冷冻电镜
冷冻电镜安装要求标准
冷冻电镜,全称冷冻电子显微镜,是一种在低温下使用透射电子显微镜观察样品的显微技术。
以下是冷冻电镜的安装要求标准:
低温环境:冷冻电镜需要在低温环境下工作,因此需要配备低温系统,包括低温制冷机和低温冷台等设备,以确保样品在低温下保持稳定。
防震设施:冷冻电镜对震动非常敏感,因此需要采取有效的防震措施,如安装防震脚垫等,以减少外部震动对显微镜的影响。
洁净环境:冷冻电镜需要在洁净的环境下工作,以减少尘埃对显微镜的影响。
因此需要安装空气过滤器等设备,并定期进行环境清洁。
电源和接地:冷冻电镜需要稳定的电源和良好的接地,以确保显微镜的正常运行。
其他要求:根据具体的显微镜型号和规格,可能还有其他特定的安装要求,如光学系统、真空系统等。
总之,冷冻电镜的安装要求标准需要考虑到多个方面,包括低温系统、防震设施、洁净环境、电源和接地以及其他特定的安装要求。
只有满足这些要求,才能保证冷冻电镜的正常运行和使用效果。
冷冻电镜简介
冷冻电镜简介冻电镜和 X 射线晶体学、核磁共振被称作构造生物学研究的三大利器,但不得不认可冷冻电镜是三者中间最弱的一种技术手段,在此刻已分析的一千多种膜蛋白构造中间, 90% 以上都采纳的是 X 射线晶体学方法,核磁共振在小分子量的蛋白构造分析中也发挥了重要的作用,而冷冻电镜在蛋白构造分析中间所起的作用微不足道。
但是 2013 年 12 月 5 日,美国加州大学旧金山分校副教授程亦凡与同事 David Julius两个实验室合作,采纳单电子计数探测器,以近原子分辨率(3.4 埃),确立了在痛苦和热知觉中起中心作用的一种膜蛋白 TRPV1 的构造,这一振奋人心的成就让研究人员们开始从头审察冷冻电镜在构造生物学研究中的所能发挥的作用。
毕竟和 X 射线晶体学方法对比,它所需的样品量极少,也无需生成晶体,这关于一些难结晶的蛋白质的研究带来了新的希望。
蛋白质 TRPV1 构造确实定标记着冷冻电镜正式跨入“原子分辨率”时代。
2.2 冷冻电镜分类当前我们议论的冷冻电镜基本上指的都是冷冻透射电子显微镜,可是假如我们以使用冷冻技术的角度定义冷冻电镜的话,冷冻电镜主要能够分为冷冻透射电子显微镜、冷冻扫描电子显微镜、冷冻蚀刻电子显微镜。
2.2.1 冷冻透射电子显微镜冷冻透射电镜(Cryo-TEM )往常是在一般透射电镜上加装样品冷冻设施,将样品冷却到液氮温度( 77K),用于观察蛋白、生物切片等对温度敏感的样品。
经过对样品的冷冻,能够降低电子束对样品的损害,减小样品的形变,从而获取更为真切的样品容貌。
一台冷冻透射电镜的价钱在600 万美元左右,价钱极其昂贵,它的长处主要表此刻以下几个方面:第一是加快电压高,电子能穿透厚样品;第二是透镜多,光学性能好;第三是样品台稳固;第四是全自动,自动换液氮,自动换样品,自动保持洁净。
图2.1 冷冻透射电镜及冷冻电镜下高分辨病毒的三维重构图2.2.2 冷冻扫描电子显微镜扫描电镜工作者都面对着一个不可以回避的事实,就是全部生命科学以及很多资料科学的样品都含有液体成分。
嗯,这是一篇关于冷冻电镜的干货!
嗯,这是⼀篇关于冷冻电镜的⼲货!1、什么是冷冻电镜冷冻电⼦显微镜技术(cryo-electron microscopy)简称冷冻电镜。
冷冻电镜,是⽤于扫描电镜的超低温冷冻制样及传输技术(Cryo-SEM),可实现直接观察液体、半液体及对电⼦束敏感的样品,如⽣物、⾼分⼦材料等。
样品经过超低温冷冻、断裂、镀膜制样(喷⾦/喷碳)等处理后,通过冷冻传输系统放⼊电镜内的冷台(温度可⾄-185℃)即可进⾏观察。
冷冻电镜中的冷冻技术可以瞬间冷冻样品,并在冷冻状态下保持和转移,使样品最⼤限度保持原来性状,得出的数据更准确,实验成功率才更⾼。
2、冷冻电镜的分类⽬前我们讨论的冷冻电镜基本上指的是冷冻透射电⼦显微镜,但是如果我们可以使⽤冷冻技术的⾓度定义冷冻电镜的话,冷冻电镜主要可以分为冷冻透射电⼦显微镜、冷冻扫描电⼦显微镜、冷冻刻蚀电⼦显微镜。
2.1冷冻透射电⼦显微镜冷冻透射电镜(Cryo-TEM)通常在普通透射电镜上加装样品冷冻台,将样品冷却到液氮温度(77K)。
⽤于观测蛋⽩、⽣物切⽚等对温度敏感的样品。
通过对样品的冷冻,可以降低电⼦束对样品的损伤,减⼩样品的形变,从⽽得到真实的样品形貌。
⼀台冷冻透射电镜的价格在600万美元左右,价格及其昂贵,它的优点主要体现在以下⼏个⽅⾯:第⼀是加速电压⾼,电⼦穿透厚样品;第⼆是透镜多,光学性能好;第三是样品台稳定;第四是全⾃动,⾃动换液氮,⾃动换样品,⾃动维持清洁。
2.2冷冻扫描电⼦显微镜扫描电镜⼯作者都⾯临着⼀个不能回避的事实,就是所有⽣命科学以及许多材料科学的样品都含有液体成分。
很多动植物组织的含⽔量达到98%,这是扫描电镜⼯作者最难对付的样品问题。
冷冻扫描电镜(Cryo-SEM)技术是克服样品含⽔问题的⼀个快速、可靠和有效的⽅法。
这种技术还被⼴泛地⽤于观察⼀些“困难”样品,如那些对电⼦束敏感的具有不稳定性的样品。
各种⾼压模式如VP、LV和ESEM的出现,已允许扫描电镜观察未经冷冻和⼲燥的样品。
冷冻电镜的原理及应用
冷冻电镜的原理及应用1. 冷冻电镜的原理冷冻电镜是一种结合了电子显微镜技术和低温技术的先进仪器,主要用于观察生物材料的结构和功能。
它能够在不破坏样品的情况下,将样品冷冻到极低的温度下,并通过电子束来观察样品的微观结构。
冷冻电镜的原理主要包括以下几个方面:1.1 低温冷冻冷冻电镜的核心就是利用低温来冷冻样品,以保持样品的原貌。
常用的低温冷冻方法包括液氮冷冻、冷冻冷冻和快速冷冻等。
通过将样品置于低温介质中,可以抑制细胞组织中的活动,并减少样品的损伤。
1.2 电子显微镜技术冷冻电镜使用的是电子显微镜技术,通过电子束对样品进行成像。
电子显微镜使用的是电子束而不是光束,因此可以获得更高的分辨率。
电子束经过样品时,会产生散射和透射现象,通过检测这些现象并进行成像处理,就可以观察到样品的微观结构。
2. 冷冻电镜的应用冷冻电镜在生物科学领域有着重要的应用价值,主要体现在以下几个方面:2.1 结构生物学研究冷冻电镜可以对生物材料的细胞结构进行高分辨率观察。
通过观察细胞器、膜蛋白、核酸等的微观结构,可以揭示其在生物过程中的功能和作用机制。
例如,冷冻电镜被广泛应用于病毒结构的研究,有助于了解病毒的传播和感染机制,从而为病毒疫苗和抗病毒药物的研发提供重要依据。
2.2 分子生物学研究冷冻电镜可以观察生物材料的分子结构,探索生物分子的三维构象。
通过冷冻电镜的技术手段,可以对蛋白质、核酸等生物大分子进行直接观察,分析其精细的结构、构象变化以及相互作用等。
这对于理解生物大分子的功能机制、相互作用网络以及疾病发生的机制具有重要意义。
2.3 药物研发与评价冷冻电镜在药物研发与评价方面也发挥着重要作用。
通过冷冻电镜的技术手段,可以观察药物分子与靶标分子的结合情况,了解药物在靶标分子上的作用机制。
同时,冷冻电镜还可以对药物输送系统进行观察,在药物传递领域具有广泛的应用前景。
2.4 其他应用领域除了上述应用领域外,冷冻电镜在生物医学工程、纳米材料研究等领域也有着广泛的应用。
冷冻电镜制样流程
冷冻电镜制样流程冷冻电镜(cryo-electron microscopy)是一种用于观察生物分子的高分辨率电镜技术,它可以在冷冻的状态下直接观察生物分子的结构。
相比传统的电镜技术,冷冻电镜能够提供更高的分辨率和更真实的结构信息,因此在生物科学研究中得到了广泛的应用。
1.选择适当的样品:首先,要选择适合进行冷冻电镜观察的样品,通常是蛋白质、蛋白质复合物、病毒或细胞等生物分子。
样品应具有较高的纯度和稳定性,并且能够在低温条件下适当冻结。
2.制备冷冻电镜网格:使用特殊的电子显微镜网格制备样品载体,通常是由碳或氧化硅等材料制成。
这些网格是非常薄的,样品可以被直接放置在其表面。
3.调整制样参数:根据样品的特性和所需要的分辨率,调整各种制样参数。
这些参数包括冷冻速率、冻结液的成分和温度等。
冷冻速率是制样的关键参数之一,它能影响样品的冷冻效果和结构质量。
4.加载样品:将样品溶液滴在电镜网格上,然后迅速从反面用纸吸干多余的液体。
样品的浓度应适当,以避免结构中的过度吸收或散射。
5.冷冻样品:将已加载的样品网格迅速放置在冷冻压制机中,通过控制温度和压力来冷冻样品。
冷冻的目的是快速冻结样品,以保持其原始结构。
6.保存和传输样品:冷冻后的样品应立即封存,通常使用液氮来保存。
在传输或搬运时,需要采取适当的保护措施,确保样品不受到损坏。
7.电镜观察:将冷冻的样品网格放置在冷冻电镜中,然后使用高分辨率电子束来观察样品的结构。
观察过程中需要避免样品的加热和辐射。
8.取得图像和数据处理:通过电子镜的成像系统获得样品图像,然后使用图像处理软件对图像进行修正和重建。
这些步骤包括噪声过滤、对齐和三维重构等。
冷冻电镜名词解释细胞生物学
冷冻电镜名词解释细胞生物学冷冻电镜(Cryo-electron microscopy)是一种在细胞生物学中广泛应用的技术,它通过将生物样品冷冻到极低温度,并使用电子束来观察样品的高分辨率图像。
冷冻电镜技术的发展为科学家们提供了一种研究生物体内部结构和功能的强大工具。
在传统的电子显微镜中,样品需要进行化学固定和切片处理,这可能导致样品的形态和结构发生变化。
而冷冻电镜技术则能够在无需进行这些处理的情况下,直接观察样品的原始状态。
这使得科学家们能够更准确地研究细胞和生物分子的结构和功能。
冷冻电镜技术的核心是将生物样品快速冷冻到液氮温度(约-196℃),以防止样品中的水分子形成冰晶,从而保持样品的原始结构。
冷冻过程中,样品通常会被浸泡在含有保护剂的溶液中,以保护样品免受冷冻过程中的损伤。
冷冻完成后,样品被转移到冷冻电镜中进行观察。
在冷冻电镜中,电子束通过样品并与之相互作用,形成电子透射图像。
这些图像被记录下来,并通过计算机处理和重建来生成高分辨率的三维结构模型。
通过观察这些模型,科学家们可以了解细胞和生物分子的内部结构和组织方式。
冷冻电镜技术在细胞生物学中的应用非常广泛。
它可以用来研究细胞器、蛋白质复合物、病毒等生物分子的结构和功能。
例如,科学家们利用冷冻电镜技术成功地解析了许多重要生物分子的结构,如核糖体、ATP合成酶等。
这些研究对于理解生命的基本过程和疾病的发生机制具有重要意义。
除了在细胞生物学领域的应用,冷冻电镜技术还被广泛应用于药物研发和生物医学研究中。
通过观察药物与靶分子之间的相互作用,科学家们可以设计出更有效的药物,并了解药物如何在细胞内起作用。
此外,冷冻电镜技术还可以用于研究蛋白质聚集和与疾病相关的蛋白质异常聚集现象,如阿尔茨海默病、帕金森病等。
尽管冷冻电镜技术在细胞生物学研究中具有重要作用,但它也存在一些挑战和限制。
首先,由于电子束与样品相互作用的方式不同于光束与样品相互作用的方式,因此冷冻电镜技术无法直接观察活体细胞的动态过程。
冷冻电镜
冷冻电镜在现代生物学中的应用:
4.研究生物大分子复合物的结构 如:病毒-受体复合物的结构 5.研究细胞器甚至是活细胞的结构 如:生物分子在运动过程中的结构和结构的变化
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谢谢观赏
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三维重构技术的原理:
透射电子显微镜成像过程中, 电子束穿透样品,将样品的三维电势密 度分布函数沿着电子束的传播方向投影至与传播方向垂直的二维平 面上。运用中心截面定理(图2), 从而可以通过三维物体不同角度的 二维投影在计算机内进行三维重构来解析获得物体的三维结构。
图2
中心截面定理
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冷冻电镜优点:
冷冻电镜与结构生物学
报告者:
冷冻电镜与结构生物学
◆冷冻电镜在结构生物学上应用的历史沿革
◆冷冻电镜的流程与工作原理
◆冷冻电镜优点与局限 ◆冷冻电镜在现代生物学中的应用
冷冻电镜是什么?
冷冻电镜:应用冷冻固定技术,低温下使用透射电子显微镜观
察样品显微技术,从而得到生物大分子的结构
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历史沿革:
★ 20世纪70年代通过利用冷冻电镜研究病毒分子的结构,从而
◆样品需求量少 ◆更接近生理状态 ◆适用研究对象广泛 ◆可以对不均一样品进行研究 ◆不需要对样品进行特殊化处理 ◆可获得不同构象或中间物的动态快照
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冷冻电镜局限:
◆设备昂贵 ◆样品的准备困难 ◆样品需冷冻,不是在室温下进行 ◆样品可能被过强的电子束损伤
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冷冻电镜在现代生物学中的应用:
1.研究那些不适合于应用X-射线晶体学和核磁共 振波谱学的分子及其聚合物的结构 如:Alzhiemer疾病的淀粉状蛋白纤维聚合物的 结构 2.研究生物大分子处于不同功能状态时的结构 如:离子通道开关 3.为X-射线晶体学结构解析提供初始分子置换模 型及初始相位 如:核糖体的三维结构
冷冻电镜简介
冷冻电镜简介冻电镜和X射线晶体学、核磁共振被称作结构生物学研究的三大利器,但不得不承认冷冻电镜是三者当中最弱的一种技术手段,在现在已解析的一千多种膜蛋白结构当中,90%以上都采用的是X射线晶体学方法,核磁共振在小分子量的蛋白结构解析中也发挥了重要的作用,而冷冻电镜在蛋白结构解析当中所起的作用微乎其微。
然而2013年12月5日,美国加州大学旧金山分校副教授程亦凡与同事David Julius两个实验室合作,采用单电子计数探测器,以近原子分辨率(3.4埃),确定了在疼痛和热知觉中起中心作用的一种膜蛋白TRPV1的结构,这一振奋人心的成果让研究人员们开始重新审视冷冻电镜在结构生物学研究中的所能发挥的作用。
毕竟和X 射线晶体学方法相比,它所需的样品量很少,也无需生成晶体,这对于一些难结晶的蛋白质的研究带来了新的希望。
蛋白质TRPV1结构的确定标志着冷冻电镜正式跨入“原子分辨率”时代。
2.2 冷冻电镜分类目前我们讨论的冷冻电镜基本上指的都是冷冻透射电子显微镜,但是如果我们以使用冷冻技术的角度定义冷冻电镜的话,冷冻电镜主要可以分为冷冻透射电子显微镜、冷冻扫描电子显微镜、冷冻蚀刻电子显微镜。
2.2.1 冷冻透射电子显微镜冷冻透射电镜(Cryo-TEM)通常是在普通透射电镜上加装样品冷冻设备,将样品冷却到液氮温度(77K),用于观测蛋白、生物切片等对温度敏感的样品。
通过对样品的冷冻,可以降低电子束对样品的损伤,减小样品的形变,从而得到更加真实的样品形貌。
一台冷冻透射电镜的价格在600万美元左右,价格极其昂贵,它的优点主要体现在以下几个方面:第一是加速电压高,电子能穿透厚样品;第二是透镜多,光学性能好;第三是样品台稳定;第四是全自动,自动换液氮,自动换样品,自动维持清洁。
图2.1 冷冻透射电镜及冷冻电镜下高分辨病毒的三维重构图2.2.2 冷冻扫描电子显微镜扫描电镜工作者都面临着一个不能回避的事实,就是所有生命科学以及许多材料科学的样品都含有液体成分。
利用冷冻电镜研究蛋白质的结构
利用冷冻电镜研究蛋白质的结构利用冷冻电镜探索蛋白质的结构蛋白质作为生物体中最基本的大分子,具有非常广泛的生物学功能,如运输、酶反应、代谢、信号传导和结构支持等。
这些蛋白质的表现形式非常复杂,并常常需要通过三维结构来理解它们的功能和相互作用。
如今,冷冻电镜已经成为了物质科学领域中常用的工具,可以帮助科学家们研究蛋白质的结构。
下面将会介绍这种技术以及它与蛋白质研究的关系。
1.冷冻电镜的概述冷冻电镜技术是一种高分辨率下生物样品成像的技术。
它通常与透射电镜(TEM)和扫描电子显微镜(SEM)联用,以便观察样品的形态和结构。
在冷冻电镜技术中,样品被快速冷冻并在流动气体温度下保持冷冻状态。
这种方法可以维护样品的生物活性并最小化辐射损伤。
而电镜则利用电子束照射,经过取样并进行处理,最终生成高分辨率的影像。
使用冷冻电镜技术的主要优点在于其快速,准确,而且涉及的样品非常少,这使得这一技术成为了生物研究领域中极具前景的技术。
2.冷冻电镜在蛋白质研究中的应用使用冷冻电镜技术可以为生物学家们提供三维结构信息,使得他们能够快速分析以及探索蛋白质的结构和功能。
利用这种技术,科学家们可以将蛋白质冻结,并通过特定的光学显微技术观察到其三维结构。
这是一种非常重要的技术,因为蛋白质的结构和功能密切相关。
如果我们能够利用这种技术精确地分析蛋白质的结构,就可以更好地了解它们的生物学功能,为治疗疾病和设计新药物提供帮助。
3.冷冻电镜技术的进一步发展尽管冷冻电镜技术已经非常成熟,但是科学家们仍然需要对其进行进一步改进,以进一步优化样品的分辨率和灵敏度。
前人研究已经表明,通过将多个图像信息进行组合,可以进一步提高分辨率。
因此有必要通过更高级别的图像处理技术,将不同样品的图像信息整合成合适的图像,从而更好地了解样品的生物学结构和功能。
结论总之,冷冻电镜技术已经成为生物学家非常重要的分析工具,特别是在分析蛋白质结构和功能方面。
而且这种技术的进一步改进和发展,将会对生物学研究领域产生非常深远的影响。
冷冻电镜技术操作流程
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将样品进行预处理,如纯化、浓缩、结晶等,以提高样品的纯度和结晶度。
冷冻电镜在生物领域中的应用前景
冷冻电镜在生物领域中的应用前景冷冻电镜(cryo-electron microscopy,简称cryo-EM)是一种先进的生物学显微技术,在生物领域中具有广阔的应用前景。
冷冻电镜能够以高分辨率观察生物大分子的三维结构,揭示生物体内分子之间的相互作用和功能机制,为药物研发、疾病治疗以及生物科学研究提供了重要的工具和理论基础。
本文将详细介绍冷冻电镜在生物领域中的应用前景。
首先,冷冻电镜在生物领域中的应用前景之一是在生物大分子结构研究方面。
生物大分子如蛋白质、核酸、细胞器等对于生物体内的各种生理和病理过程都起着重要的作用。
通过冷冻电镜的高分辨率成像,可以获得这些生物大分子的高质量三维结构数据,进一步揭示它们的功能和作用机制。
研究人员可以通过冷冻电镜观察和解析蛋白质的结构、配体结合以及复合物的组装等生物大分子的关键过程,为药物研发和疾病治疗提供有力的支持。
其次,冷冻电镜在细胞结构与功能研究中也具有重要的应用前景。
细胞是生物体最基本的结构和功能单位,了解细胞的内部结构和功能对于研究生物体的生理和病理过程至关重要。
冷冻电镜通过快速固化样本并在低温下进行成像,可以保留细胞内部的真实状态,观察细胞的超微结构和亚细胞组织,揭示细胞内分子的空间和位置关系。
通过冷冻电镜技术,研究人员可以观察到细胞器的形态和分布,研究细胞内各种结构的功能和相互作用,并深入研究细胞内许多重要生理过程的机制,如细胞的分裂、自噬等。
此外,冷冻电镜还在生物医学研究和药物研发领域发挥着重要作用。
冷冻电镜的高分辨率成像能力使得研究人员能够有效地观察到病原体、病毒和人体细胞之间的相互作用,揭示疾病病理机制和感染过程。
研究人员可以通过冷冻电镜精确地观察到病毒颗粒的结构和组装,研究它们的感染机制,为疫苗和抗病毒药物的研发提供重要参考。
此外,冷冻电镜还有助于解析药物与分子靶点之间的作用机制,提供药物设计和优化的理论依据。
值得注意的是,冷冻电镜在生物领域中的应用前景还存在一些挑战和改进的空间。
单粒子冷冻电镜技术
单粒子冷冻电镜技术
单粒子冷冻电镜技术是一种基于透射电子显微镜(TEM)的技术,可以在低温和高真空环境下对生物大分子进行成像,以观察它们的结构和动力学行为。
该技术的主要优势在于可以在接近生物大分子的自然状态下进行观察,避免了因化学固定或冷冻干燥等处理过程而导致的结构变形。
单粒子冷冻电镜技术的基本原理是将生物大分子样品在液氮温度(-196℃)下冷冻,然后将其转移到透射电子显微镜中进行成像。
在透射电子显微镜中,电子束穿过样品,与样品中的原子相互作用,产生二次电子、背散射电子等信号,这些信号被探测器收集并转化为图像。
通过单粒子冷冻电镜技术,科学家们可以获得生物大分子的高分辨率图像,包括原子分辨率和分子分辨率的图像。
这些图像可以提供生物大分子的三维结构信息,包括它们的原子排列、分子构象、蛋白质-蛋白质相互作用等。
此外,单粒子冷冻电镜技术还可以用于研究生物大分子的动力学行为,如分子运动、蛋白质折叠等。
单粒子冷冻电镜技术是一种非常强大的技术,可以提供生物大分子的高分辨率图像和动力学信息,为生命科学和医学研究提供了重要的工具。
2024年冷冻电镜市场环境分析
2024年冷冻电镜市场环境分析引言冷冻电镜是一种重要的科学仪器,广泛应用于生物学、物理学和化学领域的研究中。
本文将对冷冻电镜市场的环境进行分析,包括市场规模、竞争格局、政策法规等方面。
市场规模冷冻电镜市场在过去几年里呈现出稳步增长的趋势。
据统计数据显示,2019年全球冷冻电镜市场规模达到XX亿美元,预计到2025年将达到XX亿美元。
这一增长主要源于生物学和生物医学研究领域的不断发展,对高分辨率成像需求的增加。
应用领域冷冻电镜主要应用于以下几个领域: 1. 生命科学研究:冷冻电镜在细胞和分子水平上提供了高分辨率的成像能力,对于生命科学研究中的细胞结构、分子结构等方面的研究具有重要意义。
2. 材料科学研究:冷冻电镜在材料科学领域中被广泛应用于材料的微观结构和表面形貌的研究。
对纳米材料、功能材料等的表征具有重要作用。
3. 药物研发:冷冻电镜在药物研发过程中的应用日趋广泛,对于药物的结构解析、作用机制等方面提供了有力的工具和支持。
竞争格局冷冻电镜市场存在多家国内外知名企业参与竞争,其中以日本公司和欧美企业为主导。
这些企业在冷冻电镜技术方面具有较高的研发实力和市场份额,同时也在全球范围积极布局销售和服务网络。
主要企业以下是冷冻电镜市场的主要企业: - 日本公司:JEOL、Hitachi等 - 欧美企业:Thermo Fisher Scientific、FEI(现为泰克公司)等竞争优势这些企业在冷冻电镜市场的竞争中具有一定的优势: 1. 技术研发能力:这些企业在冷冻电镜技术领域具有较高的研发实力,能够不断推出具有创新性和竞争力的产品。
2. 品牌影响力:这些企业在市场上拥有较高的知名度和品牌影响力,被认为是冷冻电镜领域的领导者。
3. 销售与服务网络:这些企业在全球范围内建立了完善的销售与服务网络,能够提供及时的技术支持和售后服务。
政策法规冷冻电镜市场的发展受到国家和地区的政策法规影响。
不同地区的政策法规对于冷冻电镜的研发、生产和销售等环节有着一定的规范和限制。
场发射冷冻电子显微镜安全操作及保养规程
场发射冷冻电子显微镜安全操作及保养规程引言场发射冷冻电子显微镜(以下简称冷冻电镜)是一种重要的科学研究工具,用于观察生物样品的高分辨率结构。
为了确保用户的安全和设备的长期稳定运行,本文档旨在提供冷冻电镜的安全操作和保养规程。
1. 安全操作规程1.1 使用前准备在操作冷冻电镜之前,必须进行以下操作: - 确保操作区域干净整洁,无杂物。
- 检查冷冻电镜各部件是否正常工作,如有异常应立即报修。
- 穿戴适当的防护设备,例如实验室大衣、手套和安全眼镜。
1.2 样品处理在进行样品处理时,请参考以下安全操作: - 使用合适的防护设备,如手套和实验室大衣,以避免与样品接触。
- 在处理有毒或致病性样品时,应遵循专门的操作规程并采取相应的防护措施。
- 避免使用锐利工具或器具直接接触样品,以免造成伤害。
1.3 仪器操作在使用冷冻电镜时,请始终遵循以下操作规程: - 熟悉冷冻电镜的使用手册,并按照操作流程进行操作。
- 避免过度调节仪器参数,以免损坏设备。
- 注意定期检查冷冻电镜的电源和连接线路是否正常,如有异常应及时修理。
1.4 紧急情况处理在发生紧急情况时,请按照以下步骤处理: - 立即关闭冷冻电镜的电源。
- 尽量保持冷静,采取相应的应急措施。
- 立即向相关人员报告,并寻求帮助和支持。
2. 保养规程2.1 仪器清洁定期清洁冷冻电镜是保持其正常运行的关键。
请根据以下步骤进行清洁: - 关闭电源并断开电源线。
- 使用柔软的干净布轻轻擦拭仪器外表面,避免使用有腐蚀性的清洁剂。
- 定期清理冷冻电镜的内部部件,如真空室和样本盒等。
2.2 仪器维护定期维护可以延长冷冻电镜的使用寿命。
请参考以下建议: - 根据使用手册,定期更换冷冻电镜所需的耗材和易损件。
- 定期进行冷冻电镜的校准和调整,以确保仪器的准确性。
- 遵循厂家提供的保养指南,定期进行维护保养。
2.3 环境管理冷冻电镜对环境条件要求严格,请参考如下措施: - 保持操作室温度适宜,避免温度过高或过低对仪器造成影响。
冷冻电镜技术在真核细胞结构解析方面取得突破性进展
冷冻电镜技术在真核细胞结构解析方面取得突破性进展随着科技的不断发展,人们对于细胞结构解析的需求也越来越高。
而冷冻电镜技术作为一种非常有效的细胞结构解析工具,在真核细胞结构解析领域取得了突破性的进展。
本文将会从冷冻电镜技术的原理、应用以及最新的研究成果等方面进行详细的阐述。
首先,我们需要了解冷冻电镜技术的工作原理。
冷冻电镜技术是通过将样品快速冷冻至液氮温度以下的低温状态,然后利用电子显微镜(TEM)对其进行观察和成像。
相比于传统的电镜技术,冷冻电镜技术具有很多独特的优势。
首先,冷冻电镜技术可以冻结样品中的生物分子,防止其在观察过程中发生结构改变。
其次,冷冻电镜技术不需要对样品进行化学固定和脱水处理,避免了这些处理步骤对样品造成的可能影响。
此外,冷冻电镜技术还可以直接观察生物分子在其自然环境中的三维结构,提供了更加真实和准确的细胞结构信息。
冷冻电镜技术在真核细胞结构解析方面的应用非常广泛。
以前,真核细胞的结构解析主要依赖于传统的电镜技术,但由于细胞的复杂性和非稳态性,传统电镜技术在真核细胞结构解析方面存在一定的限制。
而冷冻电镜技术的出现极大地克服了这些限制,为真核细胞的结构解析提供了全新的思路。
通过冷冻电镜技术,研究人员可以直接观察和测量细胞器在细胞中的位置和形状,并且可以研究细胞器之间的相互作用和运动方式。
此外,冷冻电镜技术还可以用于研究细胞膜的结构和功能,探究细胞和外界环境之间的相互作用。
最近的研究成果表明,冷冻电镜技术在真核细胞结构解析领域取得了突破性的进展。
例如,研究人员利用冷冻电镜技术成功地解析了小鼠卵母细胞核内的几个重要结构。
他们通过冷冻电镜技术获得了这些结构的高分辨率三维图像,揭示了它们之间的空间关系和功能特点。
这些发现为我们深入理解卵子发育过程中的细胞结构变化和分子调控机制奠定了重要基础。
另外,冷冻电镜技术还被应用于研究人类细胞核和线粒体等细胞器的结构,为我们揭示了这些细胞器的功能和组织特征。
蛋白质结构的新方法与进展
蛋白质结构的新方法与进展蛋白质是生命体中至关重要的分子之一,它们在细胞机体中扮演着极为重要的角色。
了解蛋白质的结构及其功能对于揭示生命的奥秘以及药物研发具有重要意义。
随着科技的发展,越来越多的新方法被用于研究蛋白质的结构,推动了该领域的进展。
本文将介绍一些新的方法并探讨其对蛋白质结构研究的影响。
一、冷冻电镜传统的蛋白质结构研究方法中,X射线晶体学是主要手段。
然而,对于某些大分子或者复合物,难以得到高质量的晶体提供足够的结构信息。
而冷冻电镜技术的出现填补了这一空缺。
冷冻电镜能够在冰冻状态下捕捉蛋白质的中间态,从而提供了高分辨率的结构信息。
借助冷冻电镜,科学家们能够研究更多具有生物学意义的蛋白质复合物,并解析其结构与功能之间的关系。
二、机器学习与人工智能蛋白质的结构决定其功能,同时蛋白质的结构也受到其序列的影响。
传统的方法在解析蛋白质的结构时往往需要大量的实验数据和计算。
而近年来,机器学习与人工智能的兴起为研究蛋白质结构带来了新的希望。
通过将大量的实验和计算数据输入到机器学习算法中,科学家们可以预测蛋白质的结构,并加速该领域的研究进展。
机器学习与人工智能的应用不仅可以帮助研究者快速解析蛋白质结构,还可以辅助设计全新的蛋白质及药物。
三、液态核磁共振液态核磁共振(NMR)作为一种强大的工具用于解析蛋白质的结构。
传统的NMR技术主要用于研究小分子的结构,而液态NMR已逐渐被应用于蛋白质研究。
它能够在生理条件下,通过蛋白质溶液中的核磁共振信号,得到关于蛋白质结构的信息。
液态NMR技术在研究蛋白质的动态结构方面具有独特的优势,可以帮助我们更好地理解蛋白质与其环境之间的相互作用。
四、单分子力谱学单分子力谱学是一种新兴的研究手段,通过拉伸蛋白质,可以研究蛋白质的结构、力学性质及其相互作用。
这种方法通过测量蛋白质在微观尺度上的机械性质,可以提供关于蛋白质结构的重要信息。
通过对单个蛋白质分子的拉伸实验,科学家们可以研究其结构、稳定性以及与其他生物分子的相互作用。
冷冻电镜——精选推荐
冷冻电镜研究进展冷冻电⼦显微镜技术(cryoelectron microscopy)是从20世纪70年代提出的,经过近10年的努⼒,在80年代趋于成熟。
它的研究对象⾮常⼴泛,包括病毒、膜蛋⽩、肌丝、蛋⽩质核苷酸复合体、亚细胞器等等。
⼀⽅⾯,冷冻电⼦显微镜技术所研究的⽣物样品既可以是具有⼆维晶体结构的,也可以是⾮晶体的;⽽且对于样品的分⼦量没有限制。
因此,⼤⼤突破了X-射线晶体学只能研究三维晶体样品和核磁共振波谱学只能研究⼩分⼦量(⼩于100KDa)样品的限制。
另⼀⽅⾯,⽣物样品是通过快速冷冻的⽅法进⾏固定的,克服了因化学固定、染⾊、⾦属镀膜等过程对样品构象的影响,更加接近样品的⽣活状态。
21世纪初,冷冻电⼦显微镜都具备⾃动图像采集系统。
CCD(charged-couple device)照相机能快速、动态的记录电⼦衍射图,但由于像素的限制,其分辨率不如照相胶⽚。
CCD和照相胶⽚所记录的是⽣物样品空间结构的⼆维投影,利⽤各种计算机软件程序包,可以从电镜的⼆维图像重构样品的三维结构,即三维重构。
已开发出许多软件程序包可供计算机处理使⽤,⼤⼤⽅便了⽣物样品的结构重构。
[1]操作步骤样品准备⽤于冷冻电镜研究的⽣物⼤分⼦样品必须⾮常纯净。
⽣物样品是在⾼真空的条件下成像的,所以样品的制备既要能够保持本⾝的结构,⼜能抗脱⽔、电⼦辐射。
⼀种⽅法是通过快速冷冻使含⽔样品中的⽔处于玻璃态,也就是在亲⽔的⽀持膜上将含⽔样品包埋在⼀层较样品略⾼的薄冰内。
该⽅法有两个关键步骤:⼀是将样品在载⽹上形成⼀薄层⽔膜;⼆是将第⼀步获得的含⽔薄膜样品快速冷冻。
在多数情况下,⽤⼿⼯将载⽹迅速浸⼊液氮内可使⽔冷冻成为玻璃态。
其优点在于将样品保持在接近“⽣活”状态,不会因脱⽔⽽变形;减少辐射损伤;⽽且通过快速冷冻捕捉不同状态下的分⼦结构信息,了解分⼦功能循环中的构象变化。
另⼀种⽅法是通过喷雾冷冻装置(spray-freezing equipment),利⽤结合底物混合冰冻技术 (spray-freezing),可以把两种溶液(如受体和配体)在极短的时间内混合起来 (ms量级),然后快速冷冻,将其固定在某种反应中间状态,这样能对⽣物⼤分⼦在结合底物时或其他⽣化反应中的快速的结构变化进⾏测定,深⼊了解⽣物⼤分⼦的功能。
汕头原位冷冻电镜技术原理
汕头原位冷冻电镜技术原理
汕头原位冷冻电镜技术原理包括以下步骤:
1. 样品制备:样品需要以生物学方法获取,如细菌、病毒等。
样品需要被冻结在低温下,以保护其结构和形态,通常使用液氮进行急冻。
2. 制备薄膜:样品需要封装在薄膜中,以提供给电子束形成图像。
薄膜通常由多层聚合物、碳膜组合而成。
3. 定位样品:将样品的薄膜在显微镜或电子显微镜下观察并定位。
4. 冷冻设置:将样品的薄膜置于冷冻机中,在很短的时间内将其冷冻到非常低的温度,以保护其结构和形态。
5. 再生电子显微镜:将冷冻的样品置于电子显微镜中,用电子束对样品进行扫描,然后采集电子衍射和电子图像,以形成最终的图像。
这些步骤必须准确可靠地执行,以获得高质量的图像,并且需要精心设计和操作的仪器。
原位冷冻电镜技术可以用于生物医学、生物化学、微生物学等领域中的大多数研究。
冷冻电镜同步辐射光源
冷冻电镜同步辐射光源
冷冻电镜(Cryo-EM)与同步辐射光源有着紧密的关系。
Cryo-EM 是一种用于研究生物大分子结构的技术,它可以在冷冻状态下将生物样品冷冻到液氮温度,并使用电子束将样品的影像放大到高分辨率。
与传统的电子显微镜不同的是,Cryo-EM 可以在冷冻状态下对生物样品进行观察,从而避免了样品的破坏和变形。
然而,Cryo-EM 仍然面临着一些挑战,比如获得高分辨率的影像需要较长的曝光时间,这容易导致样品的辐射损伤。
为了克服这些问题,同步辐射光源被引入到Cryo-EM 中。
同步辐射光源是一种能够提供高亮度和高光通量的光源,它可以产生强大的 X 射线和紫外线。
在Cryo-EM 中,同步辐射光源可以用于产生高亮度的电子束,从而减少曝光时间,提高图像的信噪比和分辨率。
此外,同步辐射光源还可以用于产生高强度的光束,用于辅助图像对位和三维重建。
通过与同步辐射光源的结合,Cryo-EM 技术在生物大分子结构研究中取得了突破性的进展。
它已经被广泛应用于解析蛋白质、核酸和病毒等生物大分子的结构,为药物研发和治疗疾病提供了重要的信息。
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2、电子显微镜的原理?
电子的波长是光子波长的十万分之一左右,是一根极细的探针,理论上它 打在蛋白质分子这类生物大分子身上能被反射,这些反射的电子就能产生一张 照片,电子显微镜相当于是用电子替代光线来照射物体,由于电子的波长远低 于光波,它能够看到非常小尺度的结构。
冷冻电镜在2013年的技术革命
冷冻电镜的工作流程:
样品的制备 透射电子显微镜成像 结构解析
图像处理
图1 冷冻电子显微学解析结构基本步骤
冷冻电镜技术的操作过程:
1、样品的制备
• 用于冷冻电镜研究的生物大分子样品必须非常纯净。生物样品是在高 真空的条件下成像的,所以样品的制备既要能够保持本身的结构,又 能抗脱水、电子辐射。 • 一种方法是通过快速冷冻使含水样品中的水处于玻璃态,也就是在亲 水的支持膜上将含水样品包埋在一层较样品略高的薄冰内。该方法有 两个关键步骤:一是将样品在载网上形成一薄层水膜;二是将第一步 获得的含水薄膜样品快速冷冻。 • 另一种方法是通过喷雾冷冻装置(spray-freezing equipment),利用 结合底物混合冰冻技术(spray-freezing),可以把两种溶液(如受体和 配体)在极短的时间内混合起来 (ms量级),然后快速冷冻,将其固定 在某种反应中间状态,这样能对生物大分子在结合底物时或其他生化 反应中的快速的结构变化进行测定,深入了解生物大分子的功能。
冷冻电镜的发明及其在生物学的应用
报告人:XXX
冷冻电镜是什么?
冷冻电子显微镜技术(cryoelectron microscopy) 简称
冷冻电镜:应用冷冻固定技术,低
温下使用透射电子显微镜观察样品的 显微技术,从而得到生物大分子的结 构。
我们或许在不久的将来就能获得生命复杂 机制的原子级分辨率的图片了
冷冻电镜的工作原理:
原理: 样品经过在液氮中的冷冻固定, 使得生物大分子中的H2O分子以玻璃态 的形式存在,保持低温,将样品放入显 微镜,高度相干的电子作为光源从上面 照射下来,透过样品和附近的冰层,受 到散射,利用探测器和透镜系统把散射 的信号成像记录下来,再进行信号处理, 最后利用三维重构的技术得到样品的三 维结构。
核孔复合体不同角度的影像
冷冻电镜提供原子分辨率的 结构信息
冷冻电镜优点:
◆样品需求量少 ◆更接近生理状态 ◆适用研究对象广泛(如:天然的、动态的结构) ◆可以对不均一样品进行研究 ◆不需要对样品进行特殊化处理(如:不需要结晶) ◆可获得不同构象或中间物的动态快照
冷冻电镜局限:
◆设备昂贵 ◆样品的准备困难 ◆样品需冷冻,不是在室温下进行 ◆样品可能被过强的电子束损伤
• 3、电子显微镜观测蛋白质分子有活性的生物大分子遇到的问题?
• 第一个问题是真空问题,电子显微镜的电子只能在真空中飞行的时候才能 保持稳定的动能。而蛋白质这类生物大分子一般处于溶液中,在真空环境下, 溶液会挥发出来,污染电子显微镜。液态水在电子显微镜的真空管里蒸发,会 使得生物大分子瓦解。 • 第二个问题是电子打在蛋白质这类生物大分子上容易把蛋白质打坏了,因 为电子的能量比较高,而生物大分子一般依靠氢键来形成它的空间结构,氢键 的能量很低,电子打上去以后,氢键就被打断了。 • 第三个问题则更加严重,因为蛋白质分子这类生物大分子是有活性的,它 们是运动的,电子打上去反射回来的方向会因为分子的运动而变得杂乱无章。
在1990年,理查德· 亨德森成功地使用电子显 微镜拍摄到原子级分辨率的蛋白质三维图像, 并提出了实现原子级分辨率冷冻电镜技术的 可行性理论。 冷冻电镜的雏形基本建立,总的思路为 1. 样品冷冻(保持蛋白溶液态结构) 2. 冷冻成像(获取二维投影图像) 3. 三维重构(从二维图像通过计算得到三维密 度图)
彼得阿格雷(美)和罗德里克麦金农(美)对细胞 膜中的水通道的发现以及对离子通道的研究, 共同分享了2003年的诺贝尔化学奖。
上世纪80年代初,核磁共振成像技术问世,人们得以对溶液中 和固态的蛋白质进行成像研究,不仅进一步认识了蛋白质的结 构,更获得了蛋白质如何运动及与其他分子相互作用的基本了 解。
分辨率达到原子层面的细菌视紫红质立体图像
基于三位科学家的这些重大发现,电子显微镜自此得到全面优化, 并在2013年,研究者们终于获得了理想的原子级别成像,用以制作 生物分子的三维结构图像。过去几年中,科学文献充满了导致抗生 素耐药性的蛋白质、寨卡(Zika)病毒表面等各种图像,生物化学 正在面临爆炸性的发展。 2014年利用冷冻电镜三维重构技术确定蛋白质TRPV1结构,标志着 冷冻电镜跨入“原子分辨率”时代。
4.研究生物大分子复合物的结构 如:病毒-受体复合物的结构 5.研究细胞器甚至是活细胞的结构 如:生物分子在运动过程中的结构和结构的变化
谢谢观赏
三维重构技术的原理:
• 透射电子显微镜成像过程中, 电子束穿透样品,将样品的 三维电势密度分布函数沿着电子束的传播方向投影至与传 播方向垂直的二维平面上。 • 运用中心截面定理(如图), 从而可以通过三维物体不同角 度的二维投影在计算机内进行三维重构来解析获得物体的 三维结构。
中心截面定理
三维重构原理图
冷冻电镜产生背景
上世纪50年代,利用X射线成像技术解析蛋白质结构,人们 才首次得以拍出蛋白质晶体的螺旋状结构图片。 X射线晶体学是最早用于结构解析的实验方法之一。其中关 键步骤之一即是,为获得可供X射线衍射的单晶,需要将纯 化后的生物样品进行晶体生长。现实情况却是,目前很多 复杂的大分子物质难以获得晶体。
被认为比晶体结构更能够描述生物大分子在细胞内的真实结构,并且能获得氢原 子的结构位置。缺点则在于蛋白质在溶液中往往结构不稳定而难得获取稳定的信 号。
X射线晶体学法和核磁共振技术均对蛋白质的 纯度、结晶性和绝对量有较高的要求,使得图 像分辨率难以提升,更是无法获得蛋白质结构 的动态变化。 因此,无论是X射线晶体学成像还是核磁共振, 都不能让研究者获得高分辨率的大型蛋白复合 体结构,生物结构学领域的发展也因此受困于 成像技术。
冷冻电镜技术获2017诺贝尔化学奖
2017年10月4日下午5点45分许,诺贝尔奖评委会主席格荣·汉森 (Goran Hansson)宣布,因发明用于生物分子的高分辨率结构测 定的冷冻电子显微镜(cryo-electron microscopy),瑞士洛桑大 学的雅克·杜波切特(Jacques Dubochet)、美国哥伦比亚大学的 乔基姆·弗兰克(Joachim Frank)和英国剑桥大学的理查德·亨 德森(Richard Henderson)获得2017年度诺贝尔化学奖。 诺贝尔奖官方称为“使得生物化学进入一个新时代”
3、图像处理和三维重构
• 数据处理的最终目的是为了获得生物样品的三维质量密度图。由于冷冻电镜获 得图像信躁比低,结构信息常常淹没在躁声中而难辨认。只有通过大量拍摄生 物样品的同一个图像,然后用某种方法加以平均来消除躁声。由二维图像推知 三维结构的方法即三维重构。
冷 冻 电 镜 数 据 分 析 处 理 流 程
在1980年代初,雅克· 杜伯切特成功将水玻璃态化,他将水快速冷却,在生物 样本周围以液态形式固化,使生物分子即使在真空中也能维持天然形态。 雅克· 杜伯切特(Jacques Dubochet)的重要贡献则是在真空环境下使生物分 子保持自然形状。
一般情况下,通过氢键的相互作用,水分子 会在凝固过程中形成有序排列,形成晶体。 而迪波什想到的即是在水分子相互作用之前 就让其凝固,将生物样品浸入事先经液氮冷 却的乙烷中,就能使水迅速冷却、在数毫秒 之内完全凝固,这种方式得到的就不是晶体 而是无定形态,而玻璃也是处于无定形态, 玻璃化名称由此而来。生物样品嵌在无定形 冰中,堪称留下了真实的一瞬间。 1982年,迪波什开发出真正成熟可用的快 速投入冷冻制样技术制作不形成冰晶体的玻 璃态冰包埋样品。
1981年,弗兰克完成了单颗粒三维重构算 法及软件Spider,利用计算机识别图像把 相同蛋白质的不同影子收集起来,并且将 轮廓相似的图像进行分类对比,通过分析 不同的重复模式将图片拟合成更加清晰的 2D图像。在此基础上,通过数学方法,在 同一种蛋白质的不同2D图像之间建立联系, 以此为基础拟合出3D结构图像。弗兰克的 图形拟合程序被认为是冷冻电镜发展的基 础。
样品在液氮中冷冻
2、数据采集
• 冷冻的样品通过专门的设备——冷冻输送器转移到电镜的样品室。在照相之前, 必须观察样品中的水是否处于玻璃态,如果不是则应重新制备样品。由于生物 样品对高能电子的辐射敏感,照相时必须使用最小曝光技术(minimal exposure technic)。要得到高分辨率的电镜图像,照相时累积的电子剂量不 能超过临界剂量1000到2000e-nm-2;中等分辨率的电镜图像图像不能超过临 界剂量 10000e-nm-2。
冷冻电镜的诞生
1975年,亨德森利用电子显微镜的方法,发表出来第一个非常粗糙的视 紫红质蛋白结构,图片上可以看出七个跨膜蛋白链。证明了电子显微镜 在生物领域的适用性。这也是历史上第一张膜蛋白领域的三维结构。
细菌视紫红质较为粗糙 的三维立体结构图像
亨德森将未脱离细胞膜的细菌视紫红质直接放置在电子显微镜下进行 观察,借助表面覆盖的葡萄糖防止真空干涸,并采用强度更低的电 子束流,得出细菌视紫红质在细胞膜上是规整排列且朝向一致。之后, 在前述Aron Klug等人提出的三维重构技术的基础上,亨德森和同事 获得了细菌视紫红质较为粗糙的三维立体结构图像。 亨德森所发展出来的方法也具有其局限性,这是因为他所研究的蛋白 本身的特性让研究者能够采用所谓“冷冻电子断层成像术”来测定其 结构。简单来说,研究人员要转动细胞膜,从不同角度对蛋白拍照, 最终构建出蛋白的三维结构。这种方法只适用于排列有一定规律的蛋 白——如果它们是杂乱无章的,这种方法就难以奏效了。