生物信息学方法推测脊椎动物血红蛋白相互作用机制
蛋白质相互作用的生物信息学共36页PPT资料
蛋白质相互作用的生物信息学
1. 实验数据 2. 蛋白质相互作用数据库 3. 高通量实验数据的验证 4. 蛋白质相互作用网络 5. 计算预测蛋白质相互作用
蛋白质相互作用数据库
Curr Opin Struct Biol 2019,13:377
Mass spectrometry of purified
complexes
• Benefits:
– several members of a complex can be tagged, giving an internal check for consistency;
– and it detects real complexes in physiological settings.
• Drawbacks:
– only two proteins are tested at a time (no cooperative binding);
– it takes place in the nucleus, so many proteins are not in their native compartment; and it predicts possible interactions, but is unrelated to the physiological setting.
高通量数据互相比
Curr Opin Struct Biol 2019,13:377
蛋白质相互作用的生物信息学
高友鹤 中国医学科学院 基础医学研究所
蛋白质相互作用的生物信息学
1. 实验数据 2. 蛋白质相互作用数据库 3. 高通量实验数据的验证 4. 蛋白质相互作用网络 5. 计算预测蛋白质相互作用
蛋白质相互作用的预测方法
蛋白质相互作用的预测方法全文共四篇示例，供读者参考第一篇示例：蛋白质相互作用是生物体内细胞信号传递以及代谢调控的核心机制之一。
研究蛋白质相互作用对于理解生命活动的规律以及疾病的发生发展具有重要意义。
在过去的几十年里，科学家们提出了许多方法来预测蛋白质相互作用，其中包括生物物理学方法、生物信息学方法以及机器学习方法等。
在生物物理学方法中，双杂交技术是最常用的方法之一。
这是一种通过将感兴趣的两个蛋白质分子分别与酵母细胞的DNA结合，来判断它们是否有相互作用的技术。
双杂交技术可以大规模地筛选出潜在的蛋白质相互作用，但是其结果需要后续的验证。
生物信息学方法主要利用蛋白质的序列信息以及结构信息来预测蛋白质相互作用。
基于同源结构的方法通过比对蛋白质序列及结构来发现具有相似结构的蛋白质，从而提前推测它们可能具有相似的功能与相互作用关系。
还有一些基于蛋白质结构的模拟方法，如分子对接技术，通过计算两个蛋白质的结构与相互作用方式，来预测它们之间的相互作用模式。
近年来，随着人工智能技术的发展，机器学习方法在蛋白质相互作用预测领域也取得了一定的进展。
机器学习方法通过训练大量的蛋白质相互作用数据，来构建预测模型并对新数据进行预测。
支持向量机、神经网络以及随机森林等方法都被广泛应用于蛋白质相互作用的预测。
除了以上提到的方法外，一些综合方法也被提出来提高蛋白质相互作用预测的准确性。
将生物物理学方法和生物信息学方法相结合，可以综合利用蛋白质序列、结构以及相互作用信息来进行预测。
还有一些基于网络的方法，通过构建蛋白质相互作用网络，来分析蛋白质之间的关联性以及预测潜在的相互作用关系。
预测蛋白质相互作用是一个复杂的问题，需要多种方法的综合应用。
随着科学技术的不断进步，我们相信未来会有更多更准确的方法被提出来帮助我们更好地理解蛋白质相互作用的规律，从而为生命科学研究和药物研发提供更多的帮助。
第二篇示例：蛋白质相互作用是细胞内复杂生物过程中的一部分，它对于细胞的正常功能以及疾病的发生起到非常重要的作用。
蛋白互作分析
蛋白互作分析蛋白互作分析是生物信息学的一种重要方法，它能够辅助分子生物学家解决复杂的生物问题，如系统上调节蛋白质相互作用网络或核心组表达调控机制。
蛋白互作分析是一种以蛋白质互作为特征的智能生物信息学分析方法，涵盖了蛋白质互作关系的构建、提取和分析。
蛋白质互作关系可以使研究者系统性地揭示生物体内蛋白质相互作用形成的网络，从而帮助我们了解到细胞和其他书籍的生物动态和细胞过程的机制，并为新的药物开发提供有效的信息支持。
蛋白互作分析要做到深入洞察具体的蛋白质表达调控机制，可以通过以下几个步骤来实现：1.白质注释：首先从可用的生物信息库中获取蛋白质的详细信息，包括位置、结构、功能、反应以及相互作用的关系等。
通过此步骤，能够为研究提供一个完整的知识库，可以明确每个蛋白质的功能和位置。
2.白质相互作用网络构建：从多种细胞和动物的经典实验数据和大量的基因数据库中，收集大量的蛋白质互作关系，建立起蛋白质相互作用网络，提供我们一个完整的互作关系模型，帮助我们更加全面地获取到蛋白质的作用以及表达调控机制。
3.白质互作关系特性提取：根据蛋白质相互作用构建的网络，从中提取具有代表性的节点以及重要互作联系，如果这些互作关系存在共性特点，就可以进行节点的拓扑结构分析，获取网络的结构特征。
4.络分析：基于上述提取的蛋白质网络特性，可以借助特定的模型对其进行进一步的分析，从而全面了解到蛋白质的表达调控机制，进而帮助我们解决相关的科学问题。
蛋白质互作分析为大规模蛋白质网络关系的研究提供了深入洞察的视角。
借助于它，能够更加全面地获取到蛋白质的表达调控机制，从而更好地加深我们对细胞生物动态的认识，并有助于新的药物研发。
目前，蛋白质互作分析已经在癌症、慢病毒感染、肿瘤免疫治疗等多个领域得到了广泛的应用，为蛋白质网络研究提供了重要的研究方法。
蛋白质互作分析技术的发展以及其日益复杂的应用场景，极大地提高了研究者对网络表达调控机制的解析能力。
生物信息学研究的蛋白质相互作用
生物信息学研究的蛋白质相互作用蛋白质是生物体内最重要的分子之一，它们在细胞内发挥着各种功能。
蛋白质的功能往往依赖于它们与其他蛋白质之间的相互作用。
了解蛋白质相互作用的机制对于揭示细胞内生物过程的调控机理具有重要意义。
在过去的几十年里，生物信息学的发展为蛋白质相互作用的研究提供了新的方法和工具。
生物信息学是一门将计算机科学和生物学相结合的学科，它利用计算机技术来处理和分析生物学数据。
在蛋白质相互作用的研究中，生物信息学可以通过分析蛋白质的序列、结构和功能等信息，来预测蛋白质之间的相互作用关系。
首先，生物信息学可以通过分析蛋白质序列来预测蛋白质相互作用。
蛋白质序列是蛋白质的基本组成单位，它决定了蛋白质的结构和功能。
通过比对不同蛋白质序列之间的相似性，可以发现它们之间可能存在的相互作用关系。
此外，生物信息学还可以通过分析蛋白质序列的特征，如氨基酸组成、二级结构和功能域等，来预测蛋白质相互作用的类型和机制。
其次，生物信息学可以通过分析蛋白质结构来预测蛋白质相互作用。
蛋白质结构是蛋白质的三维空间构型，它决定了蛋白质的功能和相互作用方式。
通过比对不同蛋白质结构之间的相似性，可以发现它们之间可能存在的相互作用关系。
此外，生物信息学还可以通过分析蛋白质结构的特征，如结构域、结合位点和界面残基等，来预测蛋白质相互作用的位置和强度。
此外，生物信息学还可以通过分析蛋白质功能来预测蛋白质相互作用。
蛋白质功能是蛋白质在细胞内发挥的特定生物学功能，它通常依赖于蛋白质与其他分子的相互作用。
通过比对不同蛋白质功能之间的相似性，可以发现它们之间可能存在的相互作用关系。
此外，生物信息学还可以通过分析蛋白质功能的特征，如酶活性、信号传导和基因调控等，来预测蛋白质相互作用的生物学意义和调控机制。
生物信息学在蛋白质相互作用研究中的应用已经取得了许多重要的成果。
例如，通过生物信息学方法预测到的蛋白质相互作用关系已经被实验证实，并揭示了许多重要的生物学过程，如细胞信号传导、代谢调控和疾病发生等。
蛋白互作结合位点预测
蛋白互作结合位点预测引言：蛋白质是生物体中最为重要的分子之一，它们在细胞内起着关键的功能作用。
蛋白质的功能通常与其结构密切相关，而蛋白质的结构又受到其不同区域之间的相互作用的调控。
其中，蛋白互作结合位点是蛋白质相互作用的关键部位，预测蛋白互作结合位点对于理解蛋白质功能以及疾病发生机制具有重要意义。
一、蛋白质互作及其重要性蛋白质是细胞中最为重要的功能分子之一，它们参与了细胞的生命活动的各个方面，包括信号传导、代谢调控、结构维持等。
蛋白质的功能通常与其能与其他蛋白质相互作用的能力密切相关。
蛋白质互作是指两个或多个蛋白质之间的相互作用，这种相互作用可以通过各种方式进行，如蛋白质-蛋白质相互作用、蛋白质-核酸相互作用等。
蛋白质互作不仅在正常细胞功能中起着关键作用，而且在疾病的发生和发展中也起着重要作用。
二、蛋白质互作结合位点的定义蛋白质互作结合位点是指两个蛋白质相互作用时发生结合的特定区域。
蛋白质互作结合位点通常位于蛋白质的表面，具有特定的结构和氨基酸序列。
这些位点通常包含一些保守的残基，这些保守的残基在不同蛋白质互作中起着关键的作用。
预测蛋白质互作结合位点可以帮助我们理解蛋白质互作的机制，以及蛋白质功能的调控。
三、蛋白质互作结合位点预测的方法预测蛋白质互作结合位点的方法主要包括实验方法和计算方法。
实验方法通常包括光谱学、晶体学、质谱学等技术，这些技术可以直接观察到蛋白质互作结合位点的形状和位置。
然而，实验方法通常耗时费力，并且无法预测大规模的蛋白质互作结合位点。
相比之下，计算方法可以通过分析蛋白质的序列和结构信息来预测蛋白质互作结合位点。
这些计算方法包括机器学习、深度学习等技术，它们可以对大规模的蛋白质序列和结构数据进行分析，并预测蛋白质互作结合位点的位置和性质。
四、蛋白质互作结合位点预测的应用蛋白质互作结合位点预测在生物医学研究中具有广泛的应用。
首先，预测蛋白质互作结合位点可以帮助我们理解蛋白质的功能和调控机制。
蛋白质互作网络预测和分析
蛋白质互作网络预测和分析蛋白质是生命体内不可或缺的一种基本物质，其在细胞内起着举足轻重的作用。
蛋白质互作网络指的是蛋白质之间的相互作用关系，是细胞内最为庞大和复杂的调控系统之一。
在生物学研究中，预测和分析蛋白质互作网络是十分重要的工作。
蛋白质互作网络的预测和分析方法有很多种，其中重要的方法之一是基于生物信息学和系统生物学的分析工具开发。
生物信息学是将计算机科学和生物学相结合的学科，通过研究分子生物学的大量数据，揭示生物学中的基本原理。
系统生物学则是建立在生物信息学的基础之上，其目的是探究生命系统的组成、运行原理和调控机制。
通过这两个学科的研究，可以得到蛋白质互作网络的预测和分析方法。
蛋白质相互作用网络的预测方法在研究中得到了广泛的应用。
这些方法主要可以分为两类：基于基因组学和基于结构学。
基于基因组学的方法通过分析基因组信息，提取蛋白质间相互作用关系，比如双杂交和蛋白质复合物沉淀等。
而基于结构学的方法通过分析蛋白质结构信息，预测蛋白质与蛋白质之间的相互作用关系。
这些方法虽然在预测精确性上各有优劣，但是在细菌和酵母等模型生物的蛋白质互作网络中，能够预测出大量的功能关系。
在预测了蛋白质的相互作用关系后，需要对这些相互作用关系进行分析。
蛋白质互作网络的分析方法也有很多种，其中主要包括网络拓扑分析、功能注释和生物通路分析等。
网络拓扑分析主要是通过对网络结构和特征的研究，揭示网络中节点的核心性质和功能。
在运用网络拓扑分析研究蛋白质相互作用网络时，可以揭示网络中自组织功能模块和关键节点，为揭示蛋白质相互作用网络中的物质转运、细胞信号传导和基因调控等方面的生物学意义提供了依据。
除了网络拓扑分析，还有一种重要的蛋白质互作网络分析方法是功能注释。
功能注释是通过对基因和蛋白质注释信息的研究，发现蛋白质相互作用关系的生物学意义。
在蛋白质互作网络研究中，功能注释主要是通过分析蛋白质的分子功能、细胞定位和信号通路位置等信息，深入了解蛋白质之间的关系，为了解生命系统中的许多基本生理过程、疾病的发生和发展等方面提供新的思路和方法。
生物大数据技术中的蛋白质相互作用预测方法介绍
生物大数据技术中的蛋白质相互作用预测方法介绍蛋白质是生物体内最重要的分子之一，它们在细胞的结构和功能中起着至关重要的作用。
蛋白质相互作用是指不同蛋白质之间的互相作用和结合，它们通过这种相互作用来完成细胞内的各种生物学功能。
而在生物大数据技术中，蛋白质相互作用的预测方法成为了一个重要的研究方向。
蛋白质相互作用预测方法是通过利用生物大数据和生物信息学技术，根据不同蛋白质的序列、结构和功能等信息，来推断和预测蛋白质之间的相互作用关系。
这些相互作用可以包括蛋白质与蛋白质之间的直接结合、相互作用网络中的信号传递、蛋白质复合物的形成等。
预测蛋白质相互作用的方法主要可以分为实验方法和计算方法两类。
实验方法是通过实验手段来验证和检测蛋白质相互作用关系的存在与性质。
其中，最常用的方法是蛋白质亲和实验，通过将目标蛋白质与其他蛋白质结合，检测它们之间的相互作用程度。
此外，还有双杂交实验、凝胶滤膜联络试验等方法。
尽管实验方法可以提供直接而准确的数据，但其过程繁琐且昂贵，只能应用于特定的蛋白质系统，不能满足高通量的需求。
计算方法是通过利用生物信息学技术和大数据分析，从蛋白质的序列、结构和功能等信息中预测其相互作用关系。
这些方法主要包括结构基因组学方法、模拟方法和机器学习等。
结构基因组学方法是根据相似蛋白质的3D结构来预测其相互作用关系，其中最常用的是基于结构域和蛋白质结构的相互作用预测方法。
而模拟方法则通过分子动力学模拟和蒙特卡洛模拟等手段，来模拟蛋白质相互作用的过程和能量。
而最近，机器学习技术的发展也使得蛋白质相互作用的预测进一步提升，通过大规模的蛋白质相互作用数据和相关特征的训练，机器学习算法可以从中学习出一些规律和模式，并用于预测未知蛋白质的相互作用。
在实际应用中，综合使用多种方法和技术可以提高蛋白质相互作用预测的准确性和可靠性。
例如，结构基因组学方法可以用来预测高度保守的蛋白质相互作用，而机器学习方法则可以用于预测不同的蛋白质系统和相互作用类型。
生物信息学中的蛋白质相互作用预测研究
生物信息学中的蛋白质相互作用预测研究蛋白质相互作用在生物学中起着至关重要的作用。
它们在细胞信号传递、代谢调控、基因调控等生物过程中发挥着调控和协调等功能。
蛋白质相互作用预测是生物信息学领域的重要研究方向之一，其目的是准确预测蛋白质之间的相互作用，从而揭示细胞内复杂的分子网络。
为什么研究蛋白质相互作用预测如此重要？首先，蛋白质的相互作用对于疾病的发生和发展具有重要影响。
许多疾病的发生是由于蛋白质相互作用异常引起的。
例如，癌症的发展常常涉及异常的细胞信号传递和调控。
其次，蛋白质相互作用预测可以帮助科学家理解细胞内多种生物过程背后的机制。
最后，蛋白质相互作用预测有助于发现新的药物靶点和治疗方法。
通过预测蛋白质相互作用，科学家可以设计靶向这些相互作用的新药物，从而提高药物的疗效和减少副作用。
那么，如何进行蛋白质相互作用预测呢？目前，常用的预测方法可以分为实验方法和计算方法两类。
实验方法是通过实验手段直接检测蛋白质相互作用的发生。
例如，双杂交技术（yeast two-hybrid）、免疫沉淀、共沉淀等实验手段被广泛应用于蛋白质相互作用研究中。
这些方法可以从全局或局部角度鉴定蛋白质间的相互作用关系。
然而，实验手段的繁琐和昂贵使得其在大规模蛋白质相互作用预测中受到限制。
计算方法是利用生物信息学技术进行蛋白质相互作用预测的一种快速和经济的策略。
计算方法主要分为基于序列和基于结构的方法。
基于序列的预测方法主要是依据蛋白质序列之间的相似性，通过比对和模式识别等手段来推断蛋白质之间的相互作用。
这些方法包括蛋白质相似性搜索算法、蛋白质特征提取和机器学习等方法。
基于序列的方法具有计算复杂度低和适用于大规模预测等优点。
然而，这些方法在准确性和可靠性上有一定的限制，特别是当蛋白质序列相似度低时。
基于结构的预测方法则利用蛋白质的三维结构信息推断蛋白质之间的相互作用。
这些方法主要包括结构基因组学和分子模拟等技术。
结构基因组学方法通过对比蛋白质结构中的相互作用模式来推断未知蛋白质之间的相互作用。
生物信息学在研究基因和蛋白质互作中的应用
生物信息学在研究基因和蛋白质互作中的应用生物信息学是综合了计算机科学、数学和生物学等学科，用于分析生物数据和解决生物问题的新兴领域。
在生物研究中，生物信息学发挥着越来越重要的作用。
基因和蛋白质是生命活动的基本单元，它们之间的互作关系是生物学研究的一个关键问题。
通过生物信息学的方法，可以从大量基因和蛋白质数据中发现它们之间的关系，并揭示生命活动的本质。
生物信息学中经常使用的技术包括序列分析、结构分析、表达分析和互作分析等。
其中，基因和蛋白质互作分析是非常重要的技术之一。
下面，我们将详细介绍生物信息学在研究基因和蛋白质互作中的应用。
基因和蛋白质互作的意义基因编码了蛋白质，而蛋白质则是生命活动的执行者。
因此，基因和蛋白质之间的互作关系是非常重要的。
它们之间的互作可以影响蛋白质的折叠、功能、局部或全局调节、代谢通路的调控等诸多生物学功能，从而对生命过程产生影响。
基因和蛋白质互作分析的方法在基因和蛋白质互作分析中，需要大量的基因和蛋白质数据，同时还需要对这些数据进行准确的分析和处理。
以下是一些常用的基因和蛋白质互作分析方法：1.蛋白质互作谱分析法蛋白质互作谱分析法简称Y2H，是一种重要的蛋白质互作分析技术，可以在体外或体内检测蛋白质间的相互作用。
该技术在简单和标准的耳熟能详的试验体系中能够培育测定目标蛋白之间的相互作用，进而确定蛋白质相互作用谱。
2.蛋白质复合物结晶分析法复合物的结构和性质对于研究蛋白质互作有重要的影响。
因此，复合物结晶分析法是一种常用的方法，可以通过X-射线晶体学或电子显微镜获得蛋白质复合物的结构和信息。
3.互作签名分析法互作签名分析法是一种数据挖掘方法，可以根据大量的基因和蛋白质数据，挖掘出与蛋白质互作相关的特征。
通过这种方法可以预测潜在的蛋白质互作关系，并为进一步的研究提供指导。
生物信息学在基因和蛋白质互作分析中的应用生物信息学在基因和蛋白质互作分析中扮演着极其重要的角色。
下面我们将详细介绍生物信息学在基因和蛋白质互作分析中的应用。
蛋白质相互作用预测方法的研究
蛋白质相互作用预测方法的研究蛋白质相互作用预测是生物信息学领域的重要问题之一。
蛋白质之间的相互作用在生物体内发挥着至关重要的作用，与许多疾病的发生和发展密切相关。
因此，预测蛋白质之间的相互作用对于理解生物过程和药物研发具有重要意义。
本文将介绍常用的蛋白质相互作用预测方法及其优缺点，并讨论未来的研究方向和展望。
蛋白质是生命活动的基本单位，其相互作用在细胞信号转导、代谢调节和疾病发生等方面起着至关重要的作用。
因此，预测蛋白质之间的相互作用对于理解生物过程和疾病治疗具有重要意义。
随着生物技术的发展，蛋白质相互作用预测方法已经成为生物信息学领域的研究热点之一。
该方法主要是利用基因组学和进化学分馏技术，寻找与目标蛋白质相互作用的蛋白质。
具体实现过程包括以下几个步骤：通过基因组学方法确定目标蛋白质的基因序列；利用进化学分馏技术对该基因序列进行分馏，得到进化树；根据进化树上的信息，确定与目标蛋白质相互作用的蛋白质。
该方法的优点是可以找到与目标蛋白质相互作用的潜在蛋白质，缺点是需要大量的计算资源和时间。
该方法主要是通过分析蛋白质的相互作用口袋，预测不同蛋白质之间的相互作用。
相互作用口袋是指蛋白质在相互作用时暴露出来的疏水性氨基酸口袋，可以通过计算蛋白质表面氨基酸的亲/疏水性比值和溶剂可及性来进行预测。
该方法的优点是可以较为准确地预测蛋白质之间的相互作用，缺点是需要手动设定口袋特征和机器学习模型，且对于未知蛋白质之间的相互作用难以预测。
为了评估上述两种预测方法的准确性和可靠性，我们采用已知的蛋白质相互作用数据集进行实验。
实验结果表明，基于相互作用口袋的分析方法相比基于基因组学的方法具有更高的预测准确性和可靠性。
具体来说，基于相互作用口袋的分析方法对于已知蛋白质相互作用的预测准确率可以达到70%，而基于基因组学的预测方法准确率仅为40%。
本文介绍了常用的蛋白质相互作用预测方法及其优缺点，并对其准确性和可靠性进行了实验评估。
生物信息学中的蛋白质互作网络研究
生物信息学中的蛋白质互作网络研究蛋白质互作网络是生物信息学中一项重要的研究领域。
蛋白质是生物体内最基本的功能单位，通过与其他蛋白质相互作用，它们构成了复杂的蛋白质互作网络。
这个网络的研究对于深入了解细胞功能、揭示疾病的发生机制以及药物设计等具有重要意义。
在蛋白质互作网络研究中，我们首先需要了解蛋白质的结构和功能。
蛋白质的结构决定了其功能。
通过生物实验技术，科学家们可以确定蛋白质的结构。
然而，对于大规模的蛋白质，实验方法显得尤为繁琐和耗时。
这时，生物信息学的方法就显得尤为重要。
生物信息学利用计算机技术来处理和分析生物学数据，包括蛋白质序列、结构以及蛋白质相互作用等。
其中，蛋白质互作网络的构建是生物信息学在蛋白质研究中的一项重要工作。
蛋白质互作网络的构建依赖于两个关键的信息：蛋白质相互作用的实验数据和蛋白质序列、结构等信息。
蛋白质相互作用的实验数据可以通过多种实验手段获得，如酵母双杂交、质谱分析等。
这些实验数据通常以数据表格的形式存储，其中每一行表示一对相互作用的蛋白质。
另外，通过基因组学技术，我们可以获得大量蛋白质的序列信息。
这些序列信息可以用来预测蛋白质的结构和功能。
同时，对于已知结构的蛋白质，我们可以通过结构比较的方法来预测蛋白质相互作用的可能性。
在蛋白质互作网络的构建中，我们首先需要对实验数据进行预处理和筛选。
由于实验数据可能存在误报和误判，我们需要对其进行验证和修正。
针对实验数据中存在的假阳性和假阴性，可以通过交叉验证等方法来减少误报率和漏报率。
然后，我们可以利用网络分析的方法来研究蛋白质互作网络的性质和特点。
网络分析可以揭示蛋白质互作网络的拓扑结构、模块化特征以及重要节点等。
通过对网络结构的分析，我们可以发现一些重要的蛋白质互作子网，进一步了解这些蛋白质在细胞内的功能。
蛋白质互作网络的研究还可以用于揭示疾病的发生机制。
许多疾病的发生是由于细胞内蛋白质相互作用的紊乱所致。
通过研究疾病相关的蛋白质互作网络，可以帮助我们理解疾病的发生机制，并为治疗提供新的思路。
蛋白互作结合位点预测
蛋白互作结合位点预测蛋白质是生物体内功能最为丰富的分子之一，它们参与了几乎所有生命活动的调控和执行过程。
蛋白质的功能往往与其结构密切相关，而蛋白质的结构又决定了其与其他分子的相互作用方式。
蛋白质的互作结合位点是指其与其他蛋白质或小分子相互作用的特定区域，预测蛋白质的互作结合位点对于理解蛋白质功能和设计新的药物靶点具有重要意义。
蛋白质互作结合位点预测是一项挑战性的任务，因为蛋白质结构的复杂性和互作方式的多样性。
然而，随着生物信息学和计算生物学的发展，越来越多的方法和工具被开发出来，以帮助科学家们准确地预测蛋白质的互作结合位点。
一种常用的蛋白质互作结合位点预测方法是基于蛋白质序列和结构的特征。
蛋白质序列包含了蛋白质的氨基酸组成，而蛋白质结构则是指蛋白质的三维空间排列方式。
通过分析蛋白质序列和结构中的特定模式和特征，科学家们可以推断出蛋白质互作结合位点的可能位置。
另一种常用的蛋白质互作结合位点预测方法是基于蛋白质的进化信息。
蛋白质的进化是指蛋白质在演化过程中的遗传变化。
通过比较不同物种中相关蛋白质的序列和结构差异，科学家们可以确定蛋白质互作结合位点的保守性和功能重要性。
机器学习和人工智能等技术也逐渐应用于蛋白质互作结合位点预测。
通过建立基于已知数据的模型和算法，科学家们可以利用机器学习方法对未知蛋白质的互作结合位点进行预测。
蛋白质互作结合位点预测的研究不仅可以帮助我们理解蛋白质的功能和调控机制，还可以为药物设计和疾病治疗提供重要的依据。
许多疾病的发生和发展与蛋白质的异常互作有关，因此，通过预测蛋白质的互作结合位点可以为药物研发和治疗策略的设计提供重要的指导。
然而，蛋白质互作结合位点预测仍然面临一些挑战和限制。
首先，蛋白质结构的复杂性和多样性使得预测方法的准确性有限。
其次，蛋白质互作结合位点的预测往往需要大量的计算资源和时间。
此外，现有的预测方法和工具还需要进一步完善和优化，以提高预测的准确性和可靠性。
预测蛋白质间相互作用的生物信息学方法
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提出了 ’+)%&’*"*/$ ( 这个新概念 ! 后由 :(%%0&=$ 等 E.@6利用酵母双杂 交 法 分 析 了 , ,>F 个 酿 酒 酵 母 相 互 作 用 蛋 白 在 线 虫 ,+,-.-/("# % 中 的 保 守 性 ! 获 得 了 ,?SU7,S 线 虫 保 守 相 互 作 用 蛋 白 ! 它 们 主 要 集 中 在 核 心 代 谢 过 程 ,!*’& C&%(1*"+! A’*!&$$&$ %! 并 预 期 随 着 亲缘关系的远近 ! 保守性作相应变化 +
因 ! 在一组完全测序的基因组中预期同时 存 在 或 不 存 在 ! 这 种 存 在 或 不 存 在 的 模 式 ’P6HHIJ7 % 被 称 作 系 统 发 育 谱 & 如 果 两 个 基 因 ! 它们的序列没有同源性 ! 但它们的系统发 育 谱 一 致 或 相 似 ! 可 以 推断 它 们 在 功 能 上 是 相 关 的 df8>e" gI00ITJG7G 等 人 dfe选 择 了 4E 个 完 成测序的细菌基因组 ! 构 建 大 肠 杆 菌 核 糖 体 蛋 白 $!B * 鞭 毛 结 构 蛋白 F0T! 和组氨酸合成蛋白 +GX3 等三种蛋白的系统发育谱 ! 结
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不同对的相互作用蛋白中重复地出现 ! 这 一 现 象 被 称 作 序 列 信 号关联 + 利用序列域信号关联作为相互作用蛋白质的识别指示 ! 可以预测未知功能蛋白与已知蛋白的 相 互 作 用 ! 减 少 直 接 实 验 的 搜 索 空 间 + NA’+)I(R 等 E.?6 建 立 了 这 个 方 法 ! 他 们 统 计 了 . >5@ 个实验证实的酿酒酵母相互作用蛋白 的 序 列 信 号 关 联 ! 通 过 设 定阈值预测蛋白质相互作用 ! 达到 >BS 的灵敏度 +
生物信息学技术在蛋白质相互作用预测中的方法与实践指南
生物信息学技术在蛋白质相互作用预测中的方法与实践指南蛋白质是生命体内最为重要的分子之一，它们在生物体内发挥着关键的生物学功能。
蛋白质的功能通常是由其与其他蛋白质的相互作用来实现的。
因此，研究蛋白质相互作用对于理解生物学系统的工作原理和疾病发生机制具有重要意义。
然而，实验室实际上耗时、费力和昂贵。
为了解决这一问题，生物信息学技术被广泛应用于蛋白质相互作用的预测与分析。
本文将介绍一些常用的生物信息学技术方法和实践指南，以帮助研究人员在蛋白质相互作用预测中进行准确且可靠的实验设计和数据分析。
1. 蛋白质相互作用预测的基本原理蛋白质相互作用预测的基本原理是基于蛋白质序列、结构和功能的特征进行分析和推断。
常用的预测方法包括：序列相似性分析、结构域识别、基于机器学习的方法和基于物理化学性质的方法。
- 序列相似性分析：基于蛋白质序列间的相似性进行相互作用预测。
这种方法通常使用BLAST或PSI-BLAST等工具，通过比对已知相互作用的蛋白质序列数据库，寻找与待测蛋白质序列相似的蛋白质。
然后，通过进一步的实验验证，来确定这些蛋白质是否会相互作用。
- 结构域识别：蛋白质相互作用通常发生在蛋白质结构域之间。
因此，通过识别蛋白质结构域以及它们之间的相互关系，可以预测蛋白质的相互作用。
基于结构域的相互作用预测方法包括：Pfam、SMART和InterPro等工具，通过比对蛋白质序列与已知的结构域数据库，识别出蛋白质中存在的结构域及其功能。
- 基于机器学习的方法：这种方法采用已知蛋白质相互作用的样本数据作为训练集，通过训练机器学习模型，预测待测蛋白质的相互作用。
常见的机器学习方法包括：随机森林、支持向量机和神经网络等。
这些方法可以通过分析蛋白质的特征，如氨基酸组成、残基位置和物理化学性质等，来预测相互作用的概率。
- 基于物理化学性质的方法：这种方法基于蛋白质分子的物理化学性质，如电荷、亲水性和疏水性等，来预测蛋白质的相互作用。
基于生物信息学的蛋白质互作网络分析
基于生物信息学的蛋白质互作网络分析随着科技的日益发展，生物信息学的应用越来越广泛，其中蛋白质互作网络分析是生物信息学领域中的重要分支之一。
蛋白质互作网络分析是指利用基因组学、蛋白质组学等高通量技术获取大规模生物分子互作信息，然后通过网络分析方法构建蛋白质互作网络模型，进而揭示蛋白质互作网络中的生物学过程和调控机制，为生物学研究提供更为深入的视角。
一、蛋白质互作网络分析的优势传统的蛋白质研究方法主要是通过单个蛋白质的研究来揭示其生理功能、代谢途径等。
然而，蛋白质互作网络分析可以把多种蛋白质互作的信息整合起来，构建出蛋白质互作网络，因此这种方法具有如下优势：1. 有助于发现蛋白质之间的相互作用：蛋白质互作网络分析能够准确、高通量地检测到不同蛋白质之间的互作，包括蛋白质褶曲、配体结合、酶反应等。
2. 可以揭示蛋白质互作所参与的复杂生物学过程：蛋白质互作网络中的蛋白质可能在不同组织、不同生物学过程中发挥不同的作用，通过网络分析可以揭示这些作用与调控机制，有助于深入了解蛋白质在生物学中的作用和发挥。
3. 可以辅助诊断和治疗某些疾病：蛋白质互作网络分析可以帮助人们深入了解疾病的发生机制，为疾病的诊断和治疗提供重要信息。
二、蛋白质互作网络分析的方法1. 数据采集：通过高通量技术提取和分离组织、细胞、病原体等蛋白质样本，构建蛋白质信息库。
2. 数据预处理：对蛋白质数据进行去杂、修饰、标准化等处理，减少数据噪音和误差。
3. 蛋白质互作筛选：通过数据挖掘和分析等方法，筛选得到可能的蛋白质互作信息。
4. 蛋白质互作网络构建：将筛选得到的蛋白质互作信息组装成蛋白质互作网络，以此来揭示蛋白质网络结构和功能模型。
5. 蛋白质互作网络分析：对构建的蛋白质互作网络采用统计学分析、机器学习和可视化等方法，进一步探索蛋白质互作的机制、结构和功能。
三、生物信息学在蛋白质互作网络分析中的应用蛋白质互作网络分析的核心问题是如何构建和分析蛋白质互作网络。
生物信息学技术在蛋白质结构预测中的使用方法
生物信息学技术在蛋白质结构预测中的使用方法蛋白质是生物体内最为重要的分子之一，在维持生命活动中起着重要的作用。
蛋白质的结构决定了其功能，因此，了解蛋白质的结构对于揭示其功能机制、药物设计等具有重要意义。
然而，实验方法蛋白质结构解析非常耗时费力，因此，生物信息学技术在蛋白质结构预测中的应用变得至关重要。
本文将介绍一些常见的生物信息学技术，在蛋白质结构预测中的使用方法。
1. 蛋白质序列比对蛋白质结构预测的第一步是确定蛋白质的氨基酸序列。
生物信息学中最常用的蛋白质序列比对方法是BLAST（Basic Local Alignment Search Tool），它可以在数据库中搜索类似的蛋白质序列，并找到潜在的结构模板。
通过比对序列相似性，我们可以预测目标蛋白质的结构。
2. 蛋白质折叠预测蛋白质结构决定了其功能，因此蛋白质折叠预测是蛋白质结构预测中的关键步骤之一。
传统的蛋白质折叠预测方法是基于模板的建模（Template-based modeling）。
通过找到具有高相似性的结构模板，并利用这些已知的结构模板来预测目标蛋白质的结构。
其中，最常用的方法是利用蛋白质结构数据库中已知的结构来建立蛋白质的模型。
此外，还有一种常用的方法是基于蛋白质序列的物理性质模拟。
这种方法通常基于蛋白质的氨基酸序列特征，如亲水性、疏水性、二级结构等，来模拟蛋白质的折叠过程。
通过模拟蛋白质在给定条件下的自然状态，可以预测蛋白质的结构。
3. 蛋白质结构评估在蛋白质结构预测过程中，评估预测结果的准确性非常重要。
常用的评估方法包括：（1）能量函数评估：根据蛋白质的物理性质和模型参数，计算蛋白质模型的能量。
目标是找到能量最低的结构，即最合理的结构。
（2）二级结构预测评估：与数据库中已知的蛋白质结构比对，评估蛋白质二级结构的预测准确性。
（3）模型验证评估：使用实验数据来验证蛋白质结构预测的准确性，如核磁共振（NMR）和X射线晶体学等实验数据。
13454883_牛血红蛋白源抗菌肽P3及其类似肽的生物信息学分析
中国畜牧兽医 ２０１７，４４（１）：５９ ６４犆犺犻狀犪犃狀犻犿犪犾犎狌狊犫犪狀犱狉狔牔犞犲狋犲狉犻狀犪狉狔犕犲犱犻犮犻狀犲ｄｏｉ：１０．１６４３１／ｊ．ｃｎｋｉ．１６７１ ７２３６．２０１７．０１．００８牛血红蛋白源抗菌肽犘３及其类似肽的生物信息学分析李 杰１，２，杭柏林３ ，秦爱建１ ，钱 琨１，胡建和３（１．扬州大学兽医学院，扬州２２５００９；２．河南省新乡市畜产品质量监测检验中心，新乡４５３００３；３．河南科技学院动物科技学院，新乡４５３００３）摘 要：为研究牛血红蛋白源抗菌肽Ｐ３及其类似肽（ＪＨ ０、ＪＨ １、ＪＨ ２、ＪＨ ３）的生物学功能，本研究利用在线软件分析了抗菌肽Ｐ３及其类似肽的生物信息学特性，发现这５个抗菌肽均带正电荷，等电点均大于８．００，均为疏水蛋白，定位于细胞外，不含有跨膜区、信号肽序列和糖基化位点，Ｐ３和ＪＨ ２的二级结构为α 螺旋＋β 折叠，ＪＨ ３为１００％的α 螺旋，ＪＨ ０和ＪＨ １为无规则卷曲结构，Ｐ３、ＪＨ ２和ＪＨ ３在第１３位氨基酸即苏氨酸（Ｔｈｒ，Ｔ）有一个糖基化位点。
根据分析结果推测抗菌肽Ｐ３及其类似肽可作用于细胞壁或细胞膜，从而使菌体死亡。
关键词：牛血红蛋白；抗菌肽；类似肽；生物信息学中图分类号：Ｓ８５９．７９＋７ 文献标识码：Ａ 文章编号：１６７１ ７２３６（２０１７）０１ ００５９ ０６收稿日期：２０１６ ０５ ３１基金项目：国家自然科技基金项目（３１３７２４６９、３１６７２５５９）；河南省高校科技创新团队支持计划（１５ＩＲＴＳＴＨＮ）；河南科技学院高层次人才启动项目（２０１４０２０）作者简介：李 杰（１９７８ ），女，河南开封人，博士生，兽医师，研究方向：畜产品质量安全，Ｅ ｍａｉｌ：ｌｉｊｉｅ３０７４２２８＠１２６．ｃｏｍ 通信作者：杭柏林（１９７８ ），男，江苏海安人，博士，主要从事动物病原与新兽药的研究，Ｅ ｍａｉｌ：ｙｚｈｂｌ００１＠１２６．ｃｏｍ秦爱建（１９６１ ）男，江苏南通人，博士，主要从事动物重要疫病病原分子生物学与致病机理的研究，Ｅ ｍａｉｌ：ａｉｊｉａｎ＠ｙｚｕ．ｅｄｕ．ｃｎ犅犻狅犻狀犳狅狉犿犪狋犻犮狊犃狀犪犾狔狊犻狊狅犳犃狀狋犻犿犻犮狉狅犫犻犪犾犘犲狆狋犻犱犲犘３犳狉狅犿犅狅狏犻狀犲犎犲犿狅犵犾狅犫犻狀犪狀犱犐狋狊犃狀犪犾狅犵狊ＬＩＪｉｅ１，２，ＨＡＮＧＢｏ ｌｉｎ３ ，ＱＩＮＡｉ ｊｉａｎ１ ，ＱＩＡＮＫｕｎ１，ＨＵＪｉａｎ ｈｅ３（１．犆狅犾犾犲犵犲狅犳犞犲狋犲狉犻狀犪狉狔犕犲犱犻犮犻狀犲，犢犪狀犵狕犺狅狌犝狀犻狏犲狉狊犻狋狔，犢犪狀犵狕犺狅狌２２５００９，犆犺犻狀犪；２．犡犻狀狓犻犪狀犵犆犲狀狋犲狉狅犳犕狅狀犻狋狅狉犪狀犱犇犲狋犲犮狋犻狅狀犳狅狉犙狌犪犾犻狋狔狅犳犔犻狏犲狊狋狅犮犽犘狉狅犱狌犮狋狊，犡犻狀狓犻犪狀犵４５３００３，犆犺犻狀犪；３．犆狅犾犾犲犵犲狅犳犃狀犻犿犪犾犛犮犻犲狀犮犲犪狀犱犞犲狋犲狉犻狀犪狉狔犕犲犱犻犮犻狀犲，犎犲狀犪狀犐狀狊狋犻狋狌狋犲狅犳犛犮犻犲狀犮犲犪狀犱犜犲犮犺狀狅犾狅犵狔，犡犻狀狓犻犪狀犵４５３００３，犆犺犻狀犪）犃犫狊狋狉犪犮狋：ＴｏｐｒｏｖｉｄｅｂａｓｉｃｉｎｆｏｒｍａｔｉｏｎｆｏｒｒｅｓｅａｒｃｈｉｎｇｔｈｅｂｉｏｌｏｇｉｃａｌｆｕｎｃｔｉｏｎｏｆａｎｔｉｍｉｃｒｏｂｉａｌｐｅｐｔｉｄｅＰ３ｆｒｏｍｂｏｖｉｎｅｈｅｍｏｇｌｏｂｉｎａｎｄｉｔｓａｎａｌｏｇｓ（ＪＨ ０，ＪＨ １，ＪＨ ２ａｎｄＪＨ ３），ｔｏｏｌｓｏｎｌｉｎｅｗｅｒｅｕｔｉｌｉｚｅｄｔｏａｎａｌｙｚｅｓｏｍｅｂｉｏｉｎｆｏｒｍａｔｉｃｆｅａｔｕｒｅｓｏｆｔｈｅｓｅｆｉｖｅｐｅｐｔｉｄｅｓ．Ｔｈｅｒｅｓｕｌｔｓｓｈｏｗｅｄｔｈａｔｔｈｅｉｓｏｅｌｅｃｔｒｉｃｐｏｉｎｔｏｆｔｈｅｓｅｆｉｖｅｐｅｐｔｉｄｅｓｗｅｒｅａｌｌｍｏｒｅｔｈａｎ８．００．Ａｌｌｏｆｔｈｅｓｅｆｉｖｅｐｅｐｔｉｄｅｓｈａｄｐｏｓｉｔｉｖｅｃｈａｒｇｅ，ｎｏｔｒａｎｓｍｅｍｂｒａｎｅｄｏｍａｉｎ，ｎｏｓｉｇｎａｌｐｅｐｔｉｄｅｓｅｑｕｅｎｃｅ，ｎｏｇｌｙｃｏｓｙｌａｔｉｏｎｓｉｔｅｓ，ｗｅｒｅｈｙｄｒｏｐｈｏｂｉｎｓａｎｄｌｏｃａｔｅｄａｔｅｘｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒ．ＴｈｅｓｅｃｏｎｄａｒｙｓｔｒｕｃｔｕｒｅｏｆｐｅｐｔｉｄｅＰ３ａｎｄＪＨ ２ｈａｄα ｈｅｌｉｘａｎｄβ ｓｈｅｅｔ，ＪＨ ３ｗａｓａｌｌα ｈｅｌｉｘ，ｗｈｉｌｅＪＨ ０ａｎｄＪＨ １ｗｅｒｅｃｏｉｌ．ＰｅｐｔｉｄｅＰ３，ＪＨ ２ａｎｄＪＨ ３ｈａｄａｇｌｙｃｏｓｙｌａｔｉｏｎｓｉｔｅａｔｔｈｅｔｈｉｒｔｅｅｎｔｈｓｉｔｅｏｆａｍｉｎｏａｃｉｄ（Ｔｈｒ，Ｔ），ｒｅｓｐｅｃｔｉｖｅ ｌｙ．Ｂａｓｅｄｏｎｔｈｅｓｅｒｅｓｕｌｔｓ，ｗｅｃｏｎｊｅｃｔｕｒｅｄｔｈａｔａｎｔｉｍｉｃｒｏｂｉａｌｐｅｐｔｉｄｅＰ３ａｎｄｉｔｓａｎａｌｏｇｓｃｏｕｌｄｋｉｌｌｂａｃｔｅｒｉａｔｈｒｏｕｇｈｔｈｅｉｎｔｅｒａｃｔｉｏｎｗｉｔｈｃｅｌｌｗａｌｌｏｒｃｅｌｌｍｅｍｂｒａｎｅ．犓犲狔狑狅狉犱狊：ｂｏｖｉｎｅｈｅｍｏｇｌｏｂｉｎ；ａｎｔｉｍｉｃｒｏｂｉａｌｐｅｐｔｉｄｅ；ａｎａｌｏｇｏｕｓｐｅｐｔｉｄｅ；ｂｉｏｉｎｆｏｒｍａｔｉｃｓ 抗菌肽（ａｎｔｉｍｉｃｒｏｂｉａｌｐｅｐｔｉｄｅｓ，ＡＭＰｓ），又称肽抗生素（ｐｅｐｔｉｄｅａｎｔｉｂｉｏｔｉｃｓ）或宿主防御肽（ｈｏｓｔｄｅｆｅｎｓｉｖｅｐｅｐｔｉｄｅ，ＨＤＰ），是生物机体先天免疫系统中的重要分子，广泛存在于昆虫、动物、植物、微生中 国 畜 牧 兽 医４４卷 物等生物体内，具有广谱的抗细菌、真菌、病毒、寄生虫、肿瘤及中和内毒素和免疫调节等多种生物学活性［１］，构成了机体抗病原防御的第一道防线［２］。
生物医学文章不同物种GATA—2基因编码区生物信息学分析
生物医学文章不同物种GATA—2基因编码区生物信息学分析GATA家族是一类能识别GATA基序（motif），并能与之结合的转录调节因子，在动物、真菌、植物等生物中存在比较广泛。
脊椎动物中已发现6种GATA结合蛋白，分为GATA-1/2/3和GATA-4/5/6两大类，前者与红细胞、淋巴及性腺的发育有关，后者控制心、肠及外胚等组织分化的转录[1，2]。
GATA-2的cDNA大小为2.6kb，编码的转录因子为474个氨基酸。
GATA-2属于锌指结构家族，可调控造血干/祖细胞的增殖和分化，在整个造血过程中对细胞的系统分化十分重要[3]。
摘要：利用生物信息学方法分析了小家鼠（Musmusculus）、褐家鼠（Rattusnorvegicus）、人（Homosapiens）、黑猩猩（Pantroglodytes）、大猩猩（Gorilla）、倭黑猩猩（Panpaniscus）、猿（Nomascusleucogenys）、狨（Callithrixjacchus）、亚马逊松鼠猴（Saimiriboliviensis）、家马（Equuscaballus）、小耳大婴猴（Otolemurgarnettii）、家猫（Feliscatus）、东非狒狒（PapioAnubis）、猕猴（Macacamulatta）、犬（Cainslapus）、野猪（Susscrofa）、大熊猫（Ailuropodamelanoleuca）等17个物种GATA-2基因编码序列（Codingsequence，CDS），并对该基因的遗传多样性、信号肽、导肽、跨膜结构域、疏水性/亲水性、蛋白质二级结构、氨基酸序列进行了分析和预测。
结果表明，在17个物种52条基因序列中共检测到344个多态位点，有25种单倍型，GATA-2基因序列编码区的种内、种间存在丰富的遗传多样性。
GATA-2蛋白N端无信号肽，不具有导肽，没有跨膜结构域，表现为亲水性，蛋白质二级结构主要结构元件是无规卷曲和α-螺旋，理论等电点为9.43，GATA-2蛋白呈碱性。
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第29卷第5期吉林医药学院学报V01．29N o．52008年10月Jour nal of Ji l i l l M e di cal C ol l eg e O ct．2008—249一文章编号：1673-2995(2008)05-0249-05生物信息学方法推测脊椎动物血红蛋白相互作用机制．诊荽．r L J—I j王程1，隋春红2，秦文斌3，雎天林3，吕士杰‘(吉林医药学院：1．生化教研室，2．化学教研室，吉林吉林132013；3．内蒙古科技大学包头医学院血红蛋白研究所，内蒙古包头014010)摘要：目的通过分析脊椎动物血红蛋白(H b)分子进化过程，解释H b相互作用的现象并推测作用机制。
方珐采用N C B I、PD B等在线生物信息学网站及SM S、A N T H E PR O T5．0、C hs t a l x2．0、M EG A4、V ec t or N1f I9等软件包对比脊椎动物门各纲羊膜和非羊膜动物H b氨基酸多序列的同源相似性，查找保守位点，构建分子进化树，预测二级结构，对比三级结构模型，推测H b相互作用现象的发生机制。
结果氨基酸多序列对比显示，非羊膜动物a链没有保守氨基酸(cX a)，B链有3个c从，羊膜动物仅链、p链分别有27个和68个c从；分子进化树显示非羊膜动物H b氨基酸每位点替代值(S pS)远大于羊膜动物(P<0．01)；预测二级结构分析璐作用面发现非羊膜动物a链40位氨基酸主要参与无规则卷曲结构，羊膜动物d链40位和p链94位氨基酸均主要参与a螺旋结构；对比空间结构模型发现羊膜动物a链均有一个苏氨酸(41位)与p链的组氨酸(98位)形成氢键，而非羊膜动物不能形成此氢键。
结论脊椎动物H b相互作用发生的关键可能在于是否存在a链苏氨酸(41位)与B链组氨酸(98位)形成的氢键。
关键词：生物信息学；血红蛋白；相互作用；氢键中图分类号：Q513．4文献标识码：AExt r apol at i on of i nt er ac t i ve m echani sm of eem ogl obi n i n ver t e br at es by m e t hods of bi ol ogi cal i nfor m at i on sc i enceW A N G C hen91。
SU I C hun．hon92，Q IN W en-bi n3，SU I Ti a n-l i n3，L V Shi．j i el(Ji l i n M edi cal C ol l e ge：1．D epar t m e nt of B i oc he m i s t ry，2．D e pa r t m e nt of C hem i st ry，J i l i n C i t y，Ji l i n Pr o vi nce，132013；3．H em o gl ob i n R es ear ch I nst i t ut e，B a ot ou M edi cal C ol l e ge of I nner M ong ol i a U ni ver s i t y of Sci ence and Tec hnol ogy，B a ot ou，Inner M ong ol i a A ut onom o us R e gi on，014010．C hi na)A bst r act：O bj ec t i ve T o anal yze t he e vol ut i on proc es s of hem ogl obi n(H b)m ol ec ul ar i n ve rt ebra t es，and e xpl a i n t he phe：nom enon of H b i nt er ac t i on and ext r apol at e t11e f unc t i on m e chani s m．M e t hods A m i ot a and non．a m ni ot a H b am i no a ci d m ul t i．se quence hom ol o gous si m i l ar i t y w舶com pa r e d t o f i n d t he c ons e rva t i ve posi t i ons and cr eat e cl a-dogr am．t11e s econdar y st r uct ur e w a s f o r ecas tand t he t er t i ar y st r uct ur e m odel s W as co nt r as t by onl i ne anal ysi s at bi o i n-f or m a t i on w ebsi t es s u ch a s N C BI(ht t p：／／w w w．ncbi．nl m．ni h．gov／)，PD B(ht t p：／／w w w．r es b．or s／)，em pl oyi ng soft w ar e packas e s u ch as SM S，A N T胍PRoT5．0，C hst al x2．0，M EG A4，V ect or N119．R es ul t s A m i no a ci d m ul t i-睁quence s ho w ed t hat t he non—am ni ot a0【．chain di d nt nothave c ons e rva t i ve am i no aci d(c从)，g-chai n had3c从，tl le am ni ot a a-chai n．13-chai n had27and68cA A re spec t i ve l y；T he cl ado gr am dem ons t r at ed t ha t t he f lf fni no ac i d sub st i t u-t i o ns per s it e of non-am ni ot a w as bi gger t han t he am ni ot a(P<O．01)；T he fore cas t s of t he s econdar y st r uct ur e and a-na l ysi s of H b ac t i ve surf ac e di s cover ed t ha t t he non—a m ni ot a ct40am i no ac i d pa rt i c i pa t e d m anl y i n t he non-re gul ar cu r t st r uc t ur e，bot h am ni ot a d柏and B94am i no aci ds pa r t i ci pat e d m ai nl y i n仅-heli x；T he co nt r as t am ong t he spat i al st r uct ur e m odel s di s cover ed t her e W as i n bot h Q—chai n t hr eoni ne(41)a nd13-chai n hi st i di ne(98)w hi c h f or m ed a hydrogen bo nd r e spec t i vel y i n am ni ot a a．chai n．but t her e w asnt any i n t he non．am ni ot as．C oncl us i on T he key of occ ur r e nce 作者简介：王程(1979一)．男(汉族)，助教，硕士．一250一吉林医药学院学报2008年10月第29卷of H b i nf ra c t i on i n ve rt ebr at es m i g ht be l le i n w het her t here删8hydrogen bond i抽ed f r o m a c hai n t hr eoni ne(41)bet w e en B chai n hi s t i di ne(98)．K ey w or d s：bi ol ogi cal i nf or m a t i on s ci ences；hem ogl obi n；i nt eract i on；hydm l F m bond自从发现人血红蛋白(hem ogl obi n，l i b)A与l玷A2可以发生相互作用…，即推测这种相互作用可能是各种血红蛋白之间的普遍规律。
但通过实验证实．人类、哺乳纲、鸟纲及大部分爬行纲动物的H b之间可发生相互作用(简称互作)，但不能与小部分爬行纲、两栖纲、鱼纲动物H b发生互作，小部分爬行纲、两栖纲、鱼纲动物舶之间也不能发生互作m’。
因此推断H b互作发生的分水岭可能存在于羊膜动物和非羊膜动物之间，互作的机制在于H b分子进化过程中珠蛋白的氨基酸不断发生置换来改变空间结构，满足物种对环境的适应有关。
本研究采用生物信息学方法，通过分析H b分子进化过程，解释H b互作的现象并推测作用机制。
．1材料与方法1．1材料随机选择脊椎动物门各纲代表动物氨基酸序列及空间结构图像，材料来源于N C BI数据库(ht t p．／／W W W．nebi．nl m．ni h．gov／)和PD B数据库(ht t p：／／W W W．r es b．o哕)。
如下所列：七鳃鳗(Lam pr ey，H b I：B A F47284，H b1I：BA F47285，PD B I D：1U C3)，盲鳗(H a f f m h，H bA：l I T2一A，H bB：l I T2一B)，鲨(shar k，印地：P07408，r i bl3：P07409，PD B1D：I G C V)，电鳐(Toq喊l i ni f orm es，H ba-1：P20244，硒p-1：P20246)，肺鱼(hm庐s h，H k：P02020，H bp：P02138)，空棘鱼(C oel aca nt h，H h：P23740，壬I bB：1'23741)，金枪鱼(Tuna，PD B I D：1V4U)，鳟鱼(T r out，PD B I D：10U T)，鲤鱼(ear pi o，I-Iba：P02016，nbl3-A／B：P02139)，大黄鱼(C I'O C,ef I，H ba：A A V52697。