蛋白质分子的一级结构
蛋白质一级结构二级结构三级结构四级结构解释
蛋白质一级结构二级结构三级结构四级结构解释【摘要】蛋白质是生物体内重要的大分子，负责许多生物学功能。
蛋白质的结构可分为四个级别：一级结构指的是氨基酸的简单线性排列，二级结构是氨基酸的局部区域形成α螺旋或β折叠，三级结构是整个蛋白质分子的空间构象，四级结构是多个蛋白质分子相互组装在一起形成的复合物。
蛋白质的结构决定了其功能，例如酶的特异性和亲和力。
蛋白质的结构与功能高度相关，对于研究蛋白质功能和疾病治疗有着重要意义。
蛋白质的结构从简单到复杂，具有多种不同层次的组织关系，这些不同级别的结构相互作用，共同决定了蛋白质的生物学功能。
【关键词】蛋白质，一级结构，二级结构，三级结构，四级结构，解释，总结1. 引言1.1 蛋白质概述蛋白质是生物体内功能性非常重要的大分子，它们参与了生物体内的几乎所有生物过程。
蛋白质是由氨基酸分子通过肽键连接而成的多肽链，具有多种结构和功能。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，即多肽链的线性排列方式。
二级结构是指多肽链中氨基酸的局部空间构象，包括α-螺旋和β-折叠等。
三级结构是指整个多肽链的立体空间结构，由各个二级结构元素的折叠方式决定。
四级结构则是由多个多肽链之间的相互排列和交互作用所形成的整体结构。
通过这四个层次的结构，蛋白质可以实现其特定的生物功能，如催化化学反应、传递信号等。
蛋白质的结构和功能密切相关，任何一个层次的结构改变都可能影响到其功能。
对蛋白质结构的深入理解对于揭示其功能机制具有重要意义。
2. 正文2.1 蛋白质一级结构蛋白质的一级结构指的是它的氨基酸序列。
氨基酸是组成蛋白质的基本单位，共有20种不同的氨基酸，它们通过肽键连接在一起形成多肽链。
蛋白质的氨基酸序列是由基因决定的，不同的基因编码不同的氨基酸序列，从而确定了蛋白质的结构和功能。
在蛋白质的一级结构中，氨基酸序列的特定顺序决定了蛋白质的二级结构。
最新蛋白质的一级结构
Primary structure）又称为共价结构或化学结构。
它是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
脱水形成共价键。
肽键：一个氨基酸的α-COOH 和相邻的另一个氨基酸的α-NH21)构成肽链的氨基酸已残缺不全，称为氨基酸残基；端开始，由N指向C，即多肽链有方向性，N端为头，C端为尾。
2)肽链中的氨基酸的排列顺序，一般-NH2肽的颜色反应:多肽可与多种化合物作用，产生不同的颜色反应。
这些显色反应，可用于多肽的定性或定量鉴定。
如黄色反应，是由硝酸与氨基酸的苯基（酪氨酸和苯丙氨酸）反应生成二硝基苯衍生物而显黄色。
多肽的双缩脲反应是多肽特有的颜色反应;双缩脲是两分子的尿素经加热失去一分子NH3而得到的产物。
双缩脲能够与碱性硫酸铜作用，产生兰色的铜-双缩脲络合物，称为双缩脲反应。
含有两个以上肽键的多肽，具有与双缩脲相似的结构特点，也能发生双缩脲反应，生成紫红色或蓝紫色络合物。
这是多肽定量测定的重要反应.（二）天然活性肽1.谷胱甘肽（GSH）：三肽（Glu-Cys-Gly），谷氨酸-半胱氨酸-甘氨酸广泛存在于生物细胞中，含有自由的-SH，具有很强的还原性，可作为体内重要的还原剂，保护某些蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使其处于活性状态。
2.促甲状腺素释放激素：三肽（焦谷氨酰组氨酰脯氨酸），可促进甲状腺素的释放。
3.短杆菌素S：环十肽，含有D-苯丙氨酸、鸟氨酸，对革兰氏阴性细菌有破坏作用，主要作用于细胞膜。
4.青霉素：含有D—半胱氨酸和D—缬氨酸的二肽衍生物。
主要破坏细菌的细胞壁粘肽的合成引起溶菌。
蛋白质的结构蛋白质是由一条或多条多肽(polypeptide)链以特殊方式结合而成的生物大分子。
蛋白质与多肽并无严格的界线，通常是将分子量在6000道尔顿以上的多肽称为蛋白质。
蛋白质分子量变化范围很大, 从大约6000到1000000道尔顿甚至更大。
一、蛋白质的一级结构p1681. 定义—— 1969年，国际纯化学与应用化学委员会（IUPAC）规定：蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中AA的排列顺序，包括二硫键的位置。
蛋白质的一二三四结构
一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构（primary structure）就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白质最基本的结构。
它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。
各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。
迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定，如胰岛素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。
蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构，成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点，首先在于其肽链的氨基酸序列，由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关系组合时，就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。
二、蛋白质的空间结构蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。
蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构的完整，因此仅仅测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质。
例如球状蛋白质（多见于血浆中的白蛋白、球蛋白、血红蛋白和酶等）和纤维状蛋白质（角蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白、纤维蛋白等），前者溶于水，后者不溶于水，显而易见，此种性质不能仅用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释。
蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。
（一）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构（secondary structure）是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
1.肽键平面（或称酰胺平面，amide plane）。
Pauling等人对一些简单的肽及氨基酸的酰胺等进行了X线衍射分析，得出图1-2所示结构，从一个肽键的周围来看，得知：（1）中的C-N键长0.132nm，比相邻的N-C单键（0.147nm）短，而较一般C=N双键（0.128nm）长，可见，肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间，具有部分双键的性质，因而不能旋转，这就将固定在一个平面之内。
简述蛋白质的一二三四级结构
简述蛋白质的一二三四级结构蛋白质的一二三四级结构是生命科学中最基本也是最重要的概念之一。
它们构成了我们所知道的生物体的基本结构，包括细胞器，细胞膜，细胞壁，以及许多其他细胞器官，并在细胞的各个阶段都起着重要的作用。
这就是蛋白质的一二三四级结构的重要性。
说起来，蛋白质的一二三四级结构一共有四个层次，具体来说就是原子，分子，结构和超级结构。
首先，蛋白质的一级结构指的是蛋白质由多个单糖单脂肪酸链构成的结构。
它们是细胞最基本的组成部分，其组成学称为“氨基酸”。
他们大小形状不同，数量也不同，它们可以用来构成各种不同形状和功能，也就是蛋白质的一级结构。
蛋白质的二级结构指的是蛋白质的分子结构，也就是氨基酸链的结构。
这种结构由多个氨基酸通过硫键形成的二级结构，它们有助于增强蛋白质的稳定性，使其能够承受体外活性力，这也是蛋白质的二级结构的重要意义。
蛋白质的三级结构指的是蛋白质的折叠结构，它包括α螺旋，β折叠，π折叠和ππ桥等类型结构，其中α螺旋是最常见的结构，其中氨基酸链形成一种特殊的结构，形成了一种“手腕”状结构，使蛋白质具有更好的吸水性，有助于增强蛋白质的功能性，这也是蛋白质的三级结构的重要意义。
最后，蛋白质的四级结构指的是蛋白质的超级结构。
它是蛋白质结构的最后一步，也是最重要的步骤。
通过超级结构，蛋白质能够形成更加完整的结构，增强其功能性，也更容易被生物体识别。
这样，蛋白质的四级结构就发挥了关键作用。
总的来说，蛋白质的一二三四级结构是生命科学中最基本也是最重要的概念之一。
一级结构指的是蛋白质由多个单糖单脂肪酸链构成的结构，二级结构指的是蛋白质的分子结构，三级结构指的是蛋白质的折叠结构，而四级结构指的是蛋白质的超级结构。
这就是蛋白质的一二三四级结构的重要性。
蛋白质一二三四级结构可以被用来研究一系列问题，从而理解蛋白质的功能，比如蛋白质催化，蛋白质结构，蛋白质活性结合和蛋白质与细胞功能相关的研究。
因此，这些研究从技术上说起着重要的作用。
生物化学名词解释
名词解释肽键:蛋白质中前一氨基酸的α-羧基与后一氨基酸的α-氨基脱水形成的酰胺键。
肽键平面:肽键中的C-N键具有部分双键的性质,不能旋转,因此,肽键中的C、O、N、H 四个原子处于一个平面上,称为肽键平面。
蛋白质分子的一级结构:蛋白质分子的一级结构就是指构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序与连接方式。
亚基:在蛋白质分子的四级结构中,每一个具有三级结构的多肽链单位,称为亚基。
蛋白质的等电点:在某-pH溶液中,蛋白质分子可游离成正电荷与负电荷相等的兼性离子,即蛋白质分子的净电荷等于零,此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
蛋白质变性:在某些理化因素作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变与生物学活性的丧失的现象。
协同效应: 一个亚基与其配体结合后,能影响另一亚基与配体结合的能力。
(正、负)如血红素与氧结合后,铁原子就能进入卟啉环的小孔中,继而引起肽链位置的变动。
变构效应: 蛋白质分子因与某种小分子物质 (效应剂)相互作用而致构象发生改变,从而改变其活性的现象。
分子伴侣:分子伴侣就是细胞中一类保守蛋白质,可识别肽链的非天然构象,促进各功能域与整体蛋白质的正确折叠。
细胞至少有两种分子伴侣家族——热休克蛋白与伴侣素。
DNA的复性作用:变性的DNA在适当的条件下,两条彼此分开的多核苷酸链又可重新通过氢键连接,形成原来的双螺旋结构,并恢复其原有的理化性质,此即DNA的复性。
杂交:两条不同来源的单链DNA,或一条单链DNA,一条RNA,只要它们有大部分互补的碱基顺序,也可以复性,形成一个杂合双链,此过程称杂交。
增色效应:DNA变性时,A260值随着增高,这种现象叫增色效应。
解链温度:在DNA热变性时,通常将DNA变性50%时的温度叫解链温度用Tm表示。
辅酶:与酶蛋白结合的较松,用透析等方法易于与酶分开。
辅基:与酶蛋白结合的比较牢固,不易与酶蛋白脱离。
酶的活性中心:必需基团在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构,直接参与了将作用物转变为产物的反应过程,这个区域叫酶的活性中心。
医学生物化学 第一章到第九章简答 医学生必看
碱基和核糖（脱氧核糖）通过糖苷键连接形成核苷（脱氧核苷）；核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）；核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，即核酸。
第三章：
(1)酶与一般催化剂比较有哪些特点?
(1)酶作为生物催化剂和一般催化剂相比，又具有本身的特点。
(3)RNA和DNA有何异同点?
化学组成：DNA由腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、胸腺嘧啶、D-2-脱氧核糖和磷酸组成，RNA由腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶、D-2-脱氧核糖和磷酸组成。结构上： DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，RNA是单链结构。功能上：DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。RNA主要与遗传信息的传递和表达有关
(5)糖有氧氧化的生理意义？
答：糖的有氧氧化是机体产生能量最主要的途径，它不仅产能效率高，而且由于产生的能量逐步分次释放，相当一部分形成ATP，所以能量的利用率也高，简言之，即“供能“。
（6)肌糖原能否直接补充血糖？若能是怎样转变成血糖的？
肌糖原不能直接补充血糖，因为肌肉缺乏葡萄糖-6-磷酸酶。肌糖原分解出6-磷酸葡萄糖后，经糖酵解途径产生乳酸，乳酸进入血液循环到肝脏，以乳酸为原料经糖异生途径转变为葡萄糖并释放入血补充二级,三级和四级结构.
蛋白质分子的一级结构指构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式。
蛋白质分子的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子的局部空间排列。
多肽链在二结构的基础上进一步卷曲折叠，形成具有一定规律性的三维空间结构，即为蛋白质的三级结构。
第四章：
(1)血糖有哪些来源与去路?血糖浓度为什么能保持动态平衡?
蛋白质的一级二级三级四级结构
蛋白质的一级二级三级四级结构
蛋白质的结构分为四级结构，分别是：
一级结构：指的是蛋白质的氨基酸序列，也称为多肽链。
蛋白质的功能和结构都与其氨基酸序列密切相关。
二级结构：指的是多肽链的局部空间构象，主要有α-螺旋和β-折叠两种类型。
三级结构：指的是蛋白质的全局空间构象，即多个二级结构的空间排布。
这一级结构由二级结构之间的氢键、离子键、亲疏水性相互作用等决定。
四级结构：指的是蛋白质的多聚体结构，由两个或多个多肽链聚合而成。
这一级结构通常只存在于某些分子量较大的蛋白质中。
蛋白质的一级结构(共价结构)
1.蛋白质的一级结构（共价结构）蛋白质的一级结构也称共价结构、主链结构。
1.蛋白质结构层次一级结构（氨基酸顺序、共价结构、主链结构）↓是指蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序二级结构↓超二级结构↓构象（高级结构）结构域↓三级结构(球状结构)↓四级结构(多亚基聚集体)1.一级结构的要点．1.蛋白质测序的一般步骤祥见 P116（1）测定蛋白质分子中多肽链的数目。
（2）拆分蛋白质分子中的多肽链。
（3）测定多肽链的氨基酸组成。
（4）断裂链内二硫键。
（5）分析多肽链的N末端和C末端。
（6）多肽链部分裂解成肽段。
（7）测定各个肽段的氨基酸顺序（8）确定肽段在多肽链中的顺序。
（9）确定多肽链中二硫键的位置。
1.蛋白质测序的基本策略对于一个纯蛋白质，理想方法是从N端直接测至C端，但目前只能测60个N端氨基酸。
1. 直接法（测蛋白质的序列）两种以上特异性裂解法 N CA 法裂解 A1 A2 A3 A4B 法裂解 B1 B2 B3 B4用两种不同的裂解方法，产生两组切点不同的肽段，分离纯化每一个肽段，分离测定两个肽段的氨基酸序列，拼接成一条完整的肽链。
1. 间接法（测核酸序列推断氨基酸序列）核酸测序，一次可测600-800bp1. 测序前的准备工作1. 蛋白质的纯度鉴定纯度要求，97%以上，且均一，纯度鉴定方法。
（两种以上才可靠）⑴聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE)要求一条带⑵DNS —cl （二甲氨基萘磺酰氯）法测N 端氨基酸1. 测定分子量用于估算氨基酸残基n=方法：凝胶过滤法、沉降系数法1. 确定亚基种类及数目多亚基蛋白的亚基间有两种结合方式：⑴非共价键结合8mol/L 尿素，SDS SDS-PAGE 测分子量⑵二硫键结合过甲酸氧化：—S —S —+HCOOOH → SO 3Hβ巯基乙醇还原：举例:： 血红蛋白 (α2β2)（注意，人的血红蛋白α和β的N 端相同。
）分子量： M拆亚基： M 1 、M 2 两条带拆二硫键： M 1 、M 2 两条带分子量关系： M = 2M 1 + 2M 21. 测定氨基酸组成主要是酸水解，同时辅以碱水解。
蛋白质一、二、三、四级结构的概念
蛋白质一、二、三、四级结构的概念
蛋白质的一、二、三、四级结构是描述蛋白质空间结构的层次。
一级结构指的是蛋白质的氨基酸序列，即蛋白质中氨基酸的排列顺序。
二级结构指的是蛋白质中多肽链的局部结构，常见的二级结构包括α-螺旋、β-折叠、无规卷曲等。
二级结构由氢键相连形成稳定的结构单元。
三级结构指的是蛋白质的整体折叠结构，即多肽链不同部分的空间排列。
常见的三级结构包括单个多肽链的整体折叠和由多个多肽链组成的蛋白质复合物。
四级结构指的是多个多肽链之间的相互作用，即蛋白质复合物的结构。
这种复杂的结构通常由多个三级结构组成，通过非共价键和共价键相互作用形成稳定的结构。
蛋白质的一、二、三、四级结构相互关联，一级结构决定着二级结构的形成，二级结构决定着三级结构的折叠，而三级结构决定着四级结构的形成。
这些结构对于蛋白质的功能和稳定性至关重要。
简述蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构基本概念及各结构层次间的内在关系。
简述蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构基本概念及各结构层次间的内在蛋白质是生物体内最为基本的组成分子之一，具有多种生物功能。
蛋白质的结构层次主要包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构: 蛋白质的一级结构是指由氨基酸的线性序列所确定的结构。
蛋白质的一级结构是其最基本的描述，决定了蛋白质的组成和性质。
一级结构是由20种不同的氨基酸按照特定的顺序连接而成。
2. 二级结构: 蛋白质的二级结构是指氨基酸链内的局部结构。
最常见的二级结构类型是α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种右旋螺旋结构，由蛋白质中的氨基酸以氢键相连形成。
β-折叠是由两个或更多的β-链通过氢键连接形成的结构。
3. 三级结构: 蛋白质的三级结构是指整个氨基酸链的折叠形式。
蛋白质的折叠通常由氢键、离子键、疏水相互作用以及二硫键等多种相互作用力所决定。
这种折叠使得蛋白质能够形成特定的空间结构，从而为其功能提供基础。
4. 四级结构: 蛋白质的四级结构是指多个氨基酸链相互组装形成的复合物。
多个氨基酸链的相互作用形成了蛋白质的组合结构，使其能够发挥更为复杂的功能。
有些蛋白质由单个氨基酸链组成，被称为单体蛋白质；而其他蛋白质则由多个氨基酸链组合而成，被称为多聚体蛋白质。
在蛋白质结构的不同层次之间存在内在的联系。
一级结构决定了二级结构的形成，而二级结构的相互作用和折叠形成了三级结构。
三级结构的形成使得蛋白质能够具备特定的功能。
同时，多个氨基酸链的相互作用形成了四级结构，为蛋白质的功能提供了更大的多样性和复杂性。
这些层次之间的内在联系使得蛋白质拥有丰富的结构和功能多样性。
蛋白质一级结构,空间结构与功能的关系
蛋白质一级结构,空间结构与功能的关系
蛋白质是生物体中最重要的分子，它们参与细胞的各种生理过程，如细胞代谢、信号传导、膜蛋白等。
蛋白质的一级结构、空间结构和功能之间存在着密切的联系。
蛋白质的一级结构是指蛋白质的分子结构，它是由氨基酸残基组成的链状分子，这些氨基
酸残基之间通过键的形成而组成。
蛋白质的一级结构决定了蛋白质的空间结构，也决定了
蛋白质的功能。
蛋白质的空间结构是指蛋白质的三维结构，它是由蛋白质的一级结构经过折叠而形成的。
蛋白质的空间结构决定了蛋白质的功能，因为蛋白质的活性中心是由空间结构决定的，而
蛋白质的活性中心是蛋白质的功能的核心。
蛋白质的功能是指蛋白质在生物体中所发挥的作用，它可以参与细胞的各种生理过程，如细胞代谢、信号传导、膜蛋白等。
蛋白质的功能受到蛋白质的一级结构和空间结构的影响，因为蛋白质的活性中心是由一级结构和空间结构决定的。
因此，蛋白质的一级结构、空间结构和功能之间存在着密切的联系。
蛋白质的一级结构决
定了蛋白质的空间结构，而蛋白质的空间结构又决定了蛋白质的功能。
因此，蛋白质的一级结构、空间结构和功能之间的关系是十分重要的，它们之间的关系是蛋白质的功能的核心。
蛋白质一级结构与功能之间的关系
蛋白质一级结构与功能之间的关系蛋白质是生命体中最为普遍的一类生物大分子，是生命体的基本组成部分之一，其在细胞代谢、信号传递、结构支撑、运输等方面扮演着重要的角色。
蛋白质的功能与其一级结构密切相关，一级结构指的是蛋白质分子中的氨基酸序列，是蛋白质结构的最基本层次。
本文将从蛋白质一级结构与功能之间的关系展开讨论。
一、蛋白质一级结构的种类蛋白质一级结构是指由氨基酸组成的线性序列。
氨基酸是蛋白质的基本单元，共有20种不同的氨基酸。
氨基酸分为两类：极性氨基酸和非极性氨基酸。
极性氨基酸包括酸性氨基酸、碱性氨基酸和极性非电荷氨基酸，非极性氨基酸包括疏水氨基酸和芳香族氨基酸。
蛋白质一级结构的种类主要有两种：线性结构和环状结构。
线性结构是指蛋白质的一级结构呈线性排列的形式。
这种结构是最为常见的一种结构，也是最为基本的结构。
线性结构的氨基酸序列决定了蛋白质的二级结构、三级结构和四级结构。
线性结构的氨基酸序列具有一定的序列特征，例如一些氨基酸序列在蛋白质中出现的频率较高，而另一些氨基酸序列则较为罕见。
环状结构是指蛋白质的一级结构呈环状排列的形式。
这种结构相对较为少见，但在某些蛋白质中仍然会出现。
环状结构的氨基酸序列通常是由若干个相同或不同的氨基酸组成的，这些氨基酸通过共价键或氢键相连形成环状结构。
二、蛋白质一级结构与功能的关系蛋白质一级结构是蛋白质结构的最基本层次，其决定了蛋白质的二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能与其结构密切相关，不同的蛋白质具有不同的功能，这与其一级结构密切相关。
下面将从蛋白质的结构和功能两个方面展开讨论。
1、蛋白质结构与功能蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，是蛋白质结构的最基本层次；二级结构是指蛋白质中氢键作用下的折叠形式，主要包括α-螺旋、β-折叠和无规卷曲；三级结构是指蛋白质分子中的各个二级结构之间的空间排列关系，是蛋白质结构的三维结构；四级结构是指多个蛋白质分子之间的空间排列关系，是蛋白质的超级结构。
蛋白质分子一级结构中的主要化学键是
蛋白质分子一级结构中的主要化学键是
蛋白质分子一级结构中的主要化学键有：
1、强键：
（1）氨基酸之间的胺基酰亲和键（amide bonds），
（2）胺基酸残基之间的双加格氏键（disulfide bridges），
（3）螺旋氨基酸間的氢鍵（hydrogen bonds）；
2、弱键：
（1）氨基酸的氯键，
（2）疏水性相互作用（hydrophobic interactions），
（3）Van der Waals键（Van der Waals forces）；
3、其他：
（1）手性核酸和酶选择性识别键；
蛋白质是一种由长度可变的有机氨基酸（amino acid）序列构成的高分
子化合物，它们之间通过各种化学键（such as covalent bonds, hydrogen bonds, disulfide bridges, and van der Waals forces）结合成了一级结构，
形成穗状蛋白质及其他复杂的分子架构，穗状蛋白质中的强键是胺基
酰亲和键和双加格氏键，它们的作用能维持蛋白质的准线性结构。
弱
键有Van der Waals键、氨基酸的氯键和疏水性相互作用。
另外，手性
核酸和酶选择性识别键也能对穗状蛋白质的分子架构产生重要的作用。
上述这些主要的化学键就形成蛋白质分子一级结构的基本构成单元，它们正是蛋白质分子保持准线性结构，为蛋白质生物功能提供保证的重要基础。
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H R1 C COOH
NH2H ຫໍສະໝຸດ 2 C COOHNH2O H2O
R1 CH C NH CH COOH
NH2
R2
肽键
注意：由N个AA组成的肽，就有N-1个肽键，称N肽。
2.多肽链的结构
②构象：又称三维结构，立体结构，空间结构或高级结构等。是指
分子中各原子、各基团之间的相互立体关系。从理论上说，构象可 以有无数种，因为一个构象的改变是由于单键的旋转而造成的不需 有共价键的变化。
维持蛋白质空间构象的作用力
作用力 氢键： α-螺旋，β-折叠 疏水作用： 形成球蛋白的核心 Van der Waals力：稳定紧密堆积的集团和原子 离子键：稳定α -螺旋，三、四级结构
与氨基酸的组成和排列顺序有关：
在肽链上连续排列酸性或碱性氨基酸残基，由于所带电荷 同性相斥，影响链内氢链生成趋势而不利于α —螺旋的形成。
较大的R侧链基团，如I1e、Phe、等集中的区段，因空间
位阻的影响，不利于α —螺旋的形成；
甘氨酸残基，由于没有侧链的约束。其中Φ与Ψ角可以任意
取值，从而使形成α —螺旋所需要的二面角的几率很小。如 果在肽链上连续排列，则α —螺旋不能形成；
氨基酸残基侧链‘R’伸向外侧。 相邻螺圈间形成链内氢键，氢键去向几乎与中心轴平行
从N-末端出发，氢键是由每个肽基的C=O与其前面第3 个肽基的N-H 之间形成的。
氢键的取向几乎与轴平行，
第一个氨基酸残基的酰胺基 团的-CO基与第五个氨基酸 残基酰胺基团的-NH基形成 氢键。
影响α-螺旋形成的因素
O
O
R3 O
H2N CH C NH CH C NH CH C
R1
R2
N末 端 侧链 肽 键
AA残基
Rn NH CH COOH
C末 端
多肽链中AA，由于参与肽键的形成，已非原来完整
的分子故称为AA残基
3.几种常见的多肽
谷胱甘肽：Glu-Lys-Gly（谷氨酰胱氨酰甘氨酸） 催产素——9肽 加压素——9肽 血管舒缓素——9肽 促肾上腺皮质激素（ACTH）——29肽
以肽键平面为基本单位，Cα 为转折，绕中心轴形成右 手螺旋。
a-螺旋是一个棒状结构，紧密卷曲的多肽主链形成棒的 内部，侧链向外伸展。
每 圈 螺 旋 占 3.6 个 氨 基 酸 残 基 ， 沿 螺 旋 轴 方 向 上 升 0.54nm（螺距）。每个残基绕轴旋转100°，沿轴上升 0.15nm。
C
分子 中 有 一 个SH基
NH NH
O
CH C CH2 SH SH CH2 CH
AA AA
AA1 AA2 AA1
O AA3 C
O C
缩合
O
NH CH C AA
CH2 S
二硫 键 S
CH2
O
NH CH
C
AA
(二)蛋白质分子空间结构(高级结构) 1.构型与构象的概念：
①构型：是指光学活性不对称的一种特定的立体结构，对于含某一
不对称碳原子的分子而言，是该不对称碳原子上各取代基团或原子
在空间的排列。
以Ala为例，
COOH
COOH
NH2 Cα H
H
Cα NH2
CH3
CH3
L-Ala
D-Ala
Ala分子中有一个不对称碳原子Cα，因此Ala的构型就是指Cα 上 各基团或原子（COOH、NH2、H、CH3）在空间的排列（只能有 两种），构型的改变一定要有共价键的变化。
比在其他二级结构元件中高。相反，G1y和Pro 在α-螺旋中频率很低。但它们在β-转角中很高。
β-折叠结构 （-pleated sheet）
β-折叠又称β-片层，指两条或多条几乎完全伸 展的多肽链侧向平行或反平行排列聚集在一起， 由相邻肽链主链上的-NH和 C＝O之间形成有规 则的氢键维持的多肽构象;或一条肽链内的不同 肽段间靠氢键而形成的构象。
定义：多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的右手 螺旋结构。
是蛋白质中最常见、最典型、含量最丰富的二级结构。
几乎都是右手的，但也偶有左手的。右手螺旋比左手螺 旋稳定。右手α -螺旋和左手α -螺旋不是对映体。
α-螺旋是手性结构，具有旋光能力，但比旋度不等于组 成AA简单加和。
α-螺旋的特点
4.肽与蛋白质的区别
Pr： MW>6000(或10000)，有自己特征的三维结构。 多肽： MW<6000(或10000)，不一定有三维结构，有时虽有但不 稳定。
5.连接二条肽链之间的二硫键
半胱 氨酸 一 条肽 链上
另一 条肽 链上
CH2 SH
CH NH2
COOH O
AA1 AA2 AA3 C
O
AA1
二硫键：稳定三、四级结构 配位键：与金属离子的结合
蛋白质结构的层次
一级结构：氨基酸序列 二级结构：α 螺旋，β折叠。。。
超二级结构
结构域（domain） 三级结构：所有原子空间位置 四级结构：蛋白质多聚体
2.蛋白质的二级结构、三级结构和四 级结构
①蛋白质的二级结构：是指多肽链沿一定的轴盘旋或折叠 所形成的一个有规则的构象。如α －螺旋、β－折叠 在二级结构中，氢键是主要维持键，是指如一个N原子H 与另一个C原子氧相互作用形成的键（数量很多）。
脯氨酸残基，由于其N原子位于刚件的吡咯环上，其Cα—
N键不能旋转，因而不可能形成α —螺旋所需的Φ角。加上 不可能形成链内氢键。脯氨酸残基是影响α —螺旋形成的最 大障碍。
Val、Ileu和苏氨酸β碳位上有分支，不能形成
α -螺旋. Glu、Met、Ala、Leu在α-螺旋中出现的频率
蛋白质的化学2
蛋白质的结构
（一）、蛋白质分 子的一级结构
定义：即蛋白质的化学结构。指的是
蛋白质分子中多肽链AA种类、数量 和排列顺序及它们之间连接键的性质。
它是蛋白质作用的特异性、空间结构 的差异性和生物学功能多样性的基础
1.肽键与肽
由一个AA分子的α －COOH与另一分子AA的α －NH2脱水
蛋白质的二级结构
多肽链的主链在一级结构的基础上以肽键平面为 基本单位的肽链通过氢键形成而折叠、盘曲 形成 的主链构象。
它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。
天然蛋白质一般均含有α-螺旋，β-折叠，β-转角 结构和无规则卷曲等 。
二级结构是由相邻的氨基酸残基的侧链基团决定 的。
α-螺旋（-helix ）