第五章___蛋白质化学[1]
第五章 蛋白质化学及氨基酸代谢
式中R为α-氨基酸的侧链基团，除甘氨酸外，其余19种 α-氨基酸分子中的α碳原子均为不对称碳原子，因此， 每种氨基酸都有D型和L型两种立体异构体，组成天然蛋 白质的α-氨基酸都为L型。
（一）氨基酸的分类
根据氨基酸侧链R基团的结构不同，可将它们分为脂 肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环族氨基酸。（见P100）
蛋白质多肽链是否能形成α-螺旋体以及螺旋体的稳 定程度如何，与它的氨基酸组成和排列顺序有很大关系， 而且R 基的电荷性质，R 基的大小都会影响到螺旋的形 成。 有些氨基酸出现在α-螺旋中的次数要比其它氨基酸 的多，例如丙氨酸带有小的、不带电荷的侧链，它很适 合填充在α-螺旋构象中。 而有些氨基酸则基本上不会出现在α-螺旋中，如多 肽链中有脯氨酸时α-螺旋就被中断，这是因为脯氨酸的 α-亚氨基上氢原子参与肽键形成后就再没有多余的氢原 子形成氢键，所以在有脯氨酸存在的地方就不能形成α螺旋结构。
酰胺平面：酰胺平面是构成主链构象的基本单位， 是多肽链中从一个α -碳原子到相邻α -碳原子之间的 结构。
0.147nm
C=N
0.127nm
0.132nm
(1)肽单位是一个刚性的平面结构，肽键中羰基碳原子与 氮原子之间所形成的键不能自由旋转，这样使得肽单位 所包含的六个原子处于同一个平面上，这个平面又称为 酰胺平面（amide plane）或肽平面（peptide plane).
(2)肽平面中羰基氧与亚氨基氢几乎总是处于相反的位 置,虽然肽平面中的羰基氧与亚氨基氢可以有顺式和反 式两种排布，但由于连接在相邻两个α -碳上的侧链基 团之间的立体干扰不利于顺式构象的形成，而有利于 伸展的反式构象的形成，所以蛋白质中几乎所有的肽 单位都是反式构象。
基础生物化学复习题..
《基础生物化学》复习题第一章蛋白质化学1、简述蛋白质的1、2、3、4级结构及维持各级结构的作用力。
蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。
维持蛋白质一级结构的化学键是肽键。
蛋白质的二级结构是指多肽链主链折叠的有规则重复的构象，不涉及侧链上的原子在空间的排列。
维持二级结构的作用力是主链形成的氢键。
蛋白质的三级结构是指一条多肽链中所有原子和基团的总的三维结构，包括所有主链和侧链的构象。
维持三级结构的作用力主要是次级键，即氢键、范德华力、疏水作用力、离子键等，也包括二硫键。
蛋白质四级结构是指具有三级结构的亚单位通过非工价键彼此缔合在一起的聚集体，维持蛋白质四级结构的作用力是次级键。
2、用实例说明蛋白质的高级结构与功能的关系（1）核糖核酸酶的变性与复性：当天然的核糖核酸酶用变性剂处理后，分子内部的二硫键断裂，肽链失去空间构象呈线形状态时，核糖核酸酶失去催化功能，当除去变性剂后，核糖核酸酶可逐渐恢复原有空间构象，则其催化RNA水解的功能可随之恢复。
（2）血红蛋白的别构效应：血红蛋白是一个含有4个亚基的寡聚蛋白质，具有别构效应，当它未与氧结合时，血红蛋白分子处于紧密型构象状态，不易与氧结合；当氧与血红蛋白分子中1个亚基结合后，会引起该亚基构象改变，这个亚基构象改变又会引起其他3个亚基的构象改变，使整个血红蛋白的结构变得松弛，易于与氧结合，大大加快了氧合速度。
3、名词：氨基酸等电点：使氨基酸处于正负电荷相等即净电荷为零的兼性离子状态时溶液的pH 即为该氨基酸的等电点。
盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如饱和硫酸铵），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
第二章核酸化学4、比较DNA、RNA在化学组成、细胞定位及生物功能上的区别。
DNA和RNA的基本结构单位是核苷酸。
核苷酸由一个含氮碱基（嘌呤或嘧啶），一个戊糖（核糖或脱氧核糖）和一个或几个磷酸组成。
DNA和RNA是多聚核苷酸，核苷酸靠磷酸二酯键彼此连接在一起；RNA中的核苷酸残基含有核糖，其嘧啶碱基一般是尿嘧啶和胞嘧啶，而DNA中其核苷酸含有2′-脱氧核糖，其嘧啶碱基一般是胸腺嘧啶和胞嘧啶。
食品化学05第五章 蛋白质详解
按蛋白质的溶 解度分----考 虑蛋白质的营 养特性时采用
清蛋白（溶于水、稀盐、稀酸、稀碱） 球蛋白（不溶于水、溶于稀盐、稀酸、稀碱） 谷蛋白（不溶于水、盐、溶于稀酸、稀碱） 醇溶蛋白（溶于70-80％乙醇、稀酸、稀碱）
6
2
一. 概述 Introduction
2. 蛋白质的元素组成The elements of protein
C：50-55% H：6-7% O：20-23% S：0-4% N：12-19% 微量元素：P、Fe、Zn、Cu、I 等。
蛋白质完全水解的产物是a-氨基酸，它的侧链结构和性质
各不相同，大多数蛋白质由20种不同的氨基酸组成。蛋白质分
11
二 氨基酸的一般性质
当G两e性n离e子r被al酸P滴r定operties当o两f 性A离m子i被n碱o滴A定c时id，s—
时， —COO-基变成去质
NH3+基变成去质子化，当—
3子酸化碱，性当—质COO-和—
NH3+ 和—NH2浓度相等时
COOH的浓度相等时的 氨pH基被酸称的为等pK电a1点（（即p解I 离of amino
3. 蛋白质的分类 The classification of protein
按分子形状 分----考虑蛋 白质的质构 特点时采用
球蛋白：以球状或椭圆状态才能在的 蛋白质，这些形状是由多肽链自身折 叠而造成的。
纤维状蛋白：棒状分子，他们含有相 互缠绕的多肽链。
5
一. 概述 Introduction
Lys,Arg,His
带负电荷侧链氨基酸: Asp,Glu
9
二 氨基酸的一般性质 General Properties of Amino Acids
蛋白质化学习题答案
（一）名词解释1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。
当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。
18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
食品化学思考题—第五章蛋白质
第五章蛋白质一、选择题1、氨基酸在等电点时具有的特点是（C ）。
A、不带正电荷B、不带负电荷C、在电场中不泳动D、溶解度最大2、中性氨基酸的等电点范围是（D ）。
A、7.6~10.6B、6.3~7.2C、2.8~3.2D、5.5~6.33、谷类蛋白质中的限制氨基酸是（ B ）。
A、精氨酸B、赖氨酸C、酪氨酸D、色氨酸4、在强烈的加热条件下，Lys的ε－NH2易与（AB ）发生反应，形成新的酰胺键。
A、天冬氨酸B、谷氨酸C、天冬酰胺D、谷氨酰胺5、赖氨酸为碱性氨基酸，已知pKa1=2.18，pKa2=8.95，pKa3=10.53，则赖氨酸的pI为（ C ）。
A、5.57B、6.36C、9.74D、10.53酸性氨基酸：（1+3）/2；碱性氨基酸：（2+3）/2；不带电，中性：（1+2）/26、易与氧化剂作用而被氧化的氨基酸有（ABCD ）。
A、蛋氨酸B、胱氨酸C、半胱氨酸D、色氨酸7、下列氨基酸中不属于必需氨基酸是（B ）。
A、蛋氨酸B、半胱氨酸C、缬氨酸D、苯丙氨酸8、美拉德反应不利的一面是导致氨基酸的损失，其中影响最大的人体必需氨基酸（A ）。
A、LysB、PheC、Va lD、Leu9、在人体必需氨基酸中，存在ε-氨基酸是（D ）。
A、亮氨酸B、异亮氨酸C、苏氨酸D、赖氨酸10、构成蛋白质的氨基酸属于下列哪种氨基酸（A ）。
A、L-α氨基酸B、L-β氨基酸C、D-α氨基酸D、D-β氨基酸11、蛋白质水解时肽的苦味强度取决于（ABC ）。
A、氨基酸的组成B、氨基酸的排列顺序C、水解用酶D、必需AA的含量12、对面团影响的两种主要蛋白质是（ C ）A、麦清蛋白和麦谷蛋白B、麦清蛋白和麦球蛋白C、麦谷蛋白和麦醇溶蛋白D、麦球蛋白和麦醇溶蛋白13、乳蛋白中的蛋白质为（CD ）。
A、结合蛋白B、简单蛋白C、磷蛋白D、球蛋白14、属于大豆蛋白组分的有（ABCD ）。
A、2SB、7SC、11SD、15S15、下列蛋白质中不属于金属蛋白的是（A ）。
生物化学 第5章 蛋白质结构与功能
第五章蛋白质结构和功能的关系一、、肌红蛋白的结构与功能：1、肌红蛋白的三级结构哺乳动物肌肉中储氧的蛋白质。
由一条多肽链（珠蛋白，153个aa残基）和一个血红素辅基组成。
亚铁离子形成六个配位健，四个与N原子，一个与组氨酸，一个与氧配位。
球状分子，单结构域。
8段直的α-螺旋组成，分别命名为A、B、C…H，拐弯处是由1~8个氨基酸组成的松散肽段（无规卷曲）。
4个Pro残基各自处在一个拐弯处，另外4个是Ser、Thr、Asn、Ile。
血红素辅基血红素辅基，扁平状，结合在肌红蛋白表面的一个洞穴内。
CO 中毒CO 与肌红蛋白有更高的亲和性2、肌红蛋白的氧合曲线OMb 解离平衡常数：][]][[22MbO K =][2PO Mb K ∙=][2MbO 氧饱和度：[]2MbO Y =][][2Mb MbO +PO 2Y =2PO K +Y=0.5时，肌红蛋白的一半被饱和，PO 2=K =P 50=2.8t torr（托）解离常数K 也称为P 50，即肌红蛋白一半被饱和时的氧压。
3、Hill 曲线和Hill 系数YY K PO YK PO Y log log 1log 122-=-=-Hill曲线Log[Y/(1-Y)]=0时的斜率称Hill 系数（n H )肌红蛋白的n H =1二血红蛋白的结构与功能蛋白的结构与功能1、血红蛋白的结构：成人成人：HbA：α2β298%，a亚基(141)，β亚基（146）HbA2：α2δ22%胎儿：HbFα2γ2早期胚胎：α2ε2▲接近于球体，4个亚基分别在四面体的四个角上，每个亚基上有一个血红素辅基。
▲α、β链的三级结构与肌红蛋白的很相似，一级结构具有同源性。
氧合造成盐桥断裂42、血红蛋白的氧合曲线四个亚基之间具有正协同效应因此它的氧合曲四个亚基之间具有正协同效应，因此，它的氧合曲线是S 型曲线。
Hill 曲线和Hill 系数。
协同效应可增加血红蛋白在肌肉中的卸氧量，使它能有效地输送氧气。
生物化学 第5章蛋白质三维结构
310螺旋
α螺旋
π螺旋
（二）β-折叠片(β-pleated sheet)
• β-折叠片是蛋白质二级结构元件，是两条或两条以 上充分伸展成锯齿状折叠构象的多肽链，侧向聚集， 按肽键的长轴方向平行并列，通过氢键形成折扇状 的结构。
1、-折叠片的结构特征
1) 多肽链充分伸展，肽平面折叠成锯齿状； 2) 侧链交错位于锯齿状结构的上下方；
酰胺平面与二面角(Φ 、Ψ )
酰胺平面（肽平面）：每个肽单位的六个 原子（Cα －CO－NH－Cα ）都被酰胺键 固定在同一个平面上，该平面称为酰胺平 面（或肽平面）。
四、蛋白质的二级结构
四、蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构(secondary structure)是指多 肽链主链骨架中若干肽单位各自沿一定的轴盘 旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有 规则的构象。
第五章 蛋白质的三维结构
本章要点
研究蛋白质构象的方法 稳定蛋白质三维结构的作用力 多肽主链折叠的空间限制 蛋白质的二级结构 超二级结构和结构域 蛋白质的三级结构 蛋白质的四级结构
一、研究蛋白质构象的方法
X-射线衍射法
单色的X射线通过蛋白质晶体产 生衍射图，对衍射图中衍射斑点的位 置与强度进行测定和计算，可以确定 晶体的结构。
B．肽链平面充分伸展
C．每隔3.6个氨基酸螺旋上升一圈
D．每个氨基酸残基上升高度为0.15nm
2、列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构？
(E)
A．脯氨酸的存在
B．氨基酸残基的大的支链
C．酸性氨基酸的相邻存在 D．碱性氨基酸的相邻存在
E．以上各项都是
5、其他类型的螺旋
螺旋末端的最后一圈 不稳定，胶原蛋白中存在
第05章 蛋白质讲解
•
赖：+H3N-CH2-CH2-CH2-CH2-
•
精、 组
• D．带负电荷（酸性氨基酸）
•
谷： -OOC-CH2CH2-
•
天门冬： -OOC-CH2-
2．酸碱性质
氨基酸为两性电解质，既表现出酸性， 又表现出碱的性质
• 除α-羧基（pKa1）、α-氨基（pKa2）外，酸 性及碱性氨基酸的侧链也含有可离子化基团
• （三）界面性质 Interfacial Properties
• 1、乳化性质 Emulsifying Properties （1）蛋白质的表面活性
一般而言，P的疏水性越强，P在界面的浓度越大，表面张 力愈低，乳状液愈稳定。
疏水值↑，表面张力↓，乳化活力↑(乳化活性指数，m2/g)
表
乳
面
化
张
活
力
F、一定蛋白质起始浓度： 一般为0.5%
Pro一般对O/W型乳化液的稳定性较好。
0.2mol/LNaCl 1mol/LNaCl pH
变性涉及二、三、四级结构的变化。
2、变性热力学
N(天然)==== D(变性) K=[D] / [N] ΔGo= -RTlnK
ΔGo=ΔHo - TΔSo
例：25℃，pH=9时，肌红蛋白变性
ΔGo=56.8千焦/摩尔
K=0.113
3、变性因素
（1）热
T升高，则氢键下降，静电力下降，范德华力下降，而疏水 键上升，ΔH？ ↑↓
如11S大豆蛋白、乳蛋白
水能促进蛋白质的热变化（干的稳定）
大豆粉 10%H2O Td=115℃ 40%H2O Td=97℃
单体球状蛋白质的热变性在短时热时是可逆的。
（2）静水压 因为蛋白质具有柔性和可压缩性（球状），所 以压力可引起变性，但是可逆
生物化学(第三版) 第五章 蛋白质的三维结构课后习题详细解答 复习重点
第五章蛋白质的三维结构提要每一种蛋白质至少都有一种构像在生理条件下是稳定的，并具有生物活性，这种构像称为蛋白质的天然构像。
研究蛋白质构像的主要方法是X射线晶体结构分析。
此外紫外差光谱、荧光和荧光偏振、圆二色性、核磁共振和重氢交换等被用于研究溶液中的蛋白质构像。
稳定蛋白质构像的作用有氢键、范德华力、疏水相互作用和离子键。
此外二硫键在稳定某些蛋白质的构像种也起重要作用。
多肽链折叠成特定的构像受到空间上的许多限制。
就其主链而言，由于肽链是由多个相邻的肽平面构成的，主链上只有α-碳的二平面角Φ和Ψ能自由旋转，但也受到很大限制。
某些Φ和Ψ值是立体化学所允许的，其他值则不被允许。
并因此提出了拉氏构像，它表明蛋白质主链构象在图上所占的位置是很有限的（7.7%-20.3%）。
蛋白质主链的折叠形成由氢键维系的重复性结构称为二级结构。
最常见的二级结构元件有α螺旋、β转角等。
α螺旋是蛋白质中最典型、含量最丰富的二级结构。
α螺旋结构中每个肽平面上的羰氧和酰氨氢都参与氢键的形成，因此这种构象是相当稳定的。
氢键大体上与螺旋轴平行，每圈螺旋占3.6个氨基酸残基，每个残基绕轴旋转100°，螺距为0.54nm。
α-角蛋白是毛、发、甲、蹄中的纤维状蛋白质，它几乎完全由α螺旋构成的多肽链构成。
β折叠片中肽链主链处于较伸展的曲折（锯齿）形式，肽链之间或一条肽链的肽段之间借助氢键彼此连接成片状结构，故称为β折叠片，每条肽链或肽段称为β折叠股或β股。
肽链的走向可以有平行和反平行两种形式。
平行折叠片构象的伸展程度略小于反平行折叠片，它们的重复周期分别为0.65nm和0.70nm。
大多数β折叠股和β折叠片都有右手扭曲的倾向，以缓解侧链之间的空间应力（steric strain）。
蚕丝心蛋白几乎完全由扭曲的反平行β折叠片构成。
胶原蛋白是动物结缔组织中最丰富的结构蛋白，有若干原胶原分子组成。
原胶原是一种右手超螺旋结构，称三股螺旋。
弹性蛋白是结缔组织中另一主要的结构蛋白质。
王镜岩-生物化学-第5章_蛋白质的三维结构
（一）-螺旋 -helix
1.α螺旋的结构
在 α 螺 旋 中， 多 肽 主 链按 右 手 或 左 手方 向 盘 绕 ，形 成右手螺旋或左手螺旋 ， 相 邻 的 螺 圈之 间 形 成 链内 氢键，构成螺旋的每个Cα 都取相同的二面角Φ、Ψ。
典型的α螺旋特征：
① 二面角：Φ= -57°, Ψ= - 48°，是一种右手螺旋； ② 每圈螺旋：3.6个a.a残基， 高度：0.54nm ; ③ 每个残基绕轴旋转100°，沿轴上升0.15nm；
共价键和次级键键能对比
• 肽键
• 二硫键 • 离子键 • 氢键 • 疏水键
90kcal/mol
3kcal/mol 1kcal/mol 1kcal/mol 0.1kcal/mol
数量巨大
• 范德华力
这四种键能远小于共价键，称次级键
提问：次级键微弱但却是维持蛋白质三级结构中主 要的作用力,原因何在?
氢键是两个极性基团之间的弱键，也就是一个偶极 (dipole) 的带正电荷的一端被另一偶极带负电荷的一端所吸引形成的 键。存在于肽链与肽链之间，亦存在于同一螺旋肽链之中。 氢键虽然是弱键，但蛋白质分子中的氢键很多，故对蛋白质 分子的构象起着重要的作用。 方向用键角表示，是 指X—H与H…Y之间的 夹角，一般为180～ 250。
包括 三种弱的作用力： 定向效应: 极性基团间 诱导效应: 极性与非极性基团 间 分散效应: 非极性基团间
范德华力非常依赖原子间的距离，只有当两个非键合 原子处于一定距离时(当相互靠近到大约0.4～ 0.6nm(4～6A)时)，才能达到最大。
疏水键是蛋白质分子中疏水性较强的一些氨基酸(如缬氨酸、 亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸等)的侧链避开水相自相粘附聚 集在一起，形成孔穴，对维持蛋白质分子的稳定性起一定作 用。 它在维持蛋白质的三级结
第五章 蛋白质
温度导致蛋白质变性主要涉及到非共价相互作用
的去稳定作用。氢键、静电和范德华相互作用在高温 下不稳定在低温下稳定，而疏水相互作用随温度升高 作用力增强（在60-70℃达到最高）。 一般认为，温度越低，蛋白质的稳定性越高。然 而也有例外。如肌红蛋白和突变型噬菌体T4溶菌酶分 别在30 ℃和12.5 ℃时显示最高稳定性。
第五章
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节 第七节 第八节
蛋白质
引言 氨基酸的物理化学性质 蛋白质的结构 蛋白质的变性 蛋白质的功能性质 蛋白质的营养性质 在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化 食品蛋白质
本章重点
1、基本概念；
2、蛋白质变性的机理及影响因素； 3、蛋白质功能性质产生的机理、影响因素及在食品 工业上的具体应用； 4、蛋白质在食品加工和贮藏中发生的物理、化学和 营养变化以及如何利用和防止这些变化； 5、常见食品蛋白质的特点。
三、氨基酸的性质
1、氨基酸的酸-碱性质
氨基酸具有两性性质。氨基酸在溶液中净电荷为 零时的pH值为氨基酸的等电点pI 。 pH值在等电点以上，氨基酸带净负电荷，低于等 电点，氨基酸带净正电荷。
2、氨基酸的疏水性
氨基酸从乙醇转移至水的自由能变化△Gt 可用 来表示氨基酸的疏水性，△Gt是一个加和函数。
第一节
一、蛋白质的功能
引言
1、是生物细胞的主要成分；
2、部分蛋白质作为生物催化剂； 3、机体内生物免疫作用所必须的物质； 4、在食品加工中，蛋白质除具有营养价值外，对食品 的质地、色、香、味等方面有着重要的功能作用。
生物化学判断题资料
第一章蛋白质化学1、蛋白质的变性是其构象发生变化的结果。
T2、蛋白质构象的改变是由于分子共价键的断裂所致。
F3、组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。
F4、蛋白质分子的亚基就是蛋白质的构造域。
F5、组成蛋白质的氨基酸都能与茚三酮生成紫色物质。
F6、Pro不能维持α-螺旋，凡有Pro的部位肽链都发生弯转。
T7、利用盐浓度的不同可提高或降低蛋白质的溶解度。
T8、蛋白质都有一、二、三、四级构造。
F9、在肽键平面中，只有与α-碳原子连接的单键能够自由旋转。
T10、处于等电点状态时，氨基酸的溶解度最小。
T11、蛋白质的四级构造可认为是亚基的聚合体。
T12、蛋白质中的肽键可以自由旋转。
F第二章核酸化学1、脱氧核糖核苷中的糖环3’位没有羟基。
F2、假设双链DNA中的一条链碱基顺序为CTGGAC，那么另一条链的碱基顺序为GACCTG。
F3、在一样条件下测定种属A和种属B的T m值，假设种属A的DNA T m 值低于种属B，那么种属A的DNA比种属B含有更多的A-T碱基对。
T4、原核生物和真核生物的染色体均为DNA与组蛋白的复合体。
F5、核酸的紫外吸收与溶液的pH值无关。
F6、mRNA是细胞内种类最多，含量最丰富的RNA。
F7、基因表达的最终产物都是蛋白质。
F8、核酸变性或降解时，出现减色效应。
F9、酮式与烯醇式两种互变异构体碱基在细胞中同时存在。
T10、毫无例外，从构造基因中的DNA序列可以推出相应的蛋白质序列。
F11、目前为止发现的修饰核苷酸大多存在于tRNA中。
T12、核糖体不仅存在于细胞质中，也存在于线粒体和叶绿体中。
T13、核酸变性过程导致对580nm波长的光吸收增加。
F14、核酸分子中的含氮碱基都是嘌呤和嘧啶的衍生物。
T15、组成核酸的根本单位叫做核苷酸残基。
T16、RNA和DNA都易于被碱水解。
F17、核小体是DNA与组蛋白的复合物。
T第三章糖类化学1、单糖是多羟基醛或多羟基酮类。
关于生物化学复习提纲
关于⽣物化学复习提纲⽣物化学复习提纲第⼀章蛋⽩质化学1. 简述蛋⽩质的功能：①催化功能-酶②调控功能-激素、基因调控因⼦③贮存功能-乳、蛋、⾕蛋⽩④转运功能-膜转运蛋⽩、⾎红/⾎清蛋⽩⑤运动功能-鞭⽑、肌⾁蛋⽩⑥结构成分-⽪、⽑、⾻、⽛、细胞⾻架⑦⽀架作⽤-接头蛋⽩⑧防御功能-免疫球蛋⽩2. 蛋⽩质含氮量16%，凯⽒定氮法；蛋⽩质含量= 每克样品中含氮的克数×6.25凯⽒定氮法蛋⽩质与硫酸和催化剂⼀同加热消化，分解氨与硫酸结合。
然后碱化蒸馏使氨游离，⽤硼酸吸收后再以酸滴定，根据酸的消耗量乘以换算系数，即为蛋⽩质含量3. 酸性氨基酸，碱性氨基酸，芳⾹族氨基酸，亚氨基酸，含硫氨基酸，含羟基氨基酸？酸性氨基酸：Asp、Glu碱性氨基酸：Arg、Lys、His，另外还有：羟赖氨酸（Hyl）、羟脯氨酸（Hyp）、胱氨酸芳⾹族氨基酸：Phe、Try、Tyr亚氨基酸：Pro含硫氨基酸：Cys、Met含羟基氨基酸：Ser、Thr4. 必需氨基酸，⾮必需氨基酸；必需氨基酸：异亮氨酸（Iso）、亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）、蛋氨酸（Meth）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thre）、⾊氨酸（Try）和缬氨酸（Viline）⾮必需氨基酸：5. ⼿性和⽐旋光度的偏转⽅向是否有⼀致性？；AA的⼿性D，L与⽐旋光度的偏转⽅向并没有⼀致性。
6. 具有近紫外光吸收的氨基酸；Tyr/Trp/Phe7. 氨基酸的等电点；①当溶液为某⼀pH值时，AA主要以兼性离⼦的形式存在，分⼦中所含的正负电荷数⽬正好相等，净电荷为0。
这⼀pH值即为AA的等电点（pI）。
②在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于两性离⼦状态。
8；蛋⽩质的⼀级结构；蛋⽩质多肽链的氨基酸排列顺序——蛋⽩质的⼀级结构9、肽键中C-N键的性质及肽平⾯；肽键中C-N键有部分双键性质——不能?由旋转组成肽键原?处于同?平?（肽平?）10.什么是蛋⽩质的⼆级结构，常见的⼆级结构有哪些，它们有什么特点？；⑴①指肽链的主链在空间的排列,或规则的?何?向、旋转及折叠。
第五章蛋白质的化学修饰
（2）无电荷的极性R基氨基酸（共7种）： 丝氨酸(Serine,Ser,S), 苏氨酸(Threonine,Thr,T), 酪氨酸(Tyrosine,Tyr,Y), 半胱氨酸(Cysteine,Cys,C), 天冬酰胺(Asparagine,Asn,N),甘氨酸(Glycine,Gly,G), 谷氨酰胺(Glutamine,Gln,Q) （3）带正电荷的极性R基氨基酸（共3种）： 赖氨酸(Lysine,Lys,K), 精氨酸(Arginine,Arg,R), 组氨酸(Histidine,His,H) （4）带负电荷的极性R基氨基酸（共2种）： 天冬氨酸(Aspartic acid,Asp,D), 谷氨酸(Glutamic acid,Glu,E)
一、蛋白质侧链的化学修饰
4、影响侧链化学修饰的条件
• 温和的反应条件是防止蛋白质分子变性的一个 必要条件
• pH值的变化：决定了具有潜在反应能力的基 团所处的可反应和不可反应的离子状态。
• 温度：影响活性巯基的微环境 • 有机溶剂：试剂需要有机溶剂来助溶，但有机
溶剂可使蛋白质变性。
• 产生二硫键 二硫键被还原剂打开，多肽彼此分开 DTT、 二硫苏糖醇
和咪唑基）是酶的必需基团。 赖氨酸的氨基 天冬氨酸和谷氨酸的羧基 半胱氨酸的巯基 组氨酸的咪唑基 酪氨酸和丝氨酸的羟基
O
H 2 N CH C OH CH 2 OH O
H 2 N CH C OH CH 2 O SH
H 2 N CH C OH CH 2
N NH
O
OH
H 2 N CH C OH O
CH 2 H 2 N CH C OH
一、蛋白质侧链的化学修饰
3、氧化还原修饰
• 二硫键的还原：巯基乙醇、巯基乙酸和二硫苏糖醇等。
食品化学第5章蛋白质化学
八、蛋白质与风味物质的结合
蛋白质
+
风味
蛋白质----风味
良好风味载体
与不良风味结合
第四十页，编辑于星期五：二十一点 三十三分。
结合方式
干蛋白粉
物理吸附 范德华力和毛细管作用吸附 化学吸附 静电吸附、氢键结合和共价结合。
液态或高水分食品中蛋白质
非极性配位体与蛋白质表面的疏水性小区相互作用
通过氢键相互作用
静电相互作用 共价键
第四十一页，编辑于星期五：二十一点 三十三 分。
影响蛋白质与风味结合的因素
1. 蛋白质的构象 2. 水：促进极性挥发物的结合。 3. pH：碱性pH比在酸性pH更能促进与风味物的结合 。 4. 热：热变性蛋白质显示较高结合风味物的能力 。 5. 化学改性：化学改性会改变蛋白质的风味物结合性质。
大豆组织蛋白的结构 第三十四页，编辑于星期五：二十一点 三十三 分。
六、面团的形成
面筋蛋白
（占Pr80％）
麦谷蛋白：分子质量大，二硫键（链内、链间
），决定面团的弹性、黏合性和抗张强度
麦醇溶蛋白：链内二硫键，促进面团的流
动性、伸展性和膨胀性。
过度黏结
过度延展
第三十五页，编辑于星期五：二十一点 三十三 分。
2.pH
pI—凝结块类凝胶
极端pH—弱凝胶，半透明
形成凝胶的最适pH约7～8
3.蛋白质的浓度 浓度越大，越易形成凝胶 4.金属离子
Ca2+强化了凝胶结构
过量钙桥产生凝结块
第二十九页，编辑于星期五：二十一点 三十三 分。
五、蛋白质的织构化
蛋白质的织构化是在开发利用植物蛋白 和新蛋白质中要特别强调的一种功能性 质。
5蛋白质
加热
适当热诱导蛋白质变性， 适当热诱导蛋白质变性，可增强其乳化作用
乳清蛋白质的自然状态(左侧 及变性状态 右侧) 乳清蛋白质的自然状态 左侧)及变性状态 右侧 左侧 及变性状态(右侧
乳清蛋白特别是占乳清蛋白总量50%的β - 乳球蛋白，其热 的 乳球蛋白， 乳清蛋白特别是占乳清蛋白总量 敏性较强，当在65℃加热时，就开始变性， 敏性较强，当在 ℃加热时，就开始变性，在90℃温度下保持 ℃温度下保持5 分钟则几乎全部变性。 分钟则几乎全部变性。
三、蛋白质的界面性质
3．乳化性质
影响蛋白质乳化作用的因素 ： 蛋白质的溶解度 pH
pH=PI 溶解度减少时，降低其乳化作用 溶解度减少时， pH=PI 溶解度增加，增加其乳化作用 溶解度增加， 例如：血清清蛋白、明胶、蛋清蛋白在pH=PI，具有较高 例如：血清清蛋白、明胶、蛋清蛋白在 ， 的溶解度，此时，乳化作用增加。 的溶解度，此时，乳化作用增加。
第五节 蛋白质功能性质
概念（ 概念（p252）： 指食品体系在加工、储藏、 ）： 指食品体系在加工、储藏、
制备和消费过程中蛋白质对食品产生需要特性的 那些物理和化学性质。 那些物理和化学性质。
蛋白质功能性质分三大类（p253）： 蛋白质功能性质分三大类（ ）：
水合特性：水吸收、保持、溶胀性、 水合特性：水吸收、保持、溶胀性、溶解性等 流体动力学性质：胶凝、粘度、 流体动力学性质：胶凝、粘度、弹性等 表面性质：乳化性、起泡性、 表面性质：乳化性、起泡性、溶解度等
蛋白质（Protein） 第五章 蛋白质
第五章 蛋白质
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节 第七节 概述 氨基酸的物理化学性质 蛋白质的结构 蛋白质的变性 蛋白质的功能性质 在食品加工中蛋白质的物理、 在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化 非普通蛋白质的来源
生物化学第五章蛋白质的讲义三维结构
盐健或称离子键，它是正电荷与负电荷之间的一种静电相 互作用。
生理pH下，Asp、Glu侧链解离成负离子，Ｌys、Arg、 His离解成正离子。多数情况下，这些基团分布在球状蛋 白质分子的表面，与水分子形成排列有序的水化层。偶 尔有少数带相反电荷的侧链在分子的疏水内部形成盐键。
2005-12-25
台州学院生命科学与医药化工学院 柯世省
2005-12-25
台州学院生命科学与医药化工学院 柯世省
二、稳定蛋白质三维结构的作用力
R基团间的相互作用及稳定蛋白质三维构象的作用力
2005-12-25
a.盐键 b.氢键 c.疏水键 d.范得华力 e.二硫键 台州学院生命科学与医药化工学院 柯世省
共价键与非共价键
蛋白质分子中的共价键有肽键和二硫键， 决定蛋白质分子的化学结构（稳定蛋白 质构型的作用力）。是生物大分子分子 之间最强的作用力，化学物质（药物、 毒物等）可以与生物大分子（受体蛋白 或核酸）构成共价键。
精品
生物化学第五章蛋白质的三维 结构
一、研究蛋白质构象的方法
构型和构象
构型－－在立体结构中取代原子或基团在空 间的取向。涉及共价键的断裂。
构象－－取代基团当单键旋转时可能形成不 同的立体结构。不涉及共价键的断裂。
（一）X射线衍射法
（二）研究溶液中蛋白质构象的光谱学 方 法
如：紫外差光谱、荧光和荧光偏震、圆二色 性、核磁共振（NMR）吸收
量值为±180°（顺时针旋转为正）
2005-12-25
台州学院生命科学与医药化工学院 柯世省
2005-12-25
环 绕 Cα—N 键 旋转的角链的所有 可能构象都能 用Φ和Ψ这两 个构象角来描 述，称二面角。
台州学院生命科学与医药化工学院 柯世省
生物化学知识点
生物化学名词解释及根本概念整理第一章蛋白质化学Ⅰ根本概念1、等电点〔pI〕：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零〔呈电中性〕时的溶液pH值.A溶液pH<pI,氨基酸带正电荷，在电泳时向负极运动；B pH=pI，氨基酸所带总电荷为零，在电泳时不移动；C pH>pI,氨基酸带负电荷，在电泳时向正极运动。
2、修饰氨基酸〔稀有氨基酸〕：蛋白质合成后，氨基酸残基的某些基团被修饰后形成的氨基酸。
没有相应的密码子,如甲基化、乙酰化、羟基化、羧基化、磷酸化等。
3、肽键〔peptide bond〕：合成肽链时，前一个氨基酸的α－羧基与下一个氨基酸的α－氨基通过脱水作用形成的酰胺键，具有局部双键性质。
4、肽键平面〔酰胺平面〕：参与肽键的六个原子位于同一平面，该平面称为肽键平面。
肽键平面不能自由转动。
5、蛋白质构造：A一级构造：是指多肽链从N端到C端的氨基残基种类、数量和顺序。
主要的化学键：肽键,二硫键。
B 二级构造：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间构造，即蛋白质主链原子的局部空间排布〔不涉及侧链原子的位置〕。
分α-螺旋( α -helix)：较重要，为右手螺旋，每圈螺旋含3.6个氨基酸残基〔13个原子〕，螺距为0.54nm、β-片层〔β-折叠，β-pleated sheet〕、β-转角(β-turn )、无规那么卷曲〔randomcoil〕、π-螺旋(π -helix )。
维持二级构造的化学键：氢键。
模体：蛋白质分子中，二级构造单元有规那么地聚集在一起形成混合或均有的空间构象，又称超二级构造。
C 构造域：蛋白质三级构造中，折叠紧凑、可被分割成独立的球状或纤维状，具有特定功能的区域，称为构造域。
为构成三级构造的根本单元。
D三级构造：是指整条多肽链中所有氨基酸残基的相对空间位置(肽链上所有原子的相对空间位置).化学健：疏水键和氢键、离子键、德华力等来维持其空间构造的相对稳定。
E 四级构造：蛋白质分子中几条各具独立三级构造的多肽链间相互结集和相互作用，排列形成的更高层次的空间构象。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
蛋白质的分类和结构(2) 5.2 蛋白质的分类和结构(2)
（二 ） 按形状分 球形蛋白质: 1. 球形蛋白质: 粘度小，溶解性好， 粘度小，溶解性好，结构复杂 自然界绝大多数的蛋白质属于球状蛋白 血红、肌红、 血红、肌红、球、清蛋白及酶类等 纤维状蛋白质; 粘度大， 2. 纤维状蛋白质; 粘度大，溶解性差 肌纤维、胶原、网状、 肌纤维、胶原、网状、角蛋白等
• 结合蛋白质（Conjugated）按其配基部分 结合蛋白质（ ） 可分： 可分： 1.核蛋白 核蛋白（ 1.核蛋白（Nucleoproteins） ） 辅基是核酸，如脱氧核糖核蛋白、核糖体、 辅基是核酸，如脱氧核糖核蛋白、核糖体、 烟草花叶病毒等 是构成细胞核的主要成分 在生物的生长和繁殖过程中有特殊的功能
蛋白质的分类和结构(16) 5.2 蛋白质的分类和结构(16)
• • • • • • • 过渡结构： 过渡结构：超二级结构 、 结构域 3. 三级结构 由二级结构形成一定构象——三级结构 由二级结构形成一定构象 三级结构 螺旋之螺旋” 折叠再折叠” “螺旋之螺旋”，“折叠再折叠” （4）四级结构 由n个亚基聚集成的聚合体 条多肽链在三级结构的基础缔合聚集， n 条多肽链在三级结构的基础缔合聚集，构成 四级结构
蛋白质的分类和结构(5) 5.2 蛋白质的分类和结构(5)
球蛋白（ (2) 球蛋白（Globulins): 不溶于水而溶于稀酸、 不溶于水而溶于稀酸、稀盐和稀碱溶液 为半饱和硫酸铵所沉淀 动物性球蛋白遇热凝固 植物性蛋白遇热不凝固 化学组成上色氨酸含量较低， 化学组成上色氨酸含量较低，精氨酸含量较 高 普遍存在于动植物体中,如血清球蛋白、 普遍存在于动植物体中,如血清球蛋白、肌球 蛋白、 蛋白、植物种子球蛋白等
氨基酸（ acids）（ ）（4 5.1 氨基酸（Amino acids）（4）
• ２．熔点 • 具有较高的熔点，一般＞２００℃个别＞ 具有较高的熔点，一般＞２００℃个别＞ ３００℃ ３００℃ • 原因：在固态时以两性离子形式存在 原因： • ３．旋光性 • 除甘氨酸外，其它均具有旋光性 除甘氨酸外，
蛋白质的分类和结构(10) 5.2 蛋白质的分类和结构(10)
硬蛋白（ 7. 硬蛋白（Seleroproteins） ） 不溶于水、 不溶于水、盐、稀酸或稀碱 是作为结缔组织及保护功能的蛋白质 如骨、软骨、 如骨、软骨、腱、角、毛发等
蛋白质的分类和结构(11) 5.2 蛋白质的分类和结构(11)
蛋白质的分类和结构(15) 5.2 蛋白质的分类和结构(15)
• • • • • • • • • • • 5．2．2 蛋白质的结构 1. 一级结构 氨基酸排列顺序— 氨基酸排列顺序 一级结构 2. 二级结构 主链上原子的空间排列——二级结构 主链上原子的空间排列 二级结构 其排列方式有： 其排列方式有： 螺旋三维结构(A (A、 α-螺旋三维结构(A、 B、 Z型) ：链内形成氢键的 结果 链间形成氢键的结果， β-折叠结构 ：链间形成氢键的结果，必须是两条 链或以上的 弯曲（转角） β-弯曲（转角）结构 无规卷曲 胶元螺旋
第五章 蛋白质化学
氨基酸（ acids）（ ）（1 5.1 氨基酸（Amino acids）（1）
• • • • • • • • • • 5.1.1 分类 按氨基酸的Ｒ基团的极性可分四类: 按氨基酸的Ｒ基团的极性可分四类: A． 非极性中性 异亮、 甘 、丙 、苯丙 、缬、亮、异亮、蛋、脯、色 B． 极性不带电 有羟基：HO有羟基：HO-CH2- ： 丝 、苏 、 酪 有巯基:ＨＳ半胱、 有巯基:ＨＳ-ＣＨ2 ： 半胱、 胱 O=C谷氨酰胺、 有酰胺基 O=C-CH2-CH2 - 谷氨酰胺、天冬酰胺 | NH2
氨基酸（ acids）（ ）（5 5.1 氨基酸（Amino acids）（5）
• • • • • • • • • 4、味感 具有复杂的味感， 具有复杂的味感， 原因： 原因：其立体结构的复杂性 氨基酸多有甜味，甜味最强的为Ｄ 色氨酸， Ｄ-氨基酸多有甜味，甜味最强的为Ｄ-色氨酸， 甜度为蔗糖的４０ ４０倍 甜度为蔗糖的４０倍 氨基酸有甜、 Ｌ-氨基酸有甜、苦、酸、咸、鲜等味感 甜味：甘氨酸、丙氨酸、 甜味：甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸 苦味： 异亮、 苦味：亮、异亮、甲硫氨酸 咸味： 咸味：组氨酸盐 鲜味： 天冬氨酸的钠盐， 鲜味：谷、天冬氨酸的钠盐，它们本身酸带鲜味
蛋白质的分类和结构(17) 5.2 蛋白质的分类和结构(17)
• • • • • • • • 5.2.3 作用力和键 形成二、 四级结构的作用力： 形成二、三、四级结构的作用力： 氢键(二级) （1）氢键(二级) 疏水键(三级) （2）疏水键(三级) 链间共价键) （3）二硫交联键 (链间共价键) （4）静电作用力 分子内作用力） （5）空间张力 （分子内作用力） （6）范德华力
蛋白质的分类和结构(9) 5.2 蛋白质的分类和结构(9)
精蛋白（ 6. 精蛋白（Protamines） ） 溶于水及稀酸， 溶于水及稀酸，不溶于氨水 化学组成上碱性氨基酸特别多 超过组蛋白， 碱性氨基酸特别多， 化学组成上碱性氨基酸特别多，超过组蛋白， 加热不凝固 在鱼精、鱼卵和脑腺较多， 在鱼精、鱼卵和脑腺较多，如鲑精蛋白等
蛋白质的分类和结构(3) 5.2 蛋白质的分类和结构(3)
（三 ） 按生物功能分 1.活性蛋白质 活性蛋白质: 1.活性蛋白质: 具有生物活性的蛋白质 免疫蛋白质、运动蛋白、受体蛋白、 酶、免疫蛋白质、运动蛋白、受体蛋白、 贮运蛋白等 2.非活性蛋白质 非活性蛋白质: 2.非活性蛋白质: 支撑或保护作用的蛋白质 胶原蛋白质、网状蛋白质、弹性蛋白质、 胶原蛋白质、网状蛋白质、弹性蛋白质、 角蛋白质和丝心蛋白质
氨基酸（ acids）（ ）（6 5.1 氨基酸（Amino acids）（6）
• • • • 5.疏水性 5.疏水性 非极性基团所具有的性质 氨基酸侧链具有一定的疏水性 氨基酸侧链的疏水性可用氨基酸从乙醇中 转移到水中的自由能变化表示
氨基酸（ acids）（ ）（7 5.1 氨基酸（Amino acids）（7）
蛋白质的分类和结构(4) 5.2 蛋白质的分类和结构(4)
（四 ） 按溶解度和组成分 1.简单蛋白质按溶解度分 1.简单蛋白质按溶解度分 清蛋白（ (1) 清蛋白（Albumines）: ） 溶于水和稀盐、稀酸、 溶于水和稀盐、稀酸、稀碱溶液 为饱和硫酸铵所沉淀 加热时可凝固 化学组成上含色氨酸较多 广泛存在于生物体，如血清蛋白，乳清蛋白、 广泛存在于生物体，如血清蛋白，乳清蛋白、 蛋清蛋白、 蛋清蛋白、麦清蛋白等
糖蛋白和粘蛋白（ 3. 糖蛋白和粘蛋白（Glycoproteins） ） 非蛋白部分是碳水化合物(粘多糖) 非蛋白部分是碳水化合物(粘多糖) 存在于骨骼、肌腱、 存在于骨骼、肌腱、唾液及其它动物的软组 织和粘液中 鱼类等水产动物的体表粘液中也存在这种物 质
蛋白质的分类和结构(14) 5.2 蛋白质的分类和结构(14)
蛋白质的化学性质(1) 5. 3 蛋白质的化学性质(1)
• • • • • • 5．3．1 两性性质 含有大量的酸性和碱性基团 对酸和碱都具有强大的缓冲能力 广泛应用在食品加工中: 广泛应用在食品加工中: 蛋白质的提取 蛋白质凝胶体的形成
蛋白质的化学性质(2) 5. 3 蛋白质的化学性质(2)
• 5.3.2 蛋白质的疏水性 • 计算其氨基酸组成的平均疏水性，可预测 氨基酸组成的平均疏水性， 计算 氨基酸组成的平均疏水性 其水解物是否产生苦味 • 平均疏水性＞5.85 平均疏水性＞5.85kJ/mol残基，水解物可能 残基， 残基 有苦味 • 平均疏水性＜5.43 平均疏水性＜5.43kJ/mol，水解物无苦味 ，
蛋白质的分类和结构(7) 5.2 蛋白质的分类和结构(7)
醇溶谷蛋白（ (4) 醇溶谷蛋白（Prolamines): 不溶于水和无水乙醇，溶于70~80%乙醇、 70~80%乙醇 不溶于水和无水乙醇，溶于70~80%乙醇、稀 酸、稀碱 仅存在于植物体内，如小麦、 仅存在于植物体内，如小麦、玉米大麦及麦 芽醇溶谷蛋白 组成上含脯氨酸和酰胺较多 组成上含脯氨酸和酰胺较多 分子结构中非极性侧链比极性侧链多
氨基酸（ acids）（ ）（8 5.1 氨基酸（Amino acids）（8）
8. 与金属离子反应 许多重金属离子都能和氨基酸的羧基、氨基、 许多重金属离子都能和氨基酸的羧基、氨基、 硫氢基（ SH SH） 硫氢基（—SH）反应生成不可解离的螯 合物 应用: 临床医学的解救重金属中毒病人， 应用: 临床医学的解救重金属中毒病人，可 用高蛋白食物先灌肠如牛奶，豆浆等， 用高蛋白食物先灌肠如牛奶，豆浆等， 然后再洗胃。 然后再洗胃。
蛋白质的分类和结构(12) 5.2 蛋白质的分类和结构(12)
脂蛋白（ 2. 脂蛋白（Lioproteins） ） 与脂质(磷脂、固醇和中性脂) 与脂质(磷脂、固醇和中性脂)结合的蛋白质 脂蛋白是脂质贮存和运输的一种形式 如血中的β1 脂蛋白、 β1如血中的β1-脂蛋白质的分类和结构(13)
氨基酸（ acids）（ ）（3 5.1 氨基酸（Amino acids）（3）
• • • • • • 5.1.2 氨基酸的理化性质 １．溶解度： 溶解度： 溶于水， 溶于醇， 溶于水，不（微）溶于醇，不溶于醚 脯氨酸和羟脯氨酸溶于乙醇及乙醚 脯氨酸和羟脯氨酸溶于乙醇及乙醚 大多数氨基酸可用有机溶剂提取 所有的氨基酸都溶于酸和碱的溶液
蛋白质的分类和结构(6) 5.2 蛋白质的分类和结构(6)
谷蛋白（ (3) 谷蛋白（Glutellines） ） 不溶于水、乙醇及中性盐溶液，溶于稀酸、 不溶于水、乙醇及中性盐溶液，溶于稀酸、稀 碱 化学组成上谷氨酸较多 仅存于植物组织中，如小麦的麦谷蛋白、 仅存于植物组织中，如小麦的麦谷蛋白、大米 的米谷蛋白等
蛋白质的分类和结构(8) 5.2 蛋白质的分类和结构(8)
组蛋白（ 5. 组蛋白（Histones） ） 溶于水及稀酸， 溶于水及稀酸，不溶于氨水 化学组成上含有大量碱性氨基酸 含有大量碱性氨基酸， 化学组成上含有大量碱性氨基酸，如精氨酸 和赖氨酸较多， 和赖氨酸较多，呈弱碱性 加热不凝固 从动物脑腺、胰腺可分离得到， 从动物脑腺、胰腺可分离得到，如小牛胸腺 蛋白