氨基酸代谢 (2)

（三）肽的吸收
部位：肠粘膜细胞 还存在着吸收二肽或三肽的转运体系。 是一个耗能的主动吸收过程。 吸收作用在小肠近端较强，故肽吸收入细胞甚至先于游离氨 基酸。不同二肽的吸收具有相互竞争作用。
三、蛋白质的腐败作用
*定义：在消化过程中，有一小部分蛋白质不被消化，也有一小部 分消化产物不被吸收。肠道细菌对这部分蛋白质及其消化 产物所起的作用，称为腐败作用。 实质：是细菌本身的代谢过程，以无氧分解为主。
产物：大多数对人体有害 少量脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质。
1. 胺类（amines）的生成 2. 氨（ammonia）的生成 3.其他有害物质的生成
（一）胺类（amines）的生成
蛋白酶 脱羧基
蛋白质
氨基酸
胺类
（肠道细菌）
组氨酸 酪氨酸 脑中：
组胺 酪胺
赖氨酸 苯丙氨酸
尸胺 苯乙胺
色氨酸
色胺
成人每日最低需要量30-50g蛋白质 为了长期保持总氮平衡，仍须增量才能满足要求。 我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g。
（三）蛋白质的营养价值
由于所含氨基酸的种类和数量不同，它们的质不同。 营养价值高----蛋白质含有体内所需要的各种氨基酸，并 （nutrition value） 且含量充足； 营养价值较低---蛋白质缺乏体内所需要的某种氨基酸，或 含量不足。
联合脱氨基的过程：
全过程是可逆的，因此这一过程也是体内合成非必需氨基酸的 主要途径
（一）转氨基作用（transamination） 1. 转氨酶与转氨基作用 转氨酶：或称氨基转移酶 分布 体内各组织 *转氨基作用：此酶催化某一氨基酸的a-基转移到另一种a-酮酸的 酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变 成a酮酸。
转变成糖及脂类 实验发现： 用各种不同的氨基酸饲养人工造成糖尿病的犬时---大多数氨基酸可使尿中排出的葡萄糖增加； 少数几种可使葡萄糖及酮体排出同时增加； 亮氨酸和赖氨酸只能使酮体排出量增加。 将在体内可以转变成糖的氨基酸称为生糖氨基酸（glucogenic amino acid） 变成酮体者称为生酮氨基酸（ketogenic amino acid） 二者兼有者称为生糖兼生酮氨基酸（glucogenic and ketogenic amino acid）
（二）氨（ammonia）的生成
肠道中的氨主要有两个来源： 1.未被吸收的AA在肠道细菌作用下脱氨基而生成 2.血液中尿素渗入肠道，受肠菌尿素酶的水解而生成氨
这些氨均可被吸收入血液在肝合成尿素。 降低肠道的 pH，可减少氨的吸收。
（三）其他有害物质的生成
通过腐败作用还可产生其他有害物质： 如苯酚、吲哚、甲基吲哚及硫化氢等。 正常情况下 上述有害物质 大部分随粪便排出 小部分被吸收，解毒（肝）。
血浆氨基酸是体内各组织之间氨基酸转运的主要形式。 肌肉和肝在维持血浆氨基酸浓度的相对稳定中起着重要作用。
体内氨基酸的主要功用： 1. 合成蛋白质和多肽 2. 转变成其他含氮物质
一、氨基酸的脱氨基作用
是氨基酸分解代谢的最主要反应 部位：体内大多数组织中均可进行 多种方式脱氨基：氧化脱氨基 转氨基 联合脱氨基 非氧化脱氨基等 以联合脱氨基为最重要。
（二）γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用
Meister提出: 氨基酸吸收及向细胞内的转运过程是通过谷胱甘肽起作用的， 称为“γ-谷氨酰基循环” 反应过程：1.首先由谷胱甘肽对氨基酸转运 2.其次是谷胱甘肽的再合成，由此构成一个循环。 催化反应的各种酶：小肠粘膜细胞 肾小管细胞 脑组织中 关键酶---谷氨酰基转移酶
2. 寡肽酶 存在：小肠粘膜细胞的刷状缘及胞液中 例如氨基肽酶及二肽酶： 氨基肽酶 寡肽 二肽 二肽酶 氨基酸
部位：主要在小肠粘膜细胞内进行。
蛋白水解酶作用示意图
氨基肽酶 内肽酶
羧基肽酶
二肽酶 AA
+
AA
二、氨基酸的吸收
部位：主要在小肠中进行
吸收机制：目前尚未完全阐明是一个耗能的主动吸收过程。 （一）AA吸收载体 载体蛋白（carrier protein） 部位：肠粘膜细胞膜上 载体蛋白-氨基酸-Na+形成三联体 作用：将氨基酸及Na+转运入细胞，Na+则借钠泵排出细胞外， 并消耗ATP。 有4种类型的载体，分别参与不同氨基酸的吸收： 中性氨基酸载体（主要载体） 碱性氨基酸载体 酸性氨基酸载体 亚氨基酸与甘氨酸载体
临床：某些疾病情况下，为保证氨基酸的需要，可进行 混合氨基酸输液。
第二节 蛋白质的消化、吸收与腐败
一、蛋白质的消化
食物（蛋白质的消化、吸收）是人体氨基酸的主要来源。
蛋白质未经消化不易吸收。 某些抗原、毒素蛋白可少量通过粘膜细胞进入体内，会产生 过敏、毒性反应。 水解 食物蛋白质 氨基酸、小肽 （吸收、利用） 唾液中不含水解蛋白质的酶，故食物蛋白质的消化自胃中 开始，但主要在小肠中进行。
*营养必需氨基酸（essential amino acid）: 人体内有8种氨基酸不能合成。体内需要而又不能自身 合成，必须由食物供应：
缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苏氨酸、甲硫氨酸 、赖氨酸、苯丙氨酸和色氨酸
（组氨酸和精氨酸） 非必需氨基酸（nonessential amino acid）: 其余12种氨基酸体内可以合成，不一定需要由食物供应 。
氨基酸代谢Hale Waihona Puke Baidu
教师：吴颜晖
第七章 氨基酸代谢
蛋白质的基本组成单位：氨基酸
重要生理功能之一是作为合成蛋白质的原料。
分解
COOH
蛋白质
AA
再进一步代谢
H2N
C R
H
氨基代谢是蛋白质分解代谢的中心内容。
氨基酸代谢
合成代谢
分解代谢
第一节 蛋白质的营养作用
一、蛋白质营养的重要性 1. 蛋白质是生命的物质基础 （1）维持细胞、组织的生长、更新、修补 （2）催化、运输、代谢调节等均需要蛋白质参与。 2. 蛋白质是能源物质，每克蛋白质在体内氧化分 解可释放约17kJ（4Kcal）能量（可由糖或脂肪 代替）。 提供足够食物蛋白质对正常代谢和各种生命活动的 进行是十分重要的，对于生长发育的儿童和康复期的病 人，供给足量、优质的蛋白质尤为重要。
GPT 谷氨酸十丙酮酸 α-酮戊二酸十丙氨酸
GOT
谷氨酸十草酸乙酸 α-酮戊二酸十天冬氨酸
如：急性肝炎患者血清GPT活性显著升高； 心肌梗死患者血清中GOT明显上升。
临床上：作为疾病诊断和预后的指标之一。
2.转氨基作用的机制
转氨酶的辅酶：都是维生素B6磷酸酯 即磷酸吡哆醛
作用的机制：
（二）L-谷氨酸氧化脱氨基作用
一、体内氨的来源
*三个主要的来源： l 各组织器官中氨基酸及胺分解产生的氨； l 肠道吸收的氨； l 肾小管上皮细胞分泌的氨。 1. 氨基酸脱氨基作用 体内氨的主要来源 NH3 AA α-酮酸 胺类的分解也可以产生氨： 胺氧化酶 RCH2NH2 RCHO + NH3
2. 肠道吸收的氨 产氨的量较多 有两个来源： • 肠内氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨
（一）胃中的消化
酶：胃蛋白酶（pepsin）
胃酸激活
胃蛋白酶原
自身激活作用
胃蛋白酶
胃蛋白酶的最适PH: 1.5－2.5 对蛋白质肽键作用的特异性较差。
胃蛋白酶
蛋白质
多肽、少量氨基酸
胃蛋白酶：对乳中的酪蛋白有凝乳作用． 乳液凝成乳块后在胃中停留时间延长，有利于充分消化。
（二）小肠中的消化
胃中：食物停留时间较短，因此蛋白质消化很不完全。
外肽酶--主要有羧基肽酶 A和羧基肽酶B 自肽链羧基末端开始，每次水解掉一个氨基酸残基，对不 同氨基酸组成的肽键也有一定专一性。
胰酶 蛋白质 氨基酸、寡肽。
蛋白酶和肽酶 肠激酶 （胰腺细胞分泌）以无活性的酶原 分泌到十 二指肠 激活。 胰蛋白酶的自身激活作用较弱。 胰液中： 1. 各种蛋白水解酶最初均以酶原形式存在 2. 胰液中还存在着胰蛋白酶抑制剂。 这些对保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用具有重要意义。
氨基酸代谢库（metabolic pool） 食物蛋白质经消化而被吸收的氨基酸(外源性氨基酸)与体内 组织蛋白质降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分 布于体内各处，参与代谢，称为～。 氨基酸由于不能自由通过细胞膜，所以在体内的分布也是不均 匀的。 如：肌肉中氨基酸占总代谢库的50％以上． 肝约占10％，肾约占4％，血浆占1-6％ 肝中分解---丙氨酸、芳香族氨基酸 骨骼肌中分解---支链氨基酸
小肠：蛋白质消化的主要部位：
蛋白酶及肽酶 蛋白质的消化产物 氨基酸 及未被消化的蛋白质 （胰液及肠粘膜细胞）
1. 酶----胰酶
最适pH为7.0左右
胰液中的蛋白酶基本上分为两类： 内肽酶（endopeptidase） 外肽酶（exopeptidase）
内肽酶----水解蛋白质肽链内部的一些肽键， 胰蛋白酶、糜蛋白酶及弹性蛋白酶等。有一定的专一性。
第三节
氨基酸的一般代谢
人体内蛋白质处于不断降解与合成的动态平衡。 成人每天约有体内蛋白质的1％～2％被降解 体内蛋白质的降解也是由一系列蛋白酶和肽酶完成的。 真核细胞中蛋白质的降解有两条途径： 1. 不依赖ATP过程，在溶酶体内进行，主要降解细胞外来源的 蛋白质、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白质。 2. 依赖ATP和泛素的过程，在胞液中进行，主要降解异常蛋白 和短寿命的蛋白质。 不含溶酶体的红细胞中尤为重要。
二、蛋白质的需要量和营养价值
（一）*氮平衡（nitrogen blance）
*机体内蛋白质代谢的概况可根据氮平衡实验来确定。蛋 白质的含氮量平均约为16％
蛋白质在体内分解代谢所产生的含氮物质主要由尿、 粪排出。 测定尿与粪中的含氮量（排出氮）及摄入食物的含氮 量（摄入氮）可以反映人体蛋白质的代谢概况。
酶：L-谷氨酸脱氢酶 部位：肝、肾、脑等 是一种不需氧脱氢酶，催化L-谷氨酸氧化脱氨生成a-酮戊二酸， 辅酶是NAD+或NADP+。
（三）嘌呤核苷酸循环
联合脱氨基作用：在肝、肾等组织中进行。 嘌呤核苷酸循环：骨骼肌和心肌中
二、a-酮酸的代谢 氨基酸脱氨基后生成的a-酮酸可以进一步代谢，主要有以下 三方面的代谢途径： （一） 生成非必需氨基酸 （二） 转变成糖及脂类 (三) 氧化供能#
肠道细菌
•
AA NH3 肠道尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨
细菌尿素酶
尿素
NH3
第四节 氨的代谢
机体内代谢产生的氨 消化道吸收来的氨
进入血液，形成血氨
氨：具有毒性 脑组织对氨的作用尤为敏感 *解毒：体内的氨主要在肝合成尿素。 除门静脉血液外，体内血液中氨的浓度很低。 正常人血浆中氨的浓度≤0.1mg/dl 重肝病患者尿素合成功能降低 常与肝性脑病的发病有关 血NH3↑ 脑功能紊乱
同位素标记氨基酸的实验证明，上述营养学研究的结果是正 确的。#
氧化供能 α-酮酸在体内可以通过三羧酸循环与生物氧化体系彻底氧化 成CO2和水，同时释放能量供生理活动的需要。 氨基酸的代谢与糖和脂肪的代谢密切相关。 氨基酸 糖与脂肪； 糖 脂肪 多数非必需氨基酸的碳架部分 三羧酸循环是物质代谢的总枢纽，通过它可使糖、脂肪酸及氨 基酸完全氧化，也可使其彼此相互转变，构成一个完整的代谢体系。
上述反应可逆，平衡常数近于1。 *转氨基作用既是氨基酸的分解代谢过程，也是体内某些氨基酸 （非必需氨基酸）合成的重要途径。
在各种转氨酶中，以 L-谷氨酸与 a-酮酸的转氨酶最为重要。 例如，谷丙转氨酶 （glutamic pyruvic transaminase, GPT, ALT） 谷草转氨酶 （glutamic oxaloaceticnase, GOT, AST）
1.氮的总平衡 摄入氮=排出氮，反映正常成人的蛋白质 代谢情况，即氮的“收支”平衡。 2.氮的正平衡 摄入氮＞排出氮，部分摄入的氮用于合成 体内蛋白质。 儿童、孕妇及恢复期病人 3.氮的负平衡 摄入氮＜排出氮 见于蛋白质需要量不足，如饥饿或消耗性 疾病患者。
（二）生理需要量
根据氮平衡实验：
在不进食蛋白质时，成人每日最低分解约20g蛋白质。
含有必需氨基酸种类多和数量足的蛋白质，其营养价值 高，反之营养价值低。 动物性蛋白质--营养价值高
*蛋白质的互补作用： 营养价值较低的蛋白质混合食用，则必需氨基酸可以互 相补充从而提高营养价值。 如：谷类蛋白质含赖氨酸较少，色氨酸较多 豆类蛋白质含赖氨酸较多，色氨酸较少 两者混合食用即可提高营养价值。