王镜岩《生物化学》笔记(完整版)
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芳香族氨基酸（Tyr、Trp、Phe）有共轭双键，在近紫外区有 光吸收能力，Tyr、Trp 的吸收峰在 280nm，Phe 在 265 nm。由于大 多数蛋白质含 Tyr、Trp 残基，所以测定蛋白质溶液 280nm 的光吸 收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 2．两性解离和等电点（isoelectric point, pI）
稳定的黄色 2，4-二硝基苯氨基酸（DNP-氨基酸），这一反应在蛋 白质化学的研究史上起过重要作用，Sanger 等人应用它测定胰岛素 一级结构。
多肽顺序自动分析仪是根据相类似的原理设计的，即利用多肽 链 N 端氨基酸的α-氨基与异硫氰酸苯酯 PITC 反应（Edman 降解 法）。 三、肽（peptide） 1．肽键与肽链
肽分子中不完整的氨基酸称为氨基酸残基。肽按其序列从 N 端 到 C 端命名。一般 10 肽以下属寡肽，10 肽以上为多肽。 2．生物活性肽 （1）谷胱甘肽（glutathione，GSH） 是由 Glu、Cys、Gly 组成的一种三肽，又叫γ-谷氨酰半胱氨酰甘 氨酸（含γ-肽键）。Cys 的-SH 是主要功能基团，GSH 是一种抗氧 化剂，是某些酶的辅酶，可保护蛋白质分子中的-SH 免遭氧化，保 护巯基蛋白和酶的活性。在 GSH 过氧化物酶的作用下，GSH 还原 细胞内产生的 H2O2，生成 H2O，2 分子 GSH 被氧化成 GSSG，后 者在 GSH 还原酶催化下，又生成 GSH。
每克样品含氮克数×6.25×100=100g 样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有 300 余种，但合成蛋白质的氨基酸仅 20 种（称编码氨基酸），最先 发现的是天门冬氨酸（1806 年），最后鉴定的是苏氨酸（1938 年）。 （一）氨基酸的结构通式
第一节 蛋白质的分子组成
一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～
24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的 P、 Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I 等。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为 16%。因此，可以用定氮 法来推算样品中蛋白质的大致含量。
若 1 个氨基酸有 3 个可解离基团，写出它们电离式后取兼性离 子两边的 pK 值的平均值，即为此氨基酸的等电点（酸性氨基酸的 等电点取两羧基的 pK 值的平均值，碱性氨基酸的等电点取两氨基 的 pK 值的平均值）。 3．氨基酸的化学反应
氨基酸的化学反应是其基团的特征性反应。重要的有： （1）茚三酮反应
蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合 而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨 酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质
α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在 200 oC 以上。各种氨基酸 在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或 稀碱，但不能溶解于有机溶剂，通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉 淀析出。
目前，国际互联网蛋白质数据库已有 3 千多种一级结构清楚。 蛋白质一级结构是空间结构和特异生物学功能的基础。 二、蛋白质的二级结构（secondary structure）
蛋白质的二级结构是指其分子中主链原子的局部空间排列，是 主链构象（不包括侧链 R 基团）。
构象是分子中原子的空间排列，但这些原子的排列取决于它们 绕键的旋转，构象不同于构型，一个蛋白质的构象在不破坏共价键 情况下是可以改变的。但是蛋白质中任一氨基酸残基的实际构象自 由度是非常有限的，在生理条件下，每种蛋白质似乎是呈现出称为 天然构象的单一稳定形状。
（2）多肽类激素和神经肽 人体内有许多激素属寡肽或多肽，如下丘脑—垂体分泌的催产素（9 肽）、加压素（9 肽）、促肾上腺皮质激素（ACTH，39 肽）等。催 产素和加压素结构仅第 3、第 8 位两个氨基酸残基不同，前者使平 滑肌收缩，有催产和使乳腺泌乳的作用；后者能使小动脉收缩，增 高血压，也有减少排尿的作用。
1953 年，英国科学家 F. Sanger 首先测定了胰岛素（insulin）的 一级结构，有 51 个氨基酸残基，由一条 A 链和一条 B 链组成，分 子中共有 3 个二硫键，其中两个在 A、B 链之间，另一个在 A 链内。
蛋白质的一级结构测定或称序列分析常用的方法是 Edman 降
解和重组 DNA 法。Edman 降解是经典的化学方法，比较复杂。首 先要纯化一定量的待测蛋白质，分别作分子量测定、氨基酸组成分 析、N-末端分析、C-末端分析；要应用不同的化学试剂或特异的蛋 白内切酶水解将蛋白质裂解成大小不同的肽段，测出它们的序列， 对照不同水解制成的两套肽段，找出重叠片段，最后推断蛋白质的 完整序列。重组 DNA 法是基于分子克隆的分子生物学方法，比较 简单而高效，不必先纯化该种蛋白质，而是先要得到编码该种蛋白 质的基因（DNA 片段），测定 DNA 中核苷酸的序列，再按三个核 苷酸编码一个氨基酸的原则推测蛋白质的完整序列。这两种方法可 以相互印证和补充。
神经肽是在神经传导过程中起信号转导作用的肽类。如脑啡肽 （5 肽）、β-内啡肽（31 肽）、强啡肽（17 肽）等。随着脑科学的 发展，会发现更多的生物活性肽。
第二节 蛋白质的分子结构
蛋白质是生物大分子，结构比较复杂，人们用 4 个层次来描述， 包括蛋白质的一级、二级、三级和四级结构。一级结构描述的是蛋 白质的线性（或一维）结构，即共价连接的氨基酸残基的序列，又 称初级或化学结构。二级以上的结构称高级结构或构象 （conformation）。 一、蛋白质的一级结构（primary structure）
肽键 C—N 键长为 0.132nm，比相邻的单键（0.147nm）短，而 较 C=N 双键（0.128nm）长，有部分双键的性质，不能自由旋转。 肽键平面上各原子呈顺反异构关系，肽键平面上的 O、H 以及 2 个 α-碳原子为反式构型（trans configuration）。
主链中的 Cα—C 和 Cα—N 单键可以旋转，其旋转角φ、ψ 决定了两个相邻的肽键平面相对关系。由于肽键平面的相对旋转， 使主链可以以非常多的构象出现。事实上，肽链在构象上受到很大 限制，因为主链上有 1/3 不能自由旋转的肽键，另外主链上有很多 侧链 R 的影响。蛋白质的主链骨架由许多肽键平面连接而成。 2.α-螺旋(α-helix)
氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在，既可作 为酸（质子供体），又可作为碱（质子受体）起作用，是两性电解 质，其解离度与溶液的 pH 有关。
在某一 pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和 程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的 pH 称为该氨基 酸的等电点。氨基酸的 pI 是由α-羧基和α-氨基的解离常数的负对 数 pK1 和 pK2 决定的。计算公式为：pI=1/2(pK1+ pK2)。
第一章源自文库蛋白质化学
教学目标：
1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和 20 种氨基酸的名称、符号、结构、 分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类
带有非极性 R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共 9 种）：甘（Gly）、 丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫 （Met）、脯（Pro）、色（Trp）
带有不可解离的极性 R（羟基、巯基、酰胺基等，共 6 种）： 丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys） 带有可解离的极性 R 基（共 5 种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、 精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。
蛋白质是由 L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的 构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是 生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有 3000 多种蛋白质，而人体有 10 万种 以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的 45%是蛋白质。生命是 物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代 谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝 大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们 的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋 白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物 的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋 白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越 深刻。
组成蛋白质的 20 种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C 上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R 是側链，除甘氨酸外都含手性 C，有 D-型和 L-型两种立体异 构体。天然蛋白质中的氨基酸都是 L-型。
注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共 价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光 平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型 与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按 R 基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸 四类。 2．按 R 基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极 性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。
α-螺旋是肽键平面通过α-碳原子的相对旋转形成的一种紧密 螺旋盘绕，是有周期的一种主链构象。其特点是： ① 螺旋每转一圈上升 3.6 个氨基酸残基，螺距约 0.54nm（每个残 基上升 0.15nm，旋转 100O）。 ② 相邻的螺圈之间形成链内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行。 典型α-螺旋一对氢键 O 与 N 之间共有 13 个原子（3.613），前后间 隔 3 个残基。 ③螺旋的走向绝大部分是右手螺旋，残基侧链伸向外侧。R 基团的 大小、荷电状态及形状均对α-螺旋的形成及稳定有影响。 3.β-折叠(β-pleated sheet) β-折叠是一种肽链相当伸展的周期性结构。 ① 相邻肽键平面间折叠成 110O 角，呈锯齿状。 ② 两个以上具β-折叠的肽链或同一肽链内不同肽段相互平行
导入：100 年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天 人们如何认识蛋白质的概念和重要性？
1839 年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清 蛋白,并按瑞典化学家 Berzelius 的提议把提取的物质命名为蛋白质 （Protein，源自希腊语，意指 “第一重要的” ）。德国化学家费 希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在 1907 年奠立蛋白质 化学。英国的鲍林(L.Pauling)在 1951 年推引出蛋白质的螺旋；桑格 (F.Sanger)在 1953 年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和 肯德鲁(J.C.kendrew) 在 1960 年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结 构。1965 年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质— —胰岛素（insulin）。
20 世纪 30 年代末，L.Panling 和 R.B.Corey 应用 X 射线衍射分 析测定了一些氨基酸和寡肽的晶体结构，获得了一组标准键长和键 角，提出了肽单元（peptide unit）的概念, 还提出了两种主链原子 的局部空间排列的分子模型（α-螺旋）和（β-折叠）。 1．肽单位
肽键及其两端的α-C 共 6 个原子处于同一平面上，组成了肽 单位（所在的平面称肽键平面）。
所有具有自由α-氨基的氨基酸与过量茚三酮共热形成蓝紫色 化合物（脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质）。用分光
光度法可定量测定微量的氨基酸。蓝紫色化合物的最大吸收峰在 570nm 波长处，黄色在 440nm 波长下测定。吸收峰值的大小与氨 基酸释放的氨量成正比。
（2）与 2，4-二硝基氟苯（DNFB）的反应 在弱碱性溶液中，氨基酸的α-氨基很容易与 DNFB 作用生成
一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水形成的酰 胺键称为肽键。由氨基酸通过肽键相连而成的化合物称为肽。肽键 及其两端的α-碳原子相连所形成的长链骨架，即…Cα—C—N—C α—C—N—Cα—C—N—Cα…称为多肽主链，—CαCN—是重复 单位。肽键是蛋白质分子中的主要共价键。多肽链的方向性是从 N 末端指向 C 末端。
稳定的黄色 2，4-二硝基苯氨基酸（DNP-氨基酸），这一反应在蛋 白质化学的研究史上起过重要作用，Sanger 等人应用它测定胰岛素 一级结构。
多肽顺序自动分析仪是根据相类似的原理设计的，即利用多肽 链 N 端氨基酸的α-氨基与异硫氰酸苯酯 PITC 反应（Edman 降解 法）。 三、肽（peptide） 1．肽键与肽链
肽分子中不完整的氨基酸称为氨基酸残基。肽按其序列从 N 端 到 C 端命名。一般 10 肽以下属寡肽，10 肽以上为多肽。 2．生物活性肽 （1）谷胱甘肽（glutathione，GSH） 是由 Glu、Cys、Gly 组成的一种三肽，又叫γ-谷氨酰半胱氨酰甘 氨酸（含γ-肽键）。Cys 的-SH 是主要功能基团，GSH 是一种抗氧 化剂，是某些酶的辅酶，可保护蛋白质分子中的-SH 免遭氧化，保 护巯基蛋白和酶的活性。在 GSH 过氧化物酶的作用下，GSH 还原 细胞内产生的 H2O2，生成 H2O，2 分子 GSH 被氧化成 GSSG，后 者在 GSH 还原酶催化下，又生成 GSH。
每克样品含氮克数×6.25×100=100g 样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有 300 余种，但合成蛋白质的氨基酸仅 20 种（称编码氨基酸），最先 发现的是天门冬氨酸（1806 年），最后鉴定的是苏氨酸（1938 年）。 （一）氨基酸的结构通式
第一节 蛋白质的分子组成
一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～
24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的 P、 Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I 等。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为 16%。因此，可以用定氮 法来推算样品中蛋白质的大致含量。
若 1 个氨基酸有 3 个可解离基团，写出它们电离式后取兼性离 子两边的 pK 值的平均值，即为此氨基酸的等电点（酸性氨基酸的 等电点取两羧基的 pK 值的平均值，碱性氨基酸的等电点取两氨基 的 pK 值的平均值）。 3．氨基酸的化学反应
氨基酸的化学反应是其基团的特征性反应。重要的有： （1）茚三酮反应
蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合 而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨 酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质
α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在 200 oC 以上。各种氨基酸 在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或 稀碱，但不能溶解于有机溶剂，通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉 淀析出。
目前，国际互联网蛋白质数据库已有 3 千多种一级结构清楚。 蛋白质一级结构是空间结构和特异生物学功能的基础。 二、蛋白质的二级结构（secondary structure）
蛋白质的二级结构是指其分子中主链原子的局部空间排列，是 主链构象（不包括侧链 R 基团）。
构象是分子中原子的空间排列，但这些原子的排列取决于它们 绕键的旋转，构象不同于构型，一个蛋白质的构象在不破坏共价键 情况下是可以改变的。但是蛋白质中任一氨基酸残基的实际构象自 由度是非常有限的，在生理条件下，每种蛋白质似乎是呈现出称为 天然构象的单一稳定形状。
（2）多肽类激素和神经肽 人体内有许多激素属寡肽或多肽，如下丘脑—垂体分泌的催产素（9 肽）、加压素（9 肽）、促肾上腺皮质激素（ACTH，39 肽）等。催 产素和加压素结构仅第 3、第 8 位两个氨基酸残基不同，前者使平 滑肌收缩，有催产和使乳腺泌乳的作用；后者能使小动脉收缩，增 高血压，也有减少排尿的作用。
1953 年，英国科学家 F. Sanger 首先测定了胰岛素（insulin）的 一级结构，有 51 个氨基酸残基，由一条 A 链和一条 B 链组成，分 子中共有 3 个二硫键，其中两个在 A、B 链之间，另一个在 A 链内。
蛋白质的一级结构测定或称序列分析常用的方法是 Edman 降
解和重组 DNA 法。Edman 降解是经典的化学方法，比较复杂。首 先要纯化一定量的待测蛋白质，分别作分子量测定、氨基酸组成分 析、N-末端分析、C-末端分析；要应用不同的化学试剂或特异的蛋 白内切酶水解将蛋白质裂解成大小不同的肽段，测出它们的序列， 对照不同水解制成的两套肽段，找出重叠片段，最后推断蛋白质的 完整序列。重组 DNA 法是基于分子克隆的分子生物学方法，比较 简单而高效，不必先纯化该种蛋白质，而是先要得到编码该种蛋白 质的基因（DNA 片段），测定 DNA 中核苷酸的序列，再按三个核 苷酸编码一个氨基酸的原则推测蛋白质的完整序列。这两种方法可 以相互印证和补充。
神经肽是在神经传导过程中起信号转导作用的肽类。如脑啡肽 （5 肽）、β-内啡肽（31 肽）、强啡肽（17 肽）等。随着脑科学的 发展，会发现更多的生物活性肽。
第二节 蛋白质的分子结构
蛋白质是生物大分子，结构比较复杂，人们用 4 个层次来描述， 包括蛋白质的一级、二级、三级和四级结构。一级结构描述的是蛋 白质的线性（或一维）结构，即共价连接的氨基酸残基的序列，又 称初级或化学结构。二级以上的结构称高级结构或构象 （conformation）。 一、蛋白质的一级结构（primary structure）
肽键 C—N 键长为 0.132nm，比相邻的单键（0.147nm）短，而 较 C=N 双键（0.128nm）长，有部分双键的性质，不能自由旋转。 肽键平面上各原子呈顺反异构关系，肽键平面上的 O、H 以及 2 个 α-碳原子为反式构型（trans configuration）。
主链中的 Cα—C 和 Cα—N 单键可以旋转，其旋转角φ、ψ 决定了两个相邻的肽键平面相对关系。由于肽键平面的相对旋转， 使主链可以以非常多的构象出现。事实上，肽链在构象上受到很大 限制，因为主链上有 1/3 不能自由旋转的肽键，另外主链上有很多 侧链 R 的影响。蛋白质的主链骨架由许多肽键平面连接而成。 2.α-螺旋(α-helix)
氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在，既可作 为酸（质子供体），又可作为碱（质子受体）起作用，是两性电解 质，其解离度与溶液的 pH 有关。
在某一 pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和 程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的 pH 称为该氨基 酸的等电点。氨基酸的 pI 是由α-羧基和α-氨基的解离常数的负对 数 pK1 和 pK2 决定的。计算公式为：pI=1/2(pK1+ pK2)。
第一章源自文库蛋白质化学
教学目标：
1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和 20 种氨基酸的名称、符号、结构、 分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类
带有非极性 R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共 9 种）：甘（Gly）、 丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫 （Met）、脯（Pro）、色（Trp）
带有不可解离的极性 R（羟基、巯基、酰胺基等，共 6 种）： 丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys） 带有可解离的极性 R 基（共 5 种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、 精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。
蛋白质是由 L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的 构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是 生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有 3000 多种蛋白质，而人体有 10 万种 以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的 45%是蛋白质。生命是 物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代 谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝 大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们 的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋 白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物 的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋 白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越 深刻。
组成蛋白质的 20 种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C 上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R 是側链，除甘氨酸外都含手性 C，有 D-型和 L-型两种立体异 构体。天然蛋白质中的氨基酸都是 L-型。
注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共 价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光 平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型 与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按 R 基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸 四类。 2．按 R 基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极 性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。
α-螺旋是肽键平面通过α-碳原子的相对旋转形成的一种紧密 螺旋盘绕，是有周期的一种主链构象。其特点是： ① 螺旋每转一圈上升 3.6 个氨基酸残基，螺距约 0.54nm（每个残 基上升 0.15nm，旋转 100O）。 ② 相邻的螺圈之间形成链内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行。 典型α-螺旋一对氢键 O 与 N 之间共有 13 个原子（3.613），前后间 隔 3 个残基。 ③螺旋的走向绝大部分是右手螺旋，残基侧链伸向外侧。R 基团的 大小、荷电状态及形状均对α-螺旋的形成及稳定有影响。 3.β-折叠(β-pleated sheet) β-折叠是一种肽链相当伸展的周期性结构。 ① 相邻肽键平面间折叠成 110O 角，呈锯齿状。 ② 两个以上具β-折叠的肽链或同一肽链内不同肽段相互平行
导入：100 年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天 人们如何认识蛋白质的概念和重要性？
1839 年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清 蛋白,并按瑞典化学家 Berzelius 的提议把提取的物质命名为蛋白质 （Protein，源自希腊语，意指 “第一重要的” ）。德国化学家费 希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在 1907 年奠立蛋白质 化学。英国的鲍林(L.Pauling)在 1951 年推引出蛋白质的螺旋；桑格 (F.Sanger)在 1953 年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和 肯德鲁(J.C.kendrew) 在 1960 年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结 构。1965 年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质— —胰岛素（insulin）。
20 世纪 30 年代末，L.Panling 和 R.B.Corey 应用 X 射线衍射分 析测定了一些氨基酸和寡肽的晶体结构，获得了一组标准键长和键 角，提出了肽单元（peptide unit）的概念, 还提出了两种主链原子 的局部空间排列的分子模型（α-螺旋）和（β-折叠）。 1．肽单位
肽键及其两端的α-C 共 6 个原子处于同一平面上，组成了肽 单位（所在的平面称肽键平面）。
所有具有自由α-氨基的氨基酸与过量茚三酮共热形成蓝紫色 化合物（脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质）。用分光
光度法可定量测定微量的氨基酸。蓝紫色化合物的最大吸收峰在 570nm 波长处，黄色在 440nm 波长下测定。吸收峰值的大小与氨 基酸释放的氨量成正比。
（2）与 2，4-二硝基氟苯（DNFB）的反应 在弱碱性溶液中，氨基酸的α-氨基很容易与 DNFB 作用生成
一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水形成的酰 胺键称为肽键。由氨基酸通过肽键相连而成的化合物称为肽。肽键 及其两端的α-碳原子相连所形成的长链骨架，即…Cα—C—N—C α—C—N—Cα—C—N—Cα…称为多肽主链，—CαCN—是重复 单位。肽键是蛋白质分子中的主要共价键。多肽链的方向性是从 N 末端指向 C 末端。