酶高效催化的因素
酶工程1-3影响酶催化作用的因素详解
E S k1 [ES] k2 E P k1
M-M 方程的建立
1913年，Michaelis 和 Menten 对中间复合物 学说提出四点假设，建立了酶催化反应的动力学 方程----米氏方程（M-M方程）。
提出：拟稳态法（B-H法）
四点假设： ①、②、③ 同“快速平衡法”； ④中间复合体[ES]在一开始浓度增高后，可在相当一段 时间内保持浓度的恒定；在这段时间里，[ES]的生成速度 和[ES]消失（包括分解成 E+S 和 E+P）的速度相等，达 到动态的平衡，即“拟稳态”。
c[ES]不随时间而变化
dc[ES ] dt
5、抑制剂的影响
抑制剂： 能够使酶的催化活性降低或者丧失的物质。
不可逆抑制剂
抑制剂
竞争性抑制剂
可逆抑制剂 非争性抑制剂
反争性抑制剂
竞 非 反
3
1/VmI(1/VIm)
2 4 1
-1/KmI
1/Vm -1/Km -1/KIm
L— B 作图法
1 ： 无抑制 2 ：竞争性抑制 Vm不变，Km增大 3 ： 非竞争性拟制 Vm减小，Km不变 4 ：反竞争性抑制 Vm和Km同时减小
(双曲线形图)
Vm
③
②
①
0
影响酶高效催化的因素和机理
影响酶高效催化的因素和机理
酶是生物体内一类重要的催化剂，能够在生物体温和的条件下加速化学反应的进行。酶的高效催化能力对于生命体的正常运作至关重要。本文将探讨影响酶高效催化的因素和机理。
一、影响酶高效催化的因素
1. 温度：温度对酶的催化活性具有显著影响。一般来说，随着温度的升高，酶的催化速率会增加。这是因为温度的升高可以增加酶分子的热运动，提高反应物分子与酶活性位点之间的碰撞频率，从而促进催化反应的进行。然而，过高的温度会导致酶的构象变化和失活，从而降低酶的催化活性。
2. pH值：pH值是衡量溶液酸碱性的指标，对酶的催化活性也有重要影响。不同酶对pH值的适应范围不同，但绝大多数酶在特定的pH范围内表现出最高的催化活性。这是因为pH值的变化可以改变酶的电荷状态和构象，进而影响酶与底物之间的相互作用和催化效率。
3. 底物浓度：底物浓度是影响酶催化速率的重要因素之一。在酶浓度相对恒定的情况下，随着底物浓度的增加，酶催化反应的速率会随之增加，直至达到饱和状态。此时，酶的催化速率已经达到最大值，不再随底物浓度的增加而增加。
4. 酶浓度：酶浓度是影响酶催化活性的关键因素之一。酶浓度的增加可以增加酶与底物之间的碰撞频率，从而提高催化反应的速率。然而，当酶浓度过高时，酶分子之间的相互作用会增强，导致酶分子的构象变化和失活，从而降低酶的催化活性。
二、酶高效催化的机理
酶高效催化的机理涉及多个方面，以下是其中几个重要的机制：
1. 亲和力增强：酶与底物之间存在特异性的相互作用，通过亲和力增强的方式，酶可以与底物形成稳定的酶底物复合物。酶的活性位点可以与底物分子特定的官能团相互作用，例如氢键、离子键、范德华力等。这些相互作用使得底物分子在酶的作用下更容易发生化学反应。
酶催化效率高的原理是
酶催化效率高的原理是
酶是生物体内的一类蛋白质，能够加速生物体内化学反应的速度，使得这些反应在生理条件下迅速进行。酶催化效率高的原理主要有以下几个方面。
1. 底物特异性：酶对底物具有较高的特异性，即只能与特定的底物结合形成酶底物复合物。这种底物特异性可以使酶催化反应的速率被最大化，避免不需要的底物进入降低酶的反应效率。
2. 酶的立体构象：酶拥有特定的三维立体构象，使得酶与底物结合时能够形成更稳定的酶底物复合物。酶的活性位点提供了理想的环境，能够促进化学反应的进行，降低活化能，从而提高反应速率。
3. 酶的催化机制：酶催化反应的过程中，酶与底物结合形成酶底物复合物后，能够改变底物的反应活性。酶通过提供活化能，降低化学反应所需的能量，从而加速反应的进行。酶通过各种机制如酸碱催化、金属离子协同、共价催化等，使底物在酶的作用下发生特定的化学变化，从而产生产物。
4. 酶的调控机制：酶的活性可通过调控机制进行控制，以适应不同环境条件的要求。例如，酶的活性可通过底物浓度、酶底物复合物的稳定性等因素来调节。当底物浓度较高时，酶的反应速率也会相应增加，以适应底物浓度的变化。
5. 酶的再生能力：酶在催化反应后，通常能够恢复其活性，并参与到下一轮的
底物催化中。这种再生能力使得单个酶分子能够催化多次反应，进一步提高反应速率。
总之，酶催化效率高的原理主要包括底物特异性、酶的立体构象、酶的催化机制、酶的调控机制以及酶的再生能力等。这些原理使得酶能够高效地催化生物体内化学反应，促进生物体的正常代谢活动。酶催化效率高的原理不仅对于生物学研究具有重要意义，也对于工业生产和药物研发等领域具有巨大的应用前景。
影响酶催化效率的因素
影响酶催化效率的因素
使酶具有催化效率高的因素有以下几个方面。
（一）邻近与定向效应
是指酶受底物诱导发生构象变化，使底物与酶的活性中心楔合，对于双分子反
应来说，两个底物能集中在酶活性中心，彼此靠近并有一定的取向。这样就大
大提高了活性部位上底物的有效浓度，使一个分子间的反应变成了一个近似于
分子内的反应，从而增加了反应速度。
（二）底物分子敏感键扭曲变形
酶活性中心的结构有一种可适应性，当专一性底物与活性中心结合时，可以诱
导酶分子构象的变化，使反应所需要的酶中的催化基团与结合基团正确的排列
和定位，使催化基团能够合适地处在被作用的键的地方，这也就是前面提到过
的“诱导契合”学说。与此同时，变化的酶分子又使底物分子的敏感键产生
“张力”，甚至“变形”，从而促进酶-底物络合物进入过渡态，降低了反应活化能，加速了酶促反应。实际上这是酶与底
物诱导契合的动态过程。酶活性中心的某些基团，在底物的分步反应中，经常
表现为酸碱催化与共价催化的作用。
（三）酸碱催化
酸碱催化有狭义的和广义的。最初，化学家们认为：酸是H+离子，碱是OH -离子。狭义的酸碱催化就是H+离子或OH -离子对化学反应速度表现出的催化作用。酸碱催化在有机化学反应中是比较普遍的现象。如在酸碱的作用下，蛋白质可
能水解为氨基酸，脂肪可以水解为甘油和脂肪酸。由于细胞内的环境接近中性，H+与OH -离子的浓度都很低，因此，在生物体内进行的酶促反应，H+与OH -离子的直接作用相当微弱。随着科学的发展，概念的深化，后来把酸定义为质子
的供体，碱定义为质子的受体。现在所说的酸碱催化作用，则是指组成酶活性
酶催化效率的原因
酶催化效率的原因
酶促反应高效率的原因常常是多种催化机制的综合应用，除酶-底物结合的诱导契合假说外，还有：
（一）邻近效应与定向排列
在两个以上底物参与的反应中，由于酶的作用，底物被聚集到酶分子表面，彼此相互靠近并形成正确的定向关系，大大提高了底物的局部浓度，底物被催化的部位定向地对准酶的活性中心，实际上是将分子间的反应变成类似于分子内的反应，从而大大提高催化效率。
（二）多元催化
酶分子中含有多种不同功能基团，如氨基、羧基、巯基、酚羟基、咪唑基等。既可作质子供体，又可作质子受体，使同一酶分子常可起广义酸催化和碱催化；即可起亲核催化，又可起亲电子催化。这些因素并不是在所有的酶中同时都一样的起作用，对不同的酶起主要作用的因素不完全相同。
(整理)酶作为生物催化剂的特点
酶作为生物催化剂的特点：1，用量少而催化效率高；2，专一性高；3，反应条件温和
4，可调节性
影响酶催化作用的因素：1，底物浓度对酶促反应速度的影响在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比，表现为一级反应特征。当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。2. pH 的影响在一定的pH 下, 酶具有最大的催化活性,通常称此pH 为最适pH。pH影响酶活力的原因可能有以下几个方面：（1）过酸或过碱可以使酶的空间结构破坏，引起酶构象的改变，酶活性丧失。（2）当pH改变不很剧烈时，酶虽未变性，但活力受到影响。（3）pH影响维持酶分子空间结构的有关基团解离，从而影响了酶活性部位的构象，进而影响酶的活性3. 温度的影响一方面是温度升高,酶促反应速度加快。另一方面,温度升高,酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。因此大多数酶都有一个最适温度。在最适温度条件下,反应速度最大。4．酶浓度的影响在一个反应体系中，当[S]>>[E]反应速率随酶浓度的增加而增加（v=k[E]）,这是酶活测定的基础之一。5 抑制剂对酶活性的影响使酶的活性降低或丧失的现象，称为酶的抑制作用。能够引起酶的抑制作用的化合物则称为抑制剂酶的抑制剂一般具备两个方面的特点：a.在化学结构上与被抑制的底物分子或底物的过渡状态相似。能够与酶的活性中心以非共价或共价的方式形成比较稳定的复合体或结合物。6．激活剂对酶反应的影响凡能提高酶活力的物质都称为激活剂，有的酶反应的系统需要一定的激活剂。
简述酶催化的特点
简述酶催化的特点
酶催化是生物体内一种特殊的催化过程，它是通过酶这种特殊的蛋白质催化剂来加速化学反应的进行。酶催化具有以下几个特点。
1. 高效性：酶催化可以使化学反应的速率显著增加，通常可以提高几十万倍甚至上百万倍。这是因为酶能够降低反应的活化能，使反应物更容易转化成产物。酶催化的高效性使得生物体内的许多代谢反应可以在温和的条件下进行，避免了极端条件下反应的需要。
2. 特异性：酶对底物的选择性很高，只催化特定的底物或底物中的特定官能团。这种特异性使得酶催化可以在复杂的生物体内选择性地催化特定的反应，从而保证代谢途径的正常进行。
3. 可逆性：酶催化的反应通常是可逆的，即酶可以催化产物向反应物的逆反应。这种可逆性使得酶催化可以根据需要来调节反应的方向，从而保持代谢途径的平衡。
4. 速度调节：酶的活性可以通过各种方式进行调节，包括底物浓度、酶的浓度、温度、pH值等。这种速度调节使得生物体内的代谢反应可以根据需要进行调控，从而适应不同的生理状态。
5. 可复制性：酶是可以重复使用的催化剂，一般情况下，酶催化反应不会消耗酶本身，而且酶可以在多个反应循环中进行催化。这种可复制性使得酶催化可以在生物体内进行多次，从而保持代谢途径的持续进行。
酶催化的特点使得它在生物体内起到了至关重要的作用。首先，酶催化可以加速代谢反应的进行，使得生物体能够在有限时间内完成大量的化学转化。其次，酶催化的高效性和特异性使得代谢途径能够高效、选择性地进行，从而保证生物体内各种代谢反应的正常进行。最后，酶催化的速度调节和可复制性使得生物体能够根据需要来调控代谢反应的进行，从而适应不同的生理状态。
生物化学---酶催化作用的特点
根据结构不同酶可分为： I. 单体酶：只有单一的三级结构蛋白质构成。 II. 寡聚酶：由多个（两个以上）具有三级结构的
亚基聚合而成。 III. 多酶复合体：由几个功能相关的酶嵌合而成的
复合体。
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与催化作用相关的结构特点
(1)活性中心：酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间 局限（部位）。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质:
1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观念， 其具有蛋白质的一切性质。
(2)核酶的发现：
1981～1982年，Thomas R.Cech实验发现有催化活性Βιβλιοθήκη Baidu天然RNA— Ribozyme。
L19 RNA和核糖核酸酶P的RNA组分具有酶活性是两个最著名的例子。
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
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⑨ 维生素C
维生素C能防治坏血病，故又称抗坏血酸。在体 内参与氧化还原反应，羟化反应。人体不能合 成。
O C
H 2N
CH C
OH
影响酶催化作用的因素
影响酶催化作用的因素
1．酶催化速率的表示方法：单位时间内底物的减少量或产物的生成量。
2．影响酶作用的因素及其规律。影响酶促反应的因素常有酶的浓度、pH、温度、、底物浓度、激活剂、抑制剂等，其变化规律有以下特点：
(1)温度对酶促反应的影响
①在一定温度范围内酶促反应速率随温度的升高而加快；但当温
度升高到一定限度时，酶促反应速率不仅不再加快反而随着温度的升
高而下降。②在一定条件下，酶活性最大时的温度称为该酶的最适温
度。见图1。
③低温影响酶的活性，但不会使酶的空间结构破坏，温度升高后，酶
仍能恢复活性。但高温会导致酶变性，使其永久失去活性。
(2)pH对酶促反应的影响
①每一种酶只能在一定限度的pH范围内才有活性，超过这个范围
酶就会永久失去活性。
②在一定条件下，每一种酶在某一pH时活性最大，此pH称为该酶的
最适pH。如图2表示胰蛋白酶的活性与pH的关系。
(3)底物(反应物)浓度对酶促反应的影响
①在底物浓度较低时，反应速率随底物浓度增加而加快，反应速
率与底物浓度近乎成正比。
②在底物浓度较高时，底物浓度增加，反应速率也随之加快，但
不显著。
③当底物浓度很大，且达到一定限度时，反应速率就达到一个最
大值，此时即使再增加底物浓度，反应速率也几乎不再改变，原因是
酶饱和了。见图3。
(4)酶浓度对酶促反应的影响。在底物足够、其他条件固定的条件
下，反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其他不利于酶发挥作用的
因素时，酶促反应速率与酶浓度成正比。见图4。
(5)酶激活剂和酶抑制剂对酶活性的影响
①酶激活剂：能增强酶的活性或使非活性的酶变为活性酶，如唾
酶催化作用的高效性
CH2OH O OH
OH OH
OH
CH2OH
CH2OH
O OH
OH OH
2. 酶的分类
(6) 合成酶 Ligase or Synthetase
合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、 C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类 反应必须与ATP分解反应相互偶联。
A + B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi
还 原
FAD(黄素-腺嘌呤二核苷酸)和FMN(黄素单核 苷酸)是核黄素(维生素B2)的衍生物，
OH OH
OHOHOH O
CH2CHCHCHCH2OPOCH2 O
N
N
NN
OH
CH3
CO
N
N
CH3
NH
NC
NH2
O
FMN
FAD
FAD和FMN反应过程中的结构变 化
(3) 泛酸和辅酶A(CoA)
辅酶A是生物体内代谢反应中乙酰化酶的辅酶，它的前 体是维生素(B3)泛酸。
维生素B12及维生素B12辅酶的结 构
变位酶催化反应中维生素B12辅酶的作用
（9）硫辛酸
硫辛酸是少数不属于维生素的辅酶。硫辛酸是 6,8-二硫辛酸，有两种形式，即硫辛酸（氧化 型）和二氢硫辛酸（还原型）.
生物化学---酶催化作用的特点
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维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与 Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
⑨ 维生素C
Hale Waihona Puke Baidu
维生素C能防治坏血病，故又称抗坏血酸。在体 内参与氧化还原反应，羟化反应。人体不能合 成。
焦磷酸硫胺素(TPP)是脱羧酶的辅酶，催化丙酮酸或α–酮 戊二酸的氧化脱羧反应，所以又称为羧化辅酶。
NH2 N H3C N CH2
Cl + N S
-
CH3
O OH
O OH
CH2CH2 O P O P OH
②
维生素B2和黄素辅酶 维生素 B2 又称核黄素，由核糖醇和 6 ， 7- 二甲基异咯嗪 两部分组成。 缺乏时组织呼吸减弱，代谢强度降低。主要症状为口腔 发炎，舌炎、角膜炎、皮炎等。
CH2OH A1 CH2OH A2
②
维生素D
维生素D是固醇类化合物，主要有D2,D3, D4, D5。其 中D2,D3活性最高。
麦角固醇 7- 脱 氢 胆 固 醇 22- 双 氢 麦 角 固 醇 7- 脱 氢 谷 固 醇
维 生 素 D2 维 生 素 D3 维 生 素 D4 维 生 素 D5
有机介质中酶催化反映的影响因素
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温度
1. 温度升高能加快化学反应速度与过高的温度会引起酶失活两方面综合，故在实际 使用时，酶催化反应的温度通常控制在最适温度范围内。
2. 微水有机介质中，含水量低，酶的热稳定性增强，其最适温度高于水溶液中催化 的最适温度，确定其最适温度。
3. 温度升高，酶的立体选择性降低；反之升高。Lam和Keinan的实验结果支持此结 论；手性分子的拆分。为此，要控制适宜的反应温度，使酶催化反应在较高的反 应速度以及较强的立体选择性条件下进行。
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酶的种类和浓度
1. 不同的酶具有不同的结构和特性；同一种酶，由于来源和处理 方法不同，其特性也有差异。同时要特别注意酶的稳定性、底 物专一性、对映体选择性、区域选择性、键选择性等。
2. 一般情况下，酶催化反应速度与酶浓度成正比。但综合成本等 其他因素，酶浓度必须控制在适宜范围。
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4. 在酶液冻干之前或催化过程采取保护措施。 5. 加有机相缓冲液可对有机介质中酶反应的pH调节。
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底物的种类和浓度
1. 根据酶在有机介质中的专一性选择适宜底物
2. 根据底物浓度对酶催化反应速度的影响，在使用时，底物浓度 控制在较高的浓度范围；
生物化学---酶催化作用的特点
③ 维生素E
维生素E又叫做生育酚，目前发现的有6种，其中，，， 四种有生理活性。
R1 HO
R2
O
R3
主要功能：具有抗氧化剂的功能，可作为食品添加剂使用， 还可保护细胞膜的完整性；同时还有抗不育的作用。
④ 维生素K
维生素K有3种：K1,K2,K3。其中K3是人工合成的。维生 素K是2-甲基萘醌的衍生物。
羟基，组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。
O
H 2N
CH
C
OH
OH
CH 2
OH O
H 2N
CH
百度文库
C
OH
SH
CH 2
O SH
H 2N
CH
C
OH
N
CH 2 N H
N
NH
O
H 2N
CH C
OH
O
CH 2 H 2 N
CH C
OH
COOH
CH 2
CH 2
C
O
C
O
OH
O OH
O
H 2N
CH C
OH
NH 2
H 2N
CH C
(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
C H 3 C H C O O H N A D + C H 3 C C O O H N A D HH +
酶催化反应的特点
酶催化反应的特点
酶催化反应是生物体内各种化学反应进行的基础。酶是一种特殊的蛋白质，以其特有的催化活性，可以加速生物转化过程，提高反应速率，降低能量需求。酶催化反应具有以下特点：
1. 特异性：酶对底物的选择性非常高。不同的酶催化特定的底物转化反应，而对于其他结构类似或化学性质相近的底物，则没有催化作用。这种酶的特异性保证了生物体内复杂的代谢网络能够高效运作，防止催化副反应的发生。
2. 高效性：酶的催化活性非常高。酶底物复合物的形成使得反应发生的活化能降低，从而加快了反应速率。酶催化反应的速率可达到每秒数百万次甚至更高，使得生物体内各种生命过程能够在较短的时间内完成。
3. 选择性：酶在催化反应中能够选择性地形成特定的产物。酶通过调整底物的排列方式和结构，使其特定的化学变换发生。这种选择性确保了生物体内各种代谢途径的正常进行，避免了不必要的化学反应发生。
4. 温和条件：酶在催化反应中通常在生物体适宜的温度和pH条件下工作。相对于其他非生物催化剂，酶能够在相对温和的条件下发挥催化功能，减少对生物体的损伤和能量消耗。
5. 调控性：酶活性可以通过调节机制来调控。酶的产量、结构和催化活性可以通过基因表达调控、辅助因子的存在与否、抑制剂等因素
进行调节。这种调控性使得生物体能够对环境变化做出适应性反应，保持内部化学平衡。
6. 可逆性：酶催化反应通常是可逆的。酶能够促进正向反应和反向反应的平衡，使系统在达到动态平衡后保持稳定。这种可逆性使得酶能够对环境变化进行调节，保持生物体内化学反应的平衡状态。
总结起来，酶催化反应具有特异性、高效性、选择性、温和条件、调控性和可逆性等特点。这些特点使得酶成为生物体内各种化学反应的关键催化剂，在维持生命活动、调节代谢平衡等方面发挥着重要作用。酶催化反应的研究对于理解生物化学过程、开发新药物和生物工艺等领域具有重要的意义。
第二节 酶的高效催化和 专一性的机制 一、什么是酶的活性 …
第二节
酶的高效催化和专一性的机制
李新梅湖南大学生物学院
第二节知识结构
酶催化的专一性和高效性的机制
一、什么是酶的活性中心
二、为什么酶具有高效催化性？
三、为什么酶催化具有专一性？
一、什么是酶的活性中心
李新梅湖南大学生物学院
案例1：投弹手甲虫-昆虫界的炮兵
⏹
1、投弹手甲虫可以在瞬间喷射高温高压的刺激性液体
–是一种高效的酶促反应
⏹即：+2H ⏹
(2)过氧化氢酶，酶学分类号为EC 1.11.1.6
–存在于所有已知的动物的各个组织中，特别在肝脏中以高浓度存在
–催化反应是2 H 2O 2→O 2+2H 2O+Q
李新梅湖南大学生物学院
李新梅湖南大学生物学院
⏹
投弹手甲虫腹部具有两套分开储存于腺体中的化学物
–辣根过氧化物酶
⏹
过氧化氢分解产生氧和水，形成高温的水蒸李新梅湖南大学生物学院
李新梅湖南大学生物学院
3高效性
小空间内两个相遇且碰撞发生反应李新梅湖南大学生物学院
–酶的活性中心active site active site
、活性中心
结合部位
催化部位
底物的敏感键在此处断裂而形成新键，决定酶的高效性
李新梅湖南大学生物学院
羧心示意图
3维持
李新梅湖南大学生物学院
李新梅李新梅湖南大学生物学院
李新梅湖南大学生物学院
Asp
His
Ser
胰凝乳蛋白酶的活性中心
李新梅湖南大学生物学院
⏹
胰凝乳蛋白酶的活性中心
李新梅湖南大学生物学院
⏹
（3）经过底物诱导后互补的三维空间结构
–与底物互补的酶分子表面的一个三维的空间凹穴活性中心特殊的构象，在与底物接触时表现一定的柔性，底物分子诱导酶的活性中心发生变化形成互补构象
X -Y
学习小结
生物分子
酶催化作用的四个特点
酶催化作用的四个特点
酶催化作用是生物体中常见的一种能量转换过程，它通过酶的催化作用，可以将一些本来难以发生或不易发生的化学反应转变为易发生的反应，这就称之为“酶催化作用”。
酶催化作用具有以下四个特点：
（1）高效性：酶催化作用的反应速率往往比其他非酶性催化反应要快得多，即使在低温、低pH和低活性条件下，酶也能保持高效的催化作用。
（2）特异性：酶催化作用的反应具有高度的特异性，即酶只能催化特定的反应，而不能催化其他反应，因此可以避免不必要的化学反应。
（3）酶对反应条件非常敏感：酶催化作用是一种生物反应，它对反应条件非常敏感，如果反应条件不恰当，酶的活性会降低甚至停止，从而影响反应的进行。
（4）可逆性：酶催化作用常常是可逆反应，这意味着，当改变反应条件时，反应方向也会相应发生变化，使反应更加稳定。
因此，酶催化作用具有高效性、特异性、对反应条件敏感以及可逆性的特点，是一种非常重要的能量转换过程。
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酶高效催化的因素
一、靠近和定向效应
化学反应的速度与反应物的浓度呈正比。“靠近”（邻近 proximity）是指酶的活性中心与底物靠近，对于双分子反应来说也包括酶活性部位与两底物分子之间的邻近。定向（orientation）是指互相靠近的底物分子之间以及底物分子与酶活性部位的功能基团之间正确的立体化学排列。这样就大大提高了酶活性中心局部区域的底物浓度。研究表明，在生理条件下，底物浓度一般很低（0.001mol / L），而在酶活性部位测得底物浓度达100mol / L，比溶液中高出十万倍。同时，专一性底物与酶分子靠近并与之结合时，酶分子构象发生一定变化，而导致其催化基团与结合基团正确排列与定位，为反应基团分子轨道杂交提供了良好的条件，使底物进入到过度态的熵变负值减小，反应的活化能降低，从而大大提高了反应速率。据估计靠近和定向效应约可使反应速度增加108 倍。
二、底物分子的形变与诱导契合
所有化学键均由电子形成，电子的迁移会引起这些键的重排和断裂。X-射线分析证明，酶与底物结合并进行反应时，在底物诱导酶活性中心的构象发生改变的同时，酶也可诱导底物分子构象发生变化，促使底物分子中的敏感键发生“形变”，产生“电子张力“，以上变化有利于形成一个互相契合的酶-底物复合物，进一步形成过度态，大大增加酶促反应的速率。
三、酸碱催化
质子供体（酸）和质子受体（碱）形成的广义酸碱催化（general acid-base catalyst）在生物化学的反应中普遍存在。酶分子中存在许多酸性和碱性基团，它们可作为质子供体和质子受体，在特定的pH 条件下起到广义酸碱催化作用。如氨基、羧基、巯基、酚羟基和咪唑基。特别是咪唑基，既是一个很强的亲核基团（电子对供体），又是一个有效的酸碱催化基团。咪唑基的解离常数约为6.0 ，在接近生物体液的pH条件下，有一半以酸的形式存在，另一半以碱的形式存在。即咪唑基既可作为质子供体，也可作为质子受体在酶促反应中发挥作用，并且供出质子和接受质子的速度十分迅速（半寿期小于10-3秒），因此，咪唑基是最有效的、最活泼的催化基团。
四、共价催化
某些酶可以与底物形成一个反应活性很高的不稳定共价中间物，此共价中间物很容易变成过度态，因而大大降低反应的活化能，致使底物能越过较低能阈形成产物。共价催化最一般的形式是催化剂的亲核基团对底物的亲电子碳原子进行攻击，形成共价中间物。酶蛋白中有三种主要亲核基团，Ser的羟基、Cys的巯基和His的咪唑基。
五、酶活性中心是低介电区域
酶活性中心穴内是相对疏水环境。酶的催化基团被低介电环境所包围，因此，底物分子的敏感键和酶的催化基团之间有很大的反应力。
来源：生命经纬