第五章 酶化学
第五章-酶化学
姓名______________学号________________ 成绩_____________第五章酶化学一、是非题1.所有具有催化作用的物质都是酶。
2.核酶是核糖核酸酶的简称。
3.酶能加快化学反应达到平衡的速度，但不改变反应的平衡点。
4.酶的化学本质是蛋白质。
5.核酶只能以RNA为底物进行催化反应。
6.酶蛋白和蛋白质虽然称呼不同，其基本功能是相同的。
7.酶制品的纯度越高，活性越高。
8.表示酶量，不能用重量单位，要用活力单位表示。
9.酶可以促进化学反应向正或反反应方向转移。
10.对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。
11.有1g 粗酶制剂经纯化后得到10mg 电泳纯的酶制剂，那么酶的比活力较原来提高了100 倍。
12.辅酶与辅基的区别只在于他们与蛋白质结合的牢固程度不同，并无严格的界限。
13.利用过渡态类似物为半抗原，免疫动物获得抗体，从抗体中筛选具有催化活性的免疫球蛋白，这是迄今为止获得抗体酶的唯一方法。
14.酶促反应的初速度与底物浓度无关。
15.某些酶的Km由于代谢产物存在而发生改变，而这些代谢产物在结构上与底物无关。
16.一种酶有几种底物就有几种Km值。
17.当[S]>>Km时，V趋向于Vmax，此时只有通过增加[E]来增加V。
18.酶的最适pH值是一个常数，每一种酶只有一个确定的最适pH值。
19.增加不可逆抑制剂的浓度，可以实现酶活性的完全抑制。
20.酶促反应速度取决于酶-底物复合物分解形成产物和酶的速度。
21.酶的抑制剂可引起酶活力下降或消失，但并不引起酶变性。
22.用增加底物浓度的方法可部分或全部解除酶的非竞争性抑制。
23.竞争性抑制剂与酶的结合位点同底物与酶的结合位点相同。
24.反竞争性抑制剂不会改变酶的最大反应速度。
25.酶的转换数可以反应酶的催化效率。
26.Km 值是酶的特征常数，有的酶虽然有几种底物，但Km 值是固定不变的。
27.Km 是酶的特征常数，与酶的底物、底物浓度以及温度等因素无关。
酶化学
第五章酶化学一：填空题1.全酶由________________和________________组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中________________决定酶的专一性和高效率，________________起传递电子、原子或化学基团的作用。
2.辅助因子包括________________，________________和________________等。
其中________________与酶蛋白结合紧密，需要________________除去，________________与酶蛋白结合疏松，可用________________除去。
3.酶是由________________产生的，具有催化能力的________________。
4.酶活力的调节包括酶________________的调节和酶________________的调节。
5.T.R.Cech和S.Altman因各自发现了________________而共同获得1989年的诺贝尔奖(化学奖)。
6.1986年，R.A.Lerner和P.G.Schultz等人发现了具有催化活性的________________，称________________。
7.根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可以分为六大类________________，________________，________________，________________，________________和________________。
8.按国际酶学委员会的规定，每一种酶都有一个唯一的编号。
醇脱氢酶的编号是EC1.1.1.1，EC代表________________，4个数字分别代表________________，________________，________________和________________。
9.根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为________________专一性、________________专一性和________________专一性。
第5章--酶化学习题精编版
第五章 酶与维生素一、名词解释1．米氏常数（Km 值）：当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度称为米氏常数。
2. 活性中心：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位称为酶的活性中心。
3．辅基：是指以共价键和酶蛋白相结合的辅助因子，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与酶蛋白分开。
4．单体酶：只有一条多肽链，分子量在35000~13000，一般多属于水解酶。
如胰蛋白酶、溶菌酶和胃蛋白酶等。
5. 酶的比活力：指每毫克酶蛋白所含的活力单位数。
6．多酶体系：由几种功能相关的酶彼此嵌合而形成的复合体，分子量一般在几百万以上。
7．激活剂：凡能增加酶活性的物质，通称为激活剂。
8．抑制剂：凡是能降低或抑制酶活性但不引起酶变性的物质称为酶的抑制剂。
9．变构酶：某些小分子物质与酶的调解中心相结合，改变酶的构象而使酶的活性发生改变，这种调节酶活性的方式称为变构调节，具有变构调节的酶称为变构酶。
10．同工酶：指能催化相同的化学反应，但其蛋白质的分子结构、理化性质以及免疫学性质不同的一组酶。
11．酶原：有些酶（如消化系酶和凝血酶）在细胞内初合成或分泌时是无活性的，这些有活性的酶的前身称为酶原。
二、填空题1．酶是 活细胞 产生的，具有催化活性的 蛋白质 或 核酸 。
2．酶具有 高效性 、 专一性 、 作用条件温和 和 受调控性 等催化特点。
3．影响酶促反应速度的因素有 底物浓度 、 酶浓度 、 PH 、 温度 、 激活剂 和 抑制剂 。
4. 与酶催化高效率有关的因素有 邻近效应和定向效应 、 诱底物分子的“张力”和“形变”效应 、 酸碱催化 、 共价催化 、 活性中心的低介电性 等。
5．丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的 竞争性 抑制剂。
6．变构酶的特点是：（1） 由多个亚基组成 ，（2） 具有T 态和R 态两种构象 ，它不符合一般的 米氏方程 ，当以V 对[S]作图时，它表现出 S 型曲线，而非 矩形 曲线。
第8-10章-酶化学
第五章酶化学一：填空题1.全酶由________________和_____________组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中________________决定酶的专一性和高效率，________________起传递电子、原子或化学基团的作用。
2.辅助因子包括________________，________________和________________等。
其中________________与酶蛋白结合紧密，需要________________除去，________________与酶蛋白结合疏松，可用________________除去。
3.酶是由________________产生的，具有催化能力的________________。
4.酶活力的调节包括酶________________的调节和酶________________的调节。
5.T.R.Cech和S.Altman因各自发现了________________而共同获得1989年的诺贝尔奖(化学奖)。
6.1986年，R.A.Lerner和P.G.Schultz等人发现了具有催化活性的________________，称________________。
7.根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可以分为六大类________________，________________，________________，________________，________________和________________。
8.按国际酶学委员会的规定，每一种酶都有一个唯一的编号。
醇脱氢酶的编号是EC1.1.1.1，EC代表________________，4个数字分别代表________________，________________，________________和________________。
9.根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为________________专一性、________________专一性和________________专一性。
第5章 酶化学答案
第五章酶化学一、填空题1．全酶由酶蛋白和辅助因子组成。
辅助因子包括辅酶和辅基等。
其中辅基与酶蛋白结合紧密，辅酶与酶蛋白结合疏松。
2．根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可以分为六大类氧化还原酶类，转移酶类，水解酶类，裂合酶类，异构酶类和连接酶类。
3．根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为绝对专一性、相对专一性和立体专一性。
4．关于酶作用专一性提出的假说有锁钥学说和诱导契合假说等几种。
5．酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位，其中结合部位直接与底物结合，决定酶的专一性，催化部位直接参加催化，决定催化反应的性质。
6．酶活力是指酶所催化的化学反应的速率。
酶活力的大小用酶活力单位来表示。
7．酶促动力学的双倒数作图（Lineweaver－Burk作图法），得到的直线在横轴上的截距为 -1/km ，纵轴上的截距为 1/Vmax 。
8．糖原磷酸化酶是通过磷酸化与脱磷酸化进行共价修饰调节酶活性。
9．酶的活性部位通常位于酶分子表面的疏水裂隙中，即位于疏水的微环境中，从而使酶与底物之间的作用加强。
10．酶反应速度受许多因素的影响。
以反应速度对底物浓度作图，得到的是一条双曲线。
11．有的酶在分泌时是无活性的酶原，需要经某种酶或酸将其分子作适当的改变或切去一部分才能呈现活性，这种激活过程称酶原激活作用。
12．有些酶分子除具有与底物结合的活性部位外，还具有与非底物的化学物质结合的部位，这种部位有别于活性部位，而且与之结合的物质都对其反应速率有调节作用，故称别构部位，具有该部位的酶称别构酶。
13．根据酶蛋白分子的特点将酶分为三类，即单体酶、寡聚酶和多酶复合物。
二、选择题：1．下列有关酶的描述正确的是？（ A ）（A）组成酶活性中心的各个基团可能来自同一条多肽链，也可能来自不同多肽链。
（B）酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。
（C）酶活力随反应温度升高而不断地加大。
（D）酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间长，则最适温度高，作用时间短，则最适温度低。
生物化学05.第五章 酶
时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催
化作用。
3.胃、肠黏膜及肠道寄生虫均有抵抗消化酶
的抗酶物质。
三、酶促反应的机制
(一)活化分子与活化能
1.活化能：底物分子从基态转变到活化态所需的能量。 2.活化分子：从基态转变到活化态的底物分子。
能 量 非催化反应活化能
一般催化剂催 化反应的活化能 酶促反应 活化能
底物 反应总能量改变 产物 应 过 程
反
酶促反应活化能的改变
(二)诱导契合假说
酶底物复合物
E+S
ES
E+P
酶与底物相互接近 时，其结构相互诱导、 相互变形和相互适应， 进而相互结合。这一过 程称为酶-底物结合的诱 导契合假说 。
酶的诱导契合动画
(三)邻近效应与定向排列
位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间 构象所必需。
活性中心以外 的必需基团 底物
+ +
催化基团
结合基团
活性中心
二、酶原与酶原的激活
(一)酶原
有些酶在细胞 内合成或初分泌时 无活性，此无活性 前体称为酶原。
(三)激活过程
酶原
在特定 条件下
特定的肽链水解 分子构象发生改变 酶的活性中心形成
(二)酶原的激活
一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的 某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变 酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。
1.变构酶 (allosteric enzyme) 2.变构部位 (allosteric site) 3.变构效应剂 (allosteric effector)
变构激活剂
变构抑制剂
(二) 共价修饰调节
《生物化学》-第五章 酶化学
—CH2—·O·：
H
底物中典 型的亲电 中心包括：
磷酰基
Cys-SH
—CH2—·S·：
H
脂酰基 糖基
His-咪唑基
—CH2—C=CH
HN N：
CH
（五）金属离子催化
金属离子作为酶的辅助因子起作用的方式：
1.与酶蛋白紧密结合稳定酶的天然构象，亲电催化 2.与酶结合较弱，作为激活剂存在。 3.通过价态的可逆变化，参与氧化还原反应。
其他成分的酶：
核酶（ribozyme） ：具有催化活性的天然RNA。 近年还有DNA分子具有催化活性报道。
酶的概念： 酶是生物催化剂。由活细胞产生的具有高效催化能力 和催化专一性的蛋白质、核酸或其复合体。
脲酶：专一性水解尿素。
第一个被分离提取的酶，并证明其化学本质为蛋白质。 抗体酶：是用化学反应的过渡态类似物作免疫原产生 的催化性抗体，是一种具有催化能力的蛋白质，其本 质上是免疫球蛋白。
（6）对于结合酶，辅酶、辅基往往参与酶活中心的 组成。
第二节 酶催化作用的机制
一、酶与底物的结合——中间复合物学说
该学说认为，在酶促反应中，酶（E）总是先和底 物（S）结合生成不稳定的中间复合物（ES），再 分解成产物（P），并释放出酶（E）。 ——中间复合物学说能较好的解释酶为什么能降 低反应的活化能。
实际上，底物与酶结合是一种相互作用的过程， 底物可诱导蛋白质构象改变，蛋白质必需基团也可使 底物敏感键发生变化，更好“契合” 。 3.“三点附着”模型：该模型认为底物与酶活中心的 结合有三个结合位点，只有当这三个位点都匹配的时 候，酶才会催化相应的反应。
二、酶作用高效率机制
（一）底物与酶的邻近、定向效应
1）绝对专一性
生物化学简明教程 第四版 第五章 酶
酶催化作用的机理
活化分子（处于过渡态的分子） 活化能
中间产物学说
降低反应所需的活化能
E+S
ES
EP
P+E
中间络合物的证据
过氧化物酶
H2O2 + AH2
A + 2H2O
E E+H2O2 E+H2O2+AH2
光谱吸收带
645 583 561 548 530 498
++
+
+
+
+
++
+
+
E：过氧化物酶
2．转移酶类（transferases）
催化基团的转移
AR+ B
A +BR
例：
谷丙转氨酶（GPT）（EC 2.6.1.2，L-丙氨酸：α—酮戊二酸氨基转移酶）
3．水解酶类（hydrolases）
AB + H2O 例：
A·OH + BH
α-葡萄糖苷酶
4．裂合酶类（lyases）
从底物移去一个基团而形成双键或逆反应
活性中心中的基团，在一级结构中可能相距较远
Active sites may include distant residues. (A) Ribbon diagram of the enzyme lysozyme with several components of the active site shown in color. (B) A schematic representation of the primary structure of lysozyme shows that the active site is composed of residues that come from different parts of the polypeptide chain.
生物化学第五章酶
第二节 酶的命名和分类
1、习惯命名 2、国际系统命名法 3、国际系统分类法及酶的编号
1、习惯命名：
根据酶的底物命名：如：淀粉酶、蛋白酶； 根据酶所催化的反应性质命名：如：转氨酶； 综合上述两原则命名：如：乳酸脱氢酶； 上述命名加酶来源或酶的其它特点：胃蛋白酶、胰蛋白酶。
2、国际系统命名法
以酶所催化的整体反应为基础，规定每种酶的名称应当明 确标明酶的底物及催化反应的性质。如果一种酶催化两个底物 起反应，应在他们的系统名称中包括两种底物的名称，并以 “:”将他们隔开，若底物中有水可以略去不写。
（3）X-衍射直接探明活性中心。
1、活性中心的实质
活性中心即酶分子中在三维结构上相互靠近的 几个aa残基或其上的某些基团。 实例：胰凝乳蛋白酶
实验：酶蛋白经水解切去部分肽链后，残留部分仍有活性。 说明：参与催化反应的只是其中一小部分，即活性中心。
胰 凝 乳 蛋 白 酶 的 活 性 中 心
Ser
His 活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
第五章 酶 (Enzyme)
主要内容：介绍酶的概念、作用特点 和分类、命名，讨论酶的结构特征和催化
功能以及酶专一性及高效催化的策略，进
而讨论影响酶作用的主要因素 。 对酶工程 和酶的应用作一般介绍。
思考题？
目
录
第一节 酶的概念及作用特点 第二节 酶的命名和分类 第三节 酶活力测定和分离纯化 第四节 酶催化作用的结构基础和高效催化的策略 第五节 酶促反应的动力学 第六节 重要的酶类及酶活性的调控 第七节 酶工程简介
习惯单位（U）:一定时间内将一定量的底物转化为产物所需 的酶量
国际单位（IU）：最适反应条件下（25℃），在1分钟内把
5酶
1)用量少而催化效率高，只参加化学反应速度，不 参加化学反应 2)它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学 平衡常数 3)酶只能够本身能够发生的反应进行，反之则不行
二、酶的生物催化特点
（一）高效性
酶的催化作用可使反应速度比非催化反应提高107 -1020 倍。比其他催化反应高107 -1要内容
酶的一般概念 酶的组成与辅酶 酶结构与功能的关系 酶催化机理 酶促反应动力学 酶活性调节
第一节 酶的一般概念
酶的概念 酶的分类和命名 酶催化活性表示法 酶的特征
一、酶的概念
什么是酶（enzyme）？
酶是生物催化剂。绝大部分酶是蛋白质，还有一些核 糖核酸RNA具有催化作用，称为核酶（ribozyme）。
酶的转换数：Kat指每秒钟每个酶分子转换底物的
mmol数，代表酶的催化效率。
酶的活力单位（U）：酶活力的度量单位。1961年国
际酶学委员会规定：1个酶活力单位是指特定条件下，在1 分钟内能转化1umol底物的酶量。
酶比活性（enzyme specific activity）:每毫克酶
制剂所含的酶的国际单位数。用于比较每单位重量酶蛋白 的催化能力。比活性愈高表明酶愈纯
第二节 酶的组成和辅酶
一、简单酶（ simple enzyme）单纯由氨基酸组
成。如脲酶、胃蛋白酶、淀粉酶等
二、结合酶（conjugated enzyme）
结合酶（全酶）= 蛋白质部分（酶蛋白）+ 非蛋白质部分（辅因子）
酶的辅助因子: 本身无催化作用，在酶促反应中起 运
输电子、原子或某些功能基团的作用，包括金属离子和辅 酶（基）
一）酶的命名
1 习惯命名——依据所催化的底物（substrate）、反应的 性质、酶的来源等命名。例如淀粉酶，胃蛋白酶、碱性磷 酸酶。
酶化学
酶化学单体酶：由一条肽链组成，一般不需要辅助因子。
寡聚酶：由两个或两个以上亚基组成的酶。
大多是调节酶，多含偶数个亚基。
同工酶：指催化化学反应相同，蛋白质分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
酶的比活力：每毫克酶蛋白中所含有的酶活力单位。
回收率：每次提纯后酶制剂的比活力/提取液总活力。
纯化倍数：每次提纯后酶制剂比活力/提取液比活力。
组成酶：是细胞从恒定速率和恒定数量生成的酶类，是细胞中天然存在的，其含量较稳定，一般不受外界条件的影响。
诱导酶：是细胞中进入特定的诱导底物后，被诱导生成的，其有无及含量的多少受外界条件的影响。
酸碱催化：由质子转移所致的催化作用为酸碱催化作用；由催化剂向反应物提供质子为酸催化，由催化剂从反应物中夺取质子为碱催化。
共价催化：在酶催化反应过程中，酶与底物以共价键结合成中间物过滤态以加速反应。
即在催化时，亲核催化剂或亲电催化剂能分别放出点子或汲取电子，并作用于底物的缺电子反应中心或负电中心，迅速形成不稳定的共价键中间复合物，降低反应活化能，使反应加速。
酶的亲核标记：根据酶与底物能特异性结合的性质，设计合成一种含反应基因的底物类似物，作为活性部位的标定试剂，它能像底物一样进入酶的活性部位，并以其活泼的化学基团与酶的活性基团的某些特定基因共价结合，使酶失去活性。
Ks型不可逆抑制剂：这类抑制剂主要作用于酶活性部位的必须基团，但也作用于酶非活性部位，取决于抑制剂与酶活性部位必须基团在反应前形成非共价络合物的解离常数以及与非活性部位同类基团形成非共价络合物的解离常数之比，即Ks的比值，故称为Ks型不可逆抑制剂。
Kcat型不可逆抑制剂：这类抑制剂不但具有与天然底物相类似的结构，而且本身也是酶的底物，可被酶催化而发生类似底物的变化。
但这类抑制剂还有一种潜伏性的反应基团，这种基团可因酶的催化而暴露或活化，作用于酶活性中心或辅基，使酶共价共价修饰而失活。
酶分子修饰：通过各种方法使酶分子的结构发生某些改变，从而改变酶的某些特性和功能的过程，称为酶分子修饰。
酶化学
A· X ＋ B
转移酶
A ＋ B· X
被转移的基团有多种，因此有不同的转移酶，如氨基转移酶、 磷酸基转移酶、甲基转移酶等。
3、水解酶类(hydrolases)
催化底物发生水解反应的酶类。例如：淀粉酶、
蛋白酶、脂肪酶等。
AB ＋ H2O 水解酶 A· H ＋ B· OH
4、裂合酶类(lyases) 催化从底物上移去某些基团而形成双键的非水解性反应及
催化两分子底物合成一分子化合物，同时偶联有ATP的磷酸 键断裂的酶类。如谷氨酰胺合成酶、谷胱甘肽合成酶等。 A ＋ B ＋ ATP 合成酶 合成酶 AB ＋ ADP ＋ Pi
A ＋ B ＋ ATP
COOH CH2 CH2 CHNH2 COOH
AB ＋ AMP ＋ PPi
CONH2
＋
NH3
＋
Gln合成酶
（一）底物浓度对酶促反应速度的影响
1、底物浓度对酶反应速度的影响
在酶浓度不变的情况下，底物浓度对反应速度
影响的作用呈现矩形双曲线。
在底物浓度较低时，反应速度随底 物浓度的增加而急骤加快，两者呈
正比关系，表现为一级反应；当底
物浓度较高时，反应速度虽然随着 底物浓度的升高而加快，但不再呈
正比例加快，表现为混合级反应；
③多酶复合体(multienzyme complex)：由几个酶有组织的聚集 在一起，功能上相互配合，第一个酶的产物是第二个酶的底 物，如丙酮酸脱氢酶复合体、脂肪酸合成酶复合体。 E1 E2 E3 En
S
P1
P2
P3
Pn
E7 E2 E6 E1 E3 E5 E4
二、酶的命名及分类
（一）习惯命名法
1、底物+酶：淀粉酶 脂肪酶 蛋白酶 2、反应性质+酶：脱氢酶 氧化酶 水解酶 转移酶 3、底物+反应性质+酶：琥珀酸脱氢酶 谷丙转氨酶 4、来源+底物+酶：胃蛋白酶 唾液淀粉酶 胰脂肪酶 优点：习惯名称比较简单，且应用历史较久 缺点：缺乏系统性，一酶多名，多酶一名，写出反应难 等。
生物化学第五章 酶
9.C ， v=Vmax×80%
Vmax [ S ] Km + [ S ] = Vmax × 80%
经运算[s]= 4 km
10. B,酶原的激活过程是酶原在另一蛋白
水解酶的催化下，切除部分肽段或氨基
酸残基导致分子构象改变，进而形成或
暴露酶的活性中心。
11.B,酶蛋白分子中能与底物特异结合并发
3. B,尼克酰胺是维生素PP，又称为抗癞皮病 因子。在体内经几步反应与核糖、磷酸、
腺嘌呤组成NAD+（尼克酰胺腺嘌呤二核
苷酸，辅酶I ）和NADP +（尼克酰胺腺嘌
呤二核苷酸磷酸，辅酶Ⅱ），作为脱氢酶
的辅酶。在反应中起传递氢原子或电子作
用。
4. B,每毫克酶蛋白所含的酶单位数称为酶 的比活性。
A.
C. E.
v=
Km[ S ] Vmax + [ S ]
B.
D.
v=
Vmax [ S ] Km + [ S ]
v=
Vmax[ S ] Km+ Vmax
v = Km v + V [ S ] max
v=
Vmax[ S ] 2Vmax+[ S ]
23.一个酶促反应最大反应速率是： A.酶完全被底物饱和时的反应速率 B.体系中的杂质并不影响Vmax C.酶的特征性常数 D.Km=2[S]时的反应速率 E.它随底物浓度的改变而改变
4.酶的比活性是指： A. 每秒钟每个酶分子转换底物的微摩尔 数 B. 每毫克酶蛋白所含的酶活性单位数 C. 一定重量的酶制剂所具有的酶单位数 D. 在特定条件下，1分钟内催化形成 1μmol产物的酶量 E. 一定体积的酶制剂所具有的酶单位数
生物化学第五章 酶
第五章酶第一节概述一、酶的概念酶是由活性细胞产生的、具有高效催化能力和催化专一性的蛋白质，又叫生物催化剂。
酶(enzyme) 是由生物细胞合成的,以蛋白质为主要成分的生物催化剂。
不同生物体所含的酶在种类和数量上各有不同，这种差异决定了生物的代谢类型。
二、酶催化作用的特点1、酶与非生物催化剂的共性：1) 用量少、催化效率高。
2) 都能降低反应的活化能。
3) 能加快反应的速度，但不改变反应的平衡点。
4) 反应前后不发生质与量的变化。
2、酶作为生物催化剂的特性1) 催化效率极高（immense catalytic power ）可用分子比（molecular ratio)来表示，即每摩尔的酶催化底物的摩尔数。
酶反应的速度比无催化剂高108－1020倍，比其他催化剂高107－1013倍酶作为催化剂比一般催化剂更显著地降低活化能，催化效率更高。
通常用酶的转换数(turnover number,TN，或催化常数K cat)来表示酶的催化效率。
它们是指在一定条件下，每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。
Kcat:103～1062) 高度的专一性(highly specific ）∶所谓酶的专一性是酶对反应物(底物)的选择性绝对专一性：一种酶只能作用于特定的底物。
发生特定的反应，对其他任何物质都没有作用。
相对专一性：有些酶的专一性较低，对具有相同化学键或成键基团的底物都具有催化性能。
立体异构专一性（光学专一性）：几乎所有酶对立体异构物的作用都具有高度专一性。
内肽酶胃蛋白酶R1，R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（NH2端及COOH端胰凝乳蛋白酶R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（COOH端）弹性蛋白酶R2：丙氨酸，甘氨酸，丝氨酸等短脂肪链的氨基酸（COOH端胰蛋白酶R3：碱性氨基酸（COOH端)外肽酶羧肽酶A R m：芳香族氨基酸羧肽末端的肽键羧肽酶B Rm：碱性氨基酸羧肽末端的肽键氨肽酶氨肽末端的肽键二肽酶要求相邻两个氨基酸上的α-氨基和α-羧基同时存在3) 反应条件温和4) 酶的催化活性是受调节控制的5) 酶不稳定，容易失活2. 酶的分类(1) 氧化-还原酶Oxidoreductase氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
第5章--酶化学习题
第五章 酶与维生素一、名词解释1．米氏常数（Km 值）：当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度称为米氏常数。
2. 活性中心：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位称为酶的活性中心。
3．辅基：是指以共价键和酶蛋白相结合的辅助因子，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与酶蛋白分开。
4．单体酶：只有一条多肽链，分子量在35000~13000，一般多属于水解酶。
如胰蛋白酶、溶菌酶和胃蛋白酶等。
5. 酶的比活力：指每毫克酶蛋白所含的活力单位数。
6．多酶体系：由几种功能相关的酶彼此嵌合而形成的复合体，分子量一般在几百万以上。
7．激活剂：凡能增加酶活性的物质，通称为激活剂。
8．抑制剂：凡是能降低或抑制酶活性但不引起酶变性的物质称为酶的抑制剂。
9．变构酶：某些小分子物质与酶的调解中心相结合，改变酶的构象而使酶的活性发生改变，这种调节酶活性的方式称为变构调节，具有变构调节的酶称为变构酶。
10．同工酶：指能催化相同的化学反应，但其蛋白质的分子结构、理化性质以及免疫学性质不同的一组酶。
11．酶原：有些酶（如消化系酶和凝血酶）在细胞内初合成或分泌时是无活性的，这些有活性的酶的前身称为酶原。
二、填空题1．酶是 活细胞 产生的，具有催化活性的 蛋白质 或 核酸 。
2．酶具有 高效性 、 专一性 、 作用条件温和 和 受调控性 等催化特点。
3．影响酶促反应速度的因素有 底物浓度 、 酶浓度 、 PH 、 温度 、 激活剂 和 抑制剂 。
4. 与酶催化高效率有关的因素有 邻近效应和定向效应 、 诱底物分子的“张力”和“形变”效应 、 酸碱催化 、 共价催化 、 活性中心的低介电性 等。
5．丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的 竞争性 抑制剂。
6．变构酶的特点是：（1） 由多个亚基组成 ，（2） 具有T 态和R 态两种构象 ，它不符合一般的 米氏方程 ，当以V 对[S]作图时，它表现出 S 型曲线，而非 矩形 曲线。
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第五章酶与维生素一、名词解释1．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。
Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度。
2. 活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。
3．辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。
4．单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶，它们不能解离为更小的单位。
5. 酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白质所具有的活力单位数，可以用下式表示：比活力=活力单位数/蛋白质量（mg）6．多酶体系：由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。
多酶复合体有利于细胞中一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控。
7．激活剂：凡能增强酶活性的物质，统称为激活剂。
8．抑制剂：凡能降低或抑制酶活性但不引起酶变性的物质称为酶的抑制剂。
9．变构酶：或称别构酶，是代谢过程中的关键酶，它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节。
10．同工酶：是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶11．酶原：酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶。
二、填空题1．酶是活细胞产生的，具有催化活性的蛋白质和核酸。
2．酶具有高效性、专一性、作用条件温和和受调控等催化特点。
3．影响酶促反应速度的因素有底物浓度S 、酶浓度E 、PH 、温度、激活剂I 和抑制剂A 。
4. 与酶催化高效率有关的因素有邻近效应、定向效应、诱导应变、共价催化、活性中心酸碱催化等。
5．丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。
6．变构酶的特点是：（1）由多个亚基组成，（2）除活性中心外还有变构中心，它不符合一般的米氏方程，当以V对[S]作图时，它表现出 S 型曲线，而非双曲线。
它是寡聚酶。
7．一条多肽链Asn-His-Lys-Asp-Phe-Glu-Ile-Arg-Glu-Tyr-Gly-Arg经胰蛋白酶水解可得到 3 个多肽。
8．全酶由酶蛋白和辅助因子组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中酶蛋白决定酶的专一性和高效率，辅助因子起传递电子、原子或化学基团的作用。
9．辅助因子包括辅酶、辅基和金属离子等。
其中辅基与酶蛋白结合紧密，需要化学方法处理除去，辅酶与酶蛋白结合疏松，可以用透析法除去。
10．根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可分为六类氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和合成酶类。
11．根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为绝对专一性、相对专一性和立体专一性。
12．酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位，其中结合部位直接与底物结合，决定酶的专一性，催化部位是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。
13．酶活力是指酶催化化学反应的能力，一般用一定条件下，酶催化某一化学反应的反应速度表示。
14．通常讨论酶促反应的反应速度时，指的是反应的初速度，即底物消耗量<5% 时测得的反应速度。
15．T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的RNA ，称之为（Ribozyme）核酶这是对酶概念的重要发展。
16．有一种化合物为Ａ－Ｂ，某一酶对化合物的Ａ，Ｂ基团及其连接的键都有严格的要求，称为绝对专一性，若对Ａ，Ｂ之间的键合方式有要求则称为相对专一性。
17．酶发生催化作用过程可表示为Ｅ＋Ｓ→ＥＳ→Ｅ＋Ｐ，当底物浓度足够大时，酶都转变为ES 此时酶促反应速度为最大。
18．竞争性抑制剂使酶促反应的km变大而Vmax不变。
19．磺胺类药物能抑制细菌生长，因为它是对氨基苯甲酸结构类似物，能竟争性地抑制二氢叶酸合成酶酶活性。
20．当底物浓度远远大于Km，酶促反应速度与酶浓度成正比。
21．pH对酶活力的影响，主要是由于它影响酶和底物的基团解离和酶分子的稳定性。
22．温度对酶作用的影响是双重的：①温度增加，速度加快②温度增加，变性加快。
23．同工酶是一类催化作用相同但分子组成和理化性质不同的一类酶酶，乳酸脱氢酶是由两种亚基组成的四聚体，有五种同工酶。
24．对于某些调节酶来说，、Ｖ对［Ｓ］作图是Ｓ形曲线是因为底物结合到酶分子上产生的一种正协同效应而引起的。
25．在某一酶溶液中加入Ｇ-ＳＨ能提出高此酶活力，那么可以推测巯基（-SH）基可能是酶活性中心的必需基团。
26．从酶蛋白结构看，仅具有三级结构的酶为单体酶，具有四级结构的酶寡聚酶而在系列反应中催化一系列反应的一组酶为多酶体系。
三、选择题1．酶的活性中心是指：（ D ）A．酶分子上含有必需基团的肽段B．酶分子与底物结合的部位C．酶分子与辅酶结合的部位D．酶分子发挥催化作用的关键性结构区E．酶分子有丝氨酸残基、二硫键存在的区域2．酶催化作用对能量的影响在于：（B ）A．增加产物能量水平B．降低活化能C．降低反应物能量水平D．降低反应的自由能E．增加活化能3．竞争性抑制剂作用特点是：（B ）A．与酶的底物竞争激活剂B．与酶的底物竞争酶的活性中心C．与酶的底物竞争酶的辅基D．与酶的底物竞争酶的必需基团；E．与酶的底物竞争酶的变构剂4．竞争性可逆抑制剂抑制程度与下列那种因素无关：（ A ）A．作用时间B．抑制剂浓度C．底物浓度D．酶与抑制剂的亲和力的大小E．酶与底物的亲和力的大小5．哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度：（ B ）A．不可逆抑制作用B．竞争性可逆抑制作用C．非竞争性可逆抑制作用D．反竞争性可逆抑制作用E．无法确定6．酶的竞争性可逆抑制剂可以使：（ C ）A．Vmax减小，Km减小B．Vmax增加，Km增加C．Vmax不变，Km增加D．Vmax不变，Km减小E．Vmax减小，Km增加7．下列常见抑制剂中，除哪个外都是不可逆抑制剂：（ E ）A 有机磷化合物B 有机汞化合物C 有机砷化合物D 氰化物E 磺胺类药物8．酶的活化和去活化循环中，酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在哪一种氨基酸残基上：（ D ）A．天冬氨酸Ｂ．脯氨酸Ｃ．赖氨酸D．丝氨酸Ｅ．甘氨酸9．在生理条件下，下列哪种基团既可以作为H+的受体，也可以作为H+的供体：（ A ）A．His的咪唑基B．Lys的ε氨基C．Arg的胍基D．Cys的巯基E．Trp的吲哚基10．哪一种维生素具有可逆的氧化还原特性：( B )A、硫胺素B、核黄素C、生物素D、泛酸11．含B族维生素的辅酶在酶促反应中的作用是：( A )A、传递电子、质子和化学基团B、稳定酶蛋白的构象C、提高酶的催化性质D、决定酶的专一性12．有机磷农药作为酶的抑制剂是作用于酶活性中心的：( B )A、巯基B、羟基C、羧基D、咪唑基13．酶催化底物时将产生哪种效应( B )A、提高产物能量水平B、降低反应的活化能C、提高反应所需活化能D、降低反应物的能量水平14．下列不属于酶催化高效率的因素为：( A )A、对环境变化敏感B、共价催化C、靠近及定向D、微环境影响15．米氏常数：( D )A、随酶浓度的增加而增加B、随酶浓度的增加而减小C、随底物浓度的增加而增大D、是酶的特征常数16．下列哪种辅酶结构中不含腺苷酸残基：( C )A、FADB、NADP+C、辅酶QD、辅酶A 17．下列那一项符合“诱导契合”学说：( B )A、酶与底物的关系如锁钥关系B、酶活性中心有可变性，在底物的影响下其空间构象发生一定的改变，才能与底物进行反应。
C 、底物的结构朝着适应活性中心方向改变而酶的构象不发生改变。
D 、底物类似物不能诱导酶分子构象的改变18.下列各图属于非竞争性抑制动力学曲线是( B )[]S 1 []S 1m K 1 m K 1 m K 1A B C19．关于米氏常数Km 的说法，哪个是正确的？( D )A 、饱和底物浓度时的速度B 、在一定酶浓度下，最大速度的一半C 、饱和底物浓度的一半D 、速度达最大速度一半时的底物浓度20．酶的竞争性抑制剂具有下列哪种动力学效应：( A )A 、Vm 不变，Km 增大B 、Vm 不变，Km 减小C 、Vm 增大，Km 不变D 、Vm 减小，K m 不变21．下面关于酶的描述，哪一项不正确：( A )A 、所有的酶都是蛋白质B 、酶是生物催化剂C 、酶具有专一性D 、酶是在细胞内合成的，但也可以在细胞外发挥催化功能22．催化下列反应的酶属于哪一大类：( B )1，6—二磷酸果糖 3-磷酸甘油醛+磷酸二羟丙酮A 、水解酶B 、裂解酶C 、氧化还原酶D 、转移酶23．酶原激活的实质是：( C )A 、激活剂与酶结合使酶激活B 、酶蛋白的别构效应C 、酶原分子空间构象发生了变化而一级结构不变D 、酶原分子一级结构发生改变从而形成或暴露出活性中心24．酶的比活力是指：( B )A 、任何纯酶的活力与其粗酶的活力比B 、每毫克蛋白的酶活力单位数C 、每毫升反应混合液的活力单位D 、以某种酶的活力作为1来表示其他酶的相对活力25．泛酸是下列哪一过程的辅酶组成成分：( B )A 、脱羧作用B 、乙酰化作用C 、脱氢作用D 、氧化作用26．下列哪一种维生素是辅酶A 的前体：( B )A 、核黄素B 、泛酸C 、钴胺素D 、吡哆胺27．下列那种维生素衍生出了TPP : ( A )A 、维生素B1B 、维生素B2C 、维生素B5D 、生物素28．某一酶的动力学资料如下图，它的Km 为：( C )-3 -2 -1 0 1 2 3 1/[S]A 、2B 、3C 、0.33D 、0.5四、是非判断题（× ）1．酶促反应的初速度与底物浓度无关。
6 1/V 4（√）2．当底物处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。
（√）3．某些酶的Km由于代谢产物存在而发生改变，而这些代谢产物在结构上与底物无关。
（√）4．某些调节酶的V-[S]的S形曲线表明，酶与少量底物的结合增加了酶对后续底物分子的亲和力。
（×）5．测定酶活力时，底物浓度不必大于酶浓度。
（√）6．测定酶活力时，一般测定产物生成量比测定底物消耗量更为准确。
（×）7．在非竞争性抑制剂存在下，加入足量的底物，酶促的反应能够达到正常Vmax。
（√）8．金属离子作为酶的激活剂，有的可以相互取代，有的可以相互拮抗。
（×）9．竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。
（×）10．酶可以促成化学反应向正反应方向转移。
（√）11．对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。
（√）12．酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。
（√）13．酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。
（×）14．从鼠脑分离的己糖激酶可以作用于葡萄糖（Km=6×10-6mol/L）或果糖（Km=2×10-3mol/L），则己糖激酶对果糖的亲和力更高。