复旦大学医学院生化笔记
生化笔记(完整版)
1.1.1蛋白质的结构与功能考点：组成蛋白质的20种氨基酸的类别、分类依据及几种特殊氨基酸的分类；氨基酸的理化性质、成肽反应及体内重要的生物活性肽；蛋白质的分类及分子结构；蛋白质的结构(包括一级结构与空间结构)与功能的关系；蛋白质的理化性质、分离纯化的基本方法及其原理；蛋白质一级结构的测定(即多肽链中氨基酸序列分析)和空间结构的测定。
重点：氨基酸的分类及理化性质，蛋白质的一级和空间结构及其与功能的关系，分离纯化蛋白质的原理和方法。
难点：蛋白质一级结构的测定，这也是众多研究者花费多年才解决的难题，我们只需弄清楚其要步骤及各步的基本原理和方法即可。
基本知识与理论：一、蛋白质的生物学功能(了解即可)蛋白质是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命，生物体结构越复杂，其蛋白质种类和功能越繁多，其主要的生物学功能是：（一）催化和调节能力某些蛋白质是酶，催化生物体内的物质代谢反应。
某些蛋白质是激素，具有一定的调节功能，如胰岛素调节糖代谢、体内信号转导也常通过某些蛋白质介导。
（二）转运功能某些蛋白具有运载功能，如血红蛋白是转运氧气和二氧化碳的工具，血清白蛋白可以运输自由脂肪酸及胆红素等。
(三）收缩或运动功能某些蛋白质赋予细胞与器官收缩的能力，可以使其改变形状或运动。
如骨骼肌收缩靠肌动蛋白和肌球蛋白。
（四)防御功能如免疫球蛋白，可抵抗外来的有害物质，保护机体。
（五）营养和储存功能如铁蛋白可以储存铁。
(六）结构蛋白许多蛋白质起支持作用，给生物结构以强度及保护，如韧带含弹性蛋白，具有双向抗拉强度。
（七）其他功能如病毒和噬菌体是核蛋白，病毒可以致病。
二、蛋白质的分子组成（一）元素组成组成蛋白质分子的主要元素有碳、氢、氧、氮、硫。
有些还含有少量磷或金属元素。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％，且蛋白质是体内的主要含氮物，因此可以根据生物样品的含氮量推算出蛋白质的大致含量。
（二）氨基酸氨基酸是蛋白质的基本组成单位，存在于自然界的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-α-氨基酸（甘氨酸除外）即左旋氨基酸，因为甘氨酸无手性碳原子(与四个不同的原子或基团相连的碳原子)，大多数有手性碳原子的是手性分子，手性分子有旋光活性。
复旦大学生物化学笔记完整版
复旦大学生物化学笔记完整版第一篇生物大分子的结构与功能第一章氨基酸和蛋白质一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类１、非极性氨基酸包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸２、极性氨基酸极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸属于亚氨基酸的是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组二、氨基酸的理化性质１、两性解离及等电点氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。
在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。
２、氨基酸的紫外吸收性质芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。
３、茚三酮反应氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。
由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。
三、肽两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。
二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。
10个以氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。
多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。
人体存在许多具有生物活性的肽，重要的有：谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。
半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。
生化笔记(4、5、6章)
第四章糖类定义：糖类是多羟基醛或多羟基酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。
糖的分类单糖：不能水解的最简单糖类，是多羟基的醛或酮的衍生物（醛糖或酮糖）糖类化合物寡糖：由2—10个分子单糖缩合而成，水解后产生单糖多糖: 由多分子单糖或其衍生物所组成，水解后产生原来的单糖或其衍生物。
同多糖多糖杂多糖糖复合物糖类的生物学作用:∙作为生物体内的主要能源物质∙作为生物体的结构成分∙作为其它生物分子如氨基酸、核苷酸、脂等合成的前体∙作为细胞识别的信息分子4.1 单糖4.1.1单糖的构型单糖有D-及L-两种异构体。
凡在理论上可由D-甘油醛衍生出来的单糖皆为D-型糖。
单糖具有旋光性1. 根据离羰基最远的不对称C原子的-OH位置：-OH 在左：L； -OH 在右：D天然单糖大多数是 D-型糖。
2. 旋光性：右旋：+；左旋：－。
4.1.2 单糖的结构开链形式葡萄糖的结构吡喃糖半缩醛呋喃糖环式结构•证明了链式结构后，发现葡萄糖的某些理化性质与醛不同。
•实验证明仅能生成半缩醛。
•过长氧桥不合理，W.N.Haworth 提出透视式表达糖的环式结构。
•变旋现象（因糖分子结构互变而产生）4.1.3 构象葡萄糖的构象: a.船式 b.椅式4.2 单糖的性质.形成糖酯•形成糖苷•氧化作用•还原成糖醇•与苯肼形成糖脎4.2.1 形成糖酯: 葡萄糖内酯4.2.2 半缩醛羟基与醇、酚羟基脱水成苷1）性质稳定，不氧化、不变旋、不成脎2）功能各异：毛地黄苷、强心苷：有强心功能; 皂苷：溶血功能。
4.2.3 氧化作用•羰基氧化：形成醛酸；•伯醇基氧化：形成糖醛酸。
•斐林（Fehling）试剂定量分析•班乃德（Benedict）试剂定量分析•还原糖4.2.4 还原作用4.2.5 游离羰基与3分子苯肼成糖脎作用苯肼苯肼苯肼葡萄糖苯腙葡糖酮苯腙葡糖脎4.3 重要单糖及其衍生物4.3.1 糖醇性质稳定、甜。
如：甘露醇：降压、药物、药物辅料。
山梨醇：氧化形成葡、果、山梨糖；VitC的原料肌醇：对糖脂代谢有调节作用、B族Vit、从玉米淀粉或微生物发酵制取。
（医学）生化笔记完整版
生物化学笔记第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素组成碳50～55%、氢6%～7%、氧19%～24%、氮13%～19%，硫0～4%。
有的蛋白质含有磷、碘。
少数含铁、铜、锌、锰、钴、钼等金属元素。
蛋白质的含氮量平均为16%，每克样品中含氮克数×6.25×100=100克样品中蛋白质含量（克%）二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸（amino acid）1、氨基酸的结构通式天然蛋白质的基本氨基酸共20种。
为L-α-氨基酸（甘氨酸除外）生物界中也发现一些D系氨基酸，主要存在于某些抗菌素以及个别植物的生物碱中。
2、氨基酸的分类按其α-碳原子上侧链R的结构和理化特性的不同可分为：1）非极性疏水性氨基酸：氨基酸的R基团不带电荷或极性极微弱的，如：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、脯氨酸。
R基团具有疏水性。
2）极性中性氨基酸：R基团有极性，但不解离，或仅极弱地解离，它们的R基团有亲水性。
如：丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、谷氨酰胺、天门冬酰胺。
3）酸性氨基酸：R基团有极性，且解离，在中性溶液中显酸性，亲水性强。
如天门冬氨酸、谷氨酸。
4）碱性氨基酸：R基团有极性，且解离，在中性溶液中显碱性，亲水性强。
如组氨酸、赖氨酸、精氨酸。
3、氨基酸的理化性质1）两性解离及等电点氨基酸分子都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，因而是一种两性电解质。
在溶液中其所带电荷取决于溶液的pH值，当氨基酸分子带有相等正、负电荷，即所带净电荷为零时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。
2）紫外吸收性质色氨酸、酪氨酸吸收峰在280nm左右，苯丙氨酸吸收峰在254nm。
可利用此性质采用紫外分分光度法测定溶液中蛋白质的含量，该法简便快捷。
3）茚三酮反应氨基酸可与茚三酮缩合产生蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm。
可利用此性质测定氨基酸的含量。
四、蛋白质的分类（一）组成：单纯蛋白质及结合蛋白质（二）蛋白质分子形状：球状蛋白质及纤维状蛋白质（三）蛋白质的功能：活性蛋白质：酶、激素蛋白质、运输和贮存蛋白质等非活性蛋白质：胶原、角蛋白等第二节蛋白质的分子结构蛋白质为生物高分子物质，具有三维空间结构，执行复杂的生物学功能。
复旦大学上海医学院生物化学2(分子生物学)名词解释
（一）核酸的结构与功能1.核苷（nucleoside）由戊糖和碱基通过β-N-糖苷键连接形成的化合物。
2.核苷酸（nucleotide）是核酸的基本组成单位，由碱基、戊糖和磷酸连接而成。
分为核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸两类。
3.稀有碱基（rare base）是指核酸分子中除常见的A、G、C、U、T碱基外，还含有的其它微量碱基。
大多数是甲基化修饰碱基。
tRNA中稀有碱基的含量较多，如DHU、ψ。
4.多聚核苷酸（polynucleotide）多个核苷酸通过3, 5-磷酸二酯键连接而成的链状聚合物。
5.DNA的一级结构（primary structure of DNA）是指在多聚核苷酸链中，5’→3’方向的脱氧核苷酸的排列顺序。
由于核苷酸之间的差异主要是碱基的不同，所以DNA的一级结构也称为碱基序列。
6.DNA双螺旋结构（double spiral structure of DNA）是由沃森和克里克于1953年提出的DNA二级结构模型。
要点有：由2条反向平行的多聚核苷酸链共同围绕中心轴盘旋而成双螺旋结构；由脱氧核糖和磷酸基团构成的亲水性骨架位于双螺旋结构的外侧，而疏水的碱基位于内侧；碱基之间的氢键和碱基堆积力共同维系双螺旋结构的稳定性。
7.碱基互补配对（complementary base pairing）核酸分子中，碱基之间有固定的配对方式，即A始终与T配对，形成2个氢键；G始终与C配对，形成3个氢键。
8.碱基堆积力（base stacking interaction）相邻的两个碱基对平面在旋进过程中发生相互重叠，由此产生了疏水性的碱基堆积力。
这种碱基堆积力和互补碱基对的氢键共同维系着DNA双螺旋结构的稳定，并且碱基堆积力在双螺旋结构的稳定中起着更为重要的作用。
9.Hoogsteen氢键/配对（Hoogsteen hydrogen bond/pairing）在酸性溶液中，胞嘧啶的N-3由于质子化，故可以和鸟嘌呤的N-7原子形成附加氢键；同时胞嘧啶的N-4的氢原子也可以和鸟嘌呤的O-6形成氢键。
生化笔记完全版
生化笔记完全版-核酸的降解和核苷酸代谢核酸的生物功能DNA、RNA核苷酸的生物功能①合成核酸②是多种生物合成的活性中间物糖原合成，UDP-Glc。
磷脂合成，CDP-乙醇胺，CDP-二脂酰甘油。
③生物能量的载体A TP、GTP④腺苷酸是三种重要辅酶的组分NAD、FAD、CoA⑤信号分子cAMP、cGMP食物中的核酸，经肠道酶系降解成各种核苷酸，再在相关酶作用下，分解产生嘌呤、嘧啶、核糖、脱氧核糖和磷酸，然后被吸收。
吸收到体内的嘌呤和嘧啶，大部分被分解，少部分可再利用，合成核苷酸。
人和动物所需的核酸无须直接依赖于食物，只要食物中有足够的磷酸盐，、糖和蛋白质，核酸就能在体内正常合成。
核酸的分解代谢：第一节核酸和核苷酸的分解代谢一、核酸的酶促降解核酸是核苷酸以3’、5’-磷酸二酯键连成的高聚物，核酸分解代谢的第一步就是分解为核苷酸，作用于磷酸二酯键的酶称核酸酶（实质是磷酸二脂酶）。
根据对底物的专一性可分为：核糖核酸酶、脱氧核糖核酸酶、非特异性核酸酶。
根据酶的作用方式分：内切酶、外切酶。
1、核糖核酸酶只水解RNA磷酸二酯键的酶（RNase），不同的RNase专一性不同。
牛胰核糖核酸酶（RNaseI），作用位点是嘧啶核苷-3’-磷酸与其它核苷酸间的连接键。
核糖核酸酶T1（RNaseT1），作用位点是3’-鸟苷酸与其它核苷酸的5’-OH间的键。
图只能水解DNA磷酸二酯键的酶。
DNase牛胰脱氧核糖核酸酶（DNaseI）可切割双链和单链DNA。
产物是以5’-磷酸为末端的寡核苷酸。
牛胰脱氧核糖核酸酶（DNaseⅠ），降解产物为3’-磷酸为末端的寡核苷酸。
限制性核酸内切酶：细菌体内能识别并水解外源双源DNA的核酸内切酶，产生3ˊ-OH和5ˊ-P。
图PstⅠ切割后，形成3ˊ-OH 单链粘性末端。
EcoRⅠ切割后，形成5ˊ-P单链粘性末端。
3、非特异性核酸酶既可水解RNA，又可水解DNA磷酸二酯键的核酸酶。
小球菌核酸酶是内切酶，可作用于RNA或变性的DNA，产生3’-核苷酸或寡核苷酸。
生化笔记(完整版)
生化笔记第一章糖类1.糖类是地球上数量最多的一类有机化合物。
2.葡萄糖——烯醇式——果糖和甘露糖3.异头体通过直链结构互变4.所有醛糖都是还原糖，部分酮糖也是还原糖，例如果糖。
5.Fehling试剂盒Benedict试剂可以作为氧化剂与还原糖反应，可定性，不可定量。
6.缓冲的溴水溶液能氧化醛糖为醛糖酸，与酮糖不反应。
7.鉴定酮糖：羟甲糠醛与间二苯酚——红色——Swliwanoff实验8.鉴定戊糖：戊糖脱水生成的糠醛+间苯三酚（地皮酚）——朱红色——间苯三酚实验9.鉴定戊糖：戊糖脱水生成的糠醛+甲基间苯二酚（地衣酚）——蓝绿色——Bial反应——测定RNA含量10.鉴定糖类：糠醛+α-萘酚——红紫色——Molisch实验11.测总糖量：糠醛+蒽酮——蓝绿色——蒽酮反应12.高碘酸：测定糖类呋喃型还是吡喃型、测平均相对分子质量、非还原末端残基数、多糖的分支数目。
13.单糖分子中一个羟基被氨基取代的称为氨基糖，胞壁酸和神经氨酸是氨基糖的衍生物，称为酸性氨基糖。
前者是细菌细胞壁的结构多糖的构件之一。
后者中，有三种神经氨酸统称为唾液酸。
唾液酸是动物细胞膜上的糖蛋白和糖脂的重要成分。
14.N-乙酰神经氨酸 = 唾液酸； NAG = N-乙酰葡糖胺； NAM = N-乙酰胞壁酸15.糖苷：乌本苷是Na+-K+—ATP酶的抑制剂；毛地黄毒苷（强心苷）16.所有二糖至少有一个单糖的异头碳参与成键（糖苷键）17.糖苷键在多数情况下只涉及一个单糖的异头碳，另一个单糖的异头碳是游离的。
18.二糖中还原糖：乳糖β1-4、麦芽糖α1-4、纤维二糖β1-419.二糖中非还原糖：蔗糖、海藻糖20.淀粉：直链：α1-4，一个还原端1’，一个非还原端4’分支：分支处α1-6，直链处α1-4。
一个还原端1’，多个非还原端4’α淀粉酶：随机作用于淀粉内部α1-4β淀粉酶：专一从非还原端α1-4脱支酶：α1-6，分支处21.糖原：α1-4和α1-622.纤维素：β1-4，自然界最丰富的多糖23.壳多糖：几丁质，自然界第二个最丰富的多糖24.肽聚糖：NAG + NAM NAG=N-乙酰葡糖胺；NAM=N-乙酰胞壁酸25.粘多糖：基本结构为己糖醛酸和己糖胺的二糖单位组成的长链多聚物。
复旦大学基础医学院生物化学与分子生物学专业考研资料758细胞生物学(一)911生物化学(二)补充
P53基因和蛋白的结构与功能：一、基因组结构：P53基因位于17号染色体P13，由11个外显子和10个内含子构成。
二、蛋白结构：P53蛋白由393个氨基酸构成；在正常细胞内以同源四聚体的形式存在；含3个主要功能区：①酸性区：由氮末端第1～80位氨基酸残基构成，具有转录活化功能；②核心区：由第102~290位氨基酸残基构成，具有DNA结合功能。
③碱性区：由碳末端第319~393位氨基酸残基构成，具有同源四聚体生成必须的功能结构域。
三、正常生理功能：监视细胞染色体DNA的完整性；当细胞染色体DNA受到损坏时，P53使细胞停滞与G1期，同时参与损伤DNA的修复；如果DNA修复失败，P53启动细胞程序性凋亡，防止损伤细胞发生癌变。
四、P53突变与肿瘤：①发生突变后，P53不但失去本身抑制细胞癌变的功能，同时还使P53获得某些癌基因的功能，受累细胞易于发生恶性转化。
②突变的P53与野生型的P53形成的杂四聚体不具备DNA结合的功能，因而一个等位基因发生突变时，另一正常等位基因也将功能性失活。
锌指结构：由一个α-螺旋和两个反平行的β-折叠三个肽段组成。
形似手指，具有结合Zn2+的功能。
锌指的氮端两个半胱氨酸（Cys）残基，碳端有两个组氨酸（His）残基，这四个残基在空间上形成一个洞穴，恰好容纳一个Zn2+，由于Zn2+可稳定模体中α-螺旋结构，致使此α-螺旋能镶嵌于DNA的大沟中，因此含锌指结构的蛋白质都能与DNA或RNA结合。
钠钾泵的结构特点和转运机制：在细胞膜上能催化ATP水解释放能量，使钠离子和钾离子逆浓度梯度方向进行跨膜运输的酶称为钠钾ATP酶，即钠钾泵。
它是由两个α亚基和两个β亚基组成的四聚体。
α亚基为大亚基，分子量为120KD，是一个多次跨膜的膜整合蛋白，具有ATP酶活性，在膜外表面有两个高亲和钾离子结合位点，胞质面有3个高亲和钠离子结合位点。
β亚基为小亚基，分子量为50KD，是具有组织特异性的糖蛋白，并不直接参与，离子的跨膜运动，但能帮助在内质网新合成α亚基进行折叠。
生物化学重点笔记
生物化学重点笔记生物化学是研究生物体的化学组成、结构、性质、功能以及生命过程中化学变化规律的一门科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等都具有重要意义。
以下是为您整理的生物化学重点笔记。
一、蛋白质化学1、蛋白质的组成与结构组成：蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等元素组成，其基本组成单位是氨基酸。
结构：蛋白质具有一级结构（氨基酸的排列顺序）、二级结构（如α螺旋、β折叠等）、三级结构（整条肽链的空间构象）和四级结构（多条肽链形成的复合物）。
2、蛋白质的性质两性解离：在一定的 pH 条件下，蛋白质可以解离成带正电荷或负电荷的离子。
胶体性质：蛋白质溶液是一种胶体溶液，具有丁达尔现象、布朗运动等特性。
变性与复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其理化性质和生物活性改变，称为变性；变性后的蛋白质在适当条件下可以恢复其原有的空间结构和生物活性，称为复性。
3、蛋白质的分离与纯化沉淀法：如盐析、有机溶剂沉淀等。
层析法：包括凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等。
电泳法：如聚丙烯酰胺凝胶电泳、等电聚焦电泳等。
二、核酸化学1、核酸的组成与结构组成：核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA），它们由核苷酸组成，核苷酸包括碱基、戊糖和磷酸。
结构：DNA 是双螺旋结构，RNA 有单链、双链等多种结构形式。
2、 DNA 的复制与转录DNA 复制：以亲代 DNA 为模板，按照碱基互补配对原则合成子代DNA 的过程。
转录：以 DNA 为模板合成 RNA 的过程。
3、 RNA 的种类与功能mRNA（信使 RNA）：携带遗传信息，指导蛋白质合成。
tRNA（转运 RNA）：在蛋白质合成中转运氨基酸。
rRNA（核糖体 RNA）：参与核糖体的组成。
三、酶1、酶的本质与特性本质：酶是具有催化活性的蛋白质或 RNA。
特性：高效性、专一性、可调节性、不稳定性。
2、酶的催化机制降低反应的活化能：通过形成酶底物复合物，使反应更容易进行。
复旦大学基础医学院生物化学与分子生物学专业考研资料758细胞生物学(一)
细胞生物学：是以细胞研究为对象，从细胞的显微、亚显微及分子水平，对细胞的各种生命活动进行研究的学科，特点是把细胞的结构与功能结合起来，并关注细胞间的相互关系，来了解生物体的生长、发育、分化、繁殖、运动、遗传、变异、衰老和死亡的等生命基本现象的的机制和规律。
两种重要的研究方式是：一方面从细胞表型特征入手，探索隐藏在其背后的的分子机制；另一方面从基因或蛋白质等大分子入手，了解其对细胞功能或行为的影响。
真核细胞：光学(显微结构)：细胞膜、细胞质、细胞核(核中能见核仁)电镜(亚显微结构)：膜性细胞器：内质网、高尔基复合体、线粒体、溶酶体、过氧化物酶体骨架系统：微丝、微管、中间纤维。
生物膜系统：是指以脂质和蛋白质为基础的膜相结构体系，包括细胞膜、内质网、高尔基复合体、线粒体、溶酶体、过氧化物酶体及核模等。
它们在结构和功能上是紧密联系的统一整体，构成一个膜性系统。
细胞的生物膜系统在细胞的生命活动中起着极其重要的作用。
此外，研究细胞生物膜系统在医学和生产过程中都有很广阔的前景。
单位膜：电镜下见细胞膜内外两层致密的深色带和中间层的浅色带，厚度在8至10纳米之间，这种“两暗夹一明”呈铁轨样的结构称为单位膜。
基因组：细胞或生物体的一套完整的单倍体遗传物质，是所有染色体上全部基因和基因间DNA的综合，含有一个生物体进行各种生命活动所需的全部遗传物质。
半保留复制：以DNA母链为模板，按照碱基互补配对的原则，在DNA聚合酶的催化下将dNTP聚合成与母链模板序列互补的DNA子链，形成的子链DNA与模板DNA序列完全相同，由于每个母链DNA的其中一条单链成为子链DNA双链中的一条，故称半保留复制。
茎环(stem-loop)/发夹结构(hairpin structure)：tRNA的核苷酸存在着一些能形成互补的区域，可以形成局部的双螺旋结构，呈茎状，中间不能配对的部分则膨出形成环或袢状结构，称为茎环或发夹结构。
细胞培养(cell culture)：在无菌条件下，从机体中取出组织或细胞，模拟机体内正常生理状态下的基本条件，让其在培养皿中继续生存、生长和繁殖的技术。
复旦大学基础医学院生物化学与分子生物学专业考研资料911生物化学(二)
氨基酸等电点(p I)：在某一pH溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度和趋势相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
茚三酮反应：氨基酸与茚三酮水合物共热，茚三酮水合物被还原，其还原产物与氨基酸加热分解的氨结合，再与另一分子的茚三酮缩合成蓝紫色的化合物，此化合物在570纳米波长处有最大吸收峰，由于此吸收峰的大小与氨基酸分解释放的氨的量成正比，因此可作为氨基酸定量分析的方法。
双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈紫色或红色，而氨基酸不出现此反应，当溶液中蛋白质的水解不断增多时，氨基酸浓度逐渐上升，溶液颜色逐渐变浅，因此可用于检测蛋白质的水解程度。
蛋白质的一级结构(primary structure)：是指蛋白质多肽链中，从碳-端到氮-端氨基酸的排列顺序。
二级结构(secondary structure)：是指蛋白质分子中某一段肽链局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象，主要有阿尔法-螺旋、贝塔-折叠、贝塔-转角和无规卷曲。
肽单元(peptide unit)：参与形成肽键的6个原子碳阿尔法1、碳、氧、氮、氢和碳阿尔法二位于同一平面，碳阿尔法1和碳阿尔法2在平面的转折点上，并成反式构型，此6个原子共同构成了肽单元。
阿尔法-螺旋(α-helix)：在α（阿尔法）-螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴做有规律的螺旋式上升，走向是顺时针，即右手螺旋，氨基酸侧链伸向螺旋外侧；每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54纳米，α（阿尔法）-螺旋的每个肽键的亚氨基氢与第4个羰基氧形成氢键，氢键的方向基本与螺旋长轴平行。
贝塔-折叠(β-pleated sheet)：在β（贝塔）-折叠结构中，多肽链充分伸展，每个肽单元以碳阿尔法原子为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构上下方。
所形成的锯齿状结构一般比较短，只含有5至8个氨基酸残基，但两条及以上肽链或一条肽链内的若干个肽段的锯齿状结构可平行排列，走向可相同或相反，当走向相反时，两平行肽链间距为0.7纳米，并通过肽链间的亚氨基氢和羰基氧形成氢键从而稳定β（贝塔）-折叠结构。
复旦大学考研细胞生物学记忆背诵版
复旦大学上海医学院细胞生物学细胞膜与物质的转运一、名词解释1.cell membrane（细胞膜）也称质膜，是指包围在细胞质外周的一层由蛋白质、脂类和糖类等物质组成的生物膜。
2.biological membrane/biomembrane（生物膜）细胞膜和细胞内各种膜性结构的统称。
3.unit membrane（单位膜）不同的生物膜在电镜下呈现一种较为一致的“两暗夹一明”的 3 层结构，即电子密度较高的内外两层（2nm×2）夹着电子密度较低的中间层（3.5nm）。
4.amphipathic molecule（两亲性分子）像磷脂分子那样的，既具有亲水的极性头部，又具有疏水的非极性尾部的分子。
5.head group（头部基团）磷脂分子中亲水的小基团位于分子的末端与带负电的磷酸基团一起形成的高度水溶性的结构域，极性很强。
6.integral/intrinsic/transmenbrane protein（整合/内在/穿膜蛋白）有的膜蛋白通过α-螺旋（也有β-片层）一次或多次穿膜而镶嵌在脂双层中。
7.extrinsic/peripheral protein（外在/周边蛋白）是一类与细胞膜结合疏松（非共价键）、不插入脂双层的蛋白质，分布于质膜的胞内侧或胞外侧。
8.lipid anchored/linked protein（脂锚定/连接蛋白）与外在蛋白类似位于膜的两侧、不穿膜，但以共价键和脂双层中的脂质分子结合。
9.the fluidity of cell membrane（细胞膜的流动性）是指构成细胞膜的膜脂和膜蛋白处于不断的运动状态，是保证细胞正常功能的重要条件。
10.liposome（脂质体）脂质分子在水相中会自发形成脂质双分子层。
为了避免其两端疏水尾部和水的接触，游离端往往可以闭合形成一种自我封闭的稳定的中空结构，称为脂质体。
11.phase transition（相变）由于温度的改变导致膜状态的改变。
生化笔记超强记忆不看会后悔
生化笔记超强记忆不看会后悔生化笔记一是蛋白质一级结构与功能的关系；二是蛋白质高级结构与功能的关系；三是蛋白质变性。
（一）氨基酸的分类和化学结构组成人体蛋白质的氨基酸有20种，根据其侧链结构和理化性质，可以分为五类：【思路、预测和记忆拓展题】：（备注：本教材思路、预测和记忆拓展题，以第七版教材和应试指导为依据，结合新大纲考点和部分深入换位思考题为方向，结合拔高题为辅助，进行预测出题者的命题思路，通过灵活的牢固的记忆方法，达到事半功倍的效果。
）1：下列哪种不是带有脂肪烃侧链的氨基酸：A、丙氨酸B、缬氨酸C、亮氨酸D、异亮氨酸E、脯氨酸解释：E。
依据人卫应试指导第一页，前四者都是带有脂肪烃侧链，属于非极性R基氨基酸。
E含亚氨基酸。
2、具有羟基的氨基酸是：A、丝氨酸、谷氨酸、甘氨酸B、丝氨酸、酪氨酸、苏氨酸C、酪氨酸、天冬酰胺、甘氨酸D、酪氨酸、赖氨酸、精氨酸E、赖氨酸、精氨酸、丝氨酸解释：B。
丝氨酸、酪氨酸、苏氨酸（记忆为死老苏）为具有羟基的氨基酸，是不带电荷的极性R基氨酸酸。
3、含有两个氨基的氨基酸是：A、LysB、TrpC、ValD、GluE、Leu解释：A。
赖氨酸。
4、在现实生活中，不能在人体内合成，必需通过食物供给的氨基酸是：A、缬氨酸B、精氨酸C、半胱氨酸D、组氨酸E、丝氨酸解释：A。
此题是考查必需氨基酸，如果你记住了上表“写一两本淡色书来”就知道怎么选了，送分题哦。
5、下列说法不正确的是：A、除甘氨酸外，其余氨基酸的a碳原子是一个对称碳原子，具有旋光异构现象B、氨基酸具有L和D系两种构型之分C、组成天然蛋白质的20多种氨基酸大多为L－a－氨基酸E、生物界中已发现的D系氨基酸大都存在于某些细菌产生的抗生素及个别植物的生物碱中解释：A。
氨基酸上的a碳原子是一个不对称碳原子，具有旋光异构现象。
其余描述均正确。
6、核酸的最大紫外光吸收值一般在哪一波长附近？A、280 nmB、260 nmC、240 nmD、220 nmE、180 nm答案：B（二）氨基酸与多肽肽键：肽或蛋白质多肽链中连接两个氨基酸的酰胺键（－CO-NH-）叫肽键。
生化笔记
影响酶促反应的因素有哪些？它们是如何影响的？1，酶和底物的浓度及其相对浓度2，PH 3，温度4，抑制剂pH可以影响酶蛋白的结构﹑酶活性部位的解离状态﹑辅酶的解离以及底物分子的解离，从而影响酶与底物的结合以及对底物的催化效力。
酶催化反应的速度常随温度升高而加快。
在温度超过50－60℃情况下，酶的活性明显降低。
这是因为两种效应：一是反应速度随着温度升高而升高，二是蛋白质结构在较高温度下的变性。
酶浓度对酶促反应速度的影响在米-曼氏方程的推导中，涉及方程：v = k2 [ET] [S]/(km+[S])[ET]为总酶浓度或起始酶浓度，[ET]的增高，必然会增高[ES]复合物的浓度，因而酶促反应速度会升高。
抑制作用：酶的催化反应速度因某种物质同酶结合后而降低的现象。
抑制剂：那些干扰酶的催化、降低酶促反应速度的物质。
2，试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。
1、竞争性抑制剂只同自由酶结合竞争性抑制剂与底物竞争酶的活性中心，阻止底物与酶的结合，这类抑制作用称为竞争性抑制。
竞争性抑制的效应是增大Km，而不改变Vmax。
2、反竞争性抑制剂只能同ES结合，不同游离酶结合3、非竞争性抑制剂既能同酶结合又能同ES结合可逆抑制剂与酶的结合是可逆的，抑制剂结合后可用透析等方法除去，使酶的活性恢复。
结合往往是非共价的。
又分为竞争性抑制、反竞争性抑制和非竞争性抑制。
不可逆抑制剂与酶的某些基团以共价键的方式结合。
必须通过其他化学反应才能把抑制剂从酶分子上除去。
该抑制作用是因为与酶活性部位有关基团反应而使酶失活降低了酶的Vmax，故也称作非竞争性抑制作用。
3、什么是米氏方程，米氏常数Km的意义是什么？试求酶反应速度达到最大反应速度的99％时，所需求的底物浓度（用Km表示）V 代表底物浓度为［S］时的反应速度，Vmax代表最大反应速度，Km 值的含义是：酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
4.什么是丝氨酸蛋白酶？胰凝乳蛋白酶作用机制的重要特点是什么？丝氨酸蛋白酶类: 胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶、枯草杆菌蛋白酶和其他相关酶。
《生物化学基础》重点笔记(完整版)
绪论学习目标：知识目标：掌握：生物化学的定义和研究方法；了解：生物化学的发展史；认识：生物化学与医学、药学的关系。
技能目标：熟悉：生物化学的研究方法一、生物化学的概念生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学。
因此生物化学又称为生命的化学（简称：生化），是研究生命分子基础的学科。
生物化学是一门医学基础理论课。
二、生物化学的主要内容1．研究生物体的物质组织、结构、特性及功能。
蛋白质、核酸2．研究物质代谢、能量代谢、代谢调节。
研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律，是本课程的主要内容。
3．遗传信息的贮存、传递和表达，研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等，是当代生命科学发展的主流，是现代生化研究的重点。
三、生物化学的发展史四、生物化学与健康的关系生化是医学的基础，并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用。
本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课，而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程。
五、学好生物化学的几点建议1．加强复习有关的基础学科课程，前、后期课程有机结合，融会贯通、熟练应用。
2．仔细阅读、理解本课程的“绪论”，了解本课程重要性，激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望。
3．每次学习时，首先必须了解教学大纲的具体要求，预读教材，带着问题进入学习。
4．学习后及时做好复习，整理好笔记。
5．学生应充分利用所提供的相关网站，从因特网上查找学习资料，提高课外学习和主动学习的能力。
6．实验实训课是完成本课程的重要环节。
亲自动手，认真、仔细完成每步操作过程，观察各步反应的现象，详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果，独立完成实验报告。
第一章蛋白质的化学及氨基酸代谢知识目标：掌握：1.蛋白质的元素组成及特点，2.蛋白质的基本组成单位-氨基酸、肽链与肽、蛋白质各级结构的概念、特点及主要化学键，3.蛋白质的主要理化性质。
了解：蛋白质的主要功能、氨基酸的来源与去路及一碳单位的概念；技能目标：1.能举例说明蛋白质结构与功能的关系，解释分子病与构象并的发病机制。
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复旦大学医学院生化笔记第一篇生物大分子的结构与功能第一章氨基酸和蛋白质一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类１、非极性氨基酸包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸２、极性氨基酸极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸属于亚氨基酸的是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组二、氨基酸的理化性质１、两性解离及等电点氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。
在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。
２、氨基酸的紫外吸收性质芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。
３、茚三酮反应氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm 波长处。
由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。
三、肽两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。
二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。
10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。
多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。
人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有：谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。
半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。
GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。
四、蛋白质的分子结构１、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。
２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。
１）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
二级结构以一级结构为基础，多为短距离效应。
可分为：α-螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右手螺旋，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.540nm。
α-螺旋的每个肽键的Ｎ-Ｈ和第四个肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。
β-折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链Ｒ基团交错位于锯齿状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定．β-转角：常发生于肽链进行180度回折时的转角上，常有４个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。
无规卷曲：无确定规律性的那段肽链。
主要化学键：氢键。
２）蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，显示为长距离效应。
主要化学键：疏水键（最主要）、盐键、二硫键、氢键、范德华力。
３）蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。
在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。
这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。
由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。
主要化学键：疏水键、氢键、离子键五、蛋白质结构与功能关系１、蛋白质一级结构是空间构象和特定生物学功能的基础。
一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象以及功能也相似。
尿素或盐酸胍可破坏次级键β-巯基乙醇可破坏二硫键２、蛋白质空间结构是蛋白质特有性质和功能的结构基础。
肌红蛋白：只有三级结构的单链蛋白质，易与氧气结合，氧解离曲线呈直角双曲线。
血红蛋白：具有４个亚基组成的四级结构，可结合４分子氧。
成人由两条α-肽链（141个氨基酸残基）和两条β-肽链（146个氨基酸残基）组成。
在氧分压较低时，与氧气结合较难，氧解离曲线呈Ｓ状曲线。
因为：第一个亚基与氧气结合以后，促进第二及第三个亚基与氧气的结合，当前三个亚基与氧气结合后，又大大促进第四个亚基与氧气结合，称正协同效应。
结合氧后由紧张态变为松弛态。
六、蛋白质的理化性质１、蛋白质的两性电离：蛋白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团，在一定的溶液ＰＨ条件下可解离成带负电荷或正电荷的基团。
２、蛋白质的沉淀：在适当条件下，蛋白质从溶液中析出的现象。
包括：a.丙酮沉淀，破坏水化层。
也可用乙醇。
b.盐析，将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏在水溶液中的稳定因素电荷而沉淀。
３、蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
主要为二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。
变性后，其溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。
常见的导致变性的因素有：加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂、超声波、紫外线、震荡等。
４、蛋白质的紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm处有特征性吸收峰，可用蛋白质定量测定。
５、蛋白质的呈色反应a.茚三酮反应：经水解后产生的氨基酸可发生此反应，详见二、３b. 双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸酮共热，呈现紫色或红色。
氨基酸不出现此反应。
蛋白质水解加强，氨基酸浓度升高，双缩脲呈色深度下降，可检测蛋白质水解程度。
七、蛋白质的分离和纯化１、沉淀，见六、２２、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。
根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。
３、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。
４、层析：a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定ＰＨ时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。
如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。
b.分子筛，又称凝胶过滤。
小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。
５、超速离心：既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。
不同蛋白质其密度与形态各不相同而分开。
八、多肽链中氨基酸序列分析a.分析纯化蛋白质的氨基酸残基组成（蛋白质水解为个别氨基酸，测各氨基酸的量及在蛋白质中的百分组成）↓测定肽链头、尾的氨基酸残基二硝基氟苯法（DNP法）头端尾端羧肽酶Ａ、Ｂ、Ｃ法等丹酰氯法↓水解肽链，分别分析胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）法：水解芳香族氨基酸的羧基侧肽键胰蛋白酶法：水解赖氨酸、精氨酸的羧基侧肽键溴化脯法：水解蛋氨酸羧基侧的肽键↓Edman降解法测定各肽段的氨基酸顺序（氨基末端氨基酸的游离α-氨基与异硫氰酸苯酯反应形成衍生物，用层析法鉴定氨基酸种类）b.通过核酸推演氨基酸序列。
第二章核酸的结构与功能一、核酸的分子组成：基本组成单位是核苷酸，而核苷酸则由碱基、戊糖和磷酸三种成分连接而成。
两类核酸：脱氧核糖核酸（DNA），存在于细胞核和线粒体内。
核糖核酸（RNA），存在于细胞质和细胞核内。
１、碱基：胞嘧啶胸腺嘧啶尿嘧啶鸟嘌呤腺嘌呤嘌呤和嘧啶环中均含有共轭双键，因此对波长260nm左右的紫外光有较强吸收，这一重要的理化性质被用于对核酸、核苷酸、核苷及碱基进行定性定量分析。
２、戊糖：DNA分子的核苷酸的糖是β-D-2-脱氧核糖，RNA中为β-D-核糖。
３、磷酸：生物体内多数核苷酸的磷酸基团位于核糖的第五位碳原子上。
二、核酸的一级结构核苷酸在多肽链上的排列顺序为核酸的一级结构，核苷酸之间通过3′，5′磷酸二酯键连接。
三、DNA的空间结构与功能１、DNA的二级结构DNA双螺旋结构是核酸的二级结构。
双螺旋的骨架由糖和磷酸基构成，两股链之间的碱基互补配对，是遗传信息传递者，DNA半保留复制的基础，结构要点：a.DNA是一反向平行的互补双链结构亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，而碱基位于内侧，碱基之间以氢键相结合，其中，腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对，形成三个氢键。
b.DNA是右手螺旋结构螺旋直径为2nm。
每旋转一周包含了10个碱基，每个碱基的旋转角度为36度。
螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。
c.DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持，尤以后者为重要。
２、DNA的三级结构三级结构是在双螺旋基础上进一步扭曲形成超螺旋，使体积压缩。
在真核生物细胞核内，DNA三级结构与一组组蛋白共同组成核小体。
在核小体的基础上，DNA链经反复折叠形成染色体。
３、功能DNA的基本功能就是作为生物遗传信息复制的模板和基因转录的模板，它是生命遗传繁殖的物质基础，也是个体生命活动的基础。
DNA中的核糖和磷酸构成的分子骨架是没有差别的，不同区段的DNA分子只是碱基的排列顺序不同。
四、RNA的空间结构与功能DNA是遗传信息的载体，而遗传作用是由蛋白质功能来体现的，在两者之间RNA起着中介作用。
其种类繁多，分子较小，一般以单链存在，可有局部二级结构，各类RNA在遗传信息表达为氨基酸序列过程中发挥不同作用。
如：名称功能核蛋白体RNA(rRNA)核蛋白体组成成分信使RNA(mRNA)蛋白质合成模板转运RNA(tRNA)转运氨基酸不均一核RNA(HnRNA)成熟mRNA的前体小核RNA(SnRNA)参与HnRNA的剪接、转运小核仁RNA(SnoRNA)rRNA的加工和修饰１、信使RNA（半衰期最短）１）hnRNA为mRNA的初级产物，经过剪接切除内含子，拼接外显子，成为成熟的mRNA并移位到细胞质２）大多数的真核mRNA在转录后５′末端加上一个７-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷帽子，帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核蛋白体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性。
３′末端多了一个多聚腺苷酸尾巴，可能与mRNA从核内向胞质的转位及mRNA的稳定性有关。
３）功能是把核内DNA的碱基顺序，按照碱基互补的原则，抄录并转送至胞质，以决定蛋白质合成的氨基酸排列顺序。
mRNA分子上每3个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸，为三联体密码。
２、转运RNA（分子量最小）１）tRNA分子中含有10％～20％稀有碱基，包括双氢尿嘧啶，假尿嘧啶和甲基化的嘌呤等。