2014考研回馈 细胞生物学2

第一章
细胞（cell）的发现
1665年，英国人胡克发现细胞壁空腔，提出“cella”的概念；
1674年，荷兰人列文虎克用高倍（300左右）显微镜第一次观察到了活的细胞，血细胞，原生动物，精子等等
“细胞学说”的创立
德国植物学家施来登(Mathias Schleiden)发表论文(1838年)指出∶植物是由细胞构成的;
德国动物学家施旺(Theodor Schwan)发现动物与植物一样是由细胞构成的;并首次(1839年)提出细胞学(Cytology) 名称；
德国医生和病理学家魏尔肖(Rudolf Virchow)对
细胞学说进行了重要补充（1858年）：所有的细胞
都来自于细胞分裂，细胞来自于细胞。

“细胞来自细胞”——巴斯德实验
结论：“生命只能来自生命，而不能在短期内来
自于无生命的物质。

”
否定了自然发生说。

巴斯德根据他的发酵研究认为，生物不可能在肉汤或其他有机物中自然发生。

“鹅颈瓶”实验
“单一变量原则”
细胞结构的共性
具有选择透性的膜结构: 屏障作用，“区室化”
具有遗传物质: DNA
具有核糖体: 合成蛋白质的场所
最简单的细胞——支原体
目前发现的最简单，体积最小的原核细胞；
能够感染培养细胞，是动物细胞培养的大敌！
细胞功能的共性
自我增值和遗传
“一分为二”的方式分裂；子细胞与亲细胞具有类似的遗传性（遗传与突变的统一）新陈代谢
物质代谢和能量代谢
酶催化
具有运动性
自身的运动和细胞内的物质运动
原核细胞
没有明显的细胞核、无核膜和核仁，只有拟核，进化地位较低
分为：
古细菌：包括甲烷菌、嗜热菌（极端环境）
真细菌：大部分原核属于真细菌，包括细菌，支原体、蓝细菌（能进行光合作用）
真核细胞
具有典型的细胞结构，有明显的细胞核，核膜、核仁；
以生物膜为基础进一步分化，使细胞内部产生许多功能区室，它们各自分工又相互协作。

包括：
单细胞生物，原生生物细胞（原生动物、藻类）
全部的多细胞生物（动物、植物）
★真核细胞与原核细胞的比较
原核：结构简单，无明显核，区室化不强，有基本的细胞结构（膜，遗传物质等）
真核：有明显的核区、区室化强，有基本的细胞结构（膜，遗传物质等）
后来逐渐进化出来的一些属性，大多并不是对生命活动最“必需”的
动植物细胞的比较
植物细胞特有：细胞壁、质体、液泡、叶绿体等
病毒——非细胞形式的生命体
比细胞更小的生命体，无细胞结构，不能在细胞外生活；
结构：
蛋白质外壳和遗传物质核，DNA或RNA
有的病毒干脆以蛋白质作为遗传物质，如朊病毒
病毒为什么是生命？
生命体包括的要素
新陈代谢——吸收营养，排出废物
遗传——复制自己并增值
变异——能够不断进化改造自己
病毒是营寄生生活的非细胞生命体，只能在细胞中进行增值。

病毒增值周期包括：
吸附，侵入，复制，成熟，释放5个过程
著名的Miller实验
Miller推测，在早期地球的大气中存在甲烷、氨氢和水蒸气，而早期地球雷电（放电）现象频率远远高于现在
设计仪器模拟了在原始大气中在雷电作用下能合成大量的有机分子，如氨基酸、碱基、单糖等。

第二章
真核细胞的起源
真核细胞由原核细胞进化而来。

主要事件：
呼吸代谢的发展（线粒体、叶绿体）
内膜系统的形成
作为细胞膜所需要的特点：
作为屏障；
通过质膜输入营养和输出废物，需要一些高度选择性的通道贯穿细胞膜，以允许输入和排出一些特殊的物质；
膜上必须要有一些敏感的“传感器”来对周围环境的应答；
膜需要具备一系列的机械性质
当细胞生长或形状发生变化时，膜也相应地发生变化，也即通过增加新膜且不失去
其连续性而扩大其面积，以及能变形而不破裂。

膜如果破裂，它能够不像气球一样迅速崩溃，而是迅速地重新封闭起来。

细胞质膜的功能
界膜和区室化;
调节运输;
功能定位与组织化;
信号检测与传递；
参与细胞间的相互作用;
能量转换。

★研究细胞膜的好材料——红细胞
红细胞将O2运送到身体各部分而将CO2带出；
★为什么选择红细胞作为研究对象？
容易获得；
结构简单，污染少，无细胞核，无线粒体，
只有血红蛋白一种非膜蛋白
生命周期长
易分离
★“血影”—— ghost
分离红细胞膜蛋白的最好材料；
在低渗透下，红细胞吸水破裂，释放出内容物，成了没有内容物的“空
壳”；
具有很大的变形性、柔韧性和可塑性
★红细胞膜结构研究
1925年，Gorter和Grendel提出红细胞膜的基本结构是脂双层；
根据运用Langmuir水盘法测出脂铺展后的面积与实际测量的红细胞
的表面积之比约为2:1，提出红细胞的结构是脂双层；
进一步推测，这种脂双层具有热力学的特点（能量最低）
膜的化学组成
膜的化学成分包括：
蛋白质（40%）：被蛋白酶处理后溶解
脂类（50%）：被脂类溶剂溶解
糖类（2-10%）
不同的膜含量不同
红细胞质膜：蛋白49脂43糖8
神经鞘质膜：蛋白18脂79糖3
膜脂
三大类：
磷脂：含有磷酸基团
鞘脂：鞘氨醇为基础的衍生物，如糖脂
胆固醇：动物中有植物中无，调节膜的稳定性
膜脂分子均“两亲”，具有亲水头（极性）和一或两条疏水尾（非极性）。

脂质体
脂类在水中自动装配成脂双层结构；
作为生物膜的研究模型，并可作为生物大分子（DNA等）和药物的载体。

膜糖
膜上的糖占膜的2-10%，很多蛋白和脂类都有糖与之连接；
膜糖都位于质膜外表面，而内膜系统中的糖则位于内表面（均在非胞质面）
膜糖的种类
自然界单糖及衍生物100多种，膜糖只有9种，动物细胞膜上主要是7种；
葡糖糖
半乳糖
甘露糖
岩藻糖
N-乙酰半乳糖胺
N-乙酰葡萄糖胺
唾液酸
膜糖的存在方式
通过共价键同膜脂或膜蛋白相连，以糖脂或糖蛋白形式存在；
糖蛋白中，以短的分支寡聚糖形式存在，支链一般15个单糖分子以下；
以两种方式连接：O-连接和N-连接；
O-连接是糖与丝氨酸或苏氨酸残基相连，链较短，大约4个糖基；
N-连接是糖与天冬酰胺残基相连，一般有10个以上糖基
糖蛋白是细胞膜中最丰富的蛋白质；
真核细胞膜上几乎都是糖蛋白，其主要存在于质膜上，内膜系统糖蛋白极少；
动物细胞中，糖蛋白是糖萼的主要成分，而在植物细胞中，主要由糖脂构成膜包被；
糖蛋白和糖脂在内质网和高尔基体中合成。

膜糖的功能
提高膜的稳定性；增强膜蛋白对细胞外基质中蛋白酶的抗性
参与细胞的信号识别和细胞的黏着。

膜糖的信号作用
凝集素——一种与糖类特异结合的蛋白质，受体
★ABO血型决定子——糖脂抗原
短的，分支寡糖链；
GalNAc：N-乙酰半乳糖胺
Gal：半乳糖
膜蛋白
虽然膜脂构成膜的基本结构，但是生物膜的功能主要是由蛋白质决定的；
膜蛋白占膜的40-50%；
一般功能越复杂，蛋白种类越多，多的达到50种
根据膜蛋白在膜上的存在方式粗略分类
整合蛋白：内在、跨膜蛋白，跨膜部分25-50%都是α螺旋，也有β折叠
外周蛋白：附着蛋白，非共价键连接，直接与脂或与其他蛋白连接
脂锚定蛋白：脂连接蛋白，共价键与脂连接或通过糖基连接
膜蛋白的功能
膜具有重要的生物学功能，大多数都是通过膜蛋白来执行的；
运输蛋白：Na+-K+泵，将Na+泵出细胞，将K+泵进细胞，是整合蛋白
连接蛋白：膜周边蛋白等，如血影蛋白，肌动蛋白等
受体：一般都跨膜，胞外接受信号，胞内传递
酶：腺苷酸环化酶，在胞外信号作用下，使细胞内产生第二信使cAMP 膜蛋白的分离
分离膜蛋白——去垢剂（detergent）
整合蛋白的双亲性，用同样具双亲性的去垢剂分子分离；
离子型：SDS（十二烷基磺酸钠），使细胞膜崩溃，蛋白变性
非离子型：Triton X-100，温和去垢剂，使膜脂溶解，不会使蛋白质变性★膜蛋白在膜中的位置测定——胰蛋白酶法
分子量大不穿过膜的胰蛋白酶处理
原理：酶处理后，与酶接触的膜蛋白部分会被消化，使膜蛋白分子量变小。

★膜蛋白的功能测定
大多数膜蛋白在膜上才能行使其功能；
用脂质体法“人工构建”包含有纯化膜蛋白的人工脂质体。

分离纯化膜蛋白；
膜蛋白与适当的磷脂混合形成脂质体小泡；
验证其功能：如果纯化的是Na+,K+离子泵，则可以通过确定脂质体内外的
Na+,K+离子浓度来验证。

膜的不对称性
膜的不对称性是指细胞膜中各种成分的分布是不均匀的，包括种类和数量的不均匀“方向性”
不对称性的表现
膜的主要成分是蛋白质、脂类和糖类；
膜的不对称性表现在这些成分分布的不对称以及这些分子在方向上的不对称；
膜蛋白的不对称
每种膜蛋白在膜内都有特定的排布方向（绝对不对称）；
一般来说，细胞质面的蛋白质比表面少
一些受体一般处于外表面，如一些激素受体、生长因子受体等
而腺苷酸环化酶处于膜的内表面（第二信使）
膜蛋白的运动
蛋白运动不如脂那么剧烈
分为两种方式：
随机移动
移动速率比人工脂双层要低；
定向移动
有些膜蛋白在膜上可以从一段移到另一端；
如一些与重力相关的蛋白，植物中生长素运载蛋白等
局部移动
影响膜流动性的因素
膜本身的组成成分；
遗传因子；
遗传因素的不同导致膜的结构、组成的不同
环境的理化因素
（温度，离子强度，pH，药物等）
温度对膜流动性的影响
温度是最主要的因素；
随温度的变化，膜脂可以是晶态，也可以是液态
温度降到某一点，脂从液态变成冷冻的晶态，这个温度为相变温度。

膜脂的结构和组成的影响
脂肪酸链的长度——越短流动性越大；
饱和程度——不饱和流动性大；
胆固醇——膜结构中的“可塑分子”
相变温度以上，减少流动性；
相变温度以下，增加流动性
卵磷脂和鞘磷脂的比例
卵磷脂多，流动性大
卵磷脂含有脂肪酸不饱和程度高，链短，相变温度
低
膜流动性的生理意义
膜的流动性是质膜行使功能的必要条件
“没有膜的流动性就没有生命”
如何证明膜的流动性
人鼠细胞融合实验
抗体标记不同颜色染料
细胞融合后出现不同的颜色混合
第三章
被动运输和主动运输的特点
根据细胞运输对化学能的要求
被动运输（passive transport）：不消耗化学能
主动运输（active transport）：消耗化学能
主动运输的特点：
逆浓度梯度运输；
依赖于膜转运蛋白；
需要代谢能，并对代谢毒性敏感；
具有选择性和特异性
物质通过被动扩散进入细胞需要两个条件：
胞外浓度高于胞内；
膜对此种物质具有透性。

直接穿过脂双层；
质膜中有跨膜的孔道（通道蛋白）。

物质跨膜运输的方式
简单扩散；
通过通道蛋白的被动运输；
通过与载体蛋白的结合进行的被动运输；
通过载体蛋白介导的主动运输
★通过膜运输蛋白的被动运输——促进扩散
促进扩散:非脂溶性或亲水性物质借助细胞膜上的膜蛋白的帮助，顺浓度梯度或顺电化学浓度梯度，不消耗ATP进入膜内的一种运输方式。

特点：
需要膜蛋白的帮助；
简单扩散的速度与溶质浓度呈正比，而促进扩散可以达到最大值；速度快；
简单扩散中，区分不了结构相似的物质，促进扩散特异性更强；
促进扩散由于依赖于膜转运蛋白，因此可能会受到抑制剂的抑制以及蛋白变性剂的作用
主动运输的意义
保证细胞从周围环境中摄取营养物质，即使这些营养物质浓度很低；
将代谢废物及一些离子排除体外，尽管体外很高；
维持一些无机离子合适的浓度，如K+、Ca2+和H+等；
“被动运输减少细胞与周围环境的差别，而主动运输则创造差别，维持生命活力”
★最典型的P型离子泵——Na+/K+泵
组成：两个大亚基（α）两个小亚基（β）构成；
α亚基：跨膜，具有A TP结合位点，具有Na+和K+结合
位点
细胞内3个Na+与Na+结合位点结合→激活ATP酶的活
性，使ATP分解→α亚基被磷酸化，引起酶发生构型
变化→向胞外释放3个Na+ →膜外的两个K+同α亚基
结合→酶去磷酸化，酶恢复原构型→ K+释放到细胞内
每水解一个ATP，运出3个Na+，输入2个K+。

Na+/K+泵的重要作用
维持了细胞内的Na+/K+浓度，抵消了Na+/K+的扩散作用；
建立了Na+梯度，为葡萄糖协同转运提供驱动力；
建立了膜电位，为神经和肌肉的电脉冲提供了基础。

协同转运（协同扩散？）
又称偶联运输，不直接消耗A TP，但是依赖离子泵建立的离子梯度(间接消耗ATP)；
葡萄糖和Na+的协同运输
借助Na+的离子梯度，将葡萄糖和Na+同时运进细胞；
在胞内释放的Na+又被Na+/K+泵泵出细胞外维持Na+的电位梯度
“理论上说，其实大部分的生理过程都是…偶联‟在一起的！”
第六章
★细胞表面
细胞表面是细胞与胞外环境接触的唯一部位；
★细胞被
由细胞分泌的外基质，厚约5nm，主要成分是糖，又称糖萼
糖蛋白
蛋白聚糖
糖基侧链一般少于15，但排列方式多样
糖链携带数量惊人的信息
细胞被功能：保护作用；参与细胞与环境的互作
细胞质膜
细胞外基质
由细胞合成并分泌到胞外、分布在细胞表面或之间的大分子，主要是多糖和蛋白，蛋白聚糖等；
胞外基质分三大类：
蛋白聚糖：糖胺聚糖与线性多肽共价连接，形成水性胶状物；
结构蛋白：如胶原和弹性蛋白；
黏着蛋白：纤连蛋白和层黏连蛋白，连接胞内和胞外使形成整体
共同特征:
都是长的纤维包被在两性基质中，充满了糖蛋白或多糖
透明质酸
透明质酸既参与蛋白聚糖，也能游离存在，作为支架作用！
透明质酸-蛋白聚糖与胶原纤维连接在细胞外基质中形成纤维网络。

蛋白聚糖和透明质酸的功能
构成胞外基质的基质，起保护细胞作用；
透明质酸以可溶形式游离存在，起润滑作用，存在于体液中；
蛋白聚糖作为细胞黏着的位点，与细胞分化有关，同时也与癌变有关。

胶原的结构
基本结构原胶原；
肽链的一级结构（Gly-X-Y）n重复单位，X，Y通常为脯氨酸，羟脯氨酸，少数为赖氨酸、羟赖氨酸；
三条α链组成的纤维状蛋白质
RGD序列与临床研究
大多数胞外基质蛋白通过RGD（精氨酸-甘氨酸-天冬氨酸）与整联蛋白结合；
RGD序列通常存在于纤连蛋白，层粘连蛋白，胶原和其他胞外基质蛋白的细胞结合位点；
需要二价阳离子Mg2+和Ca2+，以维持正确构型
RGD实际应用
细胞能仅仅附在有纤连蛋白的培养瓶上，若加入RGD序列肽，则细胞就不能再附在培养瓶上；
病变的动脉中血液凝结成块是引起心脏病突发的重要原因；
血小板聚集需要特异的整联蛋白和含有RGD序列的血蛋白；
而含有RGD的肽能抑制血块的形成，可用于临床治疗。

细胞连接
细胞相互识别和黏连，还不足以建立更长期和密切的关系，这需要细胞连接（cell junction）;
细胞连接通过细胞质膜局部的一些特化结构形成；
细胞连接是细胞黏着的发展
连接的类型
紧密连接：封闭
斑块连接：黏着
桥粒
半桥粒
黏着带
黏着斑
通讯连接：通讯
紧密连接
常位于上皮顶端两相邻细胞间
紧密融合，基本没有空隙，液体流通也被封闭；
紧密连接的整合蛋白：缝合蛋白
功能：
紧密连接细胞，防止物质渗漏，限制膜蛋白的流动，维持细胞的极性
斑块连接
板块连接：所有连接都是通过细胞质膜内侧的斑块与细胞骨架连接起来，也称锚定连接；
根据跨膜蛋白与肌动蛋白连接还是中间纤维连接，分为：
黏着连接：与肌动蛋白连接，Ca依赖性，产生信号转导
黏着带：相邻细胞间连接
黏着斑：细胞同细胞外基质连接
桥粒连接：与中间纤维连接
桥粒：相邻细胞间连接
半桥粒：细胞同细胞外基质连接
胞间连丝
植物细胞壁中的小开口；
一个狭窄的、直径约30-60nm的圆柱形细胞质通道，穿过细胞壁；
中间有连丝微管；
一般认为其是由光面内质网衍生而来；
将细胞质膜，细胞质，内质网交融在一起；
传递物质和信息
受Ca2+调节
能够扩张，允许蛋白质和RNA等大分子通过
第五章
信号分子（signal molecule）
何谓信号分子？
生物体内的某些化学分子，能与细胞受体结合并传递信息；
包括：
蛋白质、多肽、氨基酸衍生物、核苷酸、胆固醇、脂肪酸衍生物、可溶的气体分子；
信号传递的本质是——“钥匙和锁”
★受体与配体
受体（receptor）泛指任何能够同激素、神经递质、药物或细胞内的信号分子结合并能引起细胞功能改变的生物大分子；
信号分子被称为配体（ligand）；
通常指位于细胞膜表面或细胞内与信号分子结合的蛋白质。

受体存在的部位
表面受体：
位于细胞膜上的受体；
将外部信号转变为内部信号；
多为功能性汤蛋白，也有糖脂，也有糖蛋白和糖脂蛋白组成的复合物；
胞内受体:
主要位于细胞核，也有在胞质中（与配体结合后入核）；
一般指能够穿膜的小的脂溶性分子
胞内受体的模式结构
★胞内受体的模式结构
两个结合域两个结合位点；
机理：
非活性状态下，抑制物与受体结合；
配体与受体结合后，抑制物语受体脱离；
暴露与DNA结合的结构域
配体受体结合后成为转录因子，作用于特异的基因表达调控
序列，启动基因的转录和表达
离子通道偶联受体
具有离子通道作用的细胞质膜受体；
见于可兴奋细胞间的突触信号传导，产生一种电效应
信号分子同离子通道受体结合，改变膜的通透性
如：
烟碱样乙酰胆碱受体
γ-氨基丁酸受体
甘氨酸受体
G蛋白偶联受体
是最大的一类细胞表面受体
介导许多胞外信号的转导，包括激素、局部介质和神经递质；
配体与受体结合后激活相邻的G蛋白、被激活的G蛋白又可激活或抑制一种产生特异第二信使的酶或离子通道，引起膜电位的变化；
这种受体参与的信号转导要与GTP结合的调节蛋白相偶联，因此叫G蛋白偶联受体。

结构
这类蛋白结构上比较类似，包括：
一条多肽链
7次α螺旋跨膜区
信号分子与受体的细胞外部分结合，引起受体的细胞内部分激活相邻的G蛋白。

★第二信使
细胞将胞外信号转变为胞内信号，这种信号通常称为第二信使，胞外信号称第一信使；
一般都是小的分子或离子，主要分5类：
cAMP （环腺苷酸）
cGMP （环鸟苷酸）
二酰甘油（DAG）
肌醇三磷酸（IP3）
Ca2+
PKA系统（Protein kinase A system）
cAMP作为第二信使，通过激活蛋白激酶A起作用，称为PKA系统；
cAMP主要由腺苷酸环化酶控制；
通常由G蛋白偶联的膜结合机器将胞外信号转变为胞内信号；
表面受体：G蛋白偶联受体，7次跨膜的膜整合蛋白，包括肾上腺素受体、促甲状
腺素受体等；
G蛋白：在信号转导中起桥梁作用，将受体和效应物“偶联”，将胞外信号转变为
胞内信号；
效应物：直接产生效应的物质，通常是酶，如腺苷酸环化酶，磷脂酶等，通常也是
跨膜糖蛋白
磷酸化/去磷酸化调节蛋白（酶）的活性
磷酸化/去磷酸化是信号转导中简单而又快速的反应方式；
一般通过磷酸化激活，去磷酸化失活（也有例外情况）；
磷酸化与否成为蛋白的活性标记
★胰高血糖素、肾上腺素的应答以及PKA在胞质和核中的作用
胰高血糖素、肾上腺素同受体结合→激活G蛋白→激活腺苷酸环化酶(AC)
→催化ATP生成cAMP→激活蛋白激酶A→糖原合成酶磷酸化，抑制酶的
活性→阻止葡萄糖合成糖原
↓
磷酸化酶激酶磷酸化，使其激活→磷酸化酶磷酸化，
使其激活→糖原磷酸化→生成葡萄糖
cAMP信号的终止
信号解除的两种方式:
cAMP的迅速降解——磷酸二酯酶
从合成途径抑制——作用于Ri（抑制型受体）
★信号通路整合
信号准导途径的趋同：不同的信号分子分别作用于不同的受体，但是最后的效应物是相同的。

信号趋异：同一种信号与受体作用后再细胞内分成几个不同的信号途径进行传递。

信号准导途径间的串话：不同信号转导途径间的相互影响。

细胞要将来自细胞外的各种信息进行综合处理，包括信号的整合，最后做出综合性的反应。

看起来细胞信号是通过各自独立的途径将信号传递到靶点，实际上，细胞内的各种信号途径并非都是单一的通向某一方向而是相互转化的。

而且细胞内不同的信号通路往往有交汇点，这势必给信号传递带来影响。

PKC系统
以三磷酸肌醇（IP3）、二酰甘油（DAG）为第二信使，并通过蛋白激酶C(PKC)引起级联反应。

PKC系统中，磷脂酶Cβ相当于PKA系统的AC，经G蛋白激活后的磷脂酶Cβ水解质膜上的4,5-二磷酸磷脂酰肌醇（PIP2）,产生IP3和DAG。

IP3的作用是释放出内质网中的Ca2+，DAG和Ca2+共同作用激活PKC，PKC参与多种生化反应的催化。

DAG和IP3的信号解除都可以通过水解和磷酸化来完成，Ca2+的信号解除则需要通过IP3磷酸化生成的IP4与质膜、内质网膜上的Ca2+、-ATP酶的共同作用。

第七章
信号肽：内膜系统蛋白运输信号肽指导蛋白运输
光面内质网(SER)功能
类固醇激素的合成
肝细胞脱毒作用
糖原分解与释放葡萄糖
脂的合成与转运
肌肉的收缩调节
糙面内质网RER功能:
进行膜结合核糖体合成的蛋白质运输，并在运输的同时加工蛋白（修饰、折叠等）
光面内质网储存Ca2+
肌质网是特化的光面内质网，是储存Ca2+的细胞器；
肌肉的收缩与松弛的信号转导；
当神经递质与肌细胞表面受体结合时，触发信号级联反应，引起肌质网释放Ca2+，导致肌细胞收缩；
肌肉松弛时，钙离子重新泵回肌质网；
“钙库”
★解毒作用
肝脏的解毒作用，在肝细胞的光面内质网中进行；
对外来的有毒物质，如农药、毒素和污染物等进行解毒作用，多数是氧化（少数还原，水解等），将脂溶性有毒转变成水溶性排除体外；
一般都是在O和NADPH存在情况下的氧化作用，称为混合功能氧化酶
信号假说的提出
分泌蛋白的合成始于细胞质中游离的核糖体；
合成的N端信号序列与内质网接触后，依靠N端疏水性的信号序列插入ER；
蛋白质继续合成，穿越ER膜；
如是分泌蛋白，信号序列被切除，进入ER腔；如是膜蛋白，蛋白则被锚定在内质网膜上。

1999年Nobel Prize Winner
★信号假说的改进
ER转运蛋白合成起始；蛋白质的去向由mRNA决定；
信号序列与SRP（信号识别颗粒）结合；同时翻译暂停结构域与核糖体上的A位点结合，暂停肽段的合成；
核糖体附着在ER上；SRP与ER膜上的停靠蛋白（SRP受体，是一种G蛋白）结合；
并将核糖体附着到内质网的蛋白质转运通道；
SRP的释放与蛋白质转运通道的打开；当SRP-信号序列-核糖体-mRNA复合物锚定后，SRP被释放出来循环使用。

单次膜蛋白
单次膜蛋白的两个问题:如何跨膜？方向问题？
膜蛋白通过内部信号序列起作用
位于内部，可被SRP识别，不可切除，膜蛋白的一部分
信号序列始终保持正电荷多的氨基酸朝向胞质溶胶，保证了方向性
蛋白质在内质网中的修饰
蛋白质在内质网除了进行折叠，还必须进行修饰
N-糖基化；
羟基化；
新生肽的脯氨酸和赖氨酸进行羟基化
在少数蛋白中发生（胶原中）
脂锚定蛋白。

第八章
高尔基体
大多数经过共翻译转运的蛋白质进入ER后运输的“第一个停靠站”；
高尔基体的功能
分泌功能；
收集和排出内质网合成的物质；
聚集某些酶类；
参与蛋白和黏多糖的合成；
与溶酶体形成有关；
参与胞吞和胞饮
形态与结构
扁平膜囊
液泡
小泡
极性
内侧面（cis-）：初级分选站
中间潴泡：糖基修饰
外侧面（trans-）：分拣、形成小泡
ER与高尔基体cis面的运输
除了ER的结构和功能蛋白外，其他ER合成蛋白都通过小泡转运至golgi体内侧面；
偶尔也有回流，原因有二
包装错误，将ER相关蛋白运至golgi体；
不良环境下的应激反应
如何保证蛋白质的正确输出？
ER滞留信号（KDEL信号序列）；。