生化简答题

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生化名词解释及简答题

生化简答题一、蛋白质1、蛋白的结构的层次性怎么理解？(1)蛋白质的一级结构是氨基酸序列;(2)二级结构是肽链结构,包括α-螺旋,β-折叠等;(3)超二级结构是二级结构单元相互聚集形成更高一级有规律的结构;(4)结构域是相对独立的紧密球状实体;(5)三级结构是二级结构组合成的多肽链;(6)四级结构是两条或两条以上有独立三级结构的多肽链的四聚体.2、常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种？各自的作用原理是什么？(1)盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。

凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。

(2)电泳法：蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中可以移动。

电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。

(3)透析法：利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。

(4)层析法：利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离。

(5)凝胶过滤法:蛋白质溶液加于柱之顶部，任其往下渗漏，小分子蛋白质进入孔内，因而在柱中滞留时间较长，大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出，因此不同大小的蛋白质得以分离。

(6)超速离心：利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离。

3、蛋白质的两性解离与等电点(1)两性解离:蛋白质分子中带有可解离的氨基和羧基，这些基团在不同的pH溶液中可解离成正离子或负离子，因此蛋白质分子即可带有正电荷又可带有负电荷，这种性质称为蛋白质的两性解离。

根据蛋白质的两性解离性质，可采取电泳法和离子交换层析法分离纯化蛋白质。

(2)等电点:氨基酸分子所带净电荷为零时,溶液的PH值即为氨基酸的等电点.4、为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量？实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的？因为蛋白质中氮的含量一般比较恒定,平均为16%,这是蛋白质元素组成的一个特点,也是凯氏定氮测定蛋白质含量的计算基础.蛋白质含量的计算为:每克样品中含氮克数 *6.25*100即为100克样品中蛋白质含量.5、氨基酸的分类非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）极性氨基酸（亲水氨基酸）：1）极性不带电荷：7种甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His） 3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）二、酶1、酶的必需基团有哪几种,各有什么作用?酶的必需基团有活性中心的必需基团和非活性中心的必需基团,活性中心的必需基团有催化基团和结合基团,催化基团改变底物中某些化学键的稳定性,使底物发生反应生成产物,结合基团与底物相结合,使底物和一定构象的酶形成中间产物.非活性中心的必需基团为维持酶活性中心的空间构象所必需.2、酶蛋白与辅助因子的相互关系如何？（1）酶蛋白与辅助因子组成全酶，单独哪一种都没有催化活性；（2）一种酶蛋白只能结合一种辅助因子形成全酶，催化一定的化学反应；（3）一种辅助因子可与不同酶蛋白结合成不同的全酶，催化不同的化学反应；（4）酶蛋白决定反应的特异性，而辅助因子具体参加化学反应，决定酶促反应的性质。

生化简答题

在pH4.2的环境中，清蛋白带正电荷，具有与阴离子染料溴甲酚绿（BCG）结合的特性，而此时球蛋白基本不结合BCG，故可直接测定血清中的清蛋白。BCG 法灵敏度高、操作简便、重复性好，能自动化。虽然α和β球蛋白与BCG也能起慢反应，但缩短反应时间即能去除此非特异性反应，自动分析法使显色反应10-30秒后即可进行比色，因而使该血清中的蛋白质因为都是由氨基酸组成，性质相似，故除少数蛋白质有某种特性可利用，如清蛋白能用BCG法测定外，其他蛋白测定都需制备特异的抗血清，采用免疫化学方法测定。ALB、PA、AAT、AAG、Hp 、AMG、Cp、TRF、CRP，以及免疫球蛋白IgG、IgM、IgA和补体C3 、C4，这14种蛋白质目前已有国际公认的标准参考物质，能用免疫比浊法测定血清和其他体液中的这些蛋白质。此外，免疫球蛋白轻链κ和λ、甲胎蛋白（AFP）、β2微球蛋白等在体液中的浓度也可用上述方法测定血浆脂蛋白包括CM、VLDL、LDL、HDL等，运输胆固醇、甘油三酯、磷脂及脂肪酸，前清蛋白与清蛋白运输游离脂肪酸、某些激素、胆红素、多种药物等，甲状腺素结合球蛋白运输甲状腺激素，皮质素结合球蛋白运输皮质醇，类固醇激素结合球蛋白运输类固醇激素，视黄醛结合蛋白运输视黄醛，转铁蛋白运输铁，结合珠蛋白运输血红蛋白，血色素结合蛋白运输血红素，铜蓝蛋白运输铜。 1）用于贫血的鉴别诊断：在缺铁性贫血中TRF增加，同时有血清铁下降及铁饱和度下降；再生障碍性贫血时TRF正常或低下，因红细胞对铁的利用障碍，因而血清铁正常或增高，铁饱和度升高，可超过50%，甚至达90%。（2）TRF在急性时相反应中含量往往降低。（3）作为营养状态的一项指标，其生物半寿期较短，故能及时地反映脏器蛋白的急剧当出现遗传性苯丙氨酸羟化酶缺乏或不足时，苯丙氨酸不能正常转变成酪氨酸，体内的苯丙氨酸蓄积，并可经转氨基作用生成苯丙酮酸等代谢产物。血中苯丙氨酸极度升高，苯丙酮酸也异常升高并出现苯丙酮酸尿。PKU患者有智力缺陷，其严重程度与血苯丙氨酸升高的水平和持续时间有关，因而患儿出生后3月内即需用低苯丙氨酸膳食治疗，控制血中苯丙氨酸浓度，可以改善症状，防止痴呆发生。这种治疗最少至10岁，（1）尿酸排泄障碍：当肾小球滤过率下降，或近端肾小管对尿酸的重吸收增加或（和）分泌功能减退时，便导致高尿酸血症。其中一部分是机制不明的多基因性遗传缺陷引起，另一部分由继发性慢性肾疾患等引起。（2）尿酸生成过多1）由嘌呤合成代谢紊乱引起，其中大多数属多基因遗传缺陷，机制不明。其中酶缺陷引起者仅占少数：①次黄嘌呤鸟嘌呤磷酸核糖转移酶(HGPRT)缺乏；②PRPP合成酶亢进；③葡萄糖6-磷酸酶（G6pase）缺乏，引起葡萄糖-6-磷酸增多，并沿磷酸戊糖代谢途径转化成较多的PRPP，使嘌呤合成增多。④腺嘌呤磷酸核糖转移酶（APRT）缺乏。2）嘌呤分解增加：在骨髓增殖性疾病等，有旺盛的细血液pH为7.4时，尿酸钠的溶解度约为0.42mmol/L（7mg/dl），尿酸浓度>0.42mmol/L 时血浆尿酸已成过饱和状态，当浓度>0.48mmol/L持久不降，并出现血浆清蛋白及α1α2球蛋白减少、局部pH降低或局部温度降低时即可使尿酸钠呈微小结晶析出。尿酸盐结晶较易沉淀在血管较少，基质中粘多糖含量较丰富的结缔组织、软骨和关节腔内。运动、饮酒、应激、局部损伤等都可诱发这些部位急性炎症发作，如运动使这些组织容易发生缺氧，于是出现糖酵解加速，乳酸产生增多，pH降低，导致局部尿酸钠结晶析出。微小的尿酸钠结晶表面可吸附IgG，在补体参与、多型核白细胞吞噬作用及各种炎症介质作用下，导致组织发生炎胰岛素原被分解为胰岛素与31个氨基酸的C肽，二者以等摩尔数分泌入血，C肽虽然没有生物学活性但对于保证胰岛素的正常结构是必需的。 C肽的半寿期约35min，比胰岛素更长，且其降解不在肝脏而在肾脏，肝脏的代谢可以忽略，所以与外周血胰岛素浓度相比，可更好地反映胰岛β细胞功能。而且C肽不受外源性胰岛素干扰，也不与胰岛素抗体反应影响的激素有胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素、生长激素、皮质醇、甲状腺激素、长抑素。影响因素有：包括HbA1和HbA0 、糖化血红蛋白的形成是不可逆的、反映过去6～8周的平均血糖水平、用胰岛素治疗的糖尿病人，应将糖化血红蛋白作为常规检测指标

生化简答题

答案仅供参考10生工1班英译汉：糖酵解（EMP）磷酸果糖激酶（PFK）磷酸烯醇式丙酮酸（PEP）乳酸脱氢酶（LDH）三羧酸循环(TCA) 焦磷酸硫胺素（TPP）尿苷二磷酸葡萄糖（UDPG）磷酸戊糖途径（HMS）尿苷三磷酸（UTP）羟甲基戊二酸（HMG）脂酰基载体蛋白（ACP）甲羟戊酸（MV A）开放阅读框架（ORF）起始因子（原核IF/真核eIF）延长因子（EF）终止因子（RF）核糖体释放因子（RRF）三磷酸脱氧核苷（dNTP）核糖核苷二磷酸（NDP）单链结合蛋白（SSB）DNA聚合酶（DNA-pol）谷丙转氨酶（GPT）谷草转氨酶（GOT）苯丙酮尿症（PKU症）γ-氨基丁酸(GABA) 5-羟色胺（5-HT）多巴胺（DA）5-氟尿嘧啶（5-FU）5-磷酸核糖焦磷酸（PRPP）黄嘌呤核苷酸（XMP）次黄嘌呤核苷酸（IMP）黄素单核苷酸（FMN）黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）CoI(NAD) CoⅡ(NADP)简答题1、简述在物质代谢中TCA循环的枢纽作用。

三羧酸循环是糖，脂肪和蛋白质三种主要有机物在体内彻底氧化的共同代谢途径，三羧酸循环的起始物乙酰-CoA，不但是糖氧化分解产物，它也可来自脂肪的甘油、脂肪酸和来自蛋白质的某些氨基酸代谢，因此三羧酸循环实际上是三种主要有机物在体内氧化供能的共同通路。

三羧酸循环也是体内三种主要有机物互变的联结机构，因糖和甘油在体内代谢可生成α-酮戊二酸及草酰乙酸等三羧酸循环的中间产物，这些中间产物可以转变成为某些氨基酸；而有些氨基酸又可通过不同途径变成α-酮戊二酸和草酰乙酸，再经糖异生的途径生成糖或转变成甘油，因此三羧酸循环起着枢纽作用。

2、简述氨中毒的机理。

高浓度氨与α-酮戊二酸形成谷氨酸，是大脑中的α-酮戊二酸大量减少，导致TCA循环无法正常进行，从而引起脑功能受损。

3、从生化的角度简述溶血性贫血的机理。

NADPH水平的降低，是蛋白质发生变化，使脂类发生过氧化作用，使红细胞产生高血红素，这些变化都使红细胞膜变弱，导致红细胞对损伤敏感，易破坏，常常发生溶血，引发溶血性贫血症。

生化名词解释简答

生化名词解释简答生化名词解释、简答名词解释：1.蛋白质的一级、二级结构p87、89蛋白质一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也称化学结构；蛋白质二级结构是指多肽主链骨架有规则的盘曲折叠形成的构象，不涉及侧链基团的空间排布。

2.蛋白质的变（别）二重效应别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。

别构效应（allostericeffect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。

(底物或效应物和酶分子上的适当部位融合后，可以引发酶分子构象发生改变从而影响酶的催化活性的效应。

)3.等电点p102对某一蛋白质来说，在某一ph溶液中，它所带的正电荷与负电荷数恰好成正比，即为净电荷为0时，在电场中它既不向阳极也不向阴极移动，这时溶液的ph就称作蛋白质的等电点（pi）4.酶的活性中心p153通过肽链的卷曲、螺旋或织成构成了多种活性空间――酶的活性部位（或表示活性中心）5.酶的比活力p163比活力就是所指每毫克酶蛋白含有的酶活力单位数，即为比活力=活力单位数/每毫克酶蛋白6.核酸的增色效应核酸的光吸收值为各核苷酸光吸收值的和太少30-40%，当核酸变性或水解时光稀释值明显减少。

（将dna的叶唇柱盐溶液冷却至80~100℃时，双螺旋结构解体，两条链分离构成单链，由于双螺旋分子内部的碱基曝露，260nm紫外稀释值增高的现象。

）7.核酸的变复性p133-134核酸的变性指dna分子中的双螺旋结构解链为无规则线性结构的现象。

变性dna在适度条件下，又可以并使两条彼此分离的链再次键合称作双螺旋结构，此过程表示复性。

8.生物氧化p175有机物质在生物体内的氧化作用（充斥着还原作用）泛称为生物水解。

9.呼吸链p177一系列具备水解还原成特性的酶与辅酶做为氢和电子的传达体。

寄氢体和寄电子体按一定顺序排列在线粒体内膜上所形成的连锁氧化还原体系称为电子传递链。

生化简答题

简答题：1、球形蛋白的结构类型？①全α-结构蛋白质，此类结构中α-螺旋占有极大比例，按反平行方式排列，相邻螺旋以环连接成简状螺旋束，因而也成为上下型螺旋束。

②α/β-结构，此类结构以平行或混合型β-折叠片为基础，分为两个亚类：单绕平行β-桶和双绕平行β-片或马鞍形扭曲片。

③全β-结构，主要由反平行β-折叠片排列形成，β-股之间以β-回折或跳过相邻β-股的条带相连。

④富含金属或二硫键，许多不足100个氨基酸残基组成的小蛋白质或结构域往往不规则，只有很少量的二级结构元件，但富含金属或二硫键，通过金属形成的配位键或二硫键稳定其构象。

2、三维结构与功能的关系（球形蛋白为例）球形蛋白质分子含有多种二级结构元件。

球状蛋白质的结构具有明显而丰富的折叠层次。

多肽链中相邻的残基首先形成二级结构元件；随着肽链的进一步卷曲，若干相邻的结构元件形成超二级结构；超二级结构进一步组装成结构域；两个或多个结构再装配成紧密的球状或椭球状的三级结构。

球状蛋白质分子是紧密的球状或椭球状实体，即使紧密装配，蛋白质总体积约有25%并未被蛋白质原子占据。

这个空间几乎全为很小的空腔，偶尔有水分子大小或更大的空腔存在。

值得注意的是邻近活性部位的区域密度比平均值低得多，这可能意味着活性部位有较大的空间可塑性，允许其中的结合基团和催化基团有较大的活动范围。

这大概就是功能蛋白与其配体相互作用的结构基础。

球状蛋白质具有疏水的内核和亲水的表面，首先，肽链必须满足自身结构固有的限制，包括手性效应和α-碳二面角在折叠上的限制；其次，肽链在熵因素驱动下必须尽可能地埋藏疏水侧链，使之与溶剂水的接触降到最小程度，同时让亲水侧链暴露在分子表面，与环境中水分子形成广泛的氢键连系。

球状蛋白质分子表面有一个分布着许多疏水残基的空穴或裂隙，常是结合底物、效应物等配体并行使生物学功能的活性部位，这样的空穴为发生化学反应营造了一个低介电区域。

3、蛋白质结构与功能关系（举例说明）肌红蛋白（Mb）的分子包括一条153个氨基酸残基组成的多肽链和一个血红素，肌红蛋白多肽链中的残基75~80%处于α-螺旋中，其余为无规卷曲，整个肽链有8个长短不一的螺旋段，在侧链基团相互作用下盘曲形成4.3 nm×3﹒5 nm×2.3nm扁园的球体。

生化题库简答题含答案

1. 解释单糖溶液的变旋现象。

2. 阐述生物膜模型及结构特点。

3. 阐述生物膜的两侧不对称性。

4. 阐述膜转运的不同方式。

5. 试述脂质的分类与结构特点。

6. 举例说明蛋白质在生命运动中，起着哪些重要生理功能？7. 蛋白质由哪些元素组成？测定蛋白质含量以什么元素为标准？怎样计算？8. 哪些氨基酸是极性的？哪些氨基酸是非极性的？9. 什么是氨基酸的 pK 值？什么是氨基酸的 pI 值？二者有何区别？10. 为什么几乎所有蛋白质在 280nm 处，均有强吸收？11. 有哪些因素参于维持蛋白质的空间结构？12. 简述α－Helix 与β－Sheet 的特点？13. 什么是蛋白变性？变性蛋白有何特性？降解与变性有何区别？14. 蛋白质的分离、纯化有哪些常用方法？简述各种方法的原理15. 以血红蛋白为例，简述蛋白质空间结构与功能的关系。

16. 如何分析蛋白质的一般结构？用于一级结构分析的常见试剂有哪些？17. 简述两类核酸的基本结构单位，主要组成，在细胞中分布的部位，基本单元以什么键相连？18. 简述 DNA 双螺旋结构的特点双螺旋结构是 DNA 二级结构最基本的形式，是在 1953 年由 J.Watson 和 F.Crick 提出的。

DNA 二级结构的主要形式有 B－DNA 、A－DNA 、Z－DNA，其中， B－DNA 是普遍形式。

19. 简述 RNA 有哪些主要类型，比较其结构与功能的特点。

RNA 是以 DNA 为模板合成的单链线形分子，其 mRNA 具有聚腺苷酸的尾结构和甲基化鸟苷酸的帽子结构。

tRNA 二级结构呈三叶草结构。

而 rRNA 是细胞中核糖体的骨架。

RNA 又分 mRNA 、tRNA 、rRNA 三种。

20. 对一双链 DNA 而言，如一条链(A+G)/(T+C)=0.7 则互补链中(A+G)/(T+C)=？在整个 DNA 分子中(A+G)/(T+C)=？如一条链中(A+T)/(G+C)=0.7 互补链中(A+T)/(G+C)=？在整个 DNA 分子中(A+T)/(G+C)=？21. 写出 DNA 变性、复性和杂交的定义。

生化简答题

7．什么是遗传密码，简述其特点。
答：遗传密码通常指核苷酸三联体决定氨基酸的对应关系。特点：1）连续性：编码蛋白质氨基酸序列的每个三联体密码连续阅读，密码间既无间断也无交叉。2）简并性：遗传密码中，除色氨酸和甲硫氨酸仅有一个密码子外，其余氨基酸有2、3、4个或多至6个三联体为其编码。3）通用性和变异性：蛋白质生物合成的整套密码，从原核生物到人类都通用。但是，已发现少数例外，如动物细胞的线粒体、植物细胞的叶绿体。密码的通用性进一
②DNA无2′～OH，所以不被碱水解；（3分）
③这一特性在分离RNA与DNA时得到了应用。（2分）
2.什么叫遗传中心法则？
答：
①以DNA为模板合成mRNA，再以mRNA为模板合成蛋白质的遗传信息传递过程称为中心法则。（2分）
②后来在某些病毒和某些正常细胞中发现一种能催化由RNA为模板合成DNA的酶，称逆转录酶，由RNA为模板合成DNA称逆向转录。（2分）
10．什么叫生物氧化，有何特点。
答：物质在生物体内进行氧化反应称生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程。
特点：1）是在细胞内温和的环境中（体温，pH接近中性），经一系列酶促反应逐步进行；2）氧化进行过程中必然伴随生物还原反应的发生；3）水是许多生物氧化反应的供氧体，通过加水脱氢作用直接参与氧化反应；4）在生物氧化中，C的氧化和H的氧化是非同步进行的。氧化过程中脱下来的氢质子和电子通常由各种载体，如DADH等传递到氧并生成水；5）生物氧化是一个分步进行的过程，每步都有特殊的酶催化，每步反应产物都可分离。
6．简述16碳软脂酸彻底氧化分解的全过程并计算生成ATP的个数。
答：活化：消耗两个高能磷酸键；beita氧化：每轮重复循环四步：氢化、水化、再脱氢、硫解。产物：1分子乙酰CoA、1分子少两个碳原子的脂酰CoA、1分子NADH+H*和1分子FADH2。7轮循环产物：8分子乙酰CoA、7分子NADH+H*、7分子FADH2。能量计算：生成ATP8*10+7*2.5+7*1.5=108；净生成ATP108-2=106。

生化简答题

简答题第一章1.蛋白质的基本组成单位是什么？其结构有什么特征？答：蛋白质的基本组成单位是氨基酸（除甘氨酸外），均为L-α-氨基酸，在α-碳原子上连有一个氨基、一个羧基、一个氢原子、一个侧链。

每个氨基酸的侧链各不相同，使其表现不同性质的结构特征。

2.简述蛋白质的主要理化性质。

答：蛋白质由氨基酸组成，又是生物大分子物质，所以其既有氨基酸的性质，又有其作为生物大分子的独特性质。

两性电离：蛋白质是两性电解质，具有两性解离的性质。

在某一PH值溶液中，其解离成正、负离子的趋势相等，此时溶液PH值即为等电点。

蛋白质的胶体性质：蛋白质颗粒表面形成水化膜及带电荷，使蛋白质在溶液中稳定存在。

蛋白质变形、沉淀和凝固：某些理化因素可以破坏蛋白质的空间构象，使其变性，变性后的蛋白质容易发生沉淀，将变性后的蛋白质加热，使其不再溶于强酸、强碱中，此即为蛋白质的凝固作用。

蛋白质的吸收：蛋白质的分子中也有含共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm处有特征性吸收峰，据此性质可作为蛋白质定量测定。

蛋白质的显色反应：I茚三酮反应：氨基酸+茚三酮水合物——还原茚三酮+还原茚三酮—茚三酮——蓝紫色化合物，此性质可作为氨基酸的定量分析方法。

II双缩脲反应：肽键+硫酸铜——（加热、稀碱溶液）紫色、红色物，氨基酸无此反应，此可作为检测蛋白质的水解程度的方法。

3.试比较蛋白质的一、二、三、四级结构及维持其稳定的化学键。

答：（1）多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构，维系蛋白质一级结构中的主要化学键是肽键，有些蛋白质还包含二硫键。

（2）蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽键的局部空间结构，也就是该肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

蛋白质二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。

维持蛋白质二级结构的化学键是氢键。

（3）蛋白质的三级结构是整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排列位置。

生化简答题大全及答案

1. 脂类的消化与吸收：脂类的消化部位主要在小肠，小肠内的胰脂酶、磷脂酶、胆固醇酯酶及辅脂酶等可以催化脂类水解；肠内PH值有利于这些酶的催化反应，又有胆汁酸盐的作用，最后将脂类水解后主要经肠粘膜细胞转化生成乳糜微粒被吸收。

2. 何谓酮体？酮体是如何生成及氧化利用的：酮体包括乙酰乙酸、B -羟丁酸和丙酮。

酮体是在肝细胞内由乙酰CoA经HMG-CoA转化而来，但肝脏不利用酮体。

在肝外组织酮体经乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰CoA转硫酶催化后，转变成乙酰 CoA并进入三羧酯循环而被氧化利用。

3. 为什么吃糖多了人体会发胖（写出主要反应过程）？脂肪能转变成葡萄糖吗？为什么？人吃过多的糖造成体内能量物质过剩，进而合成脂肪储存故可以发胖，基本过程如下：葡萄糖—丙酮酸—乙酰CoA 一合成脂肪酸一酯酰CoA葡萄糖—磷酸二羧丙酮—3-磷酸甘油脂酰CoA+3-磷酸甘油—脂肪（储存）脂肪分解产生脂肪酸和甘油，脂肪酸不能转变成葡萄糖，因为脂肪酸氧化产生的乙酰CoA不能逆转为丙酮酸，但脂肪分解产生的甘油可以通过糖异生而生成葡萄糖。

4. 简述脂肪肝的成因。

肝脏是合成脂肪的主要器官，由于磷脂合成的原料不足等原因，造成肝脏脂蛋白合成障碍，使肝内脂肪不能及时转移出肝脏而造成堆积，形成脂肪肝。

5. 写出胆固醇合成的基本原料及关键酶？胆固醇在体内可的转变成哪些物质？胆固醇合成的基本原料是乙酰CoA.NADPH和ATP等，限速酶是HMG-CoA还原酶，胆固醇在体内可以转变为胆计酸、类固醇激素和维生素D3。

7. 写出甘油的代谢途径？甘油—3-磷酸甘油—（氧化供能，异生为糖，合成脂肪再利用）8. 简述饥饿或糖尿病患者，出现酮症的原因？在正常生理条件下，肝外组织氧化利用酮体的能力大大超过肝内生成酮体的能力，血中仅含少量的酮体，在饥饿、糖尿病等糖代谢障碍时，脂肪动员加强，脂肪酸的氧化也加强，肝脏生成酮体大大增加，当酮体的生成超过肝外组织的氧化利用能力时，血酮体升高，可导致酮血症、酮尿症及酮症酸中毒9 .试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。

生化简答题

1.什么是β折叠？β折叠的结构特点是？多肽链充分伸展，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方,这样形成的结构称β－折叠。

β折叠的结构特点是(1) 多肽链充分伸展，肽链平面之间折叠呈锯齿状排列，相邻肽键平面的夹角为110º角，(2) 两段肽链之间可顺向平行(均从N-C)，也可反向平行。

(3)由氢键维持稳定。

其方向与折叠的长轴接近垂直。

2. 变性蛋白质的主要特征是？（1）蛋白质分子中的次级键断裂，构象破坏，但不涉及肽键的破坏，一级结构不变。

（2）生物活性丧失。

（3）变性蛋白质的溶解度常降低、粘度增加而扩散系数减小。

（4）变性蛋白质容易消化和降解。

3. 酶与一般催化剂相比有什么异同点？答：相同点：（1）反应前后没有质和量的改变；（2）只催化热力学允许的反应；（3）不改变反映的平衡点；（4）作用原理都是降低化学反映的活化能。

不同点：（1）酶具有较高的催化效率；（2）催化底物具有高度特异性（3）酶具有热不稳定性（4）酶的催化作用受多种因素影响。

4. 试举例说明酶的三种特异性。

答：（1）绝对特异性：有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定的产物，如尿霉只能水解尿素（2）相对特异性：有一些酶作用于一类化合物或一种化学键，如蛋白酶水解各种蛋白质的肽键（3）立体异构特异性：一种酶只作用于立体异构中的一种，如乳酸脱氢酶只催化L—型乳酸等。

5.比较三种酶的可逆性抑制的的特点。

答：（1）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构类似，共同竞争酶的活性中心。

抑制程度与底物与抑制剂的相对浓度有关，Km值增高，Vmas值不变。

（2）抑制剂只与酶活性中心外的必须基团结合，但不影响底物与酶的结合，Km 值不变，Vmax不变。

（3）反竞争抑制：抑制剂只与酶—底物复合物结合，生成三元复合物，Km、Vmas值均下降。

6. 氧化呼吸链的组成成分主要有那些？那些是递氢体，那些是递电子体？或两者皆是？（1）主要组成部分：NAD+或辅酶I（CoI）、黄素蛋白（Fp）、铁硫蛋白（Fe-s）、泛醌（UQ）、细胞色素类（Cyt）（2）所有组成成分都为递电子体。

生化简答题

1.什么事蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何特征？蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构想。

其维持结构稳定的作用力是氢键。

蛋白质二极结构的常见形式有：a-螺旋，b-折叠，b-转角和无规卷曲。

2.简述DNA 和RNA 的主要区别（1）DNA 是由脱氧核苷酸单元通过3’，5’磷酸二酯键相连形成的大分子，碱基为A 、T 、C 、G ，戊糖是B-D-2-脱氧核糖;而RNA 是由核糖核苷酸单元通过3’，5’磷酸二酯键相连形成的大分子，碱基为A 、G 、C 、U ，戊糖为B-D-核糖;（2）DNA 的结构是由两条反向平行的多聚核苷酸链形成的双螺旋结构，分子量较大;而RNA 的结构以单链为主，只是在单链中局部可形成双链结构，分子量较小;（3）DNA 位于细胞的细胞核和线粒体，RNA 存在部位包括细胞液、细胞核和线粒体;（4）DNA 的主要功能是携带遗传信息，决定细胞和个体基因型，而RNA 的主要功能是参与细胞内DNA 遗传信息的表达。

3.酶的特征性常数是什么？简述Km 和Vm 的意义。

酶的特征性常数是：米氏常数，即Km 。

Km 是单底物反应中酶与底物可逆的生成中间产物和中间产物转化为产物这三个反应的速度常数的综合。

即：P E ES S E k K +−→←−→←+31，Km=（K2+K3）/K1，米氏常数Km 值数值上等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度；（1）Km 的意义为①Km 值等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。

②当K2≥K3时（即ES 解离成E 和S 的速度大大超过分解为E 和P 的速度时），Km 值表示酶对底物的亲活力。

Km 值越小，酶与底物的亲活力越大，反之亦然。

③Km 值是酶的特征性常数之一，每一种酶都有它的Km 值。

Km 值只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境（温度、PH 、离子强度）有关，与酶的浓度无关。

生化简答题大全及答案

1•脂类的消化与吸收：脂类的消化部位主要在小肠，小肠内的胰脂酶、磷脂酶、胆固醇酯酶及辅脂酶等可以催化脂类水解；肠内PH值有利于这些酶的催化反应，又有胆汁酸盐的作用，最后将脂类水解后主要经肠粘膜细胞转化生成乳糜微粒被吸收。

2. 何谓酮体？酮体是如何生成及氧化利用的：酮体包括乙酰乙酸、3 -羟丁酸和丙酮。

酮体是在肝细胞内由乙酰CoA经HMG-Co转化而来，但肝脏不利用酮体。

在肝外组织酮体经乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰CoA转硫酶催化后，转变成乙酰 CoA并进入三羧酯循环而被氧化利用。

3. 为什么吃糖多了人体会发胖（写出主要反应过程）？脂肪能转变成葡萄糖吗？为什么？人吃过多的糖造成体内能量物质过剩，进而合成脂肪储存故可以发胖，基本过程如下：葡萄糖—丙酮酸—乙酰 CoL合成脂肪酸一酯酰CoA葡萄糖—磷酸二羧丙酮—3-磷酸甘油脂酰CoA+3磷酸甘油—脂肪（储存）脂肪分解产生脂肪酸和甘油，脂肪酸不能转变成葡萄糖，因为脂肪酸氧化产生的乙酰CoA不能逆转为丙酮酸，但脂肪分解产生的甘油可以通过糖异生而生成葡萄糖。

4. 简述脂肪肝的成因。

肝脏是合成脂肪的主要器官，由于磷脂合成的原料不足等原因，造成肝脏脂蛋白合成障碍，使肝内脂肪不能及时转移出肝脏而造成堆积，形成脂肪肝。

5. 写出胆固醇合成的基本原料及关键酶？胆固醇在体内可的转变成哪些物质？胆固醇合成的基本原料是乙酰CoA.NADP和ATP等，限速酶是HMG-Co还原酶，胆固醇在体内可以转变为胆计酸、类固醇激素和维生素D3,7. 写出甘油的代谢途径？甘油—3-磷酸甘油—（氧化供能，异生为糖,合成脂肪再利用）8. 简述饥饿或糖尿病患者，出现酮症的原因？在正常生理条件下, 肝外组织氧化利用酮体的能力大大超过肝内生成酮体的能力，血中仅含少量的酮体，在饥饿、糖尿病等糖代谢障碍时，脂肪动员加强，脂肪酸的氧化也加强，肝脏生成酮体大大增加，当酮体的生成超过肝外组织的氧化利用能力时，血酮体升高，可导致酮血症、酮尿症及酮症酸中毒9. 试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。

生化试题答案

生化试题答案一、选择题1. 生化过程中，下列哪项是细胞获取能量的主要途径？A. 光合作用B. 呼吸作用C. 蛋白质合成D. 核酸代谢答案：B2. 酶的催化作用主要依赖于其结构中的哪个部分？A. 活性中心B. 辅基C. 亚基D. 底物结合位点答案：A3. 在蛋白质合成过程中，tRNA的主要功能是什么？A. 运输氨基酸B. 提供能量C. 催化肽键形成D. 指导蛋白质折叠答案：A4. 核糖体的主要功能是在哪里？A. 细胞核B. 内质网C. 线粒体D. 核糖体答案：B5. 以下哪种物质不是脂肪酸β-氧化的产物？A. 乙酰辅酶AB. 丙酮酸C. 还原型NADHD. 二氧化碳和水答案：B二、填空题1. 细胞呼吸的最终电子受体是________，在有氧条件下是氧气，在无氧条件下可能是其他物质如硫化氢等。

答案：氧气2. 三羧酸循环的第一步反应是由________酶催化的，该反应的产物是柠檬酸。

答案：柠檬酸合成酶3. 在DNA复制过程中，负责解开双链DNA的酶是________。

答案：解旋酶4. 蛋白质的一级结构是指其________的线性排列顺序。

答案：氨基酸5. 脂肪酸合成过程中，每次延长碳链需要消耗一个分子的________。

答案：丙二酸单酰辅酶A三、简答题1. 简述酶的动力学特性及其影响因素。

答：酶的动力学特性通常通过Michaelis-Menten动力学来描述，包括最大速率（Vmax）和Michaelis常数（Km）。

Vmax表示在饱和底物浓度下酶催化反应的最大速率，Km则是底物浓度在Vmax一半时的值。

酶活性受多种因素影响，包括温度、pH值、底物浓度、酶浓度、底物亲和力以及可能存在的抑制剂或激活剂等。

2. 描述细胞膜的结构特点及其在细胞中的功能。

答：细胞膜是由磷脂双层构成的半透膜，其中嵌入有多种蛋白质。

磷脂双层的疏水尾部朝向内部，亲水头部朝向细胞内外环境。

细胞膜的功能包括维持细胞形态、保护细胞内部稳定性、选择性物质输送（通过通道蛋白和载体蛋白）、信号传导（通过受体蛋白）以及细胞间的相互作用等。

生化试题及答案

生化试题及答案一、选择题（每题2分，共20分）1. 以下哪项不是蛋白质的功能？A. 结构物质B. 催化作用B. 运输作用D. 信号传递2. 细胞膜的主要组成成分是什么？A. 糖蛋白B. 磷脂双分子层C. 核酸D. 多糖3. 酶的催化作用机制中，酶的活性部位与底物结合，形成什么？A. 酶-底物复合物B. 酶-产物复合物C. 酶-辅酶复合物D. 酶-辅基复合物4. 以下哪种维生素是水溶性的？A. 维生素AB. 维生素DC. 维生素KD. 维生素C5. 细胞呼吸过程中，哪一阶段释放的能量最多？A. 糖酵解B. 丙酮酸氧化脱羧C. 电子传递链D. 柠檬酸循环6. DNA复制过程中，需要哪种酶？A. 逆转录酶B. DNA聚合酶C. RNA聚合酶D. 限制性内切酶7. 以下哪种氨基酸是必需氨基酸？A. 甘氨酸B. 丙氨酸C. 赖氨酸D. 丝氨酸8. 细胞周期中，G1期的主要作用是什么？A. DNA复制B. 细胞生长C. 细胞分裂D. 准备进入M期9. 核糖体的主要功能是什么？A. 合成蛋白质B. 合成核酸C. 合成多糖D. 合成脂质10. 以下哪种激素属于类固醇激素？A. 胰岛素B. 肾上腺素C. 甲状腺素D. 性激素二、填空题（每空2分，共20分）11. 蛋白质的一级结构是由_________组成的。

12. 细胞膜的流动性主要依赖于_________的特性。

13. 酶的催化效率比非酶催化高约_________倍。

14. 细胞呼吸的最终电子受体是_________。

15. 核酸根据五碳糖的不同分为_________和_________。

16. 细胞周期中，S期的主要作用是_________。

17. 必需氨基酸是指人体不能合成，必须从食物中获得的氨基酸，共有_________种。

18. 细胞凋亡是由_________控制的程序性死亡过程。

19. 脂质体是一种由_________构成的球形小囊。

20. 细胞内能量的主要储存形式是_________。

生化简答题

生化问答题1．简述糖酵解的途径。

答案：1.迅速供能，这对肌肉收缩更为重要，当机体缺氧或剧烈运动肌肉局部血流不足时，能量主要通过糖酵解途径获得。

2.是某些组织获能的必要途径。

如：神经白细胞骨髓组织等。

即使再有氧时也进行强烈的酵解而获能3 成熟的红细胞无线粒体仅靠无氧酵解供能。

2.简述三羧酸循环的特点及生理意义。

答案：TAC 反应的特点：从草酰乙酸和乙酰辅酶A结合成柠檬酸开始，每次循环消耗一分子乙酰基。

反应过程中有4次脱氢，2.。

TAC 在线粒体中进行，有三个催化不可逆反应的关键酶，分别是柠檬酸合酶异柠檬酸脱氢酶，a-酮戊2酸脱氢酶复合体 3 的中间产物包括草酰乙酸再循环中起催化作用不会因参与循环而被消耗掉。

生理意义：1是三大营养物质代谢的最终通路2是三大营养物质互相转变的枢纽。

3为其他物质合成提供小分子前提物质为氧化磷酸化提供还原当量。

3.试述磷酸戊糖途径的生理意义答案 1 提供5-磷酸核糖作为体内合成各种核苷酸及核酸的原料。

2 提供代谢所需要的还原型辅酶2 NADPH>4 试述酮体的生理意义酮体是脂肪酸在肝脏氧化分解的特有产物，包括乙酰乙酸Β-羟丁酸和丙酮。

1酮体分子小极性大易溶于水能通过血脑屏障及肌肉的毛细血管壁是脑心肌和骨骼肌等组织的重要能源2 长期饥饿或糖供给不足时酮体利用的增加可减少糖的利用利于维持血糖节省蛋白质的消耗 3 严重饥饿或糖尿病时可作为脑组织的主要能源。

5 试述脂肪酸β氧化的过程1 脂肪酸在胞液中活化为脂酰辅酶A2 脂酰辅酶A 进入线粒体3 脂酰辅酶A进行Β氧化包括4步连续反应：脱氢加水脱氢和硫解 4 产生的乙酰辅酶A彻底氧化分解为co2 h2o 和能量。

影响酶促反应速率的因素有哪些答：1)温度：温度对酶促反应速率的影响曲线一般呈钟罩型，每种酶都有最适温度，在最适温度下反应速率最大。

2）PH:PH对酶促反应速率的影响一般呈钟罩型，每种酶都有最适PH，在最适PH下反应速率最大。

生化试题及答案

生化试题及答案一、选择题1. 酶的催化作用机制是什么？A. 酶通过降低反应的活化能来加速反应B. 酶通过改变反应物的结构来加速反应C. 酶通过提高反应物的浓度来加速反应D. 酶通过改变反应的平衡状态来加速反应答案：A2. 以下哪个不是核酸的组成成分？A. 磷酸基团B. 核苷C. 脱氧核糖D. 氨基酸答案：D二、填空题1. 细胞膜的主要功能是_________和_________。

答案：选择性通透性，信号传递2. 蛋白质的四级结构是由_________构成的。

答案：多肽链的相互作用三、判断题1. 细胞呼吸过程中，葡萄糖是唯一的能量来源。

（）答案：错误2. DNA复制是半保留性的。

（）答案：正确四、简答题1. 简述细胞周期的四个阶段及其主要特点。

答案：细胞周期包括G1期、S期、G2期和M期。

G1期是细胞生长和准备DNA复制的阶段；S期是DNA复制的阶段；G2期是细胞进一步生长和准备分裂的阶段；M期是细胞分裂的阶段。

2. 描述糖酵解过程及其在细胞能量代谢中的作用。

答案：糖酵解是将葡萄糖分解为两个丙酮酸分子的过程，释放少量能量，产生ATP。

它是细胞能量代谢的初步阶段，为细胞提供能量和代谢中间产物。

五、计算题1. 如果一个酶的Km值为0.1 mM，[S]为0.2 mM，求酶的催化速率。

答案：根据米氏方程，V = (Vmax * [S]) / (Km + [S])。

假设Vmax已知，可以代入数值计算。

六、论述题1. 论述线粒体在细胞能量代谢中的作用及其重要性。

答案：线粒体是细胞的能量工厂，主要负责细胞呼吸过程，通过氧化磷酸化产生大量的ATP，为细胞提供能量。

线粒体还参与细胞的凋亡、钙离子调节等多种生理过程，对维持细胞功能至关重要。