3.4 二级结构的类型和特点

蛋白质的二级结构
多肽主链折叠的空间限制
•最早在20世纪30年代，Pauling和
Corey就开始用X-射线衍射方法研究了
氨基酸和肽的结构。

•1954年诺贝尔化学奖• 1962年诺贝尔和平奖
蛋白质二级结构是指蛋白质的多肽链中有规则重复的构象，限于主链原子的局部空间排列，不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。

1. 肽平面（peptide plane）
虚线框内的部分形成一个肽(基)平面。

（肽单位、肽单元）
肽平面结构特征:
N C
O H C αC α
φψ115.6º121.9º
123.2º119.5º 1.肽单位上的六个原子都位于同一个平面上，因此肽平面具有刚性；2.肽键长=1.33Aº，具部分双键性质，不能自由旋转；3.在肽单位中，C=O 与N –H 或两个C α呈反式排布。

4.除Pro 外，N –C α（φ）和C α–C （ψ）都是单键，可以绕键轴自由旋转，其旋转角度分别用φ和ψ表
示，称为二面角（dihedral angle ）。

羧基端
氨基端N1—Cα旋转的角度ΦCα—C2旋转的角度Ψ
2. 二面角取值的规定：
1.从C α看N 1：顺时针转，φ为正逆时针转，φ为负
2.从C α看C 2：顺时针转，ψ为正逆时针转，ψ为负
3. C α–C ，两侧:
C α–N 1与C 2=O 呈反式：ψ=0º
顺式：ψ=180º
4. N –C α两侧:
C α–C 2与N 1–H 呈反式：φ=0º
顺式：φ=180ºN
C
o
完全伸展的多肽主链构象
α-碳原子酰胺平面
Φ=1800，ψ=1800
多肽主链构象
酰胺平面Φ=00，ψ=00侧链
非键合原子接触半径
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可允许的ψ和Φ值：拉氏构象图
➢侧链基团的影响：α-碳原子侧链基团有大有小或互相排斥
或相互吸引，其影响度取决于R侧链的性质。

二面角的变动受下列因素的限制
➢在相邻的二个肽平面上，二个羰基氧之间，或者二个亚氨基氢原子之间，羰基氧与亚氨基氢原子之间发生空间障碍。

非键合接
触半径
非键合接
触半径
可以的构象
3. Ramachandran 图(拉氏图，φψmap )完全允许的构象稳定区极限允许的构象极不稳定区不允许的构象区◼拉氏构象图
⚫用Φ作横坐标，Ψ做纵坐标，作
出ΦΨ图此构象图通常称为
Ramachandran 图（简称拉氏图）⚫确定哪些成对二面角（ΦΨ）所
决定的相邻二肽单位的构象是允许
的，哪些是不允许的。

不完全允许的构象不稳定区
3. Ramachandran 图(拉氏图，φψmap)
•允许区（7.7%）：
•非键合原子之间的距离都不小于标准接触距离,为
最稳定的构象类型。

右手α-螺旋，β-折叠，胶原
螺旋等。

•部分允许区（<13%）：
φ和ψ所决定的构象是立体化学所允许的，但
不够稳定。

如：3
-螺旋，π-螺旋和左手α-螺旋等。

10
•不允许区（~80%）：
非键合原子之间的距离小于极限值，φ和ψ值
所决定的构象是立体化学所不允许的。

有四种基本类型
◼α螺旋◼β折叠片
◼β转角和β凸起
◼无规则卷曲或自由回转
二级
结构
类型
自由回转
α螺旋
β折叠片
β转角
⚫典型α螺旋的结构
➢肽链骨架（N-Cα-C）围绕一个轴以螺旋的方式伸展；
➢螺旋有左手和右手之分，蛋白质中的α螺旋主要是右手螺旋，极少左旋螺旋。

α-螺旋的氢键连接发生在C=O 和NH 之间，被氢键封闭的环含有13个原子；
氨基端前3个肽键内NH 不能形成α-螺旋的氢键
第n 个残基
第n+4个残基
羧基端后3个肽键内C=O 不能形成α-螺旋的氢键
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⚫相关参数
➢3.6氨基酸残基/圈；
➢100度/氨基酸残基；
➢螺距0.54nm；
➢0.15nm/残基；
➢螺旋半径0.23nm；
➢Φ和ψ分别为-57度和-47度；
➢⚫R基团位于螺旋外侧，不参与螺旋形成，大小形状和带电荷性质影响螺旋形成和
稳定。

α-螺旋的偶极矩和帽化
•1.偶极矩的存在加速α螺旋的形成。

•2.N 端存在的带“-”的侧链和C 端存在带“+”的侧链基团分别于两端，
相反电荷互作形成帽化，稳定和保护α螺旋的作用。

-+
肽键极性偶极矩
C-末端
N-末端
α螺旋的两亲性质
疏水和亲水侧链的非对称
性分布，进一步与高级结构的
形成或功能有关。

影响螺旋形成的因素
➢侧链基团的电荷性质
例如：多聚Ala侧链基团pH7不带电荷可在水中自发卷曲成螺旋。

多聚Lys 则不然，此时赖氨酸带正电荷，斥力使之不能卷曲。

在pH12时自发聚集成螺旋
➢侧链基团的大小：
多聚Ile有大的侧链基团，造成空间位阻，不能形成螺旋。

多聚Pro具亚氨基不能形成氢键，脯氨酸存在即在多肽链形成一个结节。

➢规律：Pro是α-helix的破坏者；Gly大量存在很难形成α-helix;
大R基团Ile/Phe/Trp不利；同种电荷R相邻不利；
◼β折叠片-----一种相当伸展的结构
⚫定义：几乎完全伸展的肽段侧向聚集在一起，相邻主链间氨基和羰基形成氢键，这样的多肽构型就是β-折叠（β-sheet），或β-折叠片层（β-plated sheet），其中每一股肽段成为β-股（β-strand）；一条多肽链不同肽段，两条或多条肽链间肽段，或不同蛋白质各提供一个β-股。

β-折叠结构特征:
Φ=-119o
Ψ=+113o
Φ=-139o
Ψ=+135o
1951年，Pauling 和Corey 等在提出α-螺旋结构的同时提出β-折叠结构。

β-折叠结构特征:
1.肽段几乎完全伸展，肽平面间成锯齿状；
2.肽段平行排列，肽段间形成氢键；
3.侧链基团垂直于相邻两个肽平面的交线，交替分布在折叠片层的两侧；
4.平行和反平行两类，反平行折叠形成的氢键N-H-O 三个原子位于同一直线，较稳定。

⚫β-转角
➢一种非重复性结构
➢4个连续的氨基酸残基组成
➢主链骨架以180°返回折叠
➢C1羰基氧与C4亚氨基氢形成氢键；C1与C4之间距离小于0.7nm
➢Gly、Pro频率高
⚫β凸起
➢一种小片段的非重复性结构。

➢大多数经常作为反平行β折叠中的一种不规则情况。

➢额外的氨基酸残基被规则的氢键网所容纳。

无规则卷曲(random coil)
•或称为：卷曲(coil)
•有序的非重复性结构
•是活性和功能部位无规则卷曲
•细胞色素C的三级结构
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