第八章氨基酸代谢
氨基酸代谢
• “一碳基团” 的来源主要有： • 甘氨酸、 • 丝氨酸、 • 组氨酸、 • 色氨酸、 • 蛋氨酸。
• （三）“一碳基团”代谢的生物学意义 • 1.四氢叶酸“一碳基团”： 参与体内嘌呤 和嘧啶碱的生物合成 。
• “一碳基团”的载体FH4缺乏时，“一碳基团” 代谢受抑制，进而妨碍DNA、RNA及蛋白质生物 合成，导致细胞增殖、分化受阻，这是叶酸引起 巨幼红细胞贫血的机制。
• 大多数α-酮酸可通过糖异生途径转变为糖， 其相应氨基酸称为生糖氨基酸。有的则可 以转变为酮体和脂肪，这类氨基酸称为生 酮氨基酸。还有某些氨基酸在代谢中既生 糖又生酮体和脂肪，称为生糖兼生酮氨基 酸。
第四节 个别氨基酸的代谢
• 一、氨基酸的脱羧作用 • 由氨基酸脱羧酶催化，其辅酶是含维生素B6 的磷酸吡哆醛。 • 1、谷氨酸脱羧 γ-氨基丁酸（GABA） • 2、组氨酸脱羧 组胺。 • 3、鸟氨酸脱羧 多胺化合物。
氨基酸在体内的代谢动态小结如下 ：
一、氨基酸的脱氨基作用
• 氨基酸的分解代谢主要是脱氨基作用。 脱氨基作用在大多数组织中均可迸行，方 式有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基和 非氧化脱氨基作用。
• （一）氧化脱氨基作用 • 在酶的催化下，氨基酸在脱氢氧化的同时伴 有脱氨的反应过程叫做氧化脱氨基作用 。
• 2.高血氨症和肝性脑病 • 当肝功能严重损伤时，尿素合成受阻、 使血氨浓度升高、称为高血氨症，高血氨 症可导致对氨极为敏感的大脑功能障碍称 为肝性脑病或肝昏迷。 • 一般认为，当氨进入脑细胞后，与脑中 的α-酮戊二酸反应生成谷氨酸，进而与氨生 成谷氨酰胺，由于大量消耗了脑中的α-酮戊 二酸导致三羧酸循环减弱，使脑组织ATP供 给不足，最终导致大脑功能障碍。
• 高血氨的消除： • 常采取促进氨的去路和限制氨的来源的 降氨措施，如：给以谷氨酸钠，使之与氨 结合为谷氨酰胺；给以精氨酸钠或鸟氨酸 钠，促进氨转化为尿素的合成；给以肠道 抑菌药物、限制蛋白质进食量、用酸性盐 水灌肠或服用使肠道酸化的药物以减少肠 道氨的生成和吸收。
第8章 氨基酸代谢
第8章氨基酸代谢──形成性评价一. 选择题1. 生物体内大多数氨基酸脱去氨基生成α-酮酸是通过下面哪种作用完成的？（ C ）P202A. 氧化脱氨基B. 还原脱氨基C. 联合脱氨基D. 转氨基E. 嘌嘌呤核苷酸循环2. 下列哪一种氨基酸可以通过转氨基作用生成α-酮戊二酸？（A ）P202A. GluB. AlaC. AspD. SerE. His3. 以下对L-谷氨酸脱氢酶的描述，哪一项是错误的？（ D ）P199A. 它催化的是氧化脱氨反应B. 它的辅酶是NAD+或NADP+C. 它和相应的转氨酶共同催化联合脱氨基作用D. 它的辅酶是FMN或FADE. 其催化的反应是可逆的4. 下列氨基酸代谢可以产生一碳单位的是（ B ）P214A. ProB. SerC. GluD. ThrE. Ala5. 鸟氨酸循环中，尿素生成需要的2分子氨,其中一分子来源于( C ）P209A. 鸟氨酸B. 精氨酸C. 天冬氨酸D. 瓜氨酸E. 以上都不是6. L-谷氨酸脱氢酶的辅酶是（A ）P199A. NAD(P)+B. FADC. FMND. CoAE. TPP7. 血清中的AST活性异常升高，主要表示哪种器官的细胞损伤？（A ）P201A. 心肌细胞B. 肝细胞C. 肺细胞D. 肾细胞E. 脑细胞8. 血清中的ALT活性异常升高，主要表示哪种器官的细胞损伤？（ B ）P201A. 心肌细胞B. 肝细胞C. 肺细胞D. 肾细胞E. 脑细胞9. 体内蛋白质分解代谢的最终产物是（ C ）A. 氨基酸B. 肽类C. CO2、H2O和尿素D. 氨基酸、胺类、尿酸E. 肌酐、肌酸10. 人体内氨基酸脱氨基的主要方式是（C ）P202A. 转氨基作用B. 氧化脱氨基作用C. 联合脱氨基作用D. 还原脱氨E. 嘌呤核苷酸循环脱氨基作用11. 在下列氨基酸中，可通过转氨基作用生成草酰乙酸的是（ C ）P200A. 丙氨酸B. 谷氨酸C. 天冬氨酸D. 苏氨酸E. 脯氨酸12. 转氨酶的辅酶中含有的维生素是（ E ）P200A. VitB12B. VitB1C. VitAD. VitDE. VitB613.人体内合成尿素的主要脏器是（D ）P205A. 脑B. 肌组织C. 肾D. 肝E. 心14. 体内代谢过程中NH3的主要来源是（ C ）P205上A. 肠道吸收B. 肾脏产氨C. 氨基酸脱氨基D. 胺分解E. 碱基分解15. 体内氨的主要去路是（B ）P205下图最大箭头指向A. 合成谷氨酰胺B. 合成尿素C. 生成铵盐D. 生成非必需氨基酸E. 参与嘌呤、嘧啶合成16. 脑中氨的主要去路是（C ）P206中A. 合成尿素B. 扩散入血C. 合成谷氨酰胺D. 合成氨基酸E. 合成嘌呤17. 下列哪种氨基酸与FH4反应可生成N5-CH=NH-FH4（C ）P214左侧笔记A. 甘氨酸B. 丝氨酸C. 组氨酸D. 色氨酸E. 酪氨酸18. 体内转运一碳单位的载体是（ C ）P213A. 生物素B. 磷酸吡哆醛C. FH4D. 二氢叶酸E. CoA19. 一碳单位不包括（C ）P213A. －CH3B. －CH2－C. CO2D. －CH=E. －CH=NH20. 体内合成非必需氨基酸的重要途径是（B ）P202A. 转氨基作用B. 联合脱氨基作用C. 非氧化脱氨基作用D. 脱水脱氨E. 嘌呤核苷酸循环21. 鸟氨酸循环的作用是（A ）P207A. 合成尿素B. 合成非必需氨基酸C. 合成AMPD. 协助氨基酸的吸收E. 脱去氨基22. 按照氨中毒学说，肝昏迷是由于氨引起脑细胞（ A ）P210A. 三羧酸循环减慢B. 糖酵解减慢C. 脂肪堆积D. 尿素合成障碍E. 磷酸戊糖途径受阻二. 填空题1. 体内重要的转氨酶有谷丙转氨酶（ALT）和谷草转氨酶（AST），它们的辅酶是磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺。
第八章氨基酸代谢
NH+3
α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
O
α-酮酸
该酶在体内分布少，活性低，最适PH值为10， 故在氨基酸的脱氨中不是主要形式。
2、L-谷氨酸氧化脱氨基作用
NH2
NAD(P)H+H+ N H
CH COOH
C COOH
H2O
(C H 2) 2 C O O H NAD(P)+ (C H 2)2 C O O H
L-谷氨酸
O
C C O O H + NH3
(C H 2)2 C O O H
α-酮戊二酸
催化酶： L-谷氨酸脱氢酶
• 存在于肝、脑、肾中 • 辅酶为 NAD+ 或NADP+ • GTP、ATP为其抑制剂 • GDP、ADP为其激活剂
（二）转氨基作用 Transamination 1. 定义：在转氨酶的作用下，某一氨基酸脱去α-
• 胃蛋白酶的最适pH为1.5～2.5，产物主要为多肽 及少量氨基酸。
（二）小肠中的消化
——小肠是蛋白质消化的主要部位。
1. 胰酶及其作用
胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH 为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。
•内肽酶 水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋
白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。
•外肽酶 自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸残
氮总平衡：摄入氮 = 排出氮（正常成人）
氮正平衡：摄入氮 > 排出氮（儿童、孕妇等）
氮负平衡：摄入氮 < 排出氮（饥饿、消耗性疾病 患者）
•氮平衡的意义：可以反映体内蛋白质代谢的慨况。
2. 生理需要量
成人每日最低蛋白质需要量为30～50g，我 国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g。
第八章 氨基酸代谢for graduates candidates
ADP + Pi
COOH (CH2)2 CHNH 2 COOH
L-谷氨酸
NH3
谷氨酰胺 合成酶 谷氨酰酶 (肝、肾) H2O
CHNH2 (CH2)2 CHNH2 COOH
谷氨酰胺
尿素、铵盐等
临床上用谷氨酸盐 降低血氨
丙氨酸-葡萄糖循环
丙酮酸 转氨 丙氨酸
葡萄糖
丙酮酸
葡萄糖
丙氨酸-葡萄糖循环
肌 肉
葡萄糖
血液
| 葡萄糖 | | | | | 丙酮酸 | | | 丙氨酸 |
肝
尿素 NH3
肌 肉 蛋白质
分解 其它氨基酸
—酮 酸
| 葡萄糖 | | 糖分解 | | 丙酮酸 | | 转氨酶 | 丙氨酸 | 丙氨酸 |
谷氨酸
GPT
-酮戊二酸
组织之间氨的主要运输形式有（ A.NH4Cl 下列中（ A.谷氨酸 B.尿素 C.丙氨酸
甲硫氨酸
同型/高半胱氨酸 苏氨酸
α羟丁酸
异亮氨酸
苏氨酸
甲硫氨酸 苏氨酸 Ile 部分碳骨架 缬氨酸 形成乙酰 CoA 异亮氨酸
缬氨酸
琥珀酸-CoA
支链氨基酸的代谢
缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸
转氨基作用
相应的-酮酸
氧化脱羧基作用
相应的脂肪酰CoA 亮氨酸
缬氨酸
异亮氨酸
琥珀酸单 酰CoA
乙酰辅酶A及乙 乙酰辅酶A及琥 酰乙酰辅酶A 珀酸单酰辅酶A
反应物
天冬氨酸
COOH CHNH3
+
N N
N N R
5`
次黄嘌呤
核苷酸
P
α-氨基 α-酮戊二酸 酸 NH3 NH3 α谷氨酸 酮酸 转氨酶 谷-草转 产物 氨酶
生物化学——第八章 氨基酸代谢
氨基酸代谢概况
食物蛋白质
组织蛋白质
消化吸收
合成 分解
脱羧基作用
氨基酸代谢库
转变
(metabolic pool)
合成 脱氨基作用 其他含氮化合物
胺类 CO2 NH3
α- 酮酸
2021/1/8
尿素 糖
氧化供能 酮体
第二节 氨基酸的分解代谢
H R C COOH
NH2 氨基酸
O H R C COOH
主要是酸性pH下活化的小分子蛋白酶,水解长寿命蛋白质和 外来蛋白。 2、泛肽系统： 水解短寿命蛋白和反常蛋白
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（三）细胞内蛋白质降解的意义
1）及时降解清除反常蛋白的产生 有些可恢复为正常蛋白
2）短寿命的蛋白在生物体的特殊作用 经常是一些代谢限速酶，便于通过基因表达和降解对其含量 加以调控。
3）氨基甲酰磷酸经环化化→二氢乳清酸→尿苷酸→嘧啶 类化合物
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四、α-酮酸的代谢
1、合成氨基酸（合成代谢占优势时）
α-酮酸 + NH3
氨基化
α-氨基酸
氨基化
α-酮戊二酸 + NH3
谷氨酸
其余氨基酸是通过Glu与α-酮酸的转氨作用合成。 是合成非必需氨基酸的途径之一。
2021/1/8
2、进入三羧酸循环分解成CO2 + H2O 3、转变成糖及脂肪
特点：a. 可逆，受平衡影响 b. 氨基大多转给了α-酮戊二酸
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谷丙转氨酶和谷草转氨酶
谷丙转氨酶 （GPT）
谷草转氨酶 (GOT)
2021/1/8
2021/1/8
正常成人各组织中GOT和GPT活性
生物化学与分子生物学课件-第八章-氨基酸代谢
第八章氨基酸代谢教学要求（一）掌握内容1. 氨基酸脱氨基作用方式：转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用。
2. 氨的来源和去路；氨的转运过程；丙氨酸-葡萄糖循环。
3. 尿素生成鸟氨酸循环的过程、部位及调节。
（二）熟悉内容1. 氮平衡及必需氨基酸的概念、蛋白质的生理功能。
2. 蛋白质消化中各种酶的作用及γ-谷氨酰基循环。
3. 氨基酸脱羧基作用及生成的生理活性物质。
4. 一碳单位的概念、载体及生理功能。
5. 熟悉活性甲基的形式。
（三）了解内容1. 蛋白质的腐败作用及腐败产物。
2. 甲硫氨酸循环和肌酸合成。
3. 苯丙氨酸和酪氨酸生成的生理活性物质。
教学内容（一）蛋白质的营养作用1. 蛋白质的生理功能2. 蛋白质的需要量和营养价值（二）蛋白质的消化、吸收与腐败1. 蛋白质的消化（1）胃中的消化；（2）小肠内的消化。
2. 氨基酸的吸收（1）主要部位；（2）吸收形式；（3）吸收机制。
3. 白质的腐败作用（1）胺类的生成；（2）氨的生成；（3）其他有害物质的生成。
（三）氨基酸的一般代谢1. 概述（1）细胞蛋白质降解的两条途径；（2）氨基酸代谢库（metabolic pool）。
2. 氨基酸的脱氨基作用（1）转氨基作用；（2）氧化脱氨基作用；（3）联合脱氨基作用。
（4）非氧化脱氨基作用。
3. α-酮酸的代谢（1）经氨基化生成非必需氨基酸；（2）经三羧酸循环氧化供能；（3）转变为糖及脂类。
（四）氨的代谢1. 体内氨的来源（1）氨基酸及胺分解产氨；（2）肠道吸收的氨；（3）肾小管分泌氨。
2. 氨的去路（1）合成尿素排出（主）；（2）与谷氨酸合成谷氨酰胺；（3）合成非必需氨基酸及含氮物；（4）经肾脏以铵盐形式排出。
3. 氨的转运（1）丙氨酸-葡萄糖循环；（2）谷氨酰胺（Gln）的运氨作用。
4. 尿素的生成（1）尿素合成的主要器官；（2）尿素合成的鸟氨酸循环；（3）鸟氨酸循环的步骤；（4）尿素合成的调节。
5. 高血氨症和氨中毒（五）个别氨基酸的代谢1. 氨基酸的脱羧基作用（1）γ-氨基丁酸；（2）组胺；（3）牛磺酸；（4）5-羟色胺；（5）多胺。
生物化学教学课件-第八章 氨基酸代谢.ppt
泛素，在ATP存在下，于需降解的蛋 白质共价结合（泛素C－端甘氨酸的羧基 于目标蛋白质中赖氨酸的ε-氨基酸形成 异肽键）。再由蛋白酶体降解。
第二节 氨基酸代谢的共同途径
天然氨基酸都含有α-NH2和α-COOH， 故各种氨基酸都有其共同的代谢途径。
第八章 蛋白质的酶促降解与氨基酸代谢
第一节 蛋白质的酶促降解
一. 蛋白质的酶促降解 蛋白质的酶促降解——指在酶的作用下
蛋白质中的肽键被水解断裂而生成短肽乃 至氨基酸的过程。
无论动物、植物、微生物，也无论是机 体内产生的或从体外吸收的蛋白质，均需 降解成氨基酸后，才能进行进一步的代谢:
（1）氨基酸的分解;
• 当肝脏细胞损伤时，转氨酶入血液， 使血液中的酶活力上升。
成H2O和O2 。
在这里，FADH2或FMNH2并没有将所 携带的氢直接经呼吸链传给O2而生成H2O。
（3）L-谷氨酸脱氢酶
在体内分布广，真核细胞的线粒体基质 内及胞浆中均有此酶，正常生理条件下活 力高，催化以下反应：
L-谷氨酸 + NAD+(NADP+) + H2O ——>
α-酮戊二酸 + NADH(NADPH) + H+ + NH3
一． 氨基酸的脱氨基作用 这是指 α-氨基酸在酶的催化作用下脱 去氨基而生成α-酮酸、释放出游离氨的过程 。
（一） 氧化脱氨基作用
这是指 α-氨基酸在酶的催化作用下氧化脱氢 而生成α-酮酸、释放出游离氨的过程。
其反应通式如下：
R-CH-COOH+1/2O2————R-C-COOH+NH3
︳
‖
氨基酸代谢
胺类 入肝（单胺氧化酶或 二胺氧化酶）
门静脉吸收
-羟化 假神经递质 (苯乙醇胺、 -羟酪胺）
胺类 相应的醛 相应的酸 解毒
脱氨生成氨 RCH（NH2）COOH RCH2COOH+NH3 NH3 C=O 2NH3+CO2 NH3
NH3
NH4+
O C-COOH R
氧化供能
转变成糖或脂类
（一）再氨基化为氨基酸
（二）转变为糖或脂
生糖氨基酸：可在体内转变成葡萄糖的氨基酸 生酮氨基酸：可在体内转变成酮体的氨基酸 生糖兼生酮氨基酸：二者皆可转变的氨基酸
类别
生糖氨基酸
氨基酸
Gly、Ser、Val、His、Arg、Cys、Pro、OHPro、 Ala、Glu、Gln、Asp、Asn、Met Leu、Lys Ile、Phe、Tyr、Thr、Trp
nucleotide
存在于骨骼肌和心肌中的一种特殊的联合脱氨 基作用方式。 在骨骼肌和心肌中，由于谷氨酸脱氢酶的活性 较低，而腺苷酸脱氨酶(adenylate deaminase)的 活性较高，故采用此方式进行脱氨基。
嘌呤核苷酸循环
转氨酶
GOT
二 ．酮酸( ketoacid)的代谢
经氨基化生成非必需氨基酸
第八章 氨基酸代谢
Metabolism of Amino Acids
本章主要内容
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节
蛋白质的营养价值 蛋白质的消化、吸收与腐败 氨基酸的一般代谢 氨的代谢 个别氨基酸代谢
代谢概况
第一节 蛋白质的营养价值
一、蛋白质的生理功能 维持、参与、供能
1. 是构成组织细胞的重要成分，维持组织细 胞的生长、更新和修补。-最重要的功能 2. 参与物质代谢及生理功能的调控。 如转运、凝血、免疫、记忆、识别等均与 蛋白质有关。 3. 氧化供能。
生物化学第八章氨基酸代谢
碱性氨基酸转运蛋白
七种转运蛋白 (transporter) 亚氨基酸转运蛋白 β氨基酸转运蛋白 二肽转运蛋白 三肽转运蛋白
目录
γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用 γ-谷氨酰基循环(γ-glutamyl cycle) ： • 谷胱甘肽对氨基酸的转运 • 谷胱甘肽再合成
目录
细胞外
细胞膜
细胞液
COOH CHNH2 CH2 CH2 C NH
依赖ATP和泛素； 降解异常蛋白和短寿蛋白质。
目录
泛素（Ub）
76个氨基酸组成的多肽(8.5kD)
普遍存在于真核生物而得名
一级结构高度保守
目录
泛素介导的蛋白质降解过程
靶蛋白的泛素化：泛素与选择性被降解蛋白质 形成共价连接，并使其激活，包括三种酶参与 的3步反应，并消耗ATP。 泛素化蛋白质在蛋白酶体(proteasome)中降解。
要途径。
通过此种方式并未产生游离的氨。
目录
（二）氧化脱氨基作用
• 氧化脱氨基包括脱氢和水解两步反应。其 中，脱氢反应需酶催化，而水解反应则不 需酶的催化。
2H H2O R-C-COOH NH R-C-COOH + NH3 O
酶
R-CH-COOH NH2
目录
催化氧化脱氨基的酶
1. L-氨基酸氧化酶：
目录
2.氨的生成 未被吸收的氨基酸
脱氨基作用
氨
渗入肠道的尿素
尿素酶
目录
临床上用酸性灌肠降低肠道pH，NH3 转 变为NH4+以铵盐形式排出，可减少氨的吸 收，防止血氨升高。
目录
3. 其它有害物质的生成
酪氨酸 半胱氨酸 苯酚 硫化氢 吲哚
第八章蛋白质氨基酸代谢
（二）、氨基酸的吸收 ）、氨基酸的吸收
主要在小肠进行， 是一种主动转运过程， 主要在小肠进行 ， 是一种主动转运过程 ， 需由特殊载体 携带。 载体携带 需由特殊 载体 携带 。 转运氨基酸进入细 胞时，同时转运入Na 胞时，同时转运入Na+。
（三）、蛋白质在肠中的腐败 ）、蛋白质在肠中的腐败
主要在大肠中进行，是细菌对蛋白质及其消化 主要在大肠中进行， 产物的分解作用。 产物的分解作用。 腐败分解作用包括水解、氧化、还原、脱羧、 腐败分解作用包括水解、氧化、还原、脱羧、 脱氨、脱巯基等反应。可产生有毒物质， 脱氨、脱巯基等反应。可产生有毒物质，如胺 腐胺、尸胺） 酚类，吲哚类， 类（腐胺、尸胺），酚类，吲哚类，氨及硫化 氢等。 氢等。 这些有毒物质被吸收后，由肝脏进行解毒。 这些有毒物质被吸收后，由肝脏进行解毒。
一、 蛋白质的营养作用 （一）、蛋白质的生理功能 ）、蛋白质的生理功能
1. 是构成组织细胞的重要成分。 是构成组织细胞的重要成分。 参与组织细胞的更新和修补。 2. 参与组织细胞的更新和修补。 参与物质代谢及生理功能的调控。 3. 参与物质代谢及生理功能的调控。 氧化供能。 4. 氧化供能。 其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆、 5. 其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆、 识别等均与蛋白质有关。 识别等均与蛋白质有关。
R’-CH(NH2)COOH R”R -COCOOH
R’-COCOOH -
R”R -CH(NH2)COOH
较为重要的转氨酶有： 较为重要的转氨酶有： trans⑴ 丙氨酸氨基转移酶 （ alanine transaminase,ALT ） ， 又 称 为 谷 丙 转 氨 酶 GPT） 催化丙氨酸与α （ GPT ） 。 催化丙氨酸与 α- 酮戊二酸之 间的氨基移换反应， 为可逆反应。 间的氨基移换反应 ， 为可逆反应 。 该酶 在肝脏中活性较高， 肝脏疾病时 在肝脏中活性较高 ， 在 肝脏疾病 时 ， 可 引起血清中ALT活性明显升高。 ALT活性明显升高 引起血清中ALT活性明显升高。
第八章氨基酸代谢
第八章氨基酸代谢本章教学要求：1、了解氨基酸代谢的概况和掌握氨基酸脱氨基方式、脱羧基作用。
2、掌握一碳单位概念、一碳单位载体。
3、熟记尿素合成的部位、反应过程和生理意义。
一、填空：1. 四氢叶酸是生物合成反应中载体。
2. 氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ催化、、和等合成氨甲酰磷酸。
3. 氨基酸脱羧酶一般需要作为辅酶。
4. 尿素合成过程中产生的和两种氨基酸不参与蛋白质的合成。
5. α—酮戊二酸在大多数转氨酶催化的反应中具有汇集的作用。
从AMP上脱下的酶称。
6.骨骼肌中直接将NH37.植物体内，转运氨并降低其毒性的氨基酸是。
8.尿素分子中两个氮原子一个来自，另一个来自。
9.在鸟氨酸循环中，水解产生尿素和鸟氨酸。
10.甲酰四氢叶酸的甲酰基，通常是用作生物合成反应的供体。
二、判断；1. 谷氨酰胺是人体内氨的一种储存形式，也是氨的暂时解毒方式。
2. 转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛，它是维生素B6的磷酸酯。
3. L-谷氨酸脱氢酶催化的反应是可逆的，即在合适条件下该酶可催化合成谷氨酸。
5. 鸟氨酸循环反应部分在线粒体进行，部分在胞液中进行。
6. 酪氨酸是人体必需氨基酸。
7. 尿素在肾脏合成，由肾小管排出。
8. 人体内血氨升高的主要原因往往是肝功能障碍引起的。
9. 磷酸吡哆醛只能作为转氨酶的辅酶。
10. 同型半胱氨酸是人体内蛋白质组成成分之一。
11. 组氨酸脱羧产生的组胺可使血管舒张，降低血压。
12. 肾上腺素和去甲肾上腺素都是酪氨酸的衍生物。
13. 氨基甲酰磷酸既可以合成尿素，也可以用来合成嘌呤核苷酸。
14. 谷氨酰胺是人体内氨的一种运输、储存形式，也是氨的暂时解毒方式。
15. 生物体内一碳单位的载体是生物素。
三、单项选择题：1. 下述氨基酸中，除何者外都能阻止或减轻氨中毒？（）A. 丙氨酸B. 鸟氨酸C. 瓜氨酸D. 天冬酰胺2．鸟氨酸循环中尿素的2个N原子从何而来？（）A. 鸟氨酸中γ－NH2B. 鸟氨酸中α－NH2C. Arg中α－NH2D. Asp和氨基甲酰磷酸3．鸟氨酸循环途径中，下面哪种化合物直接分解成尿素？（）A.鸟氨酸B.瓜氨酸C.精氨代琥珀酸D.精氨酸4. 与下列α－氨基酸相应的α－酮酸，何者是TCA循环的中间产物（）。
生化-第八章氨基酸代谢
（一 ）脱氨基作用
• 定义：氨基酸失去氨基的作用叫脱氨基作用。 • 脱氨基作用包括：氧化脱氨基作用
转氨基作用 联合脱氨基作用 非氧化脱氨基作用
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1、氧化脱氨基作用
• 定义：-AA在酶的作用下，氧化生成-酮酸并 产生氨的过程。
---
• 反应通式：
H
AA氧化
R-C-COOH +O2+H2O酶
ADP GDP变构激活
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COOH 体内（正）
C=O CH2 +NAD(P)H+NH3
CH2 体外（反）
COOH
• 2、转氨基作用
• 指α-AA和酮酸之间氨基的转移作用， α-AA 的α-氨基借助转氨酶的催化作用转移到酮酸的酮 基上，结果原来的AA生成相应的酮酸，而原来 的酮酸则形成相应的氨基酸。
COOH NH2-C-H L-丝氨酸 CH2OH
α-氨基丙烯酸
--
-=-
--
COOH
丝氨酸脱水酶
C=O +NH3
CH2
CH3 CH3 丙酮酸
C-NH3+ C=NH2+ COO- COO- 亚氨基丙酸
2020/11/28
▪由解氨酶催化 CH2-CHNH2-COOH
PAL
CH=CH-COOH +NH3
2020/11/28
1、通过Gln转运到肝脏或肾
Gln合成酶
Gln合成酶
2020/11/28
Glu酶
• 2、通过Ala从骨骼肌 把氨转运到肝脏：
• 葡萄糖-丙氨酸循环
2020/11/28
（三）脱 羧 基 作 用
第八章氨基酸代谢
NH2
氨甲酰磷酸 合成酶-I
NH3+CO2+H2O
H2N
O C
O~ P
鸟氨酸氨甲酰 C O 转移酶 NH
2ATP氨甲Leabharlann 磷酸 NH2Pi (CH2)3
2ADP + Pi
(CH2)3
CHNH2
CHNH2 COOH
COOH
瓜氨酸
鸟氨酸
胞液
两步反应均不可逆；
氨甲酰磷酸合成酶-Ⅰ(carbamoyl phosphate synthetaseⅠ，CPS-Ⅰ)为变构酶， N-乙酰谷氨酸（N-AGA）为此酶的变构激 活剂；
第五节
个别氨基酸代谢
Metabolism of Specific Amino Acid
一、氨基酸的脱羧基作用
CO 2
R CHCOOH
R CH 2 NH 2
NH 2
氨基酸脱羧酶
胺
氨基酸
氨基酸脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛。
二、一碳单位的代谢
某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一 个碳原子的基团，称为一碳单位（one carbon unit）。
第七章
氨基酸代谢
Amino Acid Metabolism
The biochemistry and molecular biology department of CMU
第一节
蛋白质的营养作用
Nutritional Function of Proteins
一、蛋白质的主要功能
①维持组织细胞的生长、更新和修补； ②参与催化、运输和代谢调节； ③提供能源。
H2O
CH FH4 NADPH++H H2O
N10 CHO FH4
第8章-氨基酸代谢
COOH
瓜氨酸
(Citrulline)
天冬氨酸
(Asp)
COOH
精氨酸代琥珀酸
(Argininosuccinate)
NH 2
C NH
NH (CH 2)3
HC COOH
+
HOOC CH
HC NH2
COOH
精氨酸
延胡索酸
(Arginine) (Fumarate)
Urea Biosynthesis -4
• 由于氨是有毒物质，不能直接由血液输送，需 转变为无毒的中间物，将氨转移至肝脏
组织细胞内
NH4+ + Glu + ATP
谷氨酰胺合成酶
Gln + ADP +Pi + H+
肝脏细胞内 Gln + H2O
谷氨酰胺酶
Glu + NH4+
由于肌肉细胞中既产生大量的氨，同时也产生大量的丙酮酸， 两者都需要输送到肝脏进一步转化
第8章 蛋白质降解和氨基酸代谢
蛋白质的消化和吸收 氨基酸的分解代谢 氨基酸的合成代谢
8.1 蛋白质的消化和吸收
蛋白质的消化从胃开始。
胃中的胃蛋白酶将蛋白质水解成多肽， 然后进入肠道被胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白
酶、羧肽酶及二肽酶等进一步水解为氨基酸
• 在人及动物体中，氨基酸被小肠粘膜吸收后通过微血 管进入血液输送到肝脏及其它器官进行代谢，
谷氨酸脱氢酶 H2O + NAD+
氨基酸的脱氨基作用
谷氨酸
（2）脱羧基作用
R
脱羧酶
NH2 C COOH
H
RCH2NH2 ＋ CO2
第八章氨基酸代谢
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尿素的生成
1、生成部位：肝脏 2、合成原料：NH3、天冬氨酸、’ ATP
和CO2 3、合成过程：
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氨甲酰磷酸生成
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瓜氨酸生成
精氨酸生成
尿素生成
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尿素生成的特点：
1、鸟氨酸循环：反应从鸟氨酸开始， 最后又 重新生成鸟氨酸，而成为循 环又称为尿素 循环，是哺乳动物解 氨毒的一种方式。
婴儿时期所需: 精氨酸(Arg)、组氨酸(His) 早产儿所需：色氨酸(Try)、半胱氨酸(Cys) 3. 非必需氨基酸 4. 蛋白质的互补作用
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5
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6
营养价值较低的食物
蛋白质混合食用， 从而提高蛋白质营 养价值的作用。如： 谷类蛋白质赖氨酸 少，色氨酸多，而 豆类蛋白质赖氨酸 多，色氨酸少。二 者混合食用可提高 蛋白质的营养价值。
2. 转变成一些含耽化合物 3. 氧化供能或转变成糖为脂肪
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二、氮平衡
1. 氮的总平衡 摄入的氮量与排出的氮量相等，见于成人 及成年动物
2. 氮的正平衡 摄入的氮量大与排出的氮量，见于儿童、 孕妇、幼畜和妊娠母畜
3. 氮的负平衡 摄入的氮量小与排出的氮量，说明机体 处于摄入蛋白质不足或疾病状态
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四、氨基酸在体内代谢概况
1. 体内蛋白质处于不断降解与合成的动态平 衡，食物蛋白质经消化吸收的氨基酸和体 内组织蛋白质降解产生的氨基酸混在一起， 分布于体内各处，作为参与代谢的氨基酸 库。
2. 体内氨基酸代谢的概况如图所示
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合成尿素
合成氨基酸
血氨
酰胺水解 其他含氮物分解
合成酰胺
合成其他含氮物
直接排出
（一）氨（ammonia)在血中的转运
1、丙氨酸-葡萄糖循环(alanine-glucose cycl 肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，
意义：使肌肉的氨以无毒的丙氨酸的形 式运输到肝、经济有效
2、谷氨酰胺(glutamine)的运氨作用 ：
有毒！
COO (CH2)2 HC COO
α-谷氨酸
COO
NAD++H2O NADH+H++NH4+
L-谷氨酸脱氢酶
(CH2)2
C O
+ NH3
COO α-酮戊二酸
谷氨酸氧化脱氨
氨中毒原理
若外环境NH3大量进入细胞，或细胞内NH3大量积累 丙酮酸
三羧酸 循环
α酮戊二酸
氨与α酮戊二酸大量转化为谷氨酸 三羧酸循环中断，能量供应受阻， 某些敏感器官（如神经、大脑）功 能障碍。 表现：语言障碍、视力模糊、昏迷、 死亡。
肝外组织，如脑、骨骼肌、心肌在谷氨酰胺合成
酶+
ATP
P ADP O C=O
NH4+
Pi+H+
-酶
谷氨酰-5-磷酸
谷氨酰胺是中性无毒的物质，容易透过 细胞膜，是氨的主要转运形式。 谷氨酰胺由血液运输到肝脏，肝细胞的 谷氨酰胺酶将其分解为谷氨酸和氨.
谷氨酰胺 +H2O
谷氨酰胺酶
谷氨酸 +NH4+
各种生物根据安全、价廉的原则排氨。
即蛋白质合成量多于分解量，如儿童、孕妇；
*负氮平衡：摄入氮<排出氮 即蛋白质分解量多于合成量， 如饥饿、消耗性疾病
蛋白质的需要量 成人每日最低需要量: 30～50g/d 我国营养学会推荐的 成人每日需要量: 80g/d
蛋白质的营养价值 蛋白质的营养价值取决于其含必需氨基酸 种类及含量的多少。 必需氨基酸：机体不能合成的氨基酸，必需 从食物中摄取，有八种： 赖、缬、异亮、苯丙、蛋、亮、 色、苏氨酸 非必需氨基酸：体内可合成的氨基酸 半必需氨基酸：婴幼儿时期合成量不能满足 需要，有两种：组氨酸和精氨酸。
过程：次黄嘌呤核苷酸与天冬氨酸作用 形成中间产物腺苷代琥珀酸，后者在裂合酶 的作用下，分裂成腺嘌呤核苷酸和延胡索酸， 腺嘌呤核苷酸（腺苷酸）水解后即产生游离 氨和次黄嘌呤核苷酸。
腺苷酸脱氨酶(adenylate deaminase) 可催化AMP脱氨基，此反应与转氨基反应 相联系，即构成嘌呤核苷酸循环的脱氨 基作用. 天冬氨酸的氨来源于谷氨酸，由草酰 乙酸与谷氨酸转氨而来，催化此反应的 每为谷草转氨酶。
（二）氨的排泄——尿素循环
合成尿素的主要器官是肝脏，但在肾及脑中 尿素合成是经称为鸟氨酸循环的反应过程来
尿素合成的特点： 1．合成主要在肝脏的线粒体和胞液中进行； 2．合成一分子尿素需消耗四分子ATP； 3．氨甲酰磷酸合酶1是尿素合成的关键酶； 4．尿素分子中的两个氮原子，一个来源于N
草酰乙酸
查肝功为什么要抽血化验转氨酶指数呢？
提示：肝细胞中转氨酶活力比其他组织高出许
多，是血液的100倍。
抽血化验若转氨酶比正常水平偏高则有可能肝
组织受损破裂，肝细胞的转氨酶进入血液。（
结合乙肝抗原等指标进一步确定是什么原因引
起的）
转氨基本质上没有真正脱氨
3.联合脱氨基
转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使 联合脱氨基作用可在大多数组织细胞中进行，是
2、
转氨基作用：
由转氨酶(transaminase)催化，将α-氨基酸的
氨基转移到α-酮酸酮基上，生成相应的α-氨基酸,
而原来的α-氨基酸则转变为相应的α-酮酸。
转氨酶(transaminase)以磷酸吡哆醛(胺)为辅酶。 转氨基作用(transamination)可以在各种氨基酸 与α-酮酸之间普遍进行，反应是可逆的。 除Gly，Lys，Thr，Pro外，均可参加转氨基作用。
临床意义：该酶在心肌中活性较高，故在心肌疾患时， 血清中AST活性明显升高。
转氨基作用特点及意义
特点：
* 只有氨基的转移，没有氨的生成
* 催化的反应可逆
* 其辅酶都是磷酸吡哆醛
生理意义： 是体内合成非必氨基酸的重要途径，也是联 系糖代谢与氨基酸代谢的桥梁。 接受氨基的主要酮酸有：
丙酮酸
-酮戊二酸
直接排氨，毒性大，不消耗能量。转化为 排氨形式越复杂，越安全，但越耗能。
1）水生生物直接扩散脱氨（NH3） 体内水循环迅速， ？ NH3浓度低，扩散 2）哺乳、两栖动物排尿素 ？ 流失快，毒性小。
H2N
C
H2 N
O
体内水循环较慢， NH3浓度较高，需 要消耗能量使其转 化为较简单，低毒 的尿素形式。
1、氧化脱氨
定义：-AA在AA氧化酶的作用下脱去氨基，氧化生 成-酮酸，同时消耗氧并产生氨的过程。
R-C-COO-+NH4+ R-CH-COO- 氨基酸氧化酶（FAD、FMN） NH+
|
3
O
H2O+O2 H2O2
||
α-氨基酸
α-酮酸
氨基酸氧化脱氨的主要酶：
L-氨基酸氧化酶（活性低，分布于肝及肾脏， 辅基为FAD 或者FMN） D-氨基酸氧化酶（活性强，但体内D-氨基酸少， 辅基为FAD） L-谷氨酸脱氢酶 活性强，分布于肝、肾及脑组织 不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+为辅酶（进入 呼吸链进行氧化磷酸化）。该酶属于变构酶，其 活性受ATP，GTP的抑制，受ADP，GDP的激活。 专一性强，只作用于谷氨酸，催化的反应可逆
2
氨基酸的
分解代谢
共同分解 代谢
脱氨基作用
NH3 + α-酮酸
氨基酸碳骨架的氧化途径 氨基酸分解产物的代谢
一、氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用（dea 氨基酸主要通过几种方式脱氨基： a. 氧化脱氨基作用 b. 转氨基作用 c. 联合脱氨基作用 d. 非氧化脱氨基作用（自学）
5-羟色氨酸
5-羟色氨酸脱羧酶 5-羟色胺
（3）组胺的生成：
组胺(histamine)由组氨酸脱羧产生，具有
组胺的释放与过敏反应和应激反应有关。
第三节
氨基酸分解产物代谢
脱羧基作用 CO2 + 胺
氨基酸 分解代谢
肺呼吸 再羧化
脱氨基作用
NH4+ +α-酮酸
、氨的代谢
肠道吸收 氨基酸脱氨
尿素生成的主要器官：肝脏
尿素生成——鸟氨酸循环 尿素
鸟氨酸
NH3 + CO2
H2O
瓜氨酸
精氨酸酶
H2O
精氨酸
H2O
NH3
氨基甲酰磷酸
2ADP+ Pi
2ATP
线粒体
鸟氨酸 鸟氨酸
Pi N-乙酰谷氨酸 瓜氨酸 瓜氨酸
NH3 + CO2 + H2O
ATP AMP+PPi
天冬氨酸 -酮戊二酸
（1）γ-氨基丁酸的生成： γ-氨基丁酸（gamma-aminobutyric acid, 反应由L-谷氨酸脱羧酶催化，在脑及肾中活性
L-谷氨酸脱羧酶
L-谷氨酸
γ-氨基丁酸
（2）5-羟色胺的生成： 5-羟色胺（5-hydroxytryptamine,5-HT）也是一
Trp 脑 色氨酸羟化酶
2.蛋白质的酶促水解（消化吸收）
胞外酶
水解
氨基酸 吸收入
外源蛋白质
蛋白质不做为储备物质
作为氮源和能源进行代谢。
（1）水解：
水解过程 protein 酸 碱 酶 眎 胨 肽 AA
（2） 酶促降解
动物 植物 微生物
消化道酶 果实酶
大多数正分解 有的细菌 真菌 放线菌
酶制剂
蛋白质水解酶类 肽链内切酶 二肽酶 蛋白酶 （肽酶） 组织蛋白酶 肽链外切酶
NH CH CO
氨基肽酶
胃蛋白酶
胰凝乳 蛋白酶
胰蛋白酶
一些动物蛋白酶作用的专一性
氨基酸的吸收 1 主要部位：小肠 2 吸收机制
（1）氨基酸运载蛋白 中性氨基酸运载蛋白 碱性氨基酸运载蛋白 酸性氨基酸运载蛋白 亚氨基酸运载蛋白
（2）-谷氨酸循环
第二节
氨基酸的分解代谢
个别氨基特殊分解 特殊侧链的分解代谢 代谢 脱羧基作用 CO + 胺
第八章
蛋白质的降解和氨基酸代谢
Metabolism of Amino Acids
第一节
蛋白质的酶促降解
1.氮源与氨基酸库
N2 NO3 NO2 NH3 有机氮（氨基酸） 肽/蛋白质）
氮平衡 食物摄入氮-(尿氮+粪氮) 可反映体内蛋白质合成与分解的动态关系
*总氮平衡：摄入氮=排出氮 即蛋白质分解与合成处于平衡，如成人； *正氮平衡：摄入氮>排出氮
转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联
次黄苷酸 α-氨基酸
α-酮戊二酸
天冬氨酸
α-酮酸
腺苷酰琥珀酸 谷氨酸 草酰乙酸
苹果酸
延胡索酸
腺苷酸
4、非氧化脱氨基作用（自学）
（1）直接脱氨基作用
（2）水解脱氨基作用（脱酰胺）
（3）脱水脱氨基作用
脱酰胺作用
谷氨酰胺和天冬酰胺的脱氨
CONH2
(CH2)2 HC COO
多巴脱羧酶
-CO 2
酪氨酸酶 多巴醌
白化病
(多巴胺 ) 3,4 二羟苯乙胺
吲哚醌
β -羟化酶