第三章酶-文档资料
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生化·第3章·酶ppt课件
Vmax[S] V=
Km+ [S]
V max 初 速 度 v
a
b 1 /2 V max
V≈Vmax
c
反应速率不再 增加，反应呈 零级反应
0 Km
[S ]
图 5-14 底 物 浓 度 对 酶 促 反 应 速 度 的 影 响
（二） Km和Vmax的意义
1.当反应速率为最大速率一半时，米氏方 程为：
当V =Vmax 时 2
酶：由活细胞合成的以蛋白质 为主的大分子生物催化剂。
大多数为蛋白质 少数为核酸 核酶(RNA)
脱氧核酶(DNA)
底物(S) 酶(E) 产物(P)
第一节 酶的分子结构与功能
单体酶：由一条肽链构成的酶（具有三级结 构）
寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键 相连的酶（具有四级结构）
多酶体系或多酶复合体：由几种不同功能的 一个团体 酶聚合形成的多酶复合物。
酶的必需基团在一级结构上可能相距 很远，但在空间结构上彼此靠近，组成 具有特定空间结构的区域，能与底物特 异结合并发挥催化作用，将底物转变为 产物的部位称为酶的活性中心 （active center）或活性部位。
A B
酶活性中心的示意图
活性中心内 结合基团 结合底物
必 需
必需基团
基
催化基团 催化底物
当底物浓度很低时（[S]＜＜Km），分 母中的[S]可忽略不计，此时
Vmax[S] V=
Km+ [S]
Vmax[S] V=
Km
V max
初
c
反应速率与 速
b
[S]呈正比， 度
成一级反应 v
1/2V max
a
0 Km
生化 第三章 酶
1、氧化还原酶（oxidoreductase） 2、转移酶（transferase） 3、水解酶（hydrolase） 4、裂解酶（或裂合酶lyase） 5、异构酶（isomerase） 6、合成酶（synthease）或连接酶（ligase）
2020/5/26
第03章 酶和维生素
19
二、酶的命名
8
国际单位(IU)
在特定的条件下，在250C每分钟催化1μmol底物
转化为产物所需的酶量为一个国际单位。
催量单位(katal) １催量(1kat)是指在特定条件下，每秒钟使 １mol底物转化为产物所需的酶量。
kat与IU之间的关系： 1Kat =6107 IU
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第03章 酶和维生素
2020/5/26
第03章 酶和维生素
2
教学大纲对本章的要求
底物浓度对酶促反应影响的米曼氏方程、
Km与Vmax的概念及其意义。抑制剂对酶促
影 响 酶
掌 握
反应的影响，包括不可逆抑制的概念、特点 与常见实例，它与变性的区别。可逆性抑制 的分类，竞争性抑制、非竞争性抑制与反竞
作 用
争性抑制的概念与动力学特点，常见的竞争
1、酶为什么催化效率高？
酶催化效率很高的原因是比一般催化剂更 有效地降低反应的活化能。
活化能：底物分子由初态转变为活化状态
时所需要的能量称为活化能，单位是：卡/克
分子。
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第03章 酶和维生素
24
酶促反应活化能的改变
B
能
量
催化剂
B1 B2
非催化剂 酶
B、B1、 B2分别为 不同的活
化状态
2020/5/26
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第03章 酶和维生素
19
二、酶的命名
8
国际单位(IU)
在特定的条件下，在250C每分钟催化1μmol底物
转化为产物所需的酶量为一个国际单位。
催量单位(katal) １催量(1kat)是指在特定条件下，每秒钟使 １mol底物转化为产物所需的酶量。
kat与IU之间的关系： 1Kat =6107 IU
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第03章 酶和维生素
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第03章 酶和维生素
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教学大纲对本章的要求
底物浓度对酶促反应影响的米曼氏方程、
Km与Vmax的概念及其意义。抑制剂对酶促
影 响 酶
掌 握
反应的影响，包括不可逆抑制的概念、特点 与常见实例，它与变性的区别。可逆性抑制 的分类，竞争性抑制、非竞争性抑制与反竞
作 用
争性抑制的概念与动力学特点，常见的竞争
1、酶为什么催化效率高？
酶催化效率很高的原因是比一般催化剂更 有效地降低反应的活化能。
活化能：底物分子由初态转变为活化状态
时所需要的能量称为活化能，单位是：卡/克
分子。
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第03章 酶和维生素
24
酶促反应活化能的改变
B
能
量
催化剂
B1 B2
非催化剂 酶
B、B1、 B2分别为 不同的活
化状态
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生物化学7第三章酶PPT课件
率，但不改变反应的平衡点。
酶在生物体内参与多种代谢反应， 是维持生命活动不可或缺的物质。
酶的分类
根据酶的来源可分为动物酶、植物酶 和微生物酶。
根据酶的结构可分为单体酶、寡聚酶 和多聚酶等。
根据酶作用的性质可分为氧化还原酶、 水解酶、裂合酶、异构酶和转移酶等。
酶的结构与功能
酶的活性中心
酶的特定化学基团，与 底物结合并催化反应发
米氏方程是酶促反应动力学的核心理论之一，它能够帮助我 们了解酶促反应的特性，如酶的催化效率、底物亲和力等。
酶促反应速度的影响因素
底物浓度
最快。
酶浓度
酶浓度越高，反应速度越快。
温度
温度越高，酶促反应速度越快， 但温度过高可能导致酶失活。
抑制剂和激活剂
疏水催化
酶通过将底物分子包裹在活性 中心的疏水空腔中，降低溶剂 对反应的干扰，从而加速反应
。
03
酶促反应动力学
米氏方程
米氏方程是表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的方 程，其形式为v=Vmax[S]/(Km+[S])，其中v代表反应速度， Vmax代表最大反应速度，[S]代表底物浓度，Km代表米氏常数。
04
酶的抑制剂与激活剂
酶的抑制剂
01
02
03
04
不可逆性抑制剂
通过与酶的活性中心结合，永 久性地抑制酶的活性。
可逆性抑制剂
通过非共价键与酶结合，抑制 酶的活性，但可以在一定条件
下恢复酶的活性。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降 低酶与底物的亲和力，从而抑
制酶的活性。
非竞争性抑制剂
与酶的活性中心以外的位点结 合，影响酶与底物的结合，从
酶在生物体内参与多种代谢反应， 是维持生命活动不可或缺的物质。
酶的分类
根据酶的来源可分为动物酶、植物酶 和微生物酶。
根据酶的结构可分为单体酶、寡聚酶 和多聚酶等。
根据酶作用的性质可分为氧化还原酶、 水解酶、裂合酶、异构酶和转移酶等。
酶的结构与功能
酶的活性中心
酶的特定化学基团，与 底物结合并催化反应发
米氏方程是酶促反应动力学的核心理论之一，它能够帮助我 们了解酶促反应的特性，如酶的催化效率、底物亲和力等。
酶促反应速度的影响因素
底物浓度
最快。
酶浓度
酶浓度越高，反应速度越快。
温度
温度越高，酶促反应速度越快， 但温度过高可能导致酶失活。
抑制剂和激活剂
疏水催化
酶通过将底物分子包裹在活性 中心的疏水空腔中，降低溶剂 对反应的干扰，从而加速反应
。
03
酶促反应动力学
米氏方程
米氏方程是表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的方 程，其形式为v=Vmax[S]/(Km+[S])，其中v代表反应速度， Vmax代表最大反应速度，[S]代表底物浓度，Km代表米氏常数。
04
酶的抑制剂与激活剂
酶的抑制剂
01
02
03
04
不可逆性抑制剂
通过与酶的活性中心结合，永 久性地抑制酶的活性。
可逆性抑制剂
通过非共价键与酶结合，抑制 酶的活性，但可以在一定条件
下恢复酶的活性。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降 低酶与底物的亲和力，从而抑
制酶的活性。
非竞争性抑制剂
与酶的活性中心以外的位点结 合，影响酶与底物的结合，从
第3章 酶.ppt1
最适pH、抑制剂、激活剂的概念。不可逆抑制作用的作用方 式与作用结果。可逆性抑制作用的类型、作用原理及作用结
果。
4、酶的别构调节，同工酶。
3 酶（Enzyme）
3.1 酶是生物催化剂
3.2 酶的命名与分类 (自学)
3.3 酶的作用机理
3.4 酶促反应动力学
3.5 酶活性调节
3.6 酶活力测定及分离(自学)
3.7 酶工程简介 3.8 维生素和辅酶 (自学)
3.1 酶的概念及化学本质
1.酶的概念：
酶（enzyme）:酶是生物体活细胞产生的具有特殊
催化活性和特定空间构象的生物大分子，又称为生
物催化剂。
2. 酶的化学本质：
绝大多数酶是蛋白质,少数是核酸RNA，后者称为 核酶。
本章只讨论以蛋白质为本质的酶
基础生物化学
General Biochemistry
任课教师: 曾秀存 E-mail: xiucunzeng@
3 酶
Enzyme
本章重点、难点：
1、酶的结构与功能：酶的分子组成（单体酶、寡聚酶、多酶
复合体），酶的活性中心，必需基团，辅酶及辅酶与维生素 的对应关系。
2、酶促反应的特点，酶促反应的机制。 3、酶促反应速度的影响因素、影响机制和结果，最适温度、
酶专一性的“诱导契合学说”
酶催化的高效性?
五.与酶的高效率有关的主要因素(P77)
1.趋近效应(approximation)和定向效应(oientation)
靠 近 与 定 向
A. 酶的催化基团和底 B. 两个基团靠近， 物的反应基团既不靠近， 但不定向，不利于 也不定向。 反应进行。 C. 两个基团既靠近， 又定向，有利于反应 进行。
限制性内切核酸酶
第三章限制性内切核酸酶一、填空题1. 严格地说限制性内切核酸酶(restriction endonuclease)是指已被证明是的酶。
基因工程中把那些具有识别的内切核酸酶统称为限制性内切核酸酶。
2.年Luria和Human在T偶数噬菌体对大肠杆菌感染实验中首次发现了细菌的现象。
3.1970年，Smith和Wilcox从流感嗜血杆菌中分离到一种限制酶，能够特异性的切割DNA，这个酶后来被命名为，这是第一个分离到的Ⅱ类限制性内切核酸酶。
4.通过比较用不同组合的限制性内切核酸酶处理某一特定基因区域所得到的不同大小的片段，可以构建显示该区域各限制性内切核酸酶切点相互位置的。
5.Ⅱ类限制性内切核酸酶分子量较小．一般在20~40kDa，通常由——亚基所组成。
它们的作用底物为双链DNA，极少数Ⅱ类酶也可作用于单链DNA，或DNA／RNA杂合双链；这类酶的专一性强，它不仅对酶切点邻近的两个碱基有严格要求，而且对更远的碱基也有要求，因此，Ⅱ类酶既具有专一性，也具有专一性，一般在识别序列内切割。
切割的方式有，产生末端的DNA片段或的DNA片段。
作用时需要——作辅助因子，但不需要和6.完全的回文序列具有两个基本的特点，就是：和7.Ⅱ类限制性内切核酸酶一般识别个碱基，也有识别多序列的限制性内切核酸酶；根据对限制性内切核酸酶识别序列的分析，限制性内切核酸酶识别序列具有倾向，即它们在识别序列中含量较高。
8.EcoK是I类限制性内切核酸酶，分子组成是_______ 分子量是300kDa.在这些亚基中，α亚基具有作用；β亚基具有的活性;γ亚基的作用则是，9.个体之间DNA限制性片段长度的差异叫10.限制性内切核酸酶是按属名和种名相结合的原则命名的，第一个大写字母取自，第二、三两个字母取自，第四个字母则用表示。
11.限制性内切核酸酶AcyI识别的序列是5’-GRCGYG-3’，，其中R，Y12.在酶切反应管加完各种反应物后，需要离心2秒钟，其目的是和13.部分酶切可采取的措施有：(1)(2)(3)等。
酶化学_精品文档
5'
5'
5'
BB
3'
3'
PPP
5'
5'
1.3 酶的结构及催化机理
一、酶的结构
活性部位和必需基团
必需基团：这些基团若经化学修饰使其改变，则酶
的活性丧失。
活性部位：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化
作用直接有关的部位。
结合基团
专一性
活性部位
必需基团
催化基团 催化性质
维持酶的空间结构
1．结合部位 Binding site
但也有些酶专一性并不太强，例如胃蛋白酶几乎可以 水解一切的肽健。
1.1 催化剂
▪ 能够改变其它物质的化学反应速度，而本身
的质量和化学性质在化学反应前后没有发生变化 的物质。催化剂也叫做触媒。
▪ 催化剂的作用非常大，它可以改变化学反应
的速度。 ▪ 催化剂可以分为均相和非均相。在均相催 化剂中，催化剂表面和相之间不存在界线。
例如微量 K2O 可以提高合成氨用的铁触媒的活性。
1.2 催化反应机理
按照过渡态理论，催化剂的作用是通过新的反应途径降低了过渡态 的能量，从而降低了△G值而加速反应。
催化反应的特点：
• 1、用量少而催化效率高； • 2、它能够改变化学反应的速度，
但是不能改变化学反应平衡。 • 3、酶能够稳定底物形成的过渡状态，
（b）锁钥学说：认为整个酶分子的天然构象是 具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与 底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样
（c）诱导契合学说：该学说认为酶表面并没有一 种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的 诱导才形成了互补形状。
（二）酶作用高效率的机制
3第三章酶化学
•锁钥学说（刚性） •诱导契合学说（柔性）
2020/8/16
（1）锁钥学说：
• 认为整个酶分子的天然构象是具有刚性 结构的，酶表面具有特定的形状。酶与 底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样
2020/8/16
（2）诱导契合学说
• 该学说认为酶表面并没有一种与底物互补 的固定形状，而只是由于底物的诱导才形 成了互补形状.
结构专一性
绝对专一性 相对专一性
键专一性 基团专一性
立体异构专一性
2020/8/16
光学专一性 几何专一性
三、 酶的化学组成
酶
单简纯 单酶 蛋白酶
结合酶
根据化学组成， 酶可分为
蛋白质部分 + 非蛋白质部分
酶蛋白 + 辅助因子 = 全酶（有活性）
酶蛋白--- 决定反应的专一性 辅助因子--- 决定反应的类型
2020/8/16
2、系统命名 原则 底物1：底物2 反应性质 酶
乳酸脱氢酶
乳酸 + NAD+
丙酮酸 + NADH + H+
命名 乳酸：NAD+ 氧化还原酶
2020/8/16
二、酶的分类
按酶所催化的反应类型，可分为：
1 氧化还原酶类 2 转移酶类 3 水解酶类 4 裂合酶类 5 异构酶类 6 连接酶类
2020/8/16
二、酶与底物分子的结合
•酶的专一性与锁钥学说及诱导 契合学说 •酶的高效性与中间产物学说
2020/8/16
二、酶与底物分子的结合
酶的专一性
结构专一性 立体异构专一性
绝对专一性
相对专一性
键专一性 基团专一性
旋光异构专一性
几何异构专一性
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（1）锁钥学说：
• 认为整个酶分子的天然构象是具有刚性 结构的，酶表面具有特定的形状。酶与 底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样
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（2）诱导契合学说
• 该学说认为酶表面并没有一种与底物互补 的固定形状，而只是由于底物的诱导才形 成了互补形状.
结构专一性
绝对专一性 相对专一性
键专一性 基团专一性
立体异构专一性
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光学专一性 几何专一性
三、 酶的化学组成
酶
单简纯 单酶 蛋白酶
结合酶
根据化学组成， 酶可分为
蛋白质部分 + 非蛋白质部分
酶蛋白 + 辅助因子 = 全酶（有活性）
酶蛋白--- 决定反应的专一性 辅助因子--- 决定反应的类型
2020/8/16
2、系统命名 原则 底物1：底物2 反应性质 酶
乳酸脱氢酶
乳酸 + NAD+
丙酮酸 + NADH + H+
命名 乳酸：NAD+ 氧化还原酶
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二、酶的分类
按酶所催化的反应类型，可分为：
1 氧化还原酶类 2 转移酶类 3 水解酶类 4 裂合酶类 5 异构酶类 6 连接酶类
2020/8/16
二、酶与底物分子的结合
•酶的专一性与锁钥学说及诱导 契合学说 •酶的高效性与中间产物学说
2020/8/16
二、酶与底物分子的结合
酶的专一性
结构专一性 立体异构专一性
绝对专一性
相对专一性
键专一性 基团专一性
旋光异构专一性
几何异构专一性
03第三章酶01精品文档
酶在维持正常的生命活动的重要性是显 而易见的，不仅如此，酶在人们日常生活中 及工、农、医各行业中均有越来越重要的应 用,受到人们的普遍重视。
一、酶的概念及生物学特性
(一) 酶是生物催化剂 酶：是一类具有催化活性的特殊蛋白质，是由活细胞产
生的，在体内(in vivo)和体外(in vitro)都能起作用的生物催化 剂。因此，酶的本质是蛋白质。
(二) 酶的生物学特性 1、酶和一般催化剂相比具有的共性： ① 用量少而催化效率高。 ② 不改变化学反应的平衡点,催化热力学上允许进行的反应。 ③ 可降低反应的活化能。
2、酶作为生物催化剂的特点：
① 酶具有巨大的的催化能力(催化效率高)：其催化效率比 一般的催化剂要高106~1013倍。
② 酶具有高度专一性。酶对底物的严格选择性，叫做酶的 专一性。
A+B+ATP
AB+ADP+Pi
注意：六大酶类的顺序不能搞错，也不能 颠倒位置，否则就不符合国际分类法。
编号：
在每一大类酶中，又可根据不同的原则，分为 几个亚类，每个亚类再分为几个亚亚类。然后再把 原于这一亚亚类的酶按顺序排好，这样就把已知的 酶分门别类地排列一个表，叫做酶表。每一种酶在 此表中的位置均可用一个统一的编号来表示，这种 编号包括四个数字。
●组成辅因子的金属离子有：Fe2+(3+)、Mn2+、Mg2+、Zn 2 +、 Cu+(2+)、K+、Na+、Co2+等。
3、国际IUB系统的分类(共分为六类)：
国际分类法如下：(共分为六类)
① 氧化还原酶类(oxido-reductases)：催化氧化还原反应的酶 类，其通式如下：
一、酶的概念及生物学特性
(一) 酶是生物催化剂 酶：是一类具有催化活性的特殊蛋白质，是由活细胞产
生的，在体内(in vivo)和体外(in vitro)都能起作用的生物催化 剂。因此，酶的本质是蛋白质。
(二) 酶的生物学特性 1、酶和一般催化剂相比具有的共性： ① 用量少而催化效率高。 ② 不改变化学反应的平衡点,催化热力学上允许进行的反应。 ③ 可降低反应的活化能。
2、酶作为生物催化剂的特点：
① 酶具有巨大的的催化能力(催化效率高)：其催化效率比 一般的催化剂要高106~1013倍。
② 酶具有高度专一性。酶对底物的严格选择性，叫做酶的 专一性。
A+B+ATP
AB+ADP+Pi
注意：六大酶类的顺序不能搞错，也不能 颠倒位置，否则就不符合国际分类法。
编号：
在每一大类酶中，又可根据不同的原则，分为 几个亚类，每个亚类再分为几个亚亚类。然后再把 原于这一亚亚类的酶按顺序排好，这样就把已知的 酶分门别类地排列一个表，叫做酶表。每一种酶在 此表中的位置均可用一个统一的编号来表示，这种 编号包括四个数字。
●组成辅因子的金属离子有：Fe2+(3+)、Mn2+、Mg2+、Zn 2 +、 Cu+(2+)、K+、Na+、Co2+等。
3、国际IUB系统的分类(共分为六类)：
国际分类法如下：(共分为六类)
① 氧化还原酶类(oxido-reductases)：催化氧化还原反应的酶 类，其通式如下：
生物化学-第三章酶
立体结构特异性(stereo specificity)：作用于立 体异构体中的一种。
乳酸脱氢酶的底物和酶的三点附着（tree-point attachment） 理论。D(-)乳酸由于-OH、 -COOH的
位置正好相反，因此造成与酶的三个基团不能完成结合，故而 不能受酶的催化。
3．高度的不稳定性，酶易失活
底物或每秒钟6×105摩尔底物。
2.高度专一性 作为一种生物催化剂，酶对其作用的底物有一定的 要求，即一种酶只作用于一种或一类特定的底物。酶 的专一性分为两大类： 绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于 特定结构的底物，进行一种专一的反应，生 成一种特定结构的产物。 相对特异性(relative specificity)：作用于一类 化合物或一种化学键。
多数酶是蛋白质。决定酶的作用条件一般应在 温和的条件下，如中性pH、常温和常压下进行。 强酸、强碱、高温条件下易使酶失去活性。
4．酶的催化活性的可调节性
酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断 变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方 面的调节。 对酶生成与降解量的调节 酶催化效力的调节 通过改变底物浓度对酶进行调节等
一、酶的催化作用与分子活化能
活化能：分子由常态转变为活化态所需的能量。 即：活化能指在一定温度下，1mol底物全
部进入活化态所需要的自由能，单位是J／ mol。
酶降低反应活化能的机理是通过改变反 应途径，使反应沿一个低活化能的途径进行。
酶的催化机理是降低活化能
二、酶催化的中间产物理论
ES k1 ES k2P E k1
消化道内几种蛋白酶的专一性
消化道蛋白酶作用的专一性
2 立体异构专一性
概念：酶除了对底物分子的化学结构有要求外，对 其立体异构也有一定的要求
第三章 酶
酶的不同形式
单体酶(monomeric enzyme)：只含有一条多 肽链，仅具有三级结构的酶。 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同或不 同亚基以非共价键连接组成的酶。
多酶体系(multienzyme system)：由几种不同 功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。
多功能酶(multifunctional enzyme)或串联酶 (tandem enபைடு நூலகம்yme)：一些多酶体系在进化过程 中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于 一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。
绝对专一性
酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一 的反应，生成一种特定结构的产物 。
如：
NH2 O C NH2 尿素 NH CH3 O C NH2 甲基尿素 + H2O 脲酶 + H2O 脲酶 2NH3 + CO2
相对专一性
酶作用于一类化合物或一种化学键。 如：
蔗糖
CH2OH O H H H 1 OH H OH H OH 1 CH2OH O O H OH H OH CH2OH H
产物(product, P)：反应生成的物质。
酶促反应：酶催化的反应。
酶活性：酶催化化学反应的能力。
转氨酶 丙酮酸 + Glu
Ala + α -酮戊二酸
二、酶促反应的特点
1 酶的催化效率高
酶的催化效率通常比非催化反应高10e8～10e20倍，比一般催化剂高 10e7～10e13倍。 酶加速反应的机理是降低反应的活化能(activation energy)。
结合基团 (binding group) 识别底物并与底物相结合 活性中心外的必需基团
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（1）绝对专一性 （2）相对专一性 （3）立体异构专一性
目录
（1） 绝对专一性
❖ 有些酶对底物的要求非常严格，只能作 用于特定结构的底物，或进行一种专一 的反应，生成一种特定结构的产物 。这 种专一性称为绝对专一性（Absolute specificity)。
❖ 脲酶
目录
（2）相对专一性
❖ 有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类化 合物或一类化学键。这种专一性称为相对专一 性(Relative Specificity)。
目录
4.裂合酶类或裂解酶类
❖ 催化从底物移去一个基团并留下双键的反应 或其逆反应的酶类
❖ 通式 A－B→A＋B 柠檬酸合酶 醛缩酶
❖ 该类酶含有5个亚类，每一亚类表示被裂解键 的类型 1.C－C键的断裂 2.C－O键的断裂 3.C－N键的断裂
目录
5.异构酶类
❖ 催化各种同分异构体间相互转化的酶类 ❖ 通式 A B
❖ 该酶类含有8个亚类，每一亚类表示被转移基团 的类型 1.转移氨基、一碳单位 2.转移酮基、醛基 3.转移酰基
目录
3.水解酶类
❖ 催化底物发生水解反应的酶类 ❖ 通式 A－B＋H2O→A－H＋B－OH
淀粉酶 脂肪酶 磷酸酶
❖ 该酶类含有9个亚类，每一亚类表示被水解键 的类型 1.水解酯键 2.水解糖苷键 3.水解肽键
L-天冬氨酸：α-酮 戊二酸氨基转移酶
L-谷氨酸 + H2O + NAD+ α-酮戊二酸 + NH3 + NADH
L-天冬氨酸+α-酮戊二酸 草酰乙酸 +L-谷氨酸
L-精氨酸脒基水解酶
L-精氨酸 + H2O L-鸟氨酸+ 尿素
D-果糖1，6-二磷酸： D-果糖1，6-二磷酸 D-甘油醛3-磷酸裂合酶 磷酸二羟丙酮 + D-甘油醛3-磷酸
D-葡萄糖6-磷酸酮醇 异构酶
D-葡萄糖6-磷酸 D-果糖6-磷酸
L-谷氨酸：氨连接酶
ATP + L-谷氨酸 + NH3 ADP+磷酸 + L-谷氨酰胺
目录
酶的分类 1.氧化还原酶类(oxidoreductases) 2.转移酶类 (transferases ) 3.水解酶类 (hydrolases) 4.裂解酶类 (lyases) 5.异构酶类( isomerases) 6.合成酶类 (ligases, synthetases)
❖ L-氨基酸氧化酶只能催化L-氨基酸，对D-氨 基酸无作用。
❖ 延胡索酸酶只能作用于反丁烯二酸，对顺丁 烯二酸无作用。
目录
目录
（三）高度不稳定性 ❖ 酶是蛋白质，凡事能影响蛋白质结构稳定
例如： 过氧化氢分解 2H2O2 2H2O + O2
用Fe+ 催化，效率为6*10-4 mol/l.s， 而用过氧化氢酶催化，效率为6*106 mol/l.s。
目录
（二）高度的专一性
* 酶的特异性(specificity)
一种酶仅作用于一种或一类化合物，或 一定的化学键，催化一定的化学反应并生成 一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性 或专一性。
目录
1.氧化还原酶类
❖ 催化底物进行氧化还原反应的酶类 ❖ 通式 AH2＋B→A＋BH2
乳酸脱氢酶 琥珀酸脱氢酶 细胞色素氧化酶 ❖ 辅酶 NAD＋ 或 NADP＋
FMN 或 FAD
目录
2.转移酶类
❖ 催化底物之间进行某种基团的转移或交换的酶 类
❖ 通式 A－R ＋ C→A ＋ C－R 氨基转移酶 甲基转移酶 磷酸化酶
目录
一些酶的命名举例
编号 推荐名称
系统名称
催化的反应
EC1.4.1.3 谷氨酸 脱氢酶
EC2.6.1.1 天冬氨酸氨 基转移酶
EC3.5.3.1 精氨酸酶
EC4.1.2.13 果糖二磷酸 醛缩酶
EC5.3.1.9 磷酸葡萄糖 异构酶
EC6.3.1.2 谷氨酰胺 合成酶
L-谷氨酸：NAD+ 氧化还原酶
目录
二、酶的分类与命名 酶的命名 1. 习惯命名法——推荐名称 2. 系统命名法——系统名称
目录
习惯命名法
简单、易懂，缺乏系统的规则
1.依据酶所催化的底物命名，也可指明酶 的来源 淀粉酶 脂肪酶 蛋白酶 唾液淀粉酶 胰蛋白酶
2.依据催化反应的类型命名 脱氢酶 转氨酶 水解酶 氧化酶
3.综合上述两项原则命名 乳酸脱氢酶 氨基酸氧化酶
❖ 族专一性/基团专一性:对化学键及其一端的基 团有要求。(-葡萄糖苷酶，催化由-葡萄糖所构成
的糖苷水解，但对于糖苷的另一端没有严格要求。)
❖ 键专一性:只对某种化学键有催化作用。(酯酶催
化酯的水解，对于酯两端的基团没有严格的要求。)
目录
（3）立体化学专一性
❖ 一种酶只能作用于一种立体异构体或催化生 成一种立体异构体，称为立体异构专一性。
目录
系统命名法
合理，比较繁琐，使用不方便
❖ 规定每一酶均有一个系统名称，它标明酶的所 有底物与反应性质，并附有一个4位数字的分 类编号。底物名称之间用“：”隔开。
ATP＋D－葡萄糖→ADP＋D－葡萄糖－6－磷酸 分类编号 E.C.2.7.1.1 系统命名 ATP：葡萄糖磷酸基转移酶
表明该酶催化从ATP转移一个磷酸基到葡萄糖 分子上的化学反应。
磷酸丙糖异构酶 磷酸已糖异构酶
❖ 该类酶含有6个亚类，每一亚类表示异构作 用的类型
目录
同分异构体目录Fra bibliotek6.合成酶类或连接酶类
❖ 催化两分子底物合成为一分子化合物，同时 偶联有ATP的磷酸键断裂释放能量的酶类
❖ 通式 A＋B＋ATP→A－B＋ADP＋Pi 谷氨酰胺合成酶
❖ 该酶类含4个亚类，每一亚类表示所形成键的 类型
第三章酶
精品jin
本章内容
❖ 第1节 概述 ❖ 第2节 酶的分子结构和作用机制 ❖ 第3节 影响酶促反应的速率的因素 ❖ 第4节 酶的分离、提纯及活性测定 ❖ 第5节 酶工程在食品工业中的应用
目录
第一节 概述
目录
一、酶的概念 酶是由活细胞产生的，能在体内或体
外同样起催化作用的一类具有活性中 心和特殊结构的生物大分子。包括蛋 白质和核酸。
目录
三、酶的催化作用特点
酶促反应：
❖ 酶催化的化学反应，称为酶促反应； ❖ 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底
物；反应生成的物质称为产物。
目录
酶促反应的特点
（一）高度的催化效率
➢ 酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020 倍，比一般催化剂高107～1013倍。
➢ 酶的催化不需要较高的反应温度。
目录
（1） 绝对专一性
❖ 有些酶对底物的要求非常严格，只能作 用于特定结构的底物，或进行一种专一 的反应，生成一种特定结构的产物 。这 种专一性称为绝对专一性（Absolute specificity)。
❖ 脲酶
目录
（2）相对专一性
❖ 有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类化 合物或一类化学键。这种专一性称为相对专一 性(Relative Specificity)。
目录
4.裂合酶类或裂解酶类
❖ 催化从底物移去一个基团并留下双键的反应 或其逆反应的酶类
❖ 通式 A－B→A＋B 柠檬酸合酶 醛缩酶
❖ 该类酶含有5个亚类，每一亚类表示被裂解键 的类型 1.C－C键的断裂 2.C－O键的断裂 3.C－N键的断裂
目录
5.异构酶类
❖ 催化各种同分异构体间相互转化的酶类 ❖ 通式 A B
❖ 该酶类含有8个亚类，每一亚类表示被转移基团 的类型 1.转移氨基、一碳单位 2.转移酮基、醛基 3.转移酰基
目录
3.水解酶类
❖ 催化底物发生水解反应的酶类 ❖ 通式 A－B＋H2O→A－H＋B－OH
淀粉酶 脂肪酶 磷酸酶
❖ 该酶类含有9个亚类，每一亚类表示被水解键 的类型 1.水解酯键 2.水解糖苷键 3.水解肽键
L-天冬氨酸：α-酮 戊二酸氨基转移酶
L-谷氨酸 + H2O + NAD+ α-酮戊二酸 + NH3 + NADH
L-天冬氨酸+α-酮戊二酸 草酰乙酸 +L-谷氨酸
L-精氨酸脒基水解酶
L-精氨酸 + H2O L-鸟氨酸+ 尿素
D-果糖1，6-二磷酸： D-果糖1，6-二磷酸 D-甘油醛3-磷酸裂合酶 磷酸二羟丙酮 + D-甘油醛3-磷酸
D-葡萄糖6-磷酸酮醇 异构酶
D-葡萄糖6-磷酸 D-果糖6-磷酸
L-谷氨酸：氨连接酶
ATP + L-谷氨酸 + NH3 ADP+磷酸 + L-谷氨酰胺
目录
酶的分类 1.氧化还原酶类(oxidoreductases) 2.转移酶类 (transferases ) 3.水解酶类 (hydrolases) 4.裂解酶类 (lyases) 5.异构酶类( isomerases) 6.合成酶类 (ligases, synthetases)
❖ L-氨基酸氧化酶只能催化L-氨基酸，对D-氨 基酸无作用。
❖ 延胡索酸酶只能作用于反丁烯二酸，对顺丁 烯二酸无作用。
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（三）高度不稳定性 ❖ 酶是蛋白质，凡事能影响蛋白质结构稳定
例如： 过氧化氢分解 2H2O2 2H2O + O2
用Fe+ 催化，效率为6*10-4 mol/l.s， 而用过氧化氢酶催化，效率为6*106 mol/l.s。
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（二）高度的专一性
* 酶的特异性(specificity)
一种酶仅作用于一种或一类化合物，或 一定的化学键，催化一定的化学反应并生成 一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性 或专一性。
目录
1.氧化还原酶类
❖ 催化底物进行氧化还原反应的酶类 ❖ 通式 AH2＋B→A＋BH2
乳酸脱氢酶 琥珀酸脱氢酶 细胞色素氧化酶 ❖ 辅酶 NAD＋ 或 NADP＋
FMN 或 FAD
目录
2.转移酶类
❖ 催化底物之间进行某种基团的转移或交换的酶 类
❖ 通式 A－R ＋ C→A ＋ C－R 氨基转移酶 甲基转移酶 磷酸化酶
目录
一些酶的命名举例
编号 推荐名称
系统名称
催化的反应
EC1.4.1.3 谷氨酸 脱氢酶
EC2.6.1.1 天冬氨酸氨 基转移酶
EC3.5.3.1 精氨酸酶
EC4.1.2.13 果糖二磷酸 醛缩酶
EC5.3.1.9 磷酸葡萄糖 异构酶
EC6.3.1.2 谷氨酰胺 合成酶
L-谷氨酸：NAD+ 氧化还原酶
目录
二、酶的分类与命名 酶的命名 1. 习惯命名法——推荐名称 2. 系统命名法——系统名称
目录
习惯命名法
简单、易懂，缺乏系统的规则
1.依据酶所催化的底物命名，也可指明酶 的来源 淀粉酶 脂肪酶 蛋白酶 唾液淀粉酶 胰蛋白酶
2.依据催化反应的类型命名 脱氢酶 转氨酶 水解酶 氧化酶
3.综合上述两项原则命名 乳酸脱氢酶 氨基酸氧化酶
❖ 族专一性/基团专一性:对化学键及其一端的基 团有要求。(-葡萄糖苷酶，催化由-葡萄糖所构成
的糖苷水解，但对于糖苷的另一端没有严格要求。)
❖ 键专一性:只对某种化学键有催化作用。(酯酶催
化酯的水解，对于酯两端的基团没有严格的要求。)
目录
（3）立体化学专一性
❖ 一种酶只能作用于一种立体异构体或催化生 成一种立体异构体，称为立体异构专一性。
目录
系统命名法
合理，比较繁琐，使用不方便
❖ 规定每一酶均有一个系统名称，它标明酶的所 有底物与反应性质，并附有一个4位数字的分 类编号。底物名称之间用“：”隔开。
ATP＋D－葡萄糖→ADP＋D－葡萄糖－6－磷酸 分类编号 E.C.2.7.1.1 系统命名 ATP：葡萄糖磷酸基转移酶
表明该酶催化从ATP转移一个磷酸基到葡萄糖 分子上的化学反应。
磷酸丙糖异构酶 磷酸已糖异构酶
❖ 该类酶含有6个亚类，每一亚类表示异构作 用的类型
目录
同分异构体目录Fra bibliotek6.合成酶类或连接酶类
❖ 催化两分子底物合成为一分子化合物，同时 偶联有ATP的磷酸键断裂释放能量的酶类
❖ 通式 A＋B＋ATP→A－B＋ADP＋Pi 谷氨酰胺合成酶
❖ 该酶类含4个亚类，每一亚类表示所形成键的 类型
第三章酶
精品jin
本章内容
❖ 第1节 概述 ❖ 第2节 酶的分子结构和作用机制 ❖ 第3节 影响酶促反应的速率的因素 ❖ 第4节 酶的分离、提纯及活性测定 ❖ 第5节 酶工程在食品工业中的应用
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第一节 概述
目录
一、酶的概念 酶是由活细胞产生的，能在体内或体
外同样起催化作用的一类具有活性中 心和特殊结构的生物大分子。包括蛋 白质和核酸。
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三、酶的催化作用特点
酶促反应：
❖ 酶催化的化学反应，称为酶促反应； ❖ 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底
物；反应生成的物质称为产物。
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酶促反应的特点
（一）高度的催化效率
➢ 酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020 倍，比一般催化剂高107～1013倍。
➢ 酶的催化不需要较高的反应温度。