蛋白质分解及氨基酸代谢

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生物化学第九章 蛋白质酶促降解和氨基酸代谢

生物化学第九章 蛋白质酶促降解和氨基酸代谢
细胞溶胶的氨甲酰磷酸合成酶II:用谷氨酸作 为氮的给体,分担着嘧啶生物合成的任务。
线粒体 O
2ATP+CO2+NH3+H2O 1 H2N-C- P
氨甲酰磷酸
2ADP+Pi
谷氨酸
-酮戊
谷氨酸 二酸
-酮戊
鸟氨酸
2
二酸
氨基酸
鸟氨酸
O
NH2尿-C素-NH2
尿素循环
5
瓜氨酸 瓜氨酸
3
氨基酸
-酮戊 二酸
氨基化 非必需氨基酸
合成
糖或脂类
生糖氨基酸:脱氨基后的酮酸在特定 条件下通过糖的异生作用转变为糖。
生酮氨基酸:脱氨基后的酮酸经代 谢产生乙酰CoA则不能再异生为糖,
只能转变为酮体或脂肪酸。
氧化
生糖兼生酮氨基酸:脱氨基后的酮 酸既可异生为糖又可以转变为酮体
CO2 + H2O + ATP
20种氨基酸通过各自途径形成α-酮酸,但最后集中 形成5个中间产物(乙酰CoA、α-酮戊二酸、草酰
乙酸、琥珀酰CoA、延胡索酸)进入TCA
(1) α-酮酸再合成氨基酸
α-氨基酸
α-酮戊二酸
转氨酶
NH3+NADH
L-谷氨酸脱氢酶
H20+NAD+
α-酮酸
L-谷氨酸
α-酮戊二酸利用氨生成谷氨酸是α-酮酸合成氨基酸主要途径,谷氨酸的 氨基能转到任何一种α-酮酸上面,从而形成各种氨基酸.
(2)生糖和生酮氨基酸种类
迄今发现的转氨酶都以磷酸吡哆醛(PLP) 为辅基,它与酶蛋白以牢固的共价键形式结 合。
氧化脱氨基作用
定义:-AA在酶的作用下,生成-酮酸 和氨,同时伴有脱氢氧化的过程。

生物化学 第30章 蛋白质解和氨基酸分解代谢

生物化学 第30章 蛋白质解和氨基酸分解代谢

3、转氨基作用的机制
转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛, 起传递氨基的作用
二、氨基酸分解代谢
(三)联合脱氨基作用
——是体内氨基酸脱氨基的主要方式
• 定义 • 形式
二、氨基酸分解代谢
(三)联合脱氨基作用
1、什么是联合脱氨基作用
α -氨基酸先与α -酮戊二酸起转氨基作用,形成谷 氨酸,谷氨酸再脱氨。 生物体采用转氨作用和氧化脱氨作用联合进行的方 法,即可迅速地使各种不同的氨基酸脱掉氨基,叫 联合脱氨基作用。
2、*转氨基作用特点
转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛 转氨酶催化的反应没有游离氨的释放 转氨酶催化反应是可逆反应 氨基的受体:丙酮酸、草酰乙酸、-酮戊二酸
生化作用: 氨基酸转移酶的辅酶,起递氨基作用
HO H3C
R
CH2OHP
磷酸吡哆醛
N
磷酸吡哆胺
吡哆醛:R= -CHO 吡哆胺:R= -CH2NH2 吡哆醇:R= -CH2OH
转氨基作用:在转氨酶的催化下, 某一氨基酸的-氨基转 移到另一种-酮酸的酮基上,生成相应的氨基酸;原来的 氨基酸则转变成-酮酸。
谷丙转氨酶(glutamic pyruvic transaminase, GPT,又称ALT) 谷草转氨酶(glutamic oxaloacetic transminase, GOT,又称AST)
Chapter30 蛋白质降解和 氨基酸的分解代谢
Metabolism of Amino acids & Proteins
本章要点
一、蛋白质的降解 二、氨基酸分解代谢 三、尿素循环(urea cycle鸟氨酸循环 ) 四、氨基酸碳骨架的氧化途径 五、生糖氨基酸和生酮氨基酸 六、由氨基酸衍生的其他重要物质 七、氨基酸代谢缺陷

蛋白质分解和氨基酸代谢课件

蛋白质分解和氨基酸代谢课件
目录
2、转氨基作用(transamination)
在转氨酶的作用下,α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的位置 上,生成相应的氨基酸,原来的氨基酸则转变为α-酮酸
分布广泛 可逆反应,是体内合成非必需氨基酸的重要途径
目录
体内重要的转氨酶: ①丙氨酸氨基转移酶 (alanine transaminase ALT/GPT): Glu+丙酮酸 ALT α-酮戊二酸+Ala 肝细胞内酶,肝损伤时ALT升高
氮量的关系,评价蛋白质在体内的代谢情况
氮总平衡:摄入氮 = 排出氮(正常成人) 氮正平衡:摄入氮 > 排出氮(儿童、孕妇等) 氮负平衡:摄入氮 < 排出氮(蛋白质摄入不能满足需要,
饥饿、消耗性疾病患者)
目录
2、蛋白质的生理需要量:
* 体内蛋白质的最低分解量:成年人在不进食蛋白质的
情况下,其尿中仍排出一定量的含氮的代谢终产物
半必需氨基酸:
组氨酸和精氨酸在婴幼儿时期体内合成量不能满足生 长发育需要,也必须由食物提供。
•其余12种氨基酸体内可以合成,称非必需氨基酸。
目录
2、蛋白质的生理价值
—— 衡量蛋白质营养价值高低 食物蛋白质中所含必需氨基酸数量及种类与人体 蛋白质相接近,易于被人体吸收,N的保留值高, 则生理价值高。
*肠道中吸收入体内的氨是血氨的重要来源之一 *医学应用:
肝功能受损→血NH3↑ 抑制肠菌→肠道氨的产生→血氨↓ 降低肠道pH值→血NH3转变为NH4+以胺盐形式排出
→氨的吸收↓ →血氨↓
目录
第三节 氨基酸的一般代谢
目录
•氨基酸代谢库(metabolic pool)
食物蛋白经消化吸收产生的氨基酸(外 源性氨基酸)与体内组织蛋白降解产生的氨 基酸(内源性氨基酸)混合在一起,存在于 细胞内液、血液、其他体液中,总称为氨基酸 代谢库。

蛋白质分解和氨基酸代谢

蛋白质分解和氨基酸代谢
目录
第 三 节 氨基酸的一般代谢
目录
• 氨基酸代谢库(metabolic pool)
食物蛋白经消化吸收产生的氨基酸(外
源性氨基酸)与体内组织蛋白降解产生的氨
基酸(内源性氨基酸)混合在一起,存在于
细胞内液、血液、其他体液中,总称为氨基酸
代谢库。
目录
氨基酸代谢概况

尿素
食物蛋白质
α-酮酸 组织 蛋白质
分解 合成
氧化供能 合成糖 与脂肪
氨基酸 代谢库 胺类
代谢转变
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
目录
一、氨基酸的脱氨基作用

氨基酸脱去氨基生成相应α-酮酸的过程 脱氨基方式:氧化脱氨基 转氨基作用
联合脱氨基
嘌呤核苷酸循环
非氧化脱氨基
目录
1、L-谷氨酸脱氢酶氧化脱氨基作用
H2N-COO~ PO32-+2ADP+Pi
目录
特点:
a. 氨基甲酰磷酸合成酶I:别构酶
别构激活剂:N-乙酰谷氨酸(AGA) b. 需ATP提供能量 c. 所催化反应不可逆
AGA:N-乙酰谷氨酸 作用:氨基甲酰磷酸合成酶I的别构激活剂 生成:乙酰CoA+Glu N-乙酰谷氨酸合成酶 N-乙酰谷氨酸
(游离的氨和来自天冬氨酸的氨)
用 15NH4Cl 饲养犬 尿中尿素分子含15N O =C
NH2
15NH 2
NH2 用 NaH14CO3 饲养犬 尿中尿素分子含14C O = 14C NH2
** 实验证实尿素由NH3及CO2合成
目录
生成部位:肝(主要)肾(甚微)
合成过程:鸟氨酸循环(ornithine cycle)

第二十六章-蛋白质降解和氨基酸分解代谢

第二十六章-蛋白质降解和氨基酸分解代谢
溶酶体能降解降解物质没有选择性。
2.依赖于ATP的泛肽降解的途径:
泛肽是由76个氨基酸残基组成的小分子蛋白质,高度保 守,广泛存在于真核细胞中,功能是作为无用蛋白质降 解的标签。把将要被降解的蛋白质标记,然后降解,蛋 白质被标记蛋白质过程,也是氨基酸活化过程,分三步 进行。
(四)哺乳动物对外源蛋白质的消化
氨,醛L-谷再氨氧酸 化成脂酸.但γ-氨有基些丁酸胺具有重要的生理
作用天冬。氨酸
β-丙氨酸
组氨酸
组胺
酪氨酸 L-色氨酸
酪胺 5-羟色胺
三、 氨基酸分解产物的代谢
● 氨的代谢
● α-酮酸的代谢 ● CO2的代谢 ● 胺: 少数微量时有调节作用,多数有过量 时有毒
(一)氨的转运
肝外组织产生的氨向肝内转运有两种方式: 一种是以谷氨 酰胺的形式转运,另一种是以丙氨酸的形式转运。
第26章 蛋白质降解和氨基酸分解代谢
蛋白质的酶促降解 氨基酸的分解代谢 尿素的形成 氨基酸碳链的氧化途径 生糖氨基酸和生酮氨基酸 由氨基酸衍生的其它重要物质 氨基酸缺乏症
一、 蛋白质降解
(一)外源性氨基酸和内源性氨基酸
➢ 食物蛋白经过消化吸收后, 以氨基酸的形式通过血液循环运到全身的各组 织。这种来源的氨基酸称为外源性氨基酸。 ➢ 机体各组织蛋白质在蛋白酶的催化下, 也不断地分解成为氨基酸;机体还 能合成部分氨基酸(非必需氨基酸);这两种来源的氨基酸称为内源性氨基酸。 ➢ 外源性氨基酸和内源性氨基酸彼此之间没有区别, 共同构成了机体的氨基 酸代谢库(metabolic pool)。
(三)氨的代谢转变 合成尿素 合成酰胺 合成嘧啶环 合成谷氨酸
1. 尿素合成 (1 肝脏是尿素合成的主要器官,肾脏是尿素排

蛋白质降解和氨基酸分解代谢

蛋白质降解和氨基酸分解代谢

磷酸肌酸是一种重要的高能化合物.
◆ 磷酸肌酸转变为肌酐时伴随着能量的释放.
2、苯丙氨酸的代谢.
3、酪氨酸的代谢
4、谷氨酸的代谢
维生素B6是其辅酶,缺乏时影响该酶活性.
γ-氨基丁酸是一种重要的抑制性神经递质,缺乏时中枢神经系统兴 奋性升高,引发惊厥.
5、组胺的形成.
6、色氨酸的代谢
(五)多胺(polyamines)—腐胺、精眯,精胺
H 2N
N
2 1 3 N 4
N
8 5 7 6 9 10
O
C H2 N H
COOH N H CH CH 2 CH 2 COOH
N
C
OH
2-氨基-4-羟基-6-亚甲基蝶呤
蝶酸
对氨基苯甲酸
谷氨酸
碟酰谷氨酸
活性形式:四氢叶酸. 功能:一碳单位脱除酶的辅酶,传递一碳基团
人体需要的叶酸来源于食物;细菌可以自己合成.
磷酸吡哆醛(维生素B6)是转氨酶的辅酶,参与转氨基反 应,维生素B6缺乏会影响到氨基酸的代谢.
◆谷丙转氨酶催化的反应:
COOH CH2
谷氨酸
CH2 CH COOH COOH NH2
CH3 C O
丙酮酸
COOH
GPT
CH3 CH NH2
α -酮戊二酸 (α-KG)
CH2 CH2 C O
丙氨酸

COOH
体内水循环迅速,NH3浓度低, 扩散流失快,毒性小.
哺乳、两栖动物排尿素
体内水循环较慢,NH3浓度较高, 需要消耗能量使其转化为较简 单,低毒的尿素形式.
鸟类、爬虫排尿酸
均来自转氨
O
N
O
N N N
不溶于水

蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢

蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢
脂肪族氨基酸羧基形成的肽键 羧肽酶A:中性氨基酸为羧基末端的肽键 羧肽酶B :赖氨酸、精氨酸等碱性AA为羧基末端的肽键 氨肽酶: 氨基末端的肽键
提问:不同蛋白酶之间功能上可能有 什么区别?
氨肽酶
NH3+ —NH3+—
特定氨基酸间
CCOOOO--— —
羧肽酶
最终产物—氨基酸
二 氨基酸分解代谢
氨基酸的来源:
H C N H 33 COO-
2H+H+ R
H2O+H+
C NH

C O O-
NH4+
脱氢 亚氨基酸不稳定 水解加氧
R CO C O O-
α-酮 酸
! L-谷氨酸脱氢酶(专一催化谷氨酸脱氢分解及逆过程)
酶——L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸氧化酶
提问:那种酶作用最重要?
常误认为是L-氧化酶(大多数氨基酸都是L型),但该酶分布不普 遍,活力低(pH=7),作用小。
氨的去路:
高等动物的脑对氨极为敏感,血液中1% 的氨就可引起中枢神经系统中毒。
1. 氨的排泄(人:肝脏合成尿素) 2. 氨与谷氨酸合成谷氨酰胺 3. 氨的再利用 : 参与合成非必需氨基酸 或其它含氮化合物(如嘧啶碱) 4. 肾排氨: 中和酸以铵盐形式排出
1. 氨的排泄---安全、价廉
直接排氨,毒性大,不消耗能量。转化为排氨形式越复杂,越安全, 但越耗能。
HC
N
H
+ 3
L-谷氨酸脱氢酶
COO
COO ( C H 2)2 CO COO
α酮戊二酸大量转化 NADH大量消耗
三羧酸循环中断,能量
α-谷氨酸
α-酮戊二酸 供应受阻,某些敏感器

生物化学第30章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢

生物化学第30章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢

蛋白酶体
蛋白酶体是一个大的寡聚体结构,有一个中空
的腔。古细菌Thermoplasma acidophilum的蛋白酶
体为20S、700kD的桶状结构,由两种不同的亚基α 和β组成,它们缔合成α7β7β7α7四个堆积的环。这个 桶有15nm高,直径11nm,中间有一个可分为3个区 域的空腔,蛋白质降解就发生在这个腔中。两端的
泛肽
泛肽(ubiquitin)又名遍在蛋白质、泛素,它是
一个由76个氨基酸残基组成的小蛋白质。它通过其C
端Gly的羧基与被降解的蛋白质的氨基共价结合,通 常结合在Lys的ε氨基上,这是一个需要消耗ATP的反 应。这样给被降解的蛋白质作了一个标记,随后将 标记了的靶蛋白质引入蛋白酶体中降解。
一般有多个串联的泛肽连接到一个靶蛋白上,
泛肽与靶蛋白的连接
泛肽的活化
泛肽活化酶
泛肽与靶蛋白的连接
泛肽的转移及与靶蛋白连接
泛肽载体蛋白
泛肽-蛋白质连接酶
泛肽蛋白质连接酶
E3在识别和选择被降解蛋白质的过程中起着 重要的作用。E3 主要是通过备选蛋白质N端氨基 酸的性质来选择靶蛋白质的,以Met、Ser、Ala、
Thr、Val、Gly或Cys为N末端的蛋白质对泛肽介
被降解的蛋白质在进入蛋白酶体降解之前,需 要被泛肽标记。
泛肽依赖性蛋白降解途径
泛肽依赖性蛋白降解途径(Ubiquitin-dependent
proteolytic pathway)是目前已知的最重要的,有高 度选择性的蛋白质降解途径。它通过调节功能蛋白 质的周转(turn over)或降解不正常蛋白,实现对多 种代谢过程的调节。
硝化作用
反硝化作用
固氮作用
一、蛋白质的降解

蛋白质分解及氨基酸代谢

蛋白质分解及氨基酸代谢

非必需氨基酸是指体内需要的,但不是必须要从食物中摄 取,可以在体内通过一定的途径合成的氨基酸。 食物蛋白质的营养价值的高低,主要决定于其所含必需氨 基酸的种类、数量以及其相互比例是否与人体内的蛋白质 相似。 实际上评定食物蛋白质的营养价值还应包括食物蛋白质含 量、蛋白质的消化率、蛋白质的利用率三个方面。
ATP
过小肠粘膜的刷状缘γ-上谷的氨载酰半体胱蛋氨白酸转运ADP吸+Pi收。已证实的
AA AA
AA
AA
① γ氨-谷基氨酸酰载转体肽蛋酶白目前有④6种肽。酶
② γ-谷氨酰环化转移酶 ⑤ γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶
③ 5-氧脯氨酸酶(一)主动⑥转谷运胱甘吸肽收合成酶
三、蛋白质的腐败
腐败作用是指食物中未被消化的蛋白质及未被吸收的氨基 酸和小肽在大肠下部受肠道细菌的作用,发生一些化学变 化、产生一系列产物的过程。 腐败作用是细菌本身对氨基酸及蛋白质的代谢作用。 腐败产物中有些是有一定营养价值的,如维生素K、泛酸、 生物素、叶酸等;其他大多数腐败产物对人体有害,如胺 类、酚类、吲哚、硫化氢、氨等。
第一节
蛋白质的生理功能 和营养作用
一、蛋白质在生命过程中的主要生理功能
维持组织的结构、生长、更新和修补有重要作用; 代谢中可以产生一些生理活性物质,参与接受和传递信 息、调节机体的生长和分化; 某些蛋白质具有特殊的生理功能; 某些蛋白质可以起到生物催化作用和免疫保护作用; 蛋白质也可以提供能量。
氨基酸代谢库的来源与去路
脱氨基
NH3
消化吸收 食物蛋白质


组织蛋白质 降解



合成氨基酸

α-酮酸
脱羧基 转化或参与合成
合成Biblioteka 尿素 糖、酮体 氧化供能 氨基酸 胺类 某些含氮化合物 组织蛋白质

蛋白质的分解及氨基酸代谢

蛋白质的分解及氨基酸代谢

1.4 内源性蛋白的酶水解
❖ 2004年10月6日,瑞典皇家科学院诺贝尔 奖委员会宣布将2004年的诺贝尔化学奖授 予以色列科学家阿龙-切哈诺沃、阿弗拉姆 -赫尔什科和美国科学家欧文-罗斯以表彰 他们在体内蛋白质降解研究方面的贡献。
2004年诺贝尔化学奖得主以色 2004年诺贝尔化学奖得主
列科学家阿龙-切哈诺沃
氨的毒性: ❖ 正常人的血氨浓度< 0.1 mg/100mL; ❖ 对中枢神经系统有毒性; ❖ 氨的毒性并不完全在于它的碱性,而是造成
脑组织中的–酮戊二酸不足; ❖ 同时造成肝组织中的乙酰-CoA无法进入
TCA循环,而产生大量酮体。
3.2 氨基在体内的代谢去路
谷氨酸
NAD(P)+ + H2O
•L-谷氨酸脱氢酶主要催化谷氨酸合成;
•肝脏组织加入谷氨酸后,只有10%发生 氧化脱氨;
•骨骼肌中L-谷氨酸脱氢酶含量少
2.2.4 氨基酸的联合脱氨作用
α-氨基酸
α-酮戊二酸
天门冬氨酸
次黄苷酸
转氨酶
谷氨酸-草酰 乙酸转氨酶
GTP
NH3
α-酮酸
谷氨酸 草酰乙酸
NADH•H+
——分布不普遍,最适pH = 10,活力低;
❖ D-氨基酸氧化酶:
——分布广,活力高;
❖ 专一性氨基酸氧化酶:
——只作用于单一种氨基酸,如Gly氧化酶, D-Asp氧化酶等
2.2.1.2 氨基酸脱氢酶催化的氧化脱 氨
❖ 谷氨酸脱氢酶是目前发现的广泛而唯一存在于
生物体内的专一性高活性的氨基酸脱氢酶;
•Pyruvate is reconverted to glucose via the gluconeogenesis, then will be transported back to muscle.

生物化学蛋白质降解和氨基酸的分解代谢

生物化学蛋白质降解和氨基酸的分解代谢

Restriction point A cell that passes this point is committed to pass into S phase.
DBRP及其识别序列
Cyclin 细胞周期蛋白
CDK
Cyclin-dependent protein kinase
Destruction box of cyclin
S Phase DNA synthesis doubles the amount of DNA in the cell. RNA and protein also synthesized.
M Phase Mitosis (nuclear division) and cytokinesis (cell division) yield two daughter cells.
第30章 蛋白质降解和氨基酸的 分解代谢
(Protein degradation and amino acids catabolism)
一、蛋白质的降解 二、氨基酸的分解代谢 三、尿素的形成 四、氨基酸碳骨架的氧化途径 五、生糖氨基酸和生酮氨基酸 六、由氨基酸衍生的其他重要物质 七、氨基酸代谢缺陷症
通过葡萄糖-丙氨酸循环,将肌肉中的氨运 输到了肝脏。在肝脏中,氨可转变成尿素,从尿 液中排出。

葡 萄 糖
丙 氨 酸 循 环
(二)谷氨酸氧化脱氨作用
转氨作用产生了大量的谷氨酸,谷氨酸可以在 谷氨酸脱氢酶的作用下发生氧化脱氨(谷氨酸→ α酮戊二酸),该酶以NAD+作为氧化剂。而在催化 逆反应时(α-酮戊二酸→谷氨酸)以NADPH为还 原剂。谷氨酸脱氢酶由6个亚基组成,存在于细胞 溶胶中,它受GTP和ATP的别构抑制,受ADP的别 构激活。

【生物化学简明教程】第四版11章 蛋白质分解和氨基酸代谢

【生物化学简明教程】第四版11章 蛋白质分解和氨基酸代谢

11 蛋白质分解和氨基酸代谢1.蛋白质在细胞内不断地降解又合成有何生物学意义?解答:细胞不停地将氨基酸合成蛋白质,并又将蛋白质降解为氨基酸。

这种看似浪费的过程对于生命活动是非常必要的。

首先可去除那些不正常的蛋白质,它们的积累对细胞有害。

其次,通过降解多余的酶和调节蛋白来调节物质在细胞中的代谢。

研究表明降解最迅速的酶都位于重要的代谢调控位点上,这样细胞才能有效地应答环境变化和代谢的需求。

另外细胞也可以蛋白质的形式贮存养分,在代谢需要时将其降解产生能量供机体需要。

2.何谓氨基酸代谢库?解答:所谓氨基酸代谢库即指体内氨基酸的总量。

3.氨基酸脱氨基作用有哪几种方式?为什么说联合脱氨基作用是生物体主要的脱氨基方式?解答:氨基酸的脱氨基作用主要有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用和非氧化脱氨基作用。

生物体内L-氨基酸氧化酶活力不高,而L-谷氨酸脱氢酶的活力却很强,转氨酶虽普遍存在,但转氨酶的作用仅仅使氨基酸的氨基发生转移并不能使氨基酸真正脱去氨基。

故一般认为L-氨基酸在体内往往不是直接氧化脱去氨基,主要以联合脱氨基的方式脱氨。

详见11.2.1氨基酸的脱氨基作用。

4.试述磷酸吡哆醛在转氨基过程中的作用。

解答:转氨酶的种类虽多,但其辅酶只有一种,即吡哆醛-5'-磷酸,它是维生素B6的磷酸酯。

吡哆醛-5'-磷酸能接受氨基酸分子中的氨基而变成吡哆胺-5'-磷酸,同时氨基酸则变成α-酮酸。

吡哆胺-5'-磷酸再将其氨基转移给另一分子α-酮酸,生成另一种氨基酸,而其本身又变成吡哆醛-5'-磷酸,吡哆醛-5'-磷酸在转氨基作用中起到转移氨基的作用。

5.假如给因氨中毒导致肝昏迷的病人注射鸟氨酸、谷氨酸和抗生素,请解释注射这几种物质的用意何在?解答:人和哺乳类动物是在肝中依靠鸟氨酸循环将氨转变为无毒的尿素。

鸟氨酸作为C 和N的载体,可以促进鸟氨酸循环。

谷氨酸可以和氨生成无毒的谷氨酰胺。

蛋白质分解及氨基酸代谢

蛋白质分解及氨基酸代谢

氨基酸
参与此降解途径的蛋白水解酶的最适pH为7.8,称碱 性蛋白酶类;
E3
蛋白质
E1:泛素活化酶 E2:泛素携带蛋白 E3:泛素蛋白连接酶 E4:泛素-连接降解酶
通过此途径降解的为异常蛋白质、损伤的蛋白质和细
蛋白质降解的泛素化过程 胞内短半衰期的蛋白质。
第三节
氨基酸的一般代谢
在细胞内液、细胞外液及血液中,外源性氨基酸和内源 性氨基酸这两种不同来源的氨基酸混合,共同构成机体 的氨基酸代谢库。 氨基酸在体内的分布不均匀,其分解代谢过程主要在肝 脏中进行,骨骼肌则是支链氨基酸分解的主要场所。 体内氨基酸的主要功能是合成蛋白质和多肽,也可以通 过一定途径转变为其他的含氮物质。
ADP+Pi 过小肠粘膜的刷状缘上的转运蛋白转运吸收。目前已证 AA AA AA AA ① γ谷氨酰转移酶 ④ 二肽酶 实的氨基酸转运蛋白至少有 7种。
蛋白质的消化产物主要是游离氨基酸及一些小-氧脯氨酸
γ -谷氨酰半胱氨酸
ATP
② γ -谷氨酰环化转移酶
碱性氨基酸 脂肪族氨基酸 胰蛋白酶
R6 H O个二肽 糜蛋白酶 +2
(二)γ -谷氨酰基循环
氨基酸
二、氨基酸的吸收与转运
氨基酸

是二肽和三肽),可被小肠粘膜所吸收(在小肠粘膜中 ③ ④ 半胱氨酰甘氨酸 细 ADP+Pi 谷胱甘肽 胞 被肽酶水解为游离氨基酸)。 ADP+Pi ATP 膜 甘氨酸 谷氨酸 ⑥ ⑤ 谷胱甘肽 遗传学、转运实验和分子克隆研究证明:氨基酸主要通
⑤ γ -谷氨酰半胱氨酸合成酶 ⑥ 谷胱甘肽合成酶 ③ 5-氧脯氨酸酶(一)主动转运吸收
三、蛋白质的肠内腐败作用
肠道细菌的腐败作用是指未被消化的食物蛋白质及未被吸收 的氨基酸和小肽在肠道细菌(主要是大肠杆菌)的作用下产 生一系列产物的过程。 腐败作用是细菌本身的代谢过程,以无氧分解为主。

蛋白质分解和氨基酸代谢

蛋白质分解和氨基酸代谢

作为能量来源
1
在某些情况下,氨基酸可以作为能量来源,例如 在饥饿或疾病状态下,氨基酸可以通过脱氨基作 用释放出所储存的能量。
2
氨基酸分解产生的能量主要以ATP的形式被细胞 所利用,对于维持生物体的正常生理活动具有重 要意义。
3
不同氨基酸的分解代谢途径和能量产生效率不同, 有些氨基酸在分解过程中还会产生一些有害物质, 如氨和酮酸等。
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感谢您的观看
激素对氨基酸代谢具有重要调节作用,如胰岛素、胰高血糖 素、生长激素和甲状腺激素等。这些激素通过与细胞表面的 受体结合,激活或抑制相关信号通路,影响氨基酸的摄取、 合成和分解。
例如,胰岛素可以促进氨基酸进入细胞,刺激蛋白质合成, 同时抑制蛋白质水解。而胰高血糖素则相反,它促进氨基酸 分解供能,同时抑制蛋白质合成。
VS
储存
在动物体内,氨基酸主要存在于肌肉中, 以肌蛋白的形式储存。
04
氨基酸与疾病的关系
氨基酸与营养不良
总结词
氨基酸是构成蛋白质的基本单位,对于维持 人体正常生理功能至关重要。营养不良时, 氨基酸的摄入不足会导致机体缺乏必要的营 养物质,影响生长发育和健康。
详细描述
营养不良时,机体无法从食物中获取足够的 氨基酸,导致蛋白质合成减少,影响身体的 正常代谢和生理功能。长期营养不良还可能 导致免疫系统功能下降、伤口愈合缓慢、肌 肉萎缩等问题。
氨基酸与肾脏疾病
总结词
肾脏疾病时,肾小球滤过率下降,导致氨基 酸从尿液中大量流失,同时机体对氨基酸的 利用也受到影响。
详细描述
肾脏疾病时,肾小球滤过率下降,导致氨基 酸从尿液中大量流失,血浆中氨基酸浓度降 低。此外,肾脏疾病还可能影响机体对氨基 酸的利用,导致蛋白质合成减少。对于肾脏 疾病患者,需注意补充适量的氨基酸,以维

6种代谢途径

6种代谢途径

6种代谢途径
六种代谢途径是指人体内进行代谢的六种不同途径,包括糖酵解、脂肪酸氧化、蛋白质分解、氨基酸代谢、乳酸发酵和异源合成。

这些途径在人体内起着不同的作用,维持着人体正常的生理功能。

糖酵解是指将葡萄糖分解成乳酸或乙醛酸,产生能量的过程。

这个过程在人体内是非常重要的,因为它提供了大部分的能量。

脂肪酸氧化是指将脂肪酸分解成二氧化碳和水,产生能量的过程。

这个过程在人体内主要用于长时间的运动,因为它可以提供更多的能量。

蛋白质分解是指将蛋白质分解成氨基酸,然后将氨基酸转化成能量。

这个过程在人体内主要用于长时间的运动,因为它可以提供更多的能量。

氨基酸代谢是指将氨基酸转化成其他物质,如葡萄糖、脂肪酸和酮体等。

这个过程在人体内主要用于维持正常的生理功能。

乳酸发酵是指将葡萄糖分解成乳酸,产生能量的过程。

这个过程在人体内主要用于短时间的高强度运动,因为它可以快速产生能量。

异源合成是指将一些物质合成成其他物质,如葡萄糖合成成脂肪酸和胆固醇等。

这个过程在人体内主要用于维持正常的生理功能。

六种代谢途径在人体内起着不同的作用,维持着人体正常的生理功能。

我们应该注意饮食和运动,以保持身体健康。

生物化学第三节 氨基酸的一般代谢

生物化学第三节 氨基酸的一般代谢

小节练习第三节氨基酸的一般代谢2015-07-07 71802 0一、体内蛋白质分解生成氨基酸体内的蛋白质处于不断合成与降解的动态平衡。

成人体内的蛋白质每天约有1%~2%被降解,其中主要是骨骼肌中的蛋白质。

蛋白质降解所产生的氨基酸,大约70%~80%又被重新利用合成新的蛋白质。

(一)蛋白质以不同的速率进行降解不同的蛋白质降解速率不同。

蛋白质的降解速率随生理需要而变化,若以高的平均速率降解,标志此组织正在进行主要结构的重建,例如妊娠中的子宫组织或严重饥饿造成的骨骼肌蛋白质的降解。

蛋白质降解的速率用半寿期(half-life,t1/2)表示,半寿期是指将其浓度减少到开始值的50%所需要的时间。

肝中蛋白质的t1/2短的低于30分钟,长的超过150小时,但肝中大部分蛋白质的t1/2为1~8天。

人血浆蛋白质的t1/2约为10天,结缔组织中一些蛋白质的t1/2可达180 天以上,眼晶体蛋白质的t1/2更长。

体内许多关键酶的t1/2都很短,例如胆固醇合成的关键酶HMG-CoA还原酶的t1/2为0.5~2小时。

为了满足生理需要,关键酶的降解既可加速亦可滞后,从而改变酶的含量,进一步改变代谢产物的流量和浓度。

(二)真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径细胞内蛋白质的降解也是通过一系列蛋白酶和肽酶完成的。

蛋白质被蛋白酶水解成肽,然后肽被肽酶降解成游离氨基酸。

1.蛋白质在溶酶体通过ATP非依赖途径被降解溶酶体的主要功能是消化作用,是细胞内的消化器官。

溶酶体含有多种蛋白酶,称为组织蛋白酶(cathepsin)。

这些蛋白酶对所降解的蛋白质选择性较差,主要降解细胞外来的蛋白质、膜蛋白和胞内长寿蛋白质。

蛋白质通过此途径降解,不需要消耗ATP。

2.蛋白质在蛋白酶体通过ATP依赖途径被降解蛋白质通过此途径降解需泛素的参与。

泛素是一种由76个氨基酸组成的小分子蛋白质,因其广泛存在于真核细胞而得名。

泛素介导的蛋白质降解过程是一个复杂的过程。

册05-蛋白质降解和氨基酸的分解代谢

册05-蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
18
ATP、GTP、NADH可抑制此酶活性。 ADP、GDP及某些a.a可激活此酶活性。 因此当ATP、GTP不足时,Glu的氧化脱氨会加速进行, 有利于a.a分解供能(动物体内有10%的能量来自a.a 氧化)。
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(2)非氧化脱氨 ①还原脱氨基反应
无氧条件下,一些含有氢化酶微生物能利用还原脱氨 基反应使氨基酸加氢脱氨,生成饱和脂肪酸和氨。
二肽酶 专门水解二肽中肽键,将二肽 水解生成单个氨基酸的酶。
按作用的最适pH分
碱性蛋白酶 中性蛋白酶 酸性蛋白酶。
3
2、重要的蛋白质水解酶
胃蛋白酶
催化具有苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、亮氨酸、 谷氨酸和谷氨酰胺等的肽键。
胰蛋白酶 水解由赖氨酸、精氨酸的羧基形成的肽键。
糜蛋白酶
水解含苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸等残基羧基 形成的肽键。
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二、氨基酸分解代谢(P303,熟悉)
1、氨基酸的脱氨基作用 2、氨基酸的转氨基作用 3、联合脱氨基作用 4、氨基酸的脱羧基作用
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α-氨基酸的功能除去它是蛋白质的组成单位外, 还是能量代谢的物质,又是许多生物体内重要含 氮化合物的前体。这些含氮化合物突出的有血红 素,生物活性的胺,谷胱甘肽,核苷酸及核苷酸 的辅酶等。哺乳动物可自代谢物前体合成非必需 氨基酸,而必需氨基酸则自膳食中获取。
弹性蛋白酶
水解缬氨酸、亮氨酸、丝氨酸、丙氨酸等各种 脂肪族氨基酸形成的肽键。
羧肽酶A 羧肽酶B
水解由各种中性氨基酸为羧基末端构成的肽键。
水解由赖氨酸、精氨酸等碱性氨基酸为羧基末 端构成的肽键。
4
• 3、蛋白质消化吸收 • 哺乳动物的胃、小肠中含有胃蛋白酶、胰蛋白酶、
胰凝乳蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶、弹性蛋白酶。 经上述酶的作用,蛋白质水解成游离氨基酸,在 小肠被吸收。 • 被吸收的氨基酸(与糖、脂一样)一般不能直接 排出体外,需经历各种代谢途径。 • 肠粘膜细胞还可吸收二肽或三肽,吸收作用在小 肠的近端较强,因此肽的吸收先于游离氨基酸。

生物化学考研 第11章 蛋白质降解和氨基酸的分解代谢

生物化学考研 第11章 蛋白质降解和氨基酸的分解代谢

UB转移到一个E2的Cys 形成一个新 的硫醇酯
UB在UB的C-末端Gly 和ε-靶蛋白的 赖氨酸氨之间形成异肽键
泛素化需要多个蛋白
E1:泛肽活化酶 E2:泛肽载体蛋白 E3:泛肽蛋白质连接酶
Ub added to lysines
E1, E2, & E3
每一步过程调控的特异性增强: • E1: 只有一个 (?) • E2: 10-12 (相应的调控蛋白家族) • E3: 许多与结构无关(终极生物特异性)
Monoubiquitylation
Multiple monoubiquitylation
E1:泛肽活化酶 E2:泛肽载体蛋白 E3:泛肽蛋白质连接酶
泛肽
泛素共轭作用: 一个三步机理
泛肽(Ub) 活化酶 E1
在泛素C-末端的Gly和E1活性部位 的Cys之间形成高能硫酯(ATP/AMP)
泛肽载体蛋白 E2 泛肽蛋白质连接酶 E3
Aaron Ciechanover Avram Hershko
Irwin Rose
• Proteins build up all living things: plants, animals and therefore us humans. In the past few decades biochemistry has come a long way towards explaining how the cell produces all its various proteins. Aaron Ciechanover, Avram Hershko and Irwin Rose went against the stream and at the beginning of the 1980s discovered one of the cell's most important cyclical processes, regulated protein degradation. For this, they are being rewarded with this year's Nobel Prize in Chemistry.
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5
氮平衡的几种类型:
氮的总平衡:摄入氮=排出氮,即摄入蛋白质的量等于蛋白质 的排出量称为氮的总平衡,反映正常成人的蛋白质代谢状况;
氮的正平衡:摄入氮>排出氮,此种氮平衡情况常见于婴幼儿、 青少年、孕妇、乳母以及病后恢复期的患者;
氮的负平衡:摄入氮<排出氮,常见于膳食中蛋白质的质欠佳 或量不足,或体内长期大量耗损,如饥饿、营养不良、消耗性 疾病、大面积烧伤及大量失血等情况。
羧基肽酶原
可R编'辑ppt
R羧"基肽酶(A及B) 12
(二)γ-谷氨酰基循环
氨基酸
二、氨基酸的吸收

氨基酸
γ-谷氨酰氨基酸
5-氧脯氨酸
蛋①白质的消化产物主要是游离氨半基胱酸氨酸及一些小肽(主要ATP
谷胱甘肽是被遗二传肽细胞膜肽酶学谷和水、胱三解转甘肽为运半肽胱)游实AD氨,离验P酰+可氨和P甘i被基分A氨T小酸子P酸甘肠)克⑥氨粘。隆酸膜研④所究吸证收明⑤(:在氨小基谷肠酸氨粘主酸③膜要中通ADP+Pi
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8
(三)蛋白质的互补作用
多种食物蛋白质混合食用时,其所含氨基酸之间可 取长补短,发挥互补作用,称为食物蛋白的互补作 用。 发挥蛋白质的互补作用遵循原则:①各种食物的生 物化学属性相距越远越好;②搭配的食物种类越多 越好;③各种食物同时食用。
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(四)临床应用上静脉补液的氨基酸制剂
临床上在治疗因各种原因如烧伤、摄食困难、严重 腹泻或外科手术等引起的低蛋白质血症时,为保证 氨基酸的需要,常可经静脉补充氨基酸制剂。 临床比较常用的氨基酸制剂包括:14氨基酸-800、 6氨基酸-520等。
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10
第二节
蛋白质的消化、吸收 与腐败
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11
一、蛋白质的消化
外肽酶
外肽酶
指导下生成蛋白质的过程即为蛋白质的生物合成。
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2
第一节
蛋白质的生理功能 和营养作用
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3
一、蛋白质在生命过程中的主要生理功能
维持组织的结构、生长、更新和修补有重要作用;
代谢中可以产生一些生理活性物质,参与接受和传递信 息、调节机体的生长和分化;
某些蛋白质具有特殊的生理功能;
某些蛋白质可以起到生物催化作用和免疫保护作用;
CO
H2
2
组胺 尸胺
酪氨酸 降压
色氨酸
CH2 N H2
酪胺 升压 色胺
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15
(二)肠道细菌产生氨
R C CO 肠 菌 HN OH 2H H2
R CH2 CO + OH NH3
H2 C NH 尿素酶
N O2
H2O
CO + 2 2NH3
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(三)腐败作用产生其他有害物质
O
O
O
OБайду номын сангаас
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6
(二)营养必需氨基酸与蛋白质的营养价值
必需氨基酸是指体内需要,但人体本身不能合成或合成速
度不足以满足需要,必须由食物蛋白质提供的氨基酸,包
括缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苏氨酸、甲硫氨酸、赖氨
酸、苯丙氨酸和色氨酸等8种。
组氨酸和精氨酸(酪氨酸)在婴幼儿和儿童时期因其体内
合成量常不能满足生长发育的需要,也必须由食物提供,
蛋白质也可以提供能量。
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4
二、蛋白质的营养作用
(一)氮平衡和蛋白质的需要量
人体必须经常补充足够质和量的蛋白质才能维持正常的生 理活动,常用于确定人体蛋白需要量的方法为氮平衡法。 氮平衡是指摄入蛋白质的含氮量与排泄物(主要是粪便和 尿)中含氮量之间的关系,它反映体内蛋白质的合成与分 解代谢的情况。
(蛋氨白基质肽的酶)消化是指蛋内白肽质酶在胃及肠道(羧内基经肽多酶种)蛋白酶及肽
酶协O同作用水解为氨O基酸及小肽后再被O吸收的过程。
H2N氨-胃C基H肽蛋酶-C白-酶NH原糜-蛋C白H酶H··C·l·或·H胰胃蛋N蛋白-酶白CH酶-C弹-性N胃蛋H蛋白-酶白CH酶··羧··基·肽N酶H-CH-C-NH
R1R1 H
R2O
H2N CH 胰C 蛋N白C酶H 原C
糜O 蛋白R2酶原
肠激RR酶37或胰蛋H 白R8酶
CH
N二肽酶
N
C
CH
O R15R5
R1H6
C胰蛋白C酶H+六肽N
N
C
COOH CH
H
O OR4 糜蛋H白酶+2O个二肽R6
弹性芳蛋香白族氨酶氨基原酸基酸碱+性氨胰H基蛋酸2N白-酶脂C肪H族-氨C基-N酸弹H性-C蛋H白-C酶OOH
第九章
蛋白质分解及氨基酸代谢
温州医学院生物化学教研室 李春洋
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1
所谓蛋白质代谢,即为蛋白质的周转,包括蛋白质的分 解代谢和蛋白质的合成代谢。
蛋白质的分解代谢是指蛋白质分解为氨基酸及氨基酸继 续分解为含氮的代谢产物、二氧化碳和水并释放出能量 的过程。
人体利用外源氨基酸及自身合成的氨基酸在遗传信息的
H
H
H
H
脱羧基
脱氨基
氧化
CH
CH
CH
2
2
3
CHNH
CHNH
2
2
COO
H
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第三节
蛋白质的降解
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18
一、体内蛋白质的转换更新
人体内的蛋白处于分解与合成的动态平衡之中,正常成 人每日约更新整体总蛋白质质量的1~2%。
体内各种组织蛋白的更新速率很不一致,它们的半寿期 (蛋白质浓度减少到开始值的50%所需要的时间)相差 很悬殊。
ATP
过小肠粘膜的刷状缘γ-谷上氨的酰载半体胱蛋氨酸白转运AD吸P+收Pi。已证实的
AA AA
AA
AA
① γ-氨谷基氨酸酰转载肽体酶蛋白目前有④6肽种酶。
② γ-谷氨酰环化转移酶 ⑤ γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶
③ 5-氧脯氨酸酶(一)主动⑥转谷运胱甘吸肽收合成酶
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13
三、蛋白质的腐败
腐败作用是指食物中未被消化的蛋白质及未被吸收的氨基 酸和小肽在大肠下部受肠道细菌的作用,发生一些化学变 化、产生一系列产物的过程。
腐败作用是细菌本身对氨基酸及蛋白质的代谢作用。
腐败产物中有些是有一定营养价值的,如维生素K、泛酸、
生物素、叶酸等;其他大多数腐败产物对人体有害,如胺
类、酚类、吲哚、硫化氢、氨等。
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(一)脱羧基生成胺类
蛋白质 蛋白酶 氨基酸 脱羧基作用 胺类
R
组氨酸 赖氨酸
C CO 氨基酸脱羧酶 R
HN OH
称为半必需氨基酸。
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7
非必需氨基酸是指体内需要的,但不是必须要从食物中摄 取,可以在体内通过一定的途径合成的氨基酸。
食物蛋白质的营养价值的高低,主要决定于其所含必需氨 基酸的种类、数量以及其相互比例是否与人体内的蛋白质 相似。
实际上评定食物蛋白质的营养价值还应包括食物蛋白质含
量、蛋白质的消化率、蛋白质的利用率三个方面。
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