二级结构的红外和CD分析总结

Fig. 2 (a) GPC chromatographs and (b) FTIR spectra of PNPG40, PNPG40‐g‐EG2, PNPG40‐g‐EG3; (c) CD spectra of PPLG40‐g‐EG2 and PNPG40‐g‐EG3 aqueous solutions
(0.2 mg/mL) at 25 °C.
(b)中由红外光谱可以看出在1670-1471cm-1范围内没有出现1653 cm-1（amide I带中α-helix的特征峰），和1550 cm-1（amide II带中α-helix的特征峰）处的吸收峰，并且在1630-1660 cm-1处和1516 cm-1处（amide II带中β-shee t的特征峰）也没有出现吸收峰，说
明该聚合物没有β-sheet构象和α-helix构象等二级结构。

这与（c）中CD图中没有出现任何特征吸收峰的情况相吻合。

蛋白质的二级结构有利于其折叠为独特的三级结构并对生物学活性进行调控[49]。

多肽的二级结构不仅与聚合度和侧链长度有关，还受侧链的空间和化学相容性的影响[71]。

PPLG的二级结构用固体红外光谱（FTIR）进行了表征，见图2-10（a）。

PPLG35、PPLG65和PPLG130在1653 cm-1（amide I带中α-helix的特征峰）和1550 cm-1（amide II带中α-helix的特征峰）都有很强的吸收，说明α-helix构象占主导。

除上述吸收峰外，1630-1660 cm-1处的宽吸收峰和1516 cm-1（amide II带中β-sheet的特征峰）处的弱吸收峰的出现说明random coil和
β-sheet构象是与α-helix构象共存的[124]。

随着PPLG的平均聚合度从35增大到65再增大到130，1653 cm-1（amide I带中α-helix的特征峰）和1550 cm-1（amide II带中α-helix的特征峰）的吸收峰依次增大，与此同时1516 cm-1（amide II带中β-sheet的特征峰）处的吸收峰依次减弱，这说明PPLG的α-helix构象含量随着多肽聚合度的增大而增大。

PPLG-g-EG x的二级结构分别用固体红外光谱（FTIR）和圆二色谱（CD）进行了表征，如图2-10和图2-11所示。

我们发现PPLG35-g-EG x、PPLG65-g-EG x和PPLG130-g-EG x的红外谱图在1653 cm-1（amide I）和1550 cm-1（amide II）处出现尖锐的α-helix特征峰，而1516 cm-1处的β-sheet的特征峰几乎可以忽略，这表明侧链OEG的接枝有助于稳定主链的分子内氢键，越容易形成α-helix构象[70]。

图2-10. （a）PPLG n，（b）PPLG35-g-EG x，（c）PPLG65-g-EG x和（d）PPLG130-g-EG x的红外光谱图。

由于PPLG-g-EG2常温下不溶于水，我们只提供了PPLG-g-EG3和PPLG-g-EG4的水溶液的CD谱图，见图2-11。

如图所示PPLG-g-EG3和PPLG-g-EG4都有明显的α-helix吸收峰，我们利用CD数据计算出了样品的α-helix构象含量[125, 126]，见表2-3。

结果显示20 °C时PPLG-g-EG3和PPLG-g-EG4的α-helix构象含量均为100%，PPLG-g-EG x的构象与OEG侧链长度以及PPLG主链的平均聚合度几乎无关，这与红外光谱的数据是一致的。

我们课题组之前通过酯化反应得到了侧链直接接枝OEG的聚谷氨酸（Poly-L-EG x Glu），它们的α-helix构象含量随OEG侧链长度或主链的平均聚合度的增加而增大[70, 110]。

PPLG-g-EG x的构象与OEG侧链长度或平均聚合度相关性不明显的原因可能有两个，一个是由于合成方法的差异，PPLG-g-EG x的每个侧链上接枝了两分子的OEG，OEG 接枝数目的增多有助于稳定主链的分子内氢键，有利于形成α-helix 构象[75]。

另一个可能的原因是，合成PPLG-g-EG x时，我们首先引入
了炔丙基，这一基团的引入使x值相同时，PPLG-g-EG x比Poly-L-EG x Glu具有更长的侧链结构，而侧链的增长能够稳定α-helix 构象[110]。

图2-11. （a）PPLG n-g-EG3和（b）PPLG n-g-EG4的CD谱图。