生物化学-蛋白质化学
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蛋白质化学-生物化学
7
2.1.3 蛋白质的功能 ①催化
蛋白质的一个最重要的生物学功能是作为有机体新 陈代谢的催化剂——酶。酶是蛋白质中最大的一类。 ②调节 许多蛋白质具有调节其他蛋白质执行其生理功能的 能力 ，这些蛋白质称为调节蛋白 ③转运 功能是从一地到另一地转运特定的物质。 ④贮存 这类蛋白质是氨基酸的聚合物，生物体必要时可利 用蛋白质作为提供充足氮素的一种方式。
2 蛋白质化学
Chemistry of Protein
教学要求
掌握蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构 及主要特点；蛋白质的分子结构（特别是空间结构）； 蛋白质分子结构与生物学功能的关系；蛋白质的主要 理化性质及其应用。理解各种氨基酸的结构；了解蛋
白质的分类。
教学重点
氨基酸的结构、种类及主要理化性质；蛋白质的分子
等电点(isoelectric point, pI): 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子 的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，在电 场中既不向阳极也不向阴极移动。此时溶液的pH值称 为该氨基酸的等电点。
氨基酸等电点的特点：
1.净电荷数等于零，在电场中不移动； 2.此时氨基酸的溶解度最小。
24
O H2N CH CH2 C OH
H2N CH CH2
O C OH
HN
Phenylalanine (Phe, F)
Typtophane (Trp, W)
苯丙氨酸
色氨酸
25
O H2N CH C H2 C H2 S C H3 C OH
Methionine (Met, M)
甲硫氨酸（蛋氨酸）
26
O
17
-氨基酸结构通式
H R C NH 2 非解离形式 COOH R
生物化学——蛋白质
38
1、氨基酸的物理性质
（一）一般物理性质
熔点：无色晶体，熔点高（200～300℃），均大于200℃。
研究发现aa都是晶体，而同等分子量的其它有机物则 是液态。 这说明了aa是以离子状态存在的（由静电引力维持的 离子晶格） ，而不是以中性分子存在的。
39
1、氨基酸的物理性质
（二）紫外吸收：
27
丙氨酸 精氨酸 天冬酰胺 天冬氨酸 半胱氨酸 谷氨酰胺 谷氨酸 甘氨酸 组氨酸 异亮氨酸 亮氨酸 赖氨酸 甲硫氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸 丝氨酸 苏氨酸 色氨酸 酪氨酸
缬氨酸
Ala Arg Asn Asp Cys Gln Glu Gly His Ile Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp Tyr
K1 K2 = [H+ ]2 ·
已知在pI时， [R+]= [R-]
+ ]2 [H K1 K2 =
45
两边取负对数： -lg [H+ ] 2 = (- lg K1 ) + (- lg K2 ) ∵ -lg [H+ ] = pH; - lg K1 = pK1 ； - lg K2 = pK2 ∴ 2 pH = pK1 + pK2 令 pI为等电点时的pH，则 pI = ½ （ pK1 +pK2）
56
(5) 与异硫氰酸苯酯的反应
在弱碱性条件下，氨基酸中的 - 氨基还可以与 异硫氰酸苯酯 (PITC) 反应，产生相应的苯氨基 硫甲酰氨基酸 (PTC- 氨基酸 ) 。在硝基甲烷中与 酸作用发生环化，生成相应的苯硫乙内酰脲 （PTH-氨基酸)。
一氨基一羧基Gly,Ala,Val,Leu,Ile,Met,Cys,Ser,Thr 一氨基二羧基Glu, Gln, Asp, Asn 二氨基一羧基Lys, Arg
生物化学第一章蛋白质化学
组成蛋白质的元素：
主要元素组成： 碳(C) 50% ~ 55% 氧(O) 19% ~ 24% 氢(H) 6% ~ 8% 氮(N) 13% ~ 19% 硫(S) 0% ~ 4%
少量的 磷(P)、铁(Fe)、铜(Cu)、锌(Zn)和碘(I)等
蛋白质元素组成特点：
各种蛋白质含氮量很接近，平均为16％
故可根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 样品中蛋白质的含量〔g〕
脱水作用
脱水作用
－－
碱
酸－
－
－
－－ －
不稳定的蛋白质颗粒
带负电荷的蛋白质
溶液中蛋白质的聚沉
〔三〕蛋白质的变性、沉淀与凝固
1. 蛋白质的变性〔denaturation〕 在某些理化因素作用下，蛋白质的构
象被破坏，失去其原有的性质和生物活性， 称为蛋白质的变性作用。
变性后的蛋白称为变性蛋白质。
常见的变性因素：
2. 极性中性氨基酸
R-基含有极性基团； 生理pH条件下不解离。 包括7个：
甘氨酸(Trp)、 丝氨酸(Ser)、
半胱氨酸(Cys)、 谷氨酰胺(Gln)、 天冬酰胺(Asn)、 酪氨酸(Tyr) 苏氨酸(Thr)
3. 酸性氨基酸
R-基有COOH(COO-)
带负电荷
4. 碱性氨基酸
R-基有NH2(NH3+)
牛胰核糖核酸酶的变性与复性
尿素或盐酸胍 β-巯基乙醇
透析
有活性
无活性
〔二〕一级构造与功能的关系 1.一级构造相似的蛋白质功能相似 一级构造不同的蛋白质功能不同
胰岛素的一级构造及种属差异
一级构造不同的蛋白质功能不同
ACTH 促肾上腺素皮质激素
MSH 促黑激素
生物化学_03(2) 蛋白质化学
度称ψ角。φ和ψ称作二面角，亦称构象角。
酰胺平面
非键合原子 接触半径
α-碳原子
侧链
酰胺平面
Φ=1800，ψ=1800
Φ=00，ψ=00
Φ=00，ψ=00的多肽主链构象
完全伸展的多肽主链构象
可允许的φ和ψ值：Ramachandran构象图
右手α-螺旋、平行β-折叠、反平行β折叠、以及胶原三螺旋位于允许区内。
根据细胞色素 C的 顺序种属差异建立 起来的进化树
不 同 生 物 来 源 的 细 胞 色 素
1 6 10 14 17 18 27 29 30 32 34 38 41 45 48 51 52 59 67 68 70
Gly Gly Phe Cys Cys His Lys Gly Pro Leu Gly Arg Gly Gly Tyr Ala Asn Trp Tyr Leu 70 Asn Pro Lys Lys Tyr Ile Pro Gly Thr Lys Met
三级结构： 由一条多肽链和一个血红素辅基构成，相对 分子量16700，含153个氨基酸残基。分子中 多肽链由8段α-螺旋组成，分子结构致密结 实，带亲水基团侧链的氨基酸分布在分子外 表面，疏水氨基酸侧链几乎全埋在分子内部。
辅基血红素：
由二价铁和原卟啉Ⅸ组成，原卟啉Ⅸ由4个吡 咯环组成，
• 铁原子只有亚铁态的蛋白质才能结合氧。蛋 白质提供疏水洞穴，固定血红素基，保护血 红素铁免遭氧化，为氧提供一个结合部位。 结合氧只发生暂时电子重排。
Mb和Hb的氧合曲线比较
Myoglobin
Hemoglobin
第六节
一、
蛋白质的重要性质
两性解离性质及等电点
二、
三、
蛋白质胶体性质
生物化学第三章蛋白质化学名词解释
第三章蛋白质化学1蛋白质：是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。
蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。
2标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。
3、茚三酮反应：是指氨基酸、肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。
4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合H+而表现碱性的电解质。
5、兼性离子：即带正电和、又带负电荷的离子。
6、氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的PH值成为氨基酸的等电点。
7、单纯蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。
8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分的蛋白质。
9、蛋白质的辅基：缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分。
10、肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合时形成的化学键。
11、肽平面：在肽单元中，羧基的π键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享，C-N键具有一定程度的双键性质，不能自由旋转。
因此，肽单元的六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。
12、肽：是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子。
13、氨基酸的残基：肽和蛋白质分子中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸的残基。
14、多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽。
15、多肽链：多肽的化学结构呈链状，所以又称多肽链。
16、生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质。
它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。
食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽，他们可以被直接吸收。
17、谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽，是一种生物活性肽，是机体内重要的抗氧化剂。
生物化学蛋白质化学
a）不带电：Ser、Thr、 Tyr（OH）、 Asn、 Gln（CONH2）、Cys（SH）； b）带正电：His、Lys、Arg； c）带负电：Asp、Glu ②非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、 Met、Trp 、Pro
极性不带电氨基酸
O
O
O
H 2N C H C O H Nhomakorabea二、蛋白质的分类
• 2)根据溶解度： • 清蛋白：白蛋白，溶于水； • 精蛋白：溶于水和酸性溶液，含碱性氨基酸多 • 组蛋白：溶于水及稀酸，含碱性氨基酸较多 • 球蛋白：微溶于水而溶于稀中性盐溶液 • 谷蛋白：不溶于水、醇及中性盐溶液，溶于稀
酸、稀碱，如麦蛋白。 • 醇溶蛋白：不溶于水，溶于70~80%乙醇； • 硬蛋白：不溶于水、盐、稀酸、稀碱。
组成蛋白质的元素
组成蛋白质的元素有：C、H、O、N和S，这些元素 在蛋白质中的组成百分比约为：
C：50~55% H：6~8% O：20~23% N：15~18 % S：0~4% 其它(P、Cu2+、Mn2+ 、Fe3+等) 微量
蛋白质N平均含量为16%的特点作为凯氏（Kjedahl） 定氮法测定蛋白质含量的计算依据。
蛋白质含量 = N含量×6.25
二、蛋白质的分类
1. 分类依据——蛋白质不能按化学结构分类 常用依据：生物来源、理化性质、分子形状、化学 组成等。 2. 三种分类方法——按组成分类常用 1）根据分子形状：球状和纤维状蛋白； 球状蛋白：轴比小于10，较易溶解。 常见：血红蛋白，血清球蛋白，豆类球蛋白等。 纤维状蛋白：轴比大于10，不溶于水。 常见：羽毛中的角蛋白和蚕丝中的丝蛋白等。
Cα如是不对称C（除Gly），则： 1. 具有两种立体异构体 [D-型和L-型] 2. 2. 具有旋光性 [左旋（-）或右旋（+）]
极性不带电氨基酸
O
O
O
H 2N C H C O H Nhomakorabea二、蛋白质的分类
• 2)根据溶解度： • 清蛋白：白蛋白，溶于水； • 精蛋白：溶于水和酸性溶液，含碱性氨基酸多 • 组蛋白：溶于水及稀酸，含碱性氨基酸较多 • 球蛋白：微溶于水而溶于稀中性盐溶液 • 谷蛋白：不溶于水、醇及中性盐溶液，溶于稀
酸、稀碱，如麦蛋白。 • 醇溶蛋白：不溶于水，溶于70~80%乙醇； • 硬蛋白：不溶于水、盐、稀酸、稀碱。
组成蛋白质的元素
组成蛋白质的元素有：C、H、O、N和S，这些元素 在蛋白质中的组成百分比约为：
C：50~55% H：6~8% O：20~23% N：15~18 % S：0~4% 其它(P、Cu2+、Mn2+ 、Fe3+等) 微量
蛋白质N平均含量为16%的特点作为凯氏（Kjedahl） 定氮法测定蛋白质含量的计算依据。
蛋白质含量 = N含量×6.25
二、蛋白质的分类
1. 分类依据——蛋白质不能按化学结构分类 常用依据：生物来源、理化性质、分子形状、化学 组成等。 2. 三种分类方法——按组成分类常用 1）根据分子形状：球状和纤维状蛋白； 球状蛋白：轴比小于10，较易溶解。 常见：血红蛋白，血清球蛋白，豆类球蛋白等。 纤维状蛋白：轴比大于10，不溶于水。 常见：羽毛中的角蛋白和蚕丝中的丝蛋白等。
Cα如是不对称C（除Gly），则： 1. 具有两种立体异构体 [D-型和L-型] 2. 2. 具有旋光性 [左旋（-）或右旋（+）]
第二章生物化学--蛋白质上幻灯片PPT课件
H
CH3-S-CH2CH2-CHCOO+NH3 甲硫（蛋）氨酸 methionine Met M 5.74
2、极性不带电荷的氨基酸
HS-CH2-CHCOO+NH3
半胱氨酸 cysteine Cys，C 5.07
HO-
-CH2-CHCOO+NH3
酪氨酸
tyrosine Tyr，Y
5.66
结构
名称
缩写
Glu ，E 3.22
+NH3
Glutamic acid
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸 （亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOONH2+
LOGO
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-OOC-CH-CH2-S S-CH2-CH-COO-
+NH3
二、蛋白质的分类
1. 按组成分为：简单蛋白质 结合蛋白质 2. 按分子形状和溶解度分为：
纤维状蛋白质 球状蛋白质
LOGO
3.按功能分：酶、转运蛋白、贮存蛋白、运动蛋 白、结构蛋白、防御蛋白、调节蛋白等。
三、蛋白质的元素组成
碳 50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫 0-3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼
第二章生物化学 蛋 白质上幻灯片
第一节 蛋白质在生命活动中的作用 第二节 氨基酸 第三节 蛋白质的结构 第四节 蛋白质结构与功能的关系 第五节 蛋白质的溶解性质及分离鉴定
LOGO
第一节 蛋白质在生命活动中的作用
一、蛋白质的概念
蛋白质(protein):是由氨基酸(amino acids) 通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子 含氮化合物。
生物化学课件之蛋白质(共119张PPT)
缬氨酸 valine Val V
亮氨酸 leucine Leu L
异亮氨酸 isoleucine Ile I
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F
脯氨酸 proline Pro P
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W
丝氨酸 serine
Ser S
酪氨酸 tyrosine Try Y
第一节 蛋白质是生命的物质基础
一、什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
二、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：
普遍存在于生物界，动物、植物、微生物主要是由 蛋白质构成。
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只 要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式 推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
二、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位
赖氨酸 lysine Lys K
精氨酸 arginine Arg R
组氨酸 histidine His H
目录
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸
（亚氨基酸）
半胱氨酸
+
-HH
二硫键
胱氨酸
（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离性质 2. 紫外吸收性质 3. 茚三酮反应
1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的 酸碱度。
1、蛋白质化学
生物化学.蛋白质化学
二、蛋白质的重要生物学功能
1. 作为生物催化剂（酶） 2. 代谢调节作用 3. 免疫保护作用 4. 物质的转运和存储 5. 运动与支持作用 6. 参与细胞间信息传递 其他生物学功能：营养蛋白，结构，毒蛋白
三、氧化供能
第一节
蛋白质的分类
生物化学.蛋白质化学
一、元素组成
1. 主要元素：C（50 ~55%）、H（6~8%）、O （20~23%）、N（15~18%）和S（0~4%），有些蛋白 质还含有少量P和金属元素。 2. 特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均含氮 量为16%。 3. 定氮法测定蛋白质含量： 蛋白质含量＝6.25×样品含氮量 即：1g氮相当于6.25g的蛋白质
酪氨酸
tyrosine
Try
Y
5.66
极性氨基酸
结构式 中文名 英文名 三字 符号
一字 符号
等电点 （pI）
O
C—CH2—CHCOO-
酰 胺 基
H 2N O
天冬酰胺
asparagine
Asn
N
5.41
+NH
3
CCH2CH2—CHCOOH 2N
+NH 3
谷氨酰胺
glutamine
Gln
Q
5.65
巯 基
R— CH— COOH NH3 +
R— CH— COO NH3 +
+H+
R— CH— COONH2
[正离子] > [负离子] 阳离子
[正离子] = [负离子]
[正离子] < [负离子] 阴离子
（两性离子）
生物化学.蛋白质化学
三、氨基酸的理化性质
《生物化学》绪论 第1章 蛋白质化学
定的蛋白质肽键断裂，各自得到一系列大小不同 的肽段。
⑷分离提纯所得的肽，并测定它们的序列。
⑸从有重叠结构的各个肽的序列中推断出蛋白质
中全部氨基酸排列顺序。
一级结构确定的原则
蛋白质一级结构测定的战略原则是将大化小，逐
段分析，先后采用不同方法制成两套肽片断，并 对照两段肽段，找出重叠片断，排出肽的前后位 臵，最后确定蛋白质的完整序列。
α-螺旋结构
每个氨基酸残基的－NH
－与间隔三个氨基酸残 基的=C=0形成氢键。每 个 肽 键 的 =C=0 与 － NH －都参加氢键形成，因 此 保 持 了 α- 螺 旋 的 最 大 稳定性。
绝大多数蛋白质以右手
右手α螺旋
α- 螺 旋 形 式 存 在 。 1978 年发现蛋白质结构中也 有 左 手 α- 螺 旋 结 构 。
第一章 蛋白质化学
第一章 蛋白质化学
蛋白质是由不同的 α-氨基酸按一定
的序列通过酰胺键（蛋白质化学中专 称为肽键）缩合而成的，具有较稳定 的构像并具有一定生物功能的生物大 分子。
1.1 蛋白质的生物学意义
蛋白质是一切生物体的细胞和组织的主要组成成
分，也是生物体形态结构的物质基础，使生命活 动所依赖的物质基础。 蛋白质分子巨大、结构复杂，使得蛋白质的理论 研究及其应用受到限制。近年来在重组DNA技术 基础上发展起来的蛋白质工程为解决这方面的问 题提供了最大的可能性。蛋白质工程可改变蛋白 质的生物活性，改变蛋白质的稳定性，改变受体 蛋白质的特性。通过蛋白质工程可深入地研究蛋 白质的结构与功能的相互关系。
1.2 蛋白质的元素组成
经元素分析，蛋白质一般含碳50%~55%，氢
6%~8% ， 氧 20%~23% ， 氮 15%~18% ， 硫 0%~4%。 有的蛋白质还含有微量的磷、铁、锌、铜、钼、 碘等元素。 氮含量在各种蛋白质中比较接近，平均为16%。 因此，一般可由测定生物样品中的氮，粗略的 计算出蛋白质的含量。（1g的氮≈ 6.25 g的蛋 白质）
蛋白质化学
C C
C
H
. + R C H O + N H 3 + C O 2
OH
O
还原茚三酮
O
O
C
H
C
C
+
2NH 3
+
O= C
C
OH
C
O
O
茚三酮
O NH4
O
C
C _ N =C
C
C
C
+ 2H 2O
O 紫色化合物 O
8
生物化学: 蛋白质化学
山农大生物化学与分子生物学系
第 9 页 共 20 页
两个亚氨基酸－－脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应形成黄色化合物，其它氨基 酸与茚三酮反应均生成紫色化合物。利用此反应能定性或定量测定各种氨基酸。
AA 的化学反应主要是指它的α-氨基和α-羧基以及侧链上的功能团所参与的那 些反应。我们着重讨论在蛋白质化学中具有重要意义的 AA 的化学反应。
1、茚三酮反应
在弱酸性条件下，茚三酮与氨基酸共热，生成一种紫色化合物。 O
C C
C O
OH
+ H 2N - CH -CO O H
OH R
茚三酮（水合印三酮） O
二、蛋白质的概念
从化学结构来说，蛋白质是以氨基酸为基本结构单位的生物大分子。 (一)蛋白质是生物大分子：蛋白质分子量变化范围一般为 1 万至几百万道尔顿。 （二）基本化学组成：大多数蛋白质均含 C、H、O、N、S 几种元素，有些还含有 P、 Fe、Zn 或 Cu 等元素。其中 N 的含量较恒定，一般平均为 16%，即 1 克氮相当于 6.25 克蛋白质。测定蛋白质含量时，只要测出 N 的含量，就可换算出蛋白质的含量。
生物化学生物化学第一章蛋白质
PAGE
垂
直
平
低浓度浓缩胶
板
电
泳
高浓度分离胶
示
意
图
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学一章蛋白质
• 肌红蛋白和血红蛋白的每条链都含一个血 红素辅基。
• 血红素由四个吡咯环构成的原卟啉Ⅸ和一 个铁离子组成。作为亚铁离子，可形成6个 配位键：其中4个与卟啉与环的氮原子连接， 第五个与His93相连，第六个与氧可逆结合 附近有个His64辅助氧的结合。
生物化学生物化学第一章蛋白质
肌红蛋白与血红蛋白的结构与功能
生物化学生物化学第一章蛋白质
目录
• 肌红蛋白(Mb)由153个氨基酸残基组成,血 红蛋白(Hb)的α亚基有141个氨基酸,β亚基 有146个氨基酸残基。Mb and Hb的两种亚 基氨基酸残基数和序列均有变化，但它们 的三级结构几乎完全相同。
• 同功能蛋白质：不同生物体中表现同一功 能的蛋白质，又称同源蛋白质。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 对比不同生物的同源蛋白质的氨基酸序列 可以发现，它们长度相同或相近，而且许 多位置的氨基酸是相同的。这些相同的氨 基酸残基称为不变残基。
• 不变残基对于同源蛋白的功能是必需的。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 说明肌红蛋白和血红蛋白的α亚基和β亚基 都起源于一个共同的祖先。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 在血红蛋白和肌红蛋白分子中与辅基血红 素相连的氨基酸都是组氨酸。说明不同氨 基酸序列中只有关键的氨基酸不变才能产 生相同的构象，执行相同的功能。
• 这种关键氨基酸通常提供形成蛋白质构象 的必要基团。
生物化学--蛋白质
3.超二级结构和结构域 蛋白质二级结构和三级结构的过渡态。
（1）超二级结构 二级结构组合体，但没有结构域。
胶原蛋白
弹性蛋白
角蛋白
几种超二级结构
• 胶原蛋白 脊椎动物中最多、最普遍的蛋白质 普遍存在于结缔组织、真皮、腱、韧带、骨及软骨、血管壁、角膜 等处的细胞外基质中。
每条肽链是α左手 螺旋
共价键
③加人可与蛋白质结合成不溶解的化合物的物质 （变性）
重金属离子
酸根
4.蛋白质的变构和变性
（1）变构 蛋白质与效应物的结合引起整个蛋白质分子构象发生改变的现象就称为蛋白质的变构作用， 又称别构作用。（只涉及非共价键的断裂，是可逆的） （2）变性 蛋白质分子的空间结构发生改变和破坏从而丧失生物活性的现象叫变性。 一级结构不变，破坏二级结构以上的结构，即氢键等次级键部分或全部断裂。 溶解度降低，易沉淀（内部的疏水基团暴露）； 失去结晶能力； 肽链松散，易被水解； 辅酶脱离。 蛋白质复性：如果不过于剧烈，变性后的蛋白质可以在一定的条件下恢复其生物活性。 ②致变因素 高温、振荡、搅拌、超声波、X射线、紫外线; 重金属离子、强酸、强碱、尿素，去污剂以及酒精、丙酮等有机溶剂等。
螺距0.54nm 3.6个氨基酸残基
右手螺旋居多
（2）β-折叠 并列的比α螺旋更为伸展的肽链，互相以氢键连接起来而成片层状的结构。 肽链比较伸展，弹性较差。
（3）β-转角和不规则卷曲 β转角：使多肽链发生180°的回折。 不规则卷曲：使一种没有规律的松散肽链结构。酶的功能部位常常 位于这种构象区域里。
3条α-螺旋共价相 连，形成右手螺 旋。
长， 肽链间的共价键数目增 加，使胶原纤维越来越 硬而脆，结果改变了结 缔组织的机械性能。
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• 氨基酸是蛋白质的基本组成单位 • 参与人体蛋白质组成的氨基酸只有20种
二、 蛋白质的结构单位----氨基酸
脯氨酸
共同结构通式：
COOH H2N C R
-氨基酸结构通式
H
不变部分 可变部分
•20种氨基酸有不同结构的R基团。
COO-
CH 3 R H
H
C
+
NH3
甘氨酸 丙氨酸 -氨基酸的通式
一级结构(primary structure) 基本结构 二级结构(secondary structure)
三级结构(tertiary structure)
四级结构(quaternary structure)
空间 结构
第二节 蛋白质的结构与功能
（一）肽键
* 一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨 基脱水缩合而形成的化学键。
生物化学之
第二章 蛋白质与 核酸化学
何恺韵
2013~2014学年
第一节 蛋白质的分子组成
本节课主要知识点:
1. 掌握蛋白质的元素组成 2. 掌握蛋白质的基本组成单位—氨基 酸 3. 掌握蛋白质的基本结构（一级结构）
蛋白质的定义及功能
生物体内的蛋白质含量
除水以外，机体组织中最多的是蛋白质，占 人体干重的45%. 蛋白质功能十分复杂，机体任何功能均与蛋 白质有直接关系。
一、蛋白质的基本结构
1.肽键：
R1 O H R2 H H -H2O H2N—C—C—OH H—N—C—COOH
肽键
R1 O
H
R2
H H
H2N—C—C— N—C—COOH
2. 肽
* 由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物 叫肽 * 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽…… * 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽， 由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽。
构成蛋白质的20种氨基酸
构成蛋白质的20种氨基酸
必需氨基酸与非必需氨基酸
必需氨基酸：人体自身不能合成，必须从食物中摄取的 氨基酸；
并非人体 不需要
来借一两本单色书 赖缬异亮苯蛋色苏
非必需氨基酸：人体可以自身合成或由其它氨基酸转化 而得，不一定非从食物直接摄取。
第二节 蛋白质的结构与功能
蛋白质的分子结构包括
C H O N S P
50~55 % 6.9~7.7 % 21~24 % 13.0~19 % 0.3~2.3 % 0.4~0.9 %
蛋白质含量测定:
16%
N
Protein
即:蛋白质含量=氮的量× 6.25 (即100/16)
凯氏定氮法
用浓硫酸催化，将有机氮
氏定氮法测定基 础优缺点?
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团 不全，被称为氨基酸残基(residue)。
2. 肽
多肽链有两端 N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
N 末端 C 末端
氨基酸 残基
肽键
多肽链中氨基酸的顺序编号从N-端开始到C-端，
如: H-赖（1）-色-苏-丙-异亮-谷（6）-....天-赖-苏-络亮-缬（20）-OH
三聚氰胺
三聚氰胺
三聚氰胺(分子式C3H6N6)
是一种含氮杂环有机化合物，化工
原料。 含氮量很高，达66％；在植物蛋白 粉和饲料中，每增加1%的三聚氰 胺，会使蛋白质测定含量虚涨4%。 成本很低 长期摄入三聚氰胺会造成膀胱、肾 部结石，并可进一步诱发膀胱癌。
三聚氰胺
二、 蛋白质的结构单位----氨基酸
蛋白质的定义及功能
定义：由许多氨基酸通过肽键相连形成的 高分子含氮化合物 生物功能：
催化功能：如各种酶 结构功能： 生物大 分子
运输功能：如血红蛋白 运动功能 调节功能：如调节新陈代谢、生长 发育的某些激素等
一、蛋白质的元素组成
主要含C、H、O、N、S等元素。
成分 Element 含量 Percent
主要化学键：是肽键
牛胰岛素的一级结构
二硫键
二 硫 键
牛核糖核酸酶的 一级结构
一、蛋白质一级结构与功能的关系
蛋白质功能与其三级结构密切相关, 一级结构是空间结构的基础
由遗传密 码决定
例：镰刀形红细胞贫血 HbA β 肽 链 N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · · ·C(146)
HbS β 肽链 N-val · his · leu · thr · pro · val · glu · · · · ·C(146)
由于遗传病变，氨基酸残基发生改变，使血 红蛋白功能变异，红细胞变成镰刀状。
辅基（prosthetic group）： 无机离子 有机化合物
3.生物活性肽
人体内有许多具有特殊作用的肽，在神经传导、
代谢调节、保护机体功能等方面有重要作用， 统称为活性肽，常见的有：
谷胱甘肽（GSH）
是由谷氨酸、半胱氨酸、 甘氨酸组成的三肽。
3.生物活性肽
一 蛋白质的一级结构
定义：
蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序
蛋白质的 基本结构
人体内有3-5万种蛋白质,一级结构各不相同
二、 蛋白质的结构单位----氨基酸
脯氨酸
共同结构通式：
COOH H2N C R
-氨基酸结构通式
H
不变部分 可变部分
•20种氨基酸有不同结构的R基团。
COO-
CH 3 R H
H
C
+
NH3
甘氨酸 丙氨酸 -氨基酸的通式
一级结构(primary structure) 基本结构 二级结构(secondary structure)
三级结构(tertiary structure)
四级结构(quaternary structure)
空间 结构
第二节 蛋白质的结构与功能
（一）肽键
* 一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨 基脱水缩合而形成的化学键。
生物化学之
第二章 蛋白质与 核酸化学
何恺韵
2013~2014学年
第一节 蛋白质的分子组成
本节课主要知识点:
1. 掌握蛋白质的元素组成 2. 掌握蛋白质的基本组成单位—氨基 酸 3. 掌握蛋白质的基本结构（一级结构）
蛋白质的定义及功能
生物体内的蛋白质含量
除水以外，机体组织中最多的是蛋白质，占 人体干重的45%. 蛋白质功能十分复杂，机体任何功能均与蛋 白质有直接关系。
一、蛋白质的基本结构
1.肽键：
R1 O H R2 H H -H2O H2N—C—C—OH H—N—C—COOH
肽键
R1 O
H
R2
H H
H2N—C—C— N—C—COOH
2. 肽
* 由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物 叫肽 * 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽…… * 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽， 由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽。
构成蛋白质的20种氨基酸
构成蛋白质的20种氨基酸
必需氨基酸与非必需氨基酸
必需氨基酸：人体自身不能合成，必须从食物中摄取的 氨基酸；
并非人体 不需要
来借一两本单色书 赖缬异亮苯蛋色苏
非必需氨基酸：人体可以自身合成或由其它氨基酸转化 而得，不一定非从食物直接摄取。
第二节 蛋白质的结构与功能
蛋白质的分子结构包括
C H O N S P
50~55 % 6.9~7.7 % 21~24 % 13.0~19 % 0.3~2.3 % 0.4~0.9 %
蛋白质含量测定:
16%
N
Protein
即:蛋白质含量=氮的量× 6.25 (即100/16)
凯氏定氮法
用浓硫酸催化，将有机氮
氏定氮法测定基 础优缺点?
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团 不全，被称为氨基酸残基(residue)。
2. 肽
多肽链有两端 N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
N 末端 C 末端
氨基酸 残基
肽键
多肽链中氨基酸的顺序编号从N-端开始到C-端，
如: H-赖（1）-色-苏-丙-异亮-谷（6）-....天-赖-苏-络亮-缬（20）-OH
三聚氰胺
三聚氰胺
三聚氰胺(分子式C3H6N6)
是一种含氮杂环有机化合物，化工
原料。 含氮量很高，达66％；在植物蛋白 粉和饲料中，每增加1%的三聚氰 胺，会使蛋白质测定含量虚涨4%。 成本很低 长期摄入三聚氰胺会造成膀胱、肾 部结石，并可进一步诱发膀胱癌。
三聚氰胺
二、 蛋白质的结构单位----氨基酸
蛋白质的定义及功能
定义：由许多氨基酸通过肽键相连形成的 高分子含氮化合物 生物功能：
催化功能：如各种酶 结构功能： 生物大 分子
运输功能：如血红蛋白 运动功能 调节功能：如调节新陈代谢、生长 发育的某些激素等
一、蛋白质的元素组成
主要含C、H、O、N、S等元素。
成分 Element 含量 Percent
主要化学键：是肽键
牛胰岛素的一级结构
二硫键
二 硫 键
牛核糖核酸酶的 一级结构
一、蛋白质一级结构与功能的关系
蛋白质功能与其三级结构密切相关, 一级结构是空间结构的基础
由遗传密 码决定
例：镰刀形红细胞贫血 HbA β 肽 链 N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · · ·C(146)
HbS β 肽链 N-val · his · leu · thr · pro · val · glu · · · · ·C(146)
由于遗传病变，氨基酸残基发生改变，使血 红蛋白功能变异，红细胞变成镰刀状。
辅基（prosthetic group）： 无机离子 有机化合物
3.生物活性肽
人体内有许多具有特殊作用的肽，在神经传导、
代谢调节、保护机体功能等方面有重要作用， 统称为活性肽，常见的有：
谷胱甘肽（GSH）
是由谷氨酸、半胱氨酸、 甘氨酸组成的三肽。
3.生物活性肽
一 蛋白质的一级结构
定义：
蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序
蛋白质的 基本结构
人体内有3-5万种蛋白质,一级结构各不相同