生物化学第八章氨基酸代谢
生物化学第八章氨基酸代谢教材课程
二、蛋白质的消化 ▪蛋白质消化的生理意义：
（1）由大分子转变为小分子，便于吸收。 （2）消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒性反应。
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（Phe.Tyr.Trp）
（s）
羧羧肽肽酶酶
（四）、尿素的生成 1、生成部位： 主要在肝细胞的线粒体及胞液中。
2、生成过程
尿素的生成过程由Hans Krebs 和Kurt Henseleit 提出，称为鸟氨酸循环(orinithine cycle)，又称尿素 循环(urea cycle)或Krebs- Henseleit循环。
CO2 + NH3 + H2O
5
* FH4携带一碳单位的形式： 如：
N5—CH3—FH4
N5、N10=CH—FH4
（二）一碳单位的生理功能
*作为合成嘌呤和嘧啶的原料 *把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来
本章内容结束，谢谢！
2、转氨基偶联嘌呤核苷酸循环
腺苷酸代琥
氨
α-酮戊
珀酸合成酶
基
二酸 天冬氨酸
酸
转
氨 酶
转
氨 酶
1
2
腺苷酸 代琥珀酸
谷氨酸 α-酮酸
草酰乙酸 苹果酸
延胡索酸
次黄嘌呤 核苷酸 (IMP)
NH3 腺苷酸 脱氢酶
H2O
腺嘌呤 核苷酸 (AMP)
二、氨基酸的脱羧基作用
脱羧基作用(decarboxylation)
• 依赖ATP • 降解异常蛋白和短寿命蛋白
泛素？
*76个氨基酸的小分子蛋白(8.5kD)； *普遍存在于真核生物而得名； *一级结构高度保守。
氨基酸代谢—氨的代谢(生物化学课件)
血氨的来源
2.肠道吸收
01 NH3比NH4+更易透过细胞膜而被吸收。
氨的吸收与肠道pH有关，当肠道pH较低时（pH＜6），NH3与
02 H+结合成NH4+，而减少氨的吸收。肠道pH较高时，NH4+转变
为NH3，氨的吸收增多。
03
临床上对高血氨病人采用弱酸性透析液作结肠透析就是为了减 少氨的吸收，促进氨的排泄。
• 机体代谢产生的氨，正常情况下由体内解氨毒的代谢途径排出，使血氨 的来源和去路保持动态平衡。因此，正常人血氨浓度维持在较低水平， 不引起中毒。
• 正常人血氨浓度一般不超过 0.06mmol/L。
血氨的来源
1.氨基酸脱氨基作用
血氨的来源
2.肠道吸收
两个 来源
肠道内的蛋白质、氨基酸经肠道 腐败作用产生。
氨的来源
生物化学 B i o c h e m i s t r y
氨中毒案例
案例
某年7月21日，某厂酮苯脱蜡车间3号氨冷冻机开车时，由于液氨进入缸体 使二段缸打碎。爆裂碎片击伤在场协助开车的电工臀部，该电工当即摔倒在 地，大量氨逸出，使其中毒死亡。
案例分析
分析：导致伤者死亡的真正原因是氨中毒。
• 氨，也称“氨气”，氮和氢的化合物，分子式为NH3，是一种无色气体， 密度小，沸点高，易溶于水。广泛应用于化工、轻工、化肥、制药等。
血氨的来源
3.肾脏中谷氨酰胺分解产生氨
肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺。
谷氨酰胺在谷氨酰 胺酶催化下水解， 生成谷氨酸和NH3。
肾小管中氨的去路 主要取决于肾小管 液的pH值。
血氨的来源
思考
为什么临床上对肝硬化腹水的病人不宜 使用碱性利尿剂？
(完整版)生物化学及分子生物学(人卫第九版)-08蛋白质消化吸收和氨基酸代谢
（二）蛋白质的生理需要量
正常成人每日蛋白质的最低生理需要量为30～50g 我国营养学会推荐成人每日蛋白质的需要量为80g
重点难点
掌握 1. 营养必需氨基酸 2. 脱氨基作用及重要的转氨酶 3. 氨在血液中的转运形式及尿素的合成 4. 一碳单位 5. 含硫氨基酸代谢
熟悉 1. 血氨的来源 2. 氨基酸碳链骨架的转换或分解 3. 氨基酸的脱羧基作用 4. 芳香族氨基酸代谢
了解 1. 蛋白质的消化、吸收及蛋白质的营养价值 2. 真核细胞内蛋白质的降解 3. 支链氨基酸代谢
二、营养必需氨基酸决定蛋白质的营养价值
（一）营养必需氨基酸（essential amino acid）
1. 体内需要而不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸 2. 9种：亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、
色氨酸、组氨酸 3. 其余11种为营养非必需氨基酸
（二）蛋白质的营养价值（nutrition value）
氨肽酶
二肽酶
氨肽酶
内肽酶
羧肽酶
氨基酸 +
二肽酶
氨基酸
➢蛋白酶原的活化
肠激酶
胰蛋白酶原 胰蛋白酶
糜蛋白酶原
糜蛋白酶 羧肽酶原
弹性蛋白酶原 羧肽酶
弹性蛋白酶
（二）氨基酸和寡肽通过主动转运机制被吸收
1. 吸收部位：主要在小肠
2. 吸收形式：氨基酸、寡肽
3. 吸收机制：主动转运
转运蛋白的类型：
中性氨基酸转运蛋白 酸性氨基酸转运蛋白 碱性氨基酸转运蛋白 亚氨基酸转运蛋白 β-氨基酸转运蛋白 二肽转运蛋白 三肽转运蛋白
生物化学_08 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢
R1-C| H-COONH+3
α-氨基酸1
R2-C|| -COOO
α-酮酸2
R1-C|| -COOO
α-酮酸1
转氨酶
R2-C| H-COONH+3
α-氨基酸2
（辅酶：磷酸吡哆醛）
-氨基酸 磷酸吡哆醛
醛亚胺
互变异构
-酮酸
磷酸吡哆胺
酮亚胺
磷酸吡哆醛的作用机理
谷丙转氨酶和谷草转氨酶
谷丙转氨酶 （GPT）
蛋白质
动植物
动植物废物 死的有机体
硝酸盐还原 反硝化作用 氧化亚氮
NH3
亚硝酸
硝酸盐
入地下水
（1）意义：
不需高温高压，节约能源，不污染环境； 生物固氮可以为农作物提供氮肥 （2）固氮酶结构（多功能酶）：
铁蛋白 + 钼铁蛋白 二者结合才有活性 （3）固氮酶催化的反应及反应条件
催化的反应：
N2 + 6H+ + 6e-
合成尿素并随尿排出体外。
2NH3 + CO2 + 3ATP + 3H2O
H2N C=O + 2ADP +
H2N
AMP + 4Pi
在植物体内也有尿素的生成，植物体中含有脲 酶，能将尿素水解：
H2N C=O + H2O
H2N
脲酶 2NH3 + CO2
生成的氨可再循环利用。
（二）α-酮酸的代谢转变
1、还原氨基化: 合成新AA。 2、转变为糖和脂肪。 生糖AA： 分解生成丙酮酸和TCA循环的有机酸, 通过 糖异生作用转化为糖。 ※ 生酮AA：代谢终产物为乙酰CoA或乙酰乙酰CoA的AA。 （只有Leu、Lys是纯粹的生酮AA）。 ※ 3、氧化为CO2和H2O。
生物化学——第八章 氨基酸代谢
氨基酸代谢概况
食物蛋白质
组织蛋白质
消化吸收
合成 分解
脱羧基作用
氨基酸代谢库
转变
(metabolic pool)
合成 脱氨基作用 其他含氮化合物
胺类 CO2 NH3
α- 酮酸
2021/1/8
尿素 糖
氧化供能 酮体
第二节 氨基酸的分解代谢
H R C COOH
NH2 氨基酸
O H R C COOH
主要是酸性pH下活化的小分子蛋白酶,水解长寿命蛋白质和 外来蛋白。 2、泛肽系统： 水解短寿命蛋白和反常蛋白
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（三）细胞内蛋白质降解的意义
1）及时降解清除反常蛋白的产生 有些可恢复为正常蛋白
2）短寿命的蛋白在生物体的特殊作用 经常是一些代谢限速酶，便于通过基因表达和降解对其含量 加以调控。
3）氨基甲酰磷酸经环化化→二氢乳清酸→尿苷酸→嘧啶 类化合物
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四、α-酮酸的代谢
1、合成氨基酸（合成代谢占优势时）
α-酮酸 + NH3
氨基化
α-氨基酸
氨基化
α-酮戊二酸 + NH3
谷氨酸
其余氨基酸是通过Glu与α-酮酸的转氨作用合成。 是合成非必需氨基酸的途径之一。
2021/1/8
2、进入三羧酸循环分解成CO2 + H2O 3、转变成糖及脂肪
特点：a. 可逆，受平衡影响 b. 氨基大多转给了α-酮戊二酸
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谷丙转氨酶和谷草转氨酶
谷丙转氨酶 （GPT）
谷草转氨酶 (GOT)
2021/1/8
2021/1/8
正常成人各组织中GOT和GPT活性
生物化学与分子生物学课件-第八章-氨基酸代谢
第八章氨基酸代谢教学要求（一）掌握内容1. 氨基酸脱氨基作用方式：转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用。
2. 氨的来源和去路；氨的转运过程；丙氨酸-葡萄糖循环。
3. 尿素生成鸟氨酸循环的过程、部位及调节。
（二）熟悉内容1. 氮平衡及必需氨基酸的概念、蛋白质的生理功能。
2. 蛋白质消化中各种酶的作用及γ-谷氨酰基循环。
3. 氨基酸脱羧基作用及生成的生理活性物质。
4. 一碳单位的概念、载体及生理功能。
5. 熟悉活性甲基的形式。
（三）了解内容1. 蛋白质的腐败作用及腐败产物。
2. 甲硫氨酸循环和肌酸合成。
3. 苯丙氨酸和酪氨酸生成的生理活性物质。
教学内容（一）蛋白质的营养作用1. 蛋白质的生理功能2. 蛋白质的需要量和营养价值（二）蛋白质的消化、吸收与腐败1. 蛋白质的消化（1）胃中的消化；（2）小肠内的消化。
2. 氨基酸的吸收（1）主要部位；（2）吸收形式；（3）吸收机制。
3. 白质的腐败作用（1）胺类的生成；（2）氨的生成；（3）其他有害物质的生成。
（三）氨基酸的一般代谢1. 概述（1）细胞蛋白质降解的两条途径；（2）氨基酸代谢库（metabolic pool）。
2. 氨基酸的脱氨基作用（1）转氨基作用；（2）氧化脱氨基作用；（3）联合脱氨基作用。
（4）非氧化脱氨基作用。
3. α-酮酸的代谢（1）经氨基化生成非必需氨基酸；（2）经三羧酸循环氧化供能；（3）转变为糖及脂类。
（四）氨的代谢1. 体内氨的来源（1）氨基酸及胺分解产氨；（2）肠道吸收的氨；（3）肾小管分泌氨。
2. 氨的去路（1）合成尿素排出（主）；（2）与谷氨酸合成谷氨酰胺；（3）合成非必需氨基酸及含氮物；（4）经肾脏以铵盐形式排出。
3. 氨的转运（1）丙氨酸-葡萄糖循环；（2）谷氨酰胺（Gln）的运氨作用。
4. 尿素的生成（1）尿素合成的主要器官；（2）尿素合成的鸟氨酸循环；（3）鸟氨酸循环的步骤；（4）尿素合成的调节。
5. 高血氨症和氨中毒（五）个别氨基酸的代谢1. 氨基酸的脱羧基作用（1）γ-氨基丁酸；（2）组胺；（3）牛磺酸；（4）5-羟色胺；（5）多胺。
生物化学8 氨基酸代谢与合成
蛋白质降解和氨基酸的分解代谢蛋白质的降解细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸。
从表面上看，这样的变化过程看似是一种浪费，实际上它有二重功能，其一是排除那些不正常的蛋白质，它们一旦积聚，将对细胞有害；其二是通过排除积累过多的酶和调节蛋白使细胞代谢的井然有序得以进行。
蛋白质降解的特性蛋白质有选择地降解非正常蛋白质，例如血红蛋白与缬氨酸类似物结合，得到的产物在网织红细胞中的半存活期约10min，而正常血红蛋白可延续红细胞的存活期最终可达120天。
正常的胞内蛋白被排除的速度是由它们的个性决定的，绝大多数快速降解的酶都居于重要的“代谢控制”位置，而较稳定的酶在所有生理条件下有较稳定的催化活性。
降解速度还因它的营养及激素状态而有所不同。
在营养条件被剥夺的情况下，细胞提高它的蛋白质降解速度，以维持它的必需营养源使不可或缺的代谢过程得以进行。
蛋白质降解的反应机制真核细胞对于蛋白质降解有两种体系，一个是溶酶体的降解体质和一种ATP-依赖性的以细胞溶胶为基础的机制。
溶酶体溶酶体是具有单层被膜的细胞器，其中个含有50多种水解酶，包括不同种的蛋白酶，称之为组织蛋白酶。
溶酶体保持其内部PH在5左右，而它含有的酶的最适PH就是酸性。
如此可以抵制偶然的溶酶体渗漏从而保护了细胞，因此在细胞溶胶PH下，溶酶体的大部分酶都是无活性的。
溶酶体对细胞各组分的再利用是通过它融合细胞质的膜被点块即自（体吞）噬泡，并随即分解其内容物实现的。
溶酶体的阻断剂有抗虐药物——氯代奎宁（是一种弱碱，在不带电形式随意穿透溶酶体，在溶酶体内积累形成特电荷型，因此增高了溶酶体内部的pH，并阻碍了溶酶体的功能。
溶酶体降解蛋白质是无选择性的，而rong'mei't'抑制剂对于非正常蛋白或短寿命酶无快速的降解效应，但是它们可以防止饥饿状态下蛋白质的加速度崩溃。
许多正常的和病理活动都伴随溶酶体活性的升高。
ATP-依赖真核细胞蛋白质的降解主要是溶酶体的作用，但是缺少溶酶体的网织红细胞却可选择性的降解非正常蛋白质，这里有ATP-依赖的蛋白质水解体系存在ＡＴＰ依赖蛋白质需要有泛肽存在。
生物化学丨氨基酸代谢
生物化学丨氨基酸代谢氨基酸代谢蛋白质的生理功能及营养作用一、蛋白质的生理功能1.维持细胞组织的生长、更新和修补2.参与多种重要的生理活动3.氧化供能蛋白质在肠道的消化吸收及腐败作用一、胃蛋白酶作用的特点：①胃蛋白酶的最适pH为1.5—2.5；二、氨基酸的吸收氨基酸的吸收部位是小肠，主要是耗能的主动吸收过程。
三、蛋白质的腐败作用肠道细菌对未被消化的蛋白质及其消化产物所起的作用，称为腐败作用。
氨基酸的一般代谢一、转氨酶又称氨基转移酶，催化某一氨基酸的α氨基转移到另一种α酮酸的酮基上，形成转氨基反应。
其辅酶是磷酸吡哆醛。
二、氨基酸的脱氯基作用1.转氨基作用：转氨酶。
2.氧化脱氨：L—谷氨酸脱氢酶。
3.联合脱氨基作用：转氨基作用偶联L—Glu氧化脱氨，存在于肝、肾、脑等组织。
4.嘌呤核苷酸循环：存在于心肌和骨骼肌。
氨的代谢一、氨的来源1.氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源。
2.肠道吸收的氨。
3.肾小管上皮细胞分泌的氨。
二、氨的转运（一）丙氨酸－葡萄糖循环肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝，丙氨酸脱下的氨在肝合成尿素，脱氨后形成的丙酮酸异生成葡萄糖经血液循环运回肌肉。
（二）谷氨酰氨的运氨作用在脑和肌肉组织，氨和谷氨酸在谷氨酰胺合成酶的催化下生成谷氨酰胺，并由血液运至肝和肾，再经谷氨酰胺酶水解成谷氨酸和氨。
血液中丙氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸的含量相对较高。
三、氨的去路（一）在肝内合成尿素是体内氨的主要去路尿素合成过程又称鸟氨酸循环，鸟氨酸循环的要点：1.部位：肝细胞的线粒体、胞液。
2.终产物：尿素。
3.关键酶：氨基甲酰磷酸合成酶I：位于线粒体中，其激活剂为N 一乙酰谷氨酸；精氨酸代琥珀酸合成酶。
生物化学复习要点-氨基酸代谢
氨基酸代谢一、教学大纲基本要求蛋白质的消化、吸收，氨基酸代谢库，必需氨基酸，氮平衡，氨基酸代谢概论，氨基酸的脱氨基、转氨基、联合脱氨基作用；蛋白质降解，尿素循环，氨基酸合成代谢；氨基酸的脱羧基作用，氨基酸的碳链代谢，氨的排出、转运。
二、本章知识要点（一）氨基酸代谢概述蛋白质作为动物体的主要组成成分，总是在不断地进行着新陈代谢。
而蛋白质的基本组成单位是氨基酸，所以氨基酸代谢是蛋白质代谢的重要内容。
1．蛋白质的消化、吸收（1）蛋白质的消化动物的唾液中虽有少量唾液蛋白质酶能分解蛋白质，但在整个消化过程中，其作用不大。
蛋白质食物主要是在胃和小肠中进行消化的。
胃粘膜主细胞可分泌胃蛋白酶原，胰液能提供胰蛋白酶原、糜蛋白酶原、弹性蛋白酶原和羧基肽酶原，这些酶原激活后可转变成有活性的酶，在这些酶以及动物体所含的氨肽酶、羧肽酶和二肽酶等共同作用下，来完成日粮中蛋白质的消化过程。
（2）蛋白质的吸收在正常情况下，只有氨基酸及少量二肽、三肽能被动物体吸收进入血液。
这种吸收主要在小肠粘膜细胞上进行，肾小管细胞和肌肉细胞也能吸收，这是一个耗能、需氧的主动运输过程。
关于氨基酸吸收的机理，目前仍未完全解决。
A.Meister在1968-1969年，从肾脏研究中，提出关于氨基酸吸收的“γ-谷氨酰基循环”假说，具有一定理论意义。
他认为氨基酸吸收或向各组织、细胞内转移是通过谷胱甘肽起作用，这个过程由六步连续的酶促反应完成。
2．氨基酸的代谢库动物体吸收进入血液的氨基酸与体内游离的氨基酸构成了氨基酸代谢库。
在正常情况下，氨基酸代谢库中的氨基酸维持在一个动态平衡中。
一方面，氨基酸被消耗，或用来合成蛋白质，或合成其它含氮物质，或氧化分解提供能量；另一方面，可由体外吸收、体内合成或体内蛋白质分解所产生的氨基酸补充。
3．必需氨基酸必需AA是指机动物体内不能合成或合成量不足，必须由日粮提供的一类氨基酸，构成天然蛋白质的20种氨基酸中有10种氨基酸是多数动物的必需氨基酸：3种碱性AA（赖AA、精AA、组AA），3种支链AA（亮AA、异亮AA、缬AA），2种芳香AA（苯丙AA、色AA），1种含硫AA（甲硫AA），1种羟基AA（苏AA）。
氨基酸代谢—氨基酸的生物合成(生物化学课件)
二、转氨基作用
（一）天冬氨酸的生物合成
葡萄糖经酵解途径生成丙酮酸，丙酮酸经CO2的固定和氧化脱 羧进入三羧酸循环，生成草酰乙酸，草酰乙酸接受由谷氨酸转来 的氨基形成L-天冬氨酸。
（二）天冬酰胺的生物合成
天冬氨酸的β-羧基上转移一个谷氨酰胺的酰胺 基而生成天冬酰胺。
三、氨基酸间的相互转化
除了通过氨基化作用和转氨基作用生成其他氨基酸外，生物体还可以在 由α-酮酸还原氨基酸生成的氨基酸的基础上，通过碳链上的变化直接合成另 外一些氨基酸。
由于氨基酸在代谢过程中的相互转化，使
生物体内时，可以通过转 化来重新达到平衡。
一、α-酮戊二酸衍生类型：谷氨酸族
TCA循环 -酮戊二酸
谷氨酸
谷氨酰胺 脯氨酸 精氨酸
α-酮戊二酸衍生型可合成谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸和精 氨酸等非必需氨基酸。
二、草酰乙酸衍生类型：天冬氨酸族
TCA循环
草酰乙酸 天冬氨酸
天冬酰胺 甲硫氨酸 苏氨酸 赖氨酸
异亮氨酸
天冬氨酸族 草酰乙酸衍生型可合成L-天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸、 苏氨酸、赖氨酸、异亮氨酸。
三、丙酮酸衍生类型：丙酮酸族
糖酵解
丙酮酸
丙氨酸 缬氨酸
亮氨酸
丙酮酸族 以丙酮酸为起始物可合成L-丙氨酸、L-缬氨酸、L-亮氨酸。
四、甘油酸-3-磷酸衍生类型：丝氨酸族
糖酵解
甘油酸-3-磷酸
丝氨酸
甘氨酸
半胱氨酸
丝氨酸族 由甘油酸-3-磷酸为起始物，可合成丝氨酸、甘氨酸、半胱氨酸。
五、赤藓糖-4-磷酸和烯醇丙酮酸磷酸衍生类型：芳香族
氨基酸生物 合成的类型
生物化学复习笔记-氨基酸代谢
氨基酸代谢蛋白质的降解1.外源蛋白质消化蛋白质通过各种消化酶变成氨基酸进入体内2.内源蛋白质的转换正常成年人的摄入氮量与排泄氮量往往相等溶酶体途径细胞内蛋白质降解发生在溶酶体。
半衰期较长的蛋白通过该途径水解泛素化-蛋白酶体途径泛素可以介导蛋白质降解, 泛素与靶蛋白结合, 在蛋白酶体中降解。
半衰期短的蛋白通过该途径, 调节蛋白也可选择该途径自杀。
氨基酸分解氨基酸需要分解掉, 成为氨和碳骨架。
即脱氨基作用。
1.氧化脱氨基作用。
指氨基酸在相应酶催化下脱氨基。
主要发生在肝脏。
分别是L-氨基酸氧化酶, D-氨基酸氧化酶, L-谷氨酸脱氢酶。
前俩属于氧化还原酶类, 需要氧气。
更为重要的是谷氨酸脱氢酶(GDH), 其辅酶是NAD+或NADP+, 将谷氨酸的氨基氧化去掉, 生成α-酮戊二酸和铵根离子和NADH。
GDH存在于线粒体基质中2.转氨基作用。
该酶需要磷酸吡哆醛作为辅酶。
将一个氨基酸的氨基转到另一个酮酸上, 自己变成酮酸, 反应恰好把羰基换成氨基。
转氨酶在线粒体内外都有。
有了这个反应和氧化脱氨基作用, 我们就有新的手段。
3.联合脱氨基作用, 只需要把所有氨基转到α-酮戊二酸上生成谷氨酸, 再用GDH解决谷氨酸即可,除了直接用GDH, 还可以用嘌呤核苷酸循环解决。
氨的去向氨的去向一个是直接排出体外, 氨出外或者尿素出外, 另一个就是重新利用。
水生动物以氨排出, 脊柱动物以尿素排出, 鸟类和爬行类以尿酸排出尿素循环尿素循环主要发生在哺乳动物肝细胞中。
1.尿素的预备反应, 形成氨甲酰磷酸。
消耗一个二氧化碳, 一个氨,2分子ATP,酶为氨甲酰磷酸合酶(GPS-1),存在于肝细胞的线粒体基质中, 为了配合该酶, 需要有源源不断的氨来源, 因此线粒体基质中也配备了大量的谷氨酸脱氢酶。
另外还有GPS-2存在于所有细胞的胞液中。
2的氨供体是谷氨酰胺。
可以说, 肝细胞中的线粒体每天做的最主要的事就是合成氨甲酰磷酸。
合成这一步的目的是好转氨基。
氨基酸代谢的生物化学过程
氨基酸代谢的生物化学过程氨基酸代谢是生物体内一个重要的生物化学过程。
在人体中，氨基酸代谢主要发生在肝脏中，包括蛋白质的降解和新合成。
在这个过程中，一系列酶参与了氨基酸的转化，将其转化为能量或者供应新的蛋白质合成所需的氨基酸。
首先，氨基酸代谢的第一步是氨基基团的去除，这一过程称为脱氨作用。
脱氨酶是参与脱氨作用的关键酶，它能够催化氨基酸与α-酮酸反应，生成α-酮酸和氨气。
在这个过程中，氨基酸被转化为不同的代谢产物，例如α-酮酸、氨氨基酸和氨基酸。
这些代谢产物可以进一步参与能量代谢或者合成新的蛋白质。
其次，氨基酸的碳骨架可以被进一步代谢，主要通过三羧酸循环进行。
三羧酸循环是细胞内一个重要的代谢通路，能够将氨基酸的碳骨架转化为能量和有机物。
在这个过程中，氨基酸的碳骨架会被氧化分解，生成辅酶A和NADH等还原辅酶，并最终产生ATP。
此外，氨基酸代谢还涉及氨基酸的合成。
在蛋白质合成过程中，氨基酸可以被合成成新的蛋白质。
氨基酸的合成过程往往需要多种酶的参与，例如转氨酶、缬氨酸合成酶等。
这些酶能够催化氨基酸的合成反应，从而满足细胞对新蛋白质的需求。
总的来说，氨基酸代谢是一个复杂而严密的生物化学过程，通过一系列酶的协同作用，将蛋白质分解为氨基酸，进而参与能量代谢或者蛋白质合成。
这个过程的正常进行对维持生物体内稳态至关重要，任何环节的紊乱都可能导致疾病的发生。
因此，对氨基酸代谢过程的深
入研究不仅有助于我们更好地理解生物体内的代谢调控机制，也为相关疾病的防治提供了新的思路和方法。
【316字】。
生物化学 第08章 氨基酸代谢
含氮化合物
由氨基酸衍生的重要含氮化合物
生理作用
氨基酸
嘌呤碱 嘧啶碱 卟啉化合物 肌酸、磷酸肌酸 尼克酸 儿茶酚胺类 甲状腺素 黑色素 5—羟色胺 组胺 γ-氨基丁酸 精胺、精脒
含氮碱基 核酸成分 含氮碱基 核酸成分 血红素、细胞色素 能量贮存 维生素 神经递质 激素 激素 皮肤色素 血管收缩剂、神经递质 血管舒张剂 神经递质 细胞增殖促进剂
•结 束
142000 99000 91000
44000 4800 19000
急性肝炎 血ALT ↑ 心肌梗死 血AST ↑
胰腺
28000
2000
脾
14000
1200
肺
10000
700
血清
20
16
(三) 联合脱氨基作用肝、肾 转氨基与氧化脱氨基联合
嘌呤核苷酸循环 骨骼肌、心肌
程度
氧化脱氨基 转氨基 联合脱氨基
• 氨基酸
亚氨基酸
α- 酮酸
氨
L- 谷氨酸脱氢酶是最重要的氧化脱氨基催化酶 以NAD+（或NADP+）为辅酶的不需氧脱氢酶 体内分布广、活性强（除肌肉组织外） 催化L- 谷氨酸氧化脱氨，生成α- 酮戊二酸
（二）转氨基作用
一个氨基酸的氨基被转移到另一种酮酸的 酮基上，生成相应的酮酸和氨基酸。 由转氨酶（辅酶磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺）催化 不彻底的脱氨基作用
第2节 氨基酸的一般代谢
一、氨基酸代谢概况
1.外源性氨基酸： 食物蛋白质消化吸收的氨基酸
2.内源性氨基酸： 组织蛋白质降解及体内合成的氨基酸
3.氨基酸代谢库： 外源性氨基酸和内源性氨基酸的总称。 分布于体液各处，参与代谢。
4.氨基酸的去路： ①氨基酸最主要的功能是合成组织蛋白质。 ②通过脱氨基作用分解成α-酮酸和氨。 ③通过脱羧基作用生成胺类及二氧化碳。 ④转变成其他含氮物质如嘌呤、嘧啶等。
生物化学学习题氨基酸的代谢与氮循环过程
生物化学学习题氨基酸的代谢与氮循环过程生物化学学习题：氨基酸的代谢与氮循环过程氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，它们在细胞内经历一系列复杂的代谢过程。
其中，氨基酸代谢与氮循环过程是维持氮平衡的关键。
本文将详细探讨氨基酸的代谢及其与氮循环的关系。
一、氨基酸的代谢1. 氨基酸的脱氨反应氨基酸通过转氨酶催化作用，与α-酮酸发生转氨反应，生成相应的α-酮酸和谷氨酸。
同时，游离氨基团转化为谷氨酸，进而与其他代谢途径相互转化。
2. 谷氨酸的代谢谷氨酸是氨基酸代谢的中心物质之一，它可以在一系列反应中转化为其他氨基酸。
举例来说，谷氨酸可以在肾脏中通过谷氨酰胺转胺酶作用生成尿素，进而在尿素循环中排出体外，维持氮平衡。
此外，谷氨酸还可以通过乙酰谷氨酸转氨酶的催化作用转化为乙酰辅酶A，参与脂肪酸的合成等代谢过程。
3. 核苷酸的合成氨基酸不仅参与蛋白质合成，还可用于核苷酸的合成。
在细胞内，多种氨基酸可经过一系列酶催化作用，与核糖-5-磷酸、磷酸核糖等反应，合成不同类型的核苷酸。
这些核苷酸在细胞中扮演着重要的代谢和功能角色。
二、氮循环过程氮循环是指氨基酸代谢过程中，游离氨基团生成尿素并排出体外的过程。
氮循环包括以下几个关键步骤：1. 谷氨酸转氨酶反应在肝脏中，谷氨酸转氨酶催化作用使谷氨酸中的氨基团与谷草转氨酶结合，形成谷氨酰胺。
谷氨酰胺在肾脏中通过转氨酶的作用分解为谷氨酸和尿素，后者随尿液排出体外。
2. 尿素循环尿素是主要排泄体内游离氨基团的方式。
在尿素循环中，谷氨酰胺和二氧化碳经过一系列反应，由肝脏合成尿素。
尿素随血液循环到达肾脏，在肾单位中被分泌至肾小管，最终形成尿液排出体外。
3. 尿液排出尿液中除了含有尿素之外，还含有其他代谢产物和水分等。
通过尿液排出体外，人体能够有效地排除氨基酸代谢过程中产生的废物，维持氮平衡。
三、氨基酸代谢与氮循环的关系氨基酸代谢和氮循环密切相关，二者相互促进，维持了人体内氨基酸的平衡。
氨基酸通过转氨酶催化作用与α-酮酸发生转氨反应后生成谷氨酸，而谷氨酸可进一步转化为其他氨基酸，参与蛋白质的合成和其他代谢过程。
生物化学-氨基酸代谢
CHNH 2 COOH
Gln
NH4+
入血 Glu
随尿排出
二、氨的转运
• 氨是有毒物质，血中的NH3主要是以 无毒的Ala及Gln两种形式运输的。
（一）丙氨酸-葡萄糖循环
（二）谷氨酰胺的运氨作用
（一）丙氨酸-葡萄糖循环
肌肉
血液
肝
氨基酸 α-酮酸
α-酮戊 Ala 二酸
Ala Ala
谷 氨 酸 丙酮酸
COOH
CH2 CH2 CO COOH α -酮戊二酸 COOH
H2C CH2
H2N CH COOH
L-谷 氨 酸
NADH + H+ + NH3
LL--谷谷氨氨酸酸脱脱氢氢酶酶
NAD+ + H2O
Ala + -酮戊二酸 Glu + NAD+ + H2O
丙酮酸 + Glu -酮戊二酸+ NADH + NH4+
肝中活性最高
α-酮戊二酸
AST
Glu 心肌中活性最高
（三）联合脱氨基作用
• 在转氨酶和谷氨酸脱氢酶的联合作用下， 使各种氨基酸脱下氨基的过程。它是体 内各种氨基酸脱氨基的主要形式。其逆 反应也是体内生成非必需氨基酸的途径。
R
H2N CH COOH
α-氨基 酸 转转氨酶
R
CO COOH α -酮酸
一、体内氨的来源
1. 氨基酸脱氨基作用：是主要来源。还有 少量胺的氧化。
2. 肠道吸收的氨：4g/日 ①蛋白质的腐败作用 ②肠道尿素的水解
尿素 肠菌尿素酶 H2O
2NH3 + CO2
3. 肾小管上皮细胞分泌氨
生物化学第八章氨基酸代谢
碱性氨基酸转运蛋白
七种转运蛋白 (transporter) 亚氨基酸转运蛋白 β氨基酸转运蛋白 二肽转运蛋白 三肽转运蛋白
目录
γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用 γ-谷氨酰基循环(γ-glutamyl cycle) ： • 谷胱甘肽对氨基酸的转运 • 谷胱甘肽再合成
目录
细胞外
细胞膜
细胞液
COOH CHNH2 CH2 CH2 C NH
依赖ATP和泛素； 降解异常蛋白和短寿蛋白质。
目录
泛素（Ub）
76个氨基酸组成的多肽(8.5kD)
普遍存在于真核生物而得名
一级结构高度保守
目录
泛素介导的蛋白质降解过程
靶蛋白的泛素化：泛素与选择性被降解蛋白质 形成共价连接，并使其激活，包括三种酶参与 的3步反应，并消耗ATP。 泛素化蛋白质在蛋白酶体(proteasome)中降解。
要途径。
通过此种方式并未产生游离的氨。
目录
（二）氧化脱氨基作用
• 氧化脱氨基包括脱氢和水解两步反应。其 中，脱氢反应需酶催化，而水解反应则不 需酶的催化。
2H H2O R-C-COOH NH R-C-COOH + NH3 O
酶
R-CH-COOH NH2
目录
催化氧化脱氨基的酶
1. L-氨基酸氧化酶：
目录
2.氨的生成 未被吸收的氨基酸
脱氨基作用
氨
渗入肠道的尿素
尿素酶
目录
临床上用酸性灌肠降低肠道pH，NH3 转 变为NH4+以铵盐形式排出，可减少氨的吸 收，防止血氨升高。
目录
3. 其它有害物质的生成
酪氨酸 半胱氨酸 苯酚 硫化氢 吲哚
氨基酸代谢—个别氨基酸的代谢(生物化学课件)
CHO
formyl
亚胺甲基
CH
NH
formimino
（三）一碳单位的载体--四氢叶酸
H
N H2N C
N8 C 7CH2
O
COOH
3N C C 5N 6CH 9CH210NH
C NH CH CH2 CH2 COOH
OH H
5,6,7,8-四氢叶酸(FH4)
FH4的生成:
F FH2还原酶
NADPH+H+
二氢生物蝶呤
NADP+
NADP+H+
* 此反应为苯丙氨酸的主要代谢途径
正常情况下苯丙氨酸代谢的主要途径是在苯丙氨酸羟化 酶作用下生成酪氨酸，然后进一步代谢。
当苯丙氨酸羟化酶先天性缺乏时，苯丙氨酸不能转变为 酪氨酸，则主要经转氨基作用生成苯丙酮酸，苯丙酮酸 进一步转变为苯乙酸等产物，此时尿液中出现大量苯丙 酮酸及其代谢产物，称为苯丙酮酸尿血症。
N N R-5`-P
NH2
N 腺嘌呤 核苷酸 N
(AMP)
N N R-5`-P
延胡索酸
苹果酸
《生物化学》
目录
CONTENTS
氨基酸代谢
1
蛋白质的营养作用
2
氨基酸的一般代谢
3
个别氨基酸的代谢
血糖
**
目录
CONTENTS
氨基酸代谢
3.个别氨基酸的代谢
3.1
氨基酸的脱羧基作用
3.2
一碳单位的概念
3.3
《生物化学》
目录
CONTENTS
氨基酸代谢
1
蛋白质的营养作用
2
氨基酸的一般代谢
3
个别氨基酸的代谢
生物化学中的氨基酸代谢通路
生物化学中的氨基酸代谢通路生物化学中，氨基酸代谢是一个庞大而多样的领域，涉及到许多不同的反应和代谢通路。
氨基酸是生命活动中不可缺少的基本单元，通过氨基酸代谢，生物体可以生成能量、产生废物、合成重要的分子，同时也可以维持身体的营养平衡。
氨基酸代谢的第一步是蛋白质水解，将蛋白质分解成氨基酸。
这一过程发生在胃和小肠中，由胃蛋白酶和胰蛋白酶等酶类催化。
氨基酸进入血液后，被送到肝脏中进行进一步的代谢。
在肝脏中，氨基酸可以进入多种代谢途径，其中最常见的是转氨作用和脱氨作用。
转氨作用是将氨基酸中的氨基转移到α-酮酸上，生成新的氨基酸和新的α-酮酸。
这个反应由转氨酶催化，是氨基酸代谢的关键步骤之一。
脱氨作用是将氨基酸中的氨基直接脱离，生成氨气和相应的酮酸。
这个反应在肝脏中由谷胱甘肽转移酶、谷草转移酶和丙氨酸转移酶等多种酶类催化，是氨基酸代谢另一个重要的步骤。
除了这两种代谢途径外，氨基酸还可以进入尿素循环途径，将产生的氨气与二氧化碳结合，形成尿素，从而被排出体外。
尿素循环是人体处理氮代谢产生的废物的主要途径之一，也是氨基酸代谢中不可或缺的一部分。
在氨基酸代谢中，一些特定的氨基酸还可以进入其他代谢途径。
例如，赖氨酸、色氨酸和苯丙氨酸可以进入甲基化通路，参与S-腺苷甲硫氨酸（SAM）的合成。
SAM是生命中许多甲基化反应的底物，包括DNA和蛋白质的甲基化修饰。
另外，亮氨酸、异亮氨酸和缬氨酸可以进入甲基异戊烷代谢途径，参与异戊烷的合成。
异戊烷是一种重要的生物活性物质，能够调节细胞的生长、分化和凋亡等过程。
在氨基酸代谢中，还有一些与乙酰辅酶A（Acetyl-CoA）相关的代谢通路。
例如，丝氨酸和甘氨酸可以进入丝氨酸-甘氨酸代谢通路，生成丙酮酸和乙酰-CoA。
这些代谢产物可以继续进入三羧酸循环，供能量合成使用。
其中，苹果酸-麦芽酸途径是氨基酸代谢中另一个重要的通路。
该代谢通路包括克劳森-韦恩伯格途径和苹果酸-麦芽酸途径，可以将葡萄糖、丙酮酸和氨基酸转化为苹果酸和麦芽酸等中间产物。
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29
一、α-酮酸的代谢去向
1、经氨基化生成非必需氨基酸；
2、转变成糖及脂类；
氨基酸生糖及生酮性质的分类
二、蛋白质的消化 ▪蛋白质消化的生理意义：
（1）由大分子转变为小分子，便于吸收。 （2）消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒性反应。
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6
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（Phe.Tyr.Trp）
（Arg.Lys）
羧羧肽肽酶酶
（Phe. Trp）
（脂肪族）
胃蛋白酶 胰凝乳 弹性蛋白酶 胰蛋白酶 蛋白酶
• 依赖ATP • 降解异常蛋白和短寿命蛋白
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10
泛素？
*76个氨基酸的小分子蛋白(8.5kD)； *普遍存在于真核生物而得名； *一级结构高度保守。
泛素介导的蛋白质降解过程
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11
ATP AMP+PPi
（ubiquitin） E1-SH
E1-S-
E2-SH E1-SH
E2-S-
E3 E2-SH
氮平衡的意义：可以反映体内蛋白质代谢的慨况。
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4
2、生理需要量
80克/日
3、蛋白质的营养价值
*必需氨基酸(essential amino acid)
指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给 的氨基酸，共有8种：Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、 Phe、Trp。
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5
胺类
+ CO2
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25
（一）、γ-氨基丁酸，(γ-aminobutyric acid, GABA)
L-谷氨酸
L- 谷氨酸脱酶
GABA
CO2
*GABA是抑制性神经递质，对中枢神经有抑制作用。
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26
（二）、组胺 (histamine)
L-组氨酸 组氨酸脱羧酶 组胺
CO2
*组胺是强烈的血管舒张剂，可增加毛细血管的通透性，
氨基酸
转氨酶
α-酮酸
α-酮戊二酸 谷氨酸
NH3+NADH+H+
L-谷氨酸脱氢酶
H2O+NAD+
*此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内合成 非必需氨基酸的主要方式。
*主要在肝、肾组织进行。
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23
2、转氨基偶联嘌呤核苷酸循环
腺苷酸代琥
氨 基 酸
α-酮戊 二酸
天冬氨酸
珀酸合成酶
转 氨 酶
酮体 氧化供能
组织
分解
蛋白质
合成
氨基酸 代谢库
代谢转变
糖 胺类
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
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14
一、氨基酸的脱氨基作用
脱氨基方式：
▪氧化脱氨基 ▪转氨基作用 转氨基和氧化脱氨基偶联 ▪联合脱氨基 转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联 ▪非氧化脱氨基
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15
（一）、氧化脱氨基作用
Metabolism of Amino Acids
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1
本章主要内容：
一、蛋白质的营养作用 二、氨基酸的一般代谢 三、氨的代谢 四、氨基酸的生物合成（自学）
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2
第一节、蛋白质的营养作用
Nutritional Function of Protein
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3
一、蛋白质的营养作用
1、氮平衡(nitrogen balance) 氮总平衡：摄入氮 = 排出氮（正常成人） 氮正平衡：摄入氮 > 排出氮（儿童、孕妇等） 氮负平衡：摄入氮 < 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）
E1：泛肽激活酶 E2：泛肽载体蛋白 E3：泛肽-蛋白质连接酶
19S调节亚基
20S蛋白酶体
ATP
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多泛肽化蛋白 ATP
去折叠 水解
26S蛋白酶体
12
第二节、氨基酸的一般代谢
General Metabolism of Amino Acids
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13
氨基酸代谢概况
食物蛋白质
尿素
氨 α-酮酸
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7
三、细胞内蛋白质的降解
▪溶酶体途径:
—无选择地降解蛋白质
▪泛肽途径：
—给选择降解的蛋白质加以标记
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8
1、溶酶体内降解过程
• 不依赖ATP • 利用组织蛋白酶(cathepsin)降解外源性蛋白、膜蛋白和
长寿命的细胞内蛋白
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9
2、依赖泛素(ubiquitin)的降解过程
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20
2、转氨基作用的生理意义
转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要 方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。
*通过此种方式并未产生游离的氨。
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21
（三）、联合脱氨基作用
1、转氨基和氧化脱氨基偶联 2、转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联：主要在肌肉组织中
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22
1、 转氨基偶联氧化脱氨基作用
还可刺激胃蛋白酶及胃酸的分泌。
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27
（三）、5-羟色胺 (5-hydroxytryptamine, 5-HT)
色氨酸羟化酶
色氨酸
5-羟色氨酸脱羧酶
5-羟色氨酸
5-HT
CO2
* 5-HT在脑内作为神经递质，起抑制作用；在外周组
织有收缩血管的作用。
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28
第三节、氨 的 代 谢
Metabolism of Ammonia
酸的比例。 *大多数氨基酸可参与转氨基作用，但赖氨酸、脯氨酸、
羟脯氨酸除外。
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18
1、转氨基作用的机制
*转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛
氨基酸 α-酮酸
磷酸吡哆醛 转氨酶
磷酸吡哆胺
谷氨酸 α-酮戊二酸
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19
谷丙转氨酶（GPT）和谷草转氨酶（GOT）
谷丙转氨酶 （GPT）
谷草转氨酶 (GOT)
R-|C| -COO-+NH3
NH+3
α-氨基酸
H2O+O2
H酶（活性低，分布于肝及肾脏，辅基为FMN）
*D-氨基酸氧化酶（活性强，但体内D-氨基酸少，辅基为 FAD）
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17
（二）、转氨基作用(transamination)
特点： *没有游离的氨产生，但改变了氨基酸代谢库中各种氨基
转 氨 酶
1
2
腺苷酸 代琥珀酸
谷氨酸 α-酮酸
草酰乙酸
苹果酸
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延胡索酸
次黄嘌呤 核苷酸 (IMP)
NH3 腺苷酸 脱氢酶
H2O
腺嘌呤 核苷酸 (AMP)
24
二、氨基酸的脱羧基作用
脱羧基作用(decarboxylation)
R
H C NH2 COOH
氨基酸
氨基酸脱羧酶 磷酸吡哆醛
RCH2NH2
COOH
COOH
CH2 CH2 + CH NH2 COOH
H2O
L-谷氨酸脱氢酶 NAD(P)+ NAD(P)H+H+
CH2 CH2 + C=O
COOH
NH3
*L-谷氨酸脱氢酶：
•活性强，分布于肝、肾及脑组织 •辅酶为NAD+或NADP+ •专一性强，只作用于谷氨酸
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16
R-CH-COO-氨基酸氧化酶（FAD、FMN） |