生物化学复习思考题
大学__生物化学思考题答案
1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH 2）、羟基（—OH ）、羰基（C O）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO 4 ）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
药学生物化学思考题及答案
生物化学精品文档第一章糖的化学1.糖的概念及生物学作用概念：由碳、氢、氧三种元素组成，是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。
生物学作用：1.是人和动物的主要能源物质。
淀粉、糖原、葡萄糖等2.具有结构功能。
纤维素、壳聚糖、粘多糖等3.具有多方面的生物活性及功能。
戊糖、FDP、香菇多糖、猪苓多糖、肝素等2.糖的分类（单糖，寡糖，多糖）**掌握几种二糖中单糖成分，多糖种类糖的分类（根据含糖单位的数目）⏹单糖（monosaccharide)：不能被水解成更小分子的糖。
⏹寡糖（oligosaccharide): 由单糖缩合而成的短链结构（含2~6个单糖）。
⏹多糖（polysaccharide）：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量很大，均无甜味也无还原性。
二糖：两分子单糖以糖苷键连接而成。
蔗糖(sucrose) G+F 麦芽糖(maltose)G＋G 乳糖(lactose)G+Gal多糖：复合糖。
3. 多糖分类（来源分类）1.植物多糖：水溶性多糖：（如当归、枸杞、大黄、艾叶等）多糖。
水不溶性多糖：淀粉、纤维素等2.动物多糖：多为水溶性粘多糖。
肝素、硫酸软骨素、透明质酸、猪胎盘脂多糖等3.微生物多糖：香菇、茯苓、银耳等的多糖4.海洋生物多糖：甲壳素、螺旋藻多糖等。
6. 多糖提取方法分几类来进行？第一类难溶于水，可溶于稀碱液。
主要是胶类，如木聚糖、半乳聚糖第二类易溶于温水，难溶于冷水的多糖。
第三类黏多糖的提取（组织中黏多糖与蛋白质共价结合）(1)碱液抽提法：(据糖肽键对碱不稳定) 软骨中提取软骨素即用此法。
(2)蛋白水解酶消化法：组织中释出粘多糖的方法(蛋白水解酶：木瓜蛋白酶及链霉蛋白酶) 。
**7. 多糖基本纯化方法有几种？原理？1.分级沉淀法：乙醇分级沉淀分离各种硫酸软骨素。
2.季铵盐络合法：表面活化剂与粘多糖聚阴离子形成络合物，水不溶(低离子强度）。
3.离子交换层析：利用pH及盐浓度梯度分离各种多糖。
生物化学思考题
螺旋肽链的左旋、右旋的区别：右手螺旋是指从C末端为起始点围绕螺旋中心向右盘旋的肽链；左手螺旋是指从C末端为起始点围绕螺旋中心向左盘旋的肽链。
β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。
12.什么叫两性离子？为什么和在什么环境下氨基酸才以两性离子形式存在？
两性离子：在一定的pH条件下，当一个分子中既含有正电荷又含有负电荷时被称为两性离子由于氨基酸分子中具有酸性的—COOH基及碱性的—NH2基，当氨基酸处于等电点附近时，氨基酸分子中所含—NH2基以-NH3+形式存在，形式存在，—COOH基以-COO-形式存在成为两性离子。
异：1.支链淀粉不溶于水，分支较少较长，卷曲成螺旋，遇典变紫红色；2.糖原溶于水，分支较多较短，遇典呈红色。
9.直链淀粉与纤维素的异同点。
同：1.不含支链，有葡萄糖构成；2.有旋光性，无还原性，不能成脎，无变旋现象；
异：1.直链淀粉: -D葡萄糖， -1,4糖苷键连接，空间构象，卷曲的螺旋状，略溶于水，与典呈蓝色。
脂：是甘油与3分子脂酸结合所成的三酰甘油，称脂肪或真脂。
酯：是酸和醇起酯化反应失去水而形成的一类化合物。
生活中遇到的脂有虫蜡、蜂蜡、奶油。
6.检验油脂的质量通常要测他的典值、皂化值、和酸值，这是为什么？这三种油脂常数的大小说明什么问题？
测典值可知油脂的不饱和程度，测皂化值可知油脂的相对分子质量，测酸值可知油脂中的游离脂肪酸的含量，这样有利于推测出油脂的化学组成，从而得出油脂的质量。
4.单糖有哪些重要性质？
记忆
反应
醛基
酮基
氧化（还原性）
生物化学思考题答案
1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH 2）、羟基（—OH ）、羰基（C O）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO 4 ）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
生物化学复习思考题
绪论一名词解释新陈代谢生物化学二．思考题1.生物化学与人们的生产和生活的关系2.物化学研究的内容和目的蛋白质化学一．名词解释1.两性离子2.必需氨基酸3.等电点4.稀有氨基酸5.非蛋白质氨基酸6.构型7.蛋白质的一级结构8.构象9.蛋白质的二级结构10.结构域11.蛋白质的三级结构12.氢键13.蛋白质的四级结构14.离子键15.超二级结构16.疏水键17. 盐析18电泳20.蛋白质的变性21.蛋白质的复性22.蛋白质的沉淀作用二．思考题1.什么是蛋白质的一级结构?为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构?2.什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?3.蛋白质的a螺旋结构有何特点?4.蛋白质的β折叠结构有何特点?5.举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
6.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生改变?7.简述蛋白质变性作用的机制。
8.蛋白质有哪些重要生物功能。
9．氨基酸的缩写符号与结构式。
第二章核苷酸和核酸一．名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应 DNA热变性 Tm二．思考题1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？2．DNA、RNA是否都能碱解？为什么？3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？6．什么叫hnRNA ？与mRNA有何区别？7．真核mRNA一级结构有什么特点？是否都是转录的产物？有什么作用？原核生物mRNA呢？8．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？有那些稀有碱基？11．DNA热变性有何特点？Tm值表示什么？12．为什么说Watson和crick提出的DNA双螺旋结构奠定了分子生物学新纪元时代，具有划时代贡献？13．写出腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶的结构式。
第三章酶化学一．名词解释全酶多酶体系（多酶复合体）同工酶活性中心核酶 Km 竞争性抑制作用非竞争性抑制作用共价酶别构酶酶活力比活力二思考题1．酶作用的专一性可分为哪几类？2．酶的化学本质是什么？如何证明？3．影响酶促反应速度的因素有哪些？4．辅助因子按其化学本质分哪两类？在酶促反应中起什么作用？5．酶反应的专一性由酶组成的哪些成分决定？辅助因子在酶促反应中起什么作用？6．同工酶的结构及组成不同，但为什么能催化剂相同的化学反应？7．举例说明竞争性抑制剂的动力学作用特点。
生化复习思考题
生物化学期末复习思考题第一章蛋白质结构与功能1.试从含量及生物学性质说明蛋白质在生命过程中的重要性。
2.组成蛋白质的元素有哪几种?其中哪一种的含量可以看作是蛋白质的特征?此特性在实际上有何用途?3.蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?4.自然界中只有20多种氨基酸，其所组成的蛋白质则种类繁多，为什么?5.天然氨基酸在结构上有何特点?氨基酸是否都含有不对称碳原子?都具有旋光性质?6.氨基酸为什么具有两性游离的性质?7.何为兼性离子?8.沉淀蛋白质的方法有哪些?各有何特点?9.蛋白质一、二、三、四级结构及维持各级结构的键或力是什么?10.蛋白质二级结构有哪些主要形式?11.举例说明蛋白质一级结构与功能的关系，空间结构与功能的关系。
12.什么是蛋白质的等电点?当溶液PH>PI时，溶液中的蛋白质颗粒带什么电荷?13.什么是蛋白质的变性作用?举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子。
14.维持蛋白质胶体稳定性的因素是什么?15.名词解释：肽键、肽键平面、亚基、蛋白质的两性电离和等电点、蛋白质的变性、蛋白质沉淀、变构作用、分子病、盐析。
第二章核酸结构与功能1.试比较RNA和DNA在结构上的异同点。
2.试述DNA双螺旋结构模式的要点及其与DNA生物学功能的关系。
3.试述RNA的种类及其生物学作用。
4.与其它RNA相比较，tRNA分子结构上有哪些特点?5.什么是解链温度?影响特定核酸分子Tm值大小的因素是什么?为什么?6.DNA与RNA分子组成有何差别?7.维持DNA一级结构和空间结构的作用力是什么?8.生物体内重要环化核苷酸有哪两种?功能是什么?9.按5′→3′顺序写出下列核苷酸的互补链。
①GATCCA ②TCCAGC10.试从以下几方面对蛋白质与DNA进行比较：①一级结构②空间结构③主要生理功能11.名词解释：稀有碱基、DNA的一级结构、核酸的变性、复性、Tm值、核酸杂交、第三章酶1.何谓酶?酶作为催化剂有哪些特点?2.辅助因子的化学本质是什么?何谓辅酶和辅基?辅酶与酶蛋白有何关系?3.主要辅酶(辅基)有哪些?它们的主要功能各是什么?4.试述酶作用的机理及影响酶促反应的因素。
生物化学复习思考题答案2022
生物化学复习思考题答案2022一、是非题1.一种氨基酸在水溶液中或固体状态时都是以两性离子形式存在的。
对2.亮氨酸的非极性比丙氨酸大。
对，由侧链基团决定3.肽键能自由旋转。
错，肽键有部分双键性质4.蛋白质表面氢原子之间形成氢键。
错，氢键一般保藏在蛋白质的非极性内部 5.从热力学上讲，蛋白质最稳定的构象是最低自由能时的结构。
对6.用凝胶过滤柱层析分离蛋白质时总是分子量小的先下来，分子量大的后下来。
错，相反7.变性后的蛋白质分子量发生改变。
错，只是高级结构改变一级结构不变8.同工酶是一组功能与结构相同的酶。
功能相同但结构不同9.酶分子中形成活性中心的氨基酸残基在一级结构上位置并不相近，而在空间结构上却处于相近位置。
对10.Km值随着酶浓度的变化而变化。
错11.酶的最适温度是酶的特征常数。
错，不是酶的特性常数12.核苷中碱基和糖的连接一般是C——C连接的糖苷键。
错，C-N连接13.在DNA变性过程中，总是G——C对丰富区先融解分开，形成小泡。
错，是A-T对先分开14.核酸变性时，紫外吸收值明显增加。
对，增色效应15.tRNA上的反密码子与mRNA上相应的密码子是一样的。
错，是互补配对的16.双链DNA中的每条链的（G+C）%含量与双链的（G+C）%含量相等。
对17.对于生物体来说，核酸不是它的主要能源分子。
对，核酸是信息分子18.降解代谢首先是将复杂的大分子化合物分解为小分子化合物。
对19.磷酸己糖旁路能产生ATP，所以可以代替三羧酸循环，作为生物体供能的主要途径。
错，其主要功能是产生NADPH和5-磷酸核糖20.酶的竞争性抑制剂可增加Km值而不影响Vm。
对21.在糖的有氧氧化中，只有一步属于底物磷酸化。
错，三步22.糖的有氧氧化是在线粒体中进行的。
错，胞液和线粒体23.只有偶数碳原子的脂肪酸才能在氧化降解时产生乙酰CoA。
错，奇数的也行24.在有解偶链联剂存在时，从电子传递中产生的能量将以热的形式被散失。
生物化学期末习题
生物化学期末习题生物化学（一）复习思考题一、名词解释核酶:有催化作用的RNA分，使生物催化剂，可降解特异性mRNA。
全酶：脱辅酶与辅因子结合后所形成的复合物称为全酶，即全酶=脱辅酶+辅因子。
维生素：是维持机体正常生理功能所必需的，但在体内不能合成或合成量不足，必须由食物提供的一类低分子有机化合物。
氨基酸：a碳原子连接有一个羧基，一个氨基，一个H以及一个R基，它是蛋白质的基本结构单元。
是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。
中心法则：是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质，即完成了遗传信息的转录和翻译的过程。
同时RNA也可以在逆转录酶的作用下生成DNA，再由DNA转录成RNA，RNA翻译成蛋白质。
结构域：又称motif（模块），在二级结构及超二级结构的基础上，多肽链进一步卷曲折叠，组装成几个相对独立，近似球形的三维实体。
锌指蛋白：锌指蛋白是指含有通过结合Ｚｎ2+稳定的短的可以自我折叠形成“手指”结构的一类蛋白质。
可以选择性的结合特异的靶结构。
第二信使：指在第一信使同其膜受体结合最早在新报内侧或胞浆中出现，仅在细胞内部起作用的信号分子，能启动或调节细胞内稍晚出现的反应信号应答。
α-磷酸甘油穿梭：该穿梭机制主要在脑及骨骼肌中，它是借助于α-磷酸甘油与磷酸二羟丙酮之间的氧化还原转移还原当量，使线粒体外来自NADH的还原当量进入线粒体的呼吸链氧化。
底物水平磷酸化：底物转换为产物的同时，伴随着ADP的磷酸化形成ATP。
呼吸链：是由一系列的递氢反应和递电子反应按一定的顺序排列所组成的连续反应体系，它将代谢物脱下的成对氢原子交给氧生成水，同时有ATP生成。
G蛋白：一种界面蛋白，处于细胞膜内侧，α,β,γ3个亚基组成。
它变动于GDP形式和GTP形式之间。
当激素结合到受体上时，触发GTP态将结合态GDP取代下来。
激活位于信号传导途径中下游的腺苷酸环化酶。
α-磷酸甘油穿梭：该穿梭机制主要在脑及骨骼肌中，它是借助于α-磷酸甘油与磷酸二羟丙酮之间的氧化还原转移还原当量，使线粒体外来自NADH的还原当量进入线粒体的呼吸链氧化。
生物化学思考题及讨论题
生物化学思考题及讨论题第一章蛋白质的结构与功能一、名词解释肽键肽单元蛋白质的一级结构蛋白质的二级结构蛋白质的三级结构蛋白质的四级结构a-螺旋b-折叠蛋白质的变性作用模序结构域等电点二、简答题1、 a-螺旋和b-折叠结构的特点2、模序与结构域有何异同？3、举例说明蛋白质结构与功能的关系4、那些化学键参与维持蛋白质空间结构？5、举例说明蛋白质的变构效应第二章核酸的结构与功能一、名词解释DNA的一级结构增色效应 Tm值核酸分子杂交退火二、简答题1、简述RNA的种类及其生物学功能2、简述mRNA二级结构的特点及功能3、简述tRNA二级结构的特点及功能三、问答题1、叙述DNA双螺旋结构的要电2、试比较DNA和RNA在分子组成与结构的差异3、叙述DNA杂交与复性的区别第三章酶1、解释下列概念酶酶的专一性（绝对、相对和立体异枸专一性）酶的必需基团酶的活性中心KM值酶的竞争性抑制变构酶酶原同工酶最适PH值与最适温度2、试述酶的作用特点及其催化作用的机理3、有些酶以酶原形式存在有何生理意义4、试以LDH为例说明同工酶的特点和生理意义5、试述Km值的涵义、基本意义和在实际中应用的意义6、试述磺胺类药物的抑菌机理7、试比较三种可逆性抑制的特点第四章糖代谢1、名词解释：三羧酸循环、糖原分解、糖原合成、糖异生作用、血糖、乳酸循环、巴斯德效应、丙酮酸羧化支路。
2、何谓糖酵解？有何生理意义？写出酵解的步骤及其所催化的酶。
3、何谓糖有氧氧化？有何生理意义？写出氧氧化的步骤及其所催化的酶。
4、试述磷酸戊糖途径的生理意义，并写出磷酸戊糖途径关键酶所催化的反应。
第五章脂类代谢1、名词解释：脂类；类脂；必需脂酸；脂肪动员；激素敏感脂肪酶（HSL）；脂解激素；脂酸的β—氧化；酮体；血脂；血浆脂蛋白；载脂蛋白（apo）；LPL；apoB；E受体；ACAT；LCAT。
2、脂类包括哪些化合物，有何生理功能？3、何谓脂肪动员、脂肪酸活化，试述这些过程的细胞定位及所需的酶。
西南大学《生物化学》复习思考题及答案
（0221）《生物化学》复习思考题一．填空题1.蛋白质分子二级结构常见的两种类型是__ _和_ 。
2.B-型DNA双螺旋直径为________nm，双螺旋每隔_________nm转一圈，约相当于_ __ 个核苷酸。
3.生物膜主要由和_____ _____组成。
4. 是指能催化同一种化学反应_但酶蛋白本身的分子结构、组成、理化性质等不同的一组酶，如_。
5.维生素A的活性形式是，可与视蛋白组成，后者是维持视觉所必需的。
6.真核细胞的呼吸链主要存在于___ ____，而原核细胞的呼吸链存在于___ _ _。
7.延胡索酸在酶作用下，可生成苹果酸，该酶属于EC分类中的酶类。
8.动脉粥样硬化可能与_ 代谢紊乱有密切关系。
9. 、、和在体内分解代谢可产生一碳单位，参与其代谢的辅酶是。
10.RNA的转录过程分为、和三个阶段。
11.蛋白质的生物合成通常以作为起始密码子，有时也以作为起始密码子，以、和作为终止密码子。
12.生物体内的代谢调节在三种不同的水平上进行，即、和。
13. a-氨基酸结构的通式是___________________14.构成核酸的单体单位称为，它与蛋白质的单体单位氨基酸相当。
15.固醇类化合物的核心结构是__。
16. 酶是由_ 产生的，具有催化能力的__ __。
17.关于酶作用专一性提出的假说有_，_和_ 等几种。
18.根据维生素的___性质，可将维生素分为两类，即和_。
19. 线粒体内两条主要的呼吸链分别为_ _和。
20.TCA循环中有两次脱羧反应，分别是由和催化。
21.氨基酸的最主要脱氨基方式是。
22.体内核苷酸的合成途径有和两条。
合成核苷酸的核糖骨架由提供。
23.原核生物蛋白质合成中第一个被参入的氨基酸是24.在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的____ ____与另一个氨基酸α碳原子上的____ ____脱去一分子水形成的键叫_______，它是蛋白质分子中的基本结构键。
25.体内的嘌呤主要有________和________；嘧啶碱主要有________、____ ____和__________。
生物化学复习思考题
川北医学院成教学院本科学生《生物化学》自学习题一、名词解释1.等电点2.蛋白质的变性3.核酸杂交4.酶的活性中心5.变构效应6.乳酸循环7.葡萄糖有有氧氧化8.丙酮酸羧化之路9.必需脂肪酸10.脂肪酸的β-氧化11.载脂蛋白12.呼吸链13.氧化磷酸化14.联合脱氨基作用15.腐败作用16.核苷酸的抗代谢物17.逆转录18.内含子19.核蛋白体循环20.翻译后加工二、填空题1．当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以离子形式存在；当pH>PI时，氨基酸以离子形式存在。
2．各种蛋白质元素的含量比较相近，平均为。
3．蛋白质的级结构决定它的空间结构和生物学功能，该结构是指多肽链中的排列顺序。
4．蛋白质的基本组成单位是。
5．蛋白质是由许多通过连接形成一条或多条链。
在每条链的两端有游离的基和游离的基，这两端分别称为该链的末端和末端。
6. 构成蛋白质的20种氨基酸中碱性氨基酸有、、，酸性氨基酸有、。
7．蛋白质的变性是指在理化因素作用下引起蛋白质的构象发生改变、丧失，没有的断裂。
8. 蛋白质亲水胶体稳定的两个因素是蛋白质颗粒表面的和。
9．有紫外吸收能力的氨基酸有、、，它们中间以的吸收最强。
10．维持蛋白质二级结构最主要的力是。
11. 蛋白质二级结构形式主要有、、和，维持蛋白质二级结构的稳定因素是。
12. 核酸的基本结构单位是。
13. DNA双螺旋中只存在种不同碱基对。
T总是与配对，C总是与配对。
14. 核酸的主要组成是，和。
15. 双链DNA中若含量多，则Tm值高。
16. 蛋白质和核酸对紫外光均有吸收。
蛋白质的最大吸收波长是_____nm；核酸的最大吸收波长是______nm。
17. 全酶由和组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中决定酶的专一性和高效率，起传递电子、原子或化学基团的作用。
18. 辅助因子包括，和等。
其中与酶蛋白结合紧密，需要除去，与酶蛋白结合疏松，可用除去。
19. 酶是由产生的，具有催化能力的。
生物化学 思考题
⒏ 真核生物转录前起始复合物 (PIC)的形成次序。 (PIC)的形成次序。 ⒐ 转录复合物：转录空泡的组成成分。 ⒑ RNA聚合酶沿模板链及新生RNA链前进的方 RNA聚合酶沿模板链及新生RNA链前进的方 向。 ⒒ 断裂基因、外显子、内含子。 ⒓ 真核生物hnRNA中段剪接的方法及生物学意 真核生物hnRNA中段剪接的方法及生物学意 义。 ⒔ rRNA的自我剪接：核酶。 rRNA的自我剪接：核酶。
第十三章 基因表达调控
⒈ 基因组、基因表达。 ⒉ 原核基因转录调节的特点。 ⒊ 可诱导／可阻遏型操纵子。 ⒋ 试述乳糖操纵子的组成成分及其功能。 ⒌ 乳糖操纵子的负性调节／正性调节／协调调节。
⒍ 真核基因组结构特点。 ⒎ 真核基因表达调控特点。 ⒏ 顺式作用元件及其分类。 ⒐ 反式作用因子及其分类。 ⒑ 真核启动子与原核启动序列的比较。
第十章 DNA的生物合成 的生物合成
⒈ 中心法则及其扩充。 ⒉ 基因。 ⒊ 基因表达。 ⒋ 复制的概念及特点。 ⒌ 半保留复制。 ⒍ 参与复制的主要物质。 ⒎ 参与复制的酶类及其功能。
⒏ 生成引物所需要的原料、酶、配对规律、产物。 ⒐ DNA-polⅠ与Ⅲ的催化活性及功能。 DNA-polⅠ ⒑ 在DNA复制中，能催化3′, 5′－磷酸二酯键生 DNA复制中，能催化3 成的酶。 ⒒ DNA复制中，哪些环节消耗ATP。 DNA复制中，哪些环节消耗ATP。 ⒓ 复制时，DNA聚合酶在模板上的滑行方向与 复制时，DNA聚合酶在模板上的滑行方向与 新链的延长方向。
⒐ 血脂的概念、正常值、转运形式。 ⒑ 血浆脂蛋白的分类、生成部位、功能。 ⒒ 载脂蛋白的生理功能。 ⒓ LPL、LCAT、ACAT。 LPL、LCAT、ACAT。 ⒔ LDL受体代谢途径。 LDL受体代谢途径。
《生物化学》思考题第二章 蛋白质化学
第二章蛋白质化学学习要求一、掌握蛋白质分子平均含氮16％的意义，20种氨基酸名称(及三字符号)，R结构特点及分类法；蛋白质一、二、三、四级结构基本特点；蛋白质生物学功能。
二、熟悉蛋白质重要的理化性质；其他为应了解的内容。
习题一、名词解释1．等电点(pI) 2．肽键 3．蛋白质的变性作用 4．非编码氨基酸 5.α螺旋 6．结合蛋白 7．盐析作用 8．亚基 9．分子病 10．透析二、思考题1.不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为％。
2.20种基本氨基酸可以分为哪几类？其分类依据是什么？其中，酸性氨基酸和碱性氨基酸各包含哪几种氨基酸？3.蛋白质的一、二、三、四级结构的各自定义及其特点。
4.蛋白质的二级结构有哪些？维持二级结构的化学键是？5.维持蛋白质一级结构的化学键是键，而维持蛋白质高级结构的化学键有哪些？6.如果组成蛋白质的2条多肽链之间存在共价键（如二硫键），就没有四级结构。
7.试说明蛋白质结构与功能的关系。
8.维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素是？9.引起蛋白质变性的理化因素有哪些？蛋白质变性后，其理化性质．．．．和生物学活性．．．．．会发生怎样的改变？10.沉淀蛋白质的方法有哪些？其中法在常温下沉淀出的蛋白质不变性。
11.试举二例说明蛋白质变性在医学、食品工业等实践中的应用。
12.蛋白质和核酸对紫外光均有吸收。
蛋白质的最大吸收波长是 nm；核酸的最大吸收波长是 nm。
13.蛋白质的生理功能有哪些？试从含量及生理功能说明蛋白质在生命过程中的重要性。
14.氨基酸的等电点和中性点(pH 7.0)有何区别?15.如将氨基酸混合液(甘氨酸、精氨酸、谷氨酸)点在滤纸上，在pH6.8的缓冲液中进行电泳，试推测它们从正极至负极的顺序。
第三章酶学学习要求一、掌握酶的概念与作用特点(催化效率高、专一性强、不稳定性及可调控性等)．酶蛋白、辅助因子(辅酶或辅基)、参与辅酶或辅基组成的B族维生素及其功能、全酶；必需基团与活性中心；酶原激活及同工酶概念。
生物化学复习思考题.doc
生物化学复习思考题（2009年）第二章蛋白质1.什么是蛋H质？蛋H质有哪些生理功能？2.蛋白质有哪些分类方法？3.蛋白质屮含氮量一般有多少？1克蛋白氮相当于多少蛋白质？4.氨基酸有哪些构型？组成蛋白质的氨基酸是什么构型的？5.组成蛋白质的氨基酸有哪些？熟记备种氨基酸的代号。
6.氨基酸有哪些分类方法？7.氨基酸在什么情况下带负电和正电？什么叫做氨基酸的等电点？8.氨基酸有哪三个重要的反应？9.哪些氨基酸可以吸收紫外光？10.什么叫做构象？什么叫做构型？11・解释名词：肽、肽键、二肽、寡肽、多肽、氮基酸残基、氨基末端、竣基末端12.什么叫做蛋白质的一级结构？13 •什么叫做肽单位?肽单位有哪些性质？14.什么叫做ci-碳原子的二面角？15.什么叫做蛋白质的二级结构?二级结构有哪些类型？16・什么叫a -螺旋和3 -折吾?平行和反平行P -折吾有何区别？17・试述a-角蛋白的结构.18.什么叫做超二级结构?超二级结构有哪些类型？19.解释名词:结构域、三级结构、四级结构、亚基、亚单位、均一的亚基、不均一的亚基20.维持蛋白质高级结构的力有哪些？21・什么是二硫键？二硫键是怎样形成的？22.蛋白质是生物大分了，为什么在水溶液屮还很稳定？23.蛋白质在什么情况下带正电和负电？什么叫做蛋白质的等电点？24.解释名词：变性、复性、沉淀、可逆沉淀、不可逆沉淀、盐析25.蛋白质变性的本质是什么？第三章酶化学1.什么叫酶？与一般的催化剂比较，酶有哪些相同Z处和不同点？2.酶的反应专一性有哪些种类？什么叫绝对专一性、相对专一性、基团专一性、键专一性、立体异构专一性？3.酶的惯用法命名有哪些方式？4.国际酶学委员会将酶分为哪几类？水解酶类与裂解酶类有何区别？5.什么叫做简单酶和结合酶？6.解释名词：酶蛋白、辅因子、辅酶、辅基、全酶、活性中心、结合部位、催化部位。
7.酶分了活性屮心以外的必需基团有什么功能？8.解释名词：酶原、致活素、靠近、定向、底物形变、共价催化、亲核催化、亲核剂9.什么叫酶促反应初速度？10.影响酶促反应的因素有哪些？11.底物浓度怎样影响酶促反应？米氏方程表示了什么关系？12.米氏常数Km有什么意义？13.某一酶促反应的速度从最大速度的10%提高到90%时，底物浓度应是原来的多少倍？14.某酶的Km值为2.4X10_4M,分别在下述底物浓度下催化反应：%12X105%16. 3X10_5M%110_，M%12x10 3M O当底物浓度为0. 05M时,其反应速度为128X10-7克分子/升.分。
生物化学复习思考题.
复习思考题蛋白质的结构与功能1.什么是标准氨基酸？用于合成蛋白质的20种氨基酸称为标准氨基酸，它们与其他氨基酸的区别是都有遗传密码。
20种氨基酸按结构差异可分为中性氨基酸，酸性氨基酸，碱性氨基酸三类，酸性氨基酸包括谷氨酸、天冬氨酸。
2.简述蛋白质的基本组成蛋白质由C、H、O、N四种基本元素组成，其中氮元素含量恒定，蛋白质含氮量平均为16%。
蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成，因此，蛋白质可水解为多肽或氨基酸。
3.简述肽链的基本结构蛋白质的基本组成单位是氨基酸，基本单位氨基酸通过肽键连接。
多肽化学结构为链状，所以也称多肽链。
多肽链中存在2种链：一是由-N-Cα-C-交替构成的长链，称为主链，也称骨架；一是氨基酸残基的R基团，相对很短，称为侧链。
主链有2个末端，氨基末端和羧基末端。
肽链的两个末端不同，因此我们说它有方向性,其方向性为N端到C端。
4.简述蛋白质的基本结构单位及基本结构单位之间的连接方式蛋白质的基本结构单位是氨基酸，氨基酸之间的连接方式为肽键。
肽键是蛋白质分子中一定存在的化学键，是蛋白质分子的主要化学键。
5.简述蛋白质的结构（1）不同蛋白质在生命活动中起不同作用，根本原因是它们具有不同的分子结构。
蛋白质的分子结构包括共价键结构与空间结构。
共价键结构介绍蛋白质分子中所有共价键的连接关系；空间结构描述构成蛋白质的全部原子的空间排布，即蛋白质的构象。
1种蛋白质在生理条件下只存在其中1种或几种构象，是它参与生命活动的构象。
以这种构象存在的蛋白质称为天然蛋白质。
（2）蛋白质的结构通常在四个层次上认识：一级结构是蛋白质的基本结构，描述多肽链中氨基酸残基之间的所有共价键连接，特别是肽键与二硫键。
一级结构告诉我们的最重要信息就是蛋白质多肽链的氨基酸组成及其排列顺序。
二级结构研究在一级结构中互相接近的氨基酸残基的空间关系，即肽链主链的局部构象，尤其是那些有规律的周期性结构，其中一些非常稳定，而且在蛋白质中广泛存在。
生物化学复习思考题
《生物化学》复习思考题—、写出下列各小题的中文名称或英文缩写符号1、GSH；谷胱甘肽2、GSSG；氧化性谷胱甘肽3、谷氨酸； Glu4、赖氨酸； Lys5、还原性辅酶I；NADH6、TCAc；三羧酸循环7、ADPG；腺苷二磷酸葡萄糖8、ACP；酰基载体蛋白9、EMP；糖酵解10、Cys；半胱氨酸10、UDPG；尿苷二磷酸葡萄糖11、解链温度； Tm12、ES；酶与底物中间络合物13、磷酸戊糖途径；PPP14、Met；甲硫氨酸15、 FADH2还原性黄素腺嘌呤二核苷酸16、转移核糖核酸；tRNA17.cAMP；环腺苷酸18、信息核糖核酸；mRNA19、焦磷酸硫胺素；TPP20、Pro；脯氨酸21、NAD＋；辅酶I22、米氏常数 Km二、名词解释1、必需氨基酸；在某些生物体内（如人和小白鼠）无法合成或合成量不足以维持正常的生长发育，必须依赖于食物供给的氨基酸2、超二级结构；指的是在多肽链上若干相邻的构象单元彼此作用，进一步组成有规则的结构组合体3、别构效应某些蛋白质在表现其生物功能时，其构象发生改变，从而改变整个分子的性质4、生物膜；是细胞质膜和细胞内膜系统的总称，其主要成分是脂类和蛋白质5、氧化磷酸化与底物磷酸化；生物氧化中ATP的生成有两种方式：底物磷酸化和氧化磷酸化。
底物磷酸化是指当底物经过脱氢、脱按、烯醇化或分子重排等反应时，产生高能键，再将其转移到ADP上产生ATP。
氧化磷酸化是指底物脱下的氢经过呼吸链的传递，最终与02结合生成H20的过程中所释放的能量与ADP的磷酸化进行偶联生成ATP。
6、能荷；在总的腺苷酸系统中，所负荷的高能磷酸基数量。
7、糖异生作用；由非糖前体合成葡萄糖的过程。
8、末端氧化酶；是指处于生物氧化作用一系列反应的最末端，将底物脱下的氢或电子传递给氧，并形成H2O或H2O2的氧化酶类9、构型与构象；构型：立体异构体分子中取代原子或基团在空间的取向，构型互变需要共价键的断裂或重建。
生物化学思考题
生物化学思考题生物化学思考题蛋白质1、蛋白质含量的测定方法有哪些？答：蛋白质含量的测定方法主要有：（1）凯氏定氮法：蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25（2）紫外比色法（3）双缩脲法（4）Folin—酚法（5）考马斯亮兰G—250比色法2、蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?答：蛋白质的基本组成单位是氨基酸。
蛋白质经过如下三种处理均可产生氨基酸基本单位：（1）酸水解：常用 6 mol/L的盐酸或4mol/L的硫酸在105-110℃ 20小时左右。
（2）碱水解：一般用5 mol/L氢氧化钠煮沸10-20小时。
（3）酶水解：已有十多种蛋白水解酶，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、热激蛋白酶等。
反应条件温和，酶水解时间长，反应不完全。
3、已知末端α-COOH，pK3.6，末端α-NH3+pK8.0 ε-NH+3pK10.6。
计算Ala-Ala-Lys-Ala的等电点。
4、简述蛋白质一级结构的测定顺序。
答：测定蛋白质一级结构的先后顺序为：（1）测定蛋白质分子中多肽链的数目。
（2）拆分蛋白质分子的多肽链。
（3）断开链内二硫键。
（4）分析每条多肽链的氨基酸组成比及数目。
（5）鉴定多肽链的N、C瑞残基。
（6）裂解多肽成小的肽段。
（7）测各肽段的氨基酸序列。
（8）重建完整多肽链的一级结构。
（9）确定二硫键的位置。
5、从热力学上考虑，一个多肽的片段在什么情况下容易形成α-螺旋，是完全暴露在水的环境中还是完全埋藏在蛋白质的非极性内部?为什么?答：当多肽片断完全埋藏在蛋白质的非极性内部时，容易形成氢键。
因为在水的环境中，肽键的C＝O和N－H基团能和水形成氢键，亦能彼此之间形成氢键，这两种情况在自由能上没有差别。
因此相对的说，形成α－螺旋的可能性较小。
而当多肽片段在蛋白质的非极性内部时，这些极性基团除了彼此之间形成氢键外，不再和其它基团形成氢键，因此有利于α－螺旋的形成。
6、某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH为6，问此氨基酸的pI是大于6、等于6还是小于6?氨基酸在固体状态时以两性离子形式存在。
生物化学思考题
⽣物化学思考题⼀、蛋⽩质⼆、⼀、名词：氨基酸及蛋⽩质等电点◆等电点时，蛋⽩质颗粒在溶液中溶解度最⼩，容易沉淀析出；黏度、渗透压、膨胀性以及导电能⼒均为最⼩。
蛋⽩质是由各种氨基酸通过肽键连接⽽成的多肽链，再由⼀条或⼀条以上的多肽链按各⾃特殊⽅式组合成具有完整⽣物活性的分⼦。
稳定蛋⽩质空间结构的作⽤⼒1 共价键: 肽键，⼆硫键。
维持⼀级结构2 次级键: 氢键，疏⽔键，盐键，范德华⼒等。
维持空间（⾼级）结构。
:分⼦间的吸引⼒多肽链上疏⽔性较强的氨基酸的⾮极性侧链避开⽔⾃相粘附在⼀起，形成孔⽳，对维持蛋⽩质的三级结构起着重要的作⽤)；由蛋⽩质中正负电荷的侧链基团互相接近，通过静电吸引⽽成的作⽤⼒。
蛋⽩质⼀级：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋⽩质空间结构和功能的多样性。
（AA种类，连接⽅式和排列顺序）●⼀级结构中的键：●①肽键－CO－NH－连接肽链内的键。
●②⼆硫键－S－S－（由两个半胱氨酸的-SH组成）连接肽链内或肽链间的主要桥梁。
(⼆硫键数⽬多愈，蛋⽩质结构愈稳定)⼆级:指多肽主链有⼀定周期性的，由氢健维持的局部结构超⼆级结构:是指若⼲相邻的⼆级结构中的构象单元彼此相互作⽤，形式有规律的，在空间上能辨认的⼆级结构组合体．超⼆级结构在结构层次上⾼于⼆级结构，但没有聚集成具有功能的结构域．结构域:多肽链在超⼆级结构基础上进⼀步绕曲折叠成紧密的近似球状的结构，在空间上处彼此分隔，各⾃具有部分⽣物功能的结构三级结构:球状蛋⽩的多肽链在⼆级结构、超⼆级结构和结构域等层次的基础上，组装需⽽成的完整的结构单元称为三级结构。
是指多肽链上所有原⼦（包括主链和残基侧链）在三维空间的分布。
蛋⽩质的四级结构:许多蛋⽩质由两个或两个以上相互关联的具有三级结构的亚单位组成，其中每⼀个亚单位称为亚基，亚基间通过⾮共价键聚合⽽成特定的构象。
蛋⽩质四级结构是指分⼦中亚基的种类、数量以及相互关系。
电泳:带电的颗粒在电场中可以向电荷相反的电极移动，利⽤这⼀性质分离带电荷分⼦的实验技术称为电泳蛋⽩质分⼦病别构效应蛋⽩质变性作⽤:天然蛋⽩质受物理因素或化学因素影响，其分⼦内原有的⾼度规律性结构发⽣变化，致使蛋⽩质的理化性质和⽣物学性质都有所改变，但并不导致蛋⽩质的⼀级结构的破坏，这种现象称为变性作⽤。
生化各思考题
生化各思考题第七章、代谢调控 1、什么是新陈代谢？新陈代谢简称代谢，是细胞中各种生物分子的合成、利用和降解反应的总和。
一般来说，新陈代谢包括了所有产生和储藏能量的反应，以及所有利用这些能量合成低分子量化合物的反应。
但不包括从小分子化合物合成蛋白质与核酸的过程。
生物新陈代谢过程可以分为合成代谢与分解代谢。
2、什么是代谢途径？代谢途径有哪些形式。
新陈代谢是逐步进行的，每种代谢都是由一连串反应组成的一个系列。
这些一连串有序反应组成的系列就叫做代谢途径。
在每一个代谢途径中，前一个反应的产物就是后一个反应的底物。
所有这些反应的底物、中间产物和产物统称为代谢中间产物，简称代谢物。
代谢途径具有线形、环形和螺旋形等形式。
有些代谢途径存在分支。
3、简述代谢途径的特点。
生物体内的新陈代谢在温和条件下进行：常温常压、有水的近中性环境。
由酶催化，酶的活性受到调控，精密的调控机制保证机体最经济地利用物质和能量。
代谢反应逐步进行，步骤繁多，彼此协调，有严格顺序性。
各代谢途径相互交接，形成物质与能量的网络化交流系统。
ATP是机体能量利用的共同形式，能量逐步释放或吸收。
4、列表说明真核细胞主要代谢途径与酶的区域分布。
代谢途径（酶或酶系）细胞内分布糖酵解三羧酸循环磷酸戊糖途径糖异生糖原合成与分解脂肪酸β氧化脂肪酸合成呼吸链胆固醇合成磷脂合成胞液线粒体胞液胞液胞液线粒体胞液线粒体内质网、胞液内质网代谢途径（酶或酶系）细胞内分布尿素合成蛋白质合成 DNA合成 mRNA合成 tRNA合成 rRNA合成血红素合成胆红素合成多种水解酶胞液、线粒体内质网、胞液细胞核细胞核核质核仁胞液、线粒体微粒体、胞液溶酶体 5、三个关键的中间代谢物是什么？在代谢过程中关键的代谢中间产物有三种：6-磷酸葡萄糖、丙酮酸、乙酰CoA。
特别是乙酰CoA是各代谢之间的枢纽物质。
通过三种中间产物使细胞中四类主要有机物质：糖、脂类、蛋白质和核酸之间实现相互转变。
6、细胞对代谢的调节途径有哪些？调节酶的活性。
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生物化学复习思考题（2009年）第二章蛋白质什么是蛋白质？蛋白质有哪些生理功能？蛋白质有哪些分类方法？蛋白质中含氮量一般有多少？1克蛋白氮相当于多少蛋白质？氨基酸有哪些构型？组成蛋白质的氨基酸是什么构型的？组成蛋白质的氨基酸有哪些？熟记各种氨基酸的代号。
氨基酸有哪些分类方法？氨基酸在什么情况下带负电和正电？什么叫做氨基酸的等电点？氨基酸有哪三个重要的反应？哪些氨基酸可以吸收紫外光?什么叫做构象？什么叫做构型？解释名词：肽、肽键、二肽、寡肽、多肽、氨基酸残基、氨基末端、羧基末端什么叫做蛋白质的一级结构？什么叫做肽单位?肽单位有哪些性质?什么叫做α-碳原子的二面角?什么叫做蛋白质的二级结构?二级结构有哪些类型?什么叫α-螺旋和β-折叠?平行和反平行β-折叠有何区别?试述α-角蛋白的结构.什么叫做超二级结构?超二级结构有哪些类型?解释名词:结构域、三级结构、四级结构、亚基、亚单位、均一的亚基、不均一的亚基维持蛋白质高级结构的力有哪些？什么是二硫键？二硫键是怎样形成的？蛋白质是生物大分子，为什么在水溶液中还很稳定？蛋白质在什么情况下带正电和负电？什么叫做蛋白质的等电点？解释名词：变性、复性、沉淀、可逆沉淀、不可逆沉淀、盐析蛋白质变性的本质是什么？第三章酶化学什么叫酶？与一般的催化剂比较，酶有哪些相同之处和不同点？酶的反应专一性有哪些种类？什么叫绝对专一性、相对专一性、基团专一性、键专一性、立体异构专一性？酶的惯用法命名有哪些方式？国际酶学委员会将酶分为哪几类？水解酶类与裂解酶类有何区别？什么叫做简单酶和结合酶？解释名词：酶蛋白、辅因子、辅酶、辅基、全酶、活性中心、结合部位、催化部位。
酶分子活性中心以外的必需基团有什么功能？解释名词：酶原、致活素、靠近、定向、底物形变、共价催化、亲核催化、亲核剂什么叫酶促反应初速度？10. 影响酶促反应的因素有哪些？底物浓度怎样影响酶促反应？米氏方程表示了什么关系？米氏常数Km有什么意义？某一酶促反应的速度从最大速度的10％提高到90％时，底物浓度应是原来的多少倍？某酶的Km值为2.4×10－4M，分别在下述底物浓度下催化反应:2×10－7M6.3×10－5M10－4M2×10－3M。
当底物浓度为0.05M时,其反应速度为128×10－7克分子／升.分。
试计算以上各不同浓度底物时的反应初速度。
如果酶量加倍，各情况的初速度又会如何？酶浓度怎样影响酶促反应？双底物酶促反应有多少个方式？温度怎样影响酶促反应？什么叫酶促反应的最适温度？pH值为什么也会影响酶促反应？什么叫酶的最适pH值？19. 什么叫抑制剂？抑制剂对酶活性的抑制可分为哪几种类型？20. 什么叫竞争性抑制？竞争性抑制时米氏方程怎样表达？与无抑制相比，竞争性抑制的Vmax与Km值有何变化？21. 什么叫非竞争性抑制？它与竞争性抑制有何差别？非竞争性抑制时，米氏方程如何表达？Vmax和Km有何变化？22. 反竞争性抑制的效果如何？23. 不可逆抑制剂是怎样与酶结合而抑制酶活性的？24. 解释名词：多酶体系、限速步骤、反馈抑制、顺序反馈抑制、变构酶（别构酶）、效应物、正效应物、负效应物、别构抑制剂、协同效应、正协同效应、负协同效应。
别构酶有哪些性质？什么叫做共价调节酶?酶的共价修饰有哪些方式?解释名词:同工酶、固定化酶、核酶、胞内酶、胞外酶、酶活性、比活力、酶活性的国际单位、催量、转换数、纯化倍数、回收率第四章核苷酸与核酸构成核苷酸的戊糖有哪些？DNA和RNA的主要碱基有哪些？什么叫做核苷和核苷酸？熟记各种核苷酸的代号。
3．核苷酸有什么生物学功能？4．什么叫做磷酸二酯键？5．为什么核苷酸会吸收紫外光？什么叫做减色效应？6．Chargaff定则有哪些内容？7．什么叫做DNA的一级结构和二级结构？8．DNA的双螺旋结构模型包括哪些内容？碱基配对有哪些原则？9．维持DNA双螺旋结构有哪些作用力？10．A型、B型、Z型DNA有什么区别？11．什么叫做回文结构、发卡结构、十字架结构、镜象重复、絞链DNA（H－DNA）？12．细胞中有哪些重要的RNA？13．mRNA分子上的顺反子是什么意思？什么叫做单顺反子和多顺反子mRNA?14. mRNA分子的一级结构有什么特点？15．tRNA的二级结构有什么特点？16．什么叫做核酸的变性、复性、热变性、增色效应、熔解温度（Tm）、淬火、分子杂交？17．解释名词：核酸酶、限制性核酸内切酶、核酸内切酶、核酸外切酶、粘性末端、平齐末端、同座酶18．限制性核酸内切酶是怎样命名的？19．什么是基因、基因组？什么叫质粒？20．病毒的遗传物质是什么？21．解释名词：结构基因、调节顺序、反式行为因子、顺式行为因子、卫星DNA、外显子、内含子。
22．解释名词：DNA的三级结构、超螺旋、正超螺旋、负超螺旋。
第五章维生素和辅酶什么是维生素？维生素包括哪两大类？各类包括哪些维生素？维生素A有多少种？有什么生理功能？维生素D有什么生理功能？维生素K有多少种？其生理功能是什么？维生素E有哪些主要的生理功能？抗坏血酸的分子结构有什么特点？在体内的生理功能是什么？硫胺素在体内与什么物质结合成复合物？这个复合物的主要功能是什么？黄素、核黄素、FMN、FAD的分子结构有哪些联系？在生物体内，核黃素主要以什么形式存在？其主要生理学功能是什么？核黃素辅基是怎样起氧化还原作用的？泛酸在体内有那些主要的生理学功能？维生素B5包括哪些化合物？其在体内的主要生理功能是什么？辅酶I和辅酶II是怎样起氧化还原作用的？维生素B6包括哪些化合物？在体内的主要功能是什么？生物素的主要功能是什么？在体内具有生理活性的叶酸是什么形式？其生理作用是什么？可转移哪些基团？维生素B12存在于哪些生物中？辅酶B12在体内主要有哪些生理功能？硫辛酸的主要生理功能是什么？第六章生物膜1．什么叫生物膜？生物膜有哪些特征？2．生物膜主要由哪些物质组成？3. 构成生物膜的脂类物质有哪些？这些分子在结构上有哪些特点？4. 膜蛋白在生物膜上怎样分布？什么叫内嵌蛋白和外周蛋白？5. 解释名词：双亲分子、脂双分子层、膜联蛋白、侧向扩散、跨脂双层扩散、颠倒换位、类结晶态、凝胶态、相变、相变温度6. 什么叫膜的“流动镶嵌模型”？7. 解释名词：跨膜通道、载体蛋白、分子泵、胞吐作用、胞吞作用、主动转运、被动转运、一级主动转运、二级主动转运、通道蛋白、单向转运蛋白、偶联转运蛋白（共转运蛋白）、同向转运蛋白、反向转运蛋白、协同转运（共转运）、同向转运、反向转运8. 什么叫葡萄糖转运蛋白（葡萄糖透性酶）？试解释它转运葡萄糖的作用机制。
9. 什么叫Cl-/HCO3-交换蛋白？试解释它的作用方式。
10. 转运ATP酶有哪些类型？试解释Na+/K+ATP酶的作用机制。
11. 试解释半乳糖苷转运蛋白的作用机制。
第七章激素与细胞信号转导什么叫激素?高等动物激素的分泌有哪些方式?按照化学结构,激素可以分为哪些种类?什么叫做腺体激素和组织激素?下丘脑可以分泌哪些激素?垂体的前叶、中叶、后叶各可以分泌哪些激素？动物的甲状腺可以分泌哪些激素？胰岛能分泌哪两种重要的激素？肾上腺的髓质和皮质分别可以分泌哪些激素？重要的性激素有哪三大类？各大类激素有什么主要的功能？前列腺素的化学本质是什么？什么叫做激素的反馈调节？激素的反馈调节有哪些种类？什么叫做激素的协同作用和拮抗作用？什么叫受体和配体？激素的受体有哪些特征？激素的受体有哪些种类？G蛋白的结构如何？与G蛋白结合的受体是怎样进行信号转导的？解释名词：第一信使、第二信使、级联系统（级联放大作用）、G蛋白甾体激素是怎样进行信号转导的？第八章新陈代谢引论1．解释名词：同化作用、异化作用、中间代谢、代谢途径、分子水平调节、细胞水平调节、整体水平调节、同位素示踪法、体内研究、体外研究2．细胞代谢中主要的化学反应有哪些？3．新陈代谢的调节有哪些方式？第九章糖代谢1. 什么叫呼吸作用？什么叫呼吸基质？高等生物的呼吸基质有哪些？2. 熟释由葡萄糖开始到丙酮酸生成为止的糖酵解全过程。
并熟记各步骤起催化作用的酶的名称。
在糖酵解过程中，哪些反应消耗ATP？哪些反应生成ATP？哪些反应生成NADH？1分子葡萄糖变成2分子丙酮酸可纯得多少分子的ATP（不包括NADH经氧化磷酸化所产生的ATP数）？糖酵解有什么生理功能？在糖酵解中，哪几个酶有调节作用？什么物质可使这些酶活性受抑制？丙酮酸生成后，可有哪几条去路？各在什么种类的生物中发生？什么叫葡萄糖异生作用？葡萄糖异生作用是通过什么途径进行的？8. 糖酵解和三羧酸循环分别在细胞的什么部位进行？9. 由丙酮酸转变为乙酰CoA的过程如何？有哪些酶类参加？有哪些辅因子参加？10. 熟记三羧酸循环的全过程，并熟记各步骤的酶的名称。
11. 在三羧酸循环（柠檬酸循环）中，哪个步骤脱氢生成NADH和FADH2？如果经氧化磷酸化作用每个NADH可生成3个ATP，每个FADH2可生成2个ATP，则1分子乙酰CoA经三羧酸循环可生成多少分子的ATP？若经氧化磷酸化作用每个NADH可生成2.5个ATP，每个FADH2可生成1.5个ATP，则1分子乙酰CoA经三羧酸循环可生成多少分子的ATP？12. 三羧酸循环有哪些生理功能？三羧酸循环是怎样得到调节控制的？13. 试述乙醛酸途径的过程。
该途径的产物是什么？14. 熟记磷酸戊糖途径的全过程，并熟记各步骤的酶的名称。
磷酸戊糖途径有哪些生理功能？每分子葡萄糖经此途径彻底氧化，可生成多少分子的NADPH？磷酸戊糖途径在细胞的什么部位进行？该途径有何特点？糖原是怎样降解和合成的?分别用什么酶催化？第十章生物氧化1. 什么叫做物质代谢和能量代谢? 什么叫生物氧化？2. 什么叫自由能？怎样利用自由能变（∆G）来判断一个反应能否自发进行？3. 标准自由能变化（∆G°）与反应的平衡常数有何关系？ΔG°和ΔG΄°各表示什么意义？4. 糖代谢有下列反应：1－磷酸葡萄糖磷酸葡萄糖异构酶6－磷酸葡萄糖在38℃反应平衡时，1－磷酸葡萄糖含量为5％，6－磷酸葡萄糖含量为95％，求反应的△Goˊ。
如果反应未达到平衡时，设1－磷酸葡萄糖的浓度为0.01Mol/L,而6-磷酸葡萄糖的浓度为0.001Mol/L,求反应的△G是多少。
5. 生物体内的自由能有什么作用？6. ATP分子中有多少个高能磷酸鍵？每个高能磷酸鍵水解时能释放多少自由能？ATP可通过哪些方式水解而放出自由能？7. 除ATP外，生物体内还有哪些高能磷酸化合物？8. 什么叫电子传递链(呼吸链)？电子传递链包括哪些电子载体？哪些只是传递电子的？哪些既传递电子，又传递氢？9. E΄°与ΔE΄°各表示什么意义？∆G΄°与∆E΄°的关系如何？10. 电子传递链包括哪几个复合物？各复合物由什么电子载体构成？什么叫末端氧化酶？（答：就是细胞色素氧化酶。