生化复习要点
生化复习知识点
生化复习知识点定义题1.氨基酸等电点：当环境pH处于某一数值时，可以使某种氨基酸所带的正、负电荷数正好相等，形成净电荷为零的等电状态，这种状态的环境pH称为该氨基酸的等电点。
2.蛋白质的变性：蛋白质的一级结构保持不变而空间结构遭到破坏，理化性质发生变化并丧失生物学活性的现象称为变性。
3.肽键：肽键是一种特殊的酰胺键。
4.蛋白质超二级结构：指具有一定二级结构的一些肽段以某种规律的配合方式聚集起来的结构单位。
5.诱导契合学说：是一种关于酶与底物分子结合的学说，这种学说认为酶活性中心原来并非与底物结构相吻合，而且它不是僵硬的结构，是具有一定柔性的，当酶与底物相遇时，在底物诱导下酶蛋白构象发生相应的变化，使活性中心的有关基团达到正确的排列和定向与底物契合而结合成中间络合物，引起底物发生反应。
6.辅酶和辅基：结合蛋白酶中与酶蛋白结合比较疏松用透析方法可将两者分离的小分子有机化合物称为辅酶；而与酶蛋白结合比较牢固，用透析方法不能除去的小分子物质称为辅基。
7.同工酶：具有相同的催化活性，但酶蛋白本身的分子结构、组成、生理性质及理化性质不同的一组酶称为同工酶。
8.别构酶：别构酶又称变构酶，是一类对代谢起调节作用的酶，其催化活性受其三维构象变化的调节。
9.变构调节：某些物质能结合于酶分子上的非催化部位，诱导酶蛋白分子构相发生改变，从而使酶的活性改变。
10.共价修饰：某些酶分子上的一些基团，受其他一些酶的催化发生共价化学变化，从而导致酶活性变化的修饰方式。
11.必须脂肪酸：维持哺乳动物正常生长所必须的，而动物又不能合成，需由食物获得的脂肪酸。
12.氧化磷酸化：是物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应。
13.乳酸循环：肌肉收缩通过糖酵解生成乳酸。
在肌肉内无6—P—葡萄糖酶，所以无法催化葡萄糖—6—磷酸生成葡萄糖。
所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝脏内在乳酸脱氢酶作用下变成丙酮酸，接着通过糖异生生成为葡萄糖。
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（3）组氨酸的脱羧作用产生组胺。
12、酶的竞争性抑制剂，非竞争性抑制剂对酶的Km和Vmax有什么影响？
①竞争性抑制剂存在时，Km增大，且Km随[I]的增加而增加，Vmax的数值不变；
②非竞争性抑制剂的动力学特点为：a:当有I存在时，Km不变而Vmax减小，Km/Vmax增大；b：Vappmax随[I]的加大而减小；c:抑制程度只与[I]成正比，而与[S]无关。
12、第二信使：水溶性激素不能自由的通过细胞膜，当他们与靶细胞表面膜上相应的受体结合后形成激素和受体复合物，通过某种手段激活定位在细胞膜内侧特定的酶导致某些小分子物质的合成，被合成的小分子物质可以看成是第二信使。
第二信使有：cAMP、cGMP、IP3、二酰甘油、神经酰胺、花生四烯酸、NO等
13、级联放大：在体内的不同部位，通过一系列酶的酶促反应来传递一个信息，并且初始信息在传递到系列反应的最后时，信号得到放大，这样的一个系列叫做级联放大。
4、必需氨基酸：机体需要但机体不能合成或合成量少，不能满足要求，必须由食物供给的氨基酸
5、酮体：肝脏中一些脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸，ß-羟丁酸及丙酮的统称。
蛋白质一级结构：构成蛋白质的氨基酸的种类、数量和排列顺序，又称共价结构或基本结构。
6、酶的活性中心：酶与底物结合并发挥其催化作用的部位。
是糖、脂肪、氨基酸三大营养素的最终代谢通路
是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽，在提供生物合成的前提中其重要作用。
16、简述调节血糖水平的几种激素的作用机理
胰岛素：体内唯一降低血糖的激素，唯一同时促进糖原、脂肪、蛋白质合成的激素。血糖升高—>胰岛素分泌。
促进肌肉、脂肪组织等的细胞膜葡萄糖载体将葡萄糖转运入细胞
生化简答题复习纲要
1.什么是酶？酶与一般催化剂有何区别？酶是有活细胞产生的、对特异底物具有高效催化作用的生物大分子，包括蛋白质和核酸。
酶与一般催化剂的区别：1.高效性：酶能够大幅度地降低反应的活化能。
2.特异性：酶仅能作用于一种或一类化合物，或作用于一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。
分为绝对特异性、相对特异性和立体特异性三种。
3.可调节性：酶促反应可以受多种因素的调控，使机体能够适应不断变化的内外环境。
4.反应条件温和，可在常温常压下进行。
2.什么是酶原？某些酶以酶原形式存在具有什么生物学意义？酶原：无活性的酶的前体。
酶以酶原形式存在的意义：A.保护和定位作用：避免细胞产生的酶对自身消化，同时保证酶在特定的部位和环境发挥作用，保证机体代谢正常进行。
B.酶原是酶的贮存形式。
一旦机体需要，可发挥其催化作用。
3.简述酮体代谢的特点和生理意义。
特点：A.肝内合成，肝外利用：肝是生成酮体的器官，但是不能利用胴体；肝外组织不能生成酮体，却能利用酮体，肝外组织最终把酮体转变成乙酰辅酶A，后进入三羧酸循环彻底氧化利用。
B.游离脂肪酸是合成酮体的前体，调节脂肪动员释放游离脂肪酸的因素能影响酮体的合成。
平时血液中酮体较少，有大量乙酰辅酶A必需代谢时酮体增多，可引起代谢性酸中毒，如糖尿病。
生理意义：A.酮体是肝脏输出能源的一种形式，并且酮体可以透过血脑屏障，是肌肉尤其是脑组织的重要能源。
B.酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平稳定，节省蛋白质的消耗。
4.简述体内氨基酸代谢库的来源与去路。
来源：A.从食物中消化吸收获B.组织蛋白降解C.自身合成非必需氨基酸去路：A.脱氨基作用：①氨气：尿素、谷氨酰胺、其他含氮物质②α-酮酸：转变为糖、酮体、非必需氨基酸及氧化供能B.脱羧基作用：生成胺类C.转化或合成某些含氮化合物D.合成组织蛋白5.参与大肠杆菌（原核生物）DNA复制的酶类和蛋白质因子有哪些？DnaA:辨认复制起始点DnaB(解螺旋酶）：解开DNA双链DnaC：运送和协同DnaBDnaG(引物酶）:催化RNA引物的合成SSB:维持模板DNA处于单链状态并保护单链的完整拓补酶：理顺DNA链DNA-pol III:复制延长中起主要作用的酶DNA-pol I:水解引物、填补空隙、修复作用DNA连接酶：催化双链DNA中单链缺口的连接6.试述肽链的延伸步骤。
生物化学考试复习要点总结
一、蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.一级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH<pl时蛋白质带正电。
9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。
二、核酸的结构和功能1. RNA和DNA水解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。
4. DNA的二级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T, c 与G.5. Tm为熔点，与碱基组成有关6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7.ATP是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。
三酶1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念:必须基因集中存在，并构成一定的空间结构，直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中心3.B族维生素与辅酶对应关系。
4. Km含义;Km值一般由一个数乘以测量单位所表示的特定量的大小. 对于不能由一个数乘以测量单位所表示的量，可参照约定参考标尺，或参照测量程序，或两者都参照的方式表示。
5.竞争性抑制特点。
某些与酶作用底物相识的物质，能与底物分子共同竞争酶的活性中心。
酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作用称酶的竞争性抑制作用。
抑制是可逆的，抑制作用的大小与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。
四糖代谢1.糖酵解限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成ATP：2分子ATP；产物：乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
生化复习知识点总结
第一章、蛋白质的结构与功能1、主要元素:C、H、O、N、S（P7）2、定氮法:样品中含蛋白质克数＝样品的含氮克数×6.253、肽键:肽键是由一个氨基酸α-羟基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩全面行成的化学键，是蛋白质分子中的主要共价键，性质比较稳定。
（P11）4、肽:肽是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。
10个以下氨基酸组成成寡肽，10个以上氨基酸组成称多肽。
（P11）5、多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基。
具有特殊的生理功能的肽称为活性肽。
（P11）6、蛋白质一级结构:指多肽链中氨基酸（残基）从N端到C端的排列顺序，即氨基酸序列。
主要化学键为肽键。
（P12）7、蛋白质二级结构:指多肽链中相邻氨基酸残基的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
主要化学键为氢键。
（P13）8、蛋白质三级结构:指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括主链和侧链在内所形成的空间结构。
主要化学键为疏水键。
（P15）9、结构域:分子量大的蛋白质分子由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，形成多个相对独特并承担不同生物学功能的超三级结构。
（P16）10、蛋白质四级结构:指各具独立三级结构多肽链以各种特定形式接触排布后，结集在此蛋白质最高层次空间结构。
在此空间结构中，各具独立三级结构的多肽链称亚基。
主要化学键为疏水键，氢键，离子键。
（P16）第三章、酶1、同工酶:指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫化学特性不同的一组酶。
亚基:骨骼肌形和心肌形。
组成的五种同工酶:LDH1（H4）、LDH2（H3M）、LDH3（H2M4）、LDH4（HM3）、LDH5（M5）。
（P40）2、酶促反应的特点:催化性、特异性、不稳定性、调节性。
（P41）第五章、糖代谢1、糖酵解反应的特点:在无氧条件下发生的不完全的氧化分解反应，整个过程均在胞质中完成，无需氧的参与，终产物是乳酸；反应中适放能量较少，一分子葡萄糖可净生成二分子ATP。
生物化学必看知识点总结优秀
引言概述:生物化学是研究生物体内化学成分的组成、结构、功能以及各种生物化学过程的机理的学科。
掌握生物化学的基本知识是理解生物体内各种生命现象的基础，也是进一步研究生物医学、生物工程等领域的必备知识。
本文将从分子生物学、酶学、代谢、蛋白质和核酸等五个方面，总结生物化学中必看的知识点。
正文内容:1.分子生物学1.1DNA的结构和功能1.1.1DNA的碱基组成1.1.2DNA的双螺旋结构1.1.3DNA的复制和转录过程1.2RNA的结构和功能1.2.1RNA的种类和功能区别1.2.2RNA的结构和特点1.2.3RNA的转录和翻译过程1.3蛋白质的结构和功能1.3.1氨基酸的结构和分类1.3.2蛋白质的三级结构和四级结构1.3.3蛋白质的功能和种类1.4基因调控1.4.1转录调控和翻译调控1.4.2基因的启动子和转录因子1.4.3RNA的剪接和编辑1.5遗传密码1.5.1遗传密码的组成和特点1.5.2密码子的解读和起始密码子1.5.3用户密码监测2.酶学2.1酶的分类和特点2.1.1酶的命名规则和酶的活性2.1.2酶的结构和功能2.1.3酶的催化机制2.2酶促反应动力学2.2.1酶反应速率和反应速率常数2.2.2酶的最适温度和最适pH值2.2.3酶的抑制和激活调节2.3酶的应用2.3.1酶工程和酶的改造2.3.2酶在医学和工业上的应用2.3.3酶和药物相互作用3.代谢3.1糖代谢3.1.1糖的分类和代谢路径3.1.2糖酵解和糖异生3.1.3糖的调节和糖尿病3.2脂代谢3.2.1脂的分类和代谢途径3.2.2脂肪酸的合成和分解3.2.3脂的调节和脂代谢疾病3.3氮代谢3.3.1氨基酸的合成和降解3.3.2尿素循环和氨的排出3.3.3蛋白质的降解和合成3.4核酸代谢3.4.1核酸的合成和降解途径3.4.2核酸的功能和结构特点3.4.3DNA修复和基因突变3.5能量代谢调节3.5.1ATP的合成和利用3.5.2代谢途径的调节和平衡3.5.3能量代谢和细胞呼吸4.蛋白质4.1蛋白质的结构和维持4.1.1蛋白质结构的层次和稳定性4.1.2蛋白质质量控制和折叠4.2蛋白质表达和合成4.2.1蛋白质的翻译和翻译后修饰4.2.2蛋白质的定位和运输4.2.3蛋白质合成的调节和失调4.3蛋白质与疾病4.3.1蛋白质异常与疾病的关系4.3.2蛋白质药物和治疗策略4.3.3蛋白质组学在疾病研究中的应用5.核酸5.1DNA的复制和修复5.1.1DNA复制的机制和控制5.1.2DNA损伤修复和维持稳定性5.1.3DNA重组和基因转座5.2RNA的合成和调控5.2.1RNA转录的调节和翻译5.2.2RNA剪接和编辑5.2.3RNA和疾病的关系5.3RNA干扰和基因沉默5.3.1RNA干扰机制和调控5.3.2RNA干扰在基因治疗中的应用5.3.3RNA沉默和抗病毒防御总结:生物化学是研究生物体内化学成分和生物化学过程的重要学科，掌握其中的关键知识点对于理解生命的本质和生物体的正常功能至关重要。
生化复习
1.等电点：是指在某一PH溶液下，氨基酸不解离或解离成阴、阳离子的程度及趋势相等，静电荷为0，此PH值为该氨基酸的等电点。
2蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链上各种氨基酸从N端至C端的排列顺序。
化学键：肽腱和二硫键3.蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
化学键：氢键4.同工酶：催化同一化学反应，但分子结构，理化性质和免疫学性质都不同的一组酶。
5米氏常数：酶速度达到最大反应速度一半时的作用物浓度。
6.必需脂肪酸：人体必需但自身不能合成合成不足，必须依靠食物的供给的脂肪酸。
包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。
7.酮体：脂肪酸在肝脏不完全氧化的正常中间产物，包括乙酰乙酸、B-羟丁酸和丙酮三种有机化合物。
8.半保留复制：DNA复制时，以母链的双联DNA为模板合成两个子链，每一个子代分子中各有一条链来自亲代，另一条链是新和成的，这种复制方式称。
9.启动子：是指在转录开始时，RNA聚合酶与模板DNA分子结合的特定部位。
10.遗传密码：在mRNA分子内，每三个相互邻接的核苷酸按其特定排列顺序，在蛋白质生物合成中代表某种特定的氨基酸或者蛋白质合成的终止信号。
其中单个密码称为密码子。
11.核蛋白体的循环：氨基酸活化后，在核蛋白体上缩合形成多肽链的过程，包括起动、肽链延长及终止三个阶段12.管家基因：基因表达产物是细胞或生物体在整个生命过程中都必不可少的，并持续表达而不受环境因素的干扰。
13.肝的生物转化：非营养性物质在肝脏内，经过氧化、还原，水解和结合反应，使脂溶性较强的物质获得极性基团，增加水溶性，而易于随胆汁或尿液排出体外，这一过程称为肝的生物转化。
14蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间构象破坏，导致蛋白质的理化性质和生物学性质改变，但蛋白质的一级结构保持不变，称蛋白质的变性作用。
15.酶的化学修饰：脱辅酶肽链上的某些基团在其他酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性改变，这种调节称酶的化学修饰。
生化复习资料
判断题1、所有单糖均有还原性。
( √ )2、淀粉，糖原，与维生素又有均具有与还原端，所以它们都有还原性。
( × )3、脂类就是脂肪酸与甘油醇形成的脂类及其衍生物。
( × )4、氨基酸与茚三酮反应都会产生蓝紫色化合物。
( × )5、因为羟基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质，所以肽键不能自由旋转。
( √ )6、在具有四级结构的蛋白质分子中每个具有三级结构的多肽键是一个亚基。
( √ )7、维持蛋白质三机结构物的主要作用力是氢键。
( × )8、蛋白质在等电点时，净电荷为零，溶解度最小。
（√）9、蛋白质分子中个别氨基酸的取代未必会引起蛋白质分子活性的改变。
(√ )10、在蛋白质分子和多肽中，只有一种连接氨基酸残基的共价键，即肽键。
( × )11、双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应。
( √)12、蛋白质的亚基（亚单位）和肽链是同义的。
( ×)13、蛋白质的α-螺旋结构通过侧链之间形成氢键而稳定。
（×）14、酶的Km值是酶的特征常数，它不能随PH和温度的改变而改变。
（×）15、别构酶动力学曲线的特点都是S形曲线。
（×）16、对一个酶而言，其过度态的底物类似物与底物类似物相比较，是更有效的竞争性抑制剂。
(√)17、蛋白酶对变性后的蛋白质水解作用更有效。
( √)18、酶与底物作用时，酶的构像会发生一定程度的改变，从某种意义上说，底物可诱导酶产生活性中心。
( × )19、酶原激活的过程实际上是酶活性中心形成或暴漏的过程。
( √ )没种酶只有与一个Km值。
( × )20、如果加入足够多的底物，即使存在非竞争性抑制剂，酶催化反应也能达到正常的Vmax。
（×)21、一种酶有几种底物就有几种Km值。
( √ )22、可将基因定意为DNA分子中核酸的特定序列。
（×）23、维持DNA分子稳定的化学键是氢键。
生化类化学知识点总结
生化类化学知识点总结一、生化类化学概述生化类化学是研究生物体内各种物质的化学组成和相互作用的科学，主要包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂类）的结构及其相互作用、生物催化（酶）、代谢物质的转化等内容。
生化类化学在医学、农学、动植物生长、发育及各种生理生化过程的研究中有着重要的应用价值。
二、蛋白质1. 蛋白质的结构蛋白质是生命物质中含量最多、功能最多样的一类化合物。
它是由α-氨基酸或无规则氨基酸组成的天然高聚物，在生物中担任构成细胞器、激素、酶、抗体、抗凝剂等重要物质的先天主要筑成元素。
蛋白质的空结构容许它能便捷地与其它生物大分子及无机分子发生作用。
2. 氨基酸α-氨基酸是构成蛋白质的最基本单元，它具有一定的组成结构（组合、立体构象、物理性质、化学性质），对蛋白质的功能具有决定作用。
氨基酸的基本结构包括α-C、α-氨基和α-羧基。
3. 蛋白质的空间结构蛋白质的空间结构是指蛋白质中α-氨基酸残基之间的空间排列位置及其相互作用关系。
蛋白质的空间结构对蛋白质的功能至关重要。
4. 蛋白质的生物学功能蛋白质是生命体内最为丰富、基本且复杂的大分子化合物，也是细胞构成和生理功能活动中至关重要的物质。
蛋白质的主要功能包括结构功能、酶功能、激素功能、运输功能、抗体功能等。
三、核酸1. DNA的结构DNA是脱氧核糖核酸的简称，是一类由脱氧核酸核苷酸构成的高分子化合物，是生物体内存储遗传信息的重要物质。
DNA的基本结构包括磷酸基、脱氧核糖糖类和氮碱基。
2. RNA的结构RNA是核糖核酸的简称，是一类由核糖核苷酸构成的高分子化合物。
RNA在细胞内有多种功能，包括RNA的结构、RNA的遗传信息传递、RNA的功能。
3. DNA的生物学功能DNA是生物体内的遗传物质，其主要功能包括储存、传递和表达遗传信息，参与细胞生长和分裂等。
四、多糖1. 多糖的结构多糖是一类由多种糖单元连接而成的高分子化合物，包括淀粉、糖原、纤维素、果胶等。
生化复习题重点
生化复习题1，Pr的生理功能？2，Pr的标志性元素是什么？含量有何特征？3，Pr的基本结构单位？结构通式？4，aa可分成哪几类?每类有哪些氨基酸组成？5，生理PH条件下，带正电的是哪几种aa?带负电的是哪几种？6，在280nm有紫外吸收的是哪几种aa?吸收最强的是哪种？7，aa和茚三酮反应，大多数呈什么颜色？Pro和茚三酮反应呈什么颜色？8，何为Pr的一，二，三，四级结构？各由什么化学键维持？9，肽平面由哪几个原子构成？肽键有何特点？10，Pr二级结构有哪几种？α-螺旋有何特点？11，何为Pr的变性？变性Pr理化性质有何变化？导致变性的因素有哪些？12，沉淀的方法有哪些？每种方法的原理？13，变性，沉淀有何区别？14，Pr的特征性的显色反应是什么？反应原理和条件是什么？15，DNA 和RNA化学组成上有何不同？基本结构单位分别是什么？缩写符号分别怎么表示？16，嘌呤和嘧啶分别是如何与核糖形成核苷键的？17，cAMP, cGMP 结构有何特点？分别有何作用？18，腺苷酸（AMP）参与哪些辅E的结构组成？19，什么是核酸的一级结构？两种核酸的一级结构有何异同？20，什么是基因？什么是基因组？21，B型DNA二级结构有何特点？维持键？22，染色质的基本构成单位是什么？23，RNA与DNA的二级结构有何不同？24，tRNA的二级结构包括哪五个部分？与其功能直接相关的是哪两个部分？25，真核mRNA有何特征？26，什么是核酸变性？变性核酸性质有何变化？27，何为Tm?其大小由什么决定？28，什么是核酸复性？复性核酸有何性质变化？29，什么是核酸杂交？30，维生素具有哪些特点？31，维生素A、D的活性形式分别是什么？各自有何缺乏病？32，维生素B类参与构成的辅酶分别有哪些形式？各自有何缺乏病？33，维生素C 具有什么生化功能？缺乏病是？34，什么是酶?催化的特征是什么？35，酶的专一性分为哪些类型？E和S的结合是什么方式的？36，什么是结合酶?其中的各个组成部分有何作用？37，辅因子按化学本质分为哪些类型？38，什么是辅酶？什么是辅基？39，什么是酶的活性中心？40，何为必需基团？有哪些常见类型？活性中心内的和活性中心外的必需基团各自有何作用？41，酶原激活的本质是什么？42，酶促反应的根本机制是什么？43，哪些因素可影响酶催反应？44，米氏方程如何书写？45，何为米氏常数？有何意义？如何求取？46，何为最适PH?最适T?一般在多少范围？47，根据和酶结合价键的类型抑制剂分为哪些类型？48，有机磷农药对胆碱酯酶的抑制机理是？属于什么类型的抑制？49，重金属对酶的抑制机理是？属于什么类型的抑制？50，可逆抑制剂包括哪几种？作双倒数图说明其Km,Vmax变化的情况。
生化总复习
生化总复习一、名词解释1.酶的活性中心：指在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的少数几个氨基残基或这些残基上的基团通过肽链的盘绕折叠而在三维结构上相互靠近，形成一个能与底物结合并催化其形成产物的位于酶蛋白表面的特化的空间区域。
对需要辅酶的酶来说，辅酶分子或其上的某一部分结构常是活性中心的组成部分。
2.酶原：酶原是有催化活性的酶的前体。
通过蛋白酶的有限水解，可以将无活性的酶原转变成有催化活性的酶。
3.同工酶：指催化同一种化学反应，而其酶蛋白本身的分子结构组成及理化性质有所不同的一组酶。
4.变构酶：一种一般具多个亚基，在结构上除具有酶的活性中心外，还具有可结合调节的别构中心的酶，活性中心负责酶对底物的结合与催化，别构中心负责调节酶反应速度。
5.竞争性抑制作用：竞争性抑制剂因具有与底物相似的结构所以与底物竞争酶的活性中心，与酶形成可逆的EI复合物，而使EI不能与S结合，从而降低酶反应速度的可逆抑制作用。
这种抑制作用可通过增加底物浓度来解除。
6.超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构的顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互折叠，彼此作用，在局部区域形成的二级结构聚合体，就是超二级结构7.等电点：氨基酸所带静电荷为零，主要以两性离子存在时，在电场中，不向任何一级移动，此时溶液的PH叫做氨基酸的等电点8.酰胺平面：肽键主链的肽键C-N具有双键性质，因而不能自由转动，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，这个平面称酰胺平面9.分子杂交：在退火条件下，不同来源的DNA互补区域形成双链，或DNA单链和RNA单链的互补形成DNA-RNA杂合双链的过程称分子杂交10.透析：小分子可以通过半透膜，大分子不能透过半透膜。
这种分离物质的方法叫做透析。
11.Tm：当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增加，当紫外吸收变化达到最大变化的一半时所对应的温度称作解链温度，用Tm表示12.Southern印迹法：将电泳分离的DNA片段从凝胶转移到适当的膜（如硝酸纤维素膜或尼龙膜）上，再进行杂交操作13.Northern印迹法：将电泳分离后的变性RNA吸引到适当的膜上再进行分子杂交的技术。
生化复习重点
一、名词解释生物化学复习材料1. 血糖：通过各种途径进入血液的葡萄糖称为血糖。
2. 糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成，糖原分解是指糖原分解成葡萄糖的过程。
3. 糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程。
4. 糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳酸（同时释放少量能量合成ATP）的过程。
5. 三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，柠檬酸在经过一系列酶促反应之后又生成草酰乙酸，形成一个反应循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环。
6. 有氧氧化：在供养充足时，葡萄糖在细胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化成CO2和H2O，并释放大量能量，称为有氧氧化途径。
7. 血脂：血浆中脂类的总称。
主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。
8. 血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
（一类由脂肪、磷脂、胆固醇及其酯与不同载脂蛋白按不同比例组成的，便于通过血液运输的复合体，包括CM、VLDL、LDL 和HDL。
）9. 脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程。
10. 酮体：包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物。
11. 必需脂肪酸：亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是多不饱和脂肪酸，是维持人和动物正常生命活动所必需的脂肪酸，但哺乳动物体内不能合成或合成量不足，必须从食物中摄取，所以称为必需脂肪酸。
12. 必需氨基酸：8种体内需要而自身又不能合成、必须由食物供给的氨基酸称为必需氨基酸。
13. 食物蛋白质的互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用。
14. 转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的α-氨基转移到一个α-酮酸的羧基位置上，生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。
生化期末复习重点
生化复习1、蛋白质一级结构：蛋白质的一级结构是指多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序。
2、DNA半不连续复制：半不连续复制是指DNA复制时，前导链上DNA的合成是连续的，后随链上是不连续的，故称为半不连续复制。
3、DNA半保留复制；在DNA复制时以亲代DNA的每一股链做模板合成完成相同的两个双链子代DNA，每个子代DNA都含有一股亲代DNA链的现象。
4、糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖和糖原的过程.5、脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油并释放入血液以供其它组织氧化利用的过程称为脂肪动员。
6、DNA变性；是指核算在一定的物理和化学因素作用下，核算双螺旋区氢键断裂，变成单链DNA的过程。
7、蛋白质的等电点：当溶液在某个PH时，蛋白质分子所带的正、负电荷数恰好相等，净电荷为零，在电场中不移动，此时溶液的PH就是该蛋白质的等电点。
8、同工酶：催化同一化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构、组成都有所不同的一组酶。
9、反转录：以RNA为模板，按照RNA中的核苷酸顺序合成DNA，这与通常转录过程中遗传信息流从DNA到RNA的方向相反，故称为逆转录。
10、PCR：聚合酶链式反应。
聚合酶链式反应是一种用于放大扩增特定的DNA 片段的分子生物学技术，它可看作是生物体外的特殊DNA复制，PCR的最大特点，是能将微量的DNA大幅增加。
11、增色效应:核酸变性后在260nm处的紫外吸收值增加的现象。
12、蛋白质变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的构象被破坏，导致其理化性质的改变和生活活性的丧失，称为蛋白质的变性。
13、脂肪酸β-氧化：脂酰CoA在脂酸β氧化多酶复合体的催化下，从脂酰基的β-碳原子开始，经过脱氢（辅酶为FAD）、加水、再脱氢（辅酶为NAD＋）、硫解四步连续反应，生成1分子乙酰CoA及比原来两个碳原子的脂酰CoA。
14、核酶：具有自身催化作用的RNA。
15、氨基酸等电点：某种氨基酸以两性离子形式存在，正、负电荷数相等，净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动。
生化课本知识点总结归纳
生化课本知识点总结归纳1. 蛋白质蛋白质是生命活动中功能最为丰富的一类大分子化合物，是细胞的主要结构和功能单位。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶、抗体、激素、载体等。
在生化课本中，学生需要了解蛋白质的组成、结构和功能，以及蛋白质的合成、降解和修饰等过程。
2. 核酸核酸是生物体内的重要大分子化合物，包括DNA和RNA。
在生化课本中，学生需要了解核酸的结构、功能和代谢途径。
此外，还需要了解DNA的复制、转录和翻译等过程，以及RNA的功能和合成过程。
3. 碳水化合物碳水化合物是生物体内的主要能量来源，也是细胞壁的主要组成成分之一。
在生化课本中，学生需要了解碳水化合物的结构、分类、代谢途径和生物学意义等知识点。
4. 脂质脂质是生物体内的重要大分子化合物，包括脂肪、磷脂和固醇等。
在生化课本中，学生需要了解脂质的结构、分类、功能和代谢途径，以及脂质在生物体内的生物学意义。
5. 酶酶是生物体内的重要催化剂，可以加快化学反应的速率，降低活化能。
在生化课本中，学生需要了解酶的结构、功能、酶促反应机制、酶与底物的结合方式、酶的特性和分类等知识点。
6. 代谢途径代谢途径是生物体内大量生化反应的有机组织，包括糖代谢途径、脂质代谢途径、蛋白质代谢途径和核酸代谢途径等。
在生化课本中，学生需要了解代谢途径的整体组织结构和相互关系，以及代谢途径中各种酶的作用和调节机制等知识点。
综上所述，生化课本的知识点涉及的内容非常丰富，需要学生具备扎实的化学和生物学基础，才能更好地理解和掌握其中的知识。
通过对生化知识点的总结归纳，可以帮助学生更好地理解生物化学的基本概念和原理，从而更好地应用于相关领域的学习和研究中。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理生物化学是研究生命体内分子结构、组成及其相互作用的化学学科。
它涵盖了许多重要的生物分子和反应过程，对于理解生命活动的分子基础和生物学功能至关重要。
下面是生物化学的一些重要知识点的总整理。
1.生物大分子：生物体内的大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
它们是生命的基础，参与了生物体内许多重要的结构和功能。
2.蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一、它们由氨基酸链组成，具有三级结构：一级结构是氨基酸的线性排列顺序，二级结构是通过氢键和范德华力形成的局部空间结构，三级结构是整个蛋白质折叠成特定的形状。
3.核酸：核酸是生物体内编码和传递遗传信息的分子。
DNA和RNA是两种最重要的核酸。
DNA通过碱基配对和双螺旋结构来存储和传递遗传信息，RNA则参与了蛋白质的合成过程中。
4.酶：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，可以加速反应速率。
酶与底物结合形成复合物，通过降低活化能来促进反应的进行。
5.代谢途径：生物体内的代谢活动通过一系列的化学反应途径进行。
这些途径包括糖酵解、柠檬酸循环、呼吸链和光合作用等。
代谢途径提供能量和合成生物分子所需的原料。
7.柠檬酸循环：柠檬酸循环是将葡萄糖代谢产生的乙酰辅酶A进一步氧化，产生更多的ATP、NADH和FADH28.呼吸链：呼吸链是将NADH和FADH2的电子逐步传递给氧气，生成水，并产生ATP的过程。
它包括细胞色素和膜蛋白等。
9.光合作用：光合作用是植物细胞中通过光能将水和二氧化碳转化为葡萄糖和氧气的过程。
光合作用产生的葡萄糖可以作为能量和碳源。
10.脂质：脂质是不溶于水的有机分子，包括脂肪酸、甘油和脂类等。
脂质在生物体内具有重要的结构和功能，如构成细胞膜、提供能量储存等。
11.生物膜：生物膜是由脂质和蛋白质共同组成的结构，包围着细胞和细胞器。
生物膜具有选择性渗透性，参与了许多生物活动，如物质输运、信号转导等。
12.分子遗传学：分子遗传学研究基因的组成和结构，以及基因的表达调控。
生化课本知识点总结大全
生化课本知识点总结大全一、生物大分子的结构和功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，对细胞结构和功能的维持起着关键作用。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构等，不同的结构决定了蛋白质的特定功能。
2. 脂质：脂质是生物体内的重要结构材料，也是细胞膜的主要组成部分。
脂质分为甘油三酯、磷脂和类固醇等，它们在生物体内起到能量储存、细胞保护和信号传递等重要作用。
3. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内的重要营养物质，包括单糖、双糖和多糖等。
它们在细胞内能够提供能量，并且作为细胞壁的主要组成物质。
4. 核酸：核酸包括DNA和RNA，它们是遗传信息的储存和传递分子。
DNA是细胞的遗传物质，RNA在蛋白质合成过程中起着重要作用。
二、细胞内代谢过程1. 细胞呼吸：细胞通过细胞呼吸将有机物氧化成二氧化碳和水，产生大量的能量(ATP)。
细胞呼吸过程包括糖解、三羧酸循环和氧化磷酸化等。
2. 光合作用：植物细胞通过光合作用将二氧化碳和水合成有机物，同时释放氧气。
光合作用分为光反应和暗反应两个阶段，叶绿体是光合作用的主要场所。
3. 代谢调控：细胞代谢过程受到多种调节因素的影响，包括激素、神经系统、温度和能量等。
代谢调控保持细胞内代谢的平衡状态，确保细胞正常工作。
三、酶的作用1. 酶的作用原理：酶是生物体内的催化剂，能够加速化学反应的速率。
酶对底物具有高度专一性，能够选择性地促进底物的转化。
2. 酶的结构：酶分为蛋白质酶和核酸酶两种，它们在结构上具有特定的活性中心和底物结合位点。
酶的活性受到温度、pH值、金属离子和抑制剂等影响。
3. 酶促反应：酶促反应是一种高效、特异性和可逆的化学转化过程，酶可用于医药、工业和生化研究等领域。
四、遗传信息的传递和表达1. DNA复制：DNA复制是遗传信息传递的基础，它是双链DNA分离后每一链合成一新链的生物过程。
DNA复制由一系列酶和辅因子协同作用完成。
2. 转录：转录是DNA合成mRNA的过程，在细胞核内进行。
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绪论1 生物化学的定义，研究内容。
2 了解生物化学与药学之间的关系。
3 了解生物化学的发展历史。
第1章糖的化学1 重要概念：糖，单糖，寡糖，多糖，同聚多糖，均一多糖，杂聚多糖，不均一多糖，黏多糖，结合糖，糖蛋白与蛋白聚糖，糖脂与脂多糖，透明质酸，2 了解知道平时接触到的一些糖类在化学上属于哪类糖？3 糖的主要生物学作用。
4 掌握糖类的化学通式，5 了解下面的常见糖类分别是什么类糖？果糖，蔗糖，葡萄糖，麦芽糖，乳糖，半乳糖，棉子糖，核糖，脱氧核糖，赤藓酮糖，赤藓糖，木酮糖，甘油醛，二羟丙酮，淀粉，糖原，纤维素，琼脂等。
6 了解多糖的几种分类方法。
7 淀粉是由α-D-葡萄糖组成的，连接的化学键是α-1,4-糖苷键，直链与支链淀粉的区别是什么？8 糖原是由α-D-葡萄糖组成的，连接的化学键是α-1,4-糖苷键、α-1,6-糖苷键，与淀粉有什么不同和相同之处？9 纤维素是由β-D-葡萄糖组成的，连接的化学键是β-1,4-糖苷键。
10 几丁质是由N-乙酰氨基葡萄糖组成的，连接的化学键β-1,4-糖苷键。
11 常见的黏多糖有透明质酸、肝素、硫酸软骨素。
12 透明质酸是由D-葡萄糖醛酸、N-乙酰氨基葡萄糖交替组成的？13 组成细菌细胞壁的多糖中最主要的是肽聚糖。
14 大致了解一下有药理活性的多糖有哪些？有没有正在使用的属于糖类的药物？15 了解有哪些糖类以及衍生物等被用做药物使用。
第2章脂类1 重要的概念：脂类，单纯脂类，复合脂类，衍生脂类，饱和脂肪酸，不饱和脂肪酸，必需脂肪酸，2 掌握脂肪的化学结构式，3 了解脂类的主要生物学功能。
4 熟悉表2-1和2-2中脂肪酸的类型，掌握各种脂肪酸的结构特点（含有几个碳原子和双键？俗名是什么？）5 所谓的“脑黄金”的化学结构是什么？6 磷脂分为甘油磷脂、鞘磷脂。
7 写出甘油磷脂结构式，在细胞内有什么作用？常见的甘油磷脂有暖磷脂、脑磷脂、磷脂酰丝氨酸、磷酸酰肌醇、缩醛磷脂、二磷脂酰甘油。
8 鞘磷脂由鞘氨醇、脂肪酸、磷酸、胆碱组成。
其中含有的醇类是鞘氨醇。
在细胞内的重要作用是什么？9 糖脂分为甘油糖脂和糖鞘脂2类，从组成上看，它们之间的最大不同是什么？了解一些常见和重要的糖脂。
10 胆固醇在细胞内的重要作用是什么？化学结构上看是属于环戊烷多氢菲的衍生物。
以胆固醇为前体可以合成类固醇激素、胆汁酸。
胆酸、胆汁酸与胆固醇的关系是什么？它们在人体内的重要作用是什么？11 了解目前有哪些脂类被用于药物。
第4章蛋白质的化学1 重要概念：氨基酸的结构通式，蛋白质的一级结构，蛋白质的二级结构，蛋白质的三级结构，蛋白质的四级结构，结构域（domain），基序（motif），肽键（酰胺键），Edman降解法，蛋白质的构象，肽单位，alpha螺旋，beta折叠(片层)，beta转角（折角），超二级结构，亚基，蛋白质的寡聚体，多聚体，蛋白质的变构效应，蛋白质的变性，蛋白质的等电点(pI)，2 了解蛋白质在细胞内重要功能的多样性。
3 蛋白质中主要含有C、H、O、N。
4 蛋白质的基本结构是什么？写出氨基酸的结构通式。
记住20种氨基酸的结构式和三字母的缩写符号含义。
5 掌握20种基本氨基酸的几种分类方法。
谷氨酸、天冬氨酸的R基带负电荷。
赖氨酸、精氨酸、组氨的R基带正电荷。
6 缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸是人体的必需氨基酸。
7 了解DNFB，DNS-Cl和PITC试剂在蛋白质序列分析中的重要意义。
8 维持蛋白质构象的化学键有氢键、疏水键、盐键、配位键、二硫键、范德华引力。
各有什么重要作用？9 肽单位有哪些特点？10 蛋白质的alpha螺旋，beta折叠各有什么特点？11 维持蛋白质一级、二级、三级和四级结构的主要力分别有哪些？12 举例说明蛋白质的一级结构与功能之间的关系。
13 什么叫蛋白质前体的活化？举例说明。
（熟练掌握胰岛素前体激活的过程）。
14 了解分子筛层析和SDS-PAGE分离蛋白质的基本原理。
15 蛋白质的变性与沉淀有什么关系？举例说明。
16 蛋白质变性之后发生哪些变化？举例说明日常生活中以及科学研究中如何利用蛋白质的变性作用。
17 一般情况下，蛋白质水溶液为什么比较稳定？18 哪些因素会引起蛋白质发生沉淀？沉淀的蛋白质与蛋白质的变性有什么关系？19 了解蛋白质的重要颜色反应--茚三酮反应，双缩脲反应以及酚试剂反应。
20 什么是抗体？什么是抗原？它们之间有什么关系？21 了解蛋白质分离纯化的基本流程。
22 了解根据蛋白质的溶解度不同进行分离纯化的几种方法及其基本原理。
23 了解根据蛋白质的分子量大小不同进行分离纯化的几种方法及其基本原理。
24 了解根据蛋白质的电离性质不同进行分离纯化的几种方法及其基本原理。
25 了解根据蛋白质的配基特异性进行分离纯化的方法及其基本原理。
26 了解蛋白质纯度测定的几种方法的原理。
27 了解蛋白质含量测定的几种方法的原理。
28 了解蛋白质不同的分类方法以及蛋白质的种类。
29 了解有哪些蛋白质以及多肽类物质用做药物使用。
第5章核酸的化学1 重要概念核苷，核苷酸，碱基互补规律，稀有碱基，核酸的一级结构、二级结构，三级结构，3'-5'磷酸二酯键，DNA的双螺旋结构，碱基堆聚力，DNA的超螺旋结构，核酸的增色效应，核酸的减色效应，核酸的变性与复性，核酸的熔解温度Tm，核酸的杂交，2 掌握核酸在体内的重要功能。
3 掌握4种核苷酸的结构式以及组成特点。
4 掌握4种核苷酸的缩写符号、名称等。
5 掌握糖与磷酸、糖与碱基之间连接键的性质。
掌握核苷酸之间连接的化学键的特点。
6 什么是环核苷酸？举例说明，细胞内有什么重要作用？7 DNA的双螺旋结构是Watson和Crick在1953年发现的。
有什么重要特点？8 维持DNA的双螺旋结构稳定的重要力有氢键、碱基堆积力、离子键。
各有什么重要作用？9 理解什么是A-DNA,B-DNA,Z-DNA,H-DNA?DNA在细胞内除了以双螺旋状态存在外，还有可能以哪些形式存在？10 在染色体中DNA与什么结合？11 了解RNA在病毒以及细胞生物中的分布。
12 细胞中的RNA有rRNA、tRNA、mRNA、siRNA、miRNA、hnRNA、snRNA、chRNA。
各有什么重要的功能？13 掌握原核细胞和真核细胞内有各哪些种类的rRNA？14 tRNA有哪些重要特点？有什么生理功能？15 了解原核细胞和真核细胞的mRNA之间有什么重要的不同？16 尽可能的说出DNA与RNA 的不同之处和相同之处。
17 了解核酸有哪些重要的理化性质？18 了解核酸的溶解性，掌握核酸在水和有机溶剂中的溶解性质。
19 了解核酸的酸碱性质，核酸在细胞内一般会与哪些物质结合？20 比较核酸和蛋白质的紫外吸收有什么不同？21 哪些因素会引起核酸的变性？核酸变性后会发生哪些变化？22 不同来源的核酸分子为什么会杂交形成杂合分子？了解什么是Southern杂交，什么是Northern杂交。
23 从细胞中提取核酸之后，为什么可以将RNA保存在纯水中，而DNA则不能？24 了解核酸定量的几种方法的基本原理。
25 估计人体细胞总数为100 000 000 000 000 （14个0）个，计算其DNA 总长度。
比较地球与太阳之间的距离（1.5亿km）。
第6章酶1 重要概念：酶，核酶，单体酶，寡聚酶，多酶体系，同工酶，诱导酶，组成酶，调节酶，共价调节酶，变构酶，辅基，辅酶，酶的活性中心，酶的必需基团，抗体酶，米氏方程，Km，酶的最适温度，酶的激活剂。
酶的抑制剂，不可逆抑制，可逆抑制，酶的自杀性底物，竞争性抑制，非竞争性抑制，反竞争性抑制，酶的活力，酶的比活力，酶的转换数，2 了解酶作为生物催化剂的特点。
3 了解酶的作用专一性特点的类型。
4 掌握酶的作用专一性的两种理论解释。
5 了解酶的国际系统命名法。
6 掌握酶分子结构的活性中心、必需基团、底物结合部位、底物催化部位等的含义以及它们之间的关系。
7 掌握酶的辅助因子的种类和它们发挥的功能。
8 举例说明什么是酶原的激活。
9 什么是酶的中间复合物学说？10 掌握酶进行高效催化的作用机制。
11 酶促反应动力学研究的主要内容是什么？12 掌握底物浓度、pH、温度、酶的浓度以及激活剂和抑制剂对酶反应速度的影响。
13 掌握Km 的含义以及可能的应用之处。
14 了解Km 的算法几种。
15 掌握为什么进行体外酶促反应时要给酶提供一个稳定合适的pH溶液。
16 为什么有的酶需要激活剂才具有活性？激活剂起什么作用？17 掌握有机磷杀虫剂的毒杀原理，以及解毒方法的原理；18 掌握磺胺类药物的作用机理。
19 了解酶将药物设计成酶的自杀性底物是药物设计中的一项重要原则。
20 了解酶的分离提取的基本原理。
21 测定酶活性时要注意哪些事情？22 为什么测定酶反应速度时，一般只测定刚反应时候的初速度？23 了解共价调节酶的活性可以通过哪些主要的修饰方式进行调节？24 了解酶在医学和药学中的应用。
了解有哪些酶用于疾病的治疗？第8章生物氧化1 重要概念：生物氧化（细胞氧化, 细胞呼吸,组织呼吸），高能化合物，高能键，底物水平磷酸化，氧化磷酸化，呼吸链，铁硫蛋白，泛醌（辅酶Q），Q10，电子传递的抑制剂，P/O比，氧化磷酸化的解偶联剂和抑制剂，活性氧，超氧化物歧化酶(SOD)，2 生物氧化有哪些特点？3 生物氧化有哪2种类型？它们各发生在什么细胞器中？4 了解生物体内高能化合物有哪些类型？最常见的是哪种类型的？5 掌握ATP的结构，ATP有几个高能键？其中含有的能量的释放方式有哪几种？6 为什么ATP在细胞内非常重要？7 细胞内ATP的产生方式有哪几种？8 掌握呼吸链在细胞能量代谢中的重要位置和作用。
9 电子传递过程中的H的最初供体和最终受体分别是什么？10 原核生物和真核生物细胞中的电子传递链具体分布在什么部位？11 目前发现电子传递链的成员主要由NADH-泛醌还原酶、琥珀酸-泛醌还原酶、泛醌-细胞色素C还原酶、细胞色素C氧化酶4种蛋白质复合体组成。
12 电子传递链中负责传递电子和H的辅基NAD+、FAD。
它们携带电子和H的能力有何不同？13 电子传递链的4种蛋白质复合体是镶嵌在膜中不能移动的，那么，在复合体之间负责电子传递的成员是UQ（泛醌）。
各有什么特点？14 了解电子经过4种复合物中的传递途径（就是说，在复合物内部电子是经过哪些电子传递体传递的）？15 电子进入电子传递体有哪两个入口？它们有什么不同？16 掌握解释氧化磷酸化作用机理的化学渗透学说的主要内容。
17 了解线粒体是个动态结构的细胞器，了解其主要结构特点和重要功能。
18 线粒体中促使ATP形成的动力的主要来源有底物水平磷酸化、氧化磷酸化。