生物化学第一章蛋白质化学
生物化学 2
第一章蛋白质1.蛋白质的元素组成：主要由C、H、O、N、S等元素组成，有些还含有少量P和金属元素Fe、Cu、Zn等。
其中各种蛋白质平均含N量占整个分子量16%,即1gN→6.25g蛋白质；2.蛋白质的基本组成单位--氨基酸。
氨基酸结构：除甘氨酸以外，均为L-α-氨基酸。
分类：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸、芳香族氨基酸）。
理化性质：○1、两性解离○2、含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质○3、氨基酸可与茚三酮反应生成蓝紫色化合物。
3.标准氨基酸的结构特点：由C、H、O、N、S等元素组成的含氨基的有机酸，它们都是α-氨基酸，它们含有一个氨基和一个羧基结合在α-碳原子上，一个氢离子，区别在于其R基团的结构、大小、电荷以及对氨基酸水溶性的影响。
4.酸性氨基酸：侧链含有羧基；包括天冬氨酸、谷氨酸。
碱性氨酸：侧链含有氨基、胍基，咪唑基；赖氨酸、精氨酸，组氨酸。
芳香族氨基酸：含有疏水性较强的苯基、酚基和吲哚基；包括苯丙氨酸，色氨酸，酪氨酸。
5.氨基酸的两性电离：氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，在酸性溶液与H+结合成带正电的阳离子（—NH3+），也可在碱性溶液中与OH—结合，失去质子变成带负电的阴离子（—COO—），因此氨基酸为两性电解质。
6氨基酸的等电点：在某溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性粒子，呈电中性，此溶液的pH值即为该氨基酸的等电点。
7.肽键的形成：两分子氨基酸，其中一分子氨基酸的α-羟基和另一分子氨基酸的α-氨基脱去一分子水，缩合成肽，在该物质中连接两分子氨基酸的酰胺键极为肽键。
8肽的概念：氨基酸残基通过肽键连接成肽。
9.蛋白质的理化性质：○1、两性电离的性质和具有等电点；○2、胶体性质；○3、蛋白质的空间结构破坏会引起变性、同时还可能引起沉淀；蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰。
10.丙酮沉淀：在0—4℃的低温下，用10 倍于蛋白质量的丙酮，使之沉淀，沉淀后立即分离丙酮，否则蛋白质会变性。
01 第一章 蛋白质化学 华中农业大学微生物考研生物化学
第一章 蛋白质化学蛋白质是最重要的生物大分子，同时蛋白质化学在生物化学中也是第一重要的部分。
要学好生物化学就一定要首先学好蛋白质化学。
蛋白质化学这一章内容很多，重点是蛋白质的结构和功能，其难点是掌握蛋白质或氨基酸的两性解离。
为使读者更好地掌握两性解离，本章以氨基酸的两性解离为例进行较详细的解释。
当可解离基团HA 或A-发生解离时：其中Ka 与Kb 分别为酸式解离常与碱式解离常数：Ka=[H +]×[A -]/[HA]Kb=[HA]×[OH -]/([A -]×[H 2O])由于[H 2O]可近似看作为1，而[OH -)×[H +]=10-14；[OH -]=10-14/[H +]Kb=[HA]×[OH-]/[A -]=([HA]/[A -]×（10-14/[H +]）=[[HA]/([A -]×[H +])]10-14=10-14 × 1/KaKa ×Kb=10-14为了使用上的方便，我们把X 的负对数用pX 表示，把上式两边取负对数：pKa+pKb=14这样我们就可以清楚地看到对于同一对解离基团的pKa 与pKb 之间的关系。
一般情况下我们都使用pKa ，而pKb 使用则较少。
在处理pH 值与某一可解离基团解离程度之间的关系时，我们就要使用Henderson-Hasselbalch 方程，此方程是怎样来的呢，请看：各成分的摩尔浓度为[HA] [H +][A -]Ka=（[H +]×[A -]/[HA]=[H +]×（[A -]/[HA]）两边取负对数：pKa=pH-Ig （[A -]/[HA]）Ph=pKa+1g （[A -]/[HA]）=pKa+1g （[碱]/[碱]）上式即为Hendreson-Hasselbalch 方程。
在这里，可以接受H +的A -被看作是广义碱，而能释放H +的HA 被看作是广义的酸。
生化名词解释
生物化学名词解释第一章蛋白质化学1、别构效应：别构效应又称变构效应，当某些寡聚蛋白与别构效应剂发生作用时，可以通过蛋白质构象的变化来改变蛋白质的活性，这种改变可以是活性的增加或减少。
这里的别构效应剂可以是蛋白质本身的作用物也可以是作用物以外的物质。
2、蛋白质的变性作用：天然蛋白质分子受到某些物理、化学因素，如热、声、光、压、有机溶剂、酸、碱、脲、胍等的影响，生物活性丧失，溶解度下降，物理化学常数发生变化，这种过程称为蛋白质的变性作用。
蛋白质的变性作用的实质就是蛋白质分子中次级键的破坏，而引起的天然构象被破坏，使有序的结构变成无序的分子形式。
蛋白质的变性作用只是三维构象的改变，而不涉及一级结构的改变。
3、两性解离：氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子的形式存在，即，同一个氨基酸分子上带有能放出质子的正离子和能接受质子的负离子。
4、等电点：在某一pH环境下，氨基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋势相等，所带净电荷为零，在电场中不运动。
此时，氨基酸所处环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。
第二章核酸化学1、DNA的解链（溶解）温度（Tm）：DNA热变性呈现出协同性，同时伴随A260增大，吸光度增幅中点所对应的温度叫做链解（溶解）温度，用符号Tm表示，其值的大小与DNA中G+C碱基对含量呈正相关。
2、核酸的变性：指双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链。
核酸的变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，所以它的一级结构（碱基顺序）保持不变。
3、核酸的复性：变性DNA在适当的条件下，又可以使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，这一过程称为复性。
4、增色效应：核酸变性或降解时光吸收值显著增加。
5、减色效应：当核酸复性后，光吸收值又回复到原有水平。
6、分子杂交：退火条件下，不同来源的DNA互补区形成氢键，或DNA单链和RNA链的互补区形成DNA-RNA杂合双链的过程。
7、退火：热变性DNA经过缓慢冷却后即可复性，称为退火。
生物化学判断题
第一章蛋白质化学1、蛋白质的变性是其构象发生变化的结果。
T2、蛋白质构象的改变是由于分子共价键的断裂所致。
F3、组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。
F4、蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。
F5、组成蛋白质的氨基酸都能与茚三酮生成紫色物质。
F6、Pro不能维持α-螺旋，凡有Pro的部位肽链都发生弯转。
T7、利用盐浓度的不同可提高或降低蛋白质的溶解度。
T8、蛋白质都有一、二、三、四级结构。
F9、在肽键平面中，只有与α-碳原子连接的单键能够自由旋转。
T10、处于等电点状态时，氨基酸的溶解度最小。
T11、蛋白质的四级结构可认为是亚基的聚合体。
T12、蛋白质中的肽键可以自由旋转。
F第二章核酸化学1、脱氧核糖核苷中的糖环3’位没有羟基。
F2、若双链DNA中的一条链碱基顺序为CTGGAC，则另一条链的碱基顺序为GACCTG。
F3、在相同条件下测定种属A和种属B的T m值，若种属A的DNA T m 值低于种属B，则种属A的DNA比种属B含有更多的A-T碱基对。
T4、原核生物和真核生物的染色体均为DNA与组蛋白的复合体。
F5、核酸的紫外吸收与溶液的pH值无关。
F6、mRNA是细胞内种类最多，含量最丰富的RNA。
F7、基因表达的最终产物都是蛋白质。
F8、核酸变性或降解时，出现减色效应。
F9、酮式与烯醇式两种互变异构体碱基在细胞中同时存在。
T10、毫无例外，从结构基因中的DNA序列可以推出相应的蛋白质序列。
F11、目前为止发现的修饰核苷酸大多存在于tRNA中。
T12、核糖体不仅存在于细胞质中，也存在于线粒体和叶绿体中。
T13、核酸变性过程导致对580nm波长的光吸收增加。
F14、核酸分子中的含氮碱基都是嘌呤和嘧啶的衍生物。
T15、组成核酸的基本单位叫做核苷酸残基。
T16、RNA和DNA都易于被碱水解。
F17、核小体是DNA与组蛋白的复合物。
T第三章糖类化学1、单糖是多羟基醛或多羟基酮类。
T2、蔗糖由葡萄糖和果糖组成，它们之间以α(1→6)键连接。
生物化学第一章蛋白质化学
组成蛋白质的元素：
主要元素组成： 碳(C) 50% ~ 55% 氧(O) 19% ~ 24% 氢(H) 6% ~ 8% 氮(N) 13% ~ 19% 硫(S) 0% ~ 4%
少量的 磷(P)、铁(Fe)、铜(Cu)、锌(Zn)和碘(I)等
蛋白质元素组成特点：
各种蛋白质含氮量很接近，平均为16％
故可根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 样品中蛋白质的含量〔g〕
脱水作用
脱水作用
－－
碱
酸－
－
－
－－ －
不稳定的蛋白质颗粒
带负电荷的蛋白质
溶液中蛋白质的聚沉
〔三〕蛋白质的变性、沉淀与凝固
1. 蛋白质的变性〔denaturation〕 在某些理化因素作用下，蛋白质的构
象被破坏，失去其原有的性质和生物活性， 称为蛋白质的变性作用。
变性后的蛋白称为变性蛋白质。
常见的变性因素：
2. 极性中性氨基酸
R-基含有极性基团； 生理pH条件下不解离。 包括7个：
甘氨酸(Trp)、 丝氨酸(Ser)、
半胱氨酸(Cys)、 谷氨酰胺(Gln)、 天冬酰胺(Asn)、 酪氨酸(Tyr) 苏氨酸(Thr)
3. 酸性氨基酸
R-基有COOH(COO-)
带负电荷
4. 碱性氨基酸
R-基有NH2(NH3+)
牛胰核糖核酸酶的变性与复性
尿素或盐酸胍 β-巯基乙醇
透析
有活性
无活性
〔二〕一级构造与功能的关系 1.一级构造相似的蛋白质功能相似 一级构造不同的蛋白质功能不同
胰岛素的一级构造及种属差异
一级构造不同的蛋白质功能不同
ACTH 促肾上腺素皮质激素
MSH 促黑激素
生物化学第一章蛋白质概论
一般动物: 6.25 牛奶: 6.38
植物: 5.7
大米: 5.95
（二） 蛋白质的分子组成
1.蛋白质的水解产物
• 蛋白质的水解过程为:
蛋白质 月示 胨 多肽 二肽 α-氨基酸 分子量：>104 5×103 2×103 500-103 200 100
• α-氨基酸(amino acid)是蛋白质的基本组成 单位
2.根据R基团的化学结构分类
（1）脂肪族氨基酸：Gly,Ala,Val,Leu,IleSer,Thr，
Cys,Met,Asn,Gln,Asp,Glu,Lys,Arg；
（2）芳香族氨基酸：Phe,Tyr,Try； （3）杂环氨基酸：His； （4）杂环亚氨基酸：Pro；
3.根据R基团的极性分类
（1）非极性氨基酸
（二）蛋白质在自然界的分布及重要性
2. 凡是有生命的地方，基本上都有蛋白质在起作用。
蛋白质和核酸是生命的主要物质基础。 蛋白质是生Байду номын сангаас表现千差万别的功能的基本物质。
3．蛋白质在食品加工中的重要性；
蛋白质的加工特性影响食品的营养及感官品质; 某些食品的制造利用蛋白质的特性;
二、蛋白质的分类
•按分子形状分两类： 球状蛋白和纤维状蛋白
（二）蛋白质在自然界的分布及重要性
1.蛋白质是一切生物体的重要组成成分
•从高等动植物到低等微生物 •从最复杂的人类到最简单的病毒 例：蛋白质在生物体中占干重为
人体：45% 横纹肌：80% 心脏：60% 细菌：50~80% 酵母：46.6% 病毒： 60% 小麦：约9% 大豆：约36% 花生：26%
营养和贮存功能----为机体提供养料如醇溶蛋白、卵清蛋 白、酪蛋白
生物化学——第一章蛋白质
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
O H 2N CH C OH
CH CH 3 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
谷氨酸（二羧基一氨基） pK1 pK2 pK3
碱性氨基酸：pI = (pK2 + pK3 )/2
赖氨酸（一pK羧1 基二p氨K2基pK）3
• 中性氨基酸pI一般为6.0答案：
• 提问：为什么偏酸性？
• -COOH解离程度略大于-NH2 • 提问：酸性氨基酸的pI(更偏酸、更偏碱）？
• 更酸（3.0 左 右）
非极性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH CH 3 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH CH 3 CH 2 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
H N
CO OH
吡咯
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
2、分类
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。 20种基本氨基酸按R的极性可分为： （1）非极性氨基酸 （2）极性氨基酸 （不带电荷氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸）
王镜岩-生物化学(第三版)配套练习及详解
第一章蛋白质化学I 主要内容一、蛋白质的生物学意义蛋白质是生物体内最为重要的有机化学物质之一，它几乎参与了生物体所有的生命活动，如生物体的构成、机体的运动、化学催化、机体的免疫保护、生物遗传信息的传递与表达等等，可以说蛋白质是一切生命活动的重要支柱，没有蛋白质就没有生命现象的存在，因此，蛋白质化学是生物化学中一个重要的研究方面。
二、蛋白质的元素组成蛋白质是由C、H、O、N、S等几种元素构成，其中C 50-55%、H 6-8%、O 20-30%、 N 15-17%、S 0-4%，且含量基本相同，因此通过测定蛋白质样品中元素含量就可以推测出样品中蛋白质的含量。
三、蛋白质的氨基酸组成（一）氨基酸的结构及特点一般的蛋白质都是由20种氨基酸构成，这些氨基酸都是在蛋白质的合成过程中直接加进去的，并有专门的遗传密码与其对应，这些构成蛋白质的基本氨基酸称为天然氨基酸(通用氨基酸)。
天然氨基酸具有如下特点：1. 20种天然氨基酸均有专门的遗传密码与其对应，它们在蛋白质的合成中是直接加上去的。
2. 除甘氨酸外，其它氨基酸至少含有一个手性碳原子。
3. 除脯氨酸外，其它氨基酸均为 -氨基酸。
4. 氨基酸虽有D、L–型之分，但存在于天然蛋白质中的氨基酸均为L-型氨基酸。
（二）天然氨基酸的分类1.根据氨基酸分子中氨基和羧基的相对数量进行分类2.根据氨基酸分子结构分类3.根据氨基酸侧链基团极性分类氨基酸根据其侧链基团在近中性的pH条件下是否带电荷以及带电荷的种类分成四类：非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸。
（三）稀有蛋白质氨基酸这部分主要是指虽然在蛋白质中有所存在，含量却较少的一类氨基酸。
蛋白质中的稀有氨基酸是在蛋白质合成后的加工过程中通过化学的方法在天然氨基酸的基础上增加某些基团而形成的。
（四）非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸是细胞中不参与天然蛋白质合成的一类氨基酸。
（五）氨基酸的重要理化性质1. 一般理化性质2. 氨基酸的酸碱性质与等电点3. 氨基酸的主要化学性质（1）茚三酮反应（2）桑格反应（Sanger reaction）（3）埃德曼反应（Edman reaction ）4. 氨基酸的光学性质由于氨基酸分子中除甘氨酸外都有不对称碳原子的存在，因此，天然氨基酸中除甘氨酸外均有旋光现象的存在。
生物化学第一章蛋白质121
R CH NH2 COO
pH > pI
净电荷为负
当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负 电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动， 此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelctric point)。
甘
甘氨酸盐酸盐（A+） 等电点甘氨酸（A）
甘氨酸钠（A-）
蛋白质主要元素组成：C、H、O、N、S 微量元素：P、Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se 等。
蛋白质平均含N量为16％,这是凯氏定 氮法测蛋白质含量的理论依据：
蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25
蛋白质的分类
• 根据分子形状分类：
• 根据化学组成分类：
蛋白质主要功能：
催化功能； 调节功能； 运动功能； 信息功能；
特征：两条或多 条伸展的多肽链 侧向集聚，通过 相邻肽链主链上 的N-H与C=O之间 有规则的氢键， 形成锯齿状片层 结构，即β－折 叠片。
• 类别： • 平行：N端在同一方向。 • Φ=-119°，ψ=+113° • 反平行：N端一顺一反交替排列。 • Φ=-139°，ψ=+135°
特征：多肽 链中氨基酸 残基n的羰基 上的氧与残 基 （ n+3 ） 的 氮原上的氢 之间形成氢 键，肽键回 折 1800 。 形 成 10 个 原 子 组成的环。
β－转角（β-turn）
无
规
则
卷
曲
无规则卷曲
示
意
图
细胞色素C的三级结构
超二级结构
(super-secondary structure)
在蛋白质分子中，特别是球状蛋白质 中，由若干相邻的二级结构单元（即α— 螺旋、β—折叠片和β—转角等）彼此相互 作用组合在一起，，形成有规则、在空间 上能辨认的二级结构组合体，充当三级结 构的构件单元，称超二级结构。
《生物化学(高职案例版)》第1章：蛋白质的结构与功能
三级结构对于蛋白质的分子形状及其功能活 性部位的形成起重要作用。 性部位的形成起重要作用。具有三级结构的蛋白 质才有生物学活性， 质才有生物学活性，如肌红蛋白就是由一条多肽 链构成的具有三级结构的蛋白质分子。 链构成的具有三级结构的蛋白质分子。
（三）蛋白质的四级结构
两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链， 两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链， 通过非共价键结合而形成的空间结构称为蛋白质的 四级结构（ ）。维持四级结 四级结构（quarternary structure）。维持四级结 ）。 构的次级键有氢键、疏水键和盐键。 构的次级键有氢键、疏水键和盐键。
一、蛋白质的一级结构
蛋白质分子中氨基酸的连接方 式和排列顺序称为蛋白质的一级结 structure）。 构（primary structure）。
氨基酸的连接方式 一个蛋白质分子所含氨基酸的 数目各有不同，少的几十个，多的 数目各有不同，少的几十个， 可达几万个乃至几十万个。 可达几万个乃至几十万个。氨基酸 如何连接？ 是 如何连接？
五、蛋白质的紫外吸收性质
• 大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨 酪氨酸和色氨酸。 酸、酪氨酸和色氨酸。 • 这三种氨基酸在280nm 紫外光谱附近有 这三种氨基酸在280nm 最大吸收峰值。因此， 最大吸收峰值。因此，大多数蛋白质在 紫外光谱附近显示强的吸收。 280nm 紫外光谱附近显示强的吸收。 • 利用这个性质，可以对蛋白质进行定性 利用这个性质， 鉴定。 鉴定。
第１章
蛋白质的结构与功能
蛋白质（protein）是由氨基酸构成的具 ） 有特定空间结构的高分子有机化合物， 有特定空间结构的高分子有机化合物，是生 命的物质基础。 命的物质基础。
第１节 蛋白质的分子组成
《生物化学》绪论 第1章 蛋白质化学
定的蛋白质肽键断裂，各自得到一系列大小不同 的肽段。
⑷分离提纯所得的肽，并测定它们的序列。
⑸从有重叠结构的各个肽的序列中推断出蛋白质
中全部氨基酸排列顺序。
一级结构确定的原则
蛋白质一级结构测定的战略原则是将大化小，逐
段分析，先后采用不同方法制成两套肽片断，并 对照两段肽段，找出重叠片断，排出肽的前后位 臵，最后确定蛋白质的完整序列。
α-螺旋结构
每个氨基酸残基的－NH
－与间隔三个氨基酸残 基的=C=0形成氢键。每 个 肽 键 的 =C=0 与 － NH －都参加氢键形成，因 此 保 持 了 α- 螺 旋 的 最 大 稳定性。
绝大多数蛋白质以右手
右手α螺旋
α- 螺 旋 形 式 存 在 。 1978 年发现蛋白质结构中也 有 左 手 α- 螺 旋 结 构 。
第一章 蛋白质化学
第一章 蛋白质化学
蛋白质是由不同的 α-氨基酸按一定
的序列通过酰胺键（蛋白质化学中专 称为肽键）缩合而成的，具有较稳定 的构像并具有一定生物功能的生物大 分子。
1.1 蛋白质的生物学意义
蛋白质是一切生物体的细胞和组织的主要组成成
分，也是生物体形态结构的物质基础，使生命活 动所依赖的物质基础。 蛋白质分子巨大、结构复杂，使得蛋白质的理论 研究及其应用受到限制。近年来在重组DNA技术 基础上发展起来的蛋白质工程为解决这方面的问 题提供了最大的可能性。蛋白质工程可改变蛋白 质的生物活性，改变蛋白质的稳定性，改变受体 蛋白质的特性。通过蛋白质工程可深入地研究蛋 白质的结构与功能的相互关系。
1.2 蛋白质的元素组成
经元素分析，蛋白质一般含碳50%~55%，氢
6%~8% ， 氧 20%~23% ， 氮 15%~18% ， 硫 0%~4%。 有的蛋白质还含有微量的磷、铁、锌、铜、钼、 碘等元素。 氮含量在各种蛋白质中比较接近，平均为16%。 因此，一般可由测定生物样品中的氮，粗略的 计算出蛋白质的含量。（1g的氮≈ 6.25 g的蛋 白质）
生物化学第一章 蛋白质——结构与功能的关系
Arg
缩，有催产及排乳功能，并促进遗
Gly NH2
忘； 加压素：使血管平滑肌收缩，增加
牛加压素
血压，减少排尿，故又叫抗利尿素； 并增强记忆
（3）、神经肽
➢·脑啡肽
+H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-COO-
➢·Leo脑啡肽
+H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-COO-
➢·有镇痛麻醉作用。
（2）. 多肽类激素：
•种类较多，生理功能各异。主要见于 下丘脑及垂体分泌的激素。
Cys Tyr ILe Gln Asn Cys Pro Leu Gly
S S
NH2
牛催产素
Cys Tyr Phe Gln Asn Cys Pro Arg Gly
S S
NH2
牛加压素
催产素和加压素
Cys Tyr ILe S Gln S Asn Cys Pro Leu Gly NH2
第三节 肽
1. 肽的概念
一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基脱水缩合而 成的化合物称为肽。其中的氨基酸单位称氨基酸残基。
肽键:肽分子中，一个氨基酸分子的α-羧基与另一个 氨基酸分子的α-氨基经脱水形成的键（-CO-NH），又 称为酰胺键（肽键）。
H2N
R1 O CC
OH
+
HN
R2 C
COOH
- H2O
4. 肽的物理和化学性质
• 短肽在晶体和水溶液中以偶极离子形式存在，酸碱性 质决定于末端的氨基和羧基以及可解离的侧链基团。
• 许多化学反应与氨基酸相似，与茚三酮发生呈色反应； 能发生双缩脲反应，形成紫红色或蓝紫色反应（氨基酸 不能） Pr特有的反应。
生物化学生物化学第一章蛋白质
PAGE
垂
直
平
低浓度浓缩胶
板
电
泳
高浓度分离胶
示
意
图
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学一章蛋白质
• 肌红蛋白和血红蛋白的每条链都含一个血 红素辅基。
• 血红素由四个吡咯环构成的原卟啉Ⅸ和一 个铁离子组成。作为亚铁离子，可形成6个 配位键：其中4个与卟啉与环的氮原子连接， 第五个与His93相连，第六个与氧可逆结合 附近有个His64辅助氧的结合。
生物化学生物化学第一章蛋白质
肌红蛋白与血红蛋白的结构与功能
生物化学生物化学第一章蛋白质
目录
• 肌红蛋白(Mb)由153个氨基酸残基组成,血 红蛋白(Hb)的α亚基有141个氨基酸,β亚基 有146个氨基酸残基。Mb and Hb的两种亚 基氨基酸残基数和序列均有变化，但它们 的三级结构几乎完全相同。
• 同功能蛋白质：不同生物体中表现同一功 能的蛋白质，又称同源蛋白质。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 对比不同生物的同源蛋白质的氨基酸序列 可以发现，它们长度相同或相近，而且许 多位置的氨基酸是相同的。这些相同的氨 基酸残基称为不变残基。
• 不变残基对于同源蛋白的功能是必需的。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 说明肌红蛋白和血红蛋白的α亚基和β亚基 都起源于一个共同的祖先。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 在血红蛋白和肌红蛋白分子中与辅基血红 素相连的氨基酸都是组氨酸。说明不同氨 基酸序列中只有关键的氨基酸不变才能产 生相同的构象，执行相同的功能。
• 这种关键氨基酸通常提供形成蛋白质构象 的必要基团。
王镜岩生物化学知识点整理版
教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素（化学）组成主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。
有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。
每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%）二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。
存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。
（三）氨基酸的重要理化性质1．一般物理性质α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。
各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。
一般溶解于稀酸或稀碱，但不能溶解于有机溶剂，通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。
芳香族氨基酸（Tyr、Trp、Phe）有共轭双键，在近紫外区有光吸收能力，Tyr、Trp的吸收峰在280nm，Phe在265 nm。
由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
2．两性解离和等电点（isoelectric point, pI）氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在，既可作为酸（质子供体），又可作为碱（质子受体）起作用，是两性电解质，其解离度与溶液的pH有关。
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这可用于测定蛋白质的含量——凯氏定氮法。 蛋白含量＝含氮量/16％＝含氮量X6.25
2. 蛋白质的氨基酸组成
❖ 蛋白质的基本结构单元是氨基酸(amino acid)
❖ 多个氨基酸首尾连结形成长而不分支的多聚物——多 肽链
❖ 多肽链再折叠卷曲，形成蛋白质
亚氨基酸
H N
CO OH
-吡咯烷基-a-羧酸
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氨基酸的结构
甘氨酸Glycine 丙氨酸Alanine 缬氨酸Valine 亮氨酸Leucine
异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸Proline
甲硫氨酸 Methionine
含硫氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH 2 S CH 3
Gly外）
1.2 蛋白质中常见氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
脂肪族氨基酸
O
H2N CH C OH
H 氨基乙酸
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12
甘氨酸 Glycine
丙氨酸 Alanine
氨基酸的结构
脂肪族氨基酸
O H2N CH C OH
CH3
a-氨基丙酸
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13
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
丙氨酸 Alanine
a -氨基--甲硫基丁酸
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氨基酸的结构
甘氨酸Glycine 丙氨酸Alanine 缬氨酸Valine 亮氨酸Leucine 异亮氨酸Ileucine 脯氨酸Proline
甲硫氨酸 Methionine 半胱氨酸 Cysteine
含硫氨基酸
a -氨基--巯基丙酸
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19
氨基酸的结构
蛋白。
运输4作.参用与机专体一的运运输动各：种如小心分跳子、和胃离肠子蠕动等，依靠如与血肌红肉蛋收白缩、有膜关蛋的白蛋
白质来实现，如肌球蛋白、肌动蛋白。
防御5也作.参称用与免机疫防度体球御专的蛋异一防白体性御，侵：是入蛋机机白体体质抵，。抗清外除来抗侵原害，的具防高御机如 壳能免蛋，疫白靠球抗蛋体白，、抗病体毒外
结合蛋白 （简单蛋白＋非蛋白类物质）
脂蛋白（与脂类结合） 核蛋白（与核酸结合） 金属蛋白（与金属离子） 糖蛋白（与糖类结合）
三. 蛋白质的基本单位--氨基酸(amino acid)
COO H
H2N
CH
R
a-氨基酸
1. 氨基酸的构型与分类
1.1 氨基酸的构型
D型 与 L型
组成蛋白 质的氨基
酸都为 L型（除
如a-角蛋白、胶原蛋白
催化1质2作..作 调。用为节生代高化物谢效反催反专应化应一剂：地：一催在 些化体 激机内 素体催 是内化 蛋几各 白乎种 质所物 或有质 肽的代 ，生谢 如反 胰酶应 岛的素酶、几生乎长都素是。蛋白
调节3蛋作.运白用输)、载运通动体输过有：脂体序如类液进红物，行细质神胞的经中是系运载统输脂调O蛋节2、白机C、体O运代2要铁谢靠蛋活H白b如 调等(激 蛋H转e素白运m、、蛋og神阻白lo经遏或b递蛋i叫n质白血载、红体钙
3. 蛋白质的分类
依分子形状
球状蛋白：易溶解，功能性蛋白 纤维状蛋白：不溶于水，结构蛋白
依功能
活性蛋白：具生物活性，承担一定功能 非活性蛋白：支持、保护作用，即结构蛋白
简单蛋白 （只有Aa）
依组成
清蛋白（溶于水） 球蛋白（微溶于水，溶于稀盐溶液） 谷蛋白（溶于稀酸、碱，不溶于水） 醇蛋白（溶于70－80％乙醇，不溶于水） 精蛋白 组蛋白 硬蛋白
典型的蛋白质分子含数百至数千个Aa残基， 分子量数千至数百万。
一. 蛋白质及其生物学意义
•蛋白质存在于所有的生物细胞中， 是构成生物体最基本的结构物质和 功能物质。
•蛋白质是生命活动的物质基础， 它参与了几乎所有的生命活动过程。
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4
一. 蛋白质及其生物学意义
结构蛋白
构建生命体的材料（没有不含蛋白的 生物体）
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
丙氨酸 Alanine
缬氨酸 Valine
亮氨酸 Leucine
异亮氨酸 Ileucine
脂肪族氨基酸
a-氨基--甲基戊酸
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氨基酸的结构
甘氨酸Glycine 丙氨酸Alanine 缬氨酸Valine 亮氨酸Leucine
异亮氨酸 Ileucine
脯氨酸 Proline
缬氨酸 Valine
脂肪族氨基酸
O
H 2N CH C OH
CH CH 3
CH 3
a-氨基异戊酸
甘氨酸 Glycine
丙氨酸 Alanine
缬氨酸 Valine
亮氨酸 Leucine
脂肪族氨基酸
O
H 2N
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CH C OH CH 2 CH CH 3 CH 3
a-氨基异己酸 15
运动异作的用生物负学责功机能体。的运动
如肌动蛋白、肌球蛋白
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二. 蛋白质的组成与分类
1. 元素组成
C、 H、 O、 N ，大多含有 S. 有的还含有P、Fe、I、 Cu、Mo、Zn （碳 50％-55%、氢 6.5-7.3％、 氧 19-24％、
氮 16%、硫 0-3％、） 其他 微 量
第一章
蛋白质化学
周口师范学院生命科学系
(2008. 09)
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1
主要内容
一. 蛋白质及其生物学意义 二. 蛋白质的组成与分类 三. 蛋白质的基本单位--氨基酸 四. 肽 五. 蛋白质的结构 六. 蛋白质分子结构与功能的关系 七. 蛋白质的性质分析
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2
一. 蛋白质及其生物学意义
蛋白质 (protein ,1838年提出,最重要的/ 最原始的/最根本的) (是由许多不同的α-氨基酸 按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的， 具有复杂结构和重要生物学功能的高分子有机物 质，是生命体系中最重要的成分.
6.接受传递信息：如口腔中的味觉蛋白、视网膜中的视觉蛋白。
营养78作..调 其用节它或：氨或控如基某制鸡酸些细蛋贮物胞清库质的蛋，与生白用 蛋长、于 白、牛生 质分奶长 结化中发 合、的育 而遗酪所 被传蛋需 贮信白； 存息是的营表养如 种达和卵 子。储清贮存蛋藏蛋白蛋白、白；酪胶蛋原白蛋、
白、纤维蛋白等属于结构蛋白。还有甜味蛋白、毒素蛋白等都具有特
苯丙氨酸
Phenylalan ine
芳香族氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2
a -氨基--苯基丙酸
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氨基酸的结构
苯丙氨酸
Phenylalan ine 酪氨酸
Tyrosine
芳香族氨基酸
O H 2 N CH C OH