考研科目动物生物化学 酶
考研科目动物生物化学 酶
2 酶活力的测定
（1）应测反应初速度（initial velocity or initial speed）,
反应5－10分钟。
产
（2）酶的反应速度一般用单位时 物
间内产物的增加量来表示。
浓 度
（3） 测酶活力时应使反应温度、 [P]
pH、离子 强度和底物浓度等
因素保持恒定。
（4） 测定酶反应速度时，应使[S]>>[E]。
NAD+：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸。 NADP+：烟酰胺腺嘌呤磷酸二核苷酸。
NH2
CONH2
N
O- O-
N+ O
CH2OPOPOCH2
N O
OO
N N
OH OH
OH OH(OPO3H2)
功能：是多种重要脱氢酶的辅酶。
(4) 吡哆素(维生素B6)
吡多素(包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺)。
CHO
CH2NH2
OH OH
OHOHOH O
CH2CHCHCHCH2OPOCH2 O
N
N
AMP
NN
OH
CH3
CO
N
N
CH3
NH
NC
NH2
O
FMN
FAD
功能：在脱氢酶催化的氧化-还原反应中，
起着电子和质子的传递体作用。
(3)烟酸和烟酰胺（维生素PP）
辅酶形式：辅酶I（NAD＋） 辅酶II（NADＰ＋）
能维持神经组织的健康。缺乏时表现 出神经营养障碍，出现皮炎。
三 同工酶（isoenzyme）
同工酶:指能催化相同化学反应，但 其酶蛋白本身的分子结构、理化性质及 生物学功能不同的一组酶。
其特点： （1）它们存在于生物的同一种属
动物生物化学考试大纲
动物生物化学考试大纲一、课程性质生物化学是研究生命的化学组成及其在生命活动中变化规律的一门学科。
其任务主要是从分子水平阐明生物体的化学组成，及其在生命活动中所进行的化学变化与其调控规律等生命现象的本质。
当今生物化学越来越多的成为生命科学的共同语言，尤其是基因信息的传递、基因重组与基因工程、基因组学等知识点已成为生命科学领域的前沿学科。
动物生物化学是动物科学、动物医学等专业的必修主干课程，主要从大分子的结构与功能、中间代谢过程以及遗传的分子机制等阐明生命活动的基本特征，为后期专业课程学习奠定基础。
二、考察目标（一）了解生物化学研究的基本内容级发展简史，理解和掌握身故我化学有关的基本概念、理论级实验原理和方法。
（二）能够运用辩证的观点正确认识生命现象的生物化学本质和规律，具备分析问题和解决问题的能力。
三、课程内容与考试大纲（一）生物化学概述考试内容：1、生物化学研究的基本内容2、生物化学的发展简史考试要求：掌握生物化学研究的基本内容及发展简史（二）蛋白质化学考试内容：1、蛋白质的概念与生物学意义。
2、氨基酸的基本结构和性质，根据R 基团极性对20 种蛋白质氨基酸的分类及三字符缩写。
3、蛋白质的结构与功能（1）肽的概念及理化性质（2）蛋白质的初级结构（3）蛋白质的高级结构(二级结构、超二级结构和结构域、三级结构、四级结构)（4）蛋白质的结构与功能的关系4、蛋白质的理化性质（1）蛋白质的相对分子质量（2）蛋白质的两性电离及等电点（3）蛋白质的胶体性质（4）蛋白质的紫外吸收特征（5）蛋白质的变性及复性5、蛋白质的分离与纯化（1）蛋白质的抽提原理及方法（2）蛋白质分离与纯化的主要方法：电泳、层析和离心（3）蛋白质的定量方法考试要求：掌握蛋白质、氨基酸的概念与结构，蛋白质结构与功能的关系，蛋白质主要理化性质及分离纯化方法。
（三）核酸化学考试内容：1、核酸的种类和组成单位2、核酸的分子结构（1）DNA的分子结构：DNA的一级结构、二级结构、三级结构（2）RNA的分子结构：tRNA的结构、mRNA的结构、rRNA的结构3、核酸的理化性质（1）核酸的一般性质（2）核酸的紫外吸收特征（3）核酸的变性及复性4、核酸的分离纯化考试要求：掌握核酸的组成、结构、理化性质及分离纯化方法。
研究生入学考试生物化学(酶类)历年真题试卷汇编2
研究生入学考试生物化学（酶类）历年真题试卷汇编2(总分：64.00，做题时间：90分钟)一、判断题请判断下列各题正误。
(总题数：10，分数：20.00)1.(华南农业大学2009年考研试题)在竞争性抑制剂存在下，即使有足够的底物，酶仍不能达到其催化的最大反应速度。
（分数：2.00）A.正确B.错误√解析：解析：在竞争性抑制剂存在下，酶的最大反应速度是不变的，有足够的底物，酶能达到其催化的最大反应速度。
2.(华南农业大学2009年考研试题)多酶体系中反应速度最慢的那一步反应一般为关键步骤。
（分数：2.00）A.正确√B.错误解析：3.(郑州大学2008年考研试题)辅酶与酶蛋白的结合不紧密，可以用透析的方法除去。
（分数：2.00）A.正确√B.错误解析：4.(江南大学2008年考研试题)在结构上与底物无关的各种代谢物有可能改变酶的K m值。
（分数：2.00）A.正确√B.错误解析：5.(武汉大学2005年考研试题)酶与底物结合时产生的结合能既贡献于酶作用的专一性，也贡献于酶的催化效力。
（分数：2.00）A.正确√B.错误解析：6.(武汉大学2005年考研试题)分子互补性是分子间相互识别的基础。
（分数：2.00）A.正确√B.错误解析：7.(南京师范大学2008年考研试题)酶反应的酸碱催化主要是依靠溶液中的H +及OH -浓度。
（分数：2.00）A.正确√B.错误解析：8.(南京师范大学2008年考研试题)别构酶动力学曲线的特点都是呈S形曲线。
（分数：2.00）A.正确√B.错误解析：9.(南京师范大学2007、2008年考研试题)辅基与辅酶的主要区别在于它们与蛋白的结合牢固程度不同。
（分数：2.00）A.正确√B.错误解析：10.(陕西师范大学2005年考研试题)酶可以使化学反应的平衡向生成物的方向移动。
（分数：2.00）A.正确B.错误√解析：解析：酶不会使化学反应的平衡向生成物的方向移动，酶可以降低化学反应的活化能，缩短达到化学平衡所需时问。
动物生物化学考研题库
动物生物化学考研题库动物生物化学是研究生物体中化学过程和物质的科学，它涉及到细胞和生物体内发生的各种生化反应。
在准备动物生物化学的考研题库时，我们通常会包括以下几个方面的内容：1. 蛋白质化学：蛋白质的结构、功能和生物合成。
包括氨基酸的化学性质，肽键的形成，蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，以及蛋白质的折叠和稳定性。
2. 酶学：酶的催化机制、酶的分类、酶的抑制和调节。
涉及酶的活性中心、底物结合和催化反应的动力学。
3. 核酸化学：DNA和RNA的结构、功能和生物合成。
包括核苷酸的组成、核酸的双螺旋结构、DNA复制和转录过程。
4. 糖类化学：单糖、多糖的结构和生物合成。
涉及糖酵解、糖原的储存和分解，以及糖的代谢途径。
5. 脂质化学：脂肪、磷脂和固醇的结构和功能。
包括脂肪酸的合成、脂肪的储存和分解，以及脂质在细胞信号传递中的作用。
6. 代谢途径：细胞呼吸、光合作用、糖酵解、柠檬酸循环、糖原代谢、脂肪酸代谢和氨基酸代谢等。
7. 生物膜和信号传递：细胞膜的结构和功能，包括膜蛋白、膜脂质和膜运输机制。
以及细胞信号传递的途径和机制。
8. 遗传信息的表达与调控：基因表达的调控机制，包括转录因子、增强子、沉默子等在基因表达中的作用。
9. 分子生物学技术：如PCR、DNA测序、基因克隆、基因编辑技术等在现代生物化学研究中的应用。
10. 生物化学疾病：一些遗传性疾病和代谢性疾病的生物化学基础，如囊性纤维化、糖尿病等。
在准备考研题库时，还应该包括一些典型的问题和案例分析，以及相关的实验设计和数据分析。
考研题库的目的是帮助学生掌握动物生物化学的基本概念、原理和应用，为进一步的学术研究和职业生涯打下坚实的基础。
动物生物化学复习要点
动物生物化学复习要点1.生物大分子：-蛋白质：由氨基酸组成，是细胞的重要组成部分。
包括结构蛋白质、酶和激素等。
-脂质：包括脂肪、磷脂和类固醇等，是细胞膜的主要组成成分，还参与细胞信号传导和能量储存。
-核酸：DNA和RNA是基因的主要组成部分，负责遗传信息的存储和传递。
2.氨基酸：-有20种常见的氨基酸，其中8种属于人体必需氨基酸，必须通过食物摄入。
-氨基酸结合形成蛋白质，通过肽键连接。
-每种氨基酸具有不同的侧链，决定了蛋白质的结构和功能。
3.酶：-酶是生物体内的催化剂，能够加速化学反应速率。
-酶本身不参与反应，而是通过降低反应活化能来促进反应的进行。
-酶的活性受到温度、pH值和底物浓度等环境因素的影响。
4.代谢途径：-糖原代谢：糖原是动物体内糖类储存形式，能够通过糖原分解酶转化为葡萄糖供能。
-脂肪酸代谢：脂肪酸是脂质的组成部分，能够通过β-氧化途径被分解为辅酶A和醋酸等产物，供能。
-蛋白质代谢：蛋白质通过蛋白质酶分解为氨基酸，进而被转化为能量或用于合成其他生物大分子。
-核酸代谢：核酸通过核酸酶分解为核苷酸，用于DNA和RNA合成。
5.能量代谢：-ATP是细胞内的能量储存分子，通过水解反应释放能量。
-糖酵解和细胞呼吸是主要的能量产生途径，产生大量的ATP。
-光合作用是植物能量产生的主要途径，通过光能转化为化学能。
6.蛋白质结构与功能：-蛋白质的一级结构由氨基酸的线性排列确定。
-二级、三级和四级结构决定蛋白质的空间结构和功能。
-蛋白质的功能包括结构支持、酶催化、抗体防御和激素调节等。
7.糖代谢：-糖类通过糖酵解途径分解为葡萄糖，并通过糖酵解产生ATP。
-葡萄糖进一步被氧化为二氧化碳和水，产生更多的ATP，这一过程称为细胞呼吸。
8.脂类代谢：-脂肪酸在线粒体内被氧化为辅酶A和醋酸，并通过柠檬酸循环进一步代谢。
-脂类代谢过程中产生的高能电子通过呼吸链转移，最终产生大量ATP。
9.核酸代谢：-核苷酸通过核酸酶降解为核苷和磷酸等，进一步循环利用。
5酶
1)用量少而催化效率高，只参加化学反应速度，不 参加化学反应 2)它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学 平衡常数 3)酶只能够本身能够发生的反应进行，反之则不行
二、酶的生物催化特点
（一）高效性
酶的催化作用可使反应速度比非催化反应提高107 -1020 倍。比其他催化反应高107 -1要内容
酶的一般概念 酶的组成与辅酶 酶结构与功能的关系 酶催化机理 酶促反应动力学 酶活性调节
第一节 酶的一般概念
酶的概念 酶的分类和命名 酶催化活性表示法 酶的特征
一、酶的概念
什么是酶（enzyme）？
酶是生物催化剂。绝大部分酶是蛋白质，还有一些核 糖核酸RNA具有催化作用，称为核酶（ribozyme）。
酶的转换数：Kat指每秒钟每个酶分子转换底物的
mmol数，代表酶的催化效率。
酶的活力单位（U）：酶活力的度量单位。1961年国
际酶学委员会规定：1个酶活力单位是指特定条件下，在1 分钟内能转化1umol底物的酶量。
酶比活性（enzyme specific activity）:每毫克酶
制剂所含的酶的国际单位数。用于比较每单位重量酶蛋白 的催化能力。比活性愈高表明酶愈纯
第二节 酶的组成和辅酶
一、简单酶（ simple enzyme）单纯由氨基酸组
成。如脲酶、胃蛋白酶、淀粉酶等
二、结合酶（conjugated enzyme）
结合酶（全酶）= 蛋白质部分（酶蛋白）+ 非蛋白质部分（辅因子）
酶的辅助因子: 本身无催化作用，在酶促反应中起 运
输电子、原子或某些功能基团的作用，包括金属离子和辅 酶（基）
一）酶的命名
1 习惯命名——依据所催化的底物（substrate）、反应的 性质、酶的来源等命名。例如淀粉酶，胃蛋白酶、碱性磷 酸酶。
酶的考研知识点总结
酶的考研知识点总结一、酶的基本概念酶是一种生物催化剂，它们能够加速生化反应的速率，而本身并不参与反应。
酶能够在生理条件下催化特定的生化反应，而且对于反应物的选择性很高，能够选择性地催化特定的化学反应。
酶在生物体内起着极其重要的作用，参与了细胞代谢、生长发育和信号传导等生物过程。
二、酶的特性1. 酶是一种蛋白质，因此具有生物分子的基本特性。
它们具有特定的氨基酸序列，能够通过氢键、离子键、范德华力相互作用等方式保持其特定的构象。
2. 酶对温度和pH的敏感性。
酶的活性受到温度和pH值的影响，一般情况下，酶的适宜温度和pH值能够最大限度地发挥其催化作用。
3. 酶的催化作用是高度选择性的。
酶能够选择性地催化特定的生化反应，而对于其他化学反应则没有作用。
三、酶的分类及作用1. 氧化还原酶：包括过氧化物酶、过氧化氢酶等，具有氧化还原反应的催化作用。
2. 水解酶：具有水解反应的催化作用，例如淀粉酶、脂肪酶等。
3. 转移酶：具有在分子间转移功能基团的催化作用，例如激酶、羧化酶等。
4. 合成酶：具有合成反应的催化作用，例如胺基酸合成酶等。
5. 解聚酶：具有解聚反应的催化作用，例如DNA聚合酶、RNA聚合酶等。
四、酶的催化机制1. 底物与酶的结合：酶能够通过特定的结合位点与底物结合形成酶-底物复合物，这种结合方式能够降低底物的活化能，从而加速反应速率。
2. 底物转变成产物：酶与底物复合物能够使底物发生结构变化，从而生成产物。
在这一过程中，通常酶本身也会发生构象变化。
3. 产物释放：产物与酶-底物复合物分离，同时酶恢复到初始构象，准备催化下一轮反应。
五、酶的活性调控1. 底物浓度：酶的催化速率与底物浓度有关，通常情况下，底物浓度越高，催化速率也越高。
2. 温度：酶的活性受到温度的影响，在适宜的温度范围内，酶的催化速率会较高。
3. pH值：酶的活性受到pH值的影响，不同酶对pH的适应范围也不同，通常情况下，酶的活性在特定的pH范围内最高。
动物生物化学考研大纲硕士
动物生物化学考研大纲（硕士）
动物生物化学是动物科学、动物医学及动物药学专业的专业基础课。
通过此课程的学习使学生从分子水平了解生命现象的化学本质，了解生物体的化学组
成、分子结构、物质代谢、能量转化、生物遗传的分子基础、代谢调节及基因表
达调控。
为今后从事动物科学、动物医学研究与实践奠定必要的基础。
主要参考教材：《动物生物化学》邹思湘主编，第四版，全国统编教材。
第一章绪论
第一节生物化学的概念、研究对象和内容
第二节生物化学的发展简史
第三节生物化学与畜牧兽医的关系
主要了解生物化学的概念、主要的研究内容、研究热点及发展趋势。
第二章蛋白质化学
第一节蛋白质在生命活动中的重要作用
第二节蛋白质的分类
第三节蛋白质的化学组成
第四节蛋白质的化学结构
第五节蛋白质结构与功能的关系
第六节蛋白质的物理化学性质
了解蛋白质的生理功能及分类，掌握组成蛋白质的基本结构—氨基酸结构及
性质；掌握蛋白质结构各层次结构概念及特点。
弄清蛋白质结构与功能的关系，
掌握蛋白质的主要理化性质。
第三章核酸化学
第一节核酸的组成、性质和生物学功能
第二节DNA 和RNA的结构
第三节核酸的变性、复性及杂交
第四节核酸的分离纯化、纯度鉴定和结构测定
弄清DNA和RNA的化学组成、性质和生物学功能，掌握DNA双螺旋结构特点、RNA分类、结构特点及生物学功能。
掌握核酸变性、复性的基本概念及其应用。
动物生物化学复习习题及其答案
名词解释1、酶的活性中心：酶的必需基团在空间结构上彼此靠近集中在一起形成具有一定空间结构的区域2、蛋白质的等电点：当溶液在某个pH时，使蛋白质分子所带的正电荷和负电荷数正好相等，即净电数为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，此时的溶液的pH 就是该蛋白质的等电点，用pI表示。
3、竞争性抑制作用：一般与天然底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而降低酶与底物结合效率，抑制酶活性的活性，这种抑制作用称竞争性抑制作用4、米氏常数：Km，是酶的特征性常数之一，其值等于酶促反应速度为最大速度一半时底物的浓度，单位为mol/L5、全酶：酶蛋白与辅助因子单独存在时，都没有催化活性，只有两者结合成完整的分子时，才具有活性，这种完整酶分子6、糖的异生作用：由非糖物质转变为葡萄糖和糖原的过程称为糖异生作用7、P/O比值：底物进行氧化时，每消耗一个氧原子所消耗的用于ADP磷酸化的无机磷酸中的磷原子个数8、呼吸链：指排列在线粒体内膜的一个有多种脱氢酶以及氢和电子传递体组成的氧化还原系统9、解偶联作用:氧化磷酸化过程中电子传递与ATP的形成两个过程分离，这种作用称为解藕联作用。
10、氧化磷酸化：底物脱下的氢经过呼吸链的依次传递，最终与氧结合生成水，这个过程所释放的能量用于ADP的磷酸化反应（ADP+P i）生成ATP，这样，底物的氧化作用与ADP磷酸化作用通过能量相偶联11、酮体：在肝细胞中脂肪酸氧化不完全，经常出现一些脂肪酸氧化的中间产物，即乙酰乙酸，β-羟丁酸和丙酮，统称为酮体12、脂肪酸的β-氧化：脂肪酸的氧化分解是从羧基端β-碳原子开始的，碳链逐次断裂，每次产生一个二碳单位，即乙酰CoA,此过程称为脂肪酸的β-氧化13、必需氨基酸：一部分氨基酸在动物体内不能合成，或合成太慢，远不能满足动物需要，因而必须由饲料供给，被称为必需氨基酸14、联合脱氨基作用：体内大多数的氨基酸脱去氨基，是通过转氨基作用和氧化脱氨基作用两种方式联合起来进行的，这种方式称为联合脱氨基作用15、转氨基作用：在氨基转移酶或称转氨酶的催化下，某一种氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸和α-酮酸，这种作用称为转氨基作用16、氨基酸的脱氨基作用：在酶的催化下氨基酸脱去氨基的作用，称为脱氨基作用17、尿素循环：尿素的生成是一个循环过程，该过程从鸟氨酸开始，每经过一次循环，生成一分子尿素，鸟氨酸恢复原状，因此把此过程称为尿素循环或鸟氨酸循环18、DNA的半保留复制：在复制开始时亲代DNA双股链间的氢键断裂，双链分开，然后以每一条链为模板，分别复制出与其互补的子链，从而使一个DNA分子转变成与之完全相同的两个DNA分子，复制出来的每个子代双链DNA分子中，都含有一条来自亲代的旧链和一条新合成的DNA链，所以把这种复制方式称为半保留复制19、DNA的半不连续复制：DNA复制时复制叉向前移动留下两条单链分别做模板，一条是3'-5'方向，以它为模板合成的新链是5'-3'方向，是连续的，称为前导链，而另一条模板链是5'-3'方向，以它为模板，合成的新链是不连续的DNA片段，称为冈崎片段，所以称为半不连续复制20、冈崎片段：以方向为5'-3'的DNA单链为模板合成的新链是不连续的DNA片段，称作冈崎片段21、前导链：在一条链上，DNA合成方向和复制移叉动方向相同，称作领头链22、滞后链：在一条链上，DNA合成方向与复制叉移动方向是相反的，称作随从链23、反转录：是以RNA为模板，在反转录酶的作用下合成DNA的过程，是DNA生物合成的一种特殊方式24、模板链：负责转录合成子链的链叫模板链，又称无意义链25、编码链：与模板链互补的链称为编码链，又称有意义链26、转录：以DNA为模板，在RNA聚合酶的作用下合成mRNA,将遗传信息从DNA分子上转移到mRNA分子上，这一过程称为转录27、PolyA：真核生物mRNA3’末端多聚A通常写作PolyA，又称尾巴结构28、遗传密码：是DNA或其转录的mRNA中的核苷酸（碱基）顺序与其编码的蛋白质多肽链中氨基酸顺序之间的对应关系29、翻译：在细胞质中以mRNA为模板，在核糖体、tRNA和多种蛋白因子等的共同作用下，将mRNA中由核苷酸排列顺序决定的遗传信息转变为由20种氨基酸组成蛋白质的过程，称为翻译30、遗传密码的简并性：密码子共有64个，除UAA、UAG和UGA不编码氨基酸外，其余61个密码子负责编码20种氨基酸，因此出现了多种密码子编码一种氨基酸的现象5’-GATCAA-3’这段序列的互补序列为3’-TTGA TC-5’。
生物科学考研科目
生物科学考研科目
生物科学考研科目主要包括以下几个方面：
1. 细胞生物学：主要研究细胞的结构、功能和生命活动等方面，包括细胞膜、细胞器、细胞核等内容。
2. 分子生物学：主要研究生物分子的结构、功能和生命活动等方面，包括DNA、RNA、蛋白质等内容。
3. 生物化学：主要研究生物分子的化学性质和反应机制等方面，包括代谢、酶学、蛋白质结构和功能等内容。
4. 遗传学：主要研究遗传信息的传递、变异和表达等方面，包括遗传物质、基因、染色体、遗传工程等内容。
5. 生态学：主要研究生态系统的组成、结构、功能及其变化规律等方面，包括生态类型、生态位、生态平衡等内容。
6. 进化生物学：主要研究生物的进化机制和规律等方面，包括自然选择、适应性进化、物种形成等内容。
7. 生物统计学：主要研究生物数据的处理、分析和解释等方面，包括概率、统计推断、生物信息学等内容。
以上就是生物科学考研科目的主要内容，考生需要重点掌握各个方向的基本理论和方法，并能够灵活运用于实际研究当中。
071000生物学考研科目
071000生物学考研科目
071000生物学考研科目包括以下几个方面的内容：
1. 分子生物学：包括基因组学、DNA复制与修复、基因转录
与翻译、遗传密码等内容。
2. 细胞生物学：包括细胞结构与功能、细胞分裂与凋亡、细胞信号转导等内容。
3. 生物化学：包括蛋白质结构与功能、酶学、代谢途径、生物大分子等内容。
4. 生物信息学：包括序列比对、基因组注释、基因表达分析等内容。
5. 遗传学：包括遗传基础、杂交育种、基因组编辑等内容。
6. 发育生物学：包括内胚层、器官发生、干细胞等内容。
7. 免疫学：包括免疫系统、免疫调节、疫苗等内容。
8. 病理学：包括疾病发生机制、病理诊断等内容。
9. 动物生理学：包括神经生理学、循环生理学、消化生理学等内容。
10. 植物生理学：包括光合作用、植物激素、营养吸收等内容。
这些科目是生物学考研的重点内容，考生在备考过程中需要详细了解和掌握这些内容。
动物医学考研科目
动物医学考研科目
动物医学考研科目包括以下内容：
1. 基础知识类：动物生物学、生物化学、细胞生物学、分子生物学、遗传学、微生物学、生态学等。
2. 临床学类：动物内科学、兽医外科学、兽医影像学、兽医生殖学、兽医眼科学、兽医口腔科学、兽医皮肤病学、兽医听力学、兽医病理学、兽医药理学、兽医技术学。
3. 实验技术类：化学特性分析、分子免疫学、生物传感技术等。
4. 应用学类：兽医保健学、兽医法律、兽医疫病学、食品安全与检验等。
以上为动物医学考研科目一些常见内容，具体考试范围以用人单位要求为准。
动物生物化学7生物催化剂——酶
2. 酶的组成与维生素
2.1 酶的化学本质
已知的上千种酶绝大部分是蛋白质 单纯酶：少数，例如：溶菌酶 结合酶：大多数 结合酶 = 酶蛋白 + 辅因子 辅因子包括: 辅酶、辅基和金属离子。
酶蛋白的作用：与特定的底物结合，决定反应的专一性。 辅酶、辅基的作用：参与电子的传递、基团的转移等，决定了酶所催 化反应的性质。有十几种.
多酶复合体 由多个功能上相关的酶彼此嵌合而形成的复合体。它可以促进某 个阶段的代谢反应高效、定向和有序地进行。
酶的活性中心（active site）
活性中心的必需基团
必需基团
活性中心以外的必需基团
活性中心
结合基团（与底物结合，决定专一性）
催化基团（影响化学键稳定性,决定催化能力）
酶的活性中心示意图
87
10
1
N
HN
N
H2N
2
HN
4
N6 9
5
3O
HO O
HN
O
O
HO
2-氨基-4羟基-6甲基蝶呤 对氨基苯甲酸 谷氨酸
蝶酸
叶酸（蝶酰谷氨酸）
叶酸，其还原衍生物四氢叶酸 是一碳基团转移酶的辅酶。 一碳基团，如甲基、乙烯基、 甲酰基等。
生物素，维生素H。 噻吩和脲缩组成，CO2 的载体， 羧化酶的辅酶，且有戊酸侧链 。
3′-磷酸腺苷酸
NH2 N
N
N
N
OH
O
O P O OH
HO P O OH
O OPO
O OH H N
H N
SH
OH
O
O
泛酸
巯基乙胺
泛酸（维生素B3） 是CoA （辅酶A ）的组成成分。 CoA是脂酰基的载体。
动物生物化学考试重点名词解释
一．绪论与酶1.名词解释:生物化学——简称生命的化学；是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。
酶——由生物活细胞产生，具有高度专一性和极高催化效率的生物催化剂。
酶原——在细胞内最初合成或分泌时并没有催化活性，必须经过适当物质的作用才具有催化活性的酶的前体。
同工酶——是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。
酶原的激活——使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。
维生素——维持细胞正常功能所必需，但需要量很少，动物体内不能合成，必须由食物供给的一类有机化合物。
酶活性部位——酶分子中能直接与底物相结合并催化底物转化为产物的部位。
活化能——从反应物(初态)转化成中间产物(过渡态)所需要的能量。
必需基团——直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团。
诱导契合学说——酶活力——酶催化底物化学反应的能力２.酶催化作用的特征(P2)答：1.酶具有很高的催化效率 2.酶具有高度的专一性 3.反应条件温和 4.体内的酶活性是受调控 5.酶易变性失活3.单纯酶和结合酶单纯酶：只含有蛋白质成分，如：脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。
结合酶：除蛋白质组分外，还有非蛋白质的小分子物质，只有两者同时存在才有催化功能。
4.维生素与辅酶(P3)名称辅酶形式主要作用缺乏病B1 TPP 丙酮酸脱氢酶的辅酶脚气病B2 FMN FAD 脱氢酶的辅酶，递氢口角炎等B3 CoA 酰基转移酶的辅酶B5 NAD+、NADP 脱氢酶的辅酶，递氢、递电子作用癞皮病B6 磷酸吡哆醛氨基转移的载体B7 生物素羧化酶的辅酶B9 FH4 一碳基团的载体巨红细胞贫血B12 变位酶的辅酶，甲基的载体恶性贫血5.酶催化机理(P4)答：过渡态和活化能:酶能降低化学反应所需的活化能中间产物学说诱导契合学说6.酶活力及其单位（一）酶活力(酶活性): 酶催化底物化学反应的能力。
（二）酶活单位：在最适的条件下，每分钟催化减少1μmol／Ｌ底物或生成1μmol／Ｌ产物所需的酶量为一个国际单位（IU）。
石河子大学613动物生物化学考试大纲
石河子大学动物科技学院硕士研究生入学考试动物生物化学一、考查目标从分子水平认识了解、研究揭示生命现象的本质。
全面地、系统地掌握核酸、蛋白质、多糖、脂质等生物大分子和酶、维生素、激素等活性物质的结构、功能及其相互关系；掌握生物体内物质的代谢途径、反应过程、调控机制等基本原理、基本概念和基本知识，并能运用所学生化知识和实验技术方法，分析和解决畜牧业生产和兽医工作的实际问题。
二、考试形式与试卷结构（一）试卷成绩及考试时间本试卷动物生物化学满分为150分，考试时间为180分钟。
（二）答题方式答题方式为闭卷、笔试。
（三）试卷题型结构(分值可视实际情况做调整)名词解释题：10小题，每小题3分，共30分选择题：15小题（单选10题，每题2分），共30分简答题：6小题，每小题10分，共60分论述题：2小题，每小题15分，共30分（四）参考教材：1、《动物生物化学》第5版，邹思湘主编，中国农业出版社。
2、《生物化学》第3版上下册，王镜岩主编，高等教育出版社。
三、考查内容与范围（一）糖类和脂类1、糖的分类、构型与构象2、重要的单糖、寡糖、多糖、糖蛋白和蛋白聚糖的特性3、脂酰甘油类，重要的饱和与不饱和脂肪酸及其特点4、脂蛋白及其分类（二）核酸化学1、核酸的化学组成2、DNA分子的结构3、RNA分子的结构4、核酸的理化性质及应用分子大小、紫外吸收、核酸的变性与复性、分子杂交等，以及这些性质在实践中如何应用的。
5、核酸的研究方法核酸的分离、提纯和定量测定、PCR及凝胶电泳。
（三）蛋白质化学1、氨基酸常见的20种氨基酸的分类，氨基酸的理化性质。
2、蛋白质分类3、蛋白质的化学组成4、蛋白质的高级结构蛋白质的高级结构及构象，非共价键，二结构及其种类、超二级结构和结构域，三级、四级结构和超级结构。
5、蛋白质结构与功能的关系一级结构与功能的关系，蛋白质结构的种族差异和分子进化，蛋白质变性与复性，蛋白质的变构作用与血红蛋白的输氧功能。
酶学考研题库及答案
酶学考研题库及答案酶学考研题库及答案酶学是生物化学领域中的一个重要分支，研究酶的结构、功能和调控机制。
对于酶学专业的考研学生来说，熟悉酶学的基本概念和常见问题是非常重要的。
下面将为大家提供一些常见的酶学考研题目及答案，希望对大家的备考有所帮助。
题目一：什么是酶的底物特异性？答案：酶的底物特异性是指酶对于底物的选择性。
不同的酶对于不同的底物具有不同的亲和力，只有与其特定的底物结合才能发挥催化作用。
这种底物特异性是由酶的活性中心决定的，活性中心中的氨基酸残基与底物之间的相互作用决定了酶与底物的结合能力。
题目二：酶的催化作用机制有哪些？答案：酶的催化作用机制主要包括底物结合、过渡态形成和产物释放三个步骤。
首先，底物与酶的活性中心结合形成酶底物复合物。
然后，在酶底物复合物的作用下，底物发生结构变化，形成过渡态。
最后，酶催化反应完成后，产物与酶的活性中心解离，释放出来。
题目三：酶的活性如何调控？答案：酶的活性可以通过多种方式进行调控。
一种常见的调控方式是通过底物浓度的变化来调节酶的活性。
当底物浓度较高时，酶的活性会增强；而当底物浓度较低时，酶的活性会减弱。
此外，酶的活性还可以受到温度、pH值、离子浓度等环境因素的影响。
酶的活性还可以通过磷酸化、乙酰化等修饰作用进行调控。
题目四：酶的分类有哪些？答案：酶可以根据其催化反应类型进行分类。
常见的分类包括氧化还原酶、转移酶、水解酶、异构酶等。
氧化还原酶主要催化氧化还原反应，如过氧化氢酶、还原酶等；转移酶主要催化底物之间的基团转移，如转氨酶、激酶等；水解酶主要催化底物的水解反应，如蛋白酶、脂肪酶等；异构酶主要催化底物的异构反应，如异构酶、脱氢酶等。
题目五：酶的抑制剂有哪些？答案：酶的抑制剂是指能够抑制酶活性的化合物。
常见的抑制剂包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和混合型抑制剂。
竞争性抑制剂与酶的底物竞争结合活性中心，从而阻止底物与酶结合，如甲状腺素对碘化酶的抑制作用；非竞争性抑制剂则与酶的其他部位结合，改变酶的构象，如抗生素对细菌酶的抑制作用；混合型抑制剂则同时影响酶的底物结合和催化反应，如苯酚对过氧化氢酶的抑制作用。
酶学考研题库及答案详解
酶学考研题库及答案详解酶学考研题库及答案详解酶学作为生物化学的重要分支之一，研究酶的结构、功能和调控机制。
考研酶学作为生物化学专业的一门重要课程，对于考生来说是一个相对难度较大的科目。
为了帮助考生更好地备考酶学，本文将介绍一些常见的酶学考研题目及其答案详解。
一、选择题1. 下列哪种酶不属于氧化还原酶？A. 过氧化物酶B. 脱氢酶C. 氧化酶D. 还原酶答案：D解析：还原酶是指能够将底物还原的酶，而过氧化物酶、脱氢酶、氧化酶都是氧化还原酶。
因此，选择D项。
2. 下列哪种酶属于水解酶？A. 氧化酶B. 转移酶C. 合成酶D. 水解酶答案：D解析：水解酶是指能够将底物水解的酶，而氧化酶、转移酶、合成酶都不是水解酶。
因此，选择D项。
3. 酶的催化作用主要是通过改变哪些能量项来实现的？A. 活化能B. 自由能C. 势能D. 焓答案：A解析：酶的催化作用主要是通过降低反应的活化能来实现的，从而加速反应速率。
因此，选择A项。
二、填空题1. 酶的活性受到哪些因素的影响？酶的活性受到温度、pH值、底物浓度、酶浓度等因素的影响。
2. 酶的催化作用遵循哪个理论？酶的催化作用遵循酶底物复合物理论。
3. 酶的活性通常受到哪些调节机制的调控？酶的活性通常受到竞争性抑制、非竞争性抑制和活化剂的调控。
三、简答题1. 请简要介绍酶的结构。
酶通常由蛋白质组成，具有复杂的三维结构。
酶的结构包括活性中心和辅助结构。
活性中心是酶催化反应的关键部位，能够与底物结合形成酶底物复合物。
辅助结构包括酶的辅助因子和辅酶，能够提供酶催化所需的辅助功能。
2. 请简要介绍酶的催化机制。
酶的催化机制主要包括酶底物复合物的形成、过渡态的稳定和产物的释放。
酶通过与底物结合形成酶底物复合物，降低反应的活化能，从而加速反应速率。
酶通过调整底物的构象，使其更容易进入过渡态，从而稳定过渡态，促进反应进行。
最后，酶释放产物，完成催化循环。
四、综合题1. 请解释酶的酶学常数Km和Vmax的含义，并说明它们在酶动力学研究中的作用。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
在最适条件下，每秒中内，能将1mol 底物转化成产物所需的酶量。
1972年Katal（Kat＝1mol/s）单位
1Kat=6×107U 1U=16.67nKat
酶的比活力（specific activity）
指每mg蛋白质所具有的酶活力，一 般用U/mg蛋白质来表示，比活力说明酶 的纯度。也可以用U/g、U/ml表示。
第7章 酶 (Enzyme)
本章的主要内容
1 酶的基本概念、酶的化学组成 2 酶的结构与功能 3 酶催化的机理 4 酶促反应动力学 5 酶活性调节 6 酶的分类及应用
重点：酶的概念及其特点；酶结构与 功能的关系；酶促反应动学； 酶的活性调节。
难点：酶促反应动力学；酶作用机理； 维生素与辅酶的关系。
多种氧化酶的辅酶，一些还原
一酶的碳辅酶基，团参与转递氢移作的用 活性载体
参与氨基酸的转氨基、脱羧作 用。
氢多种原酰基子转重移反排应的作辅用酶 、传递甲CO基2 的化作用作。用
一碳基团转移的活性载体
羟参作与用化氢。原反子应重排的作用辅、助甲基化 因子 羟化反应的辅助因子。
2、脂溶性维生素
维生素A：抗夜盲、维持上皮的正常发育、 促进幼儿生长发育
2．酶作为生物催化剂的特性
（1）极高的催化效率 酶的催化效率比化学催化剂高
107～1013倍，比非催化反应高108～1020 倍。
2H2O2→2H2O+O2 酶催化：1mol H2O2酶，5×106mol/min 化学催化剂：1mol Fe2+ ，6×10－4mol/min
（2）高度的专一性（specificity）
（3）酶的不稳定性。
（4）酶在体内受到严格调控。
（5）酶的催化活力与辅酶、辅基 和金属离子有关 。
三 酶活力（enzyme activity）及其测定
1 酶活力和比活力的概念 酶活力：酶催化化学反应的能力 。 酶活力的大小用酶活力单位来表
示，简称酶单位（unit, U）
酶单位：在指定的反应条件下（25℃，最 适PH，饱和底物浓度），1min内，将1 微摩尔的底物转化成产物所需要的酶量。
三 同工酶（isoenzyme）
同工酶:指能催化相同化学反应，但 其酶蛋白本身的分子结构、理化性质及 生物学功能不同的一组酶。
其特点： （1）它们存在于生物的同一种属
或同一个体的不同组织、甚至同一组织、 同一细胞中。
（2）同工酶大多数是由两个或两 个以上的亚基组成的寡聚体。
酶的活性部位
必需基团
结合基团 催化基团
2 必需基团（essential group）：
必需基团：参与对底物分子的结 合和催化的基团，以及参与维持酶分 子构象的基团。
二 酶原和酶原的激活
有些酶，在最初合成和分泌时，没 有催化活性。这种酶的前体，被称为酶 原(zymogen)。
使无活性的酶原转变成活性酶的过 程，称为酶原激活。其实质是酶活性中 心的组建。
HO
CH2 OH
H3C
N
HO
CH2 OH
H3C
N
磷酸吡多素是转氨酶的辅酶，参与转 氨基的作用。
(5)泛酸
CH3OH O
O
CH2 C CH C NH CH2 CH2 C NH CH2CH2SH
CH3
O
NH2
辅酶形式：
O P OH N O
N
辅酶A(CoA)
O
P
O
CH2
N O
N
OH
活性位点：-SH
O
HO P O OH
维生素D：抗佝偻病的作用 维生素E：抗氧化和抗不育的作用 维生素K：凝血作用
第三节 酶的结构与功能
一 酶的活性中心和必需基团 二 酶原与酶原激活 三 同工酶
一 酶的活性中心和必需基团
1.酶的活性中心
酶分子中能直接与底物分子结合， 并催化底物发生化学反应的部位，称为 酶的活性中心（active center）或 活性 部位（active site）。
20世纪80年代发现某些RNA有催化 活性，还有一些抗体也有催化活性，甚 至有些DNA也有催化活性，使酶是蛋白 质的传统概念受到很大冲击。
二 酶是生物催化剂
1．酶与一般催化剂的共同点 （1）用量少而催化效率高。
（2）能加快化学反应的速度，但不改变 平衡点，反应前后本身不发生变化。
（3）降低反应所需的活化能
CH3
CH3O O
(CH2CH C CH2)nH CH3
n=6-10
为线粒体呼吸链氧化-还原酶的辅酶， 在酶与底物分子之间传递电子。
抗坏血酸（维生素C）
O C
O C
HO C HO C O
OC OC O
HC
HC
HO C H
HO C H
CH2OH
CH2OH
在体内参与氧化还原反应，羟化反 应。防止贫血、防止和治疗感染。
焦磷酸硫胺素（TPP）是脱羧酶的辅酶。
NH2 N
ClCH2 N+
H3C N
S
CH3
OO
CH2CH2 O P O P OH OH OH
功能：是催化丙酮酸的脱羧反应
(2) 核黄素（维生素B2)
辅酶形式：FAD (黄素腺嘌呤二核苷酸） FMN (黄素单核苷酸)。
缺乏时组织呼吸减弱，代谢强度 降低。主要症状为口腔发炎，舌炎、角 膜炎、皮炎等。
NAD+：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸。 NADP+：烟酰胺腺嘌呤磷酸二核苷酸。
NH2
CONH2
N
O- O-
N+ O
CH2OPOPOCH2
N O
OO
N N
OH OH
OH OH(OPO3H2)
功能：是多种重要脱氢酶的辅酶。
(4) 吡哆素(维生素B6)
吡多素(包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺)。
CHO
CH2NH2
参与氢原子重排作用、甲基化 作用。
参羟化与反氨应的基辅酸助的因子转。氨基 和脱羧作用
维维生生素素
泛B1 酸 （生BB物2 3）素 （PPB7） 叶酸 （B6B11）
泛酸
生叶B物酸12素
B12
C
C
学学名名
辅辅酶酶形形式式
硫胺素 核黄素
硫胺素焦磷酸（TPP）
辅酶A 生物素 黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD+）
NH 2 CO
H2O
X
脲酶
NHCH 3
② 相对专一性（relative specificity）
一种酶可以作用于一类化合物或化学键。
O
酯酶
R1C
+ H2O
OR 2
R1COOH + R2OH
③立体专一性（stereochemical specificity）
一种酶只能作用于一种立体异构 体，或只能生成一种立体异构体，称 为立体异构特异性，如L-乳酸脱氢酶。
一碳单位：某些氨基酸在分解代谢 过程中可以产生含有一个碳原子的基团。 CNHHC2-体、H2内-等C的H。-一、 CO碳-C２单H不2位O属有H于、：此-如C种=-一COH、碳3、-单位。
(8)钴胺素(维生素B12)
维生素B12分子中与Co+相连的CN基 被5’-脱氧腺苷所取代，形成维生素B12辅 酶。
水溶性维生素及其辅酶作用
维维生生素素 BB11
B2
BPP2
B6
P泛P酸（ B5）
生物素 叶酸
B12
BC 6
学学名名
硫硫胺素素
核黄素
核烟黄酰胺素
烟酸
吡哆醛 吡哆胺
烟吡酸哆醇 烟泛酰酸 胺
生物素 叶酸
钴胺素
吡哆醛 吡抗坏哆血胺酸 吡哆醇
辅辅酶酶形形式式
硫硫胺胺素素焦磷焦酸磷（T酸PP（）TPP）
黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD+）
脂溶性: 在体内可直接参与代谢的 调节作用。 A 视黄醇 D 钙化醇 E 生育酚 K 凝血维生素
水溶性: 是通过转变成辅酶对代谢起调 节作用。 B 族维生素 C 族维生素
1、水溶性维生素与辅酶
(1) 硫胺素 (维生素 B1) 辅酶形式：焦磷酸硫胺素(TPP) 。 缺乏时表现出多发性神经炎、皮肤
麻木、心力衰竭、四肢无力、下肢水肿。
酶的特异性：酶只能作用于一类 化合物或一定的化学键，催化一定类 型的化学反应。
是指酶在催化生化反应时对底物 的选择性。
① 绝对专一性（absolute specificity）
对底物的结构和反应类型要求非
常严格，只能催化一种底物发生一定 类型的反应。
NH 2 CO
NH 2
H2O 脲酶
CO2 + 2NH3
OH
功能：辅酶A能与乙酰基结合，生成乙酰辅酶A， 乙酰辅酶A是乙酰基的载体，可转运乙酰 基。脂酰基载体，转运脂酰基。
(6) 生物素 (维生素B7，维生素H)
生物素是羧化酶的辅酶。
在生物合成中起传递和固定 CO2的作用。
(7) 叶酸 (维生素B11)
最重要的形式是四氢叶酸，四氢叶 酸是一碳单位的载体。
2 酶活力的测定
（1）应测反应初速度（initial velocity or initial speed）,
反应5－10分钟。
产
（2）酶的反应速度一般用单位时 物
间内产物的增加量来表示。
浓 度
（3） 测酶活力时应使反应温度、 [P]
pH、离子 强度和底物浓度等
因素保持恒定。
（4） 测定酶反应速度时，应使[S]>>[E]。
二、酶的辅助因子
（1）金属离子：如 Cu2+ 、Zn2+、 Mn2+、 Mg2+、 Fe 2+等；