蛋白质的结构和功能 ppt课件
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蛋白质的结构及功能课件
2. 侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中 性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
4. 侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
5. 侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 氧化供能
蛋白质的结构及功能课件
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、
Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 含有 I 。
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的结构及功能课件
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
蛋白质的结构及功能课件
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二
硫
键
牛核糖核酸酶的 一级结构
蛋白质的结构及功能课件
去除尿素、 β-巯基乙醇
蛋白质的结构及功能课件
生物化学与医学
• 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
• 生物化学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断
和治疗的研究
蛋白质的结构及功能课件
本课内容简介（一）
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
几种特殊氨基酸
Gly：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。
2. 侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中 性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
4. 侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
5. 侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 氧化供能
蛋白质的结构及功能课件
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、
Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 含有 I 。
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的结构及功能课件
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
蛋白质的结构及功能课件
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二
硫
键
牛核糖核酸酶的 一级结构
蛋白质的结构及功能课件
去除尿素、 β-巯基乙醇
蛋白质的结构及功能课件
生物化学与医学
• 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
• 生物化学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断
和治疗的研究
蛋白质的结构及功能课件
本课内容简介（一）
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
几种特殊氨基酸
Gly：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。
蛋白质的结构与功能的关系PPT课件
1、肌红蛋白Myoglobin（Mb）结构与功能
肌红蛋白：主要肌细胞贮存和分配氧的蛋白质。肌红蛋白是由一条多肽链和一个辅基血红素（原卟啉IX 和Fe的络合物）组成，除去血红素的脱辅基肌红蛋白称珠蛋白（globin），它和血红蛋白的亚基在氨基酸序列上有明显的同源性，构象和功能也相似，由8个α-螺旋组成。
这类疾病包括：人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。
疯牛病中的蛋白质构象改变 疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。 正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。 PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc，从而致病。
RER
600 核苷酸
C肽
24 aa
信号肽
3.蛋白质一级结构的种属差异与分子进化
对于不同种属来源的同种蛋白质进行一级结构测定和比较，发现存在种属差异，这种差异可能是分子进化的结果，但与功能相关的结构总是有高度的保守性。 以细胞色素C为例：细胞色素C广泛存在于真核生物细胞的线粒体中，是一种含有血红素辅基的单链蛋白质。在生物氧化时，细胞色素C在呼吸链的电子传递系统中起传递电子的作用，使血红素上铁原子的价数发生变化。
协同效应(cooperativity)
一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应(positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效应(negative cooperativity) 血红蛋白的氧合具有正协同性同促效应，也即一个O2的结合增加同一Hb分子中其余空的氧结合部位对O2的亲和力。
波耳效应 （Bohr effect） pH对氧饱和曲线的影响
肌红蛋白：主要肌细胞贮存和分配氧的蛋白质。肌红蛋白是由一条多肽链和一个辅基血红素（原卟啉IX 和Fe的络合物）组成，除去血红素的脱辅基肌红蛋白称珠蛋白（globin），它和血红蛋白的亚基在氨基酸序列上有明显的同源性，构象和功能也相似，由8个α-螺旋组成。
这类疾病包括：人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。
疯牛病中的蛋白质构象改变 疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。 正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。 PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc，从而致病。
RER
600 核苷酸
C肽
24 aa
信号肽
3.蛋白质一级结构的种属差异与分子进化
对于不同种属来源的同种蛋白质进行一级结构测定和比较，发现存在种属差异，这种差异可能是分子进化的结果，但与功能相关的结构总是有高度的保守性。 以细胞色素C为例：细胞色素C广泛存在于真核生物细胞的线粒体中，是一种含有血红素辅基的单链蛋白质。在生物氧化时，细胞色素C在呼吸链的电子传递系统中起传递电子的作用，使血红素上铁原子的价数发生变化。
协同效应(cooperativity)
一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应(positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效应(negative cooperativity) 血红蛋白的氧合具有正协同性同促效应，也即一个O2的结合增加同一Hb分子中其余空的氧结合部位对O2的亲和力。
波耳效应 （Bohr effect） pH对氧饱和曲线的影响
蛋白质的结构与功能.ppt
pH > pI
中性a.apI pK COOH pK NH3 2
酸性a.apI pK COOH pKR 2
碱性a.apI
pK
NH
3
pKR
2
2．紫外吸收性质：
组成天然蛋白质分子的20种氨基酸中， 只有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸对紫外 光有光吸收。其吸收峰在280nm左右， 以色氨酸吸收最强。
杂环氨基酸、芳香族氨基酸与脂肪族 氨基酸
极性氨基酸与非极性氨基酸
1、按照R基的化学结构分类 （1）、R为脂肪烃基的氨基酸（5种）
（2）、 R中含有羟基和硫的氨基酸（共4种）
（3）、 R中含有酰胺基团（2种）
（4）、 R中含有酸性基团（2种）
（5）、 R中含碱性基团（3种）
（6）、 芳香族氨基酸
第二节 蛋白质的组成－氨基酸
组成蛋白质的基本单位是氨基酸。 天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约二十种不同的氨基酸。
除脯氨酸和甘氨酸外，其余均属于L-α-氨基酸。 氨基酸的功能 （1）、组成蛋白质 （2）、一些aa及其衍生物充当化学信号分子
-氨基丁酸，色氨酸衍生物：5-羟色胺、褪黑激素，都是神经递 质，甲状腺素（Tyr衍生物） ，吲哚乙酸（Trp衍生物）都是激素 （3）、氨基酸是许多含N分子的前体物 核酸的含氮碱基、血红素、叶绿素的合成都需要aa （4）、一些基本氨基酸和非基本aa是代谢中间物 精氨酸、瓜氨酸、鸟氨酸)尿素循环的中间物，
（3）α-NH2和α-COOH共同参加的反应
与茚三酮反应 茚三酮在弱酸中与α-氨基酸共热，引起
氨基酸的氧化脱氨，脱羧反应，最后，茚 三酮与反应产物——氨和还原茚三酮反应， 生成紫色物质（λmax=570nm）。 Pro、Hy-Pro与直接形成黄色化合物 （ λmax=440nm） 成肽反应
中性a.apI pK COOH pK NH3 2
酸性a.apI pK COOH pKR 2
碱性a.apI
pK
NH
3
pKR
2
2．紫外吸收性质：
组成天然蛋白质分子的20种氨基酸中， 只有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸对紫外 光有光吸收。其吸收峰在280nm左右， 以色氨酸吸收最强。
杂环氨基酸、芳香族氨基酸与脂肪族 氨基酸
极性氨基酸与非极性氨基酸
1、按照R基的化学结构分类 （1）、R为脂肪烃基的氨基酸（5种）
（2）、 R中含有羟基和硫的氨基酸（共4种）
（3）、 R中含有酰胺基团（2种）
（4）、 R中含有酸性基团（2种）
（5）、 R中含碱性基团（3种）
（6）、 芳香族氨基酸
第二节 蛋白质的组成－氨基酸
组成蛋白质的基本单位是氨基酸。 天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约二十种不同的氨基酸。
除脯氨酸和甘氨酸外，其余均属于L-α-氨基酸。 氨基酸的功能 （1）、组成蛋白质 （2）、一些aa及其衍生物充当化学信号分子
-氨基丁酸，色氨酸衍生物：5-羟色胺、褪黑激素，都是神经递 质，甲状腺素（Tyr衍生物） ，吲哚乙酸（Trp衍生物）都是激素 （3）、氨基酸是许多含N分子的前体物 核酸的含氮碱基、血红素、叶绿素的合成都需要aa （4）、一些基本氨基酸和非基本aa是代谢中间物 精氨酸、瓜氨酸、鸟氨酸)尿素循环的中间物，
（3）α-NH2和α-COOH共同参加的反应
与茚三酮反应 茚三酮在弱酸中与α-氨基酸共热，引起
氨基酸的氧化脱氨，脱羧反应，最后，茚 三酮与反应产物——氨和还原茚三酮反应， 生成紫色物质（λmax=570nm）。 Pro、Hy-Pro与直接形成黄色化合物 （ λmax=440nm） 成肽反应
生物化学第1章蛋白质的结构与功能(共89张PPT)
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部
位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢
键和离子键。
血红蛋白的四级结构
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
一、蛋白质一级结构与功能的关系
二、蛋白质的二级结构
定义 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间 位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
主要的维系键： 氢键
蛋白质立体结构原则
由于C=O双键中的π电子云与N原子上的未共用电子对发生“电子 共振”，使肽键具有部贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
5）免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7） 氧化供能
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
组成蛋白质的元素
β-折叠是由 若干肽段或 肽链排列起 来所形成的 扇面状片层 构象
β-折叠包括平行式和反平行式两种类型
结构特征：
⑴ 由若干条肽段或肽链平行或反平 行排列组成片状结构；
⑵ 主链骨架伸展呈锯齿状； ⑶ 涉及的肽段较短，一般为5～10个
氨基酸残基； ⑷ 借相邻主链之间的氢键维系。
3. -转角
是多肽链180°回 折部分所形成的一
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳 离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼 性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为 该氨基酸的等电点。
蛋白质的结构和功能(高中一轮复习)ppt课件
第2讲蛋白质结构和功能
一、蛋白质的基本单位——氨基酸
必需氨基酸 (8种)
1、元素组成： C 、H 、O 、N 。
非必需氨基酸(12种)
2、种类：约 20 种
基础梳理
3、结构通式：
能否在体 内合成
4、结构特点：(1)每个氨基酸至少有一个 氨基 和一个羧基；(2)都有一个氨基和羧基连接在 同一个碳原子 上；(3)各种氨基酸之间的区别在于 R基 的不同。
解析：分子式为C22H34O13N6的多肽化合物水解产生三种氨基酸，由于每种氨基酸只含有一个氨基，因此此化合物 是六肽化合物，由6个氨基酸构成。由于谷氨酸含有两个 羧基，根据氧原子数可推出此化合物含有3个谷氨酸， 4个 游离的羧基。
答案： C
【知识链接】 (1)氨基酸与相应DNA、RNA片段中碱基数目之间计算时，当出现关键词“最多”、“ 至少”时，不应考虑计算过程中终止密码子的碱基数。(2)计算O和H的数量变化时，不要漏掉增加H2O 中O和H的数值。(3)环状多肽中肽键数与氨基酸数相同。
命题设计
考点二 聚焦蛋白质的结构层次及其多样性
1.图示分析蛋白质的结构多样性和功能多样性
(1)多肽与蛋白质的最重要的区别是 多肽无空间结构 。(2)如果合成的蛋白质是唾液淀粉酶，需要参与的细胞器 是 核糖体、内质网、高尔基体、线粒体 。
2.观察氨基酸、多肽、肽链、肽键和蛋白质的关系图示
示 蛋白质结构的2个误区(1)氨基、羧基和肽键的书写误区不要将氨基错写为NH2或—NH3 ；不要将羧基误写为COOH；也不要将肽键误写为CO—NH或 。
蛋白质合成中的相关计算
技法提炼
说明：由于mRNA中有终止密码子等原因，上述 关系应理解为每合成1个氨基酸至少需要mRNA上 的3个碱基和DNA (基因)上的6个碱基。
一、蛋白质的基本单位——氨基酸
必需氨基酸 (8种)
1、元素组成： C 、H 、O 、N 。
非必需氨基酸(12种)
2、种类：约 20 种
基础梳理
3、结构通式：
能否在体 内合成
4、结构特点：(1)每个氨基酸至少有一个 氨基 和一个羧基；(2)都有一个氨基和羧基连接在 同一个碳原子 上；(3)各种氨基酸之间的区别在于 R基 的不同。
解析：分子式为C22H34O13N6的多肽化合物水解产生三种氨基酸，由于每种氨基酸只含有一个氨基，因此此化合物 是六肽化合物，由6个氨基酸构成。由于谷氨酸含有两个 羧基，根据氧原子数可推出此化合物含有3个谷氨酸， 4个 游离的羧基。
答案： C
【知识链接】 (1)氨基酸与相应DNA、RNA片段中碱基数目之间计算时，当出现关键词“最多”、“ 至少”时，不应考虑计算过程中终止密码子的碱基数。(2)计算O和H的数量变化时，不要漏掉增加H2O 中O和H的数值。(3)环状多肽中肽键数与氨基酸数相同。
命题设计
考点二 聚焦蛋白质的结构层次及其多样性
1.图示分析蛋白质的结构多样性和功能多样性
(1)多肽与蛋白质的最重要的区别是 多肽无空间结构 。(2)如果合成的蛋白质是唾液淀粉酶，需要参与的细胞器 是 核糖体、内质网、高尔基体、线粒体 。
2.观察氨基酸、多肽、肽链、肽键和蛋白质的关系图示
示 蛋白质结构的2个误区(1)氨基、羧基和肽键的书写误区不要将氨基错写为NH2或—NH3 ；不要将羧基误写为COOH；也不要将肽键误写为CO—NH或 。
蛋白质合成中的相关计算
技法提炼
说明：由于mRNA中有终止密码子等原因，上述 关系应理解为每合成1个氨基酸至少需要mRNA上 的3个碱基和DNA (基因)上的6个碱基。
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10
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
肌红蛋白氧合曲线
Mb + O2
[Mb][O2] K = [MbO2] [MbO2] = Y O2 = [Mb] + [MbO 2] Y O2 = pO2 [O2] K + [O2]
MbO2
K + pO2
11
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
3、氧与肌红蛋白的结合 —Fe2+与珠蛋白的93位 （F8）His的咪唑基N相连； —当形成氧合肌红蛋白 （oxy-myoglobin）时， 第6个配位键与氧结合； —当成高铁肌红蛋白时， 第6配位键被H2O分子占据； —在氧结合一侧有一E7 His氧结合部位形成空间 位阻区
7
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
2
14
15
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
2 血红蛋白
16
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
血红蛋白的结构
◇ Hb分子近似球形；M.W.=68 000 ◇ Hb由四个亚基组成（二条α亚基和二条β亚 基）； ◇ α亚基（141aa）比β亚基（146aa）短，但 都比肌红蛋白链（153aa）短；这主要是因为 末端H螺旋比较短； ◇ 4个血红素分别位于四条多肽链的E和F螺旋 之间的裂隙处，并暴露于分子表面。 ◇ Hb- α和Hb- β及Mb虽然三级结构相似，但 其氨基酸序列却有很大的不同，约只有27个位 17 置是相同的。
28
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
Hb + 4 O2 Hb(O2)4
25
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
[Hb][O2]4 K = [Hb(O2)4]
Y O2 = [Hb] +[Hb(O ) ] 2 4
P4(O2) K + P4(O2)
[Hb(O2)4]
=
[O2]4 K + [O2]4
Y O2 =
26
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
肌红蛋白与氧的结合
8
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
Mb多肽微环境的作用
• 固定血红素基。
• 保护血红素铁免遭氧化。
• 为氧分子提供一个合适的结合部位。
9
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
氧的结合改变了肌红蛋白的构型
• 肌红蛋白血红素与 氧结合后，铁原子 从离卟啉环平面上 方0.055nm处，被 拉到离卟啉环平面 上方0.026nm处。 这对Mb生物功能并 没有影响，但会影 响Hb的性质。
肌红蛋白的结构
1、肌红蛋白的三级结构 （1）长短不同的8条α螺旋组成； （2）80%AA处于螺旋中 （3）拐弯处为无规卷曲 （4）肌红蛋白中4个Pro 各处于四个拐弯处； （5）分子十分紧密，仅 能容纳4个水分子； （6）亲水外部疏水内部
5
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
肌红蛋白的结构
肌红蛋白氧合曲线
Y = 0.5
YO = 2
双曲线型
p O2 K + p O2
p50 = K = 2.8 torr
12
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
肌红蛋白氧合曲线
Hill图
logP50
13
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
肌红蛋白氧合曲线
线粒体中氧分压 细胞表面氧分压 静脉血中氧分压
3
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
1、肌红蛋白
• 肌红蛋白（myoglobin，Mb）是哺乳动 物细胞主要是肌细胞贮存和分配氧的蛋 白质。 • 肌红蛋白是由一条多肽链和一个辅基血 红素构成，相对MW=16700，由153个AA 残基。除去血红素的脱辅基肌红蛋白称 为珠蛋白。
4
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
• 氧合导致稳定T态的离子键和盐桥的断裂，血 红蛋白的氧结合过程是一协同过程。
23
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
血红蛋白结合氧的协同作用示意图
24
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
Hb的氧结合曲线
• 血红蛋白是目前了解最清楚的别构蛋白质， 血红蛋白的氧合具有正协同效应，即一个 O2的结合会增加同一分子中其余空的氧结 合部位对O2的亲和力。Hb的氧合曲线呈S形 而非双曲线形。每个血红蛋白分子有4个血 红素，因此最多只能结合4分子氧，现假定 O2与Hb的结合是“全或无”的现象。
氧结合引起的血红蛋白构象变化
• 血红素铁 0.039nm的 微小位移 导致血红 蛋白构象 的改变。
21
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
• 氧合血红蛋白和去氧血红蛋白代表不同的构象 态。（T态和R态）
脱氧血红蛋白（紧张态）
22 氧合血红蛋白（松驰态）
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
18
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
• 血红蛋白4个血红素基分别位于每个多肽 链的E和F螺旋之间的裂隙处，并暴露在 分子的表面。
19
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
氧结合引起的血红蛋白构象变化
• 氧合作用显著改变血红蛋白的四级结构。
20
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
第六章 蛋白质的结构和功能
1
蛋白质不是静止的分子，而是处于不停 的运动之中。蛋白质的功能几乎总是依 赖于与其它分子的相互作用，这种相互 作用受到蛋白质分子的构象变化的影响。
2
主要内容
• 蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与 血红蛋白 • 蛋白质与配体结合的空间互补性——免疫 球蛋白 • 化学能对蛋白质相互作用的影响——肌球 蛋白与肌动蛋白
Hb的氧结合曲线
27
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
◇ 肺泡中pO2=100torr, YO2=0.97 ◇ 毛细管中pO2=20torr, YO2=0.25 ◇ Hb P50=26torr ◇ Hb 0.97-0.25=0.72 Mb 0.97-0.89=0.08 ◇ 协同效应增加血红蛋白在肌肉中卸O2效率。
2、辅基血红素
Fe原子被称为原卟 啉IX（9）的有机分 子固定的，共称血素 （Heme），使血液呈 红色。Fe有六个配位 键，其中四个与卟啉 的吡咯环的N原子相 连。Fe2+称亚铁血红 素，Fe3+为高铁血红 素，只有Fe2+的蛋白 才能结合氧
6
蛋白质与配体的可逆结合——肌红
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
肌红蛋白氧合曲线
Mb + O2
[Mb][O2] K = [MbO2] [MbO2] = Y O2 = [Mb] + [MbO 2] Y O2 = pO2 [O2] K + [O2]
MbO2
K + pO2
11
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
3、氧与肌红蛋白的结合 —Fe2+与珠蛋白的93位 （F8）His的咪唑基N相连； —当形成氧合肌红蛋白 （oxy-myoglobin）时， 第6个配位键与氧结合； —当成高铁肌红蛋白时， 第6配位键被H2O分子占据； —在氧结合一侧有一E7 His氧结合部位形成空间 位阻区
7
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
2
14
15
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
2 血红蛋白
16
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
血红蛋白的结构
◇ Hb分子近似球形；M.W.=68 000 ◇ Hb由四个亚基组成（二条α亚基和二条β亚 基）； ◇ α亚基（141aa）比β亚基（146aa）短，但 都比肌红蛋白链（153aa）短；这主要是因为 末端H螺旋比较短； ◇ 4个血红素分别位于四条多肽链的E和F螺旋 之间的裂隙处，并暴露于分子表面。 ◇ Hb- α和Hb- β及Mb虽然三级结构相似，但 其氨基酸序列却有很大的不同，约只有27个位 17 置是相同的。
28
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
Hb + 4 O2 Hb(O2)4
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蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
[Hb][O2]4 K = [Hb(O2)4]
Y O2 = [Hb] +[Hb(O ) ] 2 4
P4(O2) K + P4(O2)
[Hb(O2)4]
=
[O2]4 K + [O2]4
Y O2 =
26
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
肌红蛋白与氧的结合
8
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
Mb多肽微环境的作用
• 固定血红素基。
• 保护血红素铁免遭氧化。
• 为氧分子提供一个合适的结合部位。
9
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
氧的结合改变了肌红蛋白的构型
• 肌红蛋白血红素与 氧结合后，铁原子 从离卟啉环平面上 方0.055nm处，被 拉到离卟啉环平面 上方0.026nm处。 这对Mb生物功能并 没有影响，但会影 响Hb的性质。
肌红蛋白的结构
1、肌红蛋白的三级结构 （1）长短不同的8条α螺旋组成； （2）80%AA处于螺旋中 （3）拐弯处为无规卷曲 （4）肌红蛋白中4个Pro 各处于四个拐弯处； （5）分子十分紧密，仅 能容纳4个水分子； （6）亲水外部疏水内部
5
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
肌红蛋白的结构
肌红蛋白氧合曲线
Y = 0.5
YO = 2
双曲线型
p O2 K + p O2
p50 = K = 2.8 torr
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蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
肌红蛋白氧合曲线
Hill图
logP50
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蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
肌红蛋白氧合曲线
线粒体中氧分压 细胞表面氧分压 静脉血中氧分压
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蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
1、肌红蛋白
• 肌红蛋白（myoglobin，Mb）是哺乳动 物细胞主要是肌细胞贮存和分配氧的蛋 白质。 • 肌红蛋白是由一条多肽链和一个辅基血 红素构成，相对MW=16700，由153个AA 残基。除去血红素的脱辅基肌红蛋白称 为珠蛋白。
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蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
• 氧合导致稳定T态的离子键和盐桥的断裂，血 红蛋白的氧结合过程是一协同过程。
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蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
血红蛋白结合氧的协同作用示意图
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蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
Hb的氧结合曲线
• 血红蛋白是目前了解最清楚的别构蛋白质， 血红蛋白的氧合具有正协同效应，即一个 O2的结合会增加同一分子中其余空的氧结 合部位对O2的亲和力。Hb的氧合曲线呈S形 而非双曲线形。每个血红蛋白分子有4个血 红素，因此最多只能结合4分子氧，现假定 O2与Hb的结合是“全或无”的现象。
氧结合引起的血红蛋白构象变化
• 血红素铁 0.039nm的 微小位移 导致血红 蛋白构象 的改变。
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蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
• 氧合血红蛋白和去氧血红蛋白代表不同的构象 态。（T态和R态）
脱氧血红蛋白（紧张态）
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蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
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蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
• 血红蛋白4个血红素基分别位于每个多肽 链的E和F螺旋之间的裂隙处，并暴露在 分子的表面。
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蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
氧结合引起的血红蛋白构象变化
• 氧合作用显著改变血红蛋白的四级结构。
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蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
第六章 蛋白质的结构和功能
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蛋白质不是静止的分子，而是处于不停 的运动之中。蛋白质的功能几乎总是依 赖于与其它分子的相互作用，这种相互 作用受到蛋白质分子的构象变化的影响。
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主要内容
• 蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与 血红蛋白 • 蛋白质与配体结合的空间互补性——免疫 球蛋白 • 化学能对蛋白质相互作用的影响——肌球 蛋白与肌动蛋白
Hb的氧结合曲线
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蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
◇ 肺泡中pO2=100torr, YO2=0.97 ◇ 毛细管中pO2=20torr, YO2=0.25 ◇ Hb P50=26torr ◇ Hb 0.97-0.25=0.72 Mb 0.97-0.89=0.08 ◇ 协同效应增加血红蛋白在肌肉中卸O2效率。
2、辅基血红素
Fe原子被称为原卟 啉IX（9）的有机分 子固定的，共称血素 （Heme），使血液呈 红色。Fe有六个配位 键，其中四个与卟啉 的吡咯环的N原子相 连。Fe2+称亚铁血红 素，Fe3+为高铁血红 素，只有Fe2+的蛋白 才能结合氧
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蛋白质与配体的可逆结合——肌红