第二章-蛋白质结构(新)PPT课件
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α-螺旋的稳定性很好，除甘氨酸 及脯氨酸外的其他各种氨基酸通过 肽键构成主链时都有形成α-螺旋的 倾向。
-
39
蛋白质结构与功能
-折叠
常见的蛋白质二级结构 之一，它呈片状，肽链 几乎完全伸展的，而非 紧密卷曲平行式。
The beta-sheet
平行式：所有参与β-折叠的肽链的N端在同一方向。 反平行式：肽链的极性一顺一倒，N端间隔相同。 在蛋白分子内部更多出现的是平行的β-折叠片；而反平行的β-折叠片一段 暴露于溶剂中，一段埋于蛋白内部，其氨基酸序列常为亲水和疏水的氨基
由于积劳成疾，身体状况恶化，也由于第一次世界大战爆发，费歇 尔不得不中断了这一重要的研究。
-
3
蛋白质概述-发展历史
英国生物化学家弗雷德·桑格尔（Fred(Frederick) Sanger，1918年8月13日—2013年11月19日 ）。 分别获得1958年和1980年诺贝尔化学奖。他是同一领 域内两次获奖的第二人，测序。
肽键相连形成的高分子含氮化合物。
蛋白质的生物学重要性 蛋白质是构成生物体的基本成分，占人体干重45%，细 胞70%。
-
8
蛋白质概述-组成
组成蛋白质的元素 主要元素：碳（50%—55%）、氢（6%—8%）、 氧（19%—24%）、氮（13%—19%）； 次要元素：硫、磷、铁、锰、锌、碘。
蛋白质元素组成的特点： 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16% 则可通过 测N→测Pr。 即每克样品蛋白质的含量=每克样品的含氮量×6.25 测氮的方法：凯氏定氮法
染料主要是与蛋白质中的碱性氨基酸(特别是精氨酸)和 芳香族氨基酸残基相结合。
-
12
氨基酸
1、氨基酸的通式 2、氨基酸的分类 3、氨基酸的特点 4、氨基酸的理化性质
-
13
氨基酸
氨基酸（amino acid）：含有一个碱性氨基和一个酸性 羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质 的基本组成单位。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。天然 氨基酸均为α-氨基酸。
-
25
氨基酸
原理：它们的R基含有苯环共轭双键系统。苯丙氨酸最大 光吸收在259nm、酪氨酸在278nm、色氨酸在279nm，蛋 白质一般都含有这三种AA残基，所以其最大光吸收在大约 280nm波长处，因此能利用分光光度法很方便的测定蛋白 质的含量。
分光光度法测定蛋白质含量的依据是朗伯—比尔定律， 在280nm处蛋白质溶液吸光值与其浓度成正比。
1、氨基酸（AA）的通式
α-氨基和α-羧基
-
14
氨基酸
2、氨基酸的分类（根据氨基酸分子的化学结构） （1） 脂肪族氨基酸： 甘、丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、丝、
苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺 （2） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸 、色氨酸 （3） 杂环族氨基酸：组氨酸 （4） 杂环亚氨基酸：脯氨酸
第二章 蛋白质结构
1 蛋白质概述 2 氨基酸 3 蛋白质结构与功能 4 蛋白质分析法
-
1
蛋白质概述
1、发展历史 2、生物学功能 3、概念 4、组成及N含量的测定
-
2
蛋白质概述-发展历史
费歇尔（Emil Fischer）确定了分子的氨基酸的基本骨架。 1902年他提出了蛋白质的多肽结构学说。指出：蛋白质 分子是许多氨基酸以肽键结合而成的长链高分子化合物。 随后他合成了100多种多肽化合物，1907年，他制取了由 18种氨基酸分子组成的多肽。
-
37
蛋白质结构与功能
蛋白质二级结构的主要形式
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
-
38
蛋白质结构与功能
-螺旋
右手α-螺旋每圈有3.6个氨基 酸，在肽链的N-H与相隔三个 残基的C=O基团间形成氢键 以稳定其整体结构。
1951年，鲍林发现了蛋白质的基本结构（二级结构） （1954年和1962年获诺贝尔奖）。
莱纳斯·卡尔·鲍林（Linus Carl Pauling，1901年2月28日－1994 年8月19日），美国著名化学家，量子化学和结构生物学的先驱 者之一。1954年因在化学键方面的工作取得诺贝尔化学奖。
1962年因反对核弹在地面测试的行动获得诺贝尔和平奖。
他所撰写的《化学键的本质》被认为是化学史上最重要的著作之 一。
-
5
蛋白质概述-发展历史
1960年佩鲁茨和肯德鲁对血红蛋白和肌红蛋白进行结 构分析，解决了三维空间结构，获1962年化学奖。
50年代后期，豪普特曼和卡尔勒建立了应用X射线分析 的以直接法测定晶体结构的纯数学理论，在晶体研究 中具有划时代的意义，特别在研究生物大分子如激素、 抗生素、蛋白质及新型药物分子结构方面起了重要作 用。他们因此获1985年化学奖。
酸交替排列。
-
40
蛋白质结构与功能
β－转角 肽链走向的多次逆转，主要是通 过β-转角来实现的，可使肽链出现180°回折。
β-转角大多分布在球状蛋白质分 子表面，以改变肽链。它是一个 发夹式转折，其特点是在于多肽 链中第n个残基的-CO基与第n+3 个残基的-NH基形成氢键。因此， 一个多肽链的走向可以得到很好 的扭转。 β-转角在球状蛋白质中是重要的 二级结构，起到连接其他二级结 构的作用。
-
11
蛋白质概述-N含量测定
3、考马斯亮蓝(Coomassie Brilliant Blue)法
考马斯亮兰G-250染料，在酸性溶液中与蛋白质结合，使染 料的最大吸收峰(lmax)的位置，由465nm变为 595nm，溶 液的颜色也由棕黑色变为兰色。通过测定595nm处光吸收 的增加量可知与其结合蛋白质的量。
1958：弗雷德·桑格尔发明酶法测定人胰岛素序列，从 而确定胰岛素的分子结构，开创了蛋白质测序的领域。
1980：弗雷德·桑格尔、沃尔特·吉尔伯特共同荣获诺 贝尔化学奖。他们的贡献在于：分别使用不同的方法 测定DNA的序列。Sanger法后来成为主流，并用于人 类基因组计划（HGP）的测序。
-
4
蛋白质概述-发展历史
按Fischer投影式：羧基在上方，氨基在左侧的是L型，在 右侧的是D型。 （3）不同氨基酸的侧链基团不同。
-
20
氨基酸
4 氨基酸的理化性质
（1） 熔点和溶解度
无色晶体，熔点一般在200℃以上。 不同的氨基酸其味不同，有的无味，有的味甜， 有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成 分。 各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解 于稀酸或稀碱中，但不能溶于有机溶剂。通常酒精能 把氨基酸从其溶液中沉淀析出。
极性基团，这个氨基酸就是极性氨基酸。 极性氨基酸包括： 带电荷的五种，再加上Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr。
-
16
氨基酸
1）极性不带电荷：7种 甘氨酸（Gly） 丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr） 半胱氨酸（Cys） 酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn） 谷氨酰胺（Gln）
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被 称为氨基酸残基(residue)。
-
32
蛋白质结构与功能
多肽链的两端
N 末端：多肽链中 有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中 有自由羧基的一端
-
33
蛋白质结构与功能
(二）蛋白质的分子结构
一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
肽键比一般C-N键短
肽键为一平面
相邻的碳原子呈反式构型
-
31
蛋白质结构与功能
概念
*肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。 * 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则 形成三肽…… * 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多 肽(polypeptide)。 * 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以 肽键连接而成的一种结构。
-
9
蛋白质概述-N含量测定
1、凯氏定氮法是测定化合物或混合物中总氮量的 一种方法。
在有催化剂的条件下，用浓硫酸消化样品将有机 氮都转变成无机铵盐； 碱性条件下将铵盐转化为氨，随水蒸气馏出并为 过量的酸液吸收； 以标准碱滴定，就可计算出样品中的氮量。
-
10
蛋白质概述-N含量测定
2、双缩脲法： 双缩脲法是第一个用比色法测定蛋白质浓度的方法， Cu2+与蛋白质的肽键，以及酪氨酸残基络合，形成 紫蓝色络合物，此物在540nm波长处有最大吸收。 双缩脲法常用于0.5g/L-10g/L含量的蛋白质溶液测 定。
-
26
蛋白质结构与功能
（一）肽(peptide) (二）蛋白质的分子结构 （三）结构与功能
-
27
蛋白质结构与功能
（一）肽(peptide) * 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的-羧基与另 一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。
-
28
蛋白质结构与功能
O
O
NH2-CH-C + NH-CH-C
-
6
蛋白质概述-生物学功能
蛋白质的生物学功能
1）作为生物催化剂 enzyme 2）代谢调节功能 hormone 3）免疫保护功能 Ab 4）物质的转运和储存功能 binding-component 5）运动与支持 6）参与细胞间信息传递
-
7
蛋白质概述-概念
什么是蛋白质？ 蛋白质(protein)是由许多氨基酸（amino acid)通过
-
21
氨基酸
（2） 两性解离及等电点
等电点(isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴 离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。 此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
-
22
氨基酸
R CH COOH NH2
R CH COOH +OH- R CH COO- +OH- R CH COO-
2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸） 3种 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）
3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2种（or 4?） 天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）
-
17
氨基酸
-
18
氨基酸
-
19
氨基酸
3、氨基酸的特点：
（1）20种基本氨基酸中，除脯氨酸为亚氨基酸外，其余19种 均符合通式； （2）除甘氨酸的R基为H外，其余19种α-碳原子为不对称碳原 子，有L、D型之分，但组成人体蛋白质的氨基酸均为L型。
高级 结构
-
34
蛋白质结构与功能
一级结构：
定义 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序 。
主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
-
35
蛋白质结构与功能
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的
基础。
-
36
蛋白质结构与功能
二级结构 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链 主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧 链的构象。 主要的化学键： 氢键 多肽可以折叠成几种规则结构。
-
41
蛋白质结构与功能
无规卷曲：没有确定规律性但拥有 紧密有序的稳定结构的肽链构象，
-
15
氨基酸
2、氨基酸的分类（根据侧链基团的结构和性质不同） 非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种 丙氨酸（Ala） 缬氨酸（Val） 亮氨酸（Leu） 异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro） 苯丙氨酸（Phe） 色氨酸（Trp） 蛋氨酸（Met）
极性氨基酸（亲水氨基酸）： 氨基酸的极性取决于侧链基团，如果侧链是不对称的
NH3+
+H+
NH3+
+H+ NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
-
23
氨基酸
小题：
在生理pH下下列哪一种氨基酸带正电荷？
A 天冬氨酸 B 色氨酸 C 谷氨酸 D 半胱氨酸 E 赖氨酸
-
24
氨基酸
（3）紫外吸收
氨基酸的一个重要光学性质是对 光有吸收作用。20种蛋白质氨基 酸在可见光区域均无光吸收，在 远紫外区（<220nm）均有光吸 收，在紫外区（近紫外区）（ 220nm—300nm）只有三种氨基 酸有光吸收能力，这三种氨基酸 是苯丙氨酸(Phe)、酪氨酸(Tyr) 、色氨酸(Trp)。
H OH H H OH
甘氨酸
甘氨酸
O
O
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
-HOH NH2-CH-C-N-CH-C
H HH OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
-
29
蛋白质结构与功能
肽键由于共振而具有部分双键性质，因此，
1) 肽键比一般C-N键短，且不能自由旋转 2) 肽键原子及相邻的碳原子组成肽平面 3) 相邻的碳原子呈反式构型
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蛋白质结构与功能
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蛋白质结构与功能
-折叠
常见的蛋白质二级结构 之一，它呈片状，肽链 几乎完全伸展的，而非 紧密卷曲平行式。
The beta-sheet
平行式：所有参与β-折叠的肽链的N端在同一方向。 反平行式：肽链的极性一顺一倒，N端间隔相同。 在蛋白分子内部更多出现的是平行的β-折叠片；而反平行的β-折叠片一段 暴露于溶剂中，一段埋于蛋白内部，其氨基酸序列常为亲水和疏水的氨基
由于积劳成疾，身体状况恶化，也由于第一次世界大战爆发，费歇 尔不得不中断了这一重要的研究。
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蛋白质概述-发展历史
英国生物化学家弗雷德·桑格尔（Fred(Frederick) Sanger，1918年8月13日—2013年11月19日 ）。 分别获得1958年和1980年诺贝尔化学奖。他是同一领 域内两次获奖的第二人，测序。
肽键相连形成的高分子含氮化合物。
蛋白质的生物学重要性 蛋白质是构成生物体的基本成分，占人体干重45%，细 胞70%。
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蛋白质概述-组成
组成蛋白质的元素 主要元素：碳（50%—55%）、氢（6%—8%）、 氧（19%—24%）、氮（13%—19%）； 次要元素：硫、磷、铁、锰、锌、碘。
蛋白质元素组成的特点： 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16% 则可通过 测N→测Pr。 即每克样品蛋白质的含量=每克样品的含氮量×6.25 测氮的方法：凯氏定氮法
染料主要是与蛋白质中的碱性氨基酸(特别是精氨酸)和 芳香族氨基酸残基相结合。
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氨基酸
1、氨基酸的通式 2、氨基酸的分类 3、氨基酸的特点 4、氨基酸的理化性质
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氨基酸
氨基酸（amino acid）：含有一个碱性氨基和一个酸性 羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质 的基本组成单位。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。天然 氨基酸均为α-氨基酸。
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氨基酸
原理：它们的R基含有苯环共轭双键系统。苯丙氨酸最大 光吸收在259nm、酪氨酸在278nm、色氨酸在279nm，蛋 白质一般都含有这三种AA残基，所以其最大光吸收在大约 280nm波长处，因此能利用分光光度法很方便的测定蛋白 质的含量。
分光光度法测定蛋白质含量的依据是朗伯—比尔定律， 在280nm处蛋白质溶液吸光值与其浓度成正比。
1、氨基酸（AA）的通式
α-氨基和α-羧基
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氨基酸
2、氨基酸的分类（根据氨基酸分子的化学结构） （1） 脂肪族氨基酸： 甘、丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、丝、
苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺 （2） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸 、色氨酸 （3） 杂环族氨基酸：组氨酸 （4） 杂环亚氨基酸：脯氨酸
第二章 蛋白质结构
1 蛋白质概述 2 氨基酸 3 蛋白质结构与功能 4 蛋白质分析法
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蛋白质概述
1、发展历史 2、生物学功能 3、概念 4、组成及N含量的测定
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蛋白质概述-发展历史
费歇尔（Emil Fischer）确定了分子的氨基酸的基本骨架。 1902年他提出了蛋白质的多肽结构学说。指出：蛋白质 分子是许多氨基酸以肽键结合而成的长链高分子化合物。 随后他合成了100多种多肽化合物，1907年，他制取了由 18种氨基酸分子组成的多肽。
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蛋白质结构与功能
蛋白质二级结构的主要形式
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
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蛋白质结构与功能
-螺旋
右手α-螺旋每圈有3.6个氨基 酸，在肽链的N-H与相隔三个 残基的C=O基团间形成氢键 以稳定其整体结构。
1951年，鲍林发现了蛋白质的基本结构（二级结构） （1954年和1962年获诺贝尔奖）。
莱纳斯·卡尔·鲍林（Linus Carl Pauling，1901年2月28日－1994 年8月19日），美国著名化学家，量子化学和结构生物学的先驱 者之一。1954年因在化学键方面的工作取得诺贝尔化学奖。
1962年因反对核弹在地面测试的行动获得诺贝尔和平奖。
他所撰写的《化学键的本质》被认为是化学史上最重要的著作之 一。
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5
蛋白质概述-发展历史
1960年佩鲁茨和肯德鲁对血红蛋白和肌红蛋白进行结 构分析，解决了三维空间结构，获1962年化学奖。
50年代后期，豪普特曼和卡尔勒建立了应用X射线分析 的以直接法测定晶体结构的纯数学理论，在晶体研究 中具有划时代的意义，特别在研究生物大分子如激素、 抗生素、蛋白质及新型药物分子结构方面起了重要作 用。他们因此获1985年化学奖。
酸交替排列。
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蛋白质结构与功能
β－转角 肽链走向的多次逆转，主要是通 过β-转角来实现的，可使肽链出现180°回折。
β-转角大多分布在球状蛋白质分 子表面，以改变肽链。它是一个 发夹式转折，其特点是在于多肽 链中第n个残基的-CO基与第n+3 个残基的-NH基形成氢键。因此， 一个多肽链的走向可以得到很好 的扭转。 β-转角在球状蛋白质中是重要的 二级结构，起到连接其他二级结 构的作用。
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蛋白质概述-N含量测定
3、考马斯亮蓝(Coomassie Brilliant Blue)法
考马斯亮兰G-250染料，在酸性溶液中与蛋白质结合，使染 料的最大吸收峰(lmax)的位置，由465nm变为 595nm，溶 液的颜色也由棕黑色变为兰色。通过测定595nm处光吸收 的增加量可知与其结合蛋白质的量。
1958：弗雷德·桑格尔发明酶法测定人胰岛素序列，从 而确定胰岛素的分子结构，开创了蛋白质测序的领域。
1980：弗雷德·桑格尔、沃尔特·吉尔伯特共同荣获诺 贝尔化学奖。他们的贡献在于：分别使用不同的方法 测定DNA的序列。Sanger法后来成为主流，并用于人 类基因组计划（HGP）的测序。
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蛋白质概述-发展历史
按Fischer投影式：羧基在上方，氨基在左侧的是L型，在 右侧的是D型。 （3）不同氨基酸的侧链基团不同。
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氨基酸
4 氨基酸的理化性质
（1） 熔点和溶解度
无色晶体，熔点一般在200℃以上。 不同的氨基酸其味不同，有的无味，有的味甜， 有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成 分。 各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解 于稀酸或稀碱中，但不能溶于有机溶剂。通常酒精能 把氨基酸从其溶液中沉淀析出。
极性基团，这个氨基酸就是极性氨基酸。 极性氨基酸包括： 带电荷的五种，再加上Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr。
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氨基酸
1）极性不带电荷：7种 甘氨酸（Gly） 丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr） 半胱氨酸（Cys） 酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn） 谷氨酰胺（Gln）
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被 称为氨基酸残基(residue)。
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蛋白质结构与功能
多肽链的两端
N 末端：多肽链中 有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中 有自由羧基的一端
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33
蛋白质结构与功能
(二）蛋白质的分子结构
一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
肽键比一般C-N键短
肽键为一平面
相邻的碳原子呈反式构型
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31
蛋白质结构与功能
概念
*肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。 * 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则 形成三肽…… * 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多 肽(polypeptide)。 * 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以 肽键连接而成的一种结构。
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蛋白质概述-N含量测定
1、凯氏定氮法是测定化合物或混合物中总氮量的 一种方法。
在有催化剂的条件下，用浓硫酸消化样品将有机 氮都转变成无机铵盐； 碱性条件下将铵盐转化为氨，随水蒸气馏出并为 过量的酸液吸收； 以标准碱滴定，就可计算出样品中的氮量。
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蛋白质概述-N含量测定
2、双缩脲法： 双缩脲法是第一个用比色法测定蛋白质浓度的方法， Cu2+与蛋白质的肽键，以及酪氨酸残基络合，形成 紫蓝色络合物，此物在540nm波长处有最大吸收。 双缩脲法常用于0.5g/L-10g/L含量的蛋白质溶液测 定。
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蛋白质结构与功能
（一）肽(peptide) (二）蛋白质的分子结构 （三）结构与功能
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蛋白质结构与功能
（一）肽(peptide) * 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的-羧基与另 一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。
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蛋白质结构与功能
O
O
NH2-CH-C + NH-CH-C
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蛋白质概述-生物学功能
蛋白质的生物学功能
1）作为生物催化剂 enzyme 2）代谢调节功能 hormone 3）免疫保护功能 Ab 4）物质的转运和储存功能 binding-component 5）运动与支持 6）参与细胞间信息传递
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蛋白质概述-概念
什么是蛋白质？ 蛋白质(protein)是由许多氨基酸（amino acid)通过
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氨基酸
（2） 两性解离及等电点
等电点(isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴 离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。 此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
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氨基酸
R CH COOH NH2
R CH COOH +OH- R CH COO- +OH- R CH COO-
2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸） 3种 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）
3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2种（or 4?） 天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）
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氨基酸
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氨基酸
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氨基酸
3、氨基酸的特点：
（1）20种基本氨基酸中，除脯氨酸为亚氨基酸外，其余19种 均符合通式； （2）除甘氨酸的R基为H外，其余19种α-碳原子为不对称碳原 子，有L、D型之分，但组成人体蛋白质的氨基酸均为L型。
高级 结构
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蛋白质结构与功能
一级结构：
定义 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序 。
主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
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蛋白质结构与功能
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的
基础。
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蛋白质结构与功能
二级结构 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链 主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧 链的构象。 主要的化学键： 氢键 多肽可以折叠成几种规则结构。
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蛋白质结构与功能
无规卷曲：没有确定规律性但拥有 紧密有序的稳定结构的肽链构象，
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氨基酸
2、氨基酸的分类（根据侧链基团的结构和性质不同） 非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种 丙氨酸（Ala） 缬氨酸（Val） 亮氨酸（Leu） 异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro） 苯丙氨酸（Phe） 色氨酸（Trp） 蛋氨酸（Met）
极性氨基酸（亲水氨基酸）： 氨基酸的极性取决于侧链基团，如果侧链是不对称的
NH3+
+H+
NH3+
+H+ NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
-
23
氨基酸
小题：
在生理pH下下列哪一种氨基酸带正电荷？
A 天冬氨酸 B 色氨酸 C 谷氨酸 D 半胱氨酸 E 赖氨酸
-
24
氨基酸
（3）紫外吸收
氨基酸的一个重要光学性质是对 光有吸收作用。20种蛋白质氨基 酸在可见光区域均无光吸收，在 远紫外区（<220nm）均有光吸 收，在紫外区（近紫外区）（ 220nm—300nm）只有三种氨基 酸有光吸收能力，这三种氨基酸 是苯丙氨酸(Phe)、酪氨酸(Tyr) 、色氨酸(Trp)。
H OH H H OH
甘氨酸
甘氨酸
O
O
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
-HOH NH2-CH-C-N-CH-C
H HH OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
-
29
蛋白质结构与功能
肽键由于共振而具有部分双键性质，因此，
1) 肽键比一般C-N键短，且不能自由旋转 2) 肽键原子及相邻的碳原子组成肽平面 3) 相邻的碳原子呈反式构型
-
30
蛋白质结构与功能