学技术寻找药物靶点,加 速新药研发进程。
个性化医疗
基于患者的基因和蛋白质 信息,制定个性化的治疗 方案。
26
未来发展趋势和前景展望
发展趋势
多学科交叉融合
高通量、高灵敏度技术发展
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未来发展趋势和前景展望
数据驱动的生物化学研究
前景展望
通过生物化学手段可以研究药物与靶 标之间的相互作用,为新药研发提供 理论支持。
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02
生物大分子结构与功 能
2024/1/24
7
蛋白质结构与功能
蛋白质的基本组成单位
氨基酸的种类、结构和性质
蛋白质的空间结构
二级、三级和四级结构的特征及其与功能的 关系
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蛋白质的一级结构
2024/1/24
氮代谢的调控
氮代谢受到多种因素的调控,如饮食中的蛋 白质摄入量、激素水平等。
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04
基因表达调控与疾病 关系
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15
基因表达调控基本概念和原理
01
基因表达调控定义
指生物体内基因在转录、翻译及蛋白质加工等水平上受到的各种调节控
制,以确保细胞、组织或生物体在特定生理条件下的正常功能。
02
基因表达调控的层次
包括转录水平调控、转录后水平调控、翻译水平调控和翻译后水平调控
。
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03
基因表达调控的分子机制
主要涉及顺式作用元件(如启动子、增强子等)和反式作用因子(如转
录因子、RNA结合蛋白等)的相互作用。
16
基因表达异常与疾病发生关系
生物化学课件完整版极其详细
生物化学课件完整版极其详细Revised by BLUE on the afternoon of December 12,2020.第二章蛋白质第一节蛋白质的概念及其生物学意义一、什么是蛋白质α—AA 借肽键相连形成的高分子化合物(短杆菌肽含D-苯丙氨酸)[肽键:—C—NH—也叫酰胺键]二、蛋白质的生物学作用(或称功能分类)物质吸收与运输、运动,调节代谢、储存养分、催化各种生化反应、分子间的识别(支架蛋白)、信息传递(受体复制酶)、记忆、疾病防御—抗体。
应用:固体酶的工业应用(联于水不溶性树脂上)、脱(纺织品)浆(淀粉酶)、生化制药,蛋白酶用于皮革的脱毛及软化等,都是利用蛋白质的催化作用,蛋白质生物芯片(贮存信息量大,将多种蛋白质抗体固定、排列到玻璃板上,能检测各种疾病蛋白及其他基因表达蛋白),进行病原体与疾病诊断等。
第二节蛋白质的组成一、蛋白质的元素组成:C(50-55%)、H(6-8)、O(20-30%)、N(15-18)、S(半胱aa)(0-4%)有的还含有P(酪蛋白)、Fe、Zn、Mo(钼Fe蛋白)、Cu、I,特别是含N量都很接近,平均为16% 。
所以,测出含N量×(100/16 蛋白质系数)即可推测出蛋白质的含量——凯氏定氮。
二、蛋白质的aa组成通常只有20种,除Pro外均为α—aa ,除甘氨酸外,都有D、L两种异构体(α—碳原子为不对称碳原子)所以有旋光性。
投影式如下:COOH COOHH2N — C —H H —C —NH2R R L—α D —αaa的分类方法:(一)氨基酸的种类分类一根据侧链基团R的化学结构分为四类:第一类脂肪族aa:侧链是脂肪烃链①一氨基一羧基(中性):一氨基一羧基aa中共九种:H — CH — COOH CH2— CH — COO- CH2— CH — COO-NH2 OH NH+3SH NH+3(Gly:G) (Ser:S) (Cys:C)CH3— CH — COO- CH3— CH — CH— COO- CH3— CH — CH — COO-NH+3OH NH+3CH3NH+3(Ala:A) (Thr:T) (Val:V 支链aa) O(Leu: L 支链aa) CH 3 — S — CH 2 — CH 2 — CH — C?O - CH 3 — CH — CH 2 — CH — O -NH +3 CH 3 NH +3CH 3 — CH 2 — CH — CH — COO - CH 3 NH +3 (Ile:I 支链aa)②一氨基二羧基aa(酸性)及其酰胺—OOC — CH 2 — CH — COO ——OOC — CH 2 — CH 2 — CH — COO —NH +3 NH +3 (Asp:D) (Glu:E)O OH 2N — C — CH 2 — CH — COO — H 2N — C — CH 2 — CH 2 — CH — COO —NH +3 NH +3(Asn:N) (Gln:Q)③二氨基一羧基aa (碱性: —NH 2>-COOH )H 3N + — CH 2(CH 2)3 — CH — COO —H 2N — C — NH —(CH2)3— CH — COO—NH 3+ NH 2+ NH 3+ (Lys:K ) (Arg:R)第二类 芳香族aa (含有苯环的化合物叫做芳香族化合物,有的包括Trp ):— CH 2 — CH — COO —HO — — CH 2 — CH — COO —(Phe:F) (丙aa 取代) (Tyr:Y) 第三类 杂环aa :HC C —CH 2 —CH —COO —………— CH 2 — CH — COO —…HN + NH NH +3 N NH +3 CH(His:H 咪唑基) (Trp :W 吲哚基 苯并吡咯)第四类 脯氨酸,也称杂环亚氨基酸:由Glu 还原、环化、再还原形成NH +3 NH +3 (Met:M)—COO—四氢吡咯-2-羧酸NH2+(Pro:P)分类二按侧链R基团的极性(及在pH7左右时的解离状态)分为:非极性:甘、丙、缬、亮、异亮、苯丙、蛋、脯、色氨酸。
生物化学ppt课件
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生物化学
生物化学
第一章 蛋白质化学 第二章 酶化学 第三章 维生素与辅酶 第四章 生物氧化 第五章 糖代谢 第六章 脂代谢 第七章 核酸的生物化学 第八章 蛋白质代谢 第九章 代谢的调节控制
绪论
▪ 生物化学的概念 ▪ 生物化学研究的主要内容 ▪ 生物化学的研究对象 ▪ 生物化学与其他学科的关系 ▪ 生物化学的发展简史 ▪ 生物化学学习方法及参考用书
2 研究它们在生物体内的化学变化及与外界进行 物质和能量交换的规律,即物质代谢和能量代谢 --动态生物化学
3 研究这些物质的结构、代谢和生物功能与复杂 的生命现象之间的关系--功能生物化学
4 生物体遗传信息的传递、表达及代谢调节
三、生物化学的研究对象
1、以所研究的生物对象之不同 动物--动物生物化学 植物--植物生物化学 微生物--微生物生物化学
(一) 学习方法
• 在理解的基础上掌握生物化学的基本原理 • 注重生物化学理论研究的思路和方法 • 结合专业实际或生活实际理解所学知识 • 强化实验技能学习及实际操作能力锻炼 • 善于总结思考并勤于练习
(二)教材及参考书
教材: 金凤燮,生物化学,中国轻工出版社,2005年
参考书:
1.魏述众:生物化学,中国轻工出版社 2.王镜岩等编:生物化学(上、下),人民教育出版社 3.聂剑初等:生物化学简明教程,高教出版社 4. Biochemistry. Worthpublishers.Inc. 5.沈仁权,生物化学教程,高等教育出版社 6.大连轻工业学院主编:生物化学(工业发酵专业用)轻 工出版社85年出版 7.郑集等:普通生物化学(第三版),高教出版社,1998 年出版
生理机能的协调关系,从而对一定的 生理机能给以化学解释。
《生物化学》PPT课件
8
Endocrine
imbalance整s理:课H件ormonal
8
deficiencies,excesses.
常见的体检验单里的部分内容
肝功十项
ALT(u/L)
20
AST(u/L)
22
TBL(umol/L)
14.4
DBL(umol/L)
5.6
BIL(L)
8.8
总蛋白TP(g/L)
80
清蛋白ALB(g/L) 50
3 Biologic agents生物因子:Viruses病毒,bacteria细菌,fungi真菌,
higher forms of parasites寄生虫.
4 Oxygen lack: Loss of blood supply,depletion of the oxygen-
carrying capacity of the blood, poisoning of the oxidative enzymes酶
分子、基因水平——形成分子生物学——基因技术(基因工程、 克隆技术、基因诊断、 基因治疗
整理课件
4
• 生化研究的主要内容:
•
1. 研究生物体的物质组成及生物分子
的结构与功能;
•
2. 物质代谢、能量变化及其调节;
•
3. 基因表达及其调控。
整理课件
5
二、生物化学与医学、药学的关系
• Medical Biochemistry is that branch of medicine concerned with the biochemistry and metabolism of human health and disease.
《生物化学》全套PPT课件
研究对象
生物大分子(蛋白质、核酸、多糖等 )及其相互作用;生物小分子(氨基 酸、脂肪酸、糖类等)及其代谢;生 物体内能量转化与传递等。
2024/1/26
4
生物化学发展历史及现状
发展历史
从19世纪末到20世纪初,生物化学逐渐从生理学和有机化学中独立出来,成为 一门独立的学科。随着科学技术的不断发展,生物化学的研究领域和深度不断 拓展。
胆固醇的生理功能
胆固醇在体内具有多种生理功能,如参与胆汁酸的合成、 构成细胞膜、合成类固醇激素和维生素D等。
胆固醇代谢异常与疾病
胆固醇代谢异常可导致多种疾病的发生,如高胆固醇血症 、动脉粥样硬化等。因此,维持胆固醇代谢平衡对于预防 和治疗相关疾病具有重要意义。
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06 基因表达调控与疾病关系
2024/1/26
入三羧酸循环彻底氧化分解,释放大量能量。
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03
甘油代谢途径
甘油在体内可转化为磷酸二羟丙酮,进而进入糖酵解途径分解产生能量
,或转化为葡萄糖等供能物质。
24
磷脂代谢途径探讨
磷脂的合成与分解
磷脂合成主要发生在肝脏和肠黏膜细胞中,以甘油二酯为骨架,通过CDP-甘油二酯途径 合成不同种类的磷脂。磷脂的分解则通过磷脂酶的作用,水解生成甘油、脂肪酸和磷酸等 产物。
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三级结构
整条肽链中全部氨基酸残 基的相对空间位置,包括 结构域、超二级结构等。
四级结构
由多个具有独立三级结构 的亚基组成的复杂空间结 构。
10
蛋白质功能多样性
催化功能
作为酶催化生物体内的化学反应。
运输功能
如载体蛋白,血红蛋白运输氧气等。
营养功能
生物化学绪论ppt课件(完整版)
1953 James D. Watson和Francis H. Crick提出 DNA双螺旋结构模型。
Maurice H.F.Wilkins和Rosalind Franklin发现 DNA螺旋结构。
Frederick Sanger完成胰岛素序列分析。
生化发展大事记
1955 Arthur Kornberg发现E. coli DNA聚合酶。 Mahlon Hoagland证明氨基酸参与蛋白质合成前需要 被活化。
➢ “燃烧”学说(Justus Von Liebig,19世纪20年 代) —动物通过呼吸获取空气中的O2,氧化分解摄 取的食物,产生水和CO2,并且释放热量,保持体 温,维持活力。
➢ 物质代谢概念的产生 —比希将食物分为糖、脂和蛋白质三大类主要
成分,并提出物质,生物化学是一门边缘学科,也是 生命科学领域重要的领头学科。
一、概念:
是研究生物体内化学分子与化学反应的 科学,它在分子水平上探讨生命的本质, 即研究生物体的分子结构与功能、物质 代谢与调节、及其遗传信息传递的分子 基础和调控作用的科学。
生化的初级阶段:生物体内的物质,如糖类、
脂类、蛋白质和核酸等等,它们的组成、结构、 性质、功能等
第一章 绪 论
Introduction to Biochemistry
生物:有生命现象 的物体 —— 新陈 代谢,遗传与繁殖
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生物化学 的概念
生物化学是阐明生物分子是如何相互作用而形成 复杂而高效的生命现象的科学。
生物化学是一门运用化学的原理和方法研究生命 现象的本质,揭示生命奥秘的科学。
简单地说生物化学就是生命的化学。
生物化学的 研究内容
① 研究构成生物体的分子基础生物分子的 化学组成、结构、性质和功能。
动态生物化学阶段:奠基时期(20世纪初-1950年)
由于分析鉴定技术的进步,尤其是放射性同位素示踪技术的 应用,生物化学进入深入发展时期。 –科学家对生物物质代谢进行了广泛深入的研究,基本阐明:
(1)酶的化学本质 (2)与能量代谢有关的物质代谢途径
机能生物化学阶段:大发展时期(1950- )
素、辅酶、激素、核苷酸和氨基酸等。 其余都是某些生物小分子的聚合物,分子量很大,一
般在一万以上,有的高达1012,因而称为生物大分子,
如 多糖、脂、核酸和蛋白质。
1、碳架是生物分子结构的基础
• 碳元素一般占细胞干重的50%以 上。
• 碳原子既难得到电子,又难失去 电子,最适于形成共价键。
• 碳原子成键能力很强,且是四面 体构型,因此它自相结合可以形 成结构各异的生物分子骨架(碳 架)。
– 科学家对生物的研究已从整体水平逐步深入到细胞、 亚细胞、分子水平。伴随实验手段、技术(电镜、超 离心、色谱、电泳等)的不断改进,使得对生物大分 子结构及功能的研究也更加深入。
– 50年代以后生物化学迅猛发展,每年的诺贝尔生理 学/医学奖和化学奖的大部分奖项都是与生物化学领 域相关的。
– 美国、法国、德国、英国在近代生物化学发展史贡献 突出。
5、遗传学,研究核酸、蛋白质的生 物合
生物化学的应用
生物化学的原理和技术在生产实践中也得到 广泛的应用。如与农学、某些轻工业(如制药、酿 造、皮革、食品等)、医学都有密切关系,很多问 题都需要从生化的角度、利用生化的方法才能了 解。
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生物化学的发展历程
早期探索
古代人类对生物和化学的观察和实验,如发酵、酿 酒等。
科学革命
17-19世纪,生物化学逐渐从哲学和经验观察中分离 出来,成为一门科学。
现代发展
20世纪以来,生物化学与其他学科的交叉融合,推 动了生命科学领域的发展。
生物化学的应用领域
80%
医学
生物化学在医学领域的应用广泛 ,如药物研发、疾病诊断和治疗 等。
04
05
探讨细胞结构和功能异常与 疾病的关系
生物代谢
总结词:介绍生物代谢的 基本过程和调控机制
阐述糖代谢、脂代谢、蛋白质 代谢等基本代谢过程和相互关 系
详细描述
分析代谢调控的机制和影 响因素
酶与生物催化
总结词:介绍酶的结构、功 能和催化机制
04
探讨酶的调节和抑制作用及 其生理意义
01 03
详细描述
生物化学在农业中的应用
植物生理学
植物的生长发育、光合作用、营 养吸收等都涉及到生物化学过程。
了解这些过程有助于提高农作物 的产量和品质。
农药和肥料
农药和肥料的研发和使用过程中, 需要了解生物化学机制,以实现高 效、低毒、环保的农业管理。
转基因技术
转基因技术是生物化学在农业中的 重要应用之一,通过改变作物的遗 传物质,实现抗虫、抗病、抗旱等 优良性状的培育。
生物化学在医学中的应用
诊断疾病
生物医学工程
生物化学技术广泛应用于医学诊断中,如 酶联免疫吸附试验、生化比浊法等,能够 快速准确地检测出各种疾病标志物。
生物化学在生物医学工程领域的应用也十 分广泛,如人工器官、组织工程、生物材 料等,为医学治疗提供了新的手段。
药物治疗
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一 蛋白质的结构和生物学功能
(一)蛋白质的概述
❖ 蛋白质(protein)是最基本的生命物质之一。 ❖ 1、元素组成:平均含N量约=16%(特征代表) ❖ 2、基本结构单位:氨基酸 ❖ 3、大小:蛋白质是大分子化合物 ❖ 4、空间结构:一级结构、二级结构、三级结构、
四级结构…… ❖ 5、重要性:数量多、种类多、功能多 ❖ 6、蛋白质的合成:AA顺序的遗传编码
❖ 意义:遗传信息 ❖ 基本结构单位:脱氧核糖核苷酸 ❖ 连接键:3’,5’-磷酸二酯键 ❖ 书写及阅读方向:从5端到3端
(2)DNA的二级结构 概念:DNA的二级结构是指DNA的双螺旋结构。
• DNA双螺旋结构
DNA分子由两条DNA 单链组成。
DNA的双螺旋结构是 分子中两条DNA单链之 间基团相互识别和作用 的结果。
H CH2
Asp H
O NCC
H CH2
Gln H
N C COOH CH2 C-端
OH
CH3 CH3
CO2H
CH2
肽键 OH
CONH2
❖在多肽链中,氨基酸残基按一定的顺序排列,这种排列顺序 称为氨基酸顺序。
❖通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基,称为氨基端或 N-端;在另一端含有一个游离的-羧基,称为羧基端或C-端。
❖ 法二:按R基极性分两类: ➢ 极性AA:11种 ➢ 非极性AA:9种 ❖ 法三: ➢ 1、中性AA(有极性与非极性15种) ➢ 2、酸性AA(2种):天冬氨酸、谷氨酸 ➢ 3、碱性AA(3种):组、赖、精
4.理化性质
(1)、物理性质:无色晶体、有味(甜、鲜、苦) 或无味,不同强度溶于水、稀酸、稀碱,但不溶于 任何有机溶剂,酒精可使AA发生沉淀。 (2)、光学性质:具旋光性,有紫外吸收现象, 波长为280nm,但仅有酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸 有此性质。
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法二:按R基极性分两类: 极性AA:11种 非极性AA:9种 法三: 1、中性AA(有极性与非极性15种) 2、酸性AA(2种):天冬氨酸、谷氨酸 3、碱性AA(3种):组、赖、精
4.理化性质
(1)、物理性质:无色晶体、有味(甜、鲜、苦) 或无味,不同强度溶于水、稀酸、稀碱,但不溶于 任何有机溶剂,酒精可使AA发生沉淀。 (2)、光学性质:具旋光性,有紫外吸收现象, 波长为280nm,但仅有酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸 有此性质。 除甘氨酸外,氨基酸均含有一个手性-碳原子, 因此都具有旋光性。比旋光度是氨基酸的重要物理 常数之一,是鉴别各种氨基酸的重要依据。
• 肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有
•
明显的共轭作用。 组成肽键的原子处于同一平面。
2.肽链中AA的排列顺序和命名
Ser H H3N
+
O C N H
Val H C CH
O C N H
T yr H C CH2
O C N H
Asp H C CH2
O C N H
Gln H C COO
-
C CH2 OH
(2)DNA的二级结构 概念:DNA的二级结构是指DNA的双螺旋结构。
• DNA双螺旋结构
DNA分子由两条DNA单
链组成。
DNA的双螺旋结构是分
子中两条DNA单链之间基 团相互识别和作用的结 果。
双螺旋结构是DNA二级
结构的最基本形式。
.DNA双螺旋结构的特点
a.DNA分子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链(简称DNA 单链)组成。两条链沿着同一根轴平行盘绕,形成 右手双螺旋结构。螺旋中的两条链方向相反,即其 中一条链的方向为5′→3′,而另一条链的方向为 3′→5′。
4.蛋白质四级结构
蛋白质的四级结构(Quaternary Structure)是指由多 条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键 连接起来的结构形式;各个亚基在这些蛋白质中的 空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。 这种蛋白质分子中,最小的单位通常称为亚基或亚 单位Subunit,它一般由一条肽链构成,无生理活 性; 维持亚基之间的化学键主要是疏水力。 由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白;
4.蛋白质的变性作用 天然蛋白质因受物理或化学因素的影响,分子构 象发生变化,致使蛋白质的理化性质和生物学功 能随之发生变化,但一级结构未遭破坏,这种现 象称为变性作用。 变性后的蛋白质称为变性蛋白。 导致蛋白质变性的因素:热、紫外光、激烈的搅 拌以及强酸和强碱等。 类型:不可逆变性、可逆变性(可复性)
糖与碱基之间的C-N键,称为C-N糖苷键
NH2 N N HOCH2 H H OH O H H OH 腺嘌呤核苷 N N N H2N N N HOCH2 O H H H OH H OH OH N HO HOCH2 H H OH O H H OH 胞嘧啶核苷 H OH N N HOCH2 H HO O H H OH 尿嘧啶核苷 NH2 N N OH
(3)、两性解离:等电点PI-AA分子所带的 净电荷为零(即分子内正电=负电)时溶液的 PH值。
COOH H3N
+
C H R
-H pK1 ' +H
+
+
COO H3N
+
-
C H R
-H pK2 ' +H
+
+
COO R
-
H2N C H
PH 1 净电荷 +1 正离子
7 0 两性离子 等电点PI
10 -1 负离子
O
鸟嘌呤guanine
O
NH2
NH
NH
N
N H O
N H
O
N H
O
尿嘧啶uracil
胞嘧啶cytosine 胸腺嘧啶thymine
(二) 核酸的分子结构
1.DNA的分子结构
(1)DNA的一级结构
概念:DNA的一级结构是指DNA分子中脱氧核苷酸的排列顺序。 不同的DNA分子(或片段)其一级结构不同,即脱氧核苷酸排 列顺序不同,也就是碱基排列顺序不同。 意义:遗传信息 基本结构单位:脱氧核糖核苷酸 连接键:3’,5’-磷酸二酯键 书写及阅读方向:从5端到3端
b.嘌呤碱和嘧啶碱基位于螺旋的内侧,磷酸和脱氧核糖基位 于螺旋外侧。碱基环平面与螺旋轴垂直,糖基环平面与碱基 环平面成90°角 C.螺旋横截面的直径约为2 nm,每条链相邻两个碱基平面之 间的距离为3.4 nm,每10个核苷酸形成一个螺旋,其螺矩 (即螺旋旋转一圈)高度为34 nm。 d.两条DNA链相互结合以及形成双螺旋的力是链间的碱基对所 形成的氢键。碱基的相互结合具有严格的配对规律,即腺嘌 呤(A)与胸腺嘧啶(T)结合,鸟嘌呤(G)与胞嘧啶(C) 结合,这种配对关系,称为碱基互补。A和T之间形成两个氢 键,G与C之间形成三个氢键。 在DNA分子中,嘌呤碱基的总数与嘧啶碱基的总数相等。
鸟嘌呤核苷
2.组成核甘的戊糖
组成核酸的戊糖有两种。DNA所含的糖为β-D2-脱氧核糖;RNA所含的糖则为β-D-核糖。
HOCH2 H H
O H
OH H
HOCH2 H H
O H
OH H
OH
OH
OH
H
D-核糖
D-2-脱氧核糖
3.组成核甘的碱基
NH2 N
O
N
N
NH
N H
N
N H
N
NH2
腺嘌呤Adenine
(二) 氨基酸
• 1.结构通式
COOH
• -氨基酸
不变部分 可变部分
H2N
C R
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。20种基本 氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、极性性氨 基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸
2.氨基酸的性质
(1)、天然蛋白质仅有20种AA、均为- AA (2)、旋光性:+、-(除甘氨酸没有旋光性) (3)、构型:D-、L-(除甘氨酸,天然蛋白 质的AA均为L-AA)。
(六)蛋白质的生物学功能
(1)作为酶,蛋白质具有催化功能。 (2)作为结构成分,它规定和维持细胞的构造。 (3)作为代谢的调节者(激素或阻遏物),它能 协调和指导细胞内的化学过程。 (4)作为运输工具,它能在细胞内或者透过细胞 膜传递小分子或离子。 (5)作为抗体,它起着保护有机体,防御外物入 侵的作用。
(四)蛋白质的分子结构
1.蛋白质一级结构
蛋白质的一级结构(Primary structure)包括组 成蛋白质的多肽链数目. 多肽链的氨基酸数目、种类和顺序。 以及多肽链内或链间二硫键的数目和位臵。 其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序,它是蛋 白质生物功能的基础。
2.蛋白质二级结构
蛋白质的二级(Secondary)结构是指多肽链的主链 在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。 它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。 主要有-螺旋、-折叠、-转角。
(3)核酸的紫外吸收
在核酸分子中,由于 嘌呤碱和嘧啶碱具有 共轭双键体系,因而 具有独特的紫外线吸 收光谱,一般在 260nm左右有最大吸 收峰,可以作为核酸 及其组份定性和定量 测定的依据
(4)核酸的变性与复性
A. 核酸的变性
核酸的变性是指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的 氢键断裂,变成单链结构的过程。变性核酸将失去 其部分或全部的生物活性。核酸的变性并不涉及磷 酸二酯键的断裂,所以它的一级结构(碱基顺序)保 持不变。 能够引起核酸变性的因素很多。温度升高、酸碱度 改变、甲醛和尿素等的存在均可引起核酸的变性。 RNA本身只有局部的双螺旋区,所以变性行为所引起 的性质变化没有DNA那样明显。
3.蛋白质三级结构
蛋白质的三级结构(Tertiary Structure)是指在 二级结构基础上,肽链的不同区段的侧链基团 相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括 主链和侧链构象在内的特征三维结构。 维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、 离子键和范德华力等。尤其是疏水键,在蛋白 质三级结构中起着重要作用。
(三)肽与肽键
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间 失水形成的酰胺键称为肽键,所形成的化合物 称为肽。 由两个氨基酸组成的肽称为二肽,由多个氨基酸 组成的肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称 为氨基酸残基。
1.肽键(peptide bond):
0.127nm 键长=0.132nm 0.148nm
2.这是蛋白质特有的性质-------胶体。
由于蛋白质的分子量很大,它在水中能够形成 胶体溶液。蛋白质溶液具有胶体溶液的典型性 质,如丁达尔现象、布郎运动等。 由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜,因 此可以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除去 3.蛋白质的沉淀作用 蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分子量大小、所 带的电荷和水化作用有关。 改变溶液的条件,将影响蛋白质的溶解性质 在适当的条件下,蛋白质能够从溶液中沉淀出来。 蛋白质的沉淀分为可逆沉淀和不可逆沉淀。
(一) 核甘酸
核苷酸是核苷的磷酸酯。作为DNA或RNA结构单
元的核苷酸分别是5′-磷酸-脱氧核糖核苷和 5′-磷酸-核糖核苷。
O HO P OH OH OH 核糖核苷酸 OH2C O B HO O P OH OH 脱氧核糖核苷酸 OH2C O B
B=腺嘌呤,鸟嘌呤,胞嘧啶,尿嘧啶或胸腺密啶
1.核甘
生物化学
一 蛋白质的结构和生物学功能
(一)蛋白质的概述
蛋白质(protein)是最基本的生命物质之一。 1、元素组成:平均含N量约=16%(特征代表) 2、基本结构单位:氨基酸 3、大小:蛋白质是大分子化合物 4、空间结构:一级结构、二级结构、三级结构、 四级结构…… 5、重要性:数量多、种类多、功能多 6、蛋白质的合成:AA顺序的遗传编码