不同类型胶原蛋白构建的组织工程皮肤收缩情况研究
胶原蛋白纤维结构与性能研究
胶原蛋白纤维结构与性能研究苏玉恒;孔繁荣【摘要】胶原蛋白纤维是由胶原蛋白与聚乙烯醇共混的新型改性合成纤维.为了研究胶原蛋白纤维的可纺性和产品开发方向,对纤维的形态结构、强伸性能、回潮率、质量比电阻等性能进行了测试.结果表明,胶原蛋白纤维的截面呈扁圆形或腰圆形,内部结构松散,表面有纵向沟槽;红外光谱分析表明其主体成分为聚乙烯醇,共混结合的胶原蛋白特征明显,很好地保证了胶原蛋白的三螺旋结构;胶原蛋白纤维的干湿态强度、回潮率均大于聚乙烯醇纤维,初始模量与聚乙烯醇纤维接近,大于大豆蛋白纤维和羊毛纤维,具有较高的比电阻,适用于床上用品、衫衣及针织内衣等产品的开发.【期刊名称】《河南工程学院学报（自然科学版）》【年(卷),期】2014(026)003【总页数】3页(P15-17)【关键词】胶原蛋白纤维;形态;红外光谱;强伸性【作者】苏玉恒;孔繁荣【作者单位】河南工程学院纺织学院,河南郑州450007;河南工程学院纺织学院,河南郑州450007【正文语种】中文【中图分类】TS102.2胶原蛋白广泛存在于动物的皮、骨、软骨、牙齿、肌腱、韧带和血管中，起着支撑器官、保护机体的重要作用，也是组成细胞间质重要的功能蛋白质.由于其独特的理化性质和优良的生物相容性，在许多领域得到了广泛应用[1].胶原蛋白与壳聚糖共混纺丝得到的复合纤维和皮肤有较好的亲和性能，具有穿着更加舒适的特点，同时具有可生物降解和广谱抗菌性能[2]，特别是经特殊方法制得的胶原蛋白壳聚糖复合材料，已用于多种组织工程支架.早在20世纪80年代，国外已开展了胶原蛋白复合纤维的研究，特别是胶原蛋白与聚丙烯腈、聚乙烯醇共混制备复合纤维.本研究所用胶原蛋白纤维是由上海全宇生物科技遂平有限公司开发生产的一种动物胶原蛋白及聚乙烯醇共混的一种可降解的环保纤维.1.1 实验材料胶原蛋白改性纤维1.5 dte x×38 mm，由上海全宇生物科技遂平有限公司提供. 1.2 方法采用FEI Quanta 250扫描电子显微镜，观察纤维纵向与横向的表面结构.红外光谱采用耐施670傅里叶红外光谱仪测试，扫描次数为32，分辨率为4 cm-1，波数为400～4 000 cm-1.单纤维强力采用LLY-06B型电子纤维强力仪进行测试，测试项目包括一次拉伸、松弛和蠕变，拉伸速度为10 mm/min，隔距为10 mm，一次拉伸实验的1，2，3定伸长分别为4%，6%和10%，预加张力为0.3 cN，松弛测试的施加张力为3 cN，蠕变测试的定伸长设定3%，测试根数30根.纤维摩擦系数采用Y151型纤维摩擦系数仪，测试转速为30 r/min.回潮率采用YG747型通风式快速八篮恒温烘箱，烘箱温度为(105±2)℃，试样质量为50 g.纤维比电阻采用YG321型纤维比电阻测试仪，测试纤维质量为15 g.试样实验前在温度(20±1)℃、相对湿度(65±3)%的标准温湿度环境下放置24 h后进行预调湿.2.1 胶原蛋白纤维的形态图1和图2为胶原蛋白纤维在扫描电子显微镜 4 000倍下的纵向结构和800及10 000倍下的横向结构照片.由图可知，胶原蛋白纤维的截面呈扁圆形或腰圆形，纤维结构较为松散，内部有微孔或纵向的裂隙；纤维纵向较平滑，但有明显的纵向沟纹，并伴有散布的与内部贯通的裂纹，胶原蛋白的形态结构表明纤维有一定的抗变形和吸湿、透气、导湿的特点.2.2 红外光谱图3为胶原蛋白纤维与聚乙烯醇纤维的红外光谱图，两者的特征峰基本接近，说明纤维的主要成分仍然是聚乙烯醇.胶原蛋白的三级结构呈独有的右手三螺旋构型，所以红外光谱的酰胺A、酰胺Ⅰ和酰胺Ⅲ具有明显特征[3].在X—H伸缩振动区(4 000～2 500 cm-1)胶原蛋白纤维出现4个峰，其中前3个峰与聚乙烯醇的位置相近，胶原蛋白纤维出现在3 290 cm-1，2 940 cm-1和2 910 cm-1，聚乙烯醇则出现在3 460 cm-1，2 940 cm-1和2 910 cm-1，显然3 290 cm-1是胶原蛋白酰胺A谱带由N—H的伸缩振动引起的.正常的胶原蛋白纤维酰胺A谱带应在3 320 cm-1(牛源Ⅰ胶原蛋白)处，但与聚乙烯醇共混后，其中的聚乙烯醇的羟基的氢键与胶原蛋白的氢基结合使特征峰宽化并向低波数移动，从而被拉低到现在的位置.另外两个峰则是聚乙烯醇的羟基吸收峰，胶原蛋白纤维在2 850 cm-1处出现一个明显吸收峰，为醛基吸收峰，表明共混的聚乙烯醇缩甲醛纤维含有更多醛基. 在双键区(2 000～1 500 cm-1)两种纤维出现明显差异，胶原蛋白纤维在1 640 cm-1和1 540 cm-1处出现2个峰，其中在1 640 cm-1处仅有一个峰，这是胶原蛋白的酰胺Ⅰ谱带的明显特征，1 540 cm-1的峰为酰胺Ⅱ谱带，由异相N—H 面内弯曲振动和C—N伸缩振动共同产生.指纹区(1 500～400 cm-1)谱带的振动组成比较复杂，但在1 024 cm-1处的吸收峰是酰胺Ⅲ的典型谱位.胶原蛋白纤维红外光谱与聚乙烯醇纤维特征峰接近，但其酰胺A、酰胺Ⅰ和酰胺Ⅲ等胶原蛋白特征峰明显，其位置和特点反映了其三螺旋结构的基本特征，表明共混胶原蛋白纤维中的蛋白质具有胶原蛋白的特征.2.3 纤维的力学性能表1为胶原蛋白纤维与其他几种蛋白质纤维和聚乙烯醇纤维的力学性能指标.胶原蛋白纤维具有较高的强度、初始模量和摩擦系数，但伸长率偏低.因此，胶原蛋白纤维产品在强力和保型性方面有较好的表现，但手感相对于其他蛋白质纤维较为粗糙硬挺.由于其较大的摩擦系数在纺纱加工过程中会有较大的摩擦阻力，在开松、梳理和牵伸过程中会有一定的困难，所以在纺纱前应适当添加油剂，以改善其加工性能.2.4 胶原蛋白纤维的吸湿性胶原蛋白纤维的回潮率为6.2%，低于棉等天然纤维，但比一般化学合成纤维如聚酯纤维(0.4%)、聚丙烯腈纤维(4.5%)、聚乙烯醇纤维(5.0%)和聚丙烯纤维(1.0%)大，特别是胶原蛋白的共混提高了聚乙烯醇纤维的吸湿性，与棉的回潮率进一步接近.良好的吸湿性会使纤维的导电性增加，介电常数变大，抗静电性能增加，这给纺织加工和正常使用提供了方便，同时作为服用面料也有较好的穿着舒适性.2.5 胶原蛋白纤维的导电性能胶原蛋白纤维的质量比电阻为7.125×109 Ω·g/cm2，远大于棉纤维和羊毛纤维，与聚乙烯醇纤维基本一致.一般纺织纤维质量比电阻在107 Ω·g/cm2以下为好，否则应采取防静电的措施，特别是109 Ω·g/cm2以上的就必须采取防静电措施了.因此，胶原蛋白纤维纺纱加工过程中也应采取抗静电措施.胶原蛋白纤维是对畜牧、皮革等产业废弃物的再利用，不占用和浪费资源，是一种适应现代可持续发展的产品.胶原蛋白纤维具有良好的吸湿透气性和强力，初始模量较大，纺纱性能较好，穿着舒适，比大多数蛋白质纤维产品的保型性和挺括性好，适用于床上用品、衫衣及针织内衣等产品的开发.【相关文献】[1] 安锋利,王建林,权美平，等.胶原蛋白的应用及其发展前景[J].贵州农业科学,2011,39(1):8-11.[2] 钱江,汤克勇,曹健，等.一种新型绿色纤维——胶原蛋白与壳聚糖共混纤维[J].中国皮革,2004,33(11):4-6.[3] 陈静涛,赵玉萍,徐政,等.重组胶原蛋白与牛源Ⅰ型胶原蛋白红外光谱研究[J].材料导报,2008,22(3):119-121.。
胶原蛋白的发展历程
胶原蛋白的发展历程胶原蛋白是一种重要的结构蛋白，广泛存在于动物体内，对维持组织的稳定性和弹性起着重要作用。
它具有很高的拉伸强度和抗压能力，被广泛应用于医药、化妆品、食品等领域。
下面将详细介绍胶原蛋白的发展历程。
1. 胶原蛋白的发现胶原蛋白最早由法国化学家布雷斯特在1844年发现，并命名为“胶原蛋白”（Collagen）。
他发现了一种在动物骨骼和肌肉中具有弹性的物质，并成功地提取出了这种物质。
随后，科学家们对胶原蛋白进行了深入研究，并发现其在皮肤、血管、肌肉、韧带等组织中广泛存在。
2. 胶原蛋白的结构研究20世纪初，科学家们开始对胶原蛋白的结构进行研究。
在1937年，利用X射线衍射技术，科学家布拉格父子首次揭示了胶原蛋白的份子结构。
他们发现胶原蛋白由三股螺旋状的多肽链组成，形成为了一种特殊的三重螺旋结构，这种结构被称为“左旋螺旋”。
3. 胶原蛋白的生物合成20世纪中叶，科学家们开始研究胶原蛋白的生物合成机制。
他们发现，胶原蛋白的合成过程涉及多个酶的参预，其中最重要的是原胶原蛋白的合成酶。
这些研究为进一步理解胶原蛋白的合成和调控提供了重要的基础。
4. 胶原蛋白的应用随着对胶原蛋白的研究深入，人们逐渐发现了其广泛的应用价值。
在医药领域，胶原蛋白被用于制备生物医用材料，如人工关节、软骨修复材料等。
在化妆品领域，胶原蛋白被用于护肤品的配方中，具有保湿、抗皱、紧致肌肤等功效。
在食品领域，胶原蛋白被用于制作肉制品、乳制品、糕点等，增加食品的口感和营养价值。
5. 胶原蛋白的改良和创新近年来，科学家们对胶原蛋白进行了改良和创新，以满足不同领域的需求。
例如，通过改变胶原蛋白的结构和性质，制备出具有特殊功能的胶原蛋白材料，如可降解的胶原蛋白支架用于组织工程修复。
同时，利用基因工程技术，人工合成为了具有特定功能的胶原蛋白，如具有抗菌活性的胶原蛋白。
6. 胶原蛋白的未来发展随着科学技术的不断进步，胶原蛋白的研究和应用将会得到进一步的推动。
组织工程在皮肤再生中的研究进展
组织工程在皮肤再生中的研究进展皮肤是人体最大的器官，它不仅起到保护身体内部组织和器官的作用，还参与调节体温、感知外界环境等重要生理过程。
然而，由于烧伤、创伤、慢性疾病等原因，皮肤受损的情况屡见不鲜。
传统的治疗方法如自体皮肤移植、异体皮肤移植等存在着供体不足、免疫排斥等问题。
组织工程的出现为皮肤再生带来了新的希望，其在皮肤再生领域的研究取得了显著的进展。
组织工程是一门融合了生物学、工程学和医学的交叉学科，旨在通过构建生物活性替代物来修复、维持或改善受损组织或器官的功能。
在皮肤再生方面，组织工程主要涉及种子细胞、支架材料以及细胞与支架材料的相互作用等关键要素。
种子细胞是皮肤组织工程的基础。
成纤维细胞是皮肤真皮层的主要细胞类型，能够合成胶原蛋白、弹性纤维等细胞外基质成分，对于维持皮肤的结构和功能起着重要作用。
角质形成细胞则是表皮层的主要细胞，负责形成皮肤的屏障功能。
此外，干细胞如间充质干细胞、表皮干细胞等也因其具有自我更新和多向分化的潜能而成为研究的热点。
这些干细胞可以分化为成纤维细胞、角质形成细胞等皮肤细胞类型，为皮肤再生提供了丰富的细胞来源。
支架材料为种子细胞的生长和分化提供了三维空间和适宜的微环境。
天然材料如胶原蛋白、透明质酸、壳聚糖等具有良好的生物相容性和生物可降解性，但力学性能相对较差。
合成材料如聚乳酸、聚乙醇酸等具有较好的力学性能和可调控性，但生物相容性有待提高。
为了克服单一材料的局限性，研究人员开发了多种复合材料，如胶原蛋白/聚乳酸复合支架、透明质酸/壳聚糖复合支架等，以更好地满足皮肤再生的需求。
细胞与支架材料的相互作用对于皮肤再生至关重要。
支架材料的表面形貌、孔隙率、孔径大小等物理特性以及化学组成都会影响细胞的黏附、增殖和分化。
例如，具有适当粗糙度和孔隙结构的支架材料有利于细胞的黏附和迁移，而表面修饰特定的生物活性分子如生长因子、多肽等可以促进细胞的功能表达。
此外，细胞在支架材料上的接种密度、接种方式以及培养条件等也会对皮肤再生的效果产生影响。
重组人胶原蛋白类型
重组人胶原蛋白类型
人体内存在多种类型的胶原蛋白，它们在不同组织和器官中发挥着重要作用。
根据目前的研究，人体内的胶原蛋白可以分为至少28种类型，其中最常见的包括Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型、Ⅳ型和Ⅴ型胶原蛋白。
1.Ⅰ型胶原蛋白，Ⅰ型胶原蛋白是最常见的胶原蛋白类型，它主要存在于皮肤、骨骼、肌腱和其他结缔组织中。
它具有提供组织结构支撑和强度的重要作用。
2.Ⅱ型胶原蛋白，Ⅱ型胶原蛋白主要存在于软骨组织中，它是维持关节健康和弹性的关键成分。
3.Ⅲ型胶原蛋白，Ⅲ型胶原蛋白存在于皮肤、血管、肌肉和内脏器官中，它有助于维持这些组织的弹性和稳定性。
4.Ⅳ型胶原蛋白，Ⅳ型胶原蛋白主要存在于基底膜中，它在支持和分隔组织细胞方面发挥着重要作用。
5.Ⅴ型胶原蛋白，Ⅴ型胶原蛋白通常与Ⅰ型和Ⅱ型胶原蛋白一
起存在，它参与调节这些胶原蛋白的组装和稳定性。
除了上述常见的类型外，还有其他类型的胶原蛋白在人体中发挥作用，如Ⅵ型、Ⅶ型、Ⅷ型、Ⅸ型等。
这些胶原蛋白在不同的组织和器官中扮演着特定的功能角色，对于维持人体结构和功能的稳定性至关重要。
总的来说，人体内存在多种类型的胶原蛋白，它们各自在不同组织和器官中发挥着重要作用，维持着人体结构的稳定性和功能的正常运作。
对于了解这些不同类型的胶原蛋白及其功能，有助于我们更好地认识人体结构与生理功能的复杂性。
Ⅰ型胶原蛋白的结构功能及其应用研究的现状与前景
Ⅰ型胶原蛋白的结构功能及其应用研究的现状与前景Ⅰ型胶原蛋白（Type I Collagen）是一种重要的结构蛋白，主要分布在动物组织中，如皮肤、骨骼、肌腱和血管等。
它由三股α链组成，每股α链含有大约1000个氨基酸残基，并以螺旋结构排列而成。
Ⅰ型胶原蛋白在细胞外基质中起到维持组织结构完整性和力学强度的作用，同时也参与了细胞外基质的合成、降解和修复等生理过程。
首先，Ⅰ型胶原蛋白的结构决定了其重要的功能。
螺旋结构使得Ⅰ型胶原蛋白具有较高的机械强度和稳定性，能够形成强大的纤维束和支架结构。
这种特性使得Ⅰ型胶原蛋白成为了骨骼、韧带和牙齿等组织的主要成分，能够提供抗拉和抗压力。
此外，Ⅰ型胶原蛋白能够参与细胞外基质的合成和修复，在创伤愈合和组织再生过程中发挥重要的作用。
近年来的研究表明，Ⅰ型胶原蛋白还具有调节细胞增殖、迁移和分化等细胞功能的能力，对于细胞活动和组织发育也起到了重要的调节作用。
其次，Ⅰ型胶原蛋白的应用研究已经取得了一系列的重要成果，并展现出广阔的前景。
由于Ⅰ型胶原蛋白的重要生物学功能和结构特点，研究人员已经将其应用到医学和生物技术领域中。
一方面，Ⅰ型胶原蛋白作为医用材料，被广泛应用于造血干细胞移植、骨修复和创面愈合等各种临床医疗实践中。
通过利用Ⅰ型胶原蛋白的生物相容性和生物可降解性，可以促进组织再生和创面愈合，同时减少异物反应和免疫排斥等不良反应。
另一方面，Ⅰ型胶原蛋白的结构和功能也为生物技术领域的研究提供了重要的基础。
研究人员已经成功地应用Ⅰ型胶原蛋白进行基因传递、药物传递和组织工程等方面的研究。
通过将Ⅰ型胶原蛋白与其他功能分子或细胞结合，可以实现对基因和药物的靶向传递，同时也可以构建具有生物学功能的组织工程支架。
最后，Ⅰ型胶原蛋白的应用研究在未来还具有许多发展机会和挑战。
目前，研究人员正在致力于提高Ⅰ型胶原蛋白的生物兼容性、力学性能和稳定性。
通过对Ⅰ型胶原蛋白的改性和修饰，可以增强其应用前景，并拓宽其在医学和生物技术领域的应用范围。
胶原蛋白基生物材料应用及研究
胶原蛋白基生物材料应用及研究胶原蛋白是一种重要的结构蛋白，广泛存在于动物体内。
它是组成骨骼、肌肉、皮肤、角膜等组织的基本构成物质。
胶原蛋白具有良好的生物相容性和生物降解性，因此被广泛应用于生物医学领域中，特别是作为一种生物材料被广泛关注和研究。
在本文中，我们将介绍目前胶原蛋白基生物材料的应用及研究进展。
胶原蛋白的来源及制备胶原蛋白的来源很广泛，比如动物的皮肤、牛皮筋、骨骼、软骨等。
获得胶原蛋白有多种方法，通常的方法是酸解法、酶解法和碱解法。
其中，酸解法是最常用的方法之一。
这种方法通过使用酸将来源物中的胶原蛋白分离出来。
在获得肉类胶原时，通常会用盐腌的方法将蛋白质从骨头中提取出来。
胶原蛋白提取之后要进行一些后续处理，比如酸中和、洗涤等，以获得高质量的胶原蛋白。
胶原蛋白材料的应用胶原蛋白基生物材料的应用非常广泛，下面列出了一些典型的应用领域。
体内组织工程胶原蛋白是一种重要的组织工程材料，可用于细胞培养、支架、移植和组织修复等方面。
在细胞培养中，胶原蛋白可以提供细胞所需的支撑和营养环境，有助于细胞生长和分化。
在组织修复中，胶原蛋白可以用作支架材料，支持细胞生长和组织修复。
同时，胶原蛋白通过形成无菌的活性膜，具有减少感染和促进伤口愈合等作用。
医疗器械胶原蛋白材料也被广泛应用于医疗器械上。
它可以用作人工血管、人工韧带、人工关节等医疗器械的材料。
人工血管的制作需要具有良好生物相容性和可降解性的材料，因此胶原蛋白应用前景广阔。
另外，胶原蛋白还可以用于制作人工皮肤、人工角膜等。
美容与保健胶原蛋白是皮肤和关节中的重要成分。
生产胶原蛋白的数量与质量是保证皮肤和关节健康的重要因素。
胶原蛋白的补充可以保持皮肤的弹性和亮度，并有利于预防关节炎等疾病。
因此，胶原蛋白已被广泛用于美容和保健产品中。
胶原蛋白材料的研究进展近年来，胶原蛋白的相关研究受到越来越多的关注。
研究主要集中在提高胶原蛋白的性能，并探索其更广泛的应用。
提高性能随着研究的深入，人们发现胶原蛋白材料的性能有待提高。
应用胶原蛋白构建组织工程皮肤的实验研究
关键 词 ： 细胞 培养 ； 原蛋 白； 原 支架 ； 织工程 皮肤 胶 胶 组 中 图分类号 ： Ｑ５ ； ３ ８ 文献标 识码 ： 文章 编号 ：０ ８ １ ８ ２ ０ ）３ ０ ０ ３ １Ｒ １ Ａ １ ０ —４ １ （０ ７ ０ —０ １ —０ 烧 伤 、 伤 等各种原 因造成 的大面积皮 肤缺 损 是 创 行 免疫 细胞 化学染 色 。
体 外分 离、 养、 培
鉴定 角朊 细胞和 成纤 维细胞 ； 用本 室 自制胶原 蛋 白 ， 利 制备 胶 原凝 胶 和胶 原 海绵 两种 组 织工 程 支架 ； 成 功构 在 建人 工真皮 的基础 上 ， 植 角朊 细胞 ， 种 构建人 工复合 皮肤 ， 并进 行 组 织学及 免 疫组 化检 查 。结 果 制备 的胶 原 海绵孔 径平 均 １０ １０ ｍ， 隙率 ８ ％ ， ０ ５ ￣ 孔 ９ 组织相 容性 良好 ； 两种 皮肤替 代物 免疫组 化 染 色显 示 Ⅳ型胶 原 、 维 纤
连接 蛋 白（Ｎ） Ｆ 和层粘 连蛋 白（ ａ ｎｎ 阳性 ， 染 色可 见 均具 有表 皮 和 真皮 双层 结构 ， Ｌ ｍｉｉ） ＨＥ 厚度 约 ３ ｍｍ， 形 态 在 结构上 与正 常皮肤相 似 。结论 培 养的人 角朊 细胞和 成纤 维细胞种 植 于胶 原 蛋 白支架上 气 一液界 面培 养可构
孙文娟 ①， 景华 ， 霞 ， 陆 蔡 唐胜 建 （ 岛经 济技 术开发 区第一人 民 医院 ， 东 青 岛 ２６ ５ ； 青 山 ６５ ５ 潍坊 医 学院整形 外科 研 究所 ）
摘 要 ： 目的
探 讨 以胶 原蛋 白为 支架构 建组 织工程 皮肤 的体 外培 养理 想 方 法。方 法
加入 １ Ｆ 细胞悬液， 份 ｂ 快速混匀 ， 置培养箱待胶原凝 固后 ， 补加 ＤＭＥ 浸没培 养 ， ２天将 自制玻璃环 压 Ｍ 第 在凝 胶上 继续培 养 ， ３天换 液 １次 。倒 置相差显 微 每 镜、 ＨＥ染 色进行 形态 学观察 。 １３２ 胶原 海 绵人 工 真皮 的 构建 胶 原 溶 液 一３ ．． ０ ℃预 冻 ６ ２ｈ 迅 速转 入冷冻 干燥 机 内 ， ～１ ， 真空冷冻 干 燥 ２ ， 后加热 至 １ ５℃恒 温 ２ 为胶 原 海 绵 ４ｈ 然 ０ ４ ｈ成 膜； 将其 浸 入 ０ ０ ｇｌ 二 醛 溶 液 交 联 １ ｉ， Ｂ ．２ ／戊 ０ｒ ｎ Ｐ Ｓ ａ 漂洗 ２ｈ 换 双蒸水 置 ４℃２ ， 除 残存 戊 二 醛 ， ， ４ｈ 去 第 二次 预冷 （ 于或 等于 一２ 低 ０℃ ） 冷冻 干燥 ， 菌 。比 ， 灭 较 冷冻 干燥形 成 的胶 原膜 、 高温 初步交 联 的胶 原膜 和 经戊 二醛 交联 的胶 原 膜 的物 理 特 性 ； ＨＥ染 色 ， 描 扫 电镜行形 态学 观察 ； 测定胶 原海 绵孔 隙率 。将胶 原海 绵 置 Ｄ Ｍ 浸泡 ４小时 ， ＭＥ 吸净培 养液 ， 取指数 生长期 Ｆ ｂ以 ４×１ ｃ ２ ０／ｍ 密度 接种 于胶原 海绵 支架 ， 含 １ 用 ０ ％胎牛血 清 的 ＤＭＥ 培养 ， ３天换 液 １次 。倒 置 Ｍ 每 相差显微镜观察细胞 ； ｌ２３ ４周各取一组标本 ， 第 ，， ， 部分 标本 ４ ％多 聚 甲醛 ， ． ２ ５％戊 二 醛 磷 酸 缓 冲液 （． ０ １％ｍｏ／ Ｈ ．） ｌＬｐ ７ ２固定 ， 梯度酒 精脱水 ， 醋酸 乙戊 维普资讯 htp://第 １ ９卷
28种胶原蛋白
28种胶原蛋白胶原蛋白是一种重要的结构蛋白，存在于我们的皮肤、骨骼、韧带、肌肉、血管等组织中。
它的主要功能是维持组织的结构和弹性，具有重要的生理功能。
根据同源性和生物学功能的不同，胶原蛋白可分为28种类型。
1. I型胶原蛋白（COL1A1和COL1A2基因编码）：主要存在于皮肤、骨骼、韧带和肌腱中，占人体胶原蛋白的90%以上。
它是组成我们皮肤弹性和强度的主要成分。
2. II型胶原蛋白（COL2A1基因编码）：主要存在于软骨和眼睛的玻璃体中。
它是维持软骨和结构的主要成分。
3. III型胶原蛋白（COL3A1基因编码）：主要存在于血管、脾脏和皮肤中。
它是维持皮肤弹性和强度的重要成分。
4. IV型胶原蛋白（COL4基因家族编码）：主要存在于基底膜中。
它是维持细胞外基质结构和功能的重要成分。
5. V型胶原蛋白（COL5A1、COL5A2和COL5A3基因编码）：主要存在于皮肤、肌腱、韧带和角膜中。
它是维持结构和强度的重要成分。
6. VI型胶原蛋白（COL6A1、COL6A2和COL6A3基因编码）：主要存在于肌肉、眼睛和皮肤中。
它是维持组织结构和功能的重要成分。
7. VII型胶原蛋白（COL7A1基因编码）：主要存在于皮肤基底膜中。
它是维持皮肤结构和功能的重要成分。
8. VIII型胶原蛋白（COL8A1和COL8A2基因编码）：主要存在于眼睛的角膜和血管内皮细胞中。
它是维持角膜透明度和血管内皮细胞功能的重要成分。
9. IX型胶原蛋白（COL9A1、COL9A2和COL9A3基因编码）：主要存在于软骨中。
它是维持软骨结构和功能的重要成分。
10. X型胶原蛋白（COL10A1基因编码）：主要存在于成骨细胞和生长板中。
它是维持骨骼发育和维持成骨细胞功能的重要成分。
11. XI型胶原蛋白（COL11A1和COL11A2基因编码）：主要存在于软骨和眼睛玻璃体中。
它是维持软骨结构和功能的重要成分。
12. XII型胶原蛋白（COL12A1基因编码）：主要存在于韧带、肌肉和皮肤中。
胶原蛋白论文
胶原蛋白在美容中的应用与发展摘要：胶原蛋白具有良好的物理性能和生物学特性，在化工、食品、医学、生物材料以及农业等领域有着广泛的应用，本丈综述了胶原蛋白结构和功能特点及其在化妆品方面的应用与研究进展。
关键词：胶原蛋白;化妆品;美白;保释;防皱;修复表皮1.胶原蛋白1.1 胶原蛋白简介胶原蛋白，英文名collagen，由希腊文演化而来，意为“生成胶的产物”。
是一种生物性高分子物质，在动物细胞中扮演结合组织的角色胶原又称胶原蛋白，是动物体内含量最丰富的蛋白质。
所有多细胞生物都含有胶原，哺乳动物身上所有蛋白质中约30％是胶原蛋白。
胶原是皮肤、骨、腱、软骨、血管和牙齿的主要纤维成分，而细胞骨架的重要成分也是胶原。
因此，胶原不同程度地存在于一切器官中。
胶原的独特性质是能够形成高强度的不溶性纤维。
除了在成熟的组织中起结构作用外，胶原对发育中的组织有定向作用。
另外，胶原的分子结构可被修饰以适应特定组织的功能要求[1-2]。
胶原蛋白广泛分布于人体各组织器官中，以结缔组织中含量最高。
由于它是机体内多种组织的主要组成成分，并行使十分重要的功能。
胶原蛋白是机体内蛋白质体系中的一个大家族。
经过数十年的研究和发展，已发现并确认了25种类型的胶原蛋白[3-5]。
胶原蛋白具有良好的物理性能和生物学特性，在化工、食品、医学、生物材料以及农业等领域有着广泛的应用。
1.2 胶原蛋白的结构及其功能特点胶原蛋白的类型多、结构复杂，一般可分为纤维胶原、基膜胶原、微纤维胶原、锚定胶原、六边网状胶原、非纤维胶原、跨膜胶原、基膜胶原及其他具有特殊作用的胶原蛋白，多达15种，可分为I型、Ⅱ型、Ⅲ型等[6]。
胶原蛋白是细胞外基质的结构蛋白质，其分子细胞外基质中聚集为超分子结构，主要含有α-氨基酸、脯氨酸、羟氨酸、羟赖氨酸、羟脯氨酸等。
尽管各种胶原蛋白的结构差异很大，但它们具有共同的特征：都是由3条α肽链以右手螺旋方式形成蛋白质，这样的三股螺旋区域被称为胶原区域。
胶原蛋白研究概况
胶原蛋白研究概况胶原蛋白研究概况1 胶原蛋白简介胶原蛋白是一种生物高分子纤维蛋白，动物结缔组织中的主要成分，也是哺乳动物体内含量最多、分布最广的功能性蛋白，占蛋白质总量的25％～30％。
与组织的形成、成熟、细胞闻信息的传递以及关节润滑、伤口愈合、钙化作用、血液凝固和衰老等有着密切的关系。
胶原蛋白是生物科技产业最关键的原材料之一，在医学材料、化妆品、食品工业中均有广泛应用。
2 胶原蛋白的功能及性质2.1 胶原蛋白在人体内的作用2.1.1 保护皮肤，提高皮肤的弹性胶原蛋白占皮肤成分的70％，表面积相当大，人体四肢活动时，皮肤中胶原蛋白发挥功能，使皮肤具有保护功能，有适当弹性及坚硬度。
2.1.2 钙质与骨细胞结合骨骼中胶原蛋白含量约占20％，占骨中总蛋白含量的80％。
骨骼钙的流失会导致骨质疏松[1]。
因此当钙流失时，若只增加钙摄取量是无法有效地改善骨质疏松的，因为钙无法在骨中保存，这时，就要先补充胶原蛋白。
此外，胶原蛋白的存在能使骨骼与牙齿在坚硬的同时带有弹性，使得钙质与骨细胞结合，不致流失。
骨与骨相连接部分，如膝盖、关节等软骨组织主要成分也是胶原蛋白，可使运动时筋骨可保持柔软并具有弹性。
2.1.3 联结骨骼与肌肉骨骼与肌肉能够相互联接也是靠胶原蛋白，这里的胶原蛋白特称为肌腱，其在人体运动时可保持筋骨柔软而有弹性[2]。
在一般动物的筋骨中也含有许多胶原蛋白，称为“骨胶原”，因此，可从动物筋骨中抽取胶原蛋白作医药及工业用途。
2.1.4 保持眼角膜透明胶原蛋白是眼角膜主要蛋白质成分，眼角膜中所含胶原蛋白纤维呈现规则排列，此结构不但可以让光线透过，还可使眼角膜呈现透明[3]。
目前还出现以胶原蛋白为材料制成的隐形眼镜，提高了眼镜的保水力。
2.2 胶原蛋白的物理化学性质2.2.1 收缩温度在水溶液中引起胶原湿热收缩变性的温度称为收缩温度，其指示胶原蛋白热变性的临界温度，在提取皮胶原过程必须控制操作温度不高于收缩温度，以免引起胶原变性。
胶原蛋白的应用研究现状
胶原蛋白的应用研究现状胶原蛋白是一种重要的结构蛋白，广泛存在于人体的组织和器官中。
随着科学技术的发展，胶原蛋白在医学领域的应用研究也不断深入。
本文将介绍胶原蛋白的应用研究现状，包括在医学、美容、食品和材料等方面的应用。
首先，胶原蛋白在医学领域的应用非常广泛。
胶原蛋白具有良好的生物相容性和生物可降解性，可以用于修复组织和器官的缺陷。
例如，在骨科领域，胶原蛋白可以用于制备骨修复材料，促进骨再生和修复。
在整形外科，胶原蛋白可以用于填充皱纹和改善皮肤松弛，使肌肤紧致光滑。
此外，胶原蛋白还可以用于制备缝合线、人工血管和修复软骨等医用材料，为医学诊疗提供了重要的支持。
其次，胶原蛋白在美容行业的应用越来越受到关注。
随着人们对美丽和年轻的追求，胶原蛋白被广泛应用于护肤品和美容医疗中。
胶原蛋白可以促进皮肤的保湿和弹性，减少皱纹的出现，使肌肤更加紧致光滑。
此外，胶原蛋白还可以用于制备丰胸产品和填充唇部，改善身体的曲线美。
胶原蛋白的美容应用提供了一种快速、安全和有效的护肤和美容方式，深受广大消费者的欢迎。
此外，胶原蛋白还有许多在食品领域的应用。
胶原蛋白可以用于制备肉制品和乳制品，改善食品的质地和口感。
例如，在火腿制品中添加适量的胶原蛋白，可以增加火腿的嫩滑度和口感，提高其市场竞争力；在酸奶中添加胶原蛋白，可以改善酸奶的口感和营养价值，增加消费者的品牌好感度。
胶原蛋白的食品应用在提高食品的营养价值和市场竞争力方面起到了重要作用。
最后，胶原蛋白在材料学领域也有广泛的应用。
胶原蛋白可以用于制备生物材料，如人工骨骼和人工皮肤等。
胶原蛋白具有良好的生物相容性，可以与人体组织充分结合，为重建和修复组织提供了理想的材料基础。
胶原蛋白在材料学领域的应用研究，为人们提供了更多的治疗选项和康复途径，为医学进步做出了重要贡献。
综上所述，胶原蛋白在医学、美容、食品和材料等方面的应用研究取得了显著进展。
胶原蛋白的应用不仅丰富了人们的生活，也带来了医学和科学领域的重大突破。
胶原蛋白体外自组装的流变学研究
胶原蛋白体外自组装的流变学研究胶原蛋白是人体中含量最丰富的一种蛋白质，具有重要的生物学功能。
在体外条件下，胶原蛋白可通过自组装形成纤维状结构，这种自组装过程对于理解胶原蛋白的力学性质以及组织工程学的应用具有重要意义。
本文将探讨胶原蛋白的体外自组装过程以及其流变学性质的研究进展。
胶原蛋白的体外自组装过程既受到内源因素的调控，如温度、pH值和离子浓度等，也受到外源因素的调控，如剪切力和拉伸力等。
在环境条件适宜的情况下，胶原蛋白分子会发生聚集，并形成纤维状结构。
研究表明，胶原蛋白在体外自组装过程中存在多种不同的组装形态，包括纤维束、胶原纤维网以及胶凝胶等。
不同的组装形态对于胶原蛋白的力学性质和功能表现出不同的影响。
胶原蛋白的自组装过程可以通过流变学技术进行表征。
流变学是研究物质变形和流动性质的学科，通过对物质在外界应力作用下的流变行为进行定量研究，可以获得物质的力学性质参数。
在胶原蛋白的体外自组装过程中，通过流变学研究可以得到胶原蛋白的流变学性质以及组装动力学信息。
研究表明，胶原蛋白纤维的流变学性质受到多种因素的影响，包括胶原蛋白浓度、pH值、离子浓度、温度以及应变速率等。
胶原蛋白的流变学性质可以通过测定其应力-应变曲线和动态力学测试得到。
应力-应变曲线可以反映胶原蛋白的变形过程和变形能力，而动态力学测试可以研究胶原蛋白纤维的动态力学行为，如储存模量、损耗模量以及损耗因子等。
这些流变学参数可以用来评估胶原蛋白的力学性质，指导其在组织工程学中的应用。
此外，流变学研究还可以通过应变率扫描实验来研究胶原蛋白的流变学性质。
应变率扫描实验可以通过改变应变率来研究物质在不同应变速率下的变形特性。
胶原蛋白的流变学性质随着应变率的变化而发生变化，这与其分子结构的重新排列和纤维结构的重新组装有关。
总之，胶原蛋白的体外自组装过程对于理解其生物学功能以及应用于组织工程学具有重要意义。
流变学研究可以提供胶原蛋白的力学性质和组装动力学信息，为其应用于组织工程学中的设计和构建提供理论依据。
胶原凝胶收缩实验的原理
胶原凝胶收缩实验的原理
胶原凝胶收缩实验是用来研究胶原蛋白在生物体内或体外收缩行为的一种实验方法。
其原理主要涉及到胶原蛋白的结构和生物物理化学特性。
首先，胶原蛋白是一种纤维蛋白，它在生物体内起着支持和连接组织的作用。
在实验中，通常会使用胶原蛋白溶液制备成凝胶，并观察其在不同条件下的收缩情况。
胶原凝胶的收缩实验可以用来模拟生物体内组织的变化，也可以用来研究药物对胶原蛋白收缩的影响。
其次，胶原蛋白的收缩与其分子结构和环境条件密切相关。
胶原蛋白分子由三股螺旋结构组成，具有较强的张力和弹性。
当胶原蛋白受到外界刺激或环境条件改变时，其分子结构可能发生变化，导致凝胶收缩。
这种收缩行为可以通过测量凝胶尺寸的变化或观察其形态的变化来进行定量或定性分析。
此外，胶原凝胶的收缩实验还可以用来研究影响胶原蛋白收缩的因素，比如温度、pH值、离子浓度、化学物质等。
通过改变这些因素，可以探究它们对胶原蛋白收缩行为的影响，从而深入了解胶
原蛋白在生物体内的功能和调控机制。
总的来说，胶原凝胶收缩实验的原理涉及胶原蛋白的结构特性、环境因素和外界刺激对其收缩行为的影响。
通过这些实验，可以更
好地理解胶原蛋白在生物体内的功能和生物物理化学特性，为相关
疾病的研究和药物开发提供理论基础和实验依据。
细胞外基质成分的生物学研究
细胞外基质成分的生物学研究细胞外基质是细胞周围的非细胞物质，包括胶原蛋白、弹性蛋白、半纤维素、蛋白多糖等多种物质。
这些成分构成了一个完整的支撑、调控和保护细胞的环境。
因此，细胞外基质成分的生物学研究对于理解生物现象和疾病发生机制都具有重要意义。
一、胶原蛋白胶原蛋白是构成细胞外基质主要成分之一，具有既支撑又柔软的特点。
它的分子结构含有许多可弯曲和伸缩的三股螺旋蛋白链，这些链之间相互紧密交织，形成了一种纤维状的结构。
胶原蛋白在组织中分布广泛，特别是在结缔组织中最为丰富。
近年来，科学家们对于胶原蛋白的研究越来越深入，发现不同类型和不同含量的胶原蛋白在机体中具有不同的生物学功能。
例如，Ⅰ型胶原蛋白是绝大部分细胞外基质的主要成分之一，它支持皮肤、骨骼、韧带等组织的结构和承载力。
Ⅲ型胶原蛋白含量较高，在肝脏、肺、血管、心脏等组织中广泛存在，主要功能是维持这些组织的弹性和塑性。
二、弹性蛋白弹性蛋白是一种富含弹性的蛋白质，具有极高的伸长能力和回弹能力。
它的分子结构含有许多类似板条的序列，这些序列之间连接成为了一种类似于弹簧的结构。
弹性蛋白在肺泡、血管、皮肤等组织中非常重要，并且在机体老化、疾病等过程中也扮演着重要的角色。
弹性蛋白的生物学研究得益于生物化学和物理化学技术的进步。
科学家们通过制备和分离弹性蛋白纤维、观察其形态结构及性质、探索其分子机理等多个方面进行研究，进一步深入了解弹性蛋白的功能和作用机理。
三、半纤维素半纤维素是富含葡萄糖的多糖分子，与胶原蛋白、弹性蛋白一起组成了细胞外基质的主要成分。
半纤维素在植物细胞壁、真菌、昆虫外骨骼等生物中具有广泛分布。
半纤维素的生物学研究不仅从研究其结构、合成、代谢等方面展开，还关注了其对环境的影响和应用前景等多个方面。
目前，半纤维素在生物质材料、可再生能源等领域得到了广泛应用。
在生物质转化技术中，半纤维素是其中重要的成分之一，具有可再生、绿色环保的特点，这使得其在未来可能取代传统的化石能源，成为人们生产和生活中的重要资源。
胶原蛋白在生物医药工程中的应用研究进展
河南科技Journal of Henan Science and TechnologyVol.564，No.5May ，2015胶原蛋白是哺乳动物中含量最丰富的蛋白，大约占机体总蛋白量的20-30%，在人体组织和器官的形成过程中发挥着重要作用，而且与机体细胞的多种功能表达有着密切关系。
与其他天然聚合物（如白蛋白和明胶）相比，胶原蛋白表现出良好的生物降解性、弱抗原性以及优越的生物相容性［1］。
胶原蛋白用于生物医药工程材料的主要优点体现在：在活的生物体中广泛存在且易于提纯；弱抗原性；生物降解性及生物可重复吸收性；无毒，生物相容性良好；与其他生物活性成分的协同性；生物可塑性；止血性；生物降解速度可控；易改性成所需的材料；与合成聚合物相容性良好。
1以胶原蛋白为基体的药物传输系统1.1海绵胶原蛋白海绵在治疗严重烧伤和多种类型的创伤方面有着广泛的用途，能够吸收大量的组织渗出液，防止湿伤口干结而起到润滑作用［2］。
胶原蛋白海绵的植入实验表明烧伤部位皮肤的修复速度加快［3］。
为了获得更好的弹性和流动性，可将胶原蛋白与其他材料进行复合，例如弹性蛋白、纤连蛋白和葡糖氨基聚糖类物质。
胶原蛋白海绵用作药物传输系统具有多方面的优摘要：胶原蛋白是用途最广泛的生物材料之一，其良好的生物相容性和安全性使其成为生物医药工程材料的主要来源。
胶原蛋白可制成膜、海绵、微胶囊、水凝胶等用于药物传输系统的材料，亦可制成人工皮肤、人工骨、人工血管等用于组织工程的材料。
本文针对胶原蛋白在生物医药工程中的应用进行了综述，并探讨了其中各个领域的优缺点。
关键词：胶原蛋白；生物材料；药物传输系统；组织工程中图分类号：R318文献标识码：A文章编号：1003-5168（2015）05-0104-2收稿日期：2015-4-26基金项目：陕西学前师范学院校级科研基金项目（2014QNKJ072）。
作者简介：何静（1987-），女，硕士，助教，研究方向：蛋白质工程。
生物医用材料：人工皮肤研究综述
生物医用材料：人工皮肤研究综述摘要：近些年来，运用组织工程来钻研人工皮肤是皮肤缺损修复临床医学研究中的主要课题，目前为止组织工程人工皮肤支架材料主要有两大类：一类是天然高分子材料，另一类是人工合成高分子材料。
但从结构和功能分，组织工程人工皮肤主要有表皮替代物、真皮替代物以及含有表皮和真皮双层结构的皮肤替代物。
本文从人工皮肤的概况、原料、现有缺陷进行了综述，并且分析、总结了人工皮肤研究现状、原料的选择问题以及一些问题的解决的方向。
关键词：生物医用材料人工皮肤组织工程学引言皮肤是人体面积最大的器官，是机体免于脱水、损伤、感染的第一道防线。
当创伤、Ⅲ度烧伤、大面积瘢痕切除造成皮肤严重缺损时，机体不能保持正常的自稳状态，极易引起系列并发症甚至导致死亡。
人工皮肤是目前为止最良好的替代皮肤的材料，人工皮肤是用生物材料或合成材料加工制造的薄膜样或海绵状的人体皮肤代用品，用以暂时或永久性覆盖烧伤或创伤创面。
人工皮肤在国外的研究相比较国内多些，一些人工皮肤研究成果已形成产品应用在临床上。
第一章人工皮肤的研究现状人工皮肤是目前为止在临床应用方面最为成功的组织工程材料，也是组织工程中首个面市产品。
目前，已经面世的产品有Biobrane一TM、eDmragraft一TC和Apligraft一TM等，且已在烧伤、大面积瘢痕切除造成皮肤严重缺损等疾病的医治方面都取得不错的成果。
研究开发性能符合真正皮肤的人工皮肤的人现在越来越多，越来越新的人工皮肤类的产品正在不断出现在市场上。
目前可用于组织工程化皮肤的天然高分子材料有：脱细胞真皮基质；天然蛋白类高分子材料，如胶原蛋白、明胶、丝素蛋白等；天然多糖类高分子材料，如纤维素、甲壳质、壳聚糖、糖胺聚糖（如硫酸软骨素、透明质酸、肝素等）、海藻酸盐等；生物合成聚酯，如聚羟基丁酸酯（polyhydroxybutyrate，PHB）等。
但是部分天然高分子材料大规模提取比较困难，价格较高，产品批次有差异，性质难以统一，大多天然高分子材料的力学性能难以符合操作要求，部分天然高分子材料降解速率不容易被控制等。
胶原收缩实验报告
一、实验目的1. 了解胶原蛋白的基本性质及其在生物组织中的作用。
2. 掌握胶原蛋白收缩实验的方法和原理。
3. 分析胶原蛋白收缩过程中相关因素的影响。
二、实验原理胶原蛋白是一种生物大分子，广泛存在于动物的皮肤、骨骼、软骨、肌腱等组织中。
胶原蛋白具有独特的收缩特性，在一定条件下，胶原蛋白分子会形成交联，从而使组织产生收缩。
本实验通过观察胶原蛋白在特定条件下的收缩现象，研究其收缩特性及相关影响因素。
三、实验材料1. 胶原蛋白溶液：浓度为1mg/mL。
2. 生理盐水：0.9%氯化钠溶液。
3. 电子显微镜。
4. 胶原蛋白样品处理装置。
四、实验方法1. 胶原蛋白样品制备：将1mg/mL的胶原蛋白溶液与生理盐水按1:1比例混合，制成胶原蛋白样品。
2. 胶原蛋白收缩实验：将制备好的胶原蛋白样品置于胶原蛋白样品处理装置中，在特定条件下进行收缩实验。
3. 观察与记录：通过电子显微镜观察胶原蛋白样品的收缩情况，并记录相关数据。
五、实验结果与分析1. 胶原蛋白收缩现象：在特定条件下，胶原蛋白样品发生明显的收缩现象。
观察结果显示，胶原蛋白分子在收缩过程中形成交联，使组织结构发生改变。
2. 胶原蛋白收缩影响因素：（1）温度：随着温度的升高，胶原蛋白的收缩速度加快。
当温度达到一定值时，胶原蛋白的收缩速度达到最大值。
（2）pH值：胶原蛋白的收缩受pH值的影响较大。
在pH值接近胶原蛋白等电点时，胶原蛋白的收缩速度最快。
（3）离子强度：离子强度对胶原蛋白的收缩有一定影响。
在较高离子强度下，胶原蛋白的收缩速度较快。
（4）时间：胶原蛋白的收缩过程是一个动态平衡过程。
随着时间的推移，胶原蛋白的收缩程度逐渐增大。
六、实验结论1. 胶原蛋白在特定条件下具有收缩特性，其收缩过程涉及胶原蛋白分子形成交联。
2. 温度、pH值、离子强度和时间等因素对胶原蛋白的收缩有显著影响。
3. 本实验为研究胶原蛋白在生物组织中的作用及其相关影响因素提供了实验依据。
重组人源化胶原蛋白的a型和b型
重组人源化胶原蛋白的a型和b型a型和b型重组人源化胶原蛋白是当前研究的热点之一。
胶原蛋白是一种重要的结构蛋白，广泛存在于人体的结缔组织中，具有维持组织结构和功能的重要作用。
然而，由于胶原蛋白来源于动物，存在一些问题，如传染病的传播和免疫排斥等。
因此，开发重组人源化胶原蛋白成为了科研人员的重要任务。
重组人源化胶原蛋白是通过基因工程技术将人源化胶原蛋白基因导入到表达宿主中，通过宿主细胞的表达和分泌，得到具有人源化胶原蛋白结构和功能的产物。
目前，研究人员主要关注的是a型和b 型两种重组人源化胶原蛋白。
a型重组人源化胶原蛋白是通过将人源化胶原蛋白α链的基因导入到宿主细胞中，经过转录、翻译和后修饰等过程，得到具有α1(I)和α2(I)链的a型胶原蛋白。
这种重组胶原蛋白与天然胶原蛋白的结构和功能相似，具有较好的生物相容性和生物活性。
研究人员通过体外培养和体内实验发现，a型重组人源化胶原蛋白能够促进细胞增殖和迁移，有助于创伤和损伤的修复。
b型重组人源化胶原蛋白是通过将人源化胶原蛋白β链的基因导入到宿主细胞中，经过转录、翻译和后修饰等过程，得到具有β链的b型胶原蛋白。
与a型重组胶原蛋白相比，b型重组胶原蛋白的结构和功能有所不同。
b型重组人源化胶原蛋白具有更好的机械强度和稳定性，适用于一些需要承受较大力量和压力的应用领域。
研究人员通过实验发现，b型重组人源化胶原蛋白在组织工程、生物医学材料和药物载体等方面具有广阔的应用前景。
重组人源化胶原蛋白的研究不仅在理论上推动了胶原蛋白领域的发展，也为临床应用提供了新的可能性。
目前，a型和b型重组人源化胶原蛋白已经在一些临床领域得到应用，如组织工程、创伤修复和皮肤再生等。
这些应用的成功证明了重组人源化胶原蛋白具有良好的生物相容性和生物活性，对促进组织修复和再生具有重要意义。
然而，重组人源化胶原蛋白的研究仍存在一些挑战和问题。
首先，由于胶原蛋白的复杂结构和功能，目前的研究还不能完全还原天然胶原蛋白的特性。
医用iii型胶原蛋白溶液成分
医用iii型胶原蛋白溶液成分医用III型胶原蛋白溶液是一种常用的生物材料，在医学领域中具有广泛的应用。
本文将从不同的角度探讨医用III型胶原蛋白溶液的成分，并解释其在医学中的重要性。
一、胶原蛋白的基本特点胶原蛋白是一种结构复杂的蛋白质，由氨基酸组成。
它是人体最主要的结缔组织蛋白质，具有良好的生物相容性和生物降解性。
胶原蛋白的主要功能是提供组织的结构支撑和细胞的黏附基质，同时参与了细胞的增殖、分化和修复过程。
二、医用III型胶原蛋白溶液的成分医用III型胶原蛋白溶液主要由以下几个成分组成：1. 胶原蛋白：医用III型胶原蛋白溶液中含有丰富的III型胶原蛋白，这是一种在人体中常见的胶原蛋白类型。
它在维持皮肤弹性和紧致度方面起到重要作用，能够增强组织的张力和韧性。
2. 水：医用III型胶原蛋白溶液中含有大量的水分，这是为了保持溶液的稳定性和流动性。
水分的添加有助于调节溶液的浓度和pH值，使其更适合人体使用。
3. 无机盐：医用III型胶原蛋白溶液中还含有适量的无机盐，如钠盐和钙盐等。
这些无机盐能够提供溶液的离子平衡，维持溶液的渗透压和稳定性。
4. 辅助剂：医用III型胶原蛋白溶液中可能还包含一些辅助剂，如防腐剂和缓冲剂。
这些辅助剂能够延长溶液的保存期限，保持其活性和稳定性。
三、医用III型胶原蛋白溶液的应用医用III型胶原蛋白溶液在医学领域中有着广泛的应用，具有以下几个方面的重要作用：1. 皮肤修复：医用III型胶原蛋白溶液可以用于皮肤修复和再生。
胶原蛋白的添加能够促进细胞的增殖和分化，加速伤口的愈合过程。
此外，胶原蛋白还能够增强皮肤的保湿能力，改善皮肤干燥和老化问题。
2. 组织工程：医用III型胶原蛋白溶液可以作为组织工程材料，用于修复受损组织和器官。
胶原蛋白具有良好的生物相容性和生物降解性，能够为细胞提供良好的生长环境，并促进组织的再生和修复。
3. 医疗器械：医用III型胶原蛋白溶液还可以被用于制备一些医疗器械，如人工血管、人工关节和修复材料等。
三类胶原蛋白批文
三類膠原蛋白批文一、胶原蛋白的定义与特点胶原蛋白是一种重要的结构蛋白，存在于人体的各个组织和器官中，具有保持组织结构稳定性和力学强度的功能。
胶原蛋白由三个α螺旋肽链组成，每个螺旋肽链上有大量的脯氨酸、羟脯氨酸和甲硫氨酸等氨基酸残基，这些氨基酸残基赋予胶原蛋白其独特的物理和化学性质。
二、类型Ⅰ胶原蛋白的批文类型Ⅰ胶原蛋白是最常见的一类胶原蛋白，广泛分布于人体的皮肤、骨骼、肌肉、血管、肌腱等组织中。
它具有良好的生物相容性和生物可降解性，被广泛应用于医学领域的各种医疗材料中。
研究表明，类型Ⅰ胶原蛋白具有促进伤口愈合、刺激新生骨形成、改善皮肤弹性等作用，因此被广泛应用于创伤修复、骨折愈合和皮肤抗衰老等领域。
三、类型Ⅱ胶原蛋白的批文类型Ⅱ胶原蛋白主要存在于关节软骨和结缔组织中，是维持关节软骨正常结构和功能的重要成分。
研究发现，类型Ⅱ胶原蛋白具有保护关节软骨、减轻关节疼痛和改善关节功能的作用。
基于这一特性，类型Ⅱ胶原蛋白被广泛应用于关节炎和关节损伤的治疗中。
此外，类型Ⅱ胶原蛋白还可以用于制备软骨组织工程材料，为关节软骨修复提供新的解决方案。
四、类型Ⅲ胶原蛋白的批文类型Ⅲ胶原蛋白主要存在于皮肤、血管、内脏等组织中，是维持这些组织结构和功能的重要成分。
研究发现，类型Ⅲ胶原蛋白在血管组织中具有促进血管生成和修复的作用，可以用于治疗血管损伤和促进伤口愈合。
此外，类型Ⅲ胶原蛋白还具有调节免疫功能、促进肌肉再生等作用。
因此，类型Ⅲ胶原蛋白在医学领域具有广阔的应用前景。
胶原蛋白作为一种重要的结构蛋白，在医学领域扮演着重要的角色。
不同类型的胶原蛋白具有不同的生物学功能和应用价值，研究和应用这些胶原蛋白有助于推动医学科技的发展，为人类健康服务。
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不同类型胶原蛋白构建的组织工程皮肤收缩情况研究宋维旭1,2,伍津津1,赵晓云3,朱堂友1,杨桂红1 [摘 要] 目的 研究不同类型及不同浓度胶原蛋白构建的组织工程皮肤随着培养时间的增加皮肤收缩的情况。
方法 分别采用不同浓度牛肌腱胶原蛋白和鼠尾胶原蛋白构建组织工程皮肤,测量组织工程皮肤的收缩度,采用W ilcox2 on Signed Ranks Test和Fried man Test对结果进行分析。
结果 牛肌腱胶原蛋白构建的组织工程皮肤收缩度要小于鼠尾胶原蛋白构建的组织工程皮肤(P<0.01);不同浓度胶原蛋白构建的组织工程皮肤其收缩度也不相同(P<0.01)。
组间比较差异有显著性(P<0.01)。
结论 牛肌腱胶原蛋白构建的组织工程皮肤在保持其形态稳定性上显著优于鼠尾胶原蛋白构建的组织工程皮肤。
牛肌腱胶原构建的组织工程皮肤,胶原浓度越高其形态稳定性越好。
[关键词] 组织工程皮肤;胶原[中图分类号] R322.99 [文献标识码] A [文章编号] 1001-7089(2009)01-0024-02Array of Con tracti on of T issue Eng i n eered Sk i n Con structed w ith D i fferen t Coll agenS ONG W ei2xu1,2,WU J in2jin1,Z HAO Xiao2yun3,et al(1D epart m ent of D er m atology,Research Institute of Field Surgery,D aping Hospital,Third M ilitary M edical U niversity,Chongqing 400042,China;2D epart m ent of D er m atology,B ranch of the A nning,Lanzhou General Hospital of PLA,Lanzhou730030,China;3D e2 part m ent of Paidology,L anzhou General hospital of PLA,L anzhou730070,China)[Correspond i n g author] WU J in2jin,E2mail: W jjjj@163.co mAbstract:O bjecti ve T o study contracti on of the tissue engineered skin constructed by different s ort of collagen and different concentrati on of collagen.M ethods The tissue engineered skin was constructed with three different concentrati on of collagen fr o m bovine tendon or rat tail tendon and als o measured;The resultwas analyzed withW ilcox on Signed Ranks Test and Fried man Test.Re2 sults 1The contracti on of the tissue engineered skin was constructed by rat tail collagen was more than that of bovine collagen(P<0.01);2There was significant difference a mong three tissues engineered skin with different concentrati on of collagen(P<0.01).Conclu2si on 1.The stability of the tissue engineered skin constructed by bovine collagen is superi or t o rat tail;2.The stability of the tissue en2 gineered skin constructed by bovine tendon,the higher the concentrati on of collagen in the f or m of its stability the better.Key words: Tissue2engineered skin;Collagen 目前,利用组织工程的原理和方法在体外构建的组织工程皮肤已用于治疗大面积烧伤和慢性溃疡等皮肤缺损性疾病。
胶原是组织工程皮肤中至关重要的细胞外基质成分,它作为细胞支架,在细胞的黏附、生长、增殖方面有着重要的作用[1]。
构建组织工程皮肤的胶原蛋白种类繁多,但主要集中在动物皮肤胶原蛋白和肌腱胶原蛋白,且后者主要集中在鼠尾胶原蛋白和牛肌腱胶原蛋白。
本研究在不同种类的胶原蛋白中分别加入壳多糖及硫酸软骨素等天然细胞外基质及培养的成纤维细胞,形成复合壳多糖真皮替代物,将人角质形成细胞接种于表面,进行器官型培养,获得了不同的 [基金项目] 国家“863”高科技发展计划资助项目(2003AA205020),重庆市重大攻关项目课题(7897) [作者单位] 1第三军医大学大坪医院野战外科研究所皮肤科,重庆400042;2兰州军区总医院安宁分院皮肤科,甘肃兰州730070;3兰州军区总医院儿科,甘肃兰州730070 [作者简介] 宋维旭(1973-),男,汉族,甘肃会宁人,主治医师,医学硕士,主要从事组织工程皮肤的研究。
[通讯作者] 伍津津,E2mail:wjjjj@ 复合壳多糖组织工程皮肤。
并对培养过程中的组织工程皮肤收缩情况进行观察,结果报告如下。
1 材料与方法1.1 材料与试剂 DME M培养基(GI B CO公司);分离酶(Sig ma公司);标准胎牛血清(Hycl one公司);胰蛋白酶(Sig ma公司);胶原酶(Sig ma公司);一次性50mL塑料培养瓶(美国Corning公司);6孔培养板(美国Corning公司);壳多糖、硫酸软骨素、透明质酸(Sig ma公司)。
1.2 胶原制备 参照文献[2]制备牛肌腱胶原和鼠尾胶原。
1.3 培养角质形成细胞和成纤维细胞 在本科手术室行包皮环切术时取得健康成人包皮1c m×2c m两块,反复用D2hanks液清洗,去除皮下组织,剪碎,置于0.2%分离酶中4℃消化16～18h后分离表真皮,所得表皮用0.25%胰蛋白酶37℃消化30m in后过滤, 2000r/m in离心,加入K2SF M培养基混匀,即为原代角质形成细胞混悬液;再用0.2%胶原酶消化真皮部分,筛网过滤,2000r/m in离心,即得成纤维细胞悬液,分别加入培养基在37℃孵箱培养,2天换液一次,12天左右融合,呈梭形,排列紧密,呈漩涡状,终止培养。
1.4 复方壳多糖组织工程皮肤制备 按朱堂友等方法制备[3]:在冰浴条件下按比例混匀胶原、壳多糖、透明质酸、硫酸软骨素等,先用浓度为5mmol/L氢氧化钠调节,再用浓度为1mmol/L氢氧化钠调节其pH至7.2～7.4之间。
然后加入已培养准备就绪的成纤维细胞混悬液,混匀,吸入6孔培养板中培养,每孔有两相同复孔,每组接种样本量为27个,待凝胶形成后再加入分离出的原代角质形成细胞混悬液,最后加入角质形成细胞培养基,孵箱内培养,每2天换液1次。
分别在1,6,12,24(1天),48(2天),72(3天),96(4天),120(5天)和144(6天)h时测量其直径。
1.5 统计学处理 应用SPSS11.0软件对数据进行W ilcoxon Signed Ranks Test和Friedman Test分析,P< 0.01为差异有显著性。
2 结果不同类型和不同浓度胶原所构建的组织工程皮肤收缩情况见表1。
牛肌腱胶原与鼠尾胶原所构建的组织工程皮肤随培养时间的增加其收缩(皮肤直径)差异有显著性(t=2.546,P<0.01),牛肌腱胶原所构建的组织工程皮肤的收缩程度小于鼠尾胶原所构建的组织工程皮肤。
三种不同浓度的牛肌腱胶原所构建的组织工程皮肤随培养时间的增加其收缩(皮肤直径)差异有显著性,浓度高者收缩程度小于浓度低者(t= 2.530,P<0.01)。
表1 不同种类及浓度胶原构建的组织工程皮肤收缩情况 (c m) Tab.1 Contracti on of the tissue engineered skin constructed by dif2 ferent s ort of collagen and different concentrati on of collagen (c m) Gr oup Samp le1h6h12h24h48h72h96h120h144h 0.3%bovine collagen27 3.5 3.5 3.5 3.3 3.1 2.8 2.8 2.8 2.8 0.2%bovine collagen27 3.5 3.5 3.3 3.0 2.7 2.4 2.2 2.2 2.2 0.1%bovine collagen27 3.5 3.4 3.1 2.7 2.5 2.1 1.7 1.6 1.6 0.3%rat tail collagen27 3.5 3.5 3.0 2.6 2.2 1.9 1.7 1.6 1.63 讨论组织工程皮肤是应用组织工程技术构建人工皮肤,其中种子细胞的培养和可降解支架材料的制备是影响组织工程皮肤抗张强度和收缩强度的两个重要因素。
理想的细胞种植基质材料应具备[4-7]:①良好的组织相容性;②合适的孔径、较高的孔隙率和相连的孔形态;③生物可降解性和适度的降解速度;④大的表面积和合适的表面理化性质,以利于细胞黏附、增殖分化及生长因子的负载与表达;⑤适宜的可塑性和机械强度,植入体内后的一定时间内仍可保持其形状,从而使新形成的组织保持一定的外形。
由于胶原独特的来源、成分及结构特点,使其具有优良的生物相容性、适宜的可降解性及弱抗原性等特征。
因此,从对材料生物特性要求方面考虑,胶原适合作为组织工程皮肤的支架材料。
但其对组织工程皮肤收缩度的影响,通过Pub Med及Medline光盘数据库检索国内外文献,尚无相关报道。
本研究培养的组织工程皮肤属于双层活性皮肤替代物,在形态结构上具有表皮和真皮结构;真皮中的成纤维细胞具有代谢活性,不仅使胶原凝胶收缩形成较紧密的网格结构,而且还合成和分泌胶原及其他基质成分至胶原网格中[8-9]。