四 均相酶催化反应动力学
酶催化反应动力学过程机制模型构建
酶催化反应动力学过程机制模型构建酶催化反应是生物体内许多生化过程中的关键步骤之一。
了解酶催化反应的动力学过程以及机制，对于揭示生物体内化学反应的本质以及设计和优化酶催化反应的应用具有重要意义。
在本文中，我将介绍酶催化反应动力学过程的机制模型构建方法及其在研究和应用领域的应用。
酶催化反应动力学过程的机制模型主要是基于酶促反应速率方程和酶催化机制的基础上构建的。
酶促反应速率方程描述了酶和底物之间的关系，可以通过实验数据拟合得到。
而酶催化机制则是指酶与底物之间的结合、底物转变为产物的过程。
基于这两方面的信息，可以建立起一个描述酶催化反应动力学过程的机制模型。
在构建酶催化反应动力学过程的机制模型时，首先需要收集实验数据，包括不同底物浓度下的反应速率。
这些实验数据可以用来拟合酶促反应速率方程的参数。
常用的酶促反应速率方程包括米氏方程、Hanes-Woolf方程等。
通过非线性拟合方法，可以确定出这些方程中的参数值，从而得到酶促反应速率方程。
除了实验数据，构建酶催化反应动力学过程的机制模型还需要考虑酶催化机制的相关信息。
酶催化机制通常可以通过酶与底物之间的结合反应、底物转变为产物的反应以及酶与产物之间的解离等步骤来描述。
这些步骤的速率常常会影响酶催化反应的整体速率。
根据实验数据和对酶催化机制的理解，可以建立起一个包含这些步骤的动力学模型。
一种常用的酶催化反应动力学模型是酶底物复合物模型。
在酶底物复合物模型中，底物与酶形成一个复合物，然后通过一个或多个中间态的转化，最终转化为产物。
这个过程可以用一系列的微分方程来描述，每个微分方程对应于一个步骤的速率。
通过求解这些微分方程，可以得到酶催化反应速率随时间的变化情况。
酶底物复合物模型可以通过数学模拟和计算来研究特定反应条件下的酶催化反应动力学过程。
通过改变底物浓度、催化剂浓度、温度和pH等条件，可以探究不同因素对酶催化反应速率的影响。
这些模拟结果可以提供对酶催化反应机制的深入理解，并为酶催化反应的优化设计提供重要参考。
酶催化反应的动力学和热力学模型
酶催化反应的动力学和热力学模型酶催化反应是生命体系中关键的一环，它在细胞代谢、信号传导、免疫反应等生命活动中发挥着至关重要的作用。
酶催化反应的动力学和热力学模型则是研究这些反应本质和控制机制的关键工具。
本文将介绍酶催化反应的动力学和热力学背景，探讨几种常见的酶催化反应模型，并简述大分子反应的特点及控制机制。
一、酶催化反应的动力学和热力学背景酶催化反应是指在生物体内，酶作为催化剂促进化学反应的进行。
酶能够显著降低反应所需的能垒，从而提高反应速率。
这是因为酶与底物之间形成的酶底物复合物能够在化学反应中提供一个更加稳定的、能量较低的过渡态，从而降低反应所需的能量和活化能。
在酶催化反应中，反应速率是非常重要的一个参数。
反应速率和底物浓度、酶浓度、反应温度等因素相关，因此需要建立反应速率的动力学模型。
此外，酶催化反应的热力学特性也是研究的关键点之一，热力学模型的建立可以帮助我们理解反应的驱动力和热力学限制。
二、几种常见的酶催化反应模型1. 米高斯-明茨动力学模型米高斯-明茨动力学模型是最早提出的酶动力学模型之一。
这个模型假设底物结合酶的速率比化学反应速率快很多，因此酶底物复合物的形成是反应速率的控制步骤。
当底物浓度很低时，酶活性不会受到抑制。
但是随着底物浓度的增加，酶活性会逐渐达到饱和，反应速率也会趋于常数。
2. 酶抑制模型酶抑制模型是一种描述酶和抑制剂之间互作关系的动力学模型。
抑制剂可以直接地或者通过结合酶活性部位抑制酶的活性。
在酶活性被抑制的情况下，反应速率呈现非线性关系，其动力学方程可以写成一个双曲线形式。
3. 酶电化学模型酶电化学模型结合了动力学和电化学的理论，描述酶催化反应的电化学过程和催化剂对电极反应动力学的影响。
这种模型在电化学和生物传感领域有着广泛的应用。
三、大分子反应的特点及控制机制除了小分子酶催化反应，大分子反应也是生物体系中一种重要的反应类型。
大分子反应包括蛋白质合成和降解、DNA复制和修复等过程。
酶催化反应动力学
酶催化反应动力学一、引言酶是生物体内自然存在的一类生物催化剂，其作用是加速生物体内的化学反应。
酶的催化效率比非酶催化的反应高出成千上万倍，甚至数十百万倍。
这种高效的催化作用使得酶在生物体内的生命活动中扮演着不可或缺的角色。
酶催化反应动力学是研究酶催化反应速率以及影响反应速率的各种因素的科学。
它是生物化学反应工程、生物制药工程、生物农业工程、生物材料工程等学科的基础，也是生物医学、生物工程、生物安全等领域的热点研究课题。
二、酶催化反应动力学的基础概念1、酶催化反应速率：指单位时间内，单位体积中底物的消耗速率或产物的生成速率。
2、米氏方程：Michaelis-Menten方程是描述酶催化反应速率与底物浓度关系的经典方程，它揭示了酶的催化效率与底物浓度的关系。
3、酶的活性中心：酶分子中与底物结合并发生催化反应的部位，通常由多种氨基酸残基组成。
4、底物结合与释放：酶与底物的结合和释放是酶催化反应的重要环节，其速率受底物浓度、竞争性抑制剂、温度、pH等多种因素的影响。
三、影响酶催化反应速率的因素1、底物浓度：底物浓度是影响酶催化反应速率的主要因素之一。
在底物浓度较低时，反应速率随底物浓度的增加而线性增加；当底物浓度达到一定值时，反应速率达到最大值，此时即使再增加底物浓度，反应速率也不会再增加。
2、温度：温度对酶催化反应速率的影响较大。
在一定范围内，随着温度的升高，酶的活性增强，反应速率增大；但当温度超过一定范围后，高温会导致酶失活，反应速率反而下降。
3、pH：pH对酶催化反应速率的影响也较大。
每种酶都有其最适pH 值，在此pH值下，酶的活性最强，反应速率最大。
当pH值偏离最适范围时，酶的活性降低，反应速率下降。
4、抑制剂：抑制剂是能够降低酶催化反应速率的物质。
竞争性抑制剂通过与底物竞争结合酶的活性中心来降低反应速率；非竞争性抑制剂通过与酶活性中心外的位点结合来降低反应速率；反竞争性抑制剂通过与底物-酶复合物结合来降低反应速率。
催化反应动力学
d[P] = k2 [ES] dt
k1[S][E] [S][E] [ES] = = k−1 + k2 KM
酶催化反应的级数
令酶的原始浓度为[E] 反应达稳态后， 令酶的原始浓度为 0，反应达稳态后，一 部分变为中间化合物[ES]，余下的浓度为 部分变为中间化合物 ，余下的浓度为[E]
[E] = [E]0 -[ES]
它的选择性超过了任何人造催化剂， 它的选择性超过了任何人造催化剂，例如脲酶它只 能将尿素迅速转化成氨和二氧化碳， 能将尿素迅速转化成氨和二氧化碳，而对其他反应 没有任何活性。 没有任何活性。
2.高效率 2.高效率
它比人造催化剂的效率高出10 它比人造催化剂的效率高出 9至1015 倍。例如 一个过氧化氢分解酶分子， 一个过氧化氢分解酶分子，在1秒钟内可以分解十 秒钟内可以分解十 万个过氧化氢分子。 万个过氧化氢分子。 一般在常温、常压下进行。 一般在常温、常压下进行。
1 1 作图，从斜率和截距求出K 以 r ~ [S] 作图，从斜率和截距求出 M和rm
= k [ A] k = k 0 + k c [C ]
酶催化反应
•酶催化反应历程 酶催化反应历程 •用稳态近似法处理 用稳态近似法处理 •酶催化反应的级数 酶催化反应的级数 •酶催化的反应速率曲线 酶催化的反应速率曲线 •米氏常数 米氏常数 •酶催化反应特点 酶催化反应特点
酶催化反应特点
酶催化反应与生命现象有密切关系， 酶催化反应与生命现象有密切关系，它的主 要特点有： 要特点有： 1.高选择性 高选择性
均相酸碱催化反应
设有一均相催化反应： 设有一均相催化反应： C A P C：催化剂 ： • 催化反应历程可设为： 催化反应历程可设为： k1 A + C M k-1 k2 M P + C • 由稳态法： 由稳态法：
第四章 均相酶催化反应动力学
K S 为解离常数（mol/l） 反应体系中酶的总浓度 E0 为
E0 E ES
E0 K S KS ES ES ES 1 S S
一、酶的催化共性
酶参与生物化学反应，它能降低反应的活
化能（分子参与化学反应时所需要的最低能 量），加快生化反应的速率，但它不改变反应
的方向和平衡关系，即它不能改变反应的平衡
常数，而只能加快反应达到平衡的速率；酶在
反应过程中，其主体结构和离子价态可以发生
某种变化，但在反应结束时，一般酶本身不消 耗，并恢复到原来状态。
二、酶的催化特性
（1）较高的催化效率 （2）很强的专一性 （3）具有温和的反应条件 （4）易变性与失活
较高的催化效率
酶活力表示方法
1
2
3
酶的分子活力：在最适宜条件下，每1mol酶 在单位时间内所能催化底物的最大量（mol） 酶的催化中心活力：在单位时间内，每一个 酶的催化中心所催化底物的量（mol） 酶活力：在特定条件下，每1min能催化 1 mol底物转化为产物时所需要的酶量，称 为一个酶单位，或称为国际单位，用U表示。 酶活力还可用比活力表示。比活力系指每 1mg酶所具有的酶单位数，用U/mg表示。
km值是酶的一个很基本的特性常数，它和 酶的浓度无关，但和温度、 pH 等因素 有关。 根据km值可以推断酶和底物的亲和力。如 果酶的专一性不高，可催化几种底物发 生反应时，km值最小的就表示酶与这一 底物的亲和力最大，反之，则最小。
根据km值，可以估计胞内基质浓度，如 S 胞内 << S r r km 时，p p,max 。那么只要稍微改变基质浓度， km rp 的变化就很大，即反应速率对基质浓度改变 的敏感性很大，如果 S k m 或 S 1000km 时， 基质浓度相差 1000倍，但反应速率只增加一 倍，即在生理上保持 S >> k m 是没有意义的。
酶促反应动力学
化反应过程； 与微生物反应体系相比，在经济上有时 并不理想； 酶促反应条件比较温和，但一般周期较 长，有发生杂菌污染的可能； 固定化酶并非一定就是最优质的生物催 化剂。
第二节 均相系酶促反应动力学
均相酶催化反应，系指酶与反应物系处于同相
----液相的酶催化反应。它不存在相间的物质
传递！！！
均相酶催化反应动力学阐明酶催化反应机理的
重要手段。
通过研究影响反应速率的各种因素进行静态和
动态分析。
酶催化反应动力学的研究历史
1902年，Henri
V进行转化酶、苦杏仁酶 和淀粉酶的催化反应实验，研究反应机 理，并导出了动力学方程式； 1913年，Michaelis和ML Nenten应用快速 平衡解析方法对该速率方程进行详细研 究，发表了米氏方程，即M-M方程； 1925年， Briggs GG发表了稳态法解析方 法，对M-M方程的推导进行了修正。
（1）酶的固定化技术
是将水溶酶分子通过一定的方式，如静电吸
附、共价键等与载体，如琼脂、海藻酸钠、 明胶、离子交换树脂等材料结合，制成固相 酶，即固定化酶(Immobilized enzyme)的技术。
（三）酶的固定化方法
1 载体结合法：将水不溶性的载体与酶结合形 成固定化酶的方法。 （1）物理吸附法：使酶直接吸附在载体上的方 法称为物理吸附法。常用的载体有: a 有机载体， 如面筋、淀粉等； b 无机载体， 如氧化铝、活性炭、皂土、 白土、高岭土、多孔玻璃、硅胶等 （2）离子吸附法：此法是将酶与含有离子交换 基团的水不溶性载体结合。此法在工业上应 用较广泛， 常用的载体有: (1) 阴离子交换剂， 如二乙氨基乙基(DEA E)－纤维素等; (2) 阳 离子交换剂， 如羧甲基(CM ) －纤维素、纤 维素－柠檬酸盐等。
第二章均相酶催化反应动力学
能 量
水
平 E+S
ES
E2
G
P+ E
反应过程
2.1.2 酶的催化特性
(1)有较高的催化效率
➢ 酶的分子活力：在最适宜的条件下，每 1mol酶在单位时间内所能催化底物的最 大量(mol)。
➢ 酶催化中心活力：在单位时间内，每一 个酶的催化中心所能催化底物的量(mol)。 又称为酶的转换数。
得：
rp k 2 CE 0 Cs rp, max Cs (2 8)
ks Cs
Ks Cs
M- M方 程
动力学参数： Ks k 1 Cs CE (2 9) k 1 C [ES ]
rp, max k 2 CE 0
式中： rp, max — P的最大生成速率， mol /( L s)
忽略，也不必考虑这个P E [ES ] 逆反应存在。 可见，此方程仅适用于反应初始状态
2.2.1 Michaelis-Menten 方程
该法认为酶催化反应机理中，生成产物一步的速率要慢于 底物与酶生成复合物的可逆反应的速率，因此，生成产物一步 的速率决定整个酶催化反应的速率，而生成复合物的可逆反应 达到平衡状态，因此又称为“平衡”假设。
对单一底物参与的简单酶催化反应
E S k1 ES k2 E P k1
根据化学动力学，反应速率可表示为
rs 1 dns rp 1 dnp (2-1)
v dt
v dt
式中：rs—底物S的消耗速率，mol/(L•S) rp—产物P的生成速率，mol/(L•S) v—反应体系的体积，L ns—底物S的物质的量，mol np—产物P的物质的量，mol t—时间，s
根据上述假设和式 （2－2），有：
和
第二章-均相酶催化反应动力学
1. 酶和底物生成复合物[ES]，酶催化反应是经中间复合物完 成的。
2. 底物浓度[S]远大于酶的浓度[E]，因此[ES]的形成不会降低 底物浓度[S]，底物浓度以初始浓度计算。
3. 不考虑P+E→ES这个可逆反应的存在。
4. [ES]在反应开始后与E及S迅速达到动态平衡。
15
E ＋S
k+1
k-1
• 反应的平衡常数与酶的活性无关，与反应速率的大小无 关，而与反应体系的温度、反应物及产物浓度有关。
• 平衡常数(K)的计算：
例：A+3B
2C+D
K
C2D A B3
9
酶的基本概念
酶可加快反应速率 降低反应的活化能(Ea) 不能改变反应的平衡常数K 不能改变反应的自由能变化(ΔG)
✓酶有很强的专一性 ✓较高的催化效率 ✓反应条件温和 ✓酶易失活
S, E
0.15
0.10
v S
0.05
0.000
3 6
time
9 12 0.0
0.6 0.3 Substrate
0.9 25
底物浓度与反应速率的关系
0.24
0.18
Vv S,mmax
反应速率 v (mmol/L/h)
S
0.12
12vVS,mm 0.06
0.00
0.0
K
0.4
0.8
m
S (mmol/L)
第二章 均相酶催化反应动力学
Lysozyme
化学反应的基础知识
• 反应进行的方向 • 反应进行的可能性 • 反应进行的限度
化学热力学
• 反应进行的速率 • 反应机制
化学动力学
2
酶促反应动力学
非竞争性抑制
1／ r
C1 ／ rmax’ 1／rmax
-1 ／ -1 ／ Km Km’
1 ／ CS
-1／Km
1 ／ CS
产物抑制：酶促反应中，有时随产物浓 度提高，产物与酶形成复合物，阻碍了 底物与酶的结合，从而降低了酶促反应 的速度。
反应机理：
快速平衡法推导动力学方程:
2.1.3 酶和细胞的固定化技术
一、固定化技术的基本概念 二、固定化酶的特性 三、固定化细胞的特性 四、酶和细胞的固定化技术
2.1.4 酶促反应的特征
一、优点： • 常温、常压、中性范围（个别除外）下进行反应； • 与一些化学反应相比，省能且效率较高； • 专一性好； • 反应体系较简单，反应过程的最适条件易于控制等。 二、不足， • 多限于一步或几步较简单的生化反应过程； • 一般周期较长。
解之,得
式中:
稳态法推导动力学方程:
解之,得
式中:
可见,产物抵制属于竞争性抵制
底物抑制：对于某些酶促反应，当底 物浓度较高时，反应速率呈下降趋势， 称为底物抑制。 r
CS
CS
底物抑制反应机理：
快速平衡法推导动学方程：
解之,得
式中:
2.2.3 多底物酶促反应动力学
一般的多底物酶促反应可表示为：
x
i
i
1
2.4.1.3 温度对酶失活的影响
Ed kd Ad e xp RT
式中， Ad — 指前因子 Ed — 反应活化能
,以 作图，得一直线， 直线斜率为 ，截距为 ,根据 直线斜率和截距可计算出Km和 rmax。
1／r
1／rmax
斜率－Km/rmax
均相反应动力学
在理解活化能E时，应当注意： a.活化能E不同于反应的热效应，它并不表示反应过程中吸收或放出的热量， 而只表示使反应分子达到活化态所需的能量，故与反应热效应并无直接的 关系。
b.活化能E不能独立预示反应速率的大小，它只表明反应速率对温度的敏感程
度。E愈大，温度对反应速率的影响愈大。除了个别的反应外，一般反应速 率均随温度的上升而加快。E愈大，反应速率随温度的上升而增加得愈快。
cA
cA 0
dc A kc A
cA0 ln k cA
在恒温条件下，κ为常数，积分得到： 如用转化率表示，则可写成： ln 1 xA
若着眼于反应物料的利用率，或者着眼于减轻后分离的任务，应用转 化率积分表达式较为方便；若要求达到规定的残余浓度，即为了适应后 处理工序的要求，例如有害杂质的除去即属此类，应用浓度积分表达式 较为方便。
ri
dc i d
ri
dPi d
均相反应动力学方程式
均相反应动力学方程式 在均相反应系统中只进行如下不可逆化学反应：a A b B r R s S 其动力学方程一般都可表示成： 1 r kc c2
i i A B
d n 1 A 1 1 r k CC A AA B V d
思 考 题
1、均相反应动力学方程有哪两种表达形式？
2、反应速率常数的单位如何确定？ 3、下列术语的理解： 单一反应与复杂反应、基元反应与非基元反应、单分子与双分子、 三分子、反应级数、活化能
练习
1、有几个反应同时进行，要用几个动力学方程式才能加以描述的称为 ______反应。 2、所谓双分子反应是针对基元反应而言的。 3、对非基元反应，反应级数等于化学反应式的计量系数。 4、反应级数只反映反应速率对______的敏感程度。级数越高，_______对 反应速率的影响越大。 5、活化能只表明反应速率对________的敏感程度活化能越大，________
催化剂与反应动力学
反应动力学在化学工业中的应用需要综合考虑实验数据、理论模型和计算机模拟等多种 手段，以实现更精确的预测和控制。
生物反应动力学
定义：研究生物反应过程中反应速率变化规律的科学 影响因素：底物浓度、酶浓度、温度、pH等 应用：优化生物反应过程，提高产物产量和效率 实例：发酵过程控制、生物制药生产等
广泛应用。
计算机模拟在反应动力学中的应用
简介：计算机模 拟在反应动力学 中的应用已经成 为催化剂与反应 动力学未来发展 的重要方向。
作用：通过计算 机模拟，可以预 测反应过程，优利用量子 化学、分子动力 学等计算方法， 模拟反应过程， 分析反应机理。
前景：随着计算 机技术的不断发 展，计算机模拟 在反应动力学中 的应用将更加广 泛和深入。
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催化剂与反应动力学
汇报人：XX
目录
01 02 03 04 05
催化剂的基本概念 反应动力学的基本原理 催化剂对反应速率的影响 反应动力学在工业生产中的应用 催化剂与反应动力学的未来发展
01
催化剂的基本概念
催化剂的定义
催化剂是一种能够加速化学反应的物质，但不参与反应。 催化剂可以降低反应的活化能，提高反应速率。 催化剂在化学反应中具有高度的选择性，针对特定的反应有催化作用。 催化剂的活性受温度、压力、反应物浓度等因素影响。
形式：通常为幂函数或指数函 数
意义：反应速率的定量描述， 有助于理解反应机理和过程
应用：用于化学工程、生物工 程等领域
反应机理
反应速率与反应 物质浓度的关系
反应速率与温度 的关系
反应机理的分类 与特点
催化反应动力学发展及展望反应动力学作业
催化反应动力学的研究现状与展望摘要：催化反应动力学是催化剂研究的重要领域，本文主要介绍了稳态催化反应动力学（LHHW ）法和非稳态催化反应动力学法，主要从基本原理方面对上述方法做了简要介绍，并联系部分实例。
最后，对微动力学（Micro-kinetic ）进行了概括性的介绍和展望。
引言：19 世纪前30年，许多科学工作者独立地观察到众多相似的化学现象，如淀粉在酸的存在下转变为葡萄糖，金属Pt 粉浸在酒精中使其中一部分乙醇转化为乙酸等。
J.J.Berzelius于1836年提出了“催化作用”的概念。
催化反应是化学反应中极其重要的一类反应，在催化剂的存在下，原化学反应能够降低反应活化能，提高反应速率。
催化反应有如下特点：1. 催化剂只能加速热力学上可以进行的反应，而不能加速热力学上无法进行的反应。
2. 催化剂只能加速反应趋于平衡，而不能改变平衡常数。
3. 催化剂对反应具有选择性。
4. 虽然理论上，催化剂本身不永久地进入反应的产物，经过一个催化循环又回到原始状态，但实际应用中，催化剂或长或短的都存在一定的使用寿命，并不能无限期的使用。
根据催化剂以上特点，可以看出，催化剂主要的功能是改变化学反应的动力学特性从而加速反应进行。
催化剂种类繁多，大体上可以分为固体酸碱催化剂，金属催化剂，金属氧化物及硫化物催化剂和均相催化剂。
催化反应一般分为均相催化、非均相催化和酶催化。
催化反应在农业、能源、医药、化学化工、环保等领域扮演者非常重要的角色。
了解催化反应对于理论及实际应用都有十分重要的意义。
催化反应动力学是了解催化过程本质的重要一环，也是重要工具，它一方面有助于了解催化反应的机理，另外一方面可以为催化反应器的设计提供基本的依据（化学反应工程内1850 年，Wilhelmy 第一次定量地表达了稀蔗糖溶液的酸催化反应的速率。
1862 年，Berthelot 等在未考虑逆反应的情况下测定了醇酯化的反应速率，给出了质量作用定律的特例。
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3
1 如: C2 H4 ＋ 2 O2
CH2 CH2 O(g)
rG
0
m
=－ 80.3kJ／mol
过去: C2H4+ Cl2 +H2O
ClCH2－CH2OH + HCl
ClCH2－CH2OH+
1
2 Ca(OH)2
1
CH2CH2O
+
2
CaCl2+
H2O
1 Ag
现在: C2H4＋ 2 O2
CH2CH2 O(g)
酸催化 S＋HA 碱催化 S＋B
SH+ +A－
产物＋HA
S－ + HB+
产物＋B
7
2. 络合催化 特点： 高效、多功能、适用于缓和条件下操作、一步合成
主要特征：催化剂与反应物分子(或基团)构成配位键形成不稳定络合物
不稳定，易发生重排反应
8
3. 酶催化 特 点: ① 活性高，约为一般酸碱催化剂的108 ～1012 倍； ② 选择性极高，一种酶只能使一种反应物转化为特定的产物； ③ 特殊的温度效应 ④ 反应条件温和，一般为常温常压； ⑤ 催化活性可自行调节。
4
如：
200-250℃ Cu
CH
3CHO
+
H
2
350-360℃ Al2O3
C
2
H4
+
H 2O
C 2
H 5
OH
400-450℃
ZnO ×CrБайду номын сангаасO3
CH
2
=
CH
- CH
=
CH 2
+
H 2O
+
H2
140℃
Al 2O3
(C
2
H
5
)
2
O
+
H
2O
5
2.1 基本概念与术语
一、均相反应 指参与反应的各物质均处同一个相内进 行的化学反应。（烃类的高温裂解为气相均相反应， 而酸碱中和、酯化反应为典型的液相反应） 均相反应是指在一个相中的反应物料是以分子尺度混 合的，要求：
复合反应:必须用两个(或更多)计量方程才能确定各 反应组分在反应时量变化关系的反应。
11
三、化学反应速率r AA + BB = S S + RR
A组分的反应速率：单位时间、单位反应体积、关键
组分A的摩尔数变化量。
反应物
rA
=
-
dnA Vdt
rB
=
-
dnB Vdt
rA
=
-
dCA dt
产物
rR
=
当反应速率采用kmol／m3·h为单位时，k的因次应为 (kmol·m－3)[1－(a＋b)]·h－1；
k与温度、压力、催化剂浓度或所用的溶剂等因素有关， 在催化剂、溶剂等影响因素固定时，k就仅仅是反应温度 T的函数，并遵循阿累尼乌斯(Arrhenius)方程。
k
=
k0
exp[-
E RT
]
16
k0为频率因子，可近似地看成是与温度无关的常数。 E——反应的活化能，J／mol。 活化能E ：把反应分子‘激发’到可进行反应的“活 化状态”时所需的能量。E愈大，反应速率对温度就愈敏 感。
③ 催化反应:
均相催化反应 多相催化反应
化学催化反应 生物催化反应
酸碱催化 半导体催化 络合催化 酶催化反应
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2．催化作用的基本特征 ① 仅加快热力学上可能的反应 ② 不改变化学平衡 ③ 具有特殊的选择性和活性
催化剂的选择性:
选择性＝
转化为目的产品的原料量 原料的总转化量
④ 催化剂参与化学反应 ─ 生成中间化合物
第二章 均相酶催化反应动力学
kinetics of homogeneous enzyme— catalyzed reactions
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催化反应动力学
1. 催化剂与催化作用 ① 催化剂(触媒): 加入少量即能显著改变反应速率而自身在反 应前后的数量和化学性质都不发生变化的物质
② 自催化作用: 反应产物能加速反应速率的作用
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五、反应速率方程
均相反应的速率方程有双曲函数型和幂函数两类。双 曲型速率式通常是由所设定的反应机理而导得的。幂函 数型速度方程则是直接由质量作用定律出发的。
不可逆反应，反应物A的反应速率为
AA+BB =sS +RR
rA
=
kC
Aa C
b B
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(1)反应级数
rA
=
k
C
a A
C
b B
总反应级数：各浓度项上方的指数a和b分别是反 应组分A和B的反应级数；这些指数的代数和称为总 反应级数。
酶催化反应的速率与酶、底物、温度、pH值及有关的干扰物质等有关
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二、化学计量方程
一个由S个组分参予的反应体系，其计量方程可写成：
α1Al＋α2A2＋……＋αSAS＝0
S
i Ai = 0
i =1
规定反应物的计量系数为负，产物的计量系数为正。
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注意： ①计量方程仅表示由于反应引起的各反应物之间量的 变化关系，与反应的实际历程无关。 ②单一反应:用一个计量方程即可描述各反应组分之间 量变化关系的反应。
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(2)在构成反应机理的各个基元反应中，若有一个基元 反应的速率较其它基元反应慢得多，则它就成整个反应 的速率控制步骤，它的反应速率可代表整个反应的速率。
(3)当构成反应机理的中的基元反应的速率具有相同数 量级时，可假定所有各步基元反应都处于“拟定常态”。 即假定在构成机理式的诸基元反应中所生成的中间产物 (它们可能是活化分子、阴性碳离子或阳性碳离子、游离 基或游离的原子等)的浓度在整个反应过程中维持恒定。
①反应级数表明反应速率对各组分浓度的敏感程 度,不能表示反应速率的大小。
②反应级数的值是由实验获得的，与反应机理无 直接的关系，也不一定等于计量系数。
③反应级数可以是整数、分数和负数，但总反应 级数在数值上不可能大于3。
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(2)速率常数
速率常数k，在数值上等于当CA＝CB＝1.0时的反应速 率。
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五、反应机理与速率方程
反应机理：把反映一复杂反应的实际历程的反应方程式 (组)称为该反应的反应机理式。
- νAA - νBB - ... ... + νYY + νZZ
基本假定： (1) 反应是由一系列反应步骤依次地进行，并最后获得 其反应产物，而组成反应机理的每一步反应均为基元反应， 可以直接用质量作用定律来确定它们的速率。
dnR Vdt
rS
=
dnS Vdt
rR
=
dCR dt
各反应组分的反应速率之间具有如下关系
rA = rB = rS = rR = r
A B S R
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四、反应转化率X 组分K转化率
xk
=
组分K反应掉的摩尔数 组分K起始时的摩尔数
= nk 0 - nk nk 0
若进料中各反应组分的含量比不同于计量系数之比时， 各个组分的转化率是不同的。
①必须是均相体系 (微观条件) ②强烈的混合手段 (宏观条件) ③反应速度远小于分子扩散速度
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均相催化反应
基本特点: ① 高活性，高选择性，反应条件温和； ② 在一定浓度范围内，反应速率随催化剂浓度增大而加快； ③ 催化剂循环、回收困难，而且不易连续操作，有时对设备
腐蚀严重。
1．酸碱催化
主要特征：质子的转移 凡能给出或接受质子的物质都具有催化作用