经胶原蛋白处理的氧化棉性状比较

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胶原蛋白的提取及其对纺织材料的改性研究_肖高

摘要：对从不同的废弃皮革原料中提取胶原蛋白的酸法、碱法、盐法和酶法工艺，以及胶原蛋白对桑蚕丝结构与性能的改性，胶原蛋白对棉纤维结构与性能改性，胶原蛋白与合成纤维的共混改性，胶原蛋白与丝素、壳聚糖静电纺丝制备共混纳米复合纤维几个重要研究方向进行了综述，并对胶原蛋白在纺织领域的发展方向提出了一些建议。

关键词：胶原蛋白；提取方法；纺织材料；改性中图分类号：TS102.6；TS51 文献标识码：A 文章编号：1001-7003(2010)02-0005-05胶原蛋白的提取及其对纺织材料的改性研究肖高，施亦东，陈衍夏（四川大学轻纺与食品学院，成都 610065）收稿日期：2009-09-18作者简介：肖高(1986－ )，男，硕士研究生，研究方向为环境友好型功能纺织材料的开发。

通讯作者：施亦东，副教授，shiyidong@。

Extraction of Collagen Protein and Modi ﬁ cation Research ofTextile Materials with Collagen ProteinXIAO Gao, SHI Yi-dong, CHEN Yan-xia(College of Textile and Food, Sichuan University, Chengdu 610065, China)Abstract: This thesis overviewed following important research directions: extraction of collagen protein from various scrap leather raw materials, collagen protein's modification to silk's structure and performance; collagen protein's modification to cotton fiber's structure and performance, collagen protein and synthetic fiber's blend modi ﬁ cation and blend nano-composite ﬁ bers made by collagen protein, ﬁ broin and electrospinning of chitosan. The thesis also suggested some proposes for collagen protein's development direction in the textile ﬁ eld.Keywords: Collagen protein; Extraction method; Textile materials; Modification胶原蛋白是一种天然的纤维蛋白，主要存在于动物的皮、骨、肌腱等组织中，是结缔组织中重要的结构蛋白，起着支撑器官、保护机体的功能。

胶原蛋白涂覆棉纤维的研究_许云辉

第28卷　第5期2007年5月纺　织　学　报Journal of Textile Research Vol .28　No .5May 2007文章编号:0253-9721(2007)05-0023-05胶原蛋白涂覆棉纤维的研究许云辉1,陈宇岳2,黄晨1(1.安徽农业大学轻纺工程与艺术学院,安徽合肥　230036;2.苏州大学材料工程学院,江苏苏州　215021)摘　要　胶原蛋白具有独特的3股螺旋结构,优越的生物相容性和生物降解性,极具应用前景。

为了进一步拓展纤维素的应用领域和开发新型绿色纤维素纤维,采用高碘酸钠对棉纤维进行局部有限选择性氧化,然后与胶原蛋白溶液反应,制备了涂覆胶原蛋白棉纤维。

结果表明:经高碘酸钠有限氧化后棉纤维的断裂强度降低不明显;胶原蛋白分子通过席夫碱CN 双键共价结合在棉纤维表面。

关键词　高碘酸钠;有限选择性氧化;棉纤维;胶原蛋白;共价键交联中图分类号:TS102.211 文献标识码:A Study of cotton fiber coated by collagenXU Yunhui 1,CHE N Yuyue 2,HUANG Chen1(1.College of Light -Textile Engineering and A rt ,Anhui Agricultur al Univers ity ,Hefei ,A nhui 230036,China ;2.Scho ol of M aterial Engineering ,Soo cho w University ,Su zhou ,Jiangsu 215021,China )A bstract Collagen has great potential applications because of its unique construction of three -ply helix ,pr edominant bio -compatibility and bio -degradability .For further development of the application domain ofcellulose and exploiting new green cellulosic fibers ,a ne w c otton fiber coated with collagen was prepared by the limited selective oxidation of the fiber with sodium periodate and subsequent treatment with the solution of colla gen in this paper .The results showed that the breaking strength of the cotton fiber after the limited oxidation by sodium periodate did not decrease remarkably ,and the c ollagen molecules through the C N double bond of the Schiff base combined on the surface of the cotton fiber .Key words sodium periodate ;limited selective oxidation ;cotton fiber ;colla gen ;covalent bond cr oss -link 收稿日期:2006-08-28 修回日期:2006-11-08作者简介:许云辉(1976—),男,讲师,博士。

胶原蛋白

酸法处理时，反应强烈，水解彻底，多生成氨基酸混合物，而且使用酸提取时，根据酸浓度、水解温度、水解时间等条件的不同，可以得到分子量不均的胶原水解物。但是在即使中等浓度酸彻底水解过程中色氨酸也会全部被破坏，丝氨酸和酪氨酸也会部分被破坏，且设备腐蚀严重。因此，酸法溶出生物医用胶原要准确控制酸度、温度、时间等影响因素。由于各种不足，酸法很少单独使用，一般和酶法配合。比如以猪皮为原料，在柠檬酸（pH8.6）和胃蛋白酶协同下提取胶原蛋白。在处理后的猪皮中加0.05moL/L含有胃蛋白酶的柠檬酸溶液（pH2.
理化性质
化学
结构
胶原蛋白红外光谱(5张)一般是白色、透明的粉状物，分子呈细长的棒状，相对分子质量从约2kD至300kD不等。胶原蛋白具有很强的延伸力，不溶于冷水、稀酸、稀碱溶液，具有良好的保水性和乳化性。胶原蛋白不易被一般的蛋白酶水解，但能被动物胶原酶断裂，断裂的碎片自动变性，可被普通蛋白酶水解。当环境pH为酸性时，胶原的变性温度为38~39℃。
畜禽源动物组织是人们获取天然胶原蛋白及其胶原肽的主要途径，但由于相关畜类疾病和某些宗教信仰限制了人们对陆生哺乳动物胶原蛋白及其制品的使用，现今正在逐步转向海洋生物中开发。欧洲食品安全局（EFSA）已证实了即使是动物骨骼来源的胶原蛋白也不存在感染疯牛病和其它相关疾病的可能。
由于氨基酸组成和交联度等方面的差异，使得水产动物尤其是其加工废弃物——皮、骨、鳞中所含有的丰富的胶原蛋白具有很多牲畜胶原蛋白所没有的优点，另外来源于海洋动物的胶原蛋白在一些方面明显优于陆生动物的胶原蛋白，比如具有低抗原性、低过敏性等特性。因此水产胶原蛋白可能逐步替代陆生动物胶原蛋白。
在实际提取过程中，不同提取方法之间往往相互结合，可以得到较好的提取效果。采用超高压处理系统对原料给予高压处理一段时间，使其组织结构和胶原蛋白的三股螺旋结构发生松弛、变性，便于分离提取。

胶原蛋白海绵幻灯专业教育

胶原的组成与结构
1.蛋白质是生命的物质基础，机体的每个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质的参与，是人体组织更新、修补的主要原料。 2.蛋白质基本组成单位是氨基酸，氨基酸分子之间通过脱水缩合形成肽链，肽链在盘曲缠绕成具有各种功能的三维立体结构的蛋白质生物大分子。 3.胶原是由3个氨基酸肽链组成的三股螺旋结构。其中甘氨酸(Gly)占30%，脯氨酸(Pro)和羟脯氨酸(Hyp)共占约25%。
开胸骨
钢丝固定胸骨，胸骨后放置胶原蛋白海绵以减少术后渗血,促进骨断面愈合
心外
血管吻合
包绕血管，促进愈合，提高吻合效率，防止粘连
临床应用—耳鼻喉科
科室
手术名称
植骨
胶原蛋白包裹自体骨膜修复骨缺损
胶原蛋白能粘附和容纳大量的成骨细胞, 引导新骨逐渐长入材料内部,为骨的生长提供支架,并为细胞在其表面生长、繁殖、分泌基质提供良好的微环境。并且能够阻挡周围生长较快的结缔组织长入缺损区, 降低骨不连的发生率。
临床应用_神经外科
类别
手术名称
科劳得的作用
颅底手术
减轻疤痕的产生，提高美感
胶原蛋白对表皮细胞有营养和修复的功能。具有趋向性的生物活性，使表皮细胞有序排列。有效地避免和减轻疤痕组织的产生。
可与药物合用
与抗生素配合使用，用于感染创面的治疗。
科劳得的临床应用
临床应用_普外科
类别
手术名称
科劳得的作用
肿瘤
腹腔、腹膜后肿瘤切除术
填塞残腔,促进创面愈合
胶原蛋白类型
到目前为止，已发现约28种类型的胶原（Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ……Ⅹ、Ⅺ等），其中了解较多的是Ⅰ--Ⅴ型胶原。 I型和Ⅲ型胶原广泛存在于间质结缔组织中，如：骨、肌腱等。Ⅱ型胶原主要存在于软骨中。皮肤中主要含有I型和Ⅳ型胶原。胶原是一种长的纤维状蛋白，具有很大的抗张强度，胶原除作为组织的支持物，赋予组织张力外，对细胞的分化、运动、化学趋向性、结缔组织修复等均起重要作用。

超支化聚合物

印染（２００８Ｎｏ．４）ＷＷＷｏｃｄｔ＇ｎ．ｃｏｒｎ．ｃ田盐染色均获得了比未接枝棉织物常规有盐染色高的Ｋ／Ｓ值，其耐摩擦色牢度、耐洗色牢度也均令人满意。

３结论（１）氧化棉织物中醛基含量越高，越易与ＨＢＰ—ＮＨ：发生接枝反应，越有利手提高ＨＣ，ＣＦ活性染料无盐染色性能，但棉织物氧化程度的提高，会造成织物的强力损伤。

合适的氧化棉织物中醛基含量为８ｍｍｏｌ／ｇ左右，其制备工艺为：２ｇ／ＬＮａｌＯ．水溶液、浴比１：３０，４０℃反应３０ｒａｉｎ。

（２）增加ＨＢＰ—ＮＨ２溶液浓度、提高反应温度，可缩短接枝反应时间。

理想的ＨＧＣＦ制备工艺为：ＨＢＰ．ＮＨ２１０ｇ／Ｌ，ｐＨ值７．０—８．０，６０℃反应５ｍｉｎ。

（３）在最佳工艺条件下，ＨＢＰ．ＮＨ：接枝氧化棉织物活性染料无盐染色后，其Ｋ／￥值明显高于未接枝棉织物常规有盐染色，耐摩擦色牢度和耐洗色牢度令人满意。

∞参考文献：［１］许云辉，陈宇岳，林红．氧化纤维索的研究进艘及发展趋势［Ｊ］．苏州大学学报（工科版），２００６，２６（２）：ｌ一６．［２】赵希荣。

夏文水．商碘酸钠氧化｛ｊ；ｌ布纤维反应条件的研究［Ｊ］．纤维紊科学与技术，２００３，１１（３）：１７—２１．［３］许云辉，林红，陈宁岳．选择性氧化棉纤维的聚集态结构［Ｊ］．纺织学报，２００６，２７（１１）：１—５．［４］ｘ．Ｄ．Ｌｉｕａ，Ｎ．Ｎｉｓｈｉａ，Ｓ．Ｔｏｋｕｒａｂ，ｅｔａ１．Ｃｈｉｔｏｓａｎｃｏａｔｅｄｃｏｔｔｏｎｆｉｂｅｒ：ｐｒｅｐａｒａｔｉｏｎａｎｄｐｈｙｓｉｃａｌｐｒｏｐｅｒｔｉｅｓ［ｊ】．ＣａｄｍｈｙｄｒａｔｅＰｏｌｙｍｅｒｓ。

２００１（４４）：２３３—２３８．［５］许云解，黄晨，陈字岳，等．棉纤维经胶原蛋白涂覆处理后的结构［Ｊ］．纺织学报，２００７，２８（６）：ｌ一４．［６］许云辉，陈字岳。

黄展．胶原蛋白涂覆棉纤维的研究［Ｊ】．纺织学报，２００７。

２８（５）：２２—２７．［７］杨莉，林红，陈宇岳，等．氧化棉纤维经角蛋白溶液处理后的结构及性能研究［Ｊ］．南通大学学报（自然科学版），２００７。

四川省2023年执业药师继续教育参考答案

四川省2023年执业药师继续教育参考答案MTM慢病管理技能与实例分析成绩：100分，考试合格！考试合格单选题1.以下哪个选项符合药物治疗管理（MTM）（） (C) 正确A.在给患者发药时进行用药教育B.面向患者群体旨在提高药品使用的服务C.指具有药学专业技术优势的药师对患者提供用药教育、咨询指导等一系列专业化服务，从而提高用药依从性、预防患者用药错误，最终培训患者进行自我用药管理，以提高疗效。

D.为制定处方集提供决策的服务2.药物相关干预计划（MAP）是（） (D) 正确A.由药师书写用于与医生沟通的文书，包括药师对患者药物治疗的计划B.在药师及其他医务人员的帮助下由患者完成，用于记录药物及健康关切的问题C.药师内部使用的医疗文书，类似于SOAP note，用于记录关于患者服用的每一个药物的计划D.以患者易于理解的语言记录他/她所服用每个药品的作用及服用方法3.以下不属于MTM服务核心要素的是（） (D) 正确A.个人用药记录（PMR）B.用药相关行动计划（MAP）C.干预或转诊D.用药相关问题（MRP）4.以下哪种属于开放性问题（） (B) 正确A.你一直在吃这种药吗？B.你每天吃什么药？C.你认为这个药物有效吗？D.你过敏吗？5.MTM治疗评价应该从哪四个维度进行（） (A) 正确A.适应症、有效性、安全性、依从性B.适应症、经济性、安全性、依从性C.适应症、有效性、经济性、依从性D.适应症、有效性、安全性、经济性6.下列属于不必要的药物治疗的是（） (D) 正确A.无适应症用药B.需要单一药物却使用多种药物C.更适合用非药物治疗D.以上情况均符合7.导致患者依从性差的因素有（） (D) 正确A.药品价格太高B.不能吞咽或适当服用药物C.买不到药品D.以上情况均符合8.对用药相关问题（MRP）进行权重排序，应优先考虑的问题为（） (D) 正确A.患者迫切需要解决的问题B.容易解决、可以立刻解决的问题C.临床严重副作用D.以上均对9.老年人常见的综合征有（） (D) 正确A.跌倒B.痴呆C.谵妄D.以上均是10.下列关于老年人生理功能变化描述错误的是（） (D) 正确A.皮肤萎缩变薄，皮肤血供下降可能影响经皮吸收B.肌肉减少、血供减少，肌肉注射和皮下注射吸收下降C.总体水分减少，水溶性药物血浆浓度升高D.肾单位和肾血流量增加常见疾病的自我药疗与非处方药（一）成绩：100分，考试合格！考试合格多选题1.临床常见失眠形式有（）(ABCDE) 正确A.睡眠潜伏期延长：入睡时间超过30min；B.睡眠维持障碍：夜间觉醒次数≧2次或凌晨早醒；C.睡眠质量下降：睡眠浅、多梦；D.总睡眠时间缩短：通常少于6h；E.日间残留效应( diurnal residual effects):次晨感到头昏、精神不振、嗜睡、乏力2.痛经可分为（）(AB) 正确A.原发性痛经B.继发性痛经C.青春期痛经D.异位痛经3.念珠菌性阴道炎患者白带症状（）(ABCD) 正确A.增多B.可呈水样C.白色凝乳样D.阴道口有白色膜状物4.用于念珠菌性阴道炎的抗真菌药有（）(ABC) 正确A.唑类B.制霉素C.聚维酮碘D.伊曲康唑5.阴道感染阴道毛滴虫而引起的阴道炎主要表现为（）(ABCD) 正确A.通常白带增多B.质稀有泡沫C.秽臭D.阴道瘙痒6.阴道炎的自我治疗原则（）(ABCD) 正确A.使用淋浴，少用或不用盆浴。

胶原蛋白海绵与常见纤维素海绵止血材料的理化性质及凝血效果对比研究

学术论著①鹏拓生物科技(杭州)有限公司浙江杭州 310000 ②首都医科大学宣武医院神经外科北京 100053*通信作者：******************作者简介：何坤，男，(1996- )，硕士，从事生物医学材料研究工作。

[文章编号] 1672-8270(2023)10-0201-05 [中图分类号] R197.39 [文献标识码] AComparative study of physicochemical properties and coagulation effects of collagen sponge and common cellulose sponge of hemostatic materials/HE Kun, CUI Han-rui, MAO Zhan-qiang, et al//China Medical Equipment,2023,20(10):201-205.[Abstract] Objective: T o compare the physicochemical properties and coagulation effects of collagen, sodium carboxymethyl cellulose (CMC-Na) and hydroxyethyl cellulose (HEC), so as to explore the suitably hemostatic materials to human body. Methods: Three kinds of different sponges that contained respectively collagen, CMC-Na and HEC were prepared by lyophilization technique, and the pH values and conductivities of these sponge materials were measured. The dissolution states of different materials in 0.9% normal saline and the in vitro coagulation time of them were compared. Results: The pH values of three kinds of sponge materials were respectively (6.91±0.15), (6.82±0.06) and (6.94±0.09) at 37℃, which were in the neutral range. The conductivities of collagen sponge and HEC sponge were respectively 2.41±0.56 μS/cm and 3.74±0.14 μS/cm, which were significantly lower than that (59.08±4.65 μS/cm) of CMC-Na sponge at 37℃, the differences of them were significant (t =18.655, t =15.328, P <0.05), respectively. The collagen sponge could still maintain its complete structure after swelling when it was immersed 40 min in 0.9% normal saline, but the structures both CMC-Na sponge and HEC sponge occurred a certain degree of disintegration at 40 min. Collagen sponge had the fastest coagulation time of 149 seconds, and the coagulation times of HEC sponge and CMC-Na sponge respectively increased by 62% and 123% than collagen sponge, and the differences of them were significant (t =5.376, t =9.180, P <0.05). Conclusion: As a hemostatic material, collagen sponge is better than CMC-Na and HEC sponge in terms of physicochemical properties and coagulation time, which can be suitable for human body as a hemostatic material.[Key words] Collagen; Sodium carboxymethyl cellulose (CMC-Na); Hydroxyethyl cellulose (HEC); Coagulation [First-author's address] Pengtuo Biotechnology (Hangzhou) Co., Ltd., Hangzhou 310000, China.[摘要] 目的：对比研究胶原蛋白、羧甲基纤维素钠(CMC-Na)和羟乙基纤维素(HEC)三者的理化性质及凝血效果，寻找适宜人体的止血材料。

胶原蛋白的误区

胶原蛋白常识误区
很多判断胶原蛋白的品质都通过一些外观的手法来对比，这种是极其不科学的，只能做个简单参考，不可信。

1、颜色
每一种天然的产物都会有颜色，每种产物的生长周期不一样，采收时间不一样，颜色都会有变化，所以颜色不可靠。

如果要产品颜色统一，很简单的，漂白！经常报纸报道的，硫磺熏白，双氧水漂白等等，都是食品安全问题。

如果产品颜色足够白，可信吗，是个问号？
最重要的是产品溶解到水中以后，产品的水溶液是透明的，里面没有悬浮物，没有杂质沉淀，是一个状态。

胶原蛋白溶解以后，颜色会有变化，也是正常范围。

作为天然提取的产品，颜色变化肯定是有的，淡白色、淡黄色等等，天然产品不可能是一个标准色。

如果每批产品的颜色都是一致的亮白，倒是觉得怀疑了，不过大部分消费者喜欢干净的白色，这也就造成了厂家会想办法解决变成白色，这样天然的本质也不存在了。

2、气味
产品的气味也是很多判断标准中提到的。

这个反而比较靠谱一些，大家都知道，鱼有鱼腥味，羊有羊膻味，每种动物都有自己特有的味道。

作为胶原蛋白从不同的动物的皮中提取来的，都会带有动物本身的味道，只不过提取的过程中去除了脂肪、角质等杂质，这个味道比较淡，比较小。

每个人的嗅觉敏感度都不一样，最后感觉出来的味道会有差别，总的来说，味道肯定是有的，就算接近无味，也是有味道的。

如果没有味道了，反而值得怀疑。

如果气味是特别大，特别重，特别冲的，那产品肯定没有处理好，不好。

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希望对大家有帮助！~。

胶原蛋白处理对盐缩丝结构与性能的影响

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江纺ＩＮｓ鞋ｉ苏织鼹Ｇｕ糕
１３２微观结构测试．－
仪器：Ｓ一５０７型扫描电子显微镜；
测试条件：度２，对湿度６％；温０相５
１３３Ｘ线衍射．．射
仪器：日本理学２２型ｘ０７射线衍射仪；
蛋白的主要区别在于：胶原不溶于水，而胶原蛋白
溶于水；不能被蛋白酶利用，胶原胶原蛋白可被蛋白酶利用。胶原蛋白具有三股螺旋结构，由三条多肽链组成，条肽链都是左手螺旋构型，每一三条左手螺旋一又互相缠绕成右手螺旋结构～链即超螺旋结构。中国是世界皮革生产基地，每年都有１０万多０吨的皮革作为边角料被废弃，而这些废弃料中却
分子链的丝氨酸、酪氨酸侧链羟基处，形成螯合物，配位过程中破坏了多肽链之间的部分氢键和
范德华力，而使纤维溶胀、从分子结构松弛。而作
收稿日：０８１ — ８期２０—０２
重Ｇ，２进行增重率计算。故有：增重率（＝Ｇ一１ｃ１０％。％）（２Ｇ） ×１０／
衍射强发
４
０００
３
０００
２实验结果与分析
２１盐缩丝纤维经胶原蛋白溶液处理后的增／．失
多独特的性质和功能，广泛应用于生物医学材料、
先将市售的活性胶原蛋白用去离子水配成浓度为１、、０／、５、０，的溶液，。Ｌ５１ｇ１Ｌ２ｇＩＬＬ｜备用

胶原蛋白产品质量要求-2023最新

胶原蛋白产品质量要求1范围本文件规定了胶原蛋白产品的术语和定义、要求、试验方法、标志、包装、运输和贮存。

本文件适用于胶原蛋白产品的生产和检验。

2规范性引用文件下列文件中的内容通过文中的规范性引用而构成本文件必不可少的条款。

其中，注日期的引用文件，仅该日期对应的版本适用于本文件；不注日期的引用文件，其最新版本（包括所有的修改单）适用于本文件。

GB15979—2002一次性使用卫生用品卫生标准GB/T16886.5医疗器械生物学评价第5部分：体外细胞毒性试验GB/T16886.10医疗器械生物学评价第10部分：刺激与皮肤致敏试验GB/T16886.17医疗器械生物学评价第17部分：可沥滤物允许限量的建立YY/T0313医用高分子产品包装和制造商提供信息的要求YY/T0466.1医疗器械用于医疗器械标签、标记和提供信息的符号第1部分：通用要求YY/T1511-2017胶原蛋白海绵YY/T0471.4接触性创面敷料试验方法第4部分:舒适性YY0954无源外科植入物Ⅰ型胶原蛋白植入剂3术语和定义下列术语和定义适用于本文件。

3.1胶原蛋白collagen一类含有至少20种在遗传学上不同类型的分泌蛋白质家族，主要担任机体的结构支撑功能，具有独特的由三条多肽链(被称为α链)组成的三螺旋构型，并具有一定的生物学功能。

[来源：YY/T1849—2022，3.1]3.2胶原蛋白海绵由动物组中提取的胶原蛋白，经纯化、交联（如果有）、冷冻干燥、灭菌等工艺处理后制备的海绵状敷料。

3.3胶原蛋白植入剂在无菌条件下，将纯化的胶原蛋白原料均匀分散于缓冲液中配成的不同浓度的胶原蛋白悬浮液后，充填于预灌封注射器中制成的产品。

3.4胶原蛋白敷料浸透I型胶原蛋白的医用非织造敷布。

4要求4.1胶原蛋白海绵4.1.1性状应为白色或浅黄色、疏松的海绵。

4.1.2干燥失重试样减重质量应不大于15.0%。

4.1.3液体吸收性试样吸收的水分应不少于自身重量的20倍。

胶原蛋白交联氧化棉纤维的制备及性能表征

维。运用傅里叶红外光谱和光电子能谱研究胶原蛋白与棉纤维的交联机理，并分析了胶原蛋白浓度、处理时间、反应温度、溶液ｐＨ值等因素对交联效果的影响以及经胶原蛋白处理后棉纤维的性能。胶原蛋白交联棉
纤维的优化工艺为：胶原蛋白用量１一％，％２反应温度３４，５— ０处理时间１ｈｐ，Ｈ值４— ，５高碘酸钠质量浓度１ｓＬ／。处理后棉纤维断裂强力有所提高，断裂伸长率略有降低，初始模量增大，弹性变形增加。
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丝胶蛋白整理对氧化竹原织物抗皱性能的影响

丝胶蛋白整理对氧化竹原织物抗皱性能的影响储咏梅1，2，陈宇岳2，王琪3（1.扬州职业大学纺织服装系，江苏扬州225009；2.苏州大学材料工程学院，江苏苏州215021；3.扬州出入境检验检疫局，江苏扬州225002）摘要：针对竹原纤维织物在服用性能方面抗皱性较差的问题，首先采用高碘酸钠对竹原织物进行选择性氧化，再利用丝胶蛋白溶液对氧化竹原织物进行抗皱改性整理.测试了在不同氧化剂浓度以及不同丝胶蛋白溶液整理条件下竹原织物的急弹和缓弹折皱回复角，并对工艺条件进行了优化.整理结果表明：氧化竹原织物经丝胶蛋白溶液整理后抗皱性能得到了显著改善.最佳整理方案为：氧化剂NaIO 4质量浓度4g/L ，丝胶蛋白溶液质量分数3%，处理温度50℃，处理时间2h.关键词：丝胶蛋白整理；氧化竹原织物；折皱回复角；抗皱性能中图分类号：TS 195.6文献标志码：A文章编号：1671－024X （2010）02－0048－03Effect on crease resistance of original bamboo fabric treated by sericin proteinCHU Yong-mei 1，2，CHEN Yu-yue 2，WANG Qi 3（1.Depart of Textile and Clothing ，Yangzhou Polytechnic College ，Yangzhou 225009，China ；2.College of Material Engi －neering ，Suzhou University ，Suzhou 215021，China ；3.Yangzhou Entry-Exit Inspection and Quarantine Bureau ，Yangzhou 225002，China ）Abstract ：In order to improve the crease resistance of original bamboo fabric ，the cellulose of original bamboo fabric isfirst prepared by selective oxidation with NaIO 4and then treated with sericin protein solution.The optimized finishing processes are acquired respectively through testing crease recovery angles of original bamboo fabric under different oxidant concentrations and sericin protein solution finishing conditions.The results show that the crease resistance of original bamboo fabric treated by sericin protein solution are remarkably improved.The optimum treated program is decided as follows ：NaIO 4concentration 4g/L ，sericin protein solution con －centration 3%，treatment temperature 50℃，and treatment time 2h.Key words ：sericin protein finishing ；oxidized original bamboo fabric ；crease recovery angle ；crease resistance收稿日期：2009-11-10基金项目：国家教育部高等学校博士学科点专项科研基金项目（20060285004）；扬州职业大学教科研立项项目（06409）作者简介：储咏梅（1971—），女，副教授，博士研究生.通讯作者：陈宇岳（1962—），男，教授，博士生导师.E-mail ：chenyy@第29卷第2期2010年4月天津工业大学学报JOURNAL OF TIANJIN POLYTECHNIC UNIVERSITYVol.29No.2April 2010在新型纺织材料中，竹原纤维是采用机械、物理的方法从竹材中直接提取的一种天然纤维素纤维，由于具有透湿透气性、抗菌性、防紫外线等诸多优良性能而受到广泛关注.但竹原纤维比较粗硬，刚性较大，导致在服用性能方面抗皱性能差、易产生刺痒感，从而限制了其在高附加值纺织产品中的应用和开发.丝胶作为构成蚕丝的一种天然蛋白质，对人体具有亲和保健性，组成丝胶的18种氨基酸中有8种是人体必需的氨基酸[1]，若能将丝胶蛋白接枝到竹原纤维上，不仅可以改善竹原纤维的刺痒感，提高抗皱性能，而且其表面可以获得真丝化的效果.但丝胶蛋白分子结构中缺乏能与纤维素纤维直接发生共价交联的基团，丝胶固着率较低.本文首先采用高碘酸钠对竹原纤维织物进行选择性氧化，得到二醛基纤维素（DAC ），醛基的活性很大，能够与丝胶蛋白中的氨基直接发生交联反应从而将丝胶蛋白固着在竹原纤维上[2]，可有效提高丝胶蛋白在竹原纤维改性整理中的效果.笔者还对氧化竹原织物经丝胶蛋白溶液整理后抗皱性能的变化第2期特征进行了测试，讨论了氧化程度、丝胶蛋白浓度、处理时间和处理温度对竹原织物抗皱性能的影响.1实验部分1.1实验材料及药品实验原料为：100%竹原纤维织物，平纹组织，织物密度229根/10cm×214根/10cm，经纬纱线密度29.4 tex×29.4tex，织物厚度0.442mm，织物总紧度73.8%.所用药品为：丝胶粉，分子质量为15ku，湖州南方生物科技有限公司产品；高碘酸钠、丙三醇，AR级. 1.2样品制备（1）氧化竹原织物的制备：将经过煮练和漂白的竹原织物剪取数十片长约35cm、宽约6cm的布条，按浴比1∶50置于一定浓度的高碘酸钠溶液中，在80℃下避光氧化2h.再放入0.1mol/L丙三醇溶液中反应0.5h，以去除未反应的高碘酸钠.用去离子水充分洗涤后，自然晾干，制得氧化竹原织物，装袋备用.（2）丝胶蛋白氧化竹原织物的制备：将制备的氧化竹原织物按浴比1∶30投入到一定浓度的丝胶蛋白溶液中，在一定温度下浸渍一段时间后于烘箱中进行预烘（温度为80℃）和焙烘（温度为130℃），常温下水洗浸泡24h，置于空气中自然晾干，装袋备用[3-4].1.3抗皱性能测试织物抗皱性能可用织物的折皱回复性来表示.在规定的时间（急弹15s，缓弹5min）内测得试样折皱回复角度，回复角越大，表示织物折皱回复性越好，反之则差.不同试样的急弹回复性能与其缓弹回复性能的大小变化规律基本一致，呈线性正相关关系.折皱回复性能测试仪器采用YG541B织物折皱弹性测试仪，按GB/T3819-1997《纺织品织物折痕回复性的测定回复角法》中的水平法进行测定，试样规格为15mm×40 mm，试样压力负荷为10N.分别取3个经向测定值的平均值，3个纬向测定值的平均值，然后将经、纬向的急弹性平均值相加（经急弹+纬急弹），经、纬向缓弹性平均值相加（经缓弹+纬缓弹），以衡量织物抗皱性能.下文回复角数值均为经、纬平均值之和.2测试结果分析2.1氧化程度对竹原织物抗皱性能的影响表1为不同氧化程度竹原织物经质量分数为3%的丝胶蛋白溶液处理前后的抗皱性能参数.由表1可见，氧化后竹原织物的折皱回复角较未氧化时增大，并在一定范围内随着氧化程度的增加而提高，说明竹原织物经高碘酸钠选择性氧化后，抗皱性能得到了改善.这是由于竹原纤维无定形区大分子间结合力较弱，结构相对松散，在外力作用下易于滑移，因而折皱回复性较差；高碘酸钠氧化竹原织物时，首先进入纤维结构比较松散的无定形区反应，纤维大分子间的氢键被破坏，弱的结构被不断剥离，使得竹原纤维在外力作用下大分子间的滑移和变形减少，折皱回复性增加.但当氧化剂质量浓度超过4g/L时，随着浓度的提高，氧化反应由非晶区逐步向晶区进行，纤维素分子链被破坏的程度加大，纤维大分子间氢键、范德华力等次价键结合作用减弱，使得竹原纤维强力下降，因此氧化剂浓度不宜过高[5].氧化竹原织物经丝胶蛋白溶液整理后，其抗皱性能进一步提高.这是因为竹原织物经选择性氧化后生成的醛基与丝胶蛋白分子之间形成了共价结合，纤维间的氢键等次价结构增多，蛋白质在纤维内部形成共价交联并且在纤维表面吸附成膜，从而阻碍了纤维大分子间的移动，提高了织物的尺寸稳定性.随着氧化程度的增加，醛基含量随之增多，与丝胶蛋白分子上氨基接触的机会增加，使得共价交联反应增强，因而丝胶蛋白竹原织物的折皱回复角增大[6].2.2丝胶浓度对氧化竹原织物抗皱性能的影响表2为氧化竹原织物（4g/L NaIO4）经不同质量分数的丝胶蛋白溶液整理前后的抗皱性能参数.由表2可见，氧化竹原织物经丝胶蛋白溶液整理后，随着溶液浓度的增加，氧化竹原织物折皱回复角表1不同氧化程度竹原织物经丝胶处理前后的折皱回复角Tab.1Crease recovery angles of original bamboo fabrics treated by sericin protein under different oxidantconcentrations氧化剂质量浓度/（g·L-1）02481632急弹回复角/（°）67.385.5105.4129.3131.1128.9丝胶处理后急弹回复角/（°）76.596.6113.5136.6137.4136.2缓弹回复角/（°）91.7109.8134.9153.8156.0154.8丝胶处理前缓弹回复角/（°）88.499.8124.7147.2149.7141.5表2氧化竹原织物经不同浓度丝胶整理前后的折皱回复角Tab.2Crease recovery angles of oxidized original bamboo fabrics treated by sericin protein with differentconcentrations丝胶质量分数/%013579急弹回复角/（°）100.4110.5126.5129.7123.2119.3缓弹回复角/（°）120.7129.8144.6146.4135.8133.0储咏梅，等：丝胶蛋白整理对氧化竹原织物抗皱性能的影响49——第29卷天津工业大学学报有明显增大.这是由于氧化竹原织物上含有的醛基与丝胶蛋白大分子侧链上的氨基发生了共价交联反应，在纤维内部形成网状交联结构，减少了纤维在形变过程中由于氢键拆散而导致的不可立即回复的形变，竹原织物的折皱回复角增大.但随着丝胶蛋白溶液浓度的继续增大，溶液的粘度也不断增大，导致蛋白质大分子链段在溶液中的移动受到限制，使蛋白质难以进入纤维内部反应，丝胶蛋白溶液对竹原纤维的吸附和渗透逐渐趋于饱和[7].因此当丝胶溶液质量大于3%后，急缓弹回复角增加幅度趋于平缓.2.3丝胶处理时间对氧化竹原织物抗皱性能的影响表3为氧化竹原织物（4g/L NaIO 4）经质量分数为3%的丝胶蛋白溶液整理不同时间后的抗皱性能参数.由表3可见，氧化竹原织物经丝胶蛋白溶液处理后急、缓弹回复角均有明显增加，且随着处理时间的延长而增大.这是由于适当延长处理时间，可以使得氧化竹原纤维上的醛基与丝胶蛋白大分子上的氨基充分反应，纤维之间相互粘连，提高竹原织物形变后的回复能力.但当时间超过2h 后，急缓弹回复角逐渐减小.这是因为随着反应继续进行，醛基和氨基两种基团的数量是一定的，反应程度并不会随着时间的进一步延长而有所增加，此外随着丝胶蛋白逐渐进入竹原织物的内部，对纤维会产生一定的剥损作用.2.4丝胶处理温度对氧化竹原织物抗皱性能的影响表4为氧化竹原织物（4g/L NaIO 4）经不同温度的3%丝胶蛋白溶液整理后的抗皱性能参数.由表4可见，随着反应温度的提高，氧化竹原织物的急、缓弹回复角逐渐增大.这是由于适当提高反应温度时，溶液中的蛋白质分子热运动加剧，丝胶蛋白大分子链上有较多的氨基、羟基等活性基团暴露在外，醛基与蛋白质大分子上极性基团的反应活性增加，使丝胶蛋白与氧化竹原织物间的共价交联反应容易进行，故有利于提高竹原织物的折皱回复性.而随着反应温度的进一步提高（大于60℃），丝胶蛋白溶液极可能已经发生变性，使丝胶蛋白分子中暴露在外的极性基团减少[8]，造成其与氧化竹原纤维的结合能力下降，故处理过程中反应温度应小于60℃.3结论丝胶蛋白溶液作为织物整理剂，可以显著改善竹原织物的抗皱性能：（1）竹原织物经高碘酸钠选择性氧化后，折皱回复角有所增大；氧化竹原织物经丝胶蛋白溶液涂覆整理后，抗皱性能得到进一步显著改善；且在一定范围内，随着氧化剂浓度、丝胶蛋白溶液处理浓度、处理温度与处理时间的增加，竹原织物的急缓弹回复角也随之增加，抗皱性能逐步提高.（2）当整理工艺条件超过一定范围后，随着反应的深入进行，急缓弹回复角增幅趋缓，甚至会有所降低.（3）丝胶蛋白溶液对竹原纤维织物的最佳抗皱整理方案为：氧化剂NaIO 44g/L ，丝胶蛋白溶液3%，处理温度50℃，处理时间2h.参考文献：[1]陈华，朱良均，闵思佳，等.蚕丝丝胶蛋白的结构、性能及利用[J].功能高分子学报，2001，14（3）：344-348.[2]RAHN K ，HEINZE T.New cellulosic polymers by subsequent modification of 2，3-dialdehyde cellulose[J].Cellulose Chem －istry and Technology ，1998，32（3）：173-183.[3]TANG Aimin ，ZHANG Hongwei ，CHEN Gang ，et al.Influence of ultrasound treatment on accessibility and region selective ox －idation reactivity of cellulose [J].Ultrasonics Sono-Chemistry ，2005（12）：467-472.[4]郑培培，王浩，张燕.高碘酸钠处理对苎麻纤维结构和性能的影响[J].苏州大学学报：工科版，2007，27（4）：25-27.[5]姚理荣，林红，陈宇岳.经胶原蛋白处理的氧化棉性状比较[J].苏州科技学院学报，2007，20（2）：70-74.[6]杨美桂，林红，陈宇岳，等.丝胶蛋白对氧化棉纤维结构和性能的影响[J].丝绸，2007（9）：24-28.[7]张燕，林红，陈宇岳.丝胶蛋白处理氧化亚麻纤维结构和性能研究[J].天津工业大学学报，2008，27（5）：80-82.[8]刘义绘，陈国强.用丝胶对棉织物改性及检测鉴定[J].蚕业科学，2007，33（3）：433-436.00.511.523急弹回复角/（°）100.4103.9109.1114.5123.8114.4缓弹回复角/（°）120.7122.5127.3136.2141.6138.9丝胶处理时间/h 表3氧化竹原织物经丝胶整理不同时间后的折皱回复角Tab.3Crease recovery angles of oxidized original bamboofabrics treated by sericin protein in different time丝胶处理温度/℃203040506070急弹回复角/（°）106.4119.8124.2132.8129.3109.9缓弹回复角/（°）123.3132.3145.0151.5148.2127.5表4氧化竹原织物经不同温度丝胶整理后的折皱回复角Tab.4Crease recovery angles of oxidized original bamboo fabrics treated by sericin protein in different temperature50——。

[word格式]鲤鱼鱼鳞胶原蛋白ASC与PSC的比较

鲤鱼鱼鳞胶原蛋白ASC与PSC的比较第27卷第8期20o8年8月水产FISHERIES科学SCIENCEV01.27No.8AUE.20o8鲤鱼鱼鳞胶原蛋白ASC与PSC的比较段蕊,张俊杰,今野久仁彦(1.江苏海洋生物重点实验室,淮海工学院海洋学院,江苏连云港222005;2.北海道大学水产学部,日本函馆041—8611)摘要:以鲤鱼鱼鳞为原料,研究了酸法和酶法提取的鱼鳞胶原蛋白ASC和PSC的异同.经过SDS一凝胶电泳和氨基酸分析可以看出,2种蛋白在分子构型,氨基酸组成等方面的差异并不明显,经过蛋白酶K有限酶解后的图谱证明了这一点.但从差热分析,以及蛋白质受热的分解变化来看,二者之间在热稳定性方面存在一定的差异.推测差距产生的原因与蛋白质制备过程中,胃蛋白酶的作用有关,胶原蛋白两端的非螺旋区域受到酶的作用而分解,非螺旋区域对三螺旋的稳定性起着重要作用,非螺旋区域的分解大大降低了PSC对热的耐受性.关键词:鲤鱼;鱼鳞;酸溶性胶原蛋白;酶溶性胶原蛋白中图分类号:s986文献标识码:A文章编号:1003—1111(2008)08-03974)4不同类型的胶原蛋白在结构上有很大差别,但所有的胶原蛋白均具有由3条Ot链组成的右手三螺旋结构.形成螺旋结构的3条Ot链可以是相同的,也可以是不同的,每条Ot链自身形成左手螺旋.三条链依次交错排列,以右手螺旋围绕中心轴线形成三螺旋结构….三螺旋区域的氨基酸分别约有200或460个,非螺旋末端短肽起着与基质中其他蛋白交联以及在胶原蛋白分子内部共价交联的作用,非螺旋区域在不同类型结构和功能上的差异较大.自然的三螺旋具有抵抗如胃蛋白酶,胰蛋白酶,胰凝乳蛋白酶的能力,只能被特异的胶原蛋白酶水解.水产胶原蛋白本身具有与陆生动物不同的性质,水产胶原蛋白的溶解性较好,存在于真皮,鳔,肌肉等软组织中的胶原纤维即使在低温下也易溶于中性盐溶液和稀酸J,较易于形成可溶性胶原蛋白溶液,此外,由于水产胶原蛋白中脯氨酸和羟脯氨酸的含量一般较陆生动物低,随生物生存水温的变化而变化,而且相当敏感,因此在利用较低变性温度的胶原蛋白时,水产类胶原蛋白有独特的优势.水产胶原蛋白的安全性更高,化妆品,食品,药品等应用的胶原蛋白,安全性是特别引起关注的, 由于近年来哺乳动物疫病的爆发和人,畜共患病的增加,世界各国都在积极的寻找合理利用水产胶原蛋白的方法.鱼鳞是一种很好的提取胶原蛋白原料,含有的杂蛋白和脂肪,血液,肌肉组织少-3J.笔者主要针对酸法和酶法提取的鱼鳞胶原蛋白之酸溶性胶原蛋白(ASC)和酶溶性胶原蛋白(PSC)进行研究.难以溶解的胶原蛋白,通常采用加人蛋白酶的方法促进胶原蛋白纤维的溶解,在未变性的条件下,将胶原蛋白暴露在酶中,利用它对胶原蛋白有限的水解达到提高得率的目的.胃蛋白酶只对胶原蛋白的非螺旋区域起作用,对螺旋区不进行水解引.胃蛋白酶对胶原非螺旋区域水解,增大了胶原蛋白的溶解度,因此采用胃蛋白酶制备PSC胶原是目前应用效果较好的方法.1材料与方法1.1材料鱼鳞:新鲜鲤(Cyprinuscarpi,o)鱼鳞充分洗涤并装于密封袋中,一2O℃冷冻保存.1.2主要试剂十二烷基硫酸钠(SDS),丙烯酰胺,甲叉丙烯酰胺(日本和光株式会社);胃蛋白酶,巯基乙醇,甘氨酸等(Sigma公司);氢氧化钠,盐酸,乙二胺四乙酸二钠,冰乙酸,无水乙醇等均为国产分析纯.1.3试验方法1.3.1样品预处理方法将原料鱼鳞在低温下EDTA脱钙,脱钙条件:0.5mol/LEDTA溶液以1:10的料液于低温下脱钙3—5h,脱钙完成后用0.15mol/L氯化钠溶液浸泡过夜,抽滤除去滤液,并用蒸馏水反复清洗鱼鳞,抽干备用.1.3.2ASC的提取收稿日期:2007—11—21;修回日期:2008—01—15.基金项目:江苏省海洋生物重点建设实验室基金资助项目(2006HS016).作者简介:段蕊(1972一),女,副教授,博士研究生,研究方向:水产品加工与综合利用;E—mail:*******************.cn水产科学第27卷称取鱼鳞,按1.3.1的方法处理后,按1:10比例加入0.5mol/L乙酸溶液作为提取剂[5-6j,4℃提取3d,然后低温过滤,离心取上清液得ASC溶液,沉淀用以提取PSC.1.3.3PSC的提取鱼鳞经过1.3.2的方法处理后,在离心后的沉淀中以1:10比例加入0.5mol/L乙酸和1%胃蛋白酶[鱼鳞质量(干)]进行提取,在4℃下溶出72h后,离心取上清液得PSC溶液.1.3.4胶原蛋白的纯化方法ASC和PSC溶液中加入0.05mol/L Tris和2.5mol/L氯化钠,冰箱4℃静置过夜,4000r/min离心30min,得到盐析后的ASC和PSC沉淀,再将沉淀重新溶解在0.5mol/L的醋酸中,5℃,对0.01mol/L醋酸透析72h,再用蒸馏水透析,直至加入硝酸银后无沉淀为止,将样品进行冷冻干燥,用于以后的分析试验.1.3.5氨基酸组成分析(1)样品水解:样品用6mol/L的盐酸112—116℃水解24h,将样品真空干燥.(2)水解样品的衍生:样品中加入20mmol/L盐酸,预热至55℃,加入AccQ.Flour硼酸缓冲液, 混匀,再加入AccQ.Flour试剂,涡旋5—7S,放置1 min后,衍生结束.将样品加入自动进样瓶中,55 ℃加热10min.(3)氨基酸衍生物的分离,在高效色谱中进行,色谱柱:AccQ—TagColum;固定相:C18;流动相: AccQ—TagA液.(4)用Waters2475扫描荧光检测器.激发波长250nm,发射波长395nm.1.3.6SDS—PAGE凝胶电泳1.3.7蛋白质的差热分析在测定过程中,升温速度10~C/min,氮气流速40ml/min.1.3.8酶解试验准确称取ASC,PSC各0.005g,加入1.0ml Tris—maleate,取0.1ml样品加入0.1mlSDS和0.15mg/ml蛋白酶K,终点加入100mmol/L苯甲基磺酰氟(PMSF)10l混匀,进行SDS—PAGE电泳.2结果与讨论2.12种胶原蛋白的得率脱钙后的鱼鳞按1.3.2和1.3.3的方法提取得ASC和PSC,得率及性状见表1.由于鱼鳞胶原蛋白以非常紧密的形式排列成胶原纤维,若干条胶原纤维再聚集形成纤维束,进而形成纤维板结构, 而且又与鱼鳞硬蛋白紧密结合在一起,因此单纯依靠酸的作用很难把结合态的胶原原纤维拆开,而使胶原游离出来.加入胃蛋白酶后,由于蛋白酶对胶原纤维两端的非螺旋区域进行水解,有利于胶原从被束缚的纤维中游离出来,可以将酸不能溶解的蛋白质提取出来,提高胶原蛋白的得率.表1胶原蛋白的得率和感官差异在后期回收胶原蛋白的过程中,ASC和PSC均采用盐析,离心的方法,在试验中发现,这种方法使蛋白的损失严重,在PSC的提取过程中,虽然提取液中蛋白浓度较高,但经过2次盐析,离心再冻干后,会使胶原蛋白得率降低很多.因此提高后期胶原蛋白的回收率是目前一个亟需解决的问题. 2.2胶原蛋白ASC和PSC的氨基酸组成分析鱼鳞ASC和PSC的氨基酸组成见表2.表2鱼鳞ASC和PSC的氨基酸组成注:/表示来检测到.由表2可见,ASC和PSC具有与小牛皮胶原蛋白氨基酸组成相似的特征:甘氨酸,脯氨酸,羟脯氨酸的含量丰富,丙氨酸,天冬氨酸,谷氨酸含量较高;色氨酸,酪氨酸,胱氨酸含量低,其中色氨酸,胱氨酸未检测到.ASC与PSC与小牛皮胶原蛋白氨基酸组成相比,并不完全相同,羟脯氨酸的含量低,具有水产胶原蛋白特有的性质,因而普遍具有较低的变性温度.由于鱼鳞中胶原蛋白是与鱼鳞硬蛋白缔合在一起的,对于鱼鳞硬蛋白曾经有报道,称其氨基酸组成与胶原蛋白的氨基酸组成非常相似,也有人认为鱼鳞硬蛋白本身也是胶原蛋白,在Hiroyuki等研究中不区分胶原蛋白和鱼鳞硬蛋白,而是把脱钙第8期段蕊等:鲤鱼鱼鳞胶原蛋白ASC与PSC的比较之后的鱼鳞整体作为胶原蛋白来处理,而这也可能是鱼鳞胶原蛋白与其他胶原蛋白在氨基酸组成上差异的原因.2.3ASC和PSC的SDS凝胶电泳将从冬季和夏季鱼鳞中得到的ASC和PSC分别记为XA(夏季鱼鳞ASC),xP(夏季鱼鳞PSC),DA (冬季鱼鳞ASC),DP(冬季鱼鳞PSC),取0.5mg溶解于0.5mol/L的醋酸中,加人SDS样品处理液,按2.3.6的方法,进行电泳,电泳后的结果见图1.y—lB一≯蔼XAXPDADP图1鱼鳞胶原蛋白的电泳由图1可清楚看出,各种胶原蛋白均走出了几乎相同a带,p带,带,其中a又包含a,,a:,且a,带的颜色较a:带深,说明a,的含量较a:多,可以得到鲤鱼鱼鳞胶原蛋白含有2条不同的a链,及2条a组合在一起形成的B链的结论,从图谱分析来推测鱼鳞中胶原蛋白属于I型,ASC与PSC的分子组成均为[a]:a2,从电泳图谱上很难看出ASC与PSC存在差异.不但a,,a:带,p带相似,甚至由多条a链组成的多聚体链也完全相同.对于鱼鳞的组成中,主要组成成分是蛋白质,蛋白质又主要由胶原蛋白和鱼鳞硬蛋白构成,而硬蛋白的组成与胶原蛋白也非常相似,PSC与ASC的区别只是在提取方法上存在不同,即PSC是经过蛋白酶有限水解胶原非螺旋区域后的产物.在I型胶原蛋白中,非螺旋区域相对于螺旋区域相比相对较小,在氨基酸组成上在某些蛋白质上存在一定差异,但在SDS凝胶电泳图中则无法反映出来.2.4ASC和PSC经蛋白酶K有限水解的电泳通过以上试验,难以看出PSC与ASC的区别,为了进一步说明两种胶原蛋白在氨基酸组成上存在的—致性,用蛋白酶K进行有限水解,比较得到的肽段的异同.可以设想,如果PSC与ASC的一级结构是相同的,经过蛋白酶K有限水解后的片段也是相同的,如果得到的片段存在区别,则说明两种蛋白在氨基酸组成上存在差异,水解后的结果见图2.l2345图2ASC和PSC经过蛋白酶K水解的电泳注:1.未水解ASC对照;2,3:ASC;4,5:PSC由图2可见,ASC和PSC水解后,胶原蛋白的二倍体及单体完整胶原蛋白链基本消失或已经非常少,分解成若干的短肽,但ASC和PSC的片段从图谱对应的位置看,几乎完全相同,无论冬季还是夏季,两种胶原蛋白之间在蛋白酶K水解片段图谱上是相同的,难以发现两类蛋白质经过蛋白酶K 有限水解后产物的不同,这也说明两类蛋白质的结构和构型上的一致性.2.5差热分析(DSC)结果DSC测量的是材料内部与热转变相关的温度,热流的关系,反应了原料本身的特性,如玻璃化转变温度,冷结晶,相转变,熔融,结晶,产品稳定性等.为了研究不同工艺得到的胶原性质的差别,以两种胶原蛋白为原料,按1.4.7的方法进行测试,具体结果见图3.由图3可见,对于不同的胶原蛋白,稳定性是不同的.由于本研究采用冻干样品,吸收峰的位置推测为胶原蛋白内部水分子的解离造成的,或在较低的水分含量下,蛋白质分子高级结构发生改变的结果,由水分子从胶原蛋白游离的难易程度可以判断胶原蛋白分子内部氢键的结合情况,以及胶原蛋白分子的变性程度.由图3可见,对于ASC,热吸收峰的位置在102.3℃,而且在最大吸收峰的两侧出项一系列的小峰,表明胶原蛋白中氢键的破坏,蛋白质分子变性过程有不同的阶段.PSC热吸收峰位置的温度比ASC降低了很多(60.45℃),由此可见,尽管胃蛋白酶对胶原蛋白的非螺旋肽段起作用,对螺旋区域影响不大,但蛋白质分子的细微改变也会大大影响整体胶原蛋白的稳定性,也说明非螺旋区域对于水分子的滞留起到了非常关键的作用.如果以胶原蛋白作为保水剂的原料,在对分子内水分保持的性能上,ASC要远远优于PSC.此外,从吸收热量的数值来看,对于ASC为36.32J/g,而PSC的吸热一叠一水产科学第27卷量只有12.89CalZg,单位质量胶原蛋白的吸热量也减少了1倍多.●\鼍《群lZl/℃ASC7./℃PSC图3不同胶原蛋白的DSC曲线40.o03结论在试验中,对于鱼鳞胶原蛋白ASC和PSC,蛋白之间在分子构型,氨基酸组成等方面的差异不明显,经过SDS一凝胶电泳和氨基酸分析以及蛋白酶K有限酶解以后的图谱证明了这一点,但从DSC来看,二者之间在热稳定性方面存在不同.PSC对热的耐受性比ASC低,推测差距产生的原因与蛋白质制备过程中,蛋白酶的作用有关,胶原蛋白两端的非螺旋区域受到酶的作用而分解,非螺旋区域对三螺旋的稳定性起着重要作用,非螺旋区域的分解大大降低了PSC对热的耐受性.致谢:本研究得到了江苏省海洋生物重点实验室和日本学术振兴会(JSPS)的资助,在此表示衷心的感谢.参考文献:[1]GelseK,PoscME,AignerT.Collagens—structure,func- 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ComparisonbetweenAcid-solubleandPepsin-soluble CollagenfromFishScalesofCommonCarp DUANRui,ZHANGJun-jie,KONNOKunihiko(1.JiangsuKeyLaboratoryofMarineBiotechnology,CollegeofMarineScie nce,HuaihaiInstituteofTechnology,Han-yungang222005,China;2.FacultyofFisheries,HokkaidoUniversity,41~611Japan) Abstract:ThescalesofcommoncarpCyprinuscarpio,productinfisheryprod uctprocessing,wasemployedasraw materialstoextractcollagenbytwomethods,acidandenzymaticapproaches. Theresultsshowedthatthedifference betweenacid—solublecollagen(ASC)andpespinsolublecollagen(PSC)wa snotsignificantbyaminoacidandSDS—pageanalysis,andthatthethermal—stabilityofASCandPSCwasdifferent.T hedifferencemaybecausedbyhy—drolysisofnon—helixpeptidewhichisveryimportanttothethermal—stabili tyofthree—helixcollagen.Thehydrolysis ofnonhelixpeptidereducedthethermalstabilityofcollagengreatly. Keywords:commoncarp(Cyprinuscarpio);fishscale;acidsolublecollagen; pepsinsolublecollagen(责任编辑:晓荷)\葛堆。

胶原蛋白的鉴别及其杂蛋白检测技术

胶原蛋白的鉴别及其杂蛋白检测技术胶原蛋白是一种重要的蛋白质，存在于动物的组织中，对维持组织的结构和功能起到关键作用。

然而，由于胶原蛋白在自然界中具有多种类型和种类的存在，鉴别和检测胶原蛋白及其杂蛋白成为了科学家们研究的重要课题。

本文将介绍胶原蛋白的鉴别方法以及常用的杂蛋白检测技术。

胶原蛋白鉴别是指对于样品中的蛋白质成分进行鉴定和区分的过程。

由于胶原蛋白具有复杂的结构和多样的类型，要准确地鉴别胶原蛋白需要综合运用多种手段。

其中，常见的鉴别方法包括：电泳分析、质谱分析和免疫检测。

电泳分析是一种基于蛋白质在电场中迁移速度不同的原理进行分析的方法。

胶原蛋白在电泳分析中可以通过在凝胶电泳或者SDS-PAGE等电泳技术中形成特异的条带进行鉴别。

例如，在酸性环境下，胶原蛋白通过SDS-PAGE可以用于鉴别选择性组织胶原蛋白描迹。

同时，也可以通过电泳分析比较不同来源的胶原蛋白的迁移速度和迁移距离，从而进行胶原蛋白的鉴别。

质谱分析是一种基于蛋白质的质量和电荷比进行分析的方法。

胶原蛋白鉴别中常用的质谱分析方法包括质谱指纹图谱和质谱序列分析。

质谱指纹图谱是通过将胶原蛋白经过酶解得到的片段进行质谱分析，并将质谱峰形成的图谱与数据库中已知的胶原蛋白指纹图谱进行比对，从而确定胶原蛋白的种类和类型。

质谱序列分析则是通过将胶原蛋白的胶原蛋白酶解片段进行质谱分析，并以此来推导胶原蛋白的氨基酸序列，从而进行胶原蛋白的鉴别。

免疫检测是一种通过对胶原蛋白进行抗原抗体反应的方法进行鉴别的技术。

胶原蛋白的鉴别可以通过免疫层析、免疫电泳和免疫荧光等多种免疫检测方法进行。

免疫层析是将样品中的蛋白质与特异抗体相结合，然后通过某种载体（如凝胶）进行分离和鉴别的技术。

免疫电泳则是将经过免疫层析的样品，通过电泳进行分离和鉴别。

免疫荧光则是将标记有特异性荧光染料的抗体与样品中的胶原蛋白反应，并通过荧光显微镜等设备进行鉴别。

除了胶原蛋白的鉴别，胶原蛋白的杂蛋白检测也是非常重要的一部分。

胶原蛋白分层实验报告(3篇)

第1篇一、实验目的1. 了解胶原蛋白的基本性质和结构。

2. 掌握胶原蛋白的分层实验方法。

3. 分析胶原蛋白在不同溶液中的溶解度和沉淀特性。

二、实验原理胶原蛋白是一种生物大分子，主要由三股螺旋结构组成。

在特定条件下，胶原蛋白可以发生溶解和沉淀现象。

本实验通过将胶原蛋白在不同溶液中进行分层，观察其溶解和沉淀特性，从而了解胶原蛋白的结构和性质。

三、实验材料1. 胶原蛋白样品2. 0.1mol/L醋酸溶液3. 0.1mol/L氢氧化钠溶液4. 0.1mol/L氯化钠溶液5. 0.1mol/L盐酸溶液6. 0.1mol/L碳酸钠溶液7. 0.1mol/L磷酸氢二钠溶液8. 0.1mol/L磷酸二氢钠溶液9. 0.1mol/L乙二胺四乙酸溶液10. 0.1mol/L三氯化铁溶液11. 0.1mol/L硫酸铜溶液12. 0.1mol/L硫酸溶液13. 0.1mol/L氢氧化钾溶液14. 0.1mol/L氢氧化钠溶液16. 0.1mol/L氢氧化钡溶液17. 0.1mol/L氢氧化镁溶液18. 0.1mol/L氢氧化铝溶液19. 0.1mol/L氢氧化铁溶液20. 0.1mol/L氢氧化锌溶液21. 0.1mol/L氢氧化锂溶液22. 0.1mol/L氢氧化钠溶液23. 0.1mol/L氢氧化钾溶液24. 0.1mol/L氢氧化钠溶液25. 0.1mol/L氢氧化钠溶液26. 0.1mol/L氢氧化钠溶液27. 0.1mol/L氢氧化钠溶液28. 0.1mol/L氢氧化钠溶液29. 0.1mol/L氢氧化钠溶液30. 0.1mol/L氢氧化钠溶液31. 0.1mol/L氢氧化钠溶液32. 0.1mol/L氢氧化钠溶液33. 0.1mol/L氢氧化钠溶液34. 0.1mol/L氢氧化钠溶液35. 0.1mol/L氢氧化钠溶液36. 0.1mol/L氢氧化钠溶液37. 0.1mol/L氢氧化钠溶液39. 0.1mol/L氢氧化钠溶液40. 0.1mol/L氢氧化钠溶液41. 0.1mol/L氢氧化钠溶液42. 0.1mol/L氢氧化钠溶液43. 0.1mol/L氢氧化钠溶液44. 0.1mol/L氢氧化钠溶液45. 0.1mol/L氢氧化钠溶液46. 0.1mol/L氢氧化钠溶液47. 0.1mol/L氢氧化钠溶液48. 0.1mol/L氢氧化钠溶液49. 0.1mol/L氢氧化钠溶液50. 0.1mol/L氢氧化钠溶液四、实验步骤1. 将胶原蛋白样品分别加入0.1mol/L醋酸溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氯化钠溶液、0.1mol/L盐酸溶液、0.1mol/L碳酸钠溶液、0.1mol/L磷酸氢二钠溶液、0.1mol/L磷酸二氢钠溶液、0.1mol/L乙二胺四乙酸溶液、0.1mol/L 三氯化铁溶液、0.1mol/L硫酸铜溶液、0.1mol/L硫酸溶液、0.1mol/L氢氧化钾溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钙溶液、0.1mol/L氢氧化钡溶液、0.1mol/L氢氧化镁溶液、0.1mol/L氢氧化铝溶液、0.1mol/L氢氧化铁溶液、0.1mol/L氢氧化锌溶液、0.1mol/L氢氧化锂溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钾溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、0.1mol/L氢氧化钠第2篇一、实验目的1. 了解胶原蛋白的理化性质。

重组胶原蛋白海绵的制备及性状表征

重组胶原蛋白海绵的制备及性状表征何越;侯增淼;李晓颖;高恩;刘建利;赵金礼【摘要】背景:重组胶原蛋白具有良好的亲水性及生物相容性,但其存在溶解性强及机械强度不足等缺点.化学交联可显著提高材料的韧性、力学强度及耐降解性.目的:制备重组胶原蛋白海绵,并对其理化性质及安全性进行评价.方法:采用微生物发酵法获得重组胶原蛋白,经戊二醛交联后,将其置于模具中冷冻干燥,获得多孔重组胶原蛋白海绵,检测交联后重组胶原海绵的吸水率与孔隙率,采用扫描电镜观察交联前后重组胶原海绵的表面形态,红外光谱仪对比交联前后重组胶原海绵结构的变化.采用交联重组胶原海绵浸提液培养L929细胞,培养第68小时,采用MTT法检测细胞相对增殖率,评估交联重组胶原海绵的细胞毒性.结果与结论:①交联后重组胶原海绵的吸水率为(2903.83±47.90)％,平均孔隙率在85％以上;②扫描电镜显示,交联前,重组胶原海绵的孔隙呈蜂窝状,致密;交联后,重组胶原海绵的孔隙较大,呈板层结构,可看到板层间桥键连接,纵向可看到较大褶皱;③红外光谱显示,交联后的重组胶原海绵特征性化学结构特征无明显变化;④交联重组胶原海绵浸提液培养L929细胞的相对增殖率为84％,细胞毒性为1级,生物安全性良好;⑤结果表明采用戊二醛交联制备的重组胶原海绵,理化性质稳定,生物相容性良好.【期刊名称】《中国组织工程研究》【年(卷),期】2019(023)006【总页数】5页(P912-916)【关键词】重组胶原蛋白;交联;创面止血;胶原蛋白海绵;基因工程;宿主菌;基因工程菌【作者】何越;侯增淼;李晓颖;高恩;刘建利;赵金礼【作者单位】陕西慧康生物科技有限责任公司医药研发中心,陕西省西安市710054;陕西慧康生物科技有限责任公司医药研发中心,陕西省西安市 710054;陕西慧康生物科技有限责任公司医药研发中心,陕西省西安市 710054;陕西慧康生物科技有限责任公司医药研发中心,陕西省西安市 710054;西北大学生命科学学院,陕西省西安市 710069;陕西慧康生物科技有限责任公司医药研发中心,陕西省西安市710054【正文语种】中文【中图分类】R459.9;R318.08文章快速阅读：文题释义：重组胶原蛋白：是采用基因工程技术，以毕赤酵母作为宿主菌，构建高表达与人同源的重组胶原蛋白基因工程菌，经大规模发酵及纯化，获得稳定的生产工艺和高纯度的重组人源胶原蛋白，该重组胶原蛋白具有产量高、稳定性好、亲水性强、生物相容性好、无免疫病毒风险等优势。

胶原蛋白鉴别杂蛋白的方法

胶原蛋白鉴别杂蛋白的方法
1.组织学染色法。

使用制备好的胶原蛋白特异抗体和相应的辅助试剂对组织样本进行染色。

此方法可以帮助鉴别组织中含有的胶原蛋白和杂蛋白。

2.免疫印迹法。

使用制备好的胶原蛋白特异抗体和相应的辅助试剂对样本中的蛋白质进行印迹。

此方法可以帮助鉴定样本中是否含有胶原蛋白和杂蛋白。

3.SDS-PAGE分离法。

使用聚丙烯酰胺凝胶电泳，将样品中的蛋白质分离成不同的带，然后使用制备好的胶原蛋白特异抗体进行Western印迹分析。

通过带的位置和强度来判断样品中是否存在胶原蛋白和杂蛋白。

4.质谱法。

使用质谱仪来分析和鉴定样品中的蛋白质及其化学性质。

通过比较胶原蛋白和杂蛋白的质谱图谱，可以帮助鉴定样品中是否存在胶原蛋白和杂蛋白。

5.生物学活性鉴定法。

生物学活性鉴定法可以帮助鉴定样品中是否存在胶原蛋白和杂蛋白，主要通过检测生物学特征，如凝胶能力、纤维形成能力等来鉴定。

胶原蛋白复原实验报告

一、实验目的1. 了解胶原蛋白的性质及其在生物体中的作用。

2. 掌握胶原蛋白的提取、纯化和复原方法。

3. 通过实验验证胶原蛋白的复原效果。

二、实验原理胶原蛋白是一种生物大分子，广泛存在于动物皮肤、骨骼、肌腱等组织中。

在生物体内，胶原蛋白具有维持组织结构、增强组织弹性和抗衰老等作用。

本实验通过提取、纯化和复原胶原蛋白，探讨其生物活性。

三、实验材料1. 动物皮肤（如猪皮、牛皮等）2. 0.1mol/L HCl溶液3. 0.1mol/L NaOH溶液4. 0.1mol/L CaCl2溶液5. 0.1mol/L MgCl2溶液6. 0.1mol/L EDTA溶液7. 0.1mol/L Tris-HCl缓冲液（pH 7.4）8. 蛋白酶抑制剂9. 75%乙醇10. 紫外分光光度计11. 研钵、研杵12. 烧杯、量筒、移液管、滴定管13. 恒温水浴锅四、实验方法1. 胶原蛋白提取（1）将动物皮肤剪成小块，放入研钵中，加入适量的0.1mol/L HCl溶液，研磨至匀浆。

（2）将匀浆过滤，收集滤液。

（3）将滤液用75%乙醇沉淀，收集沉淀物。

（4）将沉淀物用蒸馏水洗涤，直至无Cl-离子。

2. 胶原蛋白纯化（1）将洗涤后的沉淀物溶于0.1mol/L Tris-HCl缓冲液（pH 7.4）中。

（2）加入适量的蛋白酶抑制剂，防止胶原蛋白降解。

（3）将溶液置于4℃冰箱中过夜。

（4）取上清液，加入0.1mol/L CaCl2溶液和0.1mol/L MgCl2溶液，使蛋白质沉淀。

（5）将沉淀物用0.1mol/L Tris-HCl缓冲液（pH 7.4）洗涤，直至无Cl-离子。

3. 胶原蛋白复原（1）将洗涤后的沉淀物溶于0.1mol/L EDTA溶液中。

（2）将溶液置于60℃恒温水浴锅中，保温2小时。

（3）取上清液，用紫外分光光度计测定蛋白质浓度。

五、实验结果与分析1. 胶原蛋白提取通过实验，成功提取了动物皮肤中的胶原蛋白。

2. 胶原蛋白纯化通过实验，成功纯化了胶原蛋白，去除杂质。