酶的命名和分类
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❖结合部位：活性中心必需基团 ❖结合方式：共价键 ❖分类：根据抑制剂对酶选择性的方式
✓ 非专一性不可逆抑制 ✓ 专一性不可逆抑制
非专一性不可逆抑制
• 概念：一种抑制剂可作用于酶分子上的不 同基团或作用于几种不同的酶
例如：烷化剂类：碘乙酸 酰化剂类：酸酐、磺酰氯
专一性不可逆抑制
链Ks基型团：，一该种氨抑基制酸剂残只基作属用于于酶酶的分必子需中基一团种。氨基酸侧
ES形成速率
Movie.ES k1
反应平衡时
Movie.equation3
米氏方程
Movie.equation4
米氏曲线
Movie.double-curve
返回
影响酶作用的因素
(1)温度对酶作用的影响 (2)pH对酶作用的影响 (3)酶浓度对酶作用的影响 (4)激活剂对酶作用的影响 (5)抑制剂对酶作用的影响
概念：抑制剂能与酶与底物的复合物ES结合，不再分 解，从而降低形成产物的数量。
Vmax减小，Km不变
磺胺类药物
显效结构——对氨基苯磺酰胺
与对氨基苯甲酸产生竞争性拮抗
节首
结构类似物
对氨基苯磺酰胺 对氨基苯甲酸（PABA）
节首
与PABA产生竞争性拮抗
L-Glu+对氨基苯甲酸＋喋啶
---- ----
E+S
ES E+P
返回
酶－底物结合力
• 1、静电引力 • 2、氢键 • 3、疏水键相互作用：活性中心是相对的疏水环境
（三）酶与底物的定向效应
• 底物分子结合到酶的活性中心：
1)底物在酶活性中心的有效浓度大大增加 2)活性中心的立体构型和相关基团的诱导和定
向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接 近，并被严格定位 3)是酶促反应具有高效率和专一性的原因
• 全酶中的酶蛋白决定底物专一性
（一）辅酶和辅基
4、辅酶和维生素
大多数辅酶或辅基的前体是维生素，主要是水溶性B 族维生素。
返回
（二）酶分子中的金属离子
• 金属酶（mentalloenzymes)，如SOD
1） 酶蛋白与金属离子结合紧密
2）过渡金属离子：如Fe2+/Fe3+,Cu2+/Cu+，
Zn2+，Mn2+等
Movie.decrease energy
酶的催化作用特性
（二）酶是具有高度选择性的催化剂
• 反应专一性(reaction specificity) 只催化一种或一类反应，几乎不产生副反应
• 底物专一性(substrate specificity) (1)结构专一性(structure specificity) 如：脲酶：只催化水解尿素 (2)立体专一性(stereo specificity) 手性底物，如：淀粉酶只水解D－葡萄糖形 成的1,4-糖苷键 (3)几何专一性(geometric specificity) 只催化某种几何异构体底物的反应 返回
返回
1) 温度对酶作用的影响
• 酶的最适温度（optimum temperature, Tm）
在一定范围内，反应速度达到最大时的温度称为酶的最适温 度（optimum temperature, Tm）。
最适温度不是酶的特征物理常数。
返回
2) pH对酶作用的影响
• pH对酶促反应速度的影响，主要有下
5.2 酶的命名和分类
➢ 国际系统命名法：
1、名称由两部分组成：底物＋反应名称 如：ATP:己糖磷酸转移酶
2、不管酶催化正反应还是逆反应，都用同一名称。 如：DH2:NAD氧化还原酶
➢ 习惯名或常用名：
1、根据酶所作用的底物命名 如：淀粉酶，蛋白酶 2、根据酶所催化的反应命名 如：转氨酶，脱氢酶 3、在底物、反应基础上加上酶的来源或其它特点命名
对青霉素酶不敏感的青霉素新品种
cefoxitin ， 先 锋 霉 素 (或称为头抱菌素）类 抗生素，其结构为:
由链霉菌产生，稳定性好的原因主 要是其分子中β-内酰胺环上连接 的噻唑侧链基团和甲氧基的空间位 阻作用，影响了与青霉素酶的结合。
可逆抑制（reversible inhibition)
❖概念：抑制剂与酶蛋白以非共价键结合，具有可
3）通过配位健与氨基酸残基侧链基团相连 或作为酶的辅助因子
• 金属激活酶（metal-actived enzymes)
1）结合较松散 2）碱金属离子或碱土金属离子，如K+,Na+,Mg2+,Ca2+等
返回
5.4 酶促反应动力学 章首
• 什么是酶促反应动力学? • 米氏方程 • 米氏方程的推导 • 影响酶促反应的因素
返回
三、酶的非蛋白组分
——辅酶和金属离子
返回
（一）辅酶和辅基
1、辅酶和辅基的区别
与酶蛋白结合的强弱——透析
2、辅酶和辅基的功能 本质：小分子有机化合物 具有氧化还原性或转移基团的能力
3、辅酶和辅基的作用特点 直接参与反应——“第二底物”
• 全酶中的辅酶决定酶反应专一性——同一辅酶或辅基可
以和多种不同的酶蛋白结合形成不同的全酶。
如：SOD（超氧化物歧化酶） ——EC1.15.1.1（Enzyme Commission)
章首
5.3 酶的作用特性 章首
• 酶的催化作用特性 • 与酶的催化特性有关的因素 • 酶的非蛋白组分——辅酶和金属离子
酶的催化作用特性
（一）酶是自然界中催化活性最高的一类 催化剂
比普通催化剂效能高107～1013倍
酶的命名和分类
(Bio和分类 酶的作用特性 酶促反应动力学
酶的抑制剂与与药物分子设计 酶活力的测定
核酸酶和抗体酶 寡聚酶、同功酶和固定化酶
酶的应用
章首
二、生物催化剂的发展 1、Ribozyme 1982年 2、抗体酶 （abzymes) 3、生物酶工程 4、人工酶 5、模拟酶 酶的本质？
空间形状和氨基酸残基组成上，利于酶－底物复 合物的形成。
催化部位：高效性
• 与结合部位重叠或非常靠近； • 含有多种具有活性侧链的氨基酸残基； • 有的含有辅酶或金属离子； • 激活底物或降低过渡态活化能。
酶分子的结构
Movie.enzyme reaction1
• 必需基团：与酶的催化活性有关
返回
（四）酶与反应过渡状态的结合作用
• 酶与反应过渡状态的亲和力远大于酶与底 物或产物的亲和能力
Movie.ES P curve
返回
（五）酶与底物的手性选择结合作用
• 不对称催化作用 • 大多数天然产物都具有旋光性 • 酶分子的活性中心部位，含有多个具有催
化活性的手性中心，对底物分子起诱导和 定向作用，使反应按单一的方向进行。
逆性，可用透析、过滤等方法将抑制剂除去。
❖结合部位：活性中心，非活性中心 ❖结合方式：非共价键 ❖分类：
可逆抑制的分类
抑制剂与底物是否竞争与酶的结合 1. 竞争性抑制 (Competitive inhibition) 2. 非竞争性抑制 (uncompetitive inhibition) 3. 反竞争性抑制 (anticompetitive inhibition)
如：胰蛋白酶、碱性磷酸酶
国际系统分类法
➢ 酶的六大类：
1. 氧化还原酶类（oxido-reductases) 2. 转移酶类（transferases) 3. 水解酶类（hydrolases) 4. 裂合酶类（lyases) 5. 异构酶类（isomerases) 6. 合成酶类（ligases)
1.竞争性抑制 (Competitive inhibition)
概念：抑制剂的化学结构与底物相似，与底物竞 争性的与酶的活性中心结合。
2.非竞争性抑制 (noncompetitive inhibition）
概念：酶可以同时与底物及抑制剂结合，两者没有 竞争作用。
3.反竞争性抑制 (anticompetitive inhibition)
如：有机汞：专一作用于巯基 有机磷农药：专一作用于丝氨酸羟基 如乐果、敌百虫等
Kcat型：
➢ 结构及作用特点：
抑制剂为底物的类似物，但其结构中潜藏着一种化学活性基 团，在酶的作用下，潜在的化学活性基团被激活，与酶的活 性中心发生共价结合，不能再分解，酶因此失活。
用自杀性底物对付抗青霉素的菌株
❖青霉素分子 ❖耐药性产生的原因 ❖解决耐药性的方法
返回
酶的比活力（specific activity)
• 定义：每毫克酶蛋白所含的酶活力单位 数
• 单位：u/mg pr • 实质：表示酶纯度
5.7 核酸酶和抗体酶
核酶（Ribozyme） 抗体酶(abzymes)
返回
核酶
• 核酶的发现 • 核酶的催化性质 • 核酶的研究中的两个问题
核酶的发现
酶的催化作用特性
（三）酶促反应遵循米氏动力学方程
与酶催化特性有关的因素
• 1 酶分子的结构 • 2 酶与底物分子之间的相互作用 • 3 酶与底物分子之间的定向效应 • 4 酶与反应过渡态的结合作用 • 5 酶与底物的手性选择性结合作用
返回
（一）酶分子的结构
Movie.ES complex
酶的活性中心 结合部位：专一性
列原因：
– 1 影响酶和底物的解离 – 2 影响酶分子的构象
返回
3)酶浓度对酶作用的影响
返回
4) 激活剂对酶作用的影响
• 凡能提高酶的活性，加速酶促反应进行的物 质都称为激活剂或活化剂(activator)。
• 一般认为，激活剂的作用主要有以下几个方 面：
–1．解除抑制剂的抑制作用 –2．辅酶和辅基是构成某些有活性的全酶的必
退回
• Altman发现RNase-P的蛋白部分不具催化 功能，而RNA部分在有足够浓度Mg2+离子 存在下，能起核酸水解酶的作用。
• Cech发现RNA原生动物四膜虫的Pre-rRNA 是一种具有自催化性能的核酶。
• 证明了核酸既是信核息酶分结子构，图又是功能分子
酶促反应动力学
研究酶促反应的速度以及各种因素对反 应速度的影响，其中酶与底物之间的作用问 题是研究酶促反应的核心问题。
返回
酶促反应动力学
• 米氏方程（Michaelis Menten 方程）
Km的意义？
返回
米氏方程的推导
酶促反应历程
Movie. equation1
ES降解速率
Movie.equation2
• 酶活力（activity):酶催化一定化学反应 的 能力
• 酶活力测定中需要注意的问题 1、最适条件 2、底物量 3、反应初期测定，保持反应速度恒定
酶的活力单位（enzyme unit)
• 定义：标准条件下，1min内催化1微摩尔 底物转化为产物的酶量定义为一个酶活 力单位。
• 实质：酶所催化反应的初始速度 • 单位：µmol/min
青霉素分子
β－内酰胺环 与噻唑环融合
诱 导 酶 ， 耐 药 性
对青霉素酶具有抑制作用的青霉素产品
clavulanic acid本身没有 显著的抗菌活性，但它 对青霉素酶来说，
因此，将clavulanic acid与对青霉素酶敏感 的青霉素可以组合成新的青霉素制剂。现在 这种类型的青霉素产品己经被广泛应用。
但和酶活性部位以外的必需基团结合， 从而影响酶促反应过程。
抑制作用分类
抑制作用分类：根据抑制剂与酶作用方式的不同
➢不可逆抑制 ➢可逆抑制
不可逆抑制（irreversible inhibition)
❖概念：抑制剂与酶活性中心必需基团以共价键
结合，阻碍了底物的结合或破坏了酶的催化基 团，不能用透析或超滤等方法去除抑制剂。
• 活性中心的必需基团：与底物结合 • 非活性中心的必需基团：具有空间 支撑或结构
维持作用
• 非必需基团：与酶的其它活性有关，如识别、 定位、免疫等
返回
Movie. Enzyme reaction2
（二）酶与底物分子相互作用
• 酶－底物中间复合物（enzyme-substrate complex)
要组成成份 –3．无机离子激活许多酶类
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4.5 酶的抑制剂与药物分子设计
酶的作用机理movie
返回
• 什么是抑制剂 ？ • 抑制剂的作用机理 ？ • 抑制剂的分类及特点 ？ • 抑制剂的作用机理与药物分子设计
抑制剂定义
能够降低酶的活性，使酶促反应速度减慢 的物质。
抑制剂作用机理
1. 底物类似物－－活性中心结合 2. 非底物类似物－－不与活性部位结合，
FH2 合成酶
FH2
FH2 还原酶
FH4
竞争酶表面
安全：人体可从食物获取FH2，而微生物不能从外界环境获得，故
磺胺类药物对人体无害。
抗菌谱广：凡需自身合成FH2的微生物，均易受到磺胺药的抑制。
返回
6.6 酶活力的测定
概念：酶活力、比活力、酶活力单位 掌握：测定酶活力时需要注意的问题
酶活力及其测定
✓ 非专一性不可逆抑制 ✓ 专一性不可逆抑制
非专一性不可逆抑制
• 概念：一种抑制剂可作用于酶分子上的不 同基团或作用于几种不同的酶
例如：烷化剂类：碘乙酸 酰化剂类：酸酐、磺酰氯
专一性不可逆抑制
链Ks基型团：，一该种氨抑基制酸剂残只基作属用于于酶酶的分必子需中基一团种。氨基酸侧
ES形成速率
Movie.ES k1
反应平衡时
Movie.equation3
米氏方程
Movie.equation4
米氏曲线
Movie.double-curve
返回
影响酶作用的因素
(1)温度对酶作用的影响 (2)pH对酶作用的影响 (3)酶浓度对酶作用的影响 (4)激活剂对酶作用的影响 (5)抑制剂对酶作用的影响
概念：抑制剂能与酶与底物的复合物ES结合，不再分 解，从而降低形成产物的数量。
Vmax减小，Km不变
磺胺类药物
显效结构——对氨基苯磺酰胺
与对氨基苯甲酸产生竞争性拮抗
节首
结构类似物
对氨基苯磺酰胺 对氨基苯甲酸（PABA）
节首
与PABA产生竞争性拮抗
L-Glu+对氨基苯甲酸＋喋啶
---- ----
E+S
ES E+P
返回
酶－底物结合力
• 1、静电引力 • 2、氢键 • 3、疏水键相互作用：活性中心是相对的疏水环境
（三）酶与底物的定向效应
• 底物分子结合到酶的活性中心：
1)底物在酶活性中心的有效浓度大大增加 2)活性中心的立体构型和相关基团的诱导和定
向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接 近，并被严格定位 3)是酶促反应具有高效率和专一性的原因
• 全酶中的酶蛋白决定底物专一性
（一）辅酶和辅基
4、辅酶和维生素
大多数辅酶或辅基的前体是维生素，主要是水溶性B 族维生素。
返回
（二）酶分子中的金属离子
• 金属酶（mentalloenzymes)，如SOD
1） 酶蛋白与金属离子结合紧密
2）过渡金属离子：如Fe2+/Fe3+,Cu2+/Cu+，
Zn2+，Mn2+等
Movie.decrease energy
酶的催化作用特性
（二）酶是具有高度选择性的催化剂
• 反应专一性(reaction specificity) 只催化一种或一类反应，几乎不产生副反应
• 底物专一性(substrate specificity) (1)结构专一性(structure specificity) 如：脲酶：只催化水解尿素 (2)立体专一性(stereo specificity) 手性底物，如：淀粉酶只水解D－葡萄糖形 成的1,4-糖苷键 (3)几何专一性(geometric specificity) 只催化某种几何异构体底物的反应 返回
返回
1) 温度对酶作用的影响
• 酶的最适温度（optimum temperature, Tm）
在一定范围内，反应速度达到最大时的温度称为酶的最适温 度（optimum temperature, Tm）。
最适温度不是酶的特征物理常数。
返回
2) pH对酶作用的影响
• pH对酶促反应速度的影响，主要有下
5.2 酶的命名和分类
➢ 国际系统命名法：
1、名称由两部分组成：底物＋反应名称 如：ATP:己糖磷酸转移酶
2、不管酶催化正反应还是逆反应，都用同一名称。 如：DH2:NAD氧化还原酶
➢ 习惯名或常用名：
1、根据酶所作用的底物命名 如：淀粉酶，蛋白酶 2、根据酶所催化的反应命名 如：转氨酶，脱氢酶 3、在底物、反应基础上加上酶的来源或其它特点命名
对青霉素酶不敏感的青霉素新品种
cefoxitin ， 先 锋 霉 素 (或称为头抱菌素）类 抗生素，其结构为:
由链霉菌产生，稳定性好的原因主 要是其分子中β-内酰胺环上连接 的噻唑侧链基团和甲氧基的空间位 阻作用，影响了与青霉素酶的结合。
可逆抑制（reversible inhibition)
❖概念：抑制剂与酶蛋白以非共价键结合，具有可
3）通过配位健与氨基酸残基侧链基团相连 或作为酶的辅助因子
• 金属激活酶（metal-actived enzymes)
1）结合较松散 2）碱金属离子或碱土金属离子，如K+,Na+,Mg2+,Ca2+等
返回
5.4 酶促反应动力学 章首
• 什么是酶促反应动力学? • 米氏方程 • 米氏方程的推导 • 影响酶促反应的因素
返回
三、酶的非蛋白组分
——辅酶和金属离子
返回
（一）辅酶和辅基
1、辅酶和辅基的区别
与酶蛋白结合的强弱——透析
2、辅酶和辅基的功能 本质：小分子有机化合物 具有氧化还原性或转移基团的能力
3、辅酶和辅基的作用特点 直接参与反应——“第二底物”
• 全酶中的辅酶决定酶反应专一性——同一辅酶或辅基可
以和多种不同的酶蛋白结合形成不同的全酶。
如：SOD（超氧化物歧化酶） ——EC1.15.1.1（Enzyme Commission)
章首
5.3 酶的作用特性 章首
• 酶的催化作用特性 • 与酶的催化特性有关的因素 • 酶的非蛋白组分——辅酶和金属离子
酶的催化作用特性
（一）酶是自然界中催化活性最高的一类 催化剂
比普通催化剂效能高107～1013倍
酶的命名和分类
(Bio和分类 酶的作用特性 酶促反应动力学
酶的抑制剂与与药物分子设计 酶活力的测定
核酸酶和抗体酶 寡聚酶、同功酶和固定化酶
酶的应用
章首
二、生物催化剂的发展 1、Ribozyme 1982年 2、抗体酶 （abzymes) 3、生物酶工程 4、人工酶 5、模拟酶 酶的本质？
空间形状和氨基酸残基组成上，利于酶－底物复 合物的形成。
催化部位：高效性
• 与结合部位重叠或非常靠近； • 含有多种具有活性侧链的氨基酸残基； • 有的含有辅酶或金属离子； • 激活底物或降低过渡态活化能。
酶分子的结构
Movie.enzyme reaction1
• 必需基团：与酶的催化活性有关
返回
（四）酶与反应过渡状态的结合作用
• 酶与反应过渡状态的亲和力远大于酶与底 物或产物的亲和能力
Movie.ES P curve
返回
（五）酶与底物的手性选择结合作用
• 不对称催化作用 • 大多数天然产物都具有旋光性 • 酶分子的活性中心部位，含有多个具有催
化活性的手性中心，对底物分子起诱导和 定向作用，使反应按单一的方向进行。
逆性，可用透析、过滤等方法将抑制剂除去。
❖结合部位：活性中心，非活性中心 ❖结合方式：非共价键 ❖分类：
可逆抑制的分类
抑制剂与底物是否竞争与酶的结合 1. 竞争性抑制 (Competitive inhibition) 2. 非竞争性抑制 (uncompetitive inhibition) 3. 反竞争性抑制 (anticompetitive inhibition)
如：胰蛋白酶、碱性磷酸酶
国际系统分类法
➢ 酶的六大类：
1. 氧化还原酶类（oxido-reductases) 2. 转移酶类（transferases) 3. 水解酶类（hydrolases) 4. 裂合酶类（lyases) 5. 异构酶类（isomerases) 6. 合成酶类（ligases)
1.竞争性抑制 (Competitive inhibition)
概念：抑制剂的化学结构与底物相似，与底物竞 争性的与酶的活性中心结合。
2.非竞争性抑制 (noncompetitive inhibition）
概念：酶可以同时与底物及抑制剂结合，两者没有 竞争作用。
3.反竞争性抑制 (anticompetitive inhibition)
如：有机汞：专一作用于巯基 有机磷农药：专一作用于丝氨酸羟基 如乐果、敌百虫等
Kcat型：
➢ 结构及作用特点：
抑制剂为底物的类似物，但其结构中潜藏着一种化学活性基 团，在酶的作用下，潜在的化学活性基团被激活，与酶的活 性中心发生共价结合，不能再分解，酶因此失活。
用自杀性底物对付抗青霉素的菌株
❖青霉素分子 ❖耐药性产生的原因 ❖解决耐药性的方法
返回
酶的比活力（specific activity)
• 定义：每毫克酶蛋白所含的酶活力单位 数
• 单位：u/mg pr • 实质：表示酶纯度
5.7 核酸酶和抗体酶
核酶（Ribozyme） 抗体酶(abzymes)
返回
核酶
• 核酶的发现 • 核酶的催化性质 • 核酶的研究中的两个问题
核酶的发现
酶的催化作用特性
（三）酶促反应遵循米氏动力学方程
与酶催化特性有关的因素
• 1 酶分子的结构 • 2 酶与底物分子之间的相互作用 • 3 酶与底物分子之间的定向效应 • 4 酶与反应过渡态的结合作用 • 5 酶与底物的手性选择性结合作用
返回
（一）酶分子的结构
Movie.ES complex
酶的活性中心 结合部位：专一性
列原因：
– 1 影响酶和底物的解离 – 2 影响酶分子的构象
返回
3)酶浓度对酶作用的影响
返回
4) 激活剂对酶作用的影响
• 凡能提高酶的活性，加速酶促反应进行的物 质都称为激活剂或活化剂(activator)。
• 一般认为，激活剂的作用主要有以下几个方 面：
–1．解除抑制剂的抑制作用 –2．辅酶和辅基是构成某些有活性的全酶的必
退回
• Altman发现RNase-P的蛋白部分不具催化 功能，而RNA部分在有足够浓度Mg2+离子 存在下，能起核酸水解酶的作用。
• Cech发现RNA原生动物四膜虫的Pre-rRNA 是一种具有自催化性能的核酶。
• 证明了核酸既是信核息酶分结子构，图又是功能分子
酶促反应动力学
研究酶促反应的速度以及各种因素对反 应速度的影响，其中酶与底物之间的作用问 题是研究酶促反应的核心问题。
返回
酶促反应动力学
• 米氏方程（Michaelis Menten 方程）
Km的意义？
返回
米氏方程的推导
酶促反应历程
Movie. equation1
ES降解速率
Movie.equation2
• 酶活力（activity):酶催化一定化学反应 的 能力
• 酶活力测定中需要注意的问题 1、最适条件 2、底物量 3、反应初期测定，保持反应速度恒定
酶的活力单位（enzyme unit)
• 定义：标准条件下，1min内催化1微摩尔 底物转化为产物的酶量定义为一个酶活 力单位。
• 实质：酶所催化反应的初始速度 • 单位：µmol/min
青霉素分子
β－内酰胺环 与噻唑环融合
诱 导 酶 ， 耐 药 性
对青霉素酶具有抑制作用的青霉素产品
clavulanic acid本身没有 显著的抗菌活性，但它 对青霉素酶来说，
因此，将clavulanic acid与对青霉素酶敏感 的青霉素可以组合成新的青霉素制剂。现在 这种类型的青霉素产品己经被广泛应用。
但和酶活性部位以外的必需基团结合， 从而影响酶促反应过程。
抑制作用分类
抑制作用分类：根据抑制剂与酶作用方式的不同
➢不可逆抑制 ➢可逆抑制
不可逆抑制（irreversible inhibition)
❖概念：抑制剂与酶活性中心必需基团以共价键
结合，阻碍了底物的结合或破坏了酶的催化基 团，不能用透析或超滤等方法去除抑制剂。
• 活性中心的必需基团：与底物结合 • 非活性中心的必需基团：具有空间 支撑或结构
维持作用
• 非必需基团：与酶的其它活性有关，如识别、 定位、免疫等
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Movie. Enzyme reaction2
（二）酶与底物分子相互作用
• 酶－底物中间复合物（enzyme-substrate complex)
要组成成份 –3．无机离子激活许多酶类
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4.5 酶的抑制剂与药物分子设计
酶的作用机理movie
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• 什么是抑制剂 ？ • 抑制剂的作用机理 ？ • 抑制剂的分类及特点 ？ • 抑制剂的作用机理与药物分子设计
抑制剂定义
能够降低酶的活性，使酶促反应速度减慢 的物质。
抑制剂作用机理
1. 底物类似物－－活性中心结合 2. 非底物类似物－－不与活性部位结合，
FH2 合成酶
FH2
FH2 还原酶
FH4
竞争酶表面
安全：人体可从食物获取FH2，而微生物不能从外界环境获得，故
磺胺类药物对人体无害。
抗菌谱广：凡需自身合成FH2的微生物，均易受到磺胺药的抑制。
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6.6 酶活力的测定
概念：酶活力、比活力、酶活力单位 掌握：测定酶活力时需要注意的问题
酶活力及其测定